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Las caractersticas ms sobresalientes de las enzimas son su poder de cataltico y especifidad en las reacciones.

Adems, la actividad de muchas enzimas est regulada. Casi todas las enzimas conocidas son protenas, sin embargo, existen molculas de RNA (ribosomas) catalticamente activas, lo que indica que las protenas no tienen un monopolio absoluto como catalizadores. Las enzimas tiene un enorme poder de cataltico aceleran reacciones multiplicando su velocidad por un milln de veces o incluso ms (106 a 1012 veces).

Como todo verdadero catalizador, las enzimas muestran las siguientes propiedades: 1. Estn presentes en pequeas cantidades.
2. No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reaccin y por lo tanto, cada molcula de

enzima puede participar en muchas reacciones individuales.


3. No tienen efecto sobre la termodinmica de la reaccin.

4. Tiene gran poder cataltico. 5. Son catalizadores en las reacciones qumicas de los sistemas biolgicos.
6. Poseen un elevado grado de especifidad de sustrato.

7. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y temperatura. 8. La mayora de las enzimas son protenas ;
La funcin depende de la integridad de la conformacin proteica nativa

Existen enzimas que son protenas simples y otras que requieren componentes qumicos adicionales: Cofactores: -iones inorgnicos -complejos orgnicos prostticos coenzimas grupos

Holoenzima/ Apoenzima

9. Las enzimas se clasifican segn la reaccin

Nomenclatura: -Nmero clasificatorio de 4 dgitos (E.C.) -Nombre sistemtico -Nombre trivial

Concentracin de substrato La forma hiperblica de la curva Efecto de la temperatura en la actividad enzimtica Efecto del pH sobre la velocidad de reaccin Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reaccin

EFECTO DEL PH SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIN


El pH tiene una influencia marcada sobre la velocidad de las reacciones enzimticas. Caractersticamente, para cada enzima hay un valor de pH al cual la velocidad es ptima y a cada lado del ptimo la velocidad es inferior. Esto se debe a que los sitios activos de la enzima se componen a menudo de grupos ionizables que deben encontrarse en la forma inica adecuada, con el fin de mantener la conformacin del sitio activo, unir los sustratos o catalizar la reaccin. Adems, uno o ms de los sustratos puede contener grupos ionizables y slo una forma inica del sustrato puede unirse a la enzima y experimentar la catlisis. La relacin pH actividad de la enzima depende del comportamiento cido bsico de la enzima y del sustrato. La disminucin de la actividad enzimtica podra deberse a la formacin de una forma inica incorrecta del sustrato o de la enzima, o de ambos. El pH ptimo de la enzima y el pH de su entorno celular no siempre es el mismo; de tal manera que, en ocasiones, la regulacin intracelular de su actividad es el pH.

CONCENTRACIN DE SUBSTRATO
Velocidad mxima: la velocidad de una reaccin (v) es el nmero de molculas de substrato convertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en moles de producto formadas por minuto. La velocidad de una reaccin catalizada por una enzima, aumenta conforme se incrementa la concentracin de substrato hasta que se llega a una velocidad mxima (Vmax), a partir de la cual la velocidad de la reaccin, es independiente de la cantidad de substrato. El que la velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la saturacin del sitio activo con el substrato. La ecuacin de esta hiprbola corresponde a una cintica clsica de Michaelis- Menten

Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reaccin


Muchas reacciones qumicas transcurren a una velocidad mayor si la temperatura aumenta. Un aumento en la T comunica ms energa cintica a las molculas del reactivo, dando ms colisiones eficaces por unidad de tiempo. Las reacciones catalizadas enzimticamente se comportan anlogamente hasta cierto punto. Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reaccin se incrementa con la temperatura hasta que un punto mximo es alcanzado. Este incremento se

debe a que aumenta el nmero de molculas ricas en energa que pueden pasar la barrera energtica de estado de transicin, para formar a los productos. Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevacin excesiva de la temperatura del medio que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como resultado de la desnaturalizacin, es decir, la prdida de la estructura tridimensional de las enzimas.

La forma hiperblica de la curva de velocidad


La mayora de las enzimas muestran cinticas del tipo hiprbola rectangular como describieron en 1913 por primera vez Leonor Michaelis y Maud Menten. Este trazo se obtiene al graficar la velocidad de la reaccin enzimtica vs. La concentracin de Substrato; este comportamiento se describe por ejemplo para la disociacin del Oxgeno de la mi-o-globina. Existen algunas enzimas que se denominan alostricas, que frecuentemente poseen una curva tipo sigmoide (en forma de S), que es similar a la mostrada para la disociacin del Oxgeno de la hemoglobina.

Efecto de la variacin del pH en la actividad enzimtica


Efecto del pH en la ionizacin del sitio activo: la concentracin de H+ afecta la velocidad de la reaccin en muchas formas. Primero el proceso cataltico usualmente requiere de que la enzima y el substrato tengan grupos qumicos en una forma inica particular para poder

interactuar. Por ejemplo la actividad cataltica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo de una lisina en estado pro-tonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y por tanto a la velocidad de la reaccin. Efecto del pH para la desnaturalizacin de la enzima: pH extremos pueden ocasionar la desnaturalizacin de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es posible modificar las interacciones inicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su estado nativo:

El pH ptimo vara para las diferentes enzimas: el pH al cual las enzimas adquieren su mxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de aminocidos que las conforman, por supuesto, tambin est relacionado con el microambiente celular en el cual desarrollan su catlisis. Por ejemplo la pepsina que es una enzima digestiva que acta en el estmago, posee un pH ptimo de alrededor de 2 unidades, por el contrario otras enzimas que actan a pH neutro, se desnaturalizan a pH alcalino o cido.

Enzimas reguladas:
Todas las enzimas presentan caractersticas que influyen en la regulacin de su actividad dentro de la clula, por ejemplo: pH. El pH ptimo de una enzima es de 5 y su entorno tiene un pH de 7, por lo tanto, la actividad de esa enzima no es la ptima. Temperatura. La catalasa tiene una actividad ptima a 0 C. La temperatura corporal es de 36.5 C, la actividad de la enzima no es total. Presencia de co-factores. Algunas enzimas necesitan co-factores como Mg++, Fe++, etc.; la concentracin de estos metales regula la actividad enzimtica. Concentracin de sustrato. La actividad enzimtica dentro de la clula tambin se ve regulada por la concentracin de sustratos. Adems de estas propiedades comunes a todas las enzimas, hay otras que tienen funciones especiales para regular el metabolismo, stas se denominan enzimas reguladoras. Hay dos tipos de regulacin: 1) Enzimas alostricas 2) Enzimas moduladas covalentemente

Enzimas alostricas o no reguladas:

El trmino alostrico significa otro sitio. Las enzimas alostricas poseen, adems del sitio activo, otro sitio al que se enlaza de modo reversible, no covalente, el co-factor o modulador. El centro alostrico es tan especfico para el modulador como lo es el sitio activo para el sustrato. Un modulador puede ser (+) cuando estimula la actividad de la enzima; (-) cuando inhibe la actividad enzimtica; puede ser homotrpico, cuando su modulador es el propio sustrato; y heterotrpico, cuando su modulador es diferente al sustrato. Algunas enzimas poseen ms de un sitio alostrico y se denominan polivalentes.

a) Rutas lineales Inhibicin o retroinhibicin

Estimulacin o retroalimentacin

b) Rutas ramificadas