Curso: BIOQUÍMICA

Tema N° 03

ENZIMAS

Docente: CLARA LUISA DEL CARMEN HENCKELL SIME

Competencia del curso

Analiza al ser humano como poseedor de una compleja y perfecta

maquinaria molecular, describiendo las características,
interrelaciones y mecanismos de regulación de las principales vías
metabólicas de los carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos,
vitaminas y minerales.
Principales contenidos del tema

Tema N° 03:

1. Conceptos, propiedades, estructura química,

clasificación.
2. Coenzimas, holoenzimas y apoenzimas.
3. Zimógenos.
4. Isoenzimas.
5. Mecanismos de acción enzimática.
6. Importancia biológica.

ADN girasa o helicasa

 Son catalizadores biológicos o
biocatalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan

ENZIMAS notablemente su velocidad.

Unen, cortan, transfieren y/o modifican los
grupos químicos participantes de las
reacciones bioquímicas vitales para la vida.
Son esenciales para todos los procesos
biológicos ya que son las responsables de las
reacciones que mantienen la vida. 
 PROPIEDADES
QUÍMICAMENTE SON PROTEÍNAS, A EXCEPCIÓN DE
LAS RIBOZIMAS

QUÍMICAMENTE SON PROTEÍNAS EXCEPTO LAS

RIBOZIMAS (ARN)

NO HACEN POSIBLES REACCIONES IMPOSIBLES, SINO

QUE ACELERAN LAS QUE SÍ SON POSIBLES
(espontáneas)

 NO MODIFICAN EL SENTIDO DE LOS EQUILIBRIOS

QUÍMICOS

UNA VEZ QUE EJERCEN SU ACCIÓN, LAS ENZIMAS

QUEDAN INALTERADA Y SIN CONSUMIR
En el primer dibujo vemos un corte de una enzima que parecería tener forma globular que muestra
su sitio activo cuya forma permite la interacción con el sustrato que debe ajustarse a la misma
geometría.
Es como como si calzáramos dos bolas en dos hoyos que las contengan. En este caso las dos bolas
serían el sustrato que será modificado por la enzima, por ejemplo: fosforilado, hidrolizado o
separado como en el ejemplo.
Resultado final: La enzima queda inalterada y sin consumir mientras que el sustrato original
desapareció y se convirtió en un producto diferente. 
El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones que pueden ser: Hidrofóbicas y electrostáticas;
Puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals, en un lugar
específico llamado: Centro o sitio activo.
Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido
por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Para ejercer su actividad las enzimas requieren, a menudo, de
moléculas auxiliares, que se ubican en el centro activo de la
enzima; en el caso de ser moléculas orgánicas reciben el
nombre de coenzimas, mientras que si son iones metálicos
(generalmente oligoelementos) se llaman cofactores.

Al conjunto enzima + cofactor o coenzima se le denomina 

holoenzima, mientras que a la parte proteica propiamente dicha
se le conoce como apoenzima.
 1 2 3

APOENZIMA COENZIMA/ HOLOENZIM

COFACTOR A
 COENZIMAS
COFACTORES

HIERRO, COBRE, YODO,

MANGANESO, SELENIO,
ZINC, CROMO, COBALTO,
FLÚOR, LITIO Y SILICIO.
• ENTONCES LAS COENZIMAS SON cofactores pero de
naturaleza orgánica que se unen al apoenzima
mediante enlaces débiles. La unión apoenzima-
coenzima no es específica y una misma coenzima puede
unirse a diferentes apoenzimas, esta unión suele ser
temporal.

• Si la unión entre la apoenzima y la coenzima es

covalente, entonces de conoce como grupo prostético.
CLASIFICACIÓN
 MECANISMOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

02
01

MODELO:
MODELO:
LLAVE-
ENCAJE
CERRADURA
INDUCIDO
 IMPORTANCIA BIOLÓGICA

REGULAN RUTAS
METABÓLICAS LA DETERMINACIÓN DE LA
ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA
CONSTITUYE UN INDICADOR
VALIOSO PARA EL DIAGNÓSTICO DE
ENFERMEDADES.

Las enzimas no son infalibles,

pueden ser “engañadas”
ofreciéndoles sustratos
parecidos a su sustrato
ACTUALMENTE MUCHAS natural pero que posean
ENZIMAS SE UTILIZAN EN algún cambio químico que
TERAPIA EN ENFERMEDADES pueda paralizar la reacción
CARDIOVASCULARES Y natural. Este es el principio de
CIERTOS TIPOS DE CÁNCER. la obtención de muchos
medicamentos contra virus.
¿Por qué los inhibidores enzimáticos
tienen importancia médica?

¿Qué diferencia existe entre sustrato

natural y sustrato análogo?

¿Qué son enzimas alostéricas?

¿Qué factores afectan la actividad

enzimática?
CONCLUSIONES

 Catalizadores orgánicos o biocatalizadores porque aceleran la

velocidad de una reacción, al disminuir la energía de
1 activación.

Actúan bajo ciertas condiciones de T° y ph.

Generalmente tienen alto grado de especificidad.
Se necesitan en muy poca cantidad.

2
No modifican el sentido de la reacción.
Se unen a los sustratos por: Interacciones hidrofóbicas y
electrostáticas; Puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals.

Regulan rutas metabólicas, permiten diagnosticar enfermedades,

se pueden usar en algunas terapias y su estudio ha permitido
3 crear ciertos medicamentos como los antivirales.
 REFERENCIAS

Martínez Montes F, Pardo Vázquez JP, Riveros Rosas H, editors.

Bioquímica de Laguna y Piña (8a. ed.). Ciudad de México: Editorial El
Manual Moderno; 2018.

Plou FJ. Las enzimas. Madrid: Editorial CSIC Consejo Superior de

Investigaciones Científicas; 2016.

Pratt CW, Cornely K. Bioquímica. México, D.F.: Editorial El Manual

Moderno; 2012.
¡Muchas gracias!