Prelaboratorio

1.. Explique ¿Qué factores influyen sobre la catálisis enzimática y cómo lo

hacen?

TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la
mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente
cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada. A
temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida que las
moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con
las enzimas. La mayoría de las enzimas humanas son más activas a
temperatura óptima, que es de 37°C, o temperatura corporal. A
temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la forma
de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de
actividad enzimática.
 
PH
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la
estructura terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o
abajo del pH óptimo, se alteran las interacciones delos grupos R, lo que
destruye la estructura terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya
no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no ocurren reacciones.
Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su
estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH
óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima. 
 
CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS
 
En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la
enzima para formar el complejo enzima-sustrato. Para una concentración de
sustrato particular, un aumento en la concentración enzimática aumenta la
velocidad de la reacción catalizada. A concentraciones enzimáticas más altas,
más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la
reacción. Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la
concentración de la enzima, hay una relación directa entre la concentración
de la enzima y la actividad enzimática. En muchas reacciones catalizadas por
enzimas, la concentración del sustrato es mucho mayor que la concentración
de la enzima. Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la
adición de más sustrato aumentará la velocidad de la reacción. Si la
concentración del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la
 enzima. Entonces la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición
de más sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción.

2. Investiga sobre la acatalasemia ¿Qué tipo de deficiencia es? ¿En qué

poblaciones se presenta? Explique las causas y consecuencias 
 
Acatalasemia 
Es un trastorno congénito del metabolismo poco frecuente
caracterizado por una deficiencia en la catalasa eritrocitaria, enzima
que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno.
 
la variante Suiza, que consiste en una mutación en la parte del gen que
codifica la estructura lo que se traduce en una producción de una
catalasa inestable. Esta catalasa imperfecta facilita las infecciones por
bacterias que generan peróxidos como son los estreptococos y los
neumococos ya que la catalasa eritrocítica se ve impotente para
proteger los tejidos frente a los ataques de este tipo de bacterias.
También puede ocurrir que se produzca una acumulación de los
peróxidos bacterianos en las zonas infectadas que ocasione una
disfunción de los neutrófilos. Esta variante suele ser benigna y
asintomática o con pocos síntomas.
 
la variante japonesa (también conocida como enfermedad de
Takaharadebe a una mutación en la parte reguladora del gen, lo que se
traduce en una síntesis de enzima disminuida o con una menor
actividad enzimática. Las manifestaciones clínicas de la enfermedad de
Takahara son infecciones de la boca (encías y amígdalas) con
ulceraciones y gangrena que pueden ocasionar una enfermedad
periodontal prematura.
 
El diagnóstico se confirma mediante pruebas de laboratorio: la
actividad de la catalasa en los eritrocitos aparece muy reducida y la
sangre en contacto con agua oxigenada se vuelve marrón y no
produce las típicas burbujas de oxígeno.
 
El tratamiento consistirá exclusivamente en la erradicación de las
posibles infecciones y en las intervenciones periodontales adecuadas
para evitarlas. Se considera esta enfermedad como benigna.

3. ¿Cuándo una prueba de Lugol es positiva?

La prueba de Lugol es positiva cuando hay presencia de Amilasa y
lo notamos por medio de su coloración que se tornaría de
azul oscuro a negro.