VI.

MARCO TEÓRICO

¿Qué es el sustrato?

El sustrato es cualquier sustancia orgánica o inorgánica sobre las que actúan las enzimas
produciendo su modificación en productos finales de la reacción. Cada enzima actúa
sobre un sustrato en particular, ya que una de las características de las enzimas es su
especificidad de sustrato.

Por ejemplo las enzimas proteasas actúan despoblando a las proteínas en cadenas
polipeptídicas y luego en Aminoácidos sencillos y simples, las proteasas se especializan
para desmoronar químicamente a las proteínas y no pueden catalizar la conversión de
polisacáridos en monómeros de glucosa.

¿Qué son las enzimas?

Son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es

decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero
también de ARN. Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el
equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a
mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible.

En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos,
las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas.
A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas presentes en
una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta
presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de
activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las
reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción,
pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una reacción
que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el
equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

FACTORES QUE AFECTAN LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS:

- Fuerza Osmótica:

La mayoría de las enzimas no pueden tolerar concentraciones de sal

extremadamente altas. Los iones interfieren con los débiles enlaces iónicos de las
proteínas. Las enzimas típicas son activas en concentraciones salinas de 1 a 500 mM.
Existen excepciones como las enzimas de las algas y bacterias halófilas.

- Temperatura:

Todas las enzimas trabajan en un rango de temperaturas específicas del organismo

al que pertenecen. Los aumentos de temperatura generalmente provocan un
incremento de la velocidad de reacción. Esto se debe a alteraciones de la estructura
de la proteína debidas a la interrupción de uniones iónicas que resultan en la
estabilización de la estructura tridimensional de la enzima.

La temperatura óptima de las enzimas humanas se encuentra generalmente entre

los 35 y los 40 °C; la temperatura media del organismo del ser humano es 37 °C. Así,
las enzimas humanas comienzan a desnaturalizarse rápidamente a partir de los 40 °C.
En cambio, las enzimas de las arqueas termófilas, que se encuentran en manantiales
calientes, son estables hasta a 100 °C. Sin embargo, la idea de una velocidad "óptima"
para una reacción enzimática es engañosa, ya que la velocidad observada a cualquier
 temperatura es el producto de dos velocidades, la velocidad de reacción y la
velocidad de desnaturalización. Si se usase un ensayo para medir esta segunda
actividad por segundo, la velocidad sería alta a altas temperaturas, y usando un
ensayo para cuantificar la formación de producto ésta sería baja a esas temperaturas.

- pH:

La mayoría de las enzimas son sensibles al pH y tiene un rango específico en el que

se detecta actividad; todas tienen un pH óptimo. El pH puede detener la actividad
enzimática al provocar la desnaturalización de la estructura proteica rompiendo
enlaces iónicos y puentes de hidrógeno. La mayoría de las enzimas funcionan entre
un pH 6 y 8; sin embargo, la pepsina estomacal tiene un pH óptimo de 2 y la tripsina
de 8.

- Saturación del sustrato:

Aumentando la concentración de sustrato aumenta la velocidad de la reacción o

actividad enzimática. Sin embargo, el límite de saturación limita la velocidad. Una
enzima está saturada cuando los sitios activos de todas las moléculas están ocupados
la mayoría del tiempo. A partir del punto de saturación la reacción no puede
acelerarse mediante adición de sustrato, sea cual sea la cantidad añadida. En un
gráfico la velocidad de reacción habría alcanzado una meseta.

COFACTORES ENZIMÁTICOS:

Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que

participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su
estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo las catálisis de
todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son componentes obligados de
todas las reacciones.
 Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato o
estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros
catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas.

Las coenzimas son sustancias orgánicas que aun cuando pueden funcionar de formas
muy variables, lo más frecuente es que lo hagan como transportadores
interenzimáticos o intraenzimáticos, muchas coenzimas son formas funcionales de
las vitaminas.

Bibliografías

Fonseca, R. L. (2015). Reacciones Enzimáticas. Ocw, 50.

Franklin, B. (2011). Las enzimas. Tesis doctoral, 99.

Gasca, F. J. (2016). Las enzimas. Madrid: Consejo Superior de Investigaciones

Científicas.

Pastor, S. B. (2015). Sustratos. Madrid: Ediciones Agrotécnicas.

Ugarte, O. (2009). Enzimas. Bioquímica, 1.