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ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS

Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una reacción
química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y se utiliza una y
otra vez. Una célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de enzimas específicos para
cada reacción química particular.

Mecanismo de la actividad de una


enzima

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la presencia de
las enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas, catalizan las reacciones
bioquímicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que necesita la célula.
Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en la reacciones que catalizan, pero a
diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son muy
específicas: sólo interaccionan con determinados sustratos, y facilitan el curso de determinadas
reacciones. Un enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa, necesaria
para descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico, que se produce durante el
metabolismo celular. Las enzimas al ser proteínas contienen grupos ionizables, cuyo
comportamiento depende del pH y de las moléculas con carga que se encuentran a su alrededor.
Es bien sabido que la función biológica de las proteínas está directamente relacionada con su
estructura y si tenemos en cuenta la influencia del medio externo sobre las proteínas es de pensar
que es necesario mantenerlas en un ambiente adecuado para que su estructura no se modifique
y por lo tanto pueden cumplir biológicamente su función. Otra variable que influye también sobre
la estructura de las proteínas es la temperatura.

LA CATALASA
La catalasa es una enzima oxidorreductasa ampliamente distribuida en la naturaleza. Cataliza, en
diversos tejidos y tipos de células, la reacción de “descomposición” del peróxido de hidrógeno
(agua oxigenada) en oxígeno molecular y agua. Esta enzima, crucial para el mantenimiento de
la integridad celular y principal regulador del metabolismo de peróxido de hidrógeno, fue un
factor fundamental para poder afirmar que en la naturaleza existen enzimas que actúan sobre
sustratos específicos.
La existencia de catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada
como desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas
son anaerobias (no pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que
se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.
RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar en un
sencillo experimento de laboratorio. En esta primera experiencia vamos a demostrar su
existencia en tejidos animales.
1. Colocar en un tubo de ensayo (jeringa) unos trocitos de hígado.
2. Añadir un poco de agua oxigenada.
3. Se observará un intenso burbujeo debido al desprendimiento de oxígeno.

En la siguiente experiencia vamos a demostrar la presencia de la catalasa en tejidos vegetales:


1. Colocar en un tubo de ensayo (jeringa) trocitos de tomate.
2. Añadir un poco de agua oxigenada
3. Se observará un intenso burbujeo debido al desprendimiento de oxígeno.
DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA
Mediante esta experiencia, vamos a ver una propiedad fundamental de proteínas, que es la
desnaturalización.
Ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a altas
temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como consecuencia
su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se observará
ningún tipo de reacción cuando hagamos la experiencia anterior con muestras de tejidos hervidos.

1. Colocar en un tubo de ensayo (jeringa) varios trocitos de hígado.


2. Añadir agua para hervir la muestra. Hervir durante unos minutos.
3. Después de este tiempo, retirar el agua sobrante.
4. Añadir el agua oxigenada.

Su índice de reacción es cero y la reacción no será la misma, porque al someterse a altas


temperaturas ésta se desnaturaliza completamente

CONCLUSIONES

Los cambios en la temperatura afectan de manera significativa la actividad enzimática, esto


debido a la naturaleza proteica de todas las enzimas.
La catalasa se encuentra en células de tejido animal y vegetal pero reacciona mucho más rápido
en el hígado, ya que este tiene grandes cantidades de catalasa y es uno de los mejores alimentos
para descomponer hidrógeno.
La catalasa a mayor temperatura mayor la aceleración de la acción de está, encontrando su
temperatura óptima en altas temperaturas, pero al está encontrarse a una temperatura de 100°C
se desnaturaliza la enzima y por ende pierde su función de descomposición.
Discusión

La actividad de enzimas como la catalasa puede variar considerablemente dependiendo del tipo
de tejido que se considere. En mamíferos, por ejemplo, la actividad catalasa es significativa tanto
en los riñones como en el hígado, y es mucho menor en los tejidos conectivos.
De modo que la catalasa en los mamíferos se asocia principalmente con todos los tejidos que
presentan un metabolismo aeróbico significativo.
Según algunos autores, la catalasa cumple dos funciones enzimáticas:
-La descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno molecular (como una
peroxidasa específica).
-En los eritrocitos, la gran cantidad de catalasa parece jugar un papel importante en la protección
de la hemoglobina frente agentes oxidantes, como el peróxido de hidrógeno, el ácido ascórbico,
la metilhidrazina y otros.
-Algunos insectos como el escarabajo bombardero usan la catalasa como mecanismo de defensa,
pues descomponen el peróxido de hidrógeno y emplean el oxígeno gaseoso producto de dicha
reacción para propulsar la salida de agua y otros compuestos químicos en forma de vapor.
Patologías relacionadas en humanos
La deficiencia de esta enzima se pueden generar elevados niveles de sustrato, que como se
mencionó anteriormente es toxico y puede provocar lesiones a la membrana celular. Por lo que
puede asociarse ese déficit con las siguientes enfermedades:

 Hipertensión arterial
 Alzheimer
 Vitíligo

Anexos
1. Efecto de la temperatura en la acción enzimática: En general, los aumentos de
temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta
ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan
a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima
se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de
actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
2. ¿A qué valores de temperatura y pH es estable la actividad enzimática de la catalasa?
La actividad de la catalasa es alta en un intervalo de temperaturas entre 37 a 40 °C
con un máximo en 37 °C y su pH es óptimo en 7.6
3. Diferencias entre una coenzima y apoenzima: que la coenzima es de naturaleza no
proteica y son compuestos termoestables a diferencia de los apoenzimas que son
termolábiles y de naturaleza proteica.
4. La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la pepsina gástrica,
producida en las células principales del estómago. La pepsina se libera en forma de
proenzimas (pepsinógeno 1 y 2), se activa en presencia de un pH bajo y se inactiva
en presencia del pH neutro del intestino. La pepsina es más activa con un pH de entre
1,5 y 2,5. Lo más probables es que una vez pase al intestino sea expulsada por medio
de este.
5. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos,
y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de
unirse a un sustrato.
 Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la
temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas
pueden causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.
 pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango
hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la
desnaturalización de la enzima.
 Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará la
reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el
sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las
enzimas adicionales se puedan unir.
 Concentración del sustrato: aumentar la concentración de sustrato también aumenta
la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han
adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de
reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima
capacidad.
6. La enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa
o de compuestos muy similares. Así, para la enzima sacarasa, la sacarosa es su
sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. La
enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia
sobre los sustratos análogos. Entre las enzimas poco específicas están las proteasas
digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y
péptidos de muy diverso tipo.

Referencias bibliográficas
1. Puig, R. P. (2019, 4 julio). Catalasa: características, estructura, funciones,
patologías. Lifeder. https://www.lifeder.com/catalasa/
2. Práctica: acción enzimática con modelo de la enzima catalasa. (2019, 1 mayo).
[Vídeo]. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=0DPHPOHtLwY

3. Experimento Biología / Química con la Enzima Catalasa. Generación de Oxígeno.


(2018, 23 enero). [Vídeo]. YouTube.
https://www.youtube.com/watch?v=5_H9rtxUs3Q
4. https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/efecto-del-ph-y-la-temperat.html
5. Repaso de enzimas (artículo) | Enzimas. (2020). Khan Academy.
https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-
transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-
review#:%7E:text=La%20actividad%20enzim%C3%A1tica%20puede%20verse,de
%20unirse%20a%20un%20sustrato.

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