Universidad Americana

Facultad de ciencias médicas y de la salud

Escuela de Tecnología Médica

Asignatura Bioquímica

Título:

REACCIONES ENZIMÁTICAS Y FACTORES QUE AFECTAN A LAS ENZIMAS

Integrantes:

Edilberto Asprilla 8-999-252

Anelis Navarro 8-1024-1533

Kevin Ortega 8-947-1782

Reichell Barret 8-1002-2204

Liz De La Flor 8-976-1735

Profesor:

Darby Sánchez

Martes 6 de Junio del 2023

INTRODUCCIÓN

En el presente análisis reconoceremos las enzimas como proteínas que aceleran y

controlan las reacciones químicas en los seres vivos. Con esto observamos
detalladamente los distintos cambios y reacciones química como físicamente e
identificamos la presencia de diversas clases de enzimas en tejidos de animales y
vegetales. Con estos tejidos estaremos evaluando cada uno de ellos el pH y las
reacciones enzimáticas.
Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan todas las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada
enzima actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura.

(Villén, 2012)
Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder
hacer sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren. La temperatura es
fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima de 41-42º un
tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan. Los
alimentos tienen enzimas, las enzimas tienen cuanto más frescos y menos
manipulados estén. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y éste es uno
de los argumentos principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan
temperaturas por encima de 40º más o menos. (Marín, I., Cuesta, I., 2012)
No todas las enzimas se desnaturalizan a 40º, algunas aguantan hasta 70º, pero
lo que hay que tener en cuenta es que cuanta más temperatura y más tiempo se
mantiene la temperatura elevada, mayor es la destrucción enzimática. Comemos
enzimas (porque están en los alimentos) y comemos gracias a las enzimas
(porque están en nuestro cuerpo para ayudarnos a hacer la digestión: segregamos
al día varios litros de jugos digestivos, que son jugos llenos de enzimas para
transformar proteínas, grasas y glúcidos).
 TÍTULO

REACCIONES ENZIMÁTICAS Y FACTORES QUE AFECTAN A LAS ENZIMAS

OBJETIVOS

• Reconocer a las enzimas como proteínas que aceleran y controlan las

reacciones

químicas en los seres vivos.

• Identificar la presencia de diversas clases de enzimas en tejidos animales y

vegetales.

• Aplicar los componentes teóricos en las reacciones enzimáticas observadas.

• Discutir la presencia de inhibidores enzimáticos que pueden preservar algunos

alimentos.

Marco Teórico

Un automóvil obtiene su energía de la oxidación del hidrocarburo gasolina a

dióxido de carbono y agua en una explosión controlada dentro de un motor en el
que los gases pueden alcanzar temperaturas de 2200 °c. En contraste, la célula
viva obtienen energía oxidando el carbohidrato glucosa a dióxido de carbono y
agua a una temperatura (en el ser humano) de 37ºC.1

El ingrediente secreto en los organismos vivos es la catálisis, un proceso llevado a

cabo por enzimas proteicas. Una reacción que requiere muchas horas para
completarse no puede ser útil, desde el punto de vista metabólico, para una
bacteria que ha de reproducirse en 20 minutos, o para una célula nerviosa
humana que debe responder a un estímulo de forma instantánea.

De hecho, la vida aprovecha hábilmente el hecho de que la mayoría de las

reacciones deben estar catalizadas.
Un catalizador es una sustancia que aumenta la rapidez o la velocidad de la
reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global. La sustancia
sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato de esa enzima. Y lo que se
obtiene es denominado producto de la reacción.

Podemos apreciar el poder de la catálisis enzimática con un ejemplo: la

descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno:

2H2O2 → 2H2O +O2

Esta reacción, aunque muy favorecida termodinámicamente, es muy lenta, a

menos que sea catalizada. Se puede comprar una botella de una solución de H2O2
(agua oxigenada) y guardarla en un armario durante muchos meses antes de que
se degrade. Sin embargo, si añadiera un trocito de ión férrico, observaría que la
velocidad de la reacción aumenta unas 1000 veces. La proteína hemoglobina que
contienen hierro, es aún más eficaz para incrementar la velocidad de esta
reacción. Si uno aplica la solución de peróxido de hidrógeno a un corte de un
dedo, se observa un burbujeo inmediato del O2 liberado: la reacción se está
produciendo ahora aproximadamente un millón de veces más rápidamente que el
proceso sin catalizar. Pero pueden alcanzarse velocidades aún. La catalasa, una
enzima presente en muchas células, aumenta la velocidad de descomposición del
H2O2 sin catalizar aproximadamente 1000 millones de veces. Algunas reacciones
celulares producen peróxido de hidrógeno que es un oxidante peligroso, por lo que
la catalasa se ha perfeccionado para defenderse de él. Este ejemplo muestra que
la velocidad de una reacción favorable depende en gran medida, de que exista o
no un catalizador y de la naturaleza del mismo.2

Factores que afectan a las enzimas

Las enzimas al ser proteínas contienen grupos ionizables, cuyo comportamiento

depende del pH y de las moléculas con carga que se encuentran a su alrededor.

Es bien sabido que la función biológica de las proteínas está directamente

relacionada con su estructura y si tenemos en cuenta la influencia del medio
externo sobre las proteínas es de pensar que es necesario mantenerlas en un
ambiente adecuado para que su estructura no se modifique y por lo tanto pueden
cumplir biológicamente su función.

Otra variable que influye también sobre la estructura de las proteínas es la

temperatura. Esta junto con el pH influyen como se describe a continuación:

Influencia de la temperatura:

La temperatura puede causar un incremento de la velocidad de la reacción o el

efecto contrario así:

• Incremento de la velocidad con la temperatura:

En general, la velocidad de la reacción se incrementa con la temperatura hasta

que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se debe a que aumenta el
número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera energética de
estado de transición, para formar a los productos.

• Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevación excesiva de la

temperatura del medio que contiene a las enzimas resulta en un decremento de la
velocidad como resultado de la desnaturalización, es decir, la pérdida de la
estructura tridimensional de las enzimas.3

En este momento se rompen enlaces de tipo no covalente como los puentes de

hidrógeno que estabilizan las estructuras secundarias e incluso terciarias. La
mayor parte de las enzimas presentan su actividad máxima en el intervalo de 30 a
40 °C y por encima de 45°C comienzan a desnaturalizarse.

La desnaturalización de una proteína se ha definido como: “Un cambio de

importancia en la estructura original, sin rotura de ninguno de los enlaces químicos
primarios que unen entre sí a los aminoácidos “Es decir, solo hay rompimiento de
los enlaces no covalente tipo puentes de hidrógeno.

El término inactivación de una enzima se refiere a la pérdida de la actividad. Las

temperaturas de refrigeración, congelación, escaldado, blanqueado también
inactivan a las enzimas. Influencia del pH: El sitio activo de la enzima puede
contener aminoácidos ionizables, la concentración de H + afecta la velocidad de la
reacción en muchas formas. Primero el proceso catalítico usualmente requiere que
la enzima y el sustrato tengan grupos químicos en una forma iónica particular para
poder interactuar. Por ejemplo, la actividad catalítica puede necesitar a un grupo
amino, por ejemplo de una lisina en estado protonado (-NH3 +) o no (-NH2 +), el
pH modifica este estado y por tanto a la velocidad de la reacción.5.

Esto puede causar efectos como:

• Desnaturalización de la enzima: pH extremos pueden ocasionar la

desnaturalización de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es
posible modificar las interacciones iónicas que intervienen en la estabilidad de la
enzima en su estado nativo.

• El pH óptimo varía para las diferentes enzimas:

El pH al cual las enzimas adquieren su máxima actividad al que se le denomina

“pH óptimo”. es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de
aminoácidos que las conforman, por supuesto, también está relacionado con el
microambiente celular en el cual desarrollan su catálisis.

La mayor parte de las enzimas presentan su actividad máxima a pH entre (4,5 - 8).
Pero existen enzimas como, Por ejemplo, la pepsina que es una enzima digestiva
que actúa en el estómago, posee un pH óptimo de alrededor de 2 unidades, por el
contrario, otras enzimas que actúan a pH neutro, o la arginasa cuyo pH es de 10
otras se desnaturalizan a pH alcalino o ácido.

MATERIALES Y REACTIVOS - PRIMERA PARTE

● Papa.
● Cuchillo.
● Manzana.
● Mortero.
● Cuchara o espátula.
● Portaobjetos.
● Pipeta Pasteur.
● 1 Vaso de precipitados 50 ml.
Reactivos
● 100 ml de peróxido de hidrógeno o “agua oxigenada” comercial.
● 1 Pastilla de vitamina C.
Procedimientos

A. Presencia de polifenol oxidasa de manzana

1. Moler una pastilla de vitamina C hasta que quede un polvo fino - Cortar una
manzana por la mitad.

2. Colocar en una mitad de la manzana el polvo de la vitamina C, procurando que

quede bien esparcido.

3. Dejar ambas mitades de manzana a temperatura ambiente durante 60 minutos

y observar los cambios de coloración.

B. Presencia de catalasa de papa

1. Cortar una rebanada de papa y colocarla sobre un portaobjetos.

2. Agregar 3 gotas de agua oxigenada sobre la rebanada de papa.

3. Ver la actividad de la catalasa por el burbujeo de oxígeno que se desprende.

4. Observar el tiempo en el cual se lleva a cabo la reacción. C.

MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS - SEGUNDA PARTE

● Portaobjetos.
● 1 papa.
● 1 hoja de planta.
● 1 corazón de pollo.
● Polvo de levadura.
● 1 champiñón.
● Pinzas.
● Vasos desechables.
● Limón.
● Cuchara.
 ● Mechero.
● Malla.
● Trípode.

Equipos

● Baño serológico.
Reactivos
● 100 ml de peróxido de hidrógeno.
● HCl concentrado.
● Papel de pH.
● Azúcar.
● Sal.
● Limadura de hierro.
● Hielo.

Procedimientos

A. Factores que afectan la catalasa

En una cuadrícula organiza dos portaobjetos con el material indicado, como se

muestra en el dibujo:

SR-sin reacción L-lento R-rápido MR-muy rápido

Un portaobjetos es para evidenciar la actividad enzimática sin agregarle HCl;

y el otro para evidenciar la reacción enzimática agregando HCl:

1. Mida el pH de cada material sin agregar HCl con el papel indicador de pH.
2. Adicione una gota de peróxido de hidrógeno a cada material. Observe la
presencia de burbujas.

3. Agregue una gota de HCl y con el papel indicador vuelva a medir el pH agregue
una gota de peróxido de hidrógeno.

4. Observe y anote lo que ocurrió en cada uno de los portaobjetos, antes y

después de agregar el peróxido de hidrógeno, marca la reacción a “ojo” de
acuerdo al pH=5 y pH=1.

B. Factores que afectan de las enzimas del metabolismo de la levadura

1. Marcar los vasos con los siguientes títulos: control, caliente, frío, ácido y sal.

2. Colocar en 5 vasos desechables transparentes una cantidad igual del polvo de

levadura, azúcar y 50 ml de agua tibia.

3. El vaso denominado control debe contener solo la mezcla anterior.

4. Mida el tiempo desde que le agregas azúcar a la levadura y la aparición de

burbujas en el vaso control.

5. Al vaso marcado como frío colocarlo sobre el hielo. Compare con el vaso
control.

6. Al vaso marcado como caliente colocarlo sobre el baño serológico. Compare

con el vaso control.

7. Al vaso marcado como ácido añadirle jugo de limón. Compare con el vaso
control.

8. Al vaso marcado como sal añadirle una cucharada de sal.

9. Dejar todos los vasos durante 60 minutos y al final observar la actividad de las
enzimas por la producción de bióxido de carbono que se ve en la formación de
espuma.
RESULTADOS DE LA PRIMERA PARTE:

1. ¿Cómo se evidencia que se produjo una reacción enzimática?

La papa contiene una enzima llamada catalasa que es un potente antioxidante
que, al introducir en el agua oxigenada, lo que hace esta enzima es separar el
agua del oxígeno H202------H2O + ½ O2, es decir, la catalasa acelera la reacción
de descomposición del agua oxigenada, que podemos apreciar con el burbujeo
que se produce. Estas burbujas se originan por la rápida liberación de gas O2 en
agua H2O. (academia, 2021)

2. ¿A qué se debe la presencia del color marrón en la manzana que no

tiene vitamina C?
Estos cambios de color superficial se atribuyen a un proceso de pardeamiento
enzimático por el cual los compuestos fenólicos son oxidados hasta formas
quinónicas, mediante reacciones catalizadas por enzimas denominadas
genéricamente polifenoloxidasas (PPO). (Quevedo et al, 2016)

3. ¿Qué papel desempeña la vitamina C sobre la manzana expuesta al

oxígeno?
El papel que desempeña es que la vitamina C actúa como un antioxidante, y es
por eso que la manzana no se oxida.
 4. ¿A qué se debe la producción de burbujas en el experimento de la
catalasa?
Se produce ya que, al mezclarse la catalasa con el agua oxigenada, se produce
una reacción donde la catalasa va a acelerar su reacción con el agua oxigenada,
lo que quiere decir que ocurre una rápida liberación de gas en el agua y se logra
observar el burbujeo.

5. ¿Y cuándo dejan de formarse?

Se puede decir que se dejan de formar ya cuando el agua oxigenada ya no tenga
que más descomponer.

6. ¿Qué es lo que estamos midiendo en ese caso?

La enzima de catalasa en la papa, utilizada para el experimento, y observar cómo
es que influye el peróxido de hidrógeno en la enzima de catalasa.

7. ¿Cómo comprobar que el gas desprendido en el experimento con

catalasa es oxígeno?
La catalasa es una enzima presente en los peroxisomas de las células de todos
los tejidos animales y vegetales. Actúa sobre el peróxido de hidrógeno,
descomponiéndose en agua y oxígeno, y liberando energía en forma de calor.
(Daniel Thomas).

DISCUSIÓN DE LA PRIMERA PARTE

Durante este experimento se dividió la manzana por mitad, a las 10:50 AM, en una
mitad se le agrego vitamina c y en la otra mitad no se le agregó nada, al pasar una
hora se observa que a la mitad de la manzana con vitamina c no obtuvo ninguna
reacción, mientras tanto la otra mitad que no tenía nada si obtuvo reacción ya que,
al exponer una manzana cortada al aire libre, las enzimas desencadenan una
reacción química que junto con el oxígeno hacen que la pulpa se vuelva marrón
oscuro. En el experimento con la vitamina c, nos indica que ella actúa como
antioxidante de primer orden, contribuyendo a la conservación de células.
En el segundo experimento que fue el de la papa con peróxido de hidrógeno se
agregó pedacitos de papas y se le agregó peróxido de hidrógeno, aquí podemos
observar el factor que influye, que sería la presencia de la enzima de catalasa
teniendo una reacción con el peróxido de hidrógeno, donde se unen estas dos y la
catalasa descompone el peróxido de hidrógeno, donde se produce oxígeno y es
por esto que la papa se oxida.

RESULTADOS DE LA SEGUNDA PARTE

Con base en los siguientes parámetros. SR-sin reacción L-lento R-rápido MR-muy
rápido.

En este experimento se utilizaron seis vasos donde se le agrego azúcar, polvo de

levadura y 50 ml de agua tibia, se tituló a cada uno como Vaso control, Vaso frío,
Vaso ácido, Vaso con sal, vaso caliente en cada uno de ellos se logra observar
que tienen reacción diferente y unas parecidas pero su reacción va siendo más
lenta, donde se observa que el vaso de control (MR), comienza a formar un leve
burbujeo donde se empieza a producir una espuma y a medida que iban pasando
los minutos la espuma iba creciendo, donde el vaso de ácido (R), vaso sal (L) y
vaso caliente (L), presentaron la misma reacción enzimática pero estas fueron
más lentas durante sus procesos, en cambio en vaso frío, se realizaron dos
experimentos ya que la primera no hubo ninguna reacción, se realizó un segundo
experimento pero no se obtuvo ninguna, donde se puede decir que existe factores
que influyen desde el crecimiento de la espuma hasta no tener ninguna reacción.

1. Diseñe un experimento para averiguar cómo varía la velocidad de la

reacción. Y así poder determinar qué tan veloz y afín es la enzima por
su sustrato en el caso de los experimentos realizados en clase.
Realice un esquema.
2. ¿Cómo calculan la velocidad total de cada una de las reacciones
realizadas en el laboratorio?

La velocidad de una reacción química relaciona el campo en la concentración de

reactivos y productos con el tiempo y se expresa, en Mol/l x S. Su velocidad se
establece midiendo la variación de la concentración de los reactivos o los
productos con el tiempo.

3. ¿Cuál es el efecto de agregar diferentes cantidades de sustrato sobre la

velocidad de esta reacción? Justifiquen sus conclusiones.

El efecto estaría en que permite o no la actividad enzimática, pues los diferentes

factores de estas sustancias pueden ser óptimos en la reacción que aseguren una
aceleración o que se produzca lenta e inclusive que cierre toda posibilidad de que
se dé. En conclusión, depende mucho de los microorganismos vivos de la
levadura ya que es la clave para digerir la azúcar, para permitir una reacción, pero
en el caso de que las diferentes sustancias produzcan un efecto positivo o
negativo en el microorganismo depende de que le generen al mismo.

4. ¿Cómo la temperatura, el pH y las sales afectan la estructura química de

las enzimas?

Temperatura: las enzimas tienen una temperatura óptima a la cual funcionan de

manera más eficiente. Por encima de esta temperatura óptima, la enzima puede
desnaturalizarse, lo que significa que su estructura se descompone y pierde su
capacidad para funcionar. Por debajo de la temperatura óptima, la actividad

pH: las enzimas tienen un rango óptimo de pH a los que funcionan mejor. Las
variaciones en el pH fuera de este rango pueden interferir con la carga eléctrica de
las moléculas de aminoácidos que componen la enzima, lo que puede afectar su
estructura y actividad. Por ejemplo, un pH demasiado ácido puede protonar los
residuos de aminoácidos cargados negativamente, mientras que un pH demasiado
básico puede desprotonar los residuos de aminoácidos cargados positivamente, lo
que puede cambiar la actividad y la estructura de la enzima.
Sales: la adición de sales a una solución puede afectar la estructura de las
enzimas al afectar las interacciones electrostáticas y los puentes de hidrógeno que
mantienen su estructura tridimensional. Las sales pueden disminuir la solubilidad
de la enzima y provocar su precipitación o agregación. Además, la adición de
sales puede afectar la actividad de la enzima al cambiar el equilibrio químico de la
reacción, al afectar la estabilidad de los estados de transición de la enzima, y al
alterar la hidratación de la superficie de la enzima.

En resumen, la temperatura, el pH y las sales pueden afectar la estructura química

de las enzimas de muchas maneras, lo que a su vez puede afectar su actividad y
su capacidad para catalizar reacciones químicas. Por lo tanto, es importante
considerar estos factores cuando se estudian las enzimas y se diseñan
experimentos enzimáticos.

5. ¿Cómo se verán afectados los parámetros cinéticos de las enzimas?

Debido a concentraciones de sustratos, pH, temperaturas muy altas que

desnaturalizan la molécula, inhibidores que retrasen una reacción enzimática, etc.
Alterarán el estudio de la velocidad enzimática que se verá modificada por estos
factores, el cual desbalanceará el mecanismo de la reacción.

6. ¿Podrían estos factores ser inhibidores enzimáticos?

Si ya que qué temperatura, la salinidad y pH son inhibidores.

7. ¿Cuál de los materiales de la práctica se clasifican como vivos y no vivos?

Justifique su respuesta

Levadura: es un organismo vivo, puesto que se compone de microorganismos

para que al agregarle ciertas sustancias se fermente y aumente de masa.

Sal: no vivo ya que se conforma de sodio y cloro creando así un mineral que es
una sustancia natural, normalmente es sólido e inorgánico.
Azúcar: no vivo pues es un mineral encargado de abastecer al organismo de
glucosa con la misión de cumplir la función de proporción de energía para un buen
desempeño de las tareas biológicas

Limadura: no vivo, porque es un hierro.

Papa: es un tallo modificado que puede generar vegetativamente una planta

completa que podría considerarse un ser vivo.

Hoja: Las plantas son seres vivos ya que estos realizan funciones vitales: se
nutren, se relacionan y se reproducen

Champiñón: aunque los hongos poseen características propias de los vegetales y

de los animales en la clasificación de los seres vivos se les ubica en los reinos
Fungí.

Corazón de pollo: se puede decir que es un material vivo, pero al ser sacado del
pollo quedaría siendo un material muerto.

8. Identifique la o las enzimas con las cuales usted evidenció la reacción en

cada tejido vivo. ¿En cuál material de la práctica se encuentran estas
enzimas?

Las enzimas evidenciadas fueron en el corazón de pollo y en la papa fue la

catalasa, en la planta la amidasa, en el champiñón la tirosinasa, en la levadura la
ribonucleasa.

● Papa: No hubo reacción (catalasa).

● Corazón de pollo: Se tornó blanco, como si se hubiera cocinado
(catalasa).
● Hoja: Cambio de color de verde a amarilla (amidasa).
● Champiñón: No hubo reacción (tirosina).
● Levadura: no hubo reacción (ribonucleasa).
En el caso de la catalasa, su función es catalizar la descomposición del peróxido
de hidrógeno en agua y oxígeno, por lo que en presencia de HCL y H2O2, la
catalasa debería catalizar la misma reacción que ocurre en ausencia de HCI, es
decir, la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.

Por otro lado, la amidasa, tirosinasa y ribonucleasa no están involucradas

directamente en la descomposición del peróxido de hidrógeno, por lo que su
reacción con HCL y H202 dependerá de otros factores específicos de cada
enzima. En general, estas enzimas pueden desnaturalizarse o perder su actividad
en presencia de HCl o soluciones muy concentradas de peróxido de hidrógeno

9. Cuál es la reacción que efectúa cada enzima.

10. En la reacción bioquímica que describe cada proceso. Identifique

sustrato, enzima producto coenzima.

sustrato Enzimas Coenzimas Inhibidor

Corazón de pollo Catalasa No hay HCl
Papa Catalasa No hay HCl
Hoja Amidasa No hay HCl
Champiñón Tirosina No hay HCl
Levadura Ribonucleasa No hay HCl
Azúcar Sacarasa No hay HCl
Sal No hay HCl
Limadura No hay HCl

11. ¿Cuáles factores afectan el metabolismo de las células de cada tejido?

Dé una explicación química.

El principal factor que afectó el metabolismo de la célula fue el HCL; es un ácido

fuerte que, en altas concentraciones, puede tener un efecto negativo en el
metabolismo de las células de los tejidos. La explicación química radica en que el
HCL tiene la capacidad de disociarse en iones de hidrógeno (H+) y iones de
cloruro (Cl-) cuando se disuelve en agua.

Cuando las células de los tejidos están expuestas a una alta concentración de
HCl, los iones H + pueden penetrar en la célula y disminuir el pH intracelular. Esto
puede afectar negativamente la actividad enzimática, ya que muchas enzimas son
sensibles a los cambios en el pH. La actividad enzimática disminuida a su vez
puede afectar el metabolismo celular, reduciendo la capacidad de las células para
sintetizar proteínas, lípidos y otros componentes necesarios para su
supervivencia.

12. ¿Qué indica el tiempo durante el cual salen burbujas? Consulte la

actividad de una enzima de la levadura, en otras frutas o verduras.

El tiempo durante el cual salen burbujas puede ser un indicador de la actividad

enzimática en ciertas frutas o verduras que contienen enzimas responsables de la
fermentación.

Enzima de la levadura, es dióxido de carbono producido durante la fermentación.

En frutas, debido al retiramiento de la piel el pequeño lapso que tiene con el
oxígeno, produciendo el contacto con el mismo ocasionando su oxidación.
Verduras, referente a enlatados con líquidos se producirán burbujeos pues esta
contiene aire que rápidamente se mezclara con el producto y las causará.

Entre más tiempo demora en salir las burbujas menos cantidad de enzima
contenía el sustrato. El tiempo durante el cual salen burbujas puede ser un
indicador de la actividad enzimática en frutas o verduras que contienen enzimas
responsables de la fermentación, como la sacarosa en la levadura o la lactasa en
la col fermentada.
13. ¿Por qué la limadura de hierro siendo un elemento sin vida se observa la
presencia de burbujas?

Aunque la limadura de hierro es un elemento inanimado, la presencia de burbujas

puede ser observada cuando se pone en contacto con ciertos reactivos. La
explicación radica en la reacción química que tiene lugar entre el hierro y el
reactivo, que puede producir la liberación de gas y la formación de burbujas.

Por ejemplo, cuando se pone la limadura de hierro en contacto con ácido

clorhídrico (HCL), se observa la liberación de gas hidrógeno (H2) y la formación de
burbujas. Esto se debe a que el ácido clorhídrico reacciona con el hierro para
producir iones de hierro (II) y gas hidrógeno.

DISCUSIÓN DE LA SEGUNDA PARTE

Logramos observar que el ácido no afectó en gran parte a la levadura, sin

embargo, a la sal si, debido a que está paralizó la acción enzimática.

La sal puede paralizar la acción enzimática al afectar la estructura tridimensional

de las enzimas y su capacidad para unirse a su sustrato y catalizar la reacción
química, así como competir con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

La actividad enzimática aumenta a medida que la temperatura aumenta, ya que el

aumento de la temperatura proporciona un poco más de energía cinética a las
moléculas, lo que provoca el aumento de colisiones entre la enzima y el sustrato.

A una temperatura óptima, las enzimas logran alcanzar su máxima actividad, lo

que significa que la tasa de reacción logra alcanzar su máximo potencial.

En cambio, si la temperatura sigue aumentando, los enlaces químicos débiles que

mantienen la estructura tridimensional de la enzima pueden llegar a romperse, lo
que puede alterar e incluso llegar a degradar la estructura tridimensional de la
enzima y afectar su capacidad para unirse específicamente a su sustrato y
catalizar la reacción química, esto se conoce como la desnaturalización de la
enzima.
CONCLUSIÓN
En conclusión, este documento presenta una serie de experimentos y discusiones
sobre la actividad enzimática en diferentes tejidos y sustratos. Se destaca la
importancia de las enzimas en la descomposición de sustancias y la liberación de
energía en forma de calor y gases como el oxígeno y el dióxido de carbono.
Además, se evidencia la influencia de factores externos como la presencia de
antioxidantes y ácidos fuertes en el metabolismo celular y la actividad enzimática.
Es importante destacar que la actividad enzimática es un proceso fundamental en
la vida de los seres vivos, ya que permite la descomposición y transformación de
sustancias necesarias para su supervivencia. Los experimentos presentados en
este documento muestran cómo diferentes tejidos y sustratos tienen diferentes
niveles de actividad enzimática, lo que puede ser influenciado por factores
externos como la presencia de antioxidantes y ácidos fuertes. En resumen, este
documento nos permite comprender la importancia de las enzimas en la actividad
celular y cómo diferentes factores pueden influir en su actividad. Además, nos
muestra la diversidad de tejidos y sustratos que pueden ser utilizados para
estudiar la actividad enzimática y cómo esta puede ser medida a través de la
observación de la liberación de gases como el oxígeno y el dióxido de carbono.
BIBLIOGRAFÍA

Villén, M. (2012, April 2). ¿Qué son las enzimas? ¿Por qué son tan importantes?
Conasi. https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/

Marín, I., Cuesta, I. (2012). Enzimología: bases moleculares de los procesos

enzimáticos. Editorial Médica Panamericana. ISBN: 978-84-9835-329-9.

CAMPBELL, M. K, Farell, S. O. Bioquímica.4ª Ed .México. Thomson. 2004. P.

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MATHEWS, et al. Bioquímica. 3a. Editorial Mac Graw Hill. 2.000. P. 404-405
Nelson, David L., Cox, Michael M. Lehninger. Principios de bioquímica Edición:
7ma ed. (2017). Omega. Barcelona, España. ISBN:978-84-282-1690-9