Actividad Enzimática

Practica 9

UNIVERSIDAD DE GUANAJUATO División De Ciencias Naturales Y Exactas. Departamento de Química. Laboratorio De Fisicoquímica en Biología y Farmacia. QU 30605 RESPONSABLE: Martha Lilia Ramírez Ramírez EQUIPO 1 INTEGRANTES DE EQUIPO:  Bautista García Diana Jessica.  Juárez Pérez Gabriela de Jesús.  Ugalde Estrella Georgina.

Examinar los factores que afectan la actividad enzimática. mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica. gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. el equilibrio de la reacción. Comparar la actividad de la catalasa de tejidos de organismos vivos. Las enzimas catalizan alrededor de 4. es decir. transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. por lo tanto. las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción.000 reacciones bioquímicas distintas. Observar la actividad de la enzima catalasa. 2. las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas. INTRODUCCION Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas. ni alteran su equilibrio químico. A su vez. También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas. . Al igual que ocurre con otros catalizadores. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima. sea cinéticamente favorable. o de un catalizador en general. las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Asimismo. las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. Como todos los catalizadores. ni modifican. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen.PRACTICA No. con un catalizador no proteico. 3. las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan. alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada. 9 ACTIVIDAD ENZIMATICA OBJETIVOS 1. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones. pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividadpeptidil transferasa). de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción.4 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas. La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja. En estas reacciones. Sin embargo.

Registra la velocidad de reacción en cada tubo y compara los resultados obtenidos.1 M Cianuro de potasio 0. Agrega a cada tubo las siguientes sustancias: 3. Además. en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Tubo 1 2 3 4 Agregar (1) 1 ml de H2O2 al 3% 1 ml de H2O2 al 3% 1 ml de H2O2 al 3% 1 ml de H2O2 al 3% Agregar (2) Un poco de arena fina Un poco de MnO2 Una porción de papa cruda Una porción de hígado Velocidad 0 3 2 4 PARTE B. 1 = lenta. Adiciona a cada tubo 1 mL de peróxido de hidrógeno al 3 % y registra los resultados al cabo de 5 minutos. 2. son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales. 4 = muy rápida. Usa el agitador y un poco de arena fina para triturar la papa. Comparación de la actividad de la catalasa y el dióxido de manganeso 1. Registra el pH de cada tubo.1 M al tercer tubo. 3 = rápida. Algunas enzimas son usadas comercialmente. 2 = moderada. PARTE A.1 M Hidróxido de sodio 0.Igualmente. destinción de jeans o producción de biocombustibles. Coloca una pequeña cantidad de papa fresca en 3 tubos de ensaye. 1 mL de HCl 0. la concentración de la propia enzima y del sustrato. MATERIAL REQUERIDO 8 tubos de ensaye de 13 x 100 mm 1 agitador de vidrio 2 pipetas graduadas de 5 mL 1 vaso de precipitados de 150 mL 1 gradilla metálica 1 parrilla de calentamiento con agitación REACTIVOS Peróxido de hidrógeno al 3 % Acido clorhídrico 0. 3. 2. Agrega 1 mL de agua destilada al primer tubo. . el pH. Observaciones y resultados. como son la fabricación de alimentos. la actividad es afectada por la temperatura. por ejemplo.1 M DESARROLLO EXPERIMENTAL En los siguientes experimentos mide la velocidad de reacción de acuerdo a la siguiente escala: 0 = no hay reacción. Coloca en 4 tubos de ensaye 1 mL de peróxido de hidrógeno al 3 %. Efecto del pH sobre la actividad enzimática 1. y otros factores físico-químicos.1 M al segundo y 1 mL de NaOH 0.

al agregar el ml de H2O2 al 3% no se observo reacción ni cambio alguno. Coloca una pequeña cantidad de papa en un tubo de ensaye y tritura con arena. Observa y registra los resultados. Tubo C/1 ml de H2O2 al 3% en B.1M pH (1) 5 1 12 Agregar (2) 1 ml de H2O2 al 3% 1 ml de H2O2 al 3% 1 ml de H2O2 al 3% pH (2) 5 1 11 PARTE C.H a ≈0°C 5 min. C/1 ml de H2O2 al 3% en B. agrega 3 gotas de KCN 0. Compara las velocidades de reacción. C/papa a Temp. Añade 1 mL de peróxido de hidrógeno al 3 %. ambiente Agregar 1 ml de H2O2 al 3% 1 ml de H2O2 al 3% Observaciones La reacción se observo mas rápida. Mezcla bien el contenido del tubo.1M 1 ml NaOH 0. Coloca una pequeña cantidad de papa en un tubo de ensaye y tritura con arena. 3. Coloca en dos tubos de ensaye 1 mL de peróxido de hidrógeno al 3 %. Pon el tubo en un baño de agua hirviendo durante 5 minutos. durante 5 minutos. . Tubo c/papa 1 2 3 Agregar (1) 1 ml H2O d. 1 ml HCl 0. Agregar Papa triturada Papa triturada Observaciones Se observa reacción con mayor rapidez y más efervescencia.M 5 min. Efecto de un inhibidor 1. Repite lo anterior pero a temperatura ambiente.1M no se observaron cambios. 4.1 M.Observaciones y resultados. Observaciones: Cuando se agrego el KCN 0. 2.M a 37°C 5 min. Coloca uno de los tubos en un baño de agua a 37°C y el otro tubo en un baño de agua helada. 2. Agregar una pequeña cantidad de papa triturada a cada tubo. Tubo C/papa en B. PARTE D. La reacción fue mínima de cero. Si se observa reacción con efervescencia. Añade 1 mL de peróxido de hidrógeno al 3 % al tubo y registra los resultados. Observaciones y resultados. Efecto de la temperatura 1.

La luz del día también favorece la descomposición del peróxido de hidrógeno.5 4 3. entre otras: metales de transición. elabora un gráfico de barras. A pesar de que el peróxido de hidrógeno es relativamente estable a temperatura ambiente. Basado en tus anotaciones sobre la velocidad de las reacciones de los experimentos anteriores. el pH y del inhibidor sobre la velocidad de reacción de la enzima.5 1 0.  Efecto del pH sobre la actividad enzimática . Describe el efecto del tamaño de partícula. numerosas sustancias actúan como catalizadores de su descomposición.5 2 1.5 Velocidad 3 2. Elabora una tabla con los resultados obtenidos y 2. por lo que debe conservarse en envases opacos.Anotación de los resultados del experimento y discusión 1. 4.5 0 1 c/arena 2 c/MnO2 Velocidad 0 3 2 4 Actividad Enzimatica Serie 1 3 c/papa cruda Tubo 4 c/hígado 3. de la temperatura. álcalis. ¿Puede el peróxido de hidrógeno ser descompuesto por otros catalizadores diferentes de los que se encuentran en los tejidos vivos? Explica. y óxidos metálicos. Tubo 1 c/arena 2 c/MnO2 3 c/papa cruda 4 c/hígado 4.

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína. etc. a partir de cierta temperatura. de sus cargas eléctricas. habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica . la velocidad de reacción se duplica. los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos. el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica. mayor velocidad de reacción. Sin embargo. menor superficie de contacto para la misma cantidad de materia. negativa o neutra. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. imidazol. Así.  Efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimática Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Por encima de esta temperatura. impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo). A mayor tamaño de partícula.  Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática En general. La superficie de contacto determina el número de átomos y moléculas disponibles para la reacción. al ser proteínas. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento. la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2. Conclusiones Se cumplió el objetivo de la practica al comparar la actividad de la enzima catalasa en diferentes muestras observando su velocidad de reacción.  Efecto del tamaño de partícula: Superficie de contacto: A mayor superficie de contacto. La temperatura representa uno de los tipos de energía presente en la reacción. Se demostró que el pH influye en la actividad enzimática de las proteínas así mismo se comprobó que el factor temperatura es de gran . en parte. mayor velocidad de reacción. tiol -SH. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. se empiezan a desnaturalizar por el calor. determina si esta es exotérmica o endotérmica. Según el pH del medio. donde logramos ver que en un tejido vivo la actividad enzimática de la catalasa es muy rápida.Este es el llamado pH óptimo. estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva. A mayor temperatura. Como la conformación de las proteínas depende. amino -NH2. El sentido del flujo de energía entre los miembros de la reacción.

cfm .scribd. Bibliografia: http://es.com/doc/19002681/actividad-enzimatica genesis.uag.wikipedia.org/wiki/Enzima www.influencia en la actividad enzimática ya que se observo mayor velocidad de actividad a temperaturas altas que en temperatura ambiente o bajas. En la prueba del efecto de inhibidor se corroboró que al adicionar una especie química con esta función si se evita que la enzima tenga actividad pues después de agregar el inhibidor y realizar la prueba ya no se observo reacción como en los casos que no tenían inhibidor.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.

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