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ENZIMAS

1. Clasificación
2. Principios de la catálisis enzimática
3. Energía de Activación
4. Velocidad de reacción
5. Equilibrio de reacción
6. Cinética Enzimática:
 Ecuación de Michaelis Menten
 Ecuación de los dobles recíprocos
7. Inhibición enzimática
8. Mecanismos de regulación de la actividad enzimática:
 Alosterismo
 Modificación
 Covalente
 Pro enzimas
 Isoenzimas

1. Aspectos Generales

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, las
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles,
sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace
posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

1.1. Aspectos generales sobre las enzimas

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos.

En una reacción catalizada por una enzima:

 La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama Sustrato.

 El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado Centro Activo.
El centro activo, comprende:
 Un sitio de unión formada por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato.
 Un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción.
 Una vez formados los Productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reacción.

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones


específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima Sacarasa es muy
específico: rompe el enlace β-glucosidico de la sacarosa o de compuestos muy similares.
Así, para el enzima Sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y
la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el
sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas
poco específicos están las proteasas digestivas como la quimiotripsina, que rompe los
enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

Enzimas

 Catalizadores de las reacciones biológicas


 La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de ARN con actividad
catalítica (Ribozimas)
 Gran poder catalítico
 Alto grado de especificidad
 Actúan en soluciones acuosas a 37ºC y pH neutro
 Su actividad puede regularse
 El 25% de los genes humanos codifican enzimas que catalizan reacciones
biológicas.

Mejoras en la velocidad producida por enzimas:

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS:

 Cada paso de una vía metabólica esta catalizada por un enzima


 La medida de la Actividad Enzimática en fluidos biológicos o tejidos es
importante para el diagnóstico de muchas enfermedades.
 Muchos fármacos son inhibidores de la actividad enzimática.
 Importancia en la industria de alimentación y agricultura.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar
como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más
estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación
suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen
de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:

 Ph
 Temperatura
 Cofactores

Efecto del pH sobre la actividad Enzimática

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (Carboxilos –COOH; Amino –NH2; Tiol
–SH; Imidazol) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación
de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH
óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de
pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo puede afectar drásticamente su
actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene de pH 7 y
la arginasa lo tiene de pH 10. Como ligeros cambios de pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: los amortiguadores Fisiológicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

En general, los aumentos de la temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10º C de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debido a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que


colaboran en la catálisis: los Cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++; casi un tercio de los enzimas conocidos
requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama
Coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En
la figura inferior podemos observar una molécula de Hemoglobina (proteína
que transporta Oxigeno) y su coenzima (Grupo Hemo). Cuando los cofactores
y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman
Grupos Prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unido a su grupo prostético, se llama Holo enzima. La parte proteica
de un Holo enzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
Pregunta primera parte

1. Los catalizadores son sustancias que:


a. Solo intervienen en las reacciones que tienen lugar en los seres vivos.
b. Aumentan la velocidad de las reacciones químicas.
c. Acaban por consumirse en el transcurso de una reacción.
d. Hacen posibles reacciones que de otra forma no tendrían lugar.

2. Los catalizadores son sustancias:


a. Que se unen a la enzima por su centro activo.
b. Que se consumen rápidamente durante la reacción, pero contribuyen a que
sea más rápida.
c. Que no hacen posible las reacciones que no son espontaneas.
d. Que pueden ser tanto orgánicas como inorgánicas.

3. Los enzimas:
a. Permiten que se lleve a cabo aquellas reacciones en las que ∆𝐺 > 0.
b. No se consumen en el transcurso de la reacción.
c. Aceleran la velocidad de una reacción porque aumenta su energía de
activación.
d. Intervienen directamente en el mecanismo de reacción.

4. Los enzimas:
a. Son catalizadores de naturaleza proteica.
b. Hacen posibles reacciones que no son espontaneas.
c. No ven afectada su actividad por los cambios de temperatura.
d. Intervienen en la mayoría de las reacciones que tienen lugar en los seres
vivos.

5. En una enzima, el centro activo:


a. Es el lugar al que se une el sustrato.
b. No participa en el mecanismo de la reacción, sino solo en la unión del
sustrato.
c. Participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de reacción.
d. Permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima.

6. En una enzima, el centro activo :


a. Es el lugar al que se une el sustrato.
b. Es el lugar al que se une un inhibidor no competitivo.
c. No participa en el mecanismo de reacción.
d. Participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la
reacción.
7. El sitio catalítico del centro activo de un enzima:
a. Participa en la unión al sustrato.
b. Participa en el mecanismo de la reacción.
c. Es el lugar al que se unen los inhibidores no competitivos.
d. Nada de lo anterior es cierto.

8. La actividad de una enzima es sensible a factores como:


a. El Ph.
b. La temperatura.
c. La presencia o ausencia de cofactores.
d. La cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción.

9. Un enzima en ausencia de su cofactor:


a. Se llama Holoenzima.
b. Se llama Apoenzima.
c. Se llama Coenzima.
d. Tiene mayor actividad específica.

10. Es cierto que:


a. Hay enzimas cuyo pH óptimo es 2.
b. La actividad enzimática aumenta siempre con la temperatura.
c. Los enzimas necesitan siempre un grupo prostético.
d. Hay enzimas que pueden reaccionar con varios sustratos.

11. Un enzima presenta su actividad máxima a pH 7,8 decimos que 7,8 es su:
a. Punto isoeléctrico.
b. pH activo.
c. pH óptimo.
d. pH natural.

12. Los cofactores:


a. Son fundamentales para la actividad de muchas enzimas.
b. Pueden llegar a participar en el mecanismo de reacción.
c. Son siempre moléculas orgánicas complejas.
d. Pueden unirse covalentemente al enzima.

13. Se llama apoenzima:


a. Al enzima unido a su cofactor.
b. Al enzima en ausencia de su cofactor.
c. Al enzima fosforilado.
d. Al enzima que se ha activado por proteólisis.

14. El sustrato natural de una enzima:


a. Es el que tiene mayor Km.
b. Es el que se une con mayor especificidad al enzima.
c. Es el que no se ha sintetizado químicamente en el laboratorio
d. Es el único que reacciona a un pH óptimo.

15. Un enzima poco específico:


a. Solo funciona con su sustrato natural.
b. Puede funcionar con varios sustratos análogos.
c. Es el que tiene muchos centros activos.
d. Funciona a la misma velocidad con diversos sustratos.

NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima

Nombres Particulares

Antiguamente, los enzimas recibían Nombre Particulares, asignados por su descubridor.


Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura
sistemática que informa sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre
los que actuaba.

Nombre Sistemático

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

 El sustrato preferente.
 El tipo de reacción realizado.
 Terminación Asa.

Un ejemplo seria: Glucosa Fosfato Isomerasa, que cataliza la isomerización de la


Glucosa-6-fosfato en Fructosa-6-Fosfato.

Muchos enzimas catalizan Reacciones Reversibles. No hay manera única para fijar cuál
de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la Glucosa Fosfato Isomerasa
también podría llamarse Fructosa Fosfato Isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la Hidrolisis del sustrato, el segundo componente
del nombre se omite y por ejemplo, la Lactosa Hidrolasa se llama simplemente Lactasa.
Además de los nombres sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la
glucosa: ATP Fosforiltransferasa se llama habitualmente Glucoquinasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISION ENZIMATICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado
por letras EC (Enzyme Commision), seguidas de cuatro números separados por puntos.
El primer número indica a cuál de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se
refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los
grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

Así, la ATP: Glucosa Fosfotransferasa (Glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2 que en


el numero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una Fosfotransferasa, el indica que
el aceptor es un grupo OH, y el ultimo 2 indica que es un OH de la D-Glucosa el que
acepta el grupo Fosfato.

ENZIMAS DEFINICIONES

Cofactor: necesario para la actividad enzimática. Pueden ser iones metálicos o una
molécula orgánica, denominada coenzima. Si el cofactor está unido fuertemente al
enzima se denomina grupo prostético.

Apoenzima: Parte proteica del enzima (no activa).

Holoenzimas: Apoenzima + Cofactor.

UN TERCIO DE LOS ENZIMAS REQUIEREN ALGUN ION METALICO PARA


CATALIZAR.

COFACTORES DE ENZIMA
MUCHAS VITAMINAS SON COFACTORES O PRECURSORES DE COFACTORES DE
ENZIMAS.
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos


o clases:

1. Oxirreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas

1. Oxirreductasas

Catalizan reacciones de oxirreducion, es decir, transferencia de hidrogeno (H) o


electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

Ejemplos son la Succinato deshidrogenasa o la Citocromo c Oxidasa.

2. Transferasas

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del Hidrogeno) de un


sustrato a otro, según la reacción:

Un ejemplo es la Glucoquinasa, que cataliza la reacción representada de la siguiente


forma:
3. Hidrolasas

Catalizan las reacciones de Hidrolisis:

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

4. Liasas

Catalizan reacciones de Ruptura o soldadura de sustratos:

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

5. Isomerasas

Catalizan la interconversion de Isómeros:

Son ejemplos la Fosfotriosa Isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las


reacciones representadas en la tabla inferior:

6. Ligasas

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrolisis simultánea de un nucleótido trifosfato


(ATP, GTP):

Un ejemplo es la Piruvato Carboxilasa, que cataliza la reacción:


PREGUNTAS CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

1. El enzima EC 5.1.2.1 es:


a. Una Oxirreductasa.
b. Una Liasa.
c. Una Transferasa.
d. Una Isomerasa.

2. El enzima EC 2.1.2.1 es:


a. Una Oxirreductasa.
b. Una Liasa.
c. Una Transferasa.
d. Una Isomerasa.

3. Los enzimas de clase 3 son:


a. Transferasas.
b. Liasas.
c. Isomerasas.
d. Hidrolasas.

4. La reacción: esta
catalizada por:
a. Una transferasa.
b. Una liasa.
c. Una isomerasa.
d. Una Ligasa.

5. Si una enzima cataliza la unión de dos sustratos con hidrolisis simultanea de un


nucleótido trifosfato, se trata de:
a. Una liasa
b. Una ligasa
c. Un enzima clase 5
d. Un enzima clase 6

6. Las reacciones en las que se transfieren hidrogeno o electrones de un sustrato a


otro están catalizadas por:
a. Enzimas de la clase 1.
b. Enzimas de la clase 3.
c. Transferasas.
d. Oxidorreductasas.

7. El enzima que cataliza una reacción del tipo A-B ------ A+B, pertenece a la clase
de :
a. Ligasas.
b. Isomerasas.
c. Transferasas.
d. Liasas.

8. Las Hidrolasas son enzimas:


a. De la clase 2.
b. De la clase 6.
c. De la clase 3.
d. De la clase 4.

9. El Enzima EC 6.1.2.1:
a. Es una ligasa.
b. Es una isomerasa.
c. Es una hidrolasa.
d. Es una transferasa.

10. El Enzima EC 5.1.2.1:


a. Es una ligasa.
b. Es una Hidrolasa.
c. Es una Isomerasa.
d. Es una Liasa.

MODO DE ACCION DE LOS ENZIMAS

En las reacciones espontaneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs
(delta de G) que los reactantes. Por tanto, en las reacciones espontaneas se libera energía
de Gibbs ∆𝐺 < 0, sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de
energía, esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción
transcurra se llama Energía de Activación (Ea) cuanto menor es más fácilmente transcurre
la reacción.

La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea; los enzimas son
catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los
catalizadores inorgánicos, por ejemplo la descomposición del agua oxigenada (H2O2)
Para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgánico como el
platino, o con una enzima especifico (catalasa), las respectivas Ea para cada proceso son
18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000
veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces. Para que una reacción química
tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una
orientación adecuada. La actuación del enzima (1) permite que los reactantes (sustratos)
se unan a su centro activo con una orientación óptima para que las reacción se produzca
y (2) modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo,
debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:

1. El modelo LLAVE-CERRADURA
2. El modelo del AJUSTE INDUCIDO

1. Modelo LLAVE – CERRADURA

El modelo LLAVE-CERRADURA supone que la estructura del sustrato y la del centro activo
son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo
es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

2. Modelo del AJUSTE-INDUCIDO

En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea solo en presencia del
sustrato. La unión del sustrato al centro. La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Sería
algo como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.

Faltan preguntas……………………….
Pendiente Regulación de su actividad……

CINETICA ENZIMATICA

Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas.
Por este motivo, antes de empezar con la cinética química, se van a repasar algunos conceptos
básicos de cinética química:

En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es independiente de la


concentración del sustrato 𝑣 = 𝑘.

En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente


proporcional a la concentración del sustrato 𝑣 = 𝑘(𝐴). Así, en la reacción:

La velocidad de hidrolisis de la Sacarasa es, en todo momento, proporcional a la concentración


de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde (A) es la concentración de sacarosa a cada tiempo
(t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que esta es una reacción de primer orden.

En una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto
depende:

1. De la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación) 𝑣 =


𝑘[𝐴1][𝐴2].
2. Del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de Dimerización):
𝑣 = 𝑘[𝐴]2 .

En la tabla siguiente se resumen los distintos tipos de reacción, y la forma de calcular sus
parámetros cinéticos.
Preguntas

1. La energía de activación:
a. Es la energía que se desprende de la reacción.
b. Es la energía que hay que suministrar a los reactivos para que tenga lugar la reacción.
c. Es la diferencia de energía entre los reactivos y los productos
d. También se llama energía libre de Gibbs.

2. En un proceso químico, la energía de Activación:


a. Es la que se desprende en el transcurso de una reacción.
b. Aumenta por la acción de catalizadores.
c. No se ve afectada por la acción de catalizadores
d. Disminuye por la acción de catalizadores.

3. En una reacción química los productos finales tienen menor energía libre de Gibbs que
los reactivos.
a. Espontanea
b. Endergonica
c. Exergonica
d. Cooperativa

4. En una reacción química, la velocidad de formación de los productos es independiente


de la concentración del sustrato. Se trata de una reacción:
a. De orden cero
b. De primer orden
c. De pseudo primer orden
d. De segundo orden

5. Si en una reacción química la velocidad de formación de los productos es directamente


proporcional a la concentración del sustrato:
a. Es de orden cero.
b. Es de orden 1.
c. Es de orden 2.
d. Es de orden mixto.
CINETICA ENZIMATICA

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.


Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un
enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar la enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de
pH, Temperatura, presencia de cofactores, etc. y se utilizan concentraciones saturantes de
sustratos. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad
máxima Vmax. La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.

Al seguir la velocidad desaparición de producto (o aparición del sustrato) en función del


tiempo se obtiene la llamada curva de avance de reacción, o simplemente, la cinética de
la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo por qué se va consumiendo el sustrato de la reacción. Para
evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (V0). La
velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo
cero. De esta forma, la medida de V0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total
del sustrato de forma que puede considerarse la [𝑆] como esencialmente constante a lo
largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la
reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción
inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de
velocidad.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial del


sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima
constante si representamos V0 frente [𝑆] sub cero, obtenemos una gráfica:

Cuando [𝑆] sub cero es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la


concentración del sustrato, y por lo tanto, la reacción es de primer orden
A altas [𝑆] sub cero. El enzima se encuentra saturado por el sustrato, y la velocidad ya no
depende de [𝑆] sub cero. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es
Vmax.

MODELO CINETICO DE MICHAELIS – MENTEN

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad
enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1982 se introdujo el concepto
del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913,
Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de
velocidad que explica el comportamiento cinetico de las enzimas.

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial 𝑣0 y la concentración inicial de


sustrato ⌈𝑆⌉0 Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas:

En la primera etapa se forma el complejo Enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-


sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

En este esquema K1, K2, y K3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también
reciben el nombre de Constantes microscópicas de Velocidad. Según esto, podemos afirmar que:

 𝑣1 = 𝑘1[𝐸][𝑆]
 𝑣2 = 𝑘2[𝐸𝑆]
 𝑣3 = 𝑘3[𝐸𝑆]

Se puede distinguir entre Enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la
concentración total de enzima [𝐸𝑇 ] (que es la constante a lo largo de la reacción) es:

Este modelo cinetico adopta la Hipótesis del estado Estacionario, según la cual la concentración
del complejo enzima- sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción. Por tanto, la
velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la disociación (v2+v3):

V1=V2+V3
Además, como (ES) es constante, la velocidad de formación de los productos es constante:

Preguntas

1. Al medir la velocidad de una reacción enzimática:


a. La enzima debe estar purificado.
b. hay que añadir los cofactores.
c. La temperatura debe ser lo más alta posible.
d. Hay que trabajar a pH óptimo.

2. Según el modelo de cinética enzimática Michaelis-Menten


a. La concentración del complejo Enzima-sustrato es constante a lo largo de la reacción
b. La concentración del complejo enzima-sustrato es elevado a lo largo de la reacción
c. Cuando la concentración inicial del sustrato es grande, la reacción es de orden 1
d. Cuando la concentración inicial de sustrato es pequeña, la reacción es de orden 0

3. Es cierto que
a. Hay enzimas que no siguen el modelo cinetico de Michaelis-Menten
b. La velocidad de una reacción enzimática no cambia con el tiempo
c. El valor de la Km de una enzima permite estimar la afinidad entre el enzima y el
sustrato.
d. Según el modelo cinetico de Michaelis-Menten, la concentración del complejo
enzima – sustrato es muy elevado.

4. En el modelo cinetico de Michaelis-Menten se cumple que:

Respuestas:

5. En el modelo de cinética enzimática de Michaelis-Menten se observa que:

Respuesta:
2y3

Preguntas 2

1. Para estudiar la cinética de una enzima


a. Primero hay que purificarla
b. Utilizo en cada ensayo la misma cantidad de sustrato
c. Utilizo en cada ensayo la misma cantidad de enzima
d. Se mide la velocidad de la reacción cuando se ha consumido más de la mitad
del sustrato

2. Según el modelo cinetico de Michaelis-Menten, las reacciones enzimáticas


a. Son de primer orden
b. Son de orden cero
c. Pueden ser de orden uno o de orden 2, según la concentración del sustrato
d. Tienen lugar en dos etapas

3. El modelo cinetico de Michaelis-Menten


a. Se cumple para todas las enzimas conocidas.
b. Se representa gráficamente como un sigmoide.
c. Se basa en la hipótesis del estado estacionario.
d. Explica por qué a (S) sub cero pequeñas la reacción enzimática es de primer
orden.
4. En relación al modelo cinetico de Michaelis-Menten podemos afirmar que

Respuestas: numero 1.

5. Si la Km de una enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que:


a. Se trata de un sustrato natural
b. El complejo enzima sustrato (ES) es muy estable
c. La enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato
d. La velocidad a la que se forma el complejo ES es menor que la velocidad a
que se destruye.

Preguntas 3

1. Al hacer un estudio cinetico de una reacción catalizada por una enzima:


a. No es necesario purificar previamente la enzima
b. No es necesario fijar las condiciones oprimas de actividad
c. Solo se tiene en cuenta la velocidad inicial de la reacción
d. Se considera que la reacción solo tiene lugar en un sentido

2. En el modelo cinetico de Michaelis-Menten y asumiendo la hipótesis del estado


estacionario se cumple que:

Respuestas: las tres primeras

3. Según la hipótesis del estado estacionario, en el transcurso de una reacción enzimática el


complejo Enzima sustrato (ES) se comporta de modo que:

Respuesta: la respuesta es la 3
4. Cuando Km de una enzima para un sustrato es muy grande, quiere decir que:

Respuesta: 2y4

5. La representación de Lineweaver-Burk aplicada a una enzima de tipo MIchaeliano


origina una recta en la que el valor Km/Vmax corresponde a:
a. La pendiente
b. La ordenada en el origen
c. La abscisa en el origen
d. Al punto de inflexión

Preguntas 4

1. Al estudiar la cinética de una enzima MIchaeliano (V0 frente a (S)0) se observa que:

2. La Km de una enzima

3. Un valor de Km pequeño indica:

4. En una enzima Michaeliana se cumple que :

5. En una enzima Michaeliana, la representación de Lineweaver-Burk (1/v0 frente a 1/S0)


Preguntas 5

Preguntas 6