MARCO TERICO:

Los enzimas son biomolculas especializadas en la catlisis de las reacciones qumicas

que tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces
de aumentar la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier
catalizador artificial conocido, y adems son altamente especficos ya que cada uno de
ellos induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan
encontrar en el medio de reaccin.

Factores que afectan la Actividad Enzimtica

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica. Destacaremos

dos: el pH y la temperatura.

Efecto del pH: El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a
que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos
que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un
determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la
actividad enzimtica ser mxima. Por debajo del pH mnimo o por encima del pH
mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las
enzimas el pH ptimo est prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.

La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es

mxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.

Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que
otras protenas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara ms all de
unos lmites estrechos. De ah la conocida importancia biolgica de los sistemas
tampn.
En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a la neutralidad, en
consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH ptimo muy
diverso segn sea el pH del medio en el que habitualmente actan (los enzimas
proteolticos del jugo gstrico tienen pHs ptimos prximos a 2 ya que este es el
pH de dicho jugo). Por ltimo existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en
absoluto.

Efecto de la Temperatura: Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones

qumicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa
con la temperatura. La variacin de la actividad enzimtica con la temperatura es
diferente de unos enzimas a otros en funcin de la barrera de energa de
activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en
 otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce
un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crtica.
Este efecto no es ms que un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima
cuando se alcanza dicha temperatura.

La Temperatura influye en la actividad enzimtica. En general por cada 10C que

aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta
regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima)
donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el
movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro
entre el S y el E.

Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad

enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza. Cada enzima posee una T
ptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37C. Los animales
poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la T corporal,
se ven obligados a hibernar en la estacin fra pues la actividad de sus enzimas
debido a las bajas temperaturas es muy baja.

Inhibidores: Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos

puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos
pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto
final de la reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin. La
inhibicin puede ser:

a) Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la

actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos
funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la
denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas
que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo
oxidasa (enzima respiratorio).

b) Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal

mediante enlaces dbiles e impide el normal funcionamiento del mismo, pero
no la inutiliza permanentemente.

Puede ser de dos tipos:

Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del

enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato
compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse
aumentando la concentracin del sustrato
 No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2
formas:

-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y

modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el
sustrato.

-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por lo

tanto la formacin de los productos.

Enzima Catalasa

La catalasa en una enzima que la podemos encontrar en muchos organismos vivos,

y cataliza la reaccin de descomposicin del perxido de hidrgeno en agua y oxgeno.

El perxido de hidrgeno es uno de los productos del metabolismo celular en diversos

organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida por la enzima
catalasa.

2 2 2 + 2

En la industria, se tambin se utiliza la enzima catalasa, para diferentes fines. Por

ejemplo, se usa en la industria textil, para eliminar residuos de perxido de hidrgeno.

Adems, la catalasa cumple una funcin protectora contra determinados microorganismos

patgenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto
con oxgeno, es por esta razn que el oxgeno producido por esta enzima tiene efecto
bactericida sobre estos microorganismos. Tanto es as, que la ausencia de dicha enzima
por defectos genticos, llamada acatalasemia o enfermedad de Takahara, causa
importantes infecciones en la mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la prdida de
dientes y graves lesiones en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.

La reaccin catalizada por esta enzima, ocurre en dos etapas, en las cuales interviene el
hierro del grupo hemo de la hemoglobina como cofactor.

La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar

en un sencillo experimento de laboratorio. Tomamos un trocito de hgado, y lo colocamos
en el fondo de un tubo de ensayo. Luego aadimos 5 ml de agua oxigenada (que es lo
mismo que perxido de hidrgeno). Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo,
que se debe al desprendimiento de oxgeno de la reaccin catalizada por la enzima
catalasa. Este sencillo experimento puede repetirse con distintos tejidos animales y
vegetales, en los cuales encontraremos diferentes intensidades de burbujeo, dependiendo
de la cantidad de catalasa presente en el tejido.
Todas las enzimas son protenas. Por lo tanto, todas las enzimas sufren desnaturalizacin
frente al calor. Esto quiere decir que cuando la temperatura es muy elevada, la enzima
pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio activo tambin se desnaturaliza, y ya no
puede cumplir su funcin. Este hecho se puede demostrar repitiendo el experimento
anterior, pero habiendo hervido previamente los trocitos de hgado. Cuando aadimos el
agua oxigenada, no se observa el burbujeo.