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EL AGUA
Iñaki Elío
EL AGUA (INTRODUCCIÓN)
VISIÓN FÍSICO-QUÍMICA DEL AGUA
CICLO DEL AGUA EN EL ORGANISMO

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*

Es el componente mayoritario de las células de los seres vivos.
Imprescindible para las interacciones moleculares de los sistemas biológicos.
Un recién nacido presenta el 80% de su composición en agua y una persona anciana

el 55%
Las células se encuentran suspendidas en agua.


ESTRUCTURA

Constante dieléctrica
(Asimetría electrónica)
1) Densidad máxima a 4ºC.

Permite
2) Elevado calor específico (1 cal/g ºC). - de calor eliminar grandes cantidades
eliminando poca cantidad de agua
Calor necesario para elevar la temperatura de 1g de agua en 1ºC concretamente de 15 a 16ºC.

3) Elevada temperatura de ebullición.
H2O (agua) 100ºC
H2S (sulfuro de hidrógeno) -60.7ºC

4) Elevado calor de vaporización
Calor necesario para vaporizar 1 g de agua: 536 cal/g.
Este valor elevado permite eliminar el exceso de calor, evaporando cantidades

relativamente pequeñas de agua.
SUDOR 700mL/día
RESPIRACIÓN 560ml/día
5) Elevada conductividad calorífica.
Permite una adecuada conducción del calor por el organismo, favoreciendo la

termorregulación.
6) Disolvente de compuestos polares de naturaleza iónica.

Esto sucede por la capacidad de establecer puentes de hidrógeno con grupos polares de otras
moléculas no iónicas.
10 u. 16,5 u. 27,5 u.
7) Capacidad de hidratación o solvatación de iones.
El carácter dipolar del agua, ejerce las propiedades que sus moléculas rodeen a iones
aislándolos del resto. Facilita la separación de iones de diferente carga, lo que contribuye a
la solubilización de iones iónicos.
8) Elevada constante dieléctrica.
Hace que el agua sea un buen disolvente con compuestos

iónicos y sales cristalizadas.
El elevado valor de la constante supone que las moléculas

de agua se oponen a la atracción electrostática entre los
iones positivos y negativos, debilitando dichas fuerzas.
9) Disolvente de moléculas anfipáticas.
El agua solubiliza compuestos anfipáticos (estructuras que presentan grupos polares y

apolares al mismo tiempo).
Esta solubilización lleva a cabo la formación de micelas, con los grupos apolares o hidrófobos en
su interior y los grupos polares o hidrófilos hacia el exterior para contactar con el agua.
10) Elevada tensión superficial: TENSION
Ayuda a la cohesión entre las moléculas de su superficie y facilita su función como lubricante de las
articulaciones. La tensión superficial disminuye cuando en el líquido se encuentran determinados
compuestos “tensoactivos” (jabones, detergentes, etc.) que facilitan la mezcla de agua y
emulsiones de grasas en el medio acuoso.
11) Transparencia:
Esta propiedad física no afecta directamente al ser humano, pero es imprescindible para que
se origine el fenómeno de la fotosíntesis en la masa oceánica y el fondo marino.
12) El agua es un electrólito débil:
Sucede por la naturaleza de su estructura molecular. Libera el mismo catión que los
ácidos (H+ ó H3O+; ion hidrógeno o protón, o ion hidronio).
Por ello es un anfolito o substancia anfótera, puede actuar como ácido o como base.
Equilibrio de disolución es:
2H2O H3O+ + OH-
Simplificado:
H2O H+ + OH-

ABSORCIÓN DE AGUA
ABSORCIÓN DE AGUA
1. Difusión pasiva del agua a través de la membrana de

los enterocitos.
2. Difusión de agua a través del transportador SGLT-1

(

) junto con el Na+ y
glucosa.
3. Difusión de agua a través de otros co-transportadores

de nutrientes (Transporte activo secundario).
4. Transporte de agua a través de Acuaporinas (AQP).

Se han descrito proteínas pequeñas de unos 45kDa que
contienen 6 α-hélices trasmembrana que se encargan de
servir de poros para el transporte específico de agua.
El agua metabólica
El agua metabólica se forma en el organismo al oxidarse los nutrientes como los hidratos de carbono, lípidos y proteínas.
En general, se producen de 10 a 15
gramos de agua por cada 100 kcal
de energía metabolizable de la dieta.
BIOELEMENTOS I
Iñaki Elío
BIOELEMENTOS
BIOMOLÉCULAS
SEMINARIO (GRUPOS FUNCIONALES EN QUÍMICA ORGÁNICA)
MATERIAL DIDÁCTICO
¿CUÁLES SON LAS CARACTERÍSTICAS QUE DETERMINAN
EL ORDEN DE LOS ELEMENTOS EN LA TABLA PERIÓDICA?
BIOELEMENTOS
Definición:
Son los elementos químicos que constituyen a los seres vivos. También reciben el nombre de elementos
biogénicos y se pueden clasificar, según su abundancia en 3 grandes grupos.
Bioelementos primarios: H, O, C, N. Representan el 99.3% del total de los átomos del cuerpo humano. Siendo
el hidrógeno y el oxígeno los más abundantes. (H2O)
Bioelementos secundarios: Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg, Fe. (0.7% de los átomos cuerpo humano)
Oligoelementos: Mn, I, Cu, Co, Zn, F, Mo, Se y otros. Aparecen en forma de trazas, pero aun así son
imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo.
FUNCIÓN
BIOELEMENTOS
También se pueden clasificar los bioelementos según la función que desempeñan en el organismo:
Plástica o estructural: H, O, C, N, P, S. (Colaboran en el mantenimiento de la estructura del

organismo).
Esquelética: Ca, Mg, P, F, Si. (Confieren rigidez).
Energética: C, O, H, P. (Forman parte de las moléculas energéticas).
Catalítica: Fe, Co, Cu, I. (Catalizan reacciones y procesos bioquímicos).
Osmótica y electrolítica: La realizan en forma iónica principalmente Na+, K+, Cl-. (Mantienen y
regulan fenómenos osmóticos y de potencial químico y electrolítico).
BIOELEMENTOS
¿Cuáles son sus características principales para conformar las biomoléculas?

Ipara formar estructural man complejas
1. La facilidad de formar enlaces covalentes entre ellos compartiendo electrones. Estos enlaces son muy
estables, ya que su fuerza es inversamente proporcional a la masa de los átomos unidos.
Enlace covalente. Comparten electrones del último nivel
2. La disponibilidad de los átomos de carbono para la formación de esqueletos carbonados tridimensionales.
Metano (CH4)
BIOELEMENTOS
BIOELEMENTOS
NÚMERO DE
NÚMERO DE ELECTRÓNES
ÁTOMO ELECTRÓNES EN LA CAPA
.
NO APAREADOS EXTERNA
COMPLETA
.
H . 1 2 H
. + H
. H .H Dihidrógeno
.. . . OH
O 2 8 O
. + 2H H Agua
. .
N. N. 3H .
H
. 3 8
. + NH
H
Amoniaco
.
.C . 4 8 .C.. . + 4H . H
H C H
. H
Metano
.. ..
S 2 8 S + 2H . S H
H
Sulfuro de hidrógeno
.. .. .
.
3 H + P + 4 O.
H
O
.
P 3 8
. O P OH
O
Ácido fosfórico
H
¿QUÉ TIPO DE ENLACE FORMA EL C CON H?
¿Y EN EL Na+ CON EL Cl‐?
BIOELEMENTOS
BIOELEMENTOS
3. El que se favorezca la multiplicidad de enlaces (dobles y tripes) entre algunos de esos átomos,
así como la formación de enlaces que faciliten a su vez la formación de estructuras: lineales,
ramificadas, cíclicas, heterocíclicas, etc.
BIOELEMENTOS
4. La característica de que con muy pocos elementos, se pueda dar lugar a una gran variedad de
grupos funcionales, con propiedades diferentes.
DÉFICIT
¿QUÉ SUCEDE?
BIOELEMENTOS
Enfermedades carenciales
Oligoelementos esenciales y déficits carenciales
Cobalto Anemia, retraso en el crecimiento.
Anemia, defectos esqueléticos, desmielinización, degeneración del

Cobre
sistema nervioso, lesiones cardiovasculares.
Flúor Caries, alteraciones de la estructura ósea.
Manganeso Retraso del crecimiento.
Molibdeno Aumento de metionina en sangre, síntomas similares al bocio.
Selenio Cardiomiopatías.
Yodo Bocio
Zinc Inapetencia, falta de crecimiento, problemas en curación de heridas.
Lozano JA, Galindo JD, García-Borrón JC, Martínez-Liarte JH, Peñafiel R. Bioquímica y Biología Molecular. 2ª edición.: McGraw-Hill; 2000.
BIOELEMENTOS
BIOMOLÉCULAS
MATERIAL DIDÁCTICO
BIOMOLÉCULAS
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Su clasificación
dependiendo de su naturaleza química es la siguiente:
Biomoléculas inorgánicas:
Agua (la más abundante), gases (oxígeno, dióxido de carbono), sales inorgánicas (aniones,
como el fosfato y bicarbonato, y cationes como el amonio).
Biomoléculas orgánicas:
Glúcidos (glucosa y glucógeno), lípidos (triglicéridos, colesterol), proteínas (enzimas,

hemoglobina), ácidos nucleicos (ADN, ARN), metabolitos (ácido pirúvico, ácido láctico).
BIOELEMENTOS
BIOMOLÉCULAS
MATERIAL DIDÁCTICO
EL CARBONO
•Poco abundante en la corteza terrestre (0,027%). Se encuentra puro (graﬁto, diamante) y combinado
formando sales (carbonatos).
•Su importancia radica en su presencia en los seres vivos.
•Hace 150 años se le denominó compuesto orgánico.
•Gran facilidad para enlazarse con otros átomos pequeños. Forma enlaces sencillos, dobles y triples.
EL CARBONO
¿QUÉ PASA SI SE MEZCLA AZÚCAR (C12H22O11) Y ÁCIDO SULFÚRICO (H2SO4)?
1) Explota
2) Nada
3) Se deshidrata el azúcar
http://www.youtube.com/watch?v=fQ_Rsj4uOig
GRUPOS FUNCIONALES EN QUÍMICA ORGÁNICA
HIDRÓXILO
CARBONILO
CARBOXILO
AMINO
SULFHIDRILO
FOSFATO
HIDRÓXILO
NOMBRE DE LOS COMPUESTOS

ESTRUCTURA
⑧ Alcoholes (sus nombres específicos normalmente terminan en –ol).
PROPIEDADES FUNCIONALES
EJEMPLO Es polar, como resultado del átomo de oxígeno

electronegativo que arrastra electrones hacia sí mismo.
Atrae moléculas de agua, lo que ayuda a disolver compuestos

orgánicos, como los azúcares.
El etanol, es el alcohol presente en las bebidas alcohólicas.

CARBONILO
ESTRUCTURA
0
Cetonas, si el grupo carbonilo está dentro del esqueleto
carbonado.
Aldehídos, si el grupo carbonilo está al final del esqueleto

carbonado.
EJEMPLO
Acetona, la cetona más simple.
Una cetona y un aldehído son isómeros
estructurales con diferentes propiedades, como es
el caso de la acetona y el propanal.
Propanal, un aldehído.
CARBOXILO
ESTRUCTURA
Ácidos carboxílicos, o ácidos orgánicos.
Tiene propiedades ácidas porque es una fuente

de iones hidrógeno.
EJEMPLO El enlace covalente entre oxígeno y el hidrógeno,

tiende a disociarse de forma reversible.
Ácido acético, que le da al vinagre su gusto agrio.

AMINO
ESTRUCTURA
Amina.
Actúa como una base, puede captar un

EJEMPLO protón de la solución circundante.
También presenta un grupo
carboxilo, la glicina es tanto un
amino como un ácido carboxílico.
Los compuestos con ambos grupos

se denominan aminoácidos.
SULFHIDRILO
ESTRUCTURA
Tioles.
Dos grupos sulfihidrilos pueden ayudar a

estabilizar la estructura de la proteína.
EJEMPLO
Etanotiol
FOSFATO
ESTRUCTURA
Fosfatos orgánicos.
EJEMPLO PROPIEDADES FUNCIONALES
Actúa como una base, puede captar un

protón de la solución circundante.
Glicerol fosfato
BIOELEMENTOS
BIOMOLÉCULAS
MATERIAL DIDÁCTICO
EJERCICIOS PARA REALIZAR EN CLASE
• DEFINICIÓN DE IÓN.
• DIFERENCIA ENTRE UN ANIÓN Y UN CATIÓN.
• DIFERENCIA ENTRE UN ENLACE COVALENTE Y UN ENLACE IÓNICO.
• DEFINICIÓN DE ELECTRONEGATIVIDAD.
• NÚMERO DE ELECTONES NO APAREJADOS: H, O, N, C, S, P.
• DIFERENCIA ENTRE UN ENLACE “PUENTE DE HIDRÓGENO” Y “FUERZAS DE

VAN DER WAALS”.
ENZIMAS Y BIOCATÁLASIS
Iñaki Elío
función
=
- acelerar la velocidad de una reacción quimica
nobiological
medio catalizador
medio
abiologico
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS
En cualquier reacción química hay una conversión de unos compuestos iniciales o

sustratos a otros finales o productos.
Dicha transformación no es inmediata, pues existe una fase intermedia denominada

complejo activado en la que se predispone a los enlaces para su rotura.
La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula
a molécula de modo que se produce una reacción:
R (reactivo) P (producto)
Se produce porque una fracción de la población molecular es R y en el momento que

posee la energía suficiente para alcanzar un estado activado P (producto).
Estado de transición”, en el cual es muy fácil que se rompa o forme enlaces para formar
los productos P.
E
R (reactivo) P (producto)
“ESTADO DE TRANSICIÓN”
Se puede acelerar las reacciones químicas,

mediante dos métodos.
1) Elevar la temperatura, de modo que se

incrementa el movimiento térmico de las
moléculas reaccionantes, aumenta la fracción
de moléculas que poseen energía suficiente
para alcanzar el “estado de transición”.
2) Utilizar un “catalizador”, substancia que se

combina de forma transitoria con los
reaccionantes de manera que alcanzan un
estado de transición, donde se necesita
menos energía para su activación.
Un “catalizador” es una substancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una
reacción química rebajando la barrera de energía de activación.
Los catalizadores NO alteran el equilibrio de las reacciones químicas, sólo producen que las reacciones se
alcancen más rápidamente de lo que harían en ausencia de un catalizador.
LOS MEJORES CATALIZADORES SON LAS ENZIMAS

HISTORIAS DE LAS ENZIMAS
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Las enzimas
Las enzimas son biomoléculas muy eficaces como catalizadores al poder aumentar la
velocidad de las reacciones químicas y además altamente específicos, ya que sólo inducen la
transformación de una sustancia específica y no reaccionar con otras que pueden encontrar en
el medio de reacción.
La existencia de catalizadores biológicos fue descrita a comienzos de s.XIX
(digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en
azúcar por la saliva).
1835 (J.J. Berzelius). Publicó la primera teoría general sobre la catálisis química.
(Diastasa de malta hidrolisis del almidón, mejor que el ácido sulfúrico).
1860 (Louis Pasteur). Fermetación del azúcar alcohol.
Se producía por ciertos “catalizadores biológicos” “fermentos”.

1877 Por primera vez se utiliza la denominación “enzima” (en una levadura).
1897 (E. Büchner). Extrajo de la levadura los enzimas que catalizan la

fermentación alcohólica. Demostró que podían actuar de forma independiente.
“in vitro”
1926 J.B Sumner aisló la ureasa, la cristalizó y demostró que estaba formada por
proteínas.
1930 y 1936 Se aislaron de forma cristalina pura diversos enzimas y se demostró que
estaban formados por proteínas.
1981 Se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis.
En la actualidad se considera que, excepto un grupo reducido de moléculas de RNA,

los enzimas SON PROTEÍNAS.
ENZIMAS EN ACCIÓN
https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
https://www.youtube.com/watch?v=40bVL6iCYMg
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Las enzimas. Clasificación
Se pueden clasificar según el tipo de reacción que catalicen.
Existe un sistema internacional para su nomenclatura y clasificación creado por Enzyne

Commission (EC) de la International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB).
CLASE SUBCLASE
cataliza
oxidoreducción Deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, perioxidasas, catalasa,
OXIDORREDUCTASA
oxigenasa, hidroxilasas.
transfieren
grupos Transaldolasas y transcetolasas, fosforiltransferasas, quinasas,
quimicos de una TRANSFERASAS
molecula a otra fosfomutasas.
Transfierenrue HIDROLASAS
Estearasas, glucosidasas, peptidasas, fosfatasas, tiolasas,
fosfolipasas, amidasas, desamidasas, ribonucleasas.
división de un copiar ejemplo
*
grupo c-c, que

asu vez
pueden crear LIASAS Descarboxilasas, aldolasas, hidratasas, deshidratasas, sintasas, liasa.
nuevos.
Generan un isomero
ISOMERASAS Racemasas, epimerasas, isomerasas, mutasas.
Formación de un copiar ejemplo
nuevo enlace
c
-
C LIGASAS Sintetasas, carboxilasas.
1. OXIDOREDUCTASAS:
Catalizan reacciones de oxidación y reducción.
Los electrones que resultan eliminados de la sustancia oxidada son aceptados por el agente
oxidante (Siendo reducido).
Polifenoloxidasa
2. TRANSFERASAS:
Transfiere un grupo químico de una molécula a otra.
Por ejemplo las quinasas, catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula
desde un nucleósido trifosfato.
3. HIDROLASAS:
Son un grupo de transferasas.
Transfieren un grupo –OH, desde el agua a otro sustrato. ES IRREVERSIBLE
El sustrato típico suele ser un enlace éster o amida.

4. LIASAS
Catalizan la escisión REVERSIBLE de enlaces de carbono-carbono.
En algunos casos como consecuencia de la ruptura se generan nuevos enlaces o anillos.
En el caso de la formación de enlaces, estas enzimas no requieren energía (ATP) y se

denominan sintasas.
5. ISOMERASAS:
Catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo de doble enlace dentro de la

molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero (conversión de formas D a L,
epimerasas).
Si se cambia la posición de un grupo fosfato la enzima se llama mutasa.

6. LIGASAS:
Catalizan la formación de enlaces carbono-carbono.
A diferencia de las liasas, requieren ENERGÍA que obtienen de la hidrólisis de ATP y se

denominan sintetasas.
COFACTORES Y COENZIMAS
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Cofactores y Coenzimas
Están formadas por proteínas de tipo globular (APOENZIMA).
Un grupo prostético o COFACTOR (catión metálico) o COENZIMA (molécula orgánica); no

obstante, también pueden estar constituidas única y exclusivamente por proteínas
(RIBONUCLEASAS).
La unión del APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA.
El COFACTOR puede tener naturaleza inorgánica (Zn++, Cu++, Fe++, Na+...)
COENZIMA, naturaleza orgánica (coenzima NAD, FMN, FAD, coenzima A, ATP,...).

COFACTOR ENZIMA
Cu2+ Citicromo oxidasa, amino oxidasa
Fe2+ o Fe3+ Peroxidasa, catalasa.
K+ Piruvato quinasa.
Mg2+ Hexoquinasa, glucosa 6 fosfatasa, piruvato
quinasa.
Mn2+ Arginasa, ribonucleótido reductasa.
Ni2+ Ureasa.
Se Glutatión peroxidasa
Zn2+ Alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasas A y B

Las APOENZIMAS están constituidas por

aminoácidos de tipo estructural, de fijación y
catalizadores: estos dos últimos forman el
CENTRO ACTIVO de la enzima.
curva de enzima
~max
inhibidor
"elmax
con
~max. 5]
V =
[km]
5] km.t.5]
~max
inhibidor
~
sin zumax
E]
[km]
FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS

ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Función de las Enzimas
Las enzimas (E) aceleran reacciones biológicas actuando sobre el sustrato (S)
específico, que se van a transformar en el producto (P) de la reacción.
(E+S E+P)
ESPECIFICIDAD
apolar
Complejo enzima-sustrato
(detalle)
La reacción enzimática general de transformación de un sustrato específico, se puede representar:

Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor
energía de activación y lo realizan por dos mecanismos:
1. La formación de enlaces covalentes o de transferencia de grupos funcionales entre

determinados grupos funcionales de la enzima y el sustrato.
2. La creación de interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato,

acompañadas de liberación de energía libre (AG-), llamada energía de unión o fijación, que
rebaja la energía de activación.
INTERACCIONES ENZIMA-SUSTRATO
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Interacciones Enzima-Sustrato
Energía libre de Gibbs: Es un potencial termodinámico.

Emil Fischer en 1894

1946 Linus Pauling

1958 Daniel Koshland “Modelo de encaje inducido”

CINÉTICA ENZIMÁTICA
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la AFINIDAD de la enzima por el sustrato o la

eficiencia con la que se transforma ese sustrato en el producto de la reacción.
Información sobre ciertos detalles del mecanismo químico por el que transcurre la
reacción catalizada.
1. Una primera etapa lineal (V0), con bajas

concentraciones de sustrato.
2. Una segunda etapa curvilínea (Vt) , con

concentraciones de sustrato intermedias, se produce un
descenso en la respuesta al aumento de la concentración
de sustrato.
3. Una última etapa, a elevadas concentraciones de

sustrato en la que la velocidad no varía al aumentar la
concentración de sustrato. La reacción sigue una cinética
de orden cero.
El modelo del estado estacionario y la ecuación de Michaelis-Menten
Vmax: La velocidad máxima. Para

alcanzarla, es necesario que todas las
moléculas de enzima estén unidas al
sustrato.
Km: El valor de Km equivale a la

concentración de sustrato que se requiere
para alcanzar la mitad de la velocidad
máxima.
EJERCICIO
Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una
reacción catalizada por un enzima x son:
[S] (moles/l) V (µmoles/min)
¿Cuál es la velocidad máxima para esta

5x 10 -2 0,25
reacción (Vmax)?
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
5x 10 -5 0,20
5x 10 -6 0,071
5x 10 -7 0,0096
EJERCICIO
¿Cuál es la velocidad máxima para esta

5x 10 -2 0,25
reacción (Vmax)?
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
0,25 (µmoles/min)
5x 10 -5 0,20
5x 10 -6 0,071
5x 10 -7 0,0096
EJERCICIO
¿Porqué la velocidad inicial permanece

5x 10 -2 0,25
constante a una [S] mayor de 5x10 -4
moles/l?
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
5x 10 -5 0,20
5x 10 -6 0,071
5x 10 -7 0,0096
EJERCICIO
¿Porqué la velocidad inicial permanece

5x 10 -2 0,25
constante a una [S] mayor de 5x10 -4
moles/l?
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
5x 10 -5 0,20
Todas las enzimas están ocupadas
-6 0,071
transformando un sustrato.
5x 10
5x 10 -7 0,0096
EJERCICIO
¿Cuál es la concentración de enzima libre

5x 10 -2 0,25
para una [S] de 5x10 -4 moles/l?
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
5x 10 -5 0,20
5x 10 -6 0,071
5x 10 -7 0,0096
EJERCICIO
¿Cuál es la concentración de enzima libre

5x 10 -2 0,25
para una [S] de 5x10 -4 moles/l?
5x 10 -3 0,25
0, todas las enzimas están transformando el

5x 10 -4 0,25
sustrato.
5x 10 -5 0,20
5x 10 -6 0,071
5x 10 -7 0,0096
EJERCICIO
[S] (moles/l) V (µmoles/min) ¿Cuál es la Km de la enzima?
5x 10 -2 0,25
5x 10 -3 0,25 ∗
V
5x 10 -4 0,25
V= 0,20
5x 10 -5 0,20
[S]= 5x10 -5
5x 10 -6 0,071 Vmax [S]= 0,25
5x 10 -7 0,0096 Km = ?
EJERCICIO
5x 10 -2 0,25 ∗
V Km ) – (S)
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
V= 0,20
5x 10 -5 0,20
[S]= 5x10 -5
5x 10 -6 0,071 Vmax [S]= 0,25
5x 10 -7 0,0096 Km = ?
EJERCICIO
5x 10 -2 0,25 ∗
V Km ) – (S)
5x 10 -3 0,25
5x 10 -4 0,25
V= 0,20
5x 10 -5 0,20
[S]= 5x10 -5
5x 10 -6 0,071 Vmax [S]= 0,25
5x 10 -7 0,0096 Km = 1,25x10 -5
FACTORES QUE ALTERAN LA VELOCIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Factores que alteran la velocidad
CONCENTRACIÓN DEL ENZIMA
Las enzimas proteicas se aíslan de sus fuentes biológicas (bacterias, hongos, tejidos animales y vegetales). Por
ello la pureza del preparado no es absoluta.
• Unidad de activación enzimática (U): cantidad de enzima necesaria para transformar 0.1 µmol de sustrato
por minuto a 25ºC en condiciones óptimas.
• Actividad específica: número de unidades enzimáticas por mg de proteínas purificadas. Es la pureza del
preparado.
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Factores que alteran la velocidad
TEMPERATURA
El aumento de la temperatura conlleva el aumento de la velocidad de la reacción, pero está limitado por la
temperatura de desnaturalización de la enzima, que causa la pérdida de su función.
Ph
La modificación del pH del medio puede afectar a la ionización de las cadenas laterales de los aminoácidos
ácidos y básicos. Esto puede afectar a la afinidad de la enzima al sustrato [ES], al modificar la carga de los
aminoácidos o a la etapa de transformación del sustrato en producto [EP] si se modifican los residuos catalíticos.
REACCIONES MULTISUSTRATO
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Reacción multisustrato
a) Formación de un
complejo ternario
ES 1 ES 2
b) Reacción con doble

desplazamiento
“Ping-Pong”
INHIBICIÓN REVERSIBLE O IRREVERSIBLE DE LAS ENZIMAS
ENZIMAS Y BIOCATÁLISIS. Inhibición reversible o irreversible
REVERSIBLES
El inhibidor es una molécula que presenta un

cierto parecido estructural con el S.
Compite por acceder al CENTRO ACTIVO.
Forma un complejo ENZIMA-INHIBIDOR.
E + I  EI
REVERSIBLES
Al ser la reacción reversible, cuando la concentración

de sustrato es elevada es poco probable que el
inhibidor se una a la enzima, así que muestra una Vmax
normal (Vmax = Vmaxi).
Por ello se necesita más sustrato para poder la mitad

de la Vmax y la Kmi tiene un valor mayor.
FORMALDEHÍDO ACETALDEHÍDO
REVERSIBLES
El inhibidor puede combinarse con el enzima libre

o bien con el complejo ENZIMA-SUSTRATO.
Se une en un lugar diferente del CENTRO ACTIVO.
Forma un complejo ENZIMA-INHIBIDOR o

ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR.
E + I  EI
ES + I  ESI
REVERSIBLES
Su efectividad no se puede evitar aumentando la

concentración de sustrato y produce una disminución de
la Vmax ya que el complejo ternario ESI no genera
producto.
La Vmaxi disminuye por el efecto del inhibidor de forma

que Vmaxi = Vmax/α. Al no unirse al centro activo la Km
no cambia en presencia de inhibidor por ello Km = Kmi.
REVERSIBLES
El inhibidor AFECTA a la unión del complejo

ENZIMA-SUSTRATO.
Se coloca próximo al CENTRO ACTIVO.
NO PERMITE físicamente la salida del producto.
ES + I  ESI
REVERSIBLES
El efecto aparece sobre los parámetros cinéticos en

presencia de inhibidor es la disminución de la Vmaxi y
Kmi, se puede calcular.
Medicamento Enzima inhibida Enfermedad tratada
Amrubicin Topoisomerasa 2 Cáncer (quimioterapia)
Disulfiram Aldehído deshidrogenasa Alcoholismo
Captopril Enzima de la síntesis de Hipertensión

angiotensina
Celecoxib Ciclooxigenasa 2 Artritis
Digoxina ATPasa de la bomba K+ Problemas cardíacos

Na+
Topotecán Topoisomerasa 1 Cáncer (quimioterapia)
Atorvastatina cálcica 3-hidroxo-3-metil-glutaril- Exceso de colesterol

CoA
Sildenafilo Fosfodiesterasa 5 Disfunción eréctil
IRREVERSIBLES
• Son moléculas que se suelen unir a la enzima mediante enlaces covalentes, impidiendo
la función.
• Aunque pueden unirse por enlaces no covalentes MUY ESTABLES.
• No tienen comportamiento cinético de Michaelis-Menten.

GLÚCIDOS
Iñaki Elío
GLÚCIDOS:
COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS
CLASIFICACIÓN EN BASE DE SU PODER INDUSTRIAL
GLÚCIDOS ASIMILABLES. ABSORCIÓN
GLÚCIDOS NO ASIMILABLES. LA FIBRA ALIMENTARIA

GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN
GLÚCIDOS = HIDRATOS DE CARBONO = AZÚCARES = CARBOHIDRATOS
• Los glúcidos o hidratos de carbono, del griego "glykos” (dulce), son compuestos constituidos por carbono
(C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), que responden generalmente a la fórmula (CH2O)n y que suelen llevar en
su estructura un grupo aldehído (-CHO) o bien un grupo cetona (-CO-).
C=O Grupo Carbonilo
Carbono terminal Carbono intermedio
• Constituyen el grupo de moléculas más abundantes de la naturaleza, representando aproximadamente el 75%

de la materia orgánica terrestre.
• Son los primeros compuestos que se forman por la fotosíntesis vegetal (Gliceraldehído 3-fosfato como producto del
ciclo de Calvin)
Nº de Carbonos
Clasificación Poder higroscópico
Poder edulcorante
FUNCIONES BIOLÓGICAS:
ALMACENAMIENTO DE ENERGÍA
Almidón en plantas.
ALMACENAMIENTO DE ENERGÍA
Glucógeno en animales.
Glucógeno
• Cadena ramificada de Glucosas
Gránulos de glucógeno en el citoplasma de un hepatocito
TEM
INTERMEDIARIOS METABÓLICOS
Glucosa, fructosa, gliceraldehido, dihidroxiacetona, etc. (Intermediarios del metabolismo

glucídico).
Gucolisis Guconeogénesis
INTERMEDIARIOS METABÓLICOS
Glucosa, fructosa, gliceraldehido, dihidroxiacetona, etc. (Intermediarios del metabolismo

glucídico).
P
FUNCIONES BIOLÓGICAS: Algunas formas de beta-

glucanos son útiles en la
ELEMENTOS ESTRUCTURALES nutrición humana como
agentes de textura y como
• Paredes de bacterias, plantas (celulosa),
suplementos de fibra
• exoesqueleto de artrópodos (quitina)
soluble
• pared celular de hongos (quitina).
Composición Celular \ BIOMOLECULAS \ Carbohidratos
• Los azúcares de 5C o mas cuando están en solución pueden ciclarse para formar anillos,
siendo esta su forma predominante en la célula.
• Una vez ciclados, dependiendo de la configuración del C1 (grupo aldehído o cetona),

pueden existir en dos formas: a y b.
• El azúcar de 6C, la glucosa, (C6H12O6) es la principal fuente de energía de las células.

β-glucanos solubles (1,3 / 1,4)
Glucógeno
COMPONENTES DE MOLÉCULAS
ATP, NAD, FAD, RNA (ribosa), DNA (desoxiribosa).
Enlace
FOSFOANHIDRICO
O de ALTA ENERGÍA
Enlace
FOSFODIÉSTER
C5’-C3’
FORMACIÓN DE GLUCOCONJUGADOS
Glucoproteínas (componentes de las membranas, etc)
Glucocálix
Glucolípidos (componentes de la membrana)
Proteoglicanos (componentes de la matriz extracelular)
CLASIFICACIÓN SEGÚN SU ESTRUCTURA:
MONOSACÁRIDOS
Una unidad de azúcar (glucosa, fructosa, etc).

Glucosa
3 a 8 átomos de carbono
OLIGOSACÁRIDOS
Formado por 2-8 monosacáridos (MALTOSA = GLUCOSA-GLUCOSA).

En el caso de 3 o más se encuentran unidos a proteínas o lípidos.
POLISACÁRIDOS
Cadenas compuestas por centenares o miles de unidades.

Glucógeno (glucosa)n
GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. INTRODUCCIÓN
NOMBRE Y FÓRMULA COMPUESTOS DE LOS QUE FORMAN PARTE
Hidroxilo: - OH Alcoholes
Situado en un carbono secundario: Cetona
Carbonilo: =O Situado en un carbono primario: Aldehído
Carboxilo:
Ácidos carboxílicos
Amino: -NH2 Aminas

GLÚCIDOS. SEMINARIO
Las moléculas con grupo hidroxilo (- OH), son alcoholes. Esta molécula es un alcohol. ¿Porqué la
reconoces?
¿Los siguientes monosacáridos, son aldehído o cetona?

Las moléculas con grupo hidroxilo (- OH), son alcoholes. Esta molécula es un alcohol. ¿Porqué la reconoces?
Grupo hidroxilo
¿Los siguientes monosacáridos, son aldehído o cetona?
Aldehído Cetona
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. COMPOSICIÓN Y NOMENCLATURA
• Sólidos, incoloros, muy solubles en agua e insolubles en disolventes no polares. Formados por 3 a 8
átomos de carbono.
• Una unidad de azúcar. Cadena carbonada sencilla, carbonos unidos por enlaces simples, sin
ramificaciones. Un grupo carbonilo, varios grupos hidroxilo.
(CH2O)n
TRIOSAS 3 átomos de carbono
TETROSAS 4 átomos de carbono
PENTOSAS 5 átomos de carbono
ALDOSAS Grupo aldehído
HEXOSAS 6 átomos de carbono
HEPTOSAS 7 átomos de carbono CETOSAS Grupo cetona
OCTOSAS 8 átomos de carbono

Según la función aldehído o cetona:
Aldosas (posee la grupo aldehído en el primer carbono)
Cetosas (localizándose el grupo cetona en el segundo carbono)
Dentro de cada familia, se clasifican en distintos grupos, dependiendo del número de átomos que posean.
1. Prefijo (aldo– o ceto-)

1 1
2. El número de carbono (- tri - , - tetra - , - pentosa, -hexosa)

2 2
3. El sufijo (- osa)
3 3
Aldotriosa Cetotriosa
De las siguientes moléculas. ¿Cuáles son aldosas y cuáles cetosas?
A B C
¿Cómo se denominan?
De las siguientes moléculas. ¿Cuáles son aldosas y cuáles cetosas?
A B C
ALDOTETROSA CETOPENTOSA CETOHEXOSA

La presencia del grupo aldehído o cetona le da un poder reductor
Def.
Una reacción de óxido-reducción se caracteriza por existir una transferencia de electrones , una sustancia
gana electrones y otra pierde electrones.
• La sustancia que GANA ELECTRONES disminuye su NÚMERO DE OXIDACIÓN. Se llama REDUCCIÓN.
• Por lo tanto, la REDUCCIÓN es GANANCIA DE ELECTRONES y la OXIDACIÓN es una PÉRDIDA DE

ELCTRONES.
Sal cúprica de cobre (II) Óxido de cobre (I)

La presencia del grupo aldehído o cetona le da un poder reductor
Sal cúprica de cobre (II) Óxido de cobre (I)
https://www.youtube.com/watch?v=xPIYaV_OJUQ
D-ALDOSAS
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS C = centros quirales
D-ALDOSAS
1
1 2
1 2 3
2 3 4
3 4 5
1
2
3
4
5
6
Las aldosas con un papel más relevante en el campo de la nutrición se

encuentran en el grupo de PENTOSAS y HEXOSAS
D-CETOSAS
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS C = centros quirales
D-CETOSAS
1
2
1
1 3
2
2 4
3 3
4 5
1
2
3
4
5
6
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. ISOMERÍA
Cuando dos especies tienen la misma composición centesimal y

peso molecular, pero son diferentes en ciertas propiedades. Son
isómeras.
Isómeros: especies químicas con la misma fórmula molecular que
presentan estructuras químicas distintas y, por ende, diferentes
propiedades y configuración
ISOMERIA ESTRUCTURAL: Distinto encadenamiento de sus

átomos. Distinta estructura y diferencias en las propiedades físicas y
químicas.
ISOMERIA ESPACIAL O ESTEREOISOMERIA: El encadenamiento

de los átomos es igual pero la disposición en el espacio distinta.
Las diferencias no son tan acusadas.
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. ISOMERÍA. ISOMERIA ESPACIAL O ESTRUCTURAL
 ENANTIÓMEROS: Imágenes especulares no superponibles (formas D o L).

Fijarse en el GR. ALCOHOL O
HIDROXILO (OH) que esté más
Idénticos en su comportamiento químico, solo se diferencian en su alejado del GR. CARBONILO (C= O)
capacidad de hacer girar el plano de la luz polarizada hacia la
derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda (levógiros).
El C más alejado del C primario.
En la naturaleza solo un enantiómetro es biológicamente activo
CHO = D
A.A = L
https://es.khanacademy.org/science/organic -chemistry/stereochemistry-
topic/chirality-r-s-system/v/chiral -achiral-jay
GLÚCIDOS
D-GLUCOSA L-GLUCOSA D-GLUCOSA D-MANOSA

 EPÍMEROS: Diasteroisómeros que Sólo se diferencian en un carbono asimétrico.
Ej: Glucosa y galactosa son epimeros en C-4
4
4
H-C-OH HO-C-H
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS.
FORMAS CÍCLICAS. PROYECCIONES DE HARWORTH

GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. FORMAS CÍCLICAS. PROYECCIONES DE HARWORTH
Reacción hemiacetal es muy común en las pentosas y hexosas en disolución

PROYECCIÓN DE HARWORTH : es una forma común de representar la fórmula estructural
cíclica de los monosacáridos con una perspectiva tridimensional simple
Grupo
alcohol + Grupo
aldehído
PIRANO
c. Anómero
FURANO
c. Anómero
c. Anómero  nuevo C quiral en el que el grupo carbonilo ha sido

sustituído por un grupo alcohol (α ó β)
6
1
5
2
3
4 1
4
3 2
6
 ANÓMEROS (en piranosas y furanosas): diferente posición en el grupo - OH alrededor del

carbono anomérico (hemiacetal).
Ej: α-D-glucopiranosa y ß-D-glucopiranosa.
63,6% 36,4%
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS.
REPRESENTACIONES ESTRUCTURALES
PROYECCIÓN DE FISHER
Representación de la disposición espacial de
moléculas en las que uno o más átomos de
carbono están unidos a 4 sustituyentes diferente
FÓRMULAS DE PROYECCIÓN DE HARWORTH

Para los anillos pirano y furano, no se muestran
explícitamente los átomos de carbono.
FÓRMULAS DE CONFORMACIÓN
Formas tridimensionales. Los monosacáridos
adoptan forma de “silla” o la conformación
“bote”.
Conformación “silla” en ciclohexanos
Conformación “bote” en ciclohexanos
FUNCIÓN NUTRICIONAL
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. PAPEL NUTRICIONAL
GLUCOSA
FRUCTOSA
GALACTOSA
GLÚCIDOS. MONOSACÁRIDOS. PRINCIPALES MONOSACÁRIDOS
GLUCOSA:
Es una aldohexosa. También llamada azúcar de la uva.
Es el azúcar más utilizado por las células como fuente de energía.
Se encuentra en la sangre en forma libre.
Se puede obtener de la digestión de los glúcidos que tomamos con los alimentos (los
almacenamos en el hígado y el músculo como material energético de reserva: glucógeno).
FRUCTOSA O LEVULOSA:
Es una cetohexosa que se encuentra en estado libre en las frutas.
Forma parte junto con la glucosa del disacárido sacarosa.
En el hígado se transformará en glucosa, por lo que en nuestro organismo tiene el mismo valor
energético.
RIBOSA:
Es una aldopentosa que forma parte de la estructura de los ácidos nucleicos. ARN
DESOXIRRIBOSA:
Es un monosacárido que se origina por reducción de la ribosa en el carbono 2 (2-aldopentosa)
Es un azúcar que forma parte del ADN o ácido desoxirribonucleico.

GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS. OLIGOSACÁRIDOS
Formados por unidades de monosacáridos -de 2 a 8-, que se unen entre sí mediante
un enlace O-glucosídico.
Al igual que los monosacáridos, son dulces y solubles.
El enlace O-glucosídico se forma entre los grupos hidroxilo (-OH).

Los más frecuentes son los que se establecen entre el grupo hidroxilo del carbono 1 del primer
monosacárido y el grupo hidroxilo del carbono 4 del segundo (1-4) y los que se forman entre el
grupo hidroxilo del carbono 1 del primer monosacárido y el grupo hidroxilo del carbono 6 del
segundo (1-6).
 Si el primer monosacárido es α (OH hacia abajo), el enlace es α-glucosídico y se anota α(1-4),

 Si es β (OH hacia arriba) y se anota β(1-4).
La formación de un enlace O- glucosídico siempre lleva aparejado el desprendimiento de una

molécula de agua.
GLÚCIDOS. OLIGOSACÁRIDOS. DISACÁRIDOS
MALTOSA (hidrólisis del almidón)

 Glucosa (α 1, 4) Glucosa
 Hidrolizado por la “maltasa”
 Azúcar fermentable
 En el grano germinado de la cebada
 Cerveza y sustitutivo del café (malta tostada)
Malta
LACTOSA (disacárido de la leche)

 Galactosa (β 1, 4) Glucosa
 Hidrolizado por la “lactasa”
 Leche (4-5%)
 Intolerancia a la lactosa
Vídeo: Intolerancia a la lactosa
SACAROSA (azúcar de mesa)

 Glucosa (α 1, β 2) Fructosa
 Hidrolizado por la “sacarasa”
 Es el más dulce de los 3 disacáridos
 Azúcar de caña (20% en peso)
 Remolacha (15% en peso)
Unión por el
carbono
anomérico:
¡NO PODER
REDUCTOR!
GLÚCIDOS. OLIGOSACÁRIDOS. TRISACÁRIDOS
Rafinosa
 galactosa + sacarosa (glucosa + fructosa)
 enlace glucosídico
 En la remolacha y semilla del algodón
GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS. POLISACÁRIDOS
• Los polisacáridos son cadenas formadas por la unión de 10 a varios miles de monosacáridos unidos por
enlaces O-glucosídicos; por tanto, poseen un peso molecular considerable.
• No tienen carácter dulce, y sus funciones pueden ser tanto energéticas como estructurales.
• La mayor parte de la energía glucídica que se ingiere proviene de estos polímeros.
• Este hecho no significa que todos los polisacáridos sean fuentes de energía para el hombre, puesto
que no todos pueden ser descompuestos por el organismo en azúcares simples.
• Los polisacáridos se clasifican en homopolisacáridos y heteropolisacáridos.

HOMOPOLISACÁRIDOS
DE RESERVA:
GLUCÓGENO (origen animal) glucosa (α1-4) y (α1-6)  Ramificada

ALMIDÓN O FÉCULA (origen vegetal)
AMILOSA glucosa (α1-4)  Lineal
AMILOPECTINA glucosa (α1-4) y (α1-6)  Ramificada
ESTRUCTURALES:
CELULOSA (plantas) glucosa (β1-4)

QUITINA (artrópodos) N-acetil-D-glucosamina (β 1-4)
HETEROPOLISACÁRIDOS
PÉPTIDOGLUCANO (Pared bacteriana).
GLUCOSAMINOGLUCANOS. Se unen a proteínas formando PROTEOGLUCANOS, importantes componentes de

la matriz extracelular.
GLUCÓGENO
Reserva (animales). (músculo e hígado)

Glucosa (α 1-4) con ramificaciones (α 1-6).
Estructura helicoidal
Muy ramificado: 1 ramificación cada 10 residuos
(α 1-4) (α 1-6)
(α 1-4)
Bioquímica. Conceptos esenciales. 2011
AMILASAS
Reserva en plantas (50% de la energía ingerida por los seres humanos), (patata, arroz y semillas).
AMILOSA, son glucosas (α 1-4)
 Constituye el 30% del peso
 Formada por cadena helicoidal de maltosas (3 por vuelta)
AMILOPECTINA, son glucosas (α 1-4) con ramificaciones (α 1-6). ALMIDÓN O FÉCULA
 70% del peso
 Formada por estructura helicoidal de maltosas
 Tiene ramificaciones cada 12 moléculas de glucosa
Amilosa
- Puntos de
ramificación.
Amilopectina - Extremos no
reductores
(enlace en
carbono
anomérico).
MALTASA
CELULOSA
 Polisacárido más abundante en la naturaleza.
 Formado por glucosas unidas con enlaces (β 1-4), los humanos no disponemos enzima específico
(microbioma) a diferencia de los enlaces (α 1-4) del almidón.
 Forma parte de la fibra alimentaria
 Presenta grupos hidroxilo altamente polares, que dan lugar a puentes de hidrógeno, que
llevan a la formación de estructuras muy rígidas y poco solubles en agua, al disponer de pocos
grupos OH libres.
Puentes de hidrógeno
GLUCOCONJUGADOS: HETEROPOLISACÁRIDOS
Ácido hialurónico (en tejido conectivo)

Condroitin sulfato
Proteoglucanos
Queratín sulfato
Con proteínas
Unidos por enlaces O-glucosídico a Serina o Treonina

Glucoproteínas
Unidos por enlaces N-glucosídico a Aspargarragina.
Glucolípidos (membrana plasmática “antígenos de membrana”)
Con lípidos
Lipopolisacáridos (membrana bacteriana)

Unidad Grupo Funcional Nº de carbonos Ejemplos Poder reductor
3C Aldotriosas Gliceraldehído
Aldosa 4C Aldotetrosa Eritrosa
Aldehído (HCO) 5C Aldopentosa Ribosa
6C Aldohexosa Glucosa
Monosacáridos Sí
3C Cetotriosa Dihidroxiacetona
Cetosa 4C Cetotretosa Eritrulosa
Cetona (CO) 5C Cetopentosa Ribulosa
6C Cetohexosa Fructosa
Unidad Tipo de enlace Ejemplos Fuentes de origen Poder reductor

Lactosa Leche
O-glucosídico
Maltosa Cereales Sí
monocarbonílico
Disacáridos Celobiosa Celulosa
O-glucosídico dicarbonílico Sacarosa Azúcar de caña No
Dextranos Bacterias
Reserva O-glucosídico enlace α Almidón Plantas
Glucógeno Animales
Polisacáridos Bacterias No
Peptidoglucano
Estructura O-glucosídico enlace β Celulosa Plantas
l Quitina Animales invertebrados
GAG Animales superiores
GLUCOCONJUGADOS
Glucolípido Lípido (esfingolípido) Monosacárido, disacárido, oligosacáridos
Glucoprteína Proteína Oligosacáridos
Proteoglucano Proteína Polisacáridos (GAG)

GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS. CLASIFICACIÓN BASADA EN SU PODER INDUSTRIAL
OBJETIVO: Utilizar las propiedades físicas que poseen
• Mantener un alto grado de humedad en un alimento.
• Capacidad edulcorante.
• Incrementar la solubilidad de los compuestos.
• Poder conservante.
PODER HIGROSCÓPICO
Def: Es la capacidad de algunas sustancias de absorber humedad del medio circundante.
• Los glúcidos, generalmente, mantienen un nivel alto de humedad, al poder retener grandes
cantidades de agua.
• En el caso de alimentos en polvo, el poder higroscópico resulta perjudicial, ya que el grado de

humedad es directamente proporcional a la insolubilidad de los alimentos.
• Es necesario para proporcionar esponjosidad a determinados alimentos (pan, bizcocho).

PODER EDULCORANTE
El carbohidrato más importante para dotar el sabor dulce a un alimento es la sacarosa.
Actualmente existen muchos hidratos de carbono con esta propiedad:
Azúcar invertido un producto de hidrólisis a partir de la sacarosa
sorbitol, xilitol, manitol, lactosa y fructosa entre otros.

• Tiene mayor poder endulzante que el azúcar común (un 30% más).
• Dificulta la cristalización del agua cuando se lleva a temperaturas bajo 0.
• Acelera la fermentación de la masa de levadura.
https://www.youtube.com/watch?v=iEQk1OYcUPs
PODER CONSERVANTE
El agar-agar se utiliza como gelificante para la carne en conserva, las pectinas para la fabricación de jaleas y
mermeladas.
Los alginatos y las gomas sirven como espesantes, sobre todo en productos de panadería y salsas.
PODER CONSERVANTE
El almidón, por sus propiedades espesantes se encuentra en las conservas, sopas, mayonesas, bollería, etc.
Estabilizantes se utiliza el agar-agar, los alginatos, las carrageninas y la goma arábiga.

https://www.youtube.com/watch?v=mow3WwTmkiM
GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS ASIMILABLES
En la dieta se encuentran de forma mayoritaria (= 50%) en forma de polisacáridos vegetales (almidones), en

resto en forma de monosacáridos (glucosa), disacáridos (sacarosa, maltosa, lactosa, trealosa) y
polisacáridos animales (glucógeno).
También se encuentran polisacáridos vegetales no digeribles, la fibra dietética, que incluye la celulosa,
hemicelulosa y pectinas, entre otros.
Durante el proceso digestivo, los glúcidos o hidratos de carbono como elementos complejos y
heterogéneos, sufren una serie de transformaciones con el objeto de ser degradados a elementos
más simples.
BOCA: Ptialina salivar
ESTÓMAGO: Ácido clorhídrico del estómago (desdobla)
JUGOS PANCREÁTICOS: Enzimas pancreáticas (amilasa

pancreática) e intestinales (maltasa y lactasa)
GLUCOSA, FRUCTOSA y GALACTOSA https://w w w .youtube.com/w atch?v=eIvRM2hA1tE

GLÚCIDOS:
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

GLÚCIDOS. FIBRA ALIMENTARIA
Tejidos vegetales y especialmente en la cubierta protectora de las semillas.
Cuanto más procesado está un alimento, menor contenido de fibra.
COMPONENTE FUNCIÓN/ UTILIZACIÓN FUENTE
Celulosa y hemicelulosa. Tejidos de sostén. Cereales, legumbres, verduras.
Espesar gelatinas y
Pectinas. Leguminosas, higos, nísperos, peras.
mermeladas.
Gomas y mucílagos. Espesar conservas. Algunas algas marinas y leguminosas.
Lechuga, cereales, piña, parte leñosa de los

Lignina. Tejidos de sostén.
vegetales.
G il A. Tratado de Nutrición. 2nd ed. Madrid: Editorial Médica Panamericana, S.A.; 2010.
FIBRA PARCIALMENTE FERMENTABLE FIBRA FERMENTABLE
Escasa viscosidad Elevada viscosidad
Acelera el vaciamiento gástrico Reduce el vaciamiento gástrico
Acelera el tránsito intestinal Enlentece el tránsito intestinal
Reduce la absorción de cationes divalentes Aumenta la absorción de agua y sodio
Aumenta el bolus fecal Poco efecto en el bolus fecal
Reduce la presión intraluminal
Escaso efecto prebiótico Efecto prebiótico (FOS y inulina)
Mejora del estreñimiento Efecto antidiarreico
Escaso efecto sobre el metabolismo glicémico Control glicémico
Escaso efecto sobre el metabolismo lipídico Hipolipemiante
P.García Peris y C.Velasco Gimeno. Evolución en el conocimiento de la fibra. Nutr Hosp 2007;22(Supl.2):20-5
VENTAJAS:
• Aunque no está probado, la reducción del tiempo de tránsito intestinal disminuye la posibilidad de la
acción de sustancias potencialmente cancerígenas sobre el intestino grueso. Asimismo, retiene sustancias
como el colesterol, ácidos biliares u otros elementos tóxicos susceptibles de provocar cáncer de colon.
• La fibra contribuye a reducir la presión interna en el tracto digestivo (estómago, intestino delgado e
intestino grueso), previniendo problemas de apendicitis y hemorroides.
Hasta finales de los años 60, la fibra fue un componente de la dieta totalment olvidado.
En los años 70, Denis Burkitt, después de los Trabajos de Cleave, Walter y Trovell. Observó, en poblaciones
estudiadas, cambios en los patrones intestinales y en la prevalencia de enfermedades no infecciosas y
estas diferencias las relacionó con cambios en los hábitos alimentarios.
JAMA, Aug 19, 1974. Vol 229, Nº 8
https://www.youtube.com/watch?v=GA1fkVLqhmE
JAMA, Aug 19, 1974. Vol 229, Nº 8
JAMA, Aug 19, 1974. Vol 229, Nº 8

VENTAJAS:
• Contribuye a la sensación de saciedad, por lo que su consumo es recomendado en tratamientos de

obesidad.
• Juega un papel importantísimo en el tratamiento de la diabetes ya que reduce la velocidad de liberación de

la glucosa al torrente sanguíneo.
INCONVENIENTES:
Al retener sustancias tóxicas, también lo hace con otros elementos químicos esenciales (Ca, Fe, Zn, Mg).
La fermentación de la fibra, debido a la flora microbiana, provoca dolores abdominales, flatulencias y

diarreas.
Mayor número de deposiciones.

https://www.youtube.com/watch?v=XZ1YuJQI4uU
EDULCORANTES ARTIFICIALES
EDULCORANTES ARTIFICIALES ( NO AUMENTAN EL AZÚCAR EN SANGRE )
ASPARTAMO (Equal y NutraSweet):
• Es una combinación de dos aminoácidos: fenilalanina y ácido aspártico.
• Es 220 veces más dulce que la sacarosa.
• Pierde su dulzor cuando se expone al calor. Se aprovecha más en bebidas en lugar de en productos horneados.
• El aspartamo se ha estudiado bien y no ha mostrado ningún efecto secundario serio.
• Aprobado por la FDA.
E 951 en Europa
SUCRALOSA (Splenda):
• Es 600 veces más dulce que la sacarosa.

• Se emplea en muchos alimentos y bebidas dietéticas, la goma de mascar, postres de leche congelados, jugos de fruta y
gelatina.
• Se le puede agregar a los alimentos en la mesa.
SACARINA (Sweet 'N Low, Sweet Twin, NectaSweet):
• Es de 200 a 700 veces más dulce que la sacarosa.

• Se emplea en muchos alimentos y bebidas dietéticas.
• Puede tener un sabor amargo o un retrogusto metálico en algunos líquidos.
• No se utiliza para cocinar y hornear.
ESTEVIA (Truvia, Pure Via, Sun Crystals):
• Un edulcorante no calórico a base de plantas.

• Hecho de la planta Stevia rebaudiana, que se cultiva por sus hojas dulces.
• Comúnmente se conoce como hierba dulce, hoja dulce, hierba de azúcar o simplemente estevia.
• El extracto de la rebaudiana está aprobado como un aditivo para alimentos. Se considera un suplemento dietético.
EDULCORANTES ARTIFICIALES
ACESULFAMO K (Sunett y Sweet one):
•Es un edulcorante artificial.

•Es termoestable y puede usarse para cocinar y hornear.
•Se le puede agregar a los alimentos en la mesa. Se comercializa para este propósito con el nombre de Sweet One.
•Se usa junto con otros edulcorantes, tales como la sacarina, en bebidas carbonatadas y otros productos con contenido bajo
de calorías.
•Es el más parecido al azúcar de mesa tanto en sabor como en textura.
•Aprobado por la FDA.
E-950
SEMINARIO ÍNDICE GLUCÉMICO
LÍPIDOS
Iñaki Elío
LÍPIDOS. ¿QUÉ SON?
Son un grupo amplio de estructuras químicas orgánicas constituidas principalmente por carbono
(C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), en los que se incluyen, a veces, elementos como el azufre (S),
nitrógeno (N) y fósforo (P).
LÍPIDOS. PRINCIPAL CARACTERÍSTICA
POCA O NULA SOLUBILIDAD EN AGUA.
SÍ SON SOLUBLES EN DISOLVENTES ORGÁNICOS NO POLARES
• CLOROFORMO
• ÉTER
• ALCOHOL
• BENCENO
• ACETONA
FUNCIONES
LÍPIDOS. FUNCIONES.
Las principales funciones de los lípidos son:
• RESERVA
• ESTRUCTURAL
• TRANSPORTE
• REGULADORA
LÍPIDOS. FUNCIONES. RESERVA.
 Los triglicéridos pueden acumularse en cantidades prácticamente ilimitadas.
 Convierte en una de las fuentes de energía más importantes de los vertebrados.
 Mayor que la de los azúcares o glúcidos que, aunque al consumirse desprenden gran
cantidad de energía, es mucho menor que la que se consigue con la misma proporción de
lípidos.
Los ácidos grasos constituyen una fuente energética

importante al acumularse en lugares específicos del
cuerpo como grasa de almacenamiento en las células
adiposas.
LÍPIDOS. FUNCIONES. RESERVA.
1gr de PROT = 4 kcal
1gr de CHO = 4 kcal
1gr de LIP = 9 kcal

LÍPIDOS. FUNCIONES. ESTRUCTURAL.
Los FOSFOLÍPIDOS y GLUCOLÍPIDOS forman parte de los sistemas de membranas de los

seres vivos, tanto de células vegetales como animales.
LÍPIDOS. FUNCIONES. ESTRUCTURAL.
Las CERAS recubren los tejidos proporcionándoles protección, consistencia y aislamiento

térmico (ballenas, oso polar, etc.).
https://www.youtube.com/watch?v=7Va96wuIHbo
https://www.youtube.com/watch?v=-51Yg0CG4mI
LÍPIDOS. FUNCIONES. TRANSPORTE.
Las lipoproteínas, constituidas por una parte lipídica y otra proteica, se encargan del transporte
de los lípidos poco solubles por la sangre.
Los ácidos biliares emulsionan las grasas ingeridas en la dieta para facilitar su digestión y
absorción.
LÍPIDOS. FUNCIONES. REGULADORA.
Algunos derivados del colesterol son hormonas sexuales o suprarrenales. La vitamina D
interviene en la regulación del metabolismo del calcio.
Vitamina D
Además de estas funciones, también se ha visto que los lípidos influyen en las características
organolépticas de los alimentos y están implicados en la fotosíntesis (xantofila, carotenos,
etc.).
CLASIFICACIÓN
LÍPIDOS. CLASIFICACIÓN
La clasificación de los lípidos presenta siempre multitud de problemas dadas las

características químicas que poseen.
La forma más sencilla de clasificarlos es según su función biológica:
- LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO
- LÍPIDOS ESTRUCTURALES O CONSTITUYENTES DE LAS MEMBRANAS

CELULARES.
Tejido Adiposo Bicapa lipídica

LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. ÁCIDOS GRASOS
Son poco abundantes en estado libre.
Habitualmente se encuentran formando parte de

moléculas mayores (triglicéridos, fosfolípidos…).
Se obtienen por hidrólisis de otros lípidos, por

tanto, constituyen el elemento fundamental de las
grasas y los aceites.
Los ácidos grasos están formados por una larga

cadena hidrocarbonada, de tipo lineal o alifática.
Constituida por un número par de carbonos y con un

grupo carboxilo (-COOH) en uno de los extremos.
De esta manera, se forman ácidos carboxílicos de 4 a

36 carbonos, siendo los más abundantes los que tienen
de 16 a 18 átomos de carbono sin ramificar.
La cadena hidrocarbonada de los ácidos grasos

puede ser saturada o insaturada.
Dependiendo del tipo de enlace:
SATURADA, los enlaces covalentes entre carbonos

son simples.
INSATURADA, es que hay algún enlace covalente

doble entre carbonos.
Los ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS “CIS” se

caracterizan por poseer un doble enlace con los
átomos de hidrógeno en la misma cara que el doble
enlace.
La mayoría de los ácidos grasos naturales están

en configuración CIS.
Típicamente, las fuentes vegetales de ácidos grasos

poliinsaturados/monoinsaturados CIS son líquidas a
temperatura ambiente (p. ej. aceite de cánola, aceite de
oliva y girasol). “El principal ácido graso monoinsaturado
CIS en la dieta es el ácido oleico”.
Los ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS “TRANS”

contienen al menos un doble enlace en configuración
TRANS.
La configuración TRANS del doble enlace le hace

parecerse más a un ácido graso saturado que a un
insaturado con doble enlace en posición CIS.
Los ácidos grasos TRANS reducen la fluidez

de la membrana celular y están presentes en las
grasas de animales rumiantes y en los derivados
lácteos.
La hidrogenación parcial de los

poliinsaturados incrementa el contenido de
ácidos grasos TRANS y produce endurecimiento
de la materia grasa.
¿MANTEQUILLA O MARGARINA?
https://www.youtube.com/watch?v=7mNDZ-YITRg
http:// www.dailymotion.com/video/x1fz05k_grasas-hidrogenadas-tfa-bomba-de-relojeria-cardiaca_school
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO ÁCIDOS GRASOS SATURADOS
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. ÁCIDOS GRASOS SATURADOS
Los ácidos grasos saturados más importantes que tienen interés en nutrición son:
FUENTE
Nueces, aceite de laurel
Nueces, leche
Grasas animales y vegetales
Grasas animales y vegetales
La nomenclatura simplificada de estos compuestos indica, por un lado, la longitud de la

cadena hidrocarbonada y, por otro, el n° de dobles enlaces separados por dos puntos;
por ejemplo, el ácido palmítico tiene 16 átomos de carbono y ningún enlace doble, por
lo que se nombra 16:0.
Propiedades físicas y químicas de los ácidos grasos saturados:
• Los grupos metilenos (-CH2-) y metilos terminales (-CH3)

confieren un carácter lipófilo al ácido graso, contribuyendo a su
insolubilidad en agua; no obstante, se pueden crear enlaces con
otros grupos lipófilos de otros ácidos.
• El grupo carboxilo (-COOH) es la parte polar del ácido graso,

capaz de interaccionar con el agua y con otros grupos carboxilos
de estos ácidos.
Propiedades físicas y químicas de los ácidos grasos saturados:
• El punto de fusión AUMENTA con el número de átomos de carbono del ácido graso,
A MAYOR NÚMERO DE ENLACES = MAYOR GASTO ENERGÉTICO PARA ROMPER LOS ENLACES.
• Se pueden unir a alcoholes (ESTERIFICACIÓN) o unirse a bases para obtener (JABONES).
• Son SÓLIDOS a temperatura ambiente (25°C).

LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS
Los ácidos grasos insaturados de interés en nutrición son:
Los números señalados en la

segunda columna de la tabla,
indican la posición de los dobles
enlaces en la cadena.
Así, el primer número señala el

carbono donde se encuentra el
primer doble enlace; el segundo
número, la posición del segundo
doble enlace; el tercero, la
ubicación del tercer doble
enlace, etc.
Los ácidos grasos insaturados de interés en nutrición son:
FUENTE
Animales de sangre fría
Animales y vegetales
Pescado, huevos, vegetales
Fosfolípidos, pescados
Cerebro, hígado
En general, se puede afirmar que cuanto más larga sea la cadena, y menor sea el número
de dobles enlaces, menor es la solubilidad.
Los ácidos grasos insaturados tienen las mismas

propiedades físico-químicas que los saturados.
EXCEPCIÓN de su PUNTO DE FUSIÓN, mucho

más BAJO que en los insaturados debido a la
conformación espacial de la molécula.
Lo que les hace tener apariencia LÍQUIDA a

TEMPERATURA AMBIENTE.
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. MICELAS
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. MICELAS
El carácter BIPOLAR de la molécula de ácido graso provoca la aparición de micelas en el

agua, al interaccionar ésta con sus grupos hidrófilos y mantener fuera de todo contacto a
sus cadenas lipófilas.
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. LÍPIDOS SIMPLES U HOLOLÍPIDOS
Su estructura está formada por CARBONO, HIDRÓGENO y OXÍGENO.
Resultan de la reacción de ESTERIFICACIÓN de un ÁCIDO GRASO y de un ALCOHOL:
• ACILGLICÉRIDOS
• CERAS
ACILGLICEROLES
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. LÍPIDOS SIMPLES U HOLOLÍPIDOS
También llamados grasas neutras, provienen de la ESTERIFICACIÓN de 1, 2 ó 3 ÁCIDOS

GRASOS con el GLICEROL.
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. ACILGLICEROLES
De esta forma, se pueden obtener Monoacilglicéridos, Diacilglicéridos y Triacilglicéridos .
Los Triacilglicéridos son el tipo de grasas MÁS abundantes.
En la naturaleza existen solamente pequeñas cantidades de Monoacilglicéridos, y

Diacilglicéridos.
En el caso de los TRIACILGLICEROLES o TRIGLICÉRIDOS, los tres ácidos grasos que

reaccionan pueden ser iguales o diferentes.
Si los ácidos grasos son iguales en las tres posiciones, se denominan TRIGLICÉRIDOS
SIMPLES y se nombran según el ácido graso que contienen.
TRIOLEÍNA ÁCIDO OLEICO

Los TRIACILGLICÉRIDOS MIXTOS son compuestos que tienen dos o tres ácidos grasos
diferentes enlazados al GLICEROL y, para la nomenclatura, se ha de especificar el nombre y
posición de cada ÁCIDO GRASO.
Un ejemplo de triglicérido mixto:

Si el acilglicérido está compuesto por ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS, éste recibe el

nombre de ACEITE, y tiene una apariencia LÍQUIDA.
Si la composición es de ÁCIDOS GRASOS SATURADOS, la apariencia es SÓLIDA y

recibe el nombre de SEBO.
SAPONIFICACIÓN
Los TRIGLICÉRIDOS, al combinarse con BASES, mediante HIDRÓLISIS pueden dar lugar a la
formación de JABONES (saponificación): el calentamiento de GRASAS ANIMALES con NaOH
(hidróxido de sodio o sosa) o KOH (hidróxido potásico) produce GLICEROL y sales de Na+ y K+ de
los ácidos grasos, que constituyen los JABONES.
Práctica de Saponificación
https://www.youtube.com/watch?v=W7UUuR_2TJg
ENRANCIAMIENTO
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. ACILGLICEROLES. ENRANCIAMIENTO.
Cuando los alimentos ricos en grasas se exponen demasiado tiempo al oxígeno del aire, se
pueden estropear (ENRANCIAMIENTO).
Las grasas y aceites en contacto con el AIRE, HUMEDAD y a cierta TEMPERATURA sufren
cambios, con el tiempo, en su naturaleza química y en sus caracteres organolépticos.
OXIDACIÓN
ENRANCIAMIENTO
HIDRÓLISIS
Enranciamiento por hidrólisis: es el proceso por el cual, los acilglicéridos de los aceites y
de las grasas se hidrolizan liberando ácidos grasos y glicerina se debe fundamentalmente a
la acción de lipasas.
Enranciamiento por oxidación: es el proceso por el cual, los ácidos grasos insaturados
(con algún doble enlace) se transforman en peróxidos y/o hidroperóxidos.
El grado de deterioro que produzca el enranciamiento dependerá

de la composición en ácidos grasos de la grasa.
Los más susceptibles al enranciamiento oxidativo, por su mayor

contenido en insaturaciones, son los ACEITES MARINOS,
seguidos de los VEGETALES y, por último, las GRASAS
ANIMALES.
Industrialmente, para aumentar la vida media de los aceites ricos

en ácidos grasos poliinsaturados y su estabilidad al emplearlos
en frituras.
Los aceites se someten a una hidrogenación parcial que

convertirá muchos de los dobles enlaces cis de los ácidos grasos
en enlaces sencillos, lo que aumenta la temperatura de fusión de
los aceites, de manera que pasarán a ser casi sólidos a
temperatura ambiente (como ocurre con la margarina).
Fotómetro para la Determinación del Valor de Peróxido en Aceites de Oliva
¿QUÉ ALIMENTO TIENE MÁS GRASA SATURADA?

¿QUÉ ALIMENTO TIENE MÁS GRASA SATURADA?

CERAS
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. CERAS.
Las CERAS naturales son ÉSTERES de ÁCIDOS GRASOS DE CADENA LARGA -saturados e insaturados-
(de 14-36 átomos de C), con ALCOHOLES, también de CADENA LARGA (de 16- 30 átomos de C), y que
sustituyen al glicerol. De este modo, los dos extremos de la cadena del éster resultante son hidrófobas.
LÍPIDOS DE ALMACENAMIENTO. CERAS.
Los puntos de fusión de estas moléculas oscilan entre 60º y 100ºC.
Al ser moléculas fuertemente hidrófobas, las hace aptas para recubrimientos impermeables
con funciones protectoras y de revestimiento.
LÍPIDOS ESTRUCTURALES DE MEMBRANA
LÍPIDOS ESTRUCTURALES DE MEMBRANAS O HETEROLÍPIDOS
La célula necesita un continuo aporte de nutrientes provenientes del exterior, para su proceso y
excreción: por eso, la membrana celular juega un papel importante como estructura biológica que
facilita el trasiego de sustancias entre ambos medios.
Las membranas celulares están constituidas por una doble capa lipídica que ejerce de
separación entre el interior de la célula (medio intracelular) y el exterior de ésta (medio
extracelular).
Los lípidos que constituyen las membranas celulares están formados por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y, además, fósforo (P) y nitrógeno (N).
Esta clase de lípidos constituye un grupo muy heterogéneo.
Se clasifican según se formen o no jabones al reaccionar con sales.
FOSFOGLICÉRIDOS
FOSFOLÍPIDOS
ESFINGOLÍPIDOS
HETEROLÍPIDOS
SAPONIFICABLES
GLUCOSILGLICÉRIDOS
GLUCOLÍPIDOS
GLUCOSILCERAMIDAS
ESTEROIDES
HETEROLÍPIDOS ISOPRENOIDES
INSAPONIFICABLES
EICOSANOIDES
HETEROLÍPIDOS. SAPONIFICABLES. FOSFOLÍPIDOS
Los FOSFOLÍPIDOS son los componentes primarios de las membranas celulares.
En su estructura química podemos observar:
1 molécula de GLICEROL.
2 ÁCIDOS GRASOS
1 GRUPO FOSFATO
1 BASE NITROGENADA (opcional)
Su fórmula general se representa de la siguiente manera:
Los FOSFOLÍPIDOS se dividen en:
• FOSFOGLICÉRIDOS
• ESFINGOLÍPIDOS
HETEROLÍPIDOS. SAPONIFICABLES. FOSFOLÍPIDOS. FOSFOGLICÉRIDOS
Los FOSFOGLICÉRIDOS están constituidos por: GLICEROL unido a 2 ÁCIDOS GRASOS y la unión
del ÁCIDO FOSFATÍDICO y un GRUPO ALCOHOL.
Se nombran según el alcohol polar en el grupo de cabeza.
Estructura del fosfatidilglicerol

“FOSTATIDIL + NOMBRE DEL ALCOHOL POLAR”
El fosfatidilglicerol (unido al glicerol)
El fosfatidilinositol (unido al inositol)

“FOSTATIDIL + NOMBRE DEL ALCOHOL POLAR”
La fosfatidiletanolamina o cefalina (unido a la Etanolamina)
La fosfatidilcolina o lecitina (presente en la yema de huevo) y

(unido a la Colina)
La fosfatidilserina (unida a la Serina)
La Difosfatidilglicerol o Cardiolipina (unida a

Fosfatidilglicerol)
Los FOSFOGLICÉRIDOS presentan un aspecto céreo, sólido,

de color blanco y se localizan en las membranas de las
células vegetales y en células animales.
Como se puede observar los FOSFOGLICÉRIDOS tienen un carácter ANFÓTERO (pueden reaccionar
como un ácido o como una base) otorgado por la presencia de grupos polares (GRUPO FOSFATO,
GRUPO CARBOXILO y GRUPO AMINO).
La polaridad de este tipo de moléculas es fundamental

para la formación de membranas biológicas y para
explicar muchas de sus funciones.
Insolubles en agua, se disuelven bien en disolventes

orgánicos, pero a diferencia de los otros grupos de
lípidos, no se solubilizan en acetona.
Estructura de la fosfatidilserina.
HETEROLÍPIDOS. SAPONIFICABLES. FOSFOLÍPIDOS. ESFINGOLÍPIDOS
Los ESFINGOLÍPIDOS se localizan en las membranas de células vegetales y animales (sobre todo en
el TEJIDO NERVIOSO).
Están formados por:

Ácido Graso
+
Grupo Fosfato
+
Esfingosina (aminoalcohol insaturado)
+
Colina
Es decir, se diferencian de los fosfoglicéridos en que NO contienen GLICEROL.
A este grupo pertenece la esfingomielina, que forma parte de las vainas de mielina segregadas por las
células de Schwan de las neuronas.
FOSFOGLICÉRIDOS
FOSFOLÍPIDOS
ESFINGOLÍPIDOS
HETEROLÍPIDOS
SAPONIFICABLES
GLUCOSILGLICÉRIDOS
GLUCOLÍPIDOS
GLUCOSILCERAMIDAS
ESTEROIDES
INSAPONIFICABLES
EICOSANOIDES
HETEROLÍPIDOS. SAPONIFICABLES. GLUCOLÍPIDOS.
Su molécula NO CONTIENE GRUPO FOSFATO, pero SÍ MOLÉCULAS GLUCÍDICAS.
Se pueden dividir en:
• GLUCOSILGLICÉRIDOS
• GLUCOSILCERAMIDAS
HETEROLÍPIDOS. SAPONIFICABLES. GLUCOLÍPIDOS. GLUCOSILGLICÉRIDOS
En los GLUCOSILGLICÉRIDOS se ha sustituido la ESFINGOSINA por el GLICEROL.
Se localizan en bacterias y vegetales.

HETEROLÍPIDOS. SAPONIFICABLES. GLUCOLÍPIDOS. GLUCOSILCERAMIDAS
Las GLUCOSILCERAMIDAS, cuyo alcohol básico es la ESFINGOSINA, se dividen a su vez en:
• CEREBRÓSIDOS: Constituidos por ÁCIDOS GRASOS, ESFINGOSINA y MONOSACÁRIDOS (glucosa o

galactosa). Se localizan en las membranas neuronales del cerebro (sustancia blanca) y en las vainas
mielínicas.
• GANGLIÓSIDOS: Constituidos por ÁCIDOS GRASOS, ESFINGOSINA y OLIGOSACÁRIDOS. Se localizan

en la sustancia gris del cerebro y en los glóbulos rojos.
FOSFOGLICÉRIDOS
FOSFOLÍPIDOS
ESFINGOLÍPIDOS
HETEROLÍPIDOS
SAPONIFICABLES
GLUCOSILGLICÉRIDOS
GLUCOLÍPIDOS
GLUCOSILCERAMIDAS
ESTEROIDES
INSAPONIFICABLES
EICOSANOIDES
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ESTEROIDES.
Los esteroides son lípidos estructurales que se hallan

en la mayoría de las células eucariotas.
Éstas son estructuras complejas que tienen como nexo

común un núcleo esteroideo que consiste en cuatro
anillos fusionados (tres de ellos con seis carbonos y
uno con cinco)
La hidrólisis de estas sustancias no da ácidos grasos,

en consecuencia, no son saponificables (no formarán
jabones).
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ESTEROIDES. COLESTEROL
¿Cuál es el esteroide más famoso de todos?
Los ESTEROLES pertenecen al grupo de los ESTEROIDES.
Son los más abundantes e incluyen una gran cantidad de moléculas, de entre la que destaca el
COLESTEROL, que aparece en abundancia y exclusivamente en los TEJIDOS ANIMALES.
El COLESTEROL forma parte, juntamente con los fosfolípidos, de las membranas plasmáticas.
Es un LÍPIDO ESTEROIDEO, molécula de ciclopentanoperhidrofenantreno (o ESTERANO),

constituida por cuatro carboxilos condensados o fundidos, denominados A, B, C y D.
¿Podemos vivir sin colesterol?

HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ESTEROIDES. COLESTEROL.
DERIVADOS DEL COLESTEROL Y SUS FUNCIONES
Hormonas sexuales como la TESTOSTERONA, que se forma en los testículos y es la responsable

de la aparición de los caracteres masculinos secundarios y el ESTRADIOL, de origen ovárico y
que participa en el ciclo menstrual.
La ALDOSTERONA, que incrementa la absorción de iones Na+, Cl- y bicarbonato en el riñón.
El CORTISOL que provoca la activación de la síntesis de glucosa a partir de glucógeno y

aumenta la movilización de proteínas y grasas (hormona catabólica).
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ESTEROIDES. COLESTEROL.
DERIVADOS DEL COLESTEROL Y SUS FUNCIONES
Los ÁCIDOS BILIARES que son los principales componentes de la bilis.
Su función es emulsionar las grasas en el intestino, lo que permite su posterior absorción.

También desempeñan un importante papel en la regulación del balance corporal del colesterol.
La vitamina D, que regula el metabolismo del Fósforo, del Calcio y su absorción intestinal.
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ESTEROIDES. ESTEROLES VEGETALES.
Los ESTEROLES VEGETALES o FITOESTEROLES son esteroles derivados de plantas con

estructuras similares y funciones análogas al colesterol de los vertebrados.
Las membranas de las plantas contienen poco o nada de

COLESTEROL, pero presentan varios tipos de ESTEROLES
VEGETALES.
FUNCIÓN:
• Componentes estructurales de las membranas.
• Biosíntesis de celulosa. Célula Vegetal
• Numerosos productos vegetales secundarios (alcaloides).

HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ESTEROIDES. ESTEROLES VEGETALES.
Los esteroles vegetales son miembros de la

familia de los triterpenos.
Su estructura es similar a la del colesterol,

pero incluye un grupo metilo o etilo en el C-24.
ESTEROLES, con un doble enlace en

posición 5.
ESTANOLES que no cuentan con dicho doble Estructura de los esteroles más habituales
Fuente: El libro blanco de los esteroles vegetales
enlace.
¿QUÉ FUNCIÓN TIENEN EN EL ORGANISMO?
https://www.colesterolfamiliar.org/habitos-de-vida-saludables/esteroles-vegetales/
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ISOPRENOIDES.
Los ISOPRENOIDES son polímeros del isopreno (2-metil-1,3-butadieno).
Presentan una cadena larga de dobles enlaces, y pueden adoptar configuraciones cíclicas, ramificados o
lineales.
Estructura del isopreno.
Se clasifican de acuerdo con el número de moléculas de ISOPRENO que constituyen los TERPENOS:
• Monoterpenos (2 isoprenos).
• Sesquiterpenos (3 isoprenos).
• Diterpenos (4 isoprenos).
• Tetraterpenos (8 isoprenos).
• Politerpenos (miles de moléculas de isoprenos).
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. ISOPRENOIDES.
CARACTERÍSTICAS: De origen vegetal, además de participar activamente en la fotosíntesis,

son los pigmentos responsables del color de los frutos, hojas..., proporcionándoles sabor y
olor.
Entre los MONOTERPENOS destacan algunos

aceites esenciales aromáticos como el mentol de la
menta, el geraniol del geranio, el limoneno del
limón, etc.; Limoneno
En los DITERPENOS, destaca el fitol de la clorofila y

el retinol, precursor de la vitamina A.
TETRATERPENOS se encuentran las xantofilas y los

carotenos; finalmente, entre los politerpenos se
Beta Caroteno
hallaría el caucho.
HETEROLÍPIDOS. INSAPONIFICABLES. EICOSANOIDES.
• Los EICOSANOIDES son derivados de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos

(20:4 Δ 5,8,11,14) (eicosapentaenoico y araquidónico).
• Poseen una potente acción de estilo hormonal sobre varias estructuras de los vertebrados.
• A diferencia de las hormonas, no son transportados por la sangre a los diferentes tejidos, sino
que actúan en el mismo lugar en el que se sintetizan.
Esta familia de compuestos interviene en diversas funciones: inflamación, fiebre y dolor

asociados a enfermedades y lesiones, función reproductiva, etc.
Existen tres clases fundamentales de EICOSANOIDES:
• PROSTAGLANDINAS
• TROMBOXANOS
• LEUCOTRIENOS
PROSTAGLANDINAS:
Su nombre procede de la glándula prostática (aisló por primera vez).
Actúan en muchos tejidos regulando la síntesis del mensajero intracelular AMP cíclico.
El AMP cíclico interviene en la función de muchas hormonas (celular y tisular).
• Contracción del músculo liso del útero en el parto.
• Control del flujo sanguíneo.
• Control de la temperatura corporal.
• Control de la inflamación (dolor).

TROMBOXANOS:
• Son producidos por las plaquetas.
• Actúan en la formación de coágulos sanguíneos.
• En la reducción del flujo sanguíneo hacia el sitio del coágulo.
• Estimulan la vasoconstricción.
• La agregación plaquetaria que facilita el inicio de la coagulación sanguínea.

LEUCOTRIENOS:
• Se aislaron de los leucocitos.
• Son señales biológicas muy potentes.
• El LTD4 induce la contracción del músculo que rodea las vías aéreas del pulmón.
• Un exceso de leucotrieneos produce un ataque asmático.

(Aceites de semillas, Huevos, Cereales) (Pescado azul, Aceite de oliva, Nueces)

FOSFOLÍPIDOS DE MEMBRANA CELULAR
CORTICOIDES fosfolipasas
ÁCIDO ARAQUIDÓNICO AINE
lipooxigenasa Ciclooxigenasa (COX)
Prostaglandinas Inflamación
Leucotrienos Fiebre
Tromboxanos Dolor
GENERALIDADES SOBRE EL PROCESO DIGESTIVO DE LOS LÍPIDOS.
Los lípidos se hallan contenidos en los alimentos en forma de

triglicéridos (grasas neutras), ésteres de colesterol y ácidos
grasos libres.
Las sustancias susceptibles de ser degradadas no reciben

acción alguna hasta que llegan al intestino delgado, donde
por medio de la lipasa pancreática e intestinal -y en
presencia de la bilis-, los triglicéridos se degradan a
monoglicéridos y éstos, a ácidos grasos y glicerol.
En el interior del enterocito o célula intestinal se

producirá una resíntesis de los triglicéridos.
En el intestino delgado se tendrán todo tipo de

compuestos lipídicos y en todas sus formas: triglicérdos,
diglícéridos, monoglicéridos y formaciones
hidrosolubles como los ácidos grasos y el glicerol.
La digestibilidad de las grasas depende de:
La presencia de enzimas lipasas en el alimento que ayuden a hidrolizar los triglicéridos. Los
niños pequeños tienen poco jugo pancreático y por eso la leche materna dispone de lipasa
similar a la de los jugos pancreáticos.
La industria alimentaria incluye enzima lipasa en diferentes alimentos (pan, leche, quesos,
bebidas…).
La longitud de la cadena de los ácidos grasos a mayor longitud de la cadena, más difícil es la
digestibilidad del ácido graso.
La saturación de los ácidos grasos; a diferencia de las instauraciones de la cadena, dificulta

las absorción de las grasas.
ABSORCIÓN DE LOS LÍPIDOS.
Las sustancias hidrosolubles que, generalmente son de

cadena corta (menos de diez átomos de carbono), pasan
directamente a la sangre y llegan al hígado a través del
sistema portal.
En este órgano pueden: oxidarse como combustible o

convertirse de nuevo en triglicéridos; éstos pueden, o
bien almacenarse o bien rodearse de una capa de
proteínas para ser transportados a otros tejidos del
organismo.
ABSORCIÓN DE LOS LÍPIDOS.
Las de mayor número de carbonos o no hidrosolubles se

convierten en el interior del enterocito, de nuevo, en
triglicéridos y, posteriormente, en quilomicrones, al
rodearse de una capa de colesterol libre, fosfolípidos y
proteínas.
De esta forma, los quilomicrones pueden ingresar en las

vías linfáticas y pasar después a la sangre.
MINERALES
Iñaki Elío
MINERALES
ASPECTOS GENERALES
Los minerales constituyen tan sólo el 4% de los tejidos del organismo y tienen un carácter
esencial, es decir deben ser aportados en la dieta.
INDISPENSABLES
Los minerales realizan funciones específicas muy importantes en el organismo humano.

MINERALES
La clasificación en MACROELEMENTOS y MICROELEMENTOS viene en función de las

necesidades corporales en sales minerales.
Los minerales que se requieren en cantidades superiores a los 100 mg diarios son los
MACROELEMENTOS:
• Calcio
• Magnesio
• Potasio
• Sodio
• Cloro
• Fósforo
• Azufre
MINERALES
Sin embargo, hay otros elementos que se necesitan en cantidades diarias poco significativas,
pero no por ello menos importantes, los MICROELEMENTOS u OLIGOELEMENTOS:
• Hierro
• Cobre
• Zinc
• Manganeso
• Yodo
• Cobalto
• Molibdeno
• Flúor
• Vanadio
• Selenio
• Cromo
MINERALES
En los alimentos se encuentran mezclados con los demás nutrientes, bien en forma de……….
Sales inorgánicas Ca 3 (PO 4 ) 2 NaCl
Fosfoproteínas.
Formando parte de la materia orgánica
Fosfolípidos.
Los minerales debido a su carácter indispensable para el organismo y deben

ser aportados en la dieta.
BIODISPONIBILIDAD
LIMITACIONES
• Formación de SALES INSOLUBLES. El calcio y el fósforo forman una sal insoluble a nivel
intestinal (trifosfato cálcico).
• Formación de COMPLEJOS INSOLUBLES.
CEREALES (fitatos) Ca, Fe y Mg.
• SOLUBILIDAD. Las SALES DE SODIO y POTASIO son muy solubles.
Solubles en medio ácido (pH<5).

Las SALES DE CALCIO
Insolubles en medio básico (pH>7).
BIODISPONIBILIDAD
• INCOMPATIBILIDAD ENTRE MINERALES. Se produce una competencia por ser Absorbido.
Ca + Zn Mg + Ca
• INTERACCIONES CON EL MEDIO.
Proteínas ABSORCIÓN Calcio

Lactosa Vitamina C
Sales biliares Hierro
• Las FORMAS ORGÁNICAS son siempre mejor absorbidas que las INORGÁNICAS.
CALCIO
CALCIO
CATIÓN más abundante en el organismo (1200-1500grs).
1.5-2% del peso total del cuerpo.
Se encuentra combinado con el fósforo

CALCIO
Funciones
A parte de formar parte del tejido óseo y los dientes,
ESENCIAL NECESARIO
TRANSMISIÓN DEL IMPULSO NERVIOSO.
PROCESOS DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA.
EXCITABILIDAD DE LA NEURONA.
FORMACIÓN DE NEUROTRANSMISORES. (Iones de calcio inician la coagulación)
MANTENIMIENTO DEL MÚSCULO CARDÍACO.
MANTENIMIENTO DEL TONO MUSCULAR.
ESQUELÉTICO.
CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO LISO.
REGULACIÓN TRANSPORTE EN LAS MEMBRANAS CELULARES E INTRACELULARES.

ACTÚA SECRECIÓN DE HORMONAS Y JUGOS GÁSTRICOS.
ACTIVIDADES INTRACELULARES Y EXTRACELULARES.
CALCIO
ABSORCIÓN
10 y un 40% del total ingerido (el resto se elimina por heces y orina).
AUMENTA LA ABSORCIÓN
• La vitamina D.
• La lactosa (azúcar que abunda en la leche) y glucosa.
• Las proteínas.
• Triglicéridos de cadena media.
El calcio en la dieta puede hallarse en grandes cantidades, pero no por esta

razón se absorbe más.
CALCIO
Factores que DISMINUYEN la ABSORCIÓN:
• FITATOS, FOSFATOS Y OXALATOS

(CUBIERTA CEREALES, ESPINACAS)
Ca2+
• FIBRA
Ca2+ + P = Ca3(PO4)2
• MEDIO ALCALINO
CALCIO
Metabolismo
INGESTA: DIETA (1.000 mg) EXCRECIÓN FECAL (800 mg)
ABSORCIÓN:
CALBINDINA
Ca 2+ Ca 2+
CALCIO
Metabolismo
ABSORCIÓN:
CALCIO SANGRE LÍQUIDOS. TEJIDOS, HUESO
Ca 2+ + PROTEÍNAS ÁCIDO CÍTRICO

(Albúmina)
CALCIO
Metabolismo
REGULACIÓN:
HORMONA
HORMONA PARATIROIDEA VITAMINA D
CALCITONINA
(PTH)
+ Ca 2+ EN SANGRE - Ca 2+ EN SANGRE
+ ABSORCIÓN DE LA DIETA
- Ca 2+ EN HUESO
+ Ca 2+ EN HUESO
Nivel de calcio en sangre es de 10 mg/dl.

CALCIO
Déficit
VITAMINA D
Ca 2+ GRASA ALIMENTACIÓN
PROTEÍNAS
MUJERES
OSTEOMALACIA OSTEOPOROSIS
EMBARAZADAS
CALCIO
EXCESO
POCO HABITUAL POR EXCESO DE INGESTA
NAUSEAS
PTH
VÓMITOS
HIPERCALCEMIA PÉRDIDA DE APETITO
CALCITONINA FLOJEDAD MUSCULAR

CALCIFICACIONES
CALCIO
CALCIO
Alimentos ricos en calcio (mg/100gr) de porción

comestible
Queso manchego curado 1200
Queso de Bola 850
Queso fresco 470
Sardinas en aceite 400
Almendras, avellanas 250
Langostinos, gambas 220
Soja 201
Queso de Burgos 186
Yogur entero, frutas 180
FÓSFORO
FÓSFORO
Es el segundo mineral más abundante en el organismo (1%).
FÓSFORO
CALCIO ABSORCIÓN
PARA UNA OPTIMA ABSORCIÓN CALCIO/FÓSFORO 1/1

HUESO Y LOS DIENTES
LOCALIZACIÓN LA BILIS
JUGO PANCREÁTICO
FÓSFORO
Absorción y Metabolismo
• Fosfato libre
DIETA • Fofosproteínas (caseína)
• Fosfolípidos
INTESTINAL:
VITAMINA D 3
DIETA FOSFATO INORGÁNICO LIBRE (Pi)
70%
FÓSFORO
El fósforo absorbido se distribuye:
CÉLULAS DEL CUERPO Y LÍQUIDOS

ATP
NUCLEÓTIDOS 20%
FOSFOLÍPIDOS
HUESO 80%
EXCRECIÓN:
HECES 30%
RENAL (600-800 mg/día)
70%
FÓSFORO
Funciones
• Formando parte de moléculas orgánicas de alta energía .
• Es componente de los ácidos nucleicos (ADN y ARN), de las

proteínas y los glúcidos, además, se une a las grasas para
construir compuestos localizados en las membranas celulares.
• Con el calcio interviene en la formación de los huesos y dientes.

FÓSFORO
DÉFICIT
POCO HABITUAL: ABUNDANTE EN ALIMENTOS, RELACIONADO CON LA MALABSORCIÓN

DEL CALCIO
HIPOFOSFATEMIA
CAUSA SÍNTOMAS
DIFICULTAD PARA LA ABSORCIÓN DEL FÓSFORO DEBILIDAD MUSCULAR

HIPERPARATIROIDISMO PRIMARIO RAQUITISMO
BAJA INGESTA OSTEOMALACIA
FÓSFORO
EXCESO
NO SUELE PRODUCIRSE POR EXCESO DE INGESTA EN INDIVIDUOS SANOS.
HIPERFOSFATEMIA
CAUSA
SÍNTOMAS
INSUFICIENCIA RENAL DEPÓSITOS EN TEJIDOS

HIPOPARATIROIDISMO BLANDOS DE SALES DE
FOSFATO CÁLCICO.
GLOMERULONEFRITIS AGUDA Y CRÓNICA
FÓSFORO
FÓSFORO
FÓSFORO
Alimentos ricos en fósforo (mg/100gr) de porción comestible

Queso de cabra 818
Queso curado 470
Queso Cheddar 470
Hígado de vaca 358
Leche de almendras 280
Chocolate con leche 261
Bonito 254
Jamón cocido 239
Huevo de gallina 200
MAGNESIO
MAGNESIO
HUESO 60-65%
MÚSCULO 27%
CÉLULAS 6-7%
LÍQUIDO EXTRACELULAR 1%
ABSORCIÓN
INTESTINO DELGADO 90%

90%
10%
COLON 10%
1/3 DEL INGERIDO
ELIMINACIÓN
HECES
ORINA
SUDOR
MAGNESIO
Funciones
• Interviene en el METABOLISMO CELULAR.
• Es necesario para activar gran número de ENZIMAS (glucosa, ácidos grasos y

terminación del ciclo del ácido cítrico y fosforilación de la cadena respiratoria)
• Relacionado con algunas FUNCIONES del CALCIO.

MAGNESIO
Déficit
POCO FRECUENTE
CAUSA: DIARREAS CONTINUAS Y ABUNDANTES

MAGNESIO
Exceso
HIPERMAGNESEMIA
CAUSA SÍNTOMAS
INSUFICIENCIA RENAL AGUDA SOMNOLENCIA

NEFRITIS CRÓNICA ARRITMIAS CARDÍACAS
DEPRESIÓN DEL SISTEMA NERVIOSO
MAGNESIO
MAGNESIO
Alimentos ricos en Magnesio (mg/100gr) de porción comestible

Pipas de girasol 387
Almendras sin cáscara 258
Avellana sin cáscara 258
Caracoles 250
Germen de trigo 250
Soja en grano 240
Longaniza 200
Cacahuete sin cáscara 174
Garbanzos, Judías blancas, pintas 160
CLORO, SODIO, POTASIO
CLORO, SODIO Y POTASIO Electrolitos más abundantes del organismo.
Se encuentran disociados en sus sales (NaCl) y ácidos (HCl)
Na+ ESPACIO EXTRACELULAR
K+ ESPACIO INTRACELULAR
ABSORCIÓN: Casi del 100% en el tubo digestivo.
ELIMINACIÓN: ORINA y SUDOR
MASSA DE AGUA CORPORAL IONES DE Na, K y Cl.

Funciones
SODIO:
• Participa en la llamada “bomba de sodio-potasio” (Intercambio de energía y absorción de

proteínas y carbohidratos).
• Su CONCENTRACIÓN mantiene la PRESIÓN ARTERIAL
• La OMS recomienda un consumo de sodio < 2g/día, por su capacidad para subir la
Presión Arterial.
Funciones
POTASIO:
• Participa en la llamada “bomba de sodio-potasio”.
• Regula la PRESIÓN OSMÓTICA CELULAR.
• Interviene en el metabolismo y en determinadas reacciones enzimáticas

(glucólisis y cadena respiratoria).
Déficit
POTASIO:
FÁRMACOS DIURÉTICOS
DIARREAS
VÓMITOS
Exceso
POTASIO:
ES MUY POCO HABITUAL.
Confusión mental, dificultad respiratoria y en caso extremo parada cardíaca.
SODIO:
Hipertensión y en grandes cantidades trastornos renales.
CLORO:
No ocasiona ningún tipo de problema.

YODO
YODO
En el mar se encuentra en cantidades abundantes.
En zonas alejadas del mar se puede sufrir déficit de Yodo.

YODO
INTESTINO
YODO DE LA DIETA ION YODURO (I-)
TIROIDES
SANGRE
ION YODURO (I-) GLÁNDULA MAMARIA (LACTANCIA)
MUCOSA GÁSTRICA
EXCRECIÓN: HECES Y ORINA.

YODO
FUNCIÓN
La única función fisiológica para el YODO.
TRIYODOTIRONINA (T3)
TIROXINA (T4)
REGULAN EL METABOLISMO ENERGÉTICO

YODO
DÉFICIT
APORTE INSUFICIENTE POR LA DIETA
BOCIO CRETINISMO
YODO
EXCESO
PRÁCTICAMENTE NULO.
EN RATAS ALTERACIÓN DE LA REPRODUCCIÓN Y LACTANCIA.

YODO
YODO
Alimentos ricos en Yodo (µg/100gr) de porción comestible
Sal yodada 1500-2000

Marisco en general 200-300
Almejas y mejillones 130
Salmón 34
Legumbres 10-14
Espinacas 12
Te 8
HIERRO
HIERRO
El hierro, a pesar de estar presente en muy pequeña cantidad (3.5 a 4 gramos).
Es indispensable para la vida, en la que desempeña funciones muy relevantes.
La OMS:
“Considera la carencia con más prevalencia en el mundo, y la principal causa de anemia.
Se ha estimado que cerca de 1 000 millones de individuos en el mundo tienen carencia de hierro.”
HIERRO
ALIMENTOS
Hierro HEMO (Fe2+) ó FERROSO = 60% en las

carnes (HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA).
Hierro NO HEMO (Fe3+) ó FÉRRICO = Resto de

alimentos.
HIERRO
ESTÓMAGO
NO HEMO (Fe3+) HEMO (Fe2+)
ENTEROCITO / APICAL
HEMO (Fe2+) DMT-1 (transportador)

HIERRO
ENTEROCITO / INTERIOR
HEMO (Fe2+) FERRITINA (Fn) - (Almacenar)
ENTEROCITO / BASOLATERAL
HEMO (Fe2+) IREG-1 (transportador)
HEMO (Fe2+) NO HEMO (Fe3+)
CIRCULACIÓN (Fe3+) + Transferrina (Tf)

HIERRO
RESERVA:
• TEJIDOS (MIOGLOBINA Fe2+).
• SANGRE (HEMOGLOBINA Fe2+).
• HÍGADO.
• BAZO.
ELIMACIÓN:
• HECES (sólo se absorbe de un 10-30%).

HIERRO
Factores que favorecen la ABSORCIÓN de Hierro:
• La vitamina C, que reduce las sales férricas (Fe3+) a ferrosas (Fe2+).
• El hierro de los alimentos animales se absorbe mejor que el de los vegetales.
• Estados de embarazo, crecimiento y hemorragias.
• El medio ácido favorece la absorción.

HIERRO
Factores que DIFUCULTAN la absorción de Hierro:
• FITATOS, OXALATOS, FIBRA VEGETAL y fosfatos tienden a insolubilizar el hierro.
• Los taninos (té, cafés...) se unen a proteínas o metales diversos, evitando de esta forma,
la asimilación del hierro.
• Otros iones metálicos: Cd, Cu, Co, Mn, Zn, Pb.
• Medio alcalino intestinal.

HIERRO
Funciones
• Es un constituyente fundamental de la molécula de la HEMOGLOBINA, de la MIOGLOBINA

(proteína que transporta el oxígeno a nivel muscular) y de algunas enzimas.
Fe 2+
• Participa en las reacciones de oxidación-reducción.

HIERRO
Déficit
Los niveles de hierro están regulados por el organismo.
Pérdidas menstruales.
Úlcera péptica gastroduodenal.
La gestación (Hierro pasa al feto).
Deportista de larga distancia.
Diarreas agudas o recurrentes.

HIERRO
Déficit
SÍNTOMAS:
Fatiga.
Disminución del rendimiento.
Tristeza.
Riesgo de partos tempranos.
Anemia.
Dificultad para realizar esfuerzos.

HIERRO
Exceso
No es muy problable por sobreingesta de hierro.
HEMOCROMATOSIS HEREDITARIA CLÁSICA o TIPO 1
“En individuos de raza blanca afecta a 1 de cada 200-400 individuos.”

HIERRO
HIERRO
Alimentos ricos en hierro (mg/100gr) de porción comestible
Almejas, chirlas, berberechos 24

Hígado 13
Lentejas 8.2
Avellanas 7.9
Pistachos 7.2
Garbanzos 6.8
Almendras 6.3
Paté hígado de cerdo 5.8
Nueces 5
FLÚOR
FLÚOR
Se encuentra en forma de fluoruros en el esmalte dental, en los huesos y, en menor

cantidad, en los fluidos extracelulares del ser humano.
CARIES:
Disminuye la solubilidad del esmalte.
Inhibe la acción de las bacterias bucales.

FLÚOR
Exceso
Su exceso origina un cambio de color del esmalte dentario.
Fuentes
Hay una gran cantidad de alimentos ricos en flúor: pescados, mariscos, col, espinacas...
En las sociedades avanzadas se obtiene del consumo de agua (tratada con fluoruros).
COBRE
COBRE
ABSORCIÓN: En la sección proximal del intestino delgado (DUODENO)
TRANSPORTE: Sangre unido (asociado a la albúmina del plasma).
DISTRIBUCIÓN: Hígado (13%), Riñón, Corazón y Cerebro (9%).
FACTORES LIMITANTES:
• Presencia de fitatos solubles.

• Presencia de cadmio en la dieta.
• Dietas ricas en zinc y elevada ingesta de vitamina C.
COBRE
Excreción:
Las heces son el mecanismo habitual de excreción, siendo las pérdidas por orina
prácticamente inexistentes.
COBRE
Funciones
• Activa las enzimas que intervienen en el metabolismo de glúcidos, lípidos y

proteínas.
• Es esencial para la síntesis de hemoglobina y para la unión del hierro a la

transferrina catalizando la oxidación del hierro.
• Forma parte de algunos pigmentos.

COBRE
Déficit
Anemias ferropénicas.
Canosidad en el cabello.
Osteoporosis.
Exceso
Un exceso de cobre puede originar lesiones en el hígado, riñones y cerebro.

COBRE
FUENTES ALIMENTARIAS
Hígado
Chocolate
Cereales integrales
Frutos secos
Leguminosas

REQUERIMIENTOS
Hombres y mujeres: 0,9 mg/día.*
*(National Research Council)

ZINC
ZINC o CINC
1960 Se observó que el hipogonadismo en jóvenes iraníes era causado por déficit de
Zinc/Cinc
CONTENIDO CORPORAL
Glándulas endocrinas.
Órganos genitales.
Próstata.
Hígado.
Músculos.
Piel.
Pelo.
Uñas.
ZINC
Absorción y metabolismo
ABSORCIÓN:
Se absorbe en el intestino delgado ligado a aminoácidos o péptidos, en una proporción baja

respecto al ingerido (aproximadamente un 20%).
La cantidad de zinc absorbido parece ser función del contenido en la dieta y de su solubilidad.
LIMITANTES DE LA BIODISPONIBILIDAD:
El calcio, hierro, cobre, los fitatos, oxalatos y celulosa, disminuyen su biodisponibilidad.

ZINC
EXCRECIÓN:
• Se elimina mayormente por las HECES.
• ORINA (0.4-0.6 mg/día).
• Pérdidas superficiales (PIEL, CABELLO y SUDOR) hasta 1 mg/día.

ZINC
Funciones
• Forma parte de diferentes enzimas implicadas en el metabolismo de los hidratos de

carbono, lípidos, proteínas.
• Participa en el desarrollo del encéfalo y en el crecimiento.
• Participa en mecanismos inmunológicos, como la estimulación de la producción de

linfocitos.
• Juega un papel importante en la estabilización de membranas celulares.
• Se encuentra presente en el proceso de cicatrización.
• Fertilidad y reproducción.
ZINC
Déficit
Enanismo.
Diarrea.
Dermatitis.
Alteraciones en la maduración sexual.
Pérdida del cabello.
Pérdida del sentido del gusto.
Curación lenta de heridas.
Depresión.
ZINC
Exceso
El exceso de zinc es debido a la contaminación de los alimentos conservados en recipientes

galvanizados.
El principal efecto tóxico de este mineral es su interacción con la acción del cobre, provocando
anemia.
ZINC
Ostras
Moluscos 1,8-3,4 mg/ 100g
Carnes rojas
Leguminosas
INGESTA RECOMENDADA
Hombres 11 mg/día*
Mujeres 8 mg/día*

CROMO
CROMO
1957 Schwarz y Mertz
Demostraron que las ratas alimentadas con una dieta deficiente en cromo presentaban intolerancia a
la glucosa.
ABSORCIÓN: El cromo es uno de los elementos de más baja absorción (0,5-3%)
TRANSPORTE: SANGRE unido a la misma proteína que el hierro: TRANSFERRINA.
RESERVA: Se acumula mayoritariamente en los PULMONES y, en menor medida, en el riñón,

estómago, hígado, bazo, corazón y músculo.
CROMO
FACTORES LIMITANTES
Sustancias como la fibra, fitatos, Fe, Mn, calcio y titanio disminuyen la absorción del cromo.
EXCRECIÓN
Las pérdidas de cromo por la orina son muy pequeñas, siendo significativa la concentración de
este metal en el pelo.
CROMO
Déficit
Intolerancia a la glucosa.
Alteraciones al metabolismo de la glucosa y lípidos.

CROMO
Setas.
Levadura de cerveza.
Pimienta negra.
INGESTA RECOMENDADA
Hombres y Mujeres: 25 y 35 mg/día*

PROTEÍNAS
Iñaki Elío
PROTEÍNAS. INTRODUCCIÓN
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
BASADOS EN EL GRUPO R
ASPECTOS RELACIONADOS CON LA ALIMENTACIÓN
PÉPTIDOS
COMPOSICIÓN QUÍMICA
IMPORTANCIA DE LOS PÉPTIDOS EN LA ALIMENTACIÓN
EJEMPLO DE PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
En 1838, el químico Gerardus Jolians Mulder bautizó con el nombre proteínas a un grupo de sustancias de
naturaleza orgánica compuestas por carbono (C), oxígeno (O), hidrógeno (H), nitrógeno (N) y ocasionalmente
azufre (S), descritas tanto en plantas como en animales.
Fue como reconocimiento a su importancia estructural y funcional en la materia viva que se denominaron así,
ya que la palabra proteína proviene de la voz griega “proteios” que significa de “primera clase”.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos son los compuestos orgánicos que constituyen las unidades estructurales básicas de
las proteínas. Se caracterizan por poseer:
- Carbono (α).
- Un hidrógeno
- Un grupo carboxilo (-COOH).
- Un grupo amino (-NH2).
- Un grupo distintivo "R" (radical).

AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS. PROPIEDADES
• Son sólidos, solubles en agua y con un elevado punto de fusión.
• Además, el hecho de poseer un carbono asimétrico (excepto la Glicina) les confiere actividad óptica.
• Por tanto, al igual que los glúcidos, son capaces de desviar el plano de luz polarizada, con lo que se
tendrán aminoácidos dextrógiros y levógiros.
• Análogamente, también tendrán disposiciones L o D -con independencia de la actividad óptica-,

dependiendo de si el grupo amino se ubica a la izquierda o a la derecha de la estructura,
respectivamente.
Los aminoácidos son moléculas quirales ENANTIÓMEROS (D y L)
Las proteínas están constituidas por L-aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas quirales ENANTIÓMEROS (D y L)
Las proteínas están constituidas por L-aminoácidos

AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS. CLASIFICACIÓN
• Según el radical “R” considerado, se tendrán 20 aminoácidos diferentes del tipo alfa constituyentes de
las estructuras peptídicas y proteicas.
• No obstante, se conocen muchos más aminoácidos que se encuentran en diferentes tejidos o

células, pero que no forman parte de ninguna proteína.
• Estos 20 aminoácidos se conocen con el nombre de aminoácidos primarios o estándar, para

diferenciarlos de los otros.
• Los aminoácidos se designan utilizando abreviaturas de tres letras o una única letra.
Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Entre los aminoácidos se encuentra un grupo caracterizado por su esencialidad:
Son importantes para la construcción de las proteínas, pero nuestro cuerpo no puede
sintetizarlos debido a que no poseemos la maquinaria necesaria ni para fabricar el grupo (-NH2)
ni para captar el nitrógeno atmosférico, como sí realizan algunas plantas y bacterias; por lo
tanto, deben ser ingeridos con la dieta.
Los 9 aminoácidos esenciales para el ser humano son:
Histidina (esencial en niños), isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,

triptófano y valina.
Deben aportarse con la dieta.

AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS. BASADOS EN EL GRUPO R
Grupos R no polares o apolares (I)
Son 10 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares.
La Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina(Val), Leucina (Leu) e Isoleucina (Ile), poseen cadenas laterales
de hidrocarburos alifáticos.
Glicina no presenta carbono α.

Grupos R no polares o apolares (II)

• La Fenilalanina (Phe) y el Triptófano (Trp) contienen grupos aromáticos. (UV 280 nm)
• La Metionina (Met) y la Cisteína (Cys) poseen una cadena lateral de éter tiólico (C-S-C).
• La Prolina (Pro) es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo a-
amino (realmente es un amina secundaria).
Grupos R polares sin carga
Cinco son los aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin carga.
• La Tirosina (Tyr) posee un grupo fenólico.
• La Serina (Ser) y la Treonina (Thr) son portadores de un grupo hidroxilo (-OH).
• La Asparragina (Asn) y la Glutamina (Gln), poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y
por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a Aspartato (Asp) y Glutamato (Glu), dos aminoácidos con
carga negativa.
Grupos R POLARES con carga NEGATIVA
Existen dos aminoácidos cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un
grupo carboxilo (-COOH), el ácido aspártico o Aspartato (Asp) y el ácido glutámico o Glutamato (Glu).
Grupos R POLARES con carga POSITIVA

Tres son los aminoácidos que poseen restos -R cargados positivamente a pH fisiológico.
La Lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la Arginina presenta un grupo -R de guanidina y la
histidina es portadora de un grupo -R de imidazol.
Aminoácidos estrictamente hidrofóbicos: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Cys y Pro.
Aminoácidos polares sin carga son: Tyr, Ser, Thr, Asn y Gln.
Aminoácidos ionizables a pH fisiológico: Asp, Glu, Lys, Arg e His.
“Las cadenas laterales de los aminoácidos pueden ser apolares, polares sin carga o
pueden presentar carga a determinados valores de pH”
APOLARES POLARES SIN CARGA CARGA A DETERMINADO pH
AMINOÁCIDOS. CARÁCTER ÁCIDO Y BÁSICO
Brönsted-Lowwry
ÁCIDOS: Substancias que ceden protones.
BASES: Substancias que aceptan protones.

Los aminoácidos son sustancias ANFÓTERAS, pueden actuar como ácidos o bases.
zw itterion
Por debajo del valor de pH del pK del grupo ácido

(pk 1 = 2,34) domina la forma protonada.
Por encima de ese valor aumenta el porcentaje de

moléculas que se encuentran en la forma ión
dipolar. Hasta llegar al pI que es la forma
dominante.
Por encima del valor del pI, el grupo N + H 3 va

perdiendo su protón, hasta igualar con la forma de
ión negativo que coincide con el (pk 2 =9,6).
CURVA DE TITULACIÓN DEL AMINOÁCIDO GLICINA

Los aminoácidos son substancias ANFÓTERAS, pueden actuar como ácidos o bases.
zw itterion
pI > pH: aa con carga (+)
“el pI actúa como una base”.
pI < pH = aa con carga (-)
“el pI actúa como un ácido”.
CURVA DE TITULACIÓN DEL AMINOÁCIDO GLICINA

El punto isoeléctrico pI = (pKa1 + pKa2)/2 es el pH al cual el aminoácido monoamínico‐monocarboxílico se encuentra en

forma de ZWITTERION.
En los aminoácidos con un grupo lateral ionizable (R) “aminoácidos polares con carga”, el pI se define como la media entre
pKR y el pKa del extremo carboxílico o del amínico con el valor más próximo a pKR.
GLUTAMATO (GLU)
HISTIDINA (HIS)
¿Calcula los siguientes pI?
Lys
pK 1 : 2,18 pK 2 : 8,95 pK R : 10,53
Cys
pK 1 : 1,96 pK 2 : 10,28 pK R : 8,18
His
pK 1 : 1,82 pK 2 : 9,17 pK R : 6
Tyr
pK 1 : 2,20 pK 2 : 9,11 pK R : 10,07

¿Calcula los siguientes pI?
Lys
pK 1 : 2,18 pK 2 : 8,95 pK R : 10,53 pI: 9,74 (aa polares con caga)
Cys
pK 1 : 1,96 pK 2 : 10,28 pK R : 8,18 pI: 5,07 (aa apolares)
His
pK 1 : 1,82 pK 2 : 9,17 pK R : 6 pI: 7,59 (aa polares con caga)
Tyr
pK 1 : 2,20 pK 2 : 9,11 pK R : 10,07 pI: 5,66 (aa polares sin carga)

Cys
pK 1 : 1,96 pK 2 : 10,28 pK R : 8,18 pI: 5,07 (aa apolares)

EJEMPLO
CASEINA: Fosfoproteína globular presente en la leche. pI de 4,6.
LECHE: Presenta un pH de 6,6 y la caseína se encuentra en este pH con carga (–) y solubilizada
como sal cálcica.
EXPERIMENTO: Añadir ácido a la leche la carga negativa de la caseína se neutraliza y

al llegar a un pH de 4,6 (coincide con el pI de la caseína), precipita permitiendo su separación
del resto de las proteínas.
https://www.youtube.com/watch?v=oGNXh2xP2-I
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS. RELACIONADOS CON LA ALIMENTACIÓN
La carencia de aminoácidos esenciales en la dieta de algunos países constituye un verdadero problema.
Para intentar minimizarlo, países como Japón y Tailandia añaden este tipo de aminoácidos a productos
altamente populares; por ejemplo, adicionan lisina y treonina a algunos arroces con el fin de proporcionar los
aminoácidos esenciales a aquellas personas que basan su dieta en el arroz.
AMINOÁCIDOS. RELACIONADOS CON LA ALIMENTACIÓN
En algunos países, se suplementa.
El pan con lisina (deficiente en cereales y proteínas vegetales)
El cacahuete y la soja, con metionina (deficitaria en proteínas vegetales)
GRUPO DE ALIMENTO DEFICITARIO CONTIENE
LEGUMBRES METIONINA LISINA
CEREALES LISINA METIONINA

AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS. COMPOSICIÓN QUÍMICA
El enlace peptídico es la unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas.
Los aminoácidos se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una
reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del
siguiente, dando lugar a un grupo amida.
Grupo carboxilo Grupo amino
Agua (condensación)
Grupo amida
Los aminoácidos incorporados en la cadena polipeptídica se denominan residuos por la pérdida

de agua que se produce en la reacción.
Grupo carboxilo Grupo amino
Agua (condensación)
Grupo amida
F u e n t e: h ttps://w ww .cancer .gov/espanol /publ i caci ones/di cci onar i os/di ccionar io- cancer /def/transcr i pcion
Configuración cis: Átomos de H y O, en El átomo de hidrógeno unido al N

el mismo lado. del enlace peptídico puede actuar
como dador con el grupo carbonilo
Configuración trans: Átomos de H y O en de otro enlace peptídico.
situación opuesta.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS. IMPORTANCIA DE LOS PÉPTIDOS EN ALIMENTACIÓN
• Los péptidos desempeñan funciones muy diversas en los organismos:
 Actúan como enzimas.

 Hormonas (insulina, vasopresina, oxitocina).
 Toxinas (Micotoxinas).
 Antibióticos .
• Se utilizan también en la alimentación, aunque su papel no es tan importante como el de los

aminoácidos.
• Tienen un sabor amargo.

AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PÉPTIDOS. EJEMPLOS
Glutatión
El glutatión está formado por ácido glutámico, cisteína y glicina.
Su gran capacidad de oxidación y reducción le permite modificar ciertas características de la masa del
pan de trigo como la adherencia y la viscosidad.
PÉPTIDOS. EJEMPLOS
Carnosina, balenina y anserina
La carnosina, balenina y anserina son tres dipéptidos que se encuentran en los músculos de los animales
vertebrados. Se caracterizan por estar formados por el aminoácido alanina unido a la histidina.
La carnosina se encuentra en algunos tipos de carne -sobre todo en la vacuna-.
La balenina se encuentra exclusivamente en la carne de ballena. Está formado por un residuo de alanina y
otro de histidina metilada.
PÉPTIDOS. EJEMPLOS
Carnosina, balenina y anserina
La anserina predomina en la carne de gallina, pero no es exclusivo de este animal. Está constituido por
alanina unida a histidina metilada.
Es interesante resaltar el hecho de que cada uno de estos péptidos se encuentran en proporciones y
cantidades diferentes en los distintos tipos de animales.
Gracias a ello, se puede identificar el origen de una muestra de carne y, detectar si lo hubiere, un posible
fraude alimentario.
PÉPTIDOS. EJEMPLOS
Nisina
La nisina es un péptido producido por algunas cepas del microorganismo Streptococcus lactis, que
se utiliza como conservante por sus propiedades contra el crecimiento de bacterias (gram
negativas).
E-234
PÉPTIDOS. EJEMPLOS
Péptidos de la lisina
Los péptidos de la lisina son muy útiles en aquellos alimentos que se oscurecen al ser calentados
como el azúcar o compuestos azucarados, ya que ayudan a retrasar este proceso conocido con
el nombre de pardeamiento no enzimático.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Cuando el número de aminoácidos que integran un polipéptido supera el centenar o si su peso molecular
sobrepasa el valor de 5.000, tiene sentido hablar de proteína.
Si la proteína está formada en su totalidad por aminoácidos, recibe el nombre de holoproteína o proteína
simple
En el caso de que, además, existan otro tipo de moléculas, la proteína recibe el nombre de heteroproteínas
conjugada
PROTEÍNAS
• Estas estructuras desempeñan un papel estelar en la célula, que

queda reflejado en el hecho que la información genética se expresa,
en último término, en forma de proteínas: son de alguna manera el
brazo ejecutor de los genes.
• En una célula normal, tanto eucariota como procariota coexisten

miles de proteínas diferentes, cada una codificada por un gen y
encargada de realizar una tarea específica.
• Las proteínas se encuentran entre las macromoléculas biológicas

más abundantes y, a la vez, más versátiles.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS. ESTRUCTURA
• Cada proteína se dispone en el espacio, adoptando una conformación tridimensional única, que no
es más que el reflejo de cuatro niveles diferentes de organización estructural:
• La estructura primaria, que hace referencia a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos y a la localización de los enlaces disulfuro.
• La estructura secundaria, que es la relación que tienen entre sí los aminoácidos vecinos y de
cómo empiezan a disponerse en el espacio.
• La estructura terciaria, o la conformación que adopta toda la cadena polipeptídica, que ya puede
ejercer sus funciones.
• La estructura cuaternaria, que hace referencia a las cadenas polipeptídicas que se unen para
formar una proteína compleja con una función generalmente reguladora, como por ejemplo sucede en
las proteínas enzimáticas.
PROTEÍNAS. ESTRUCTURA PRIMARIA
Esta estructura hace referencia a qué aminoácidos y en qué orden forman la proteína.
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente mediante enlaces covalentes o fuertes, donde no se
especifica la disposición espacial que adoptan
Una modificación en la estructura daría lugar a otra proteína completamente diferente.
Este tipo de estructura es completamente afuncional, y se llega a ella mediante la desnaturalización de las
proteínas.
PROTEÍNAS. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Los tipos más frecuentes de ordenación secundaria son:
• LA α-HÉLICE.
• LA β DE HOJA PLEGADA.
• LA HÉLICE DE COLÁGENO.
LA α-HÉLICE
Los aminoácidos se disponen alrededor de un eje, siguiendo

una helicoide (de ahí su nombre) donde los grupos “R” o cadenas
laterales de los residuos sobresalen del esqueleto helicoidal.
Es la tendencia de todo sistema a buscar posiciones estables de

mínima energía.
Atomos de oxígeno quedan todos orientados en una misma

dirección, y los hidrógenos del grupo amino en la dirección
completamente opuesta: puente de hidrógeno, que confieren un
carácter estable a la estructura.
Existen aminoácidos como la glutamina, que rompen la estructura

α-hélice.
LA α-HÉLICE
Algunos ejemplos de α-hélice que se pueden encontrar en la naturaleza son las proteínas
fibrosas/filamentosas, que llevan a cabo importantes funciones estructurales, en concreto, la α- queratina, que
constituye el cabello y la lana.
PARALELA
ESTRUCTURA β O DE HOJA PLEGADA
Esta estructura debe su nombre a su apariencia,

que es similar a la de una hoja doblada en
forma de abanico.
ANTIP ARALELA
Los polipéptidos situados de forma paralela o

antiparalela, interaccionan entre sí, donde la
cadena se encuentra extendida en zigzag en
lugar de plegarse como una hélice.
LÁMINA β PARALELA
En esta estructura, los puentes de hidrógeno

también estabilizan la estructura; pero además de
ser intracatenarios (formados en la misma
cadena polipeptídica), son también
intercatenarios (se forman entre diferentes
LÁMINA β ANTIPARALELA
cadenas).
Lámina β paralela: Misma orientación de sus

grupos amino y carboxilo.
Lámina β antiparalela: Se disponen de forma

alternante.
• Esta estructura forma grandes regiones en la mayoría de las proteínas globulares, entre las que se
encuentran enzimas, inmunoglobulinas, hormonas, etc., que a menudo tienen varios tipos de
estructura secundaria.
Para finalizar, mencionar que el hecho de que se adopte una disposición alfa o beta por parte de los
aminoácidos, depende de la estructura de las cadenas laterales o “R”
La presencia de ciertos residuos rompe o favorece la formación de una u otra estructura.

HELICES DE COLÁGENO
En aquellas zonas donde no existe ordenación α-hélice ni de hoja plegada, las proteínas pueden presentar una
estructura al azar.
Se denominan así porque sólo se encuentra en las proteínas que forman el colágeno.
La molécula del colágeno está compuesta por la unión de tres de estas hélices alargadas
Gly-X-Pro o Gly-X-hPro (hidroxiprolina), donde X puede ser cualquier tipo de aminoácido.
Los aminoácidos que con más frecuencia se pueden encontrar en la cadena son: la prolina, la alanina, la
hidroxiprolina y la glicina; todos ellos tienen en común la dificultad de establecer una estructura en α-hélice.
• Este tipo de proteína es muy resistente, ya que se amplifica por el enrollamiento de diferentes triples
hélices entre sí para formar una superhélice, de un modo muy parecido al de las cuerdas que se enrollan
para formar un cable más resistente.
• Las fibras de colágeno pueden soportar hasta 10.000 veces su peso.

• La gelatina es una sustancia alimenticia que deriva del colágeno. Este producto, a pesar de que tiene
naturaleza proteica, posee poco valor nutritivo ya que carece de cantidades significativas en muchos
aminoácidos esenciales de la dieta humana.
PROTEÍNAS. ESTRUCTURA TERCIARIA
A diferencia de la estructura secundaria, que informa de la disposición espacial de zonas que están
próximas entre sí en la cadena polipeptídica, la estructura terciaria indica la conformación global que la
proteína adopta en el espacio: es decir, su estructura tridimensional.
De alguna manera, mientras que la estructura secundaria se debe a las interacciones de corto
alcance, la estructura terciaria es consecuencia de las interacciones de largo alcance en la
secuencia de aminoácidos.
Existen varios factores que determinan su aparición:
• La existencia de aminoácidos -prolina e hidroxiprolina- en la

secuencia, que irrumpen en la estructura α-hélice.
• Los restos “R” hidrófobos, que tienden a alejarse del medio

acuoso que les rodea, forzando cambios en la estructura, que
se replegará, intentando crear zonas internas alejadas del agua.
• Los residuos cisteína (-SH) pueden formar puentes disulfuro

(-S-S-) entre partes distintas dentro de la misma cadena,
originando nuevos cambios de estructura.
• Las conformaciones que se dan más a menudo son la globular

y la filamentosa.
La conformación globular se debe a un plegamiento de la estructura secundaria, adoptando

formas parecidas a esferas, lo que les proporciona solubilidad en agua y en soluciones salinas.
La estabilidad de estos compuestos se debe a los enlaces que se crean entre los radicales de los
distintos aminoácidos.
Pueden presentar varios tipos de estructuras secundarias en la misma molécula. En este tipo de
compuestos aparecen varios tipos de enlace: puente disulfuro (de naturaleza fuerte), puente de
hidrógeno, de Van der Waals y salinos (estos tres últimos, de naturaleza débil).
La conformación filamentosa es de tipo lineal y se da generalmente en estructuras secundarias α-

hélice. Al contrario que las globulares, son insolubles en agua y en disoluciones salinas.
PROTEÍNAS. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas que pueden ser idénticas,
semejantes o completamente diferentes.
Por decirlo de otra manera, la estructura cuaternaria es como si dos o más estructuras terciarias se
unieran entre sí para formar una proteína agregada con propiedades funcionales concretas.
Las interacciones entre las subunidades se encuentran estabilizadas por fuerzas de carácter débil, y se
producen entre las cadenas laterales.
En la estructura cuaternaria de una proteína están incluidas todas las demás: primaria, secundaria y
terciaria.
PROTEÍNAS. ESTRUCTURA CUATERNARIA
La hemoglobina está formada por la unión de cuatro cadenas polipeptídicas dos a dos (dos alfa y dos
beta), tetrámero.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas dependen en gran medida de los radicales “R” libres; es decir, de su
grado en sobresalir del compuesto y, en consecuencia, de la posibilidad que tengan de interaccionar
con el entorno.
Tiene sentido definir el centro activo de la proteína como el conjunto de aminoácidos cuyos radicales
tienen la capacidad de relacionarse con el entorno para formar nuevas moléculas.
Las proteínas pueden sufrir procesos de desnaturalización, formar dispersiones coloidales al

solubilizarse y tener unas particularidades propias de cada especie.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La desnaturalización de una proteína -no confundir con la ruptura o hidrólisis- es la pérdida de la

estructura terciaria o cuaternaria, si la tuviese.
Se caracteriza porque la proteína pierde su conformación compacta original (plegada) y pasa a una
conformación no plegada (al azar).
En este proceso se pierden todos los enlaces débiles que mantenían compacta la proteína, pero no
se rompen los enlaces peptídicos, ya que como se ha mencionado con anterioridad, no se produce
una hidrólisis.
Las causas de la desnaturalización pueden obedecer a la acción
o Diferentes agentes químicos (ión guanidino, urea) y/o físicos como algunos metales.
o Cambios de pH.
o Alteraciones en la temperatura.
o Cambios de concentración (sales).
Alteraciones en el centro activo de estas sustancias y, comportando la pérdida de propiedades

estructurales de la proteína.
AMINOÁCIDOS
PROPIEADADES
CLASIFICACIÓN
PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se dividen en dos tipos diferentes en función de su composición:
COLAGENO
ELASTINA
FILAMENTOSAS
QUERATINA
FIBROINAS
SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS
ALBÚMINAS
GLOBULARES GLOBULINAS
GLUTENINAS
PROLAMINAS
GLUCOPROTEÍNAS
CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS

CROMOPROTEÍNAS
PROTEÍNAS. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Son proteínas compuestas única y exclusivamente por aminoácidos.
Atendiendo a su estructura terciaria se clasifican en: proteínas FILAMENTOSAS y proteínas GLOBULARES.
Proteínas filamentosas o escleroproteínas
De forma alargada, son insolubles en agua y resistentes a la acción de enzimas proteolíticos (que son
proteínas que degradan a otras proteínas, rompiendo los enlaces que las forman).
A este grupo pertenecen los colágenos, queratinas, elastinas y fibroínas.

SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS Proteínas filamentosas o escleroproteínas
COLÁGENOS.
• Su peso molecular está próximo a 70.000. Están formados por tres cadenas polipeptídicas diferentes ricas
en prolina y glicina, enrolladas entre sí, y creando una triple hélice.
• Forman parte del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo debido a su capacidad para soportar tensiones
muy grandes.
• Tienen su aplicación en el curtido de pieles y, a partir de su despolimerización e hidratación, se pueden

conseguir gelatinas.
ELASTINAS.
• Están constituidas por subunidades polipeptídicas: las tropoelastinas, que son ricas en glicina, lisina y
alanina.
• Su principal característica es la elasticidad; estas porciones helicoidales pueden estirarse, pero retornan
a su longitud original cuando la tensión cesa.
• Las elastinas se localizan mayormente en pulmones y arterias, permitiendo su deformación y

recuperación sin mayores problemas.
• A diferencia de los colágenos, no producen gelatinas.

QUERATINAS
Son proteínas ricas en cisteína, y que se encuentran formando

parte del pelo, las uñas, la piel, los cuernos, las pezuñas, etc.
FIBROÍNAS
Tienen una gran resistencia mecánica. Se encuentran formando

parte de los hilos de seda.
COLAGENO
ELASTINA
FILAMENTOSAS
QUERATINA
FIBROINAS
ALBÚMINAS
GLUTENINAS
PROLAMINAS
GLUCOPROTEÍNAS

CROMOPROTEÍNAS
Son proteínas compuestas única y exclusivamente por aminoácidos.
Atendiendo a su estructura terciaria se clasifican en: proteínas filamentosas y proteínas

globulares.
Proteínas globulares o esferoproteínas
De forma esférica, son solubles en agua (excepto prolaminas y gluteninas) y en disolventes polares. Se
caracterizan porque presentan una gran actividad biológica.
En este grupo se pueden encontrar las prolaminas, gluteninas, albúminas y globulinas.

SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS Proteínas globulares o esferoproteínas
ALBÚMINAS
Constituyen la fracción principal de las proteínas disueltas en el plasma sanguíneo.
Su peso molecular se cifra entre 30.000 y 100.000.
Se disuelven bien en agua y en soluciones salinas.
Regulan la presión osmótica de la sangre y constituyen la reserva principal de proteínas en el organismo.
Su característica más importante es la capacidad que tiene para unirse reversiblemente a otras sustancias, lo
que las convierte en las moléculas transportadoras de enzimas, hormonas, medicamentos, etc.
PROLAMINAS
Como su nombre indica, su componente mayoritario es la prolina.
Tienen un peso molecular de hasta 40.000 como máximo y son insolubles en

agua. Se localizan fundamentalmente en las semillas vegetales: la hordeína
de la cebada, la gliadina del trigo y la zeína del maíz.
GLUTENINAS
Como en el caso anterior, proceden de las semillas vegetales y son

insolubles en agua; no obstante, se pueden solubilizar en ácidos o bases
diluidas.
En este grupo se pueden encontrar la glutenina del trigo y la orizanina del

arroz.
GLOBULINAS
Son proteínas de muy alto peso molecular -entre 100 000 y un millón-
A este grupo pertenecen proteínas con funciones muy diferentes; por ejemplo, las β-globulinas, como la
transferrina y ceruloplasmina, que transportan por la sangre el hierro (Fe+) y el cobre (Cu+)
respectivamente, y las gamma-globulinas, que forman parte del sistema inmune.
COLAGENO
ELASTINA
FILAMENTOSAS
QUERATINA
FIBROINAS
ALBÚMINAS
GLUTENINAS
PROLAMINAS
GLUCOPROTEÍNAS

CROMOPROTEÍNAS
CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS
Son proteínas compuestas por una parte simple (sólo aminoácidos) unida a una parte no proteica,
denominada grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético (o parte no proteica) en tres grupos:
glucoproteínas, lipoproteínas y cromoproteínas

GLUCOPROTEÍNAS
El grupo prostético es un azúcar (oligosacárido) unido por un

enlace covalente (fuerte) a la cadena de residuos
aminoacídicos o polipeptídica.
A este grupo pertenecen las inmunoglobulinas; las

mucoproteínas –mucinas y mucoides-, que proporcionan
características lubricantes en tendones y huesos; algunas
hormonas (FSH, TSH, LH), etc
LIPOPROTEÍNAS
El grupo prostético es un lípido polar sin carga o neutro, unido a

una proteína mediante un enlace débil preferentemente del tipo
hidrofóbico.
Tienen misiones estructurales, ya que aparecen formando parte de

las membranas citoplasmáticas, mitocondriales y del retículo
endoplasmático; y de transporte (algunas lipoproteínas de carácter
hidrosoluble se encargan del transporte de lípidos en los medios
líquidos del organismo: linfa y sangre).
Respecto a esta última función, existen varios tipos de lipoproteínas,

entre las que destacan: los quilomicrones, las VLDL, IDL, LDL y
HDL.
CROMOPROTEÍNAS
El grupo prostético es una sustancia coloreada, de ahí que

también se denominen pigmentos. Existen dos tipos diferentes de
pigmentos: porfirínicos y no porfirínicos.
Los pigmentos porfirínicos contienen en su estructura un anillo

tetrapirrólico o porfirina y un catión metálico localizado en el
centro del anillo.
Entre las estructuras no porfirínicas se encuentran los pigmentos

biliares como la bilirrubina y biliverdina, que son productos de la
degradación del grupo hemo de la hemoglobina, y que son
expulsadas a través del conducto biliar hacia el intestino, donde
emulsionan las grasas y dan color a las heces.
PROTEÍNAS. PROCESO DIGESTIVO.
Las proteínas empiezan a degradarse en el estómago por medio

de la pepsina.
Ésta provoca hidrólisis parciales con la consiguiente

transformación de las macromoléculas proteínicas a péptidos, y con
liberación de aminoácidos.
En el duodeno, las proteínas sufren una hidrólisis total gracias a

la acción de las enzimas pancreáticas (quimotripsina, tripsina y
carboxipeptidasas) e intestinales (aminopeptidasas) hasta su
conversión total a péptidos muy pequeños y aminoácidos.
PROTEÍNAS. PROCESO DIGESTIVO.
Pero no todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre.
Los hay que se metabolizan en la propia mucosa

intestinal, renovando las proteínas de ésta (10%), mientras
que otros son degradados para la obtención de energía.
VITAMINAS
Iñaki Elío
VITAMINAS Y SUPLEMENTACIÓN

VITAMINAS. ASPECTOS GENERALES.
Al inicio del siglo XX, y durante aproximadamente 50 años, muchos científicos realizaron diversas
investigaciones con la finalidad de aislar, identificar y sintetizar las “vitaminas”:
- VITA = vida
- AMINA = compuesto con el grupo NH2 para denominar sustancias contenidas en los
alimentos
Este término fue utilizado por primera vez por Casimir Funk en 1912
VITAMINAS. ASPECTOS GENERALES
Desde un punto de vista bioquímico, se clasificarán en función de su solubilidad en:
- HIDROSOLUBLES
- LIPOSOLUBLES
Además se verá que no todas poseen una estructura química semejante y, en consecuencia,
sus funciones también serán diferentes.
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS VITAMINAS
Normalmente tienen un ORIGEN VEGETAL y son “ESENCIALES”. Es decir, el hombre y los

animales no suelen sintetizarlas, o si lo hacen, es en cantidades insuficiente para cubrir las
necesidades corporales del individuo en circunstancias normales.
Son SUSTANCIAS ORGÁNICAS relativamente SENCILLAS.
No sirven como COMBUSTIBLE, pues el organismo NO las utiliza para obtener ENERGÍA
mediante su OXIDACIÓN.
La mayoría son compuestos que se ALTERAN CON FACILIDAD y que resisten MAL a los
CAMBIOS DE TEMPERATURA.
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS VITAMINAS
Los seres vivos necesitan de pequeñas cantidades diarias, y cualquier modificación de estos
límites, repercute en problemas metabólicos.
Se pueden producir 3 situaciones:
• AVITAMINOSIS (si la carencia de vitaminas es total)

• HIPOVITAMINOSIS (si el déficit es parcial)
• HIPERVITAMINOSIS (si la ingesta de vitaminas es excesiva)
Suelen ser COENZIMAS o COMPONENTES DE COENZIMAS indispensables para el

mantenimiento de la vida.
FUNCIONES:
La función principal de las vitaminas es la regulación

metabólica de los nutrientes energéticos.
Vitamina C interviene en la formación de colágeno.
La D contribuye a la configuración del hueso.
Vitaminas del complejo B (B6, B12, ácido fólico) participan en

la formación y maduración de los glóbulos rojos, etc.
BIODISPONIBILIDAD:
El proceso manipulativo y tiempo de almacenaje que haya

sufrido el alimento antes de ser ingerido, van a condicionar,
en gran manera, el aprovechamiento nutricional que de ellas
haga el organismo.
LA LUZ
EL AIRE
TIEMPO DE COCCIÓN
CLASIFICACIÓN:
Las vitaminas desde el punto de vista de su absorción se clasifican en HIDROSOLUBLES

(son solubles en agua) y en LIPOSOLUBLES (solubles en grasas).
Dentro del grupo de las VITAMINAS HIDROSOLUBLES:
- Complejo B
- Vitamina C
A las VITAMINAS LIPOSOLUBLES :
- Vitaminas A
- Vitamina D
- Vitamina E
- Vitamina K
CLASIFICACIÓN:
La facilidad para solubilizarse en agua de las VITAMINAS HIDROSOLUBLES hace que

sean especialmente susceptibles al lavado y a la cocción de los alimentos en que están
contenidas (lixiviación)
Sin embargo, las VITAMINAS LIPOSOLUBLES aparecen formando parte de las grasas de
los alimentos. Esto hace que su resistencia a la solubilidad y a la cocción sea, por lo
general, elevada.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES:
La mayoría de las vitaminas HIDROSOLUBLES, a excepción de la

vitamina C (ácido ascórbico), actúan como COENZIMAS en los
procesos metabólicos.
El ácido ascórbico interviene como cosustrato de reacciones

enzimáticas.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES:
Las VITAMINAS LIPOSOLUBLES, se almacenan en el

organismo, a diferencia de las vitaminas hidrosolubles, y no se
absorben ni se eliminan tan rápidamente como éstas.
Tampoco actúan generalmente como coenzimas, salvo la

vitamina K.
La absorción de las vitaminas se produce en el YEYUNO,

aunque algunas B12 pueden ser asimiladas en el ÍLEON o incluso
en el COLON.
REACCIONES ENZIMÁTICAS:
Algunas VITAMINAS actúan como COENZIMAS, generalmente no se sintetizan en el

cuerpo humano y necesitan incorporarse en la dieta como tales o como sustancias
transformables en vitaminas: las PROVITAMINAS.
Las cantidades requeridas son normalmente muy pequeñas ya que cuando la reacción en
la que intervienen algunos de estas COENZIMAS finaliza, éstas se REGENERAN.
CARENCIAS:
Su carencia total o AVITAMINOSIS provocará la

aparición de diversas enfermedades o patologías que
pueden llegar a ser mortales como el escorbuto o el
beri-beri.
La carencia parcial o HIPOVITAMINOSIS puede ser

contraproducente para la salud.
En estos casos, la ingestión de preparados obtenidos

a partir de cristales de vitaminas puras suele ser
suficiente para recuperar la normalidad.
DOSIS MÁXIMAS:
Se debe destacar que la acumulación de la mayoría de las

vitaminas LIPOSOLUBLES es mucho más nociva que un
exceso de vitaminas HIDROSOLUBLES.
La vitamina C; en la que una ingesta excesiva NO ES

muy recomendable ya que favorece la aparición de
radicales libres, que son sustancias que oxidan
fuertemente los tejidos, y a los que últimamente se les
ha relacionado como una de las posibles causas de la
vejez y algunos tipos de cáncer.
CARACTERÍSTICAS DE LAS VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Se absorben fácilmente a través de la membrana intestinal por

mecanismos de difusión y transporte activo.
Apenas se almacenan a excepción de la vitamina B12.
Se eliminan por la orina.
La mayoría actúan como coenzimas en el metabolismo energético.
Son relativamente inocuas.

CARACTERÍSTICAS DE LAS VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Se absorben por medio de las sales biliares (JUNTO CON LOS LÍPIDOS).
Dichas sales ejercen una acción emulsionadora, facilitando la disolución de las
vitaminas en agua antes de absorberse.
Pueden ALMACENARSE en el hígado en el tejido adiposo.
Se EXCRETAN por la bilis o las heces.
En grandes cantidades (especialmente la A y la D), pueden resultar TÓXICAS.

VITAMINAS. BIODISPONIBILIDAD
ORIGEN:
Las VITAMINAS pueden hallarse en los ALIMENTOS de diferentes formas:
• Aprovechables de FORMA DIRECTA para el organismo.
• Formando COMPLEJOS VITAMINA-PROTEÍNA no absorbibles.
(Maíz, biodisponibilidad con la niacina (B3), vitamina-proteína, pH estómago).
• Precursores (PROVITAMINAS).
(Vitamina B3 o niacina tiene un precursor: el triptófano, que es un aminoácido)

En el caso de que estén formando parte de complejos no absorbibles, lo que se hace es

tratar dicho complejo a fin de liberar la vitamina y mejorar, de esta forma, su
biodisponibilidad.
Las vitaminas liposolubles se disuelven en las grasas de los alimentos: por eso la
biodisponibilidad de este tipo de vitaminas estará fuertemente condicionada al grado de
absorción de dichos nutrientes en el cuerpo.
LA FORMA DE PREPARAR UN ALIMENTO Y SU CONSERVACIÓN. CONDICIONARÁN

EN GRAN PARTE LA BIODISPONIBILIDAD DE LAS VITAMINAS.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Iñaki Elío
VITAMINA A
Vitamina A o Retinol
1500 aC Papiro de Eber consumo de hígado de aves cura la xeroftalmia.
1906-1912 (Hopkins) Encuentra principio estimulador del crecimiento en la leche.
1912 (Osborne y Mendel) Mantequilla es esencial para la vida.
1913-1915 (McCollum y Davis) Describen el “factor liposoluble A” aislado de grasa animal.
1919 (Steebok) En alimentos vegetales el color amarillo esta asociado a la vitamina A.
1930 (Moore) Demuestra que el animal transforma caroteno en vitamina A.
1935 (Wald) Demuestra el nexo entre vitamina A y visión.
1942 (Baxter y Robeson) Cristalizan la vitamina A pura.
1987 Chambon (Paris) y Evans (California) Describen que el retinoico actúa de forma similar a
las hormonas esteroideas ligándose a un receptor
nuclear.
Estructura
Es un nutriente importante en el organismo, su déficit:
Enfermedades oculares como la xeroftalmía (

), que puede
causar ceguera a niños en vías de desarrollo.
Su déficit constituye un problema de salud pública: infecciones severas y muerte.
RETINOL
Digestión: En los alimentos de origen vegetal, en forma de su precursor β-caroteno.

En los alimentos de origen animal en forma de retinol.
Absorción: ( β-caroteno* + sales biliares y grasas) retinol (intestino y hígado)
* El exceso de caroteno se almacena en el tejido adiposo (las últimas capas son de color amarillento).
Transporte:
INTESTINO El retinol + QM vía linfática o sanguínea hígado
HÍGADO retinol + RBP (proteína fijadora de retinol) tejidos
(El déficit de zinc y proteínas en la dieta afecta a la síntesis de RBP)
Depósito: En el hígado en forma de retinol.
Excreción: Vía biliar (heces) y vía urinaria.

Funciones
• Ejerce una acción protectora de los tejidos epiteliales y mantiene las mucosas
húmedas (en el pulmón y en la pared intestinal).
• Es necesaria para percibir la luz en la retina del ojo (visión nocturna).
• Participa en la síntesis de la progesterona y en el metabolismo de los esteroides

(hormonas sexuales).
• Está implicada en procesos de síntesis de proteínas a partir del ADN.
• Interviene en la espermatogénesis y desarrollo del feto.

Almacenamiento
Las reservas corporales pueden suministrar vitamina A al organismo durante largos períodos
de tiempo (+/- 4 meses).
En el hígado.
Principalmente Pequeñas cantidades en pulmones. Riñones.
Tejido adiposo.
β-caroteno se acumula en los adipocitos, por ello en los seres humanos las capas de tejido
graso, presentan una coloración amarillenta.
Toxicidad
Dosis excesivas de vitamina A, se produce tanto en niños como en adultos al consumir

más de 50 000UI (12 veces las RDA) durante varios meses o unas 666 000 UI en una sola
dosis.
Los síntomas son: debilidad, caída del pelo, fatiga, cefaleas y vómitos, incoordinación
motora.
Otros síntomas son dolor óseo, hepatomegalia, hipercalcemia.
También pueden producirse alteraciones oculares por el acúmulo de vitamina A.

Toxicidad
Mujeres embarazadas: Los retinoles en exceso son teratogénicos (malformaciones en el feto).
Etanol: Promueve la hepatoxicidad del retinol y en menor medida el β-caroteno.
(etanol + retinol = tejido fibroso en el hígado).
En fumadores: Un exceso β-caroteno puede favorecer el aumento de derivados químicos en

el pulmón.
β-caroteno humo del tabaco inflamación pulmonar

+ (radicales libres)
=
(prooxidante) (cáncer de pulmón)
Déficit
Alcohólicos crónicos:
Están disminuidos los niveles plasmáticos de vitamina A.
El alcohol disminuye el acúmulo de vitamina A y la síntesis de RBP.
La avitaminosis A :
Está muy extendida por el sudeste de Asia.
Menos frecuente en los países tropicales.
En Europa, únicamente se encuentra en bebés que reciben una alimentación desequilibrada,

sin leche ni grasas o que presentan una alteración en la absorción de lípidos (enfermedad
celíaca).
Déficit
Xeroftalmia: griego xerós (seco) + ophthalmós (ojo)
Resulta de la alteración de la rodopsina que es un pigmento para la visión nocturna (este

síntoma sólo puede descubrirse en los niños mayores y en los adultos).
LESIONES OCULARES EXTERNAS
1) Espesamiento y pigmentación de la conjuntiva.
2) Xeroftalmia o sequedad de la conjuntiva (arruga y se apergamina)

Factores que influyen en la utilización nutricional de la vitamina
• Sensible a la luz, oxígeno y calor.
• No soporta altas temperaturas, pero sí una cocción durante un breve período de tiempo.
Requerimientos de vitamina A
Niños
El feto empieza a acumular vitamina A durante el tercer trimestre de gestación, por

ello es necesario una correcta ingesta meses después del nacimiento.
En niños recién nacidos los requerimientos se calculan a partir de la vitamina aportada

por la leche humana. La lactancia es suficiente durante los 6 primeros meses de vida.
Adultos
En adulto se establece que las necesidades en varones son de 1000 µg RE/día y de 800 g
RE/día en mujeres.
Suponiendo que el 50% deriva del retinol y el 50% del β-caroteno. Corresponde a 10-50
µg RE/Kg de peso/día.
Requerimientos de vitamina A
Ancianos
Diferentes situaciones patológicas pueden dar lugar a que no se efectúe de forma correcta
la absorción, el transporte, el metabolismo y la acción de la vitamina.
Los almacenes suelen ser superiores en los ancianos que en la población joven, por ello
no se suelen realizar modificaciones en las necesidades de vitamina A.
Alimentos ricos en vitamina A Contenido de vitamina A µg/100g
de porción comestible
Hígado 13.540
Foie-gras y patés 8.300
Zanahoria 1.333
Grelos y nabizas 1.000
Anguila y angula 1.000
Espinacas 942
Margarina 900
Mantequilla 828
Boniato y batata 667
Nata 500
Congrio, pez espada 500
Queso manchego curado 357
Acelgas 338
VITAMINA D
Vitamina D o Colecalciferol
Estructura
Siglo XVII el raquitismo se convirtió en una enfermedad endémica en Europa, debido a la

industrialización y la modificación del estilo de vida de la población.
La asociación entre el raquitismo y el déficit de vitamina D se estableció a principios del siglo

XX.
Absorción:
La vitamina D3 (colecalciferol, ergocalciferol) se absorbe rápidamente a nivel de duodeno y/o

íleon en presencia de sales biliares.
Transporte:
INTESTINO: VITAMINA D3 + QM LINFA HÍGADO
“Disminución de la absorción de grasas produce una disminución en la absorción de vitamina D”
HÍGADO: VITAMINA D3 + DBP (D-binding protein)

Hígado:
25-hidroxilasa
Colecalciferol 25-OH-colecalciferol 25-OH-colecalciferol-DBP SANGRE
Riñón: 1-hidroxilasa
25-OH-calciferol 1,25-OH-colecalciferol 1,25-OH-colecalciferol-DBP
El complejo, así formado, se activa en el riñón, dónde es de nuevo hidroxilada, para obtener los
metabolitos activos:
• Calcitriol [1α,25(OH)2- vitamina D3]
• 24-Rcalcitriol [24R,25(OH)2- vitamina D3]

El calcitriol es producido específicamente por el riñón y también por la placenta en el

embarazo.
Depósitos:
Principal deposito plasma.
Exceso de vitamina D3 tejido adiposo
Eliminación:
La vitamina D se elimina prácticamente en su totalidad por vía biliar, aunque también lo

puede hacer en menor proporción por la orina.
Control de la síntesis y degradación
El calcitriol es el metabolito más activo, su concentración circulante está estrechamente

controlada.
Está regulado por los niveles de hormona paratiroidea (PTH) y de vitamina D.

Funciones
• Al igual que la vitamina A, es vulnerable a la luz y el oxígeno.
• Resiste a la cocción y los tratamientos de conservación.

Toxicidad
De 8 a 10 veces la dosis recomendada (200-400 UI/día), provoca náuseas, pérdida de

peso y anorexia.
Déficit
Raquitismo (niño)
HIPOCALCEMIA
Osteomalacia (adulto)

Déficit
Con la edad disminuye la capacidad de sintetizar vitamina.
La piel de una persona a partir de los 65 años tiene de 3 a 4 veces menos capacidad de
sintetizar vitamina D que la de un adulto joven y sano.
En embarazo y lactancia no se ha documentado un aumento de las necesidades, aunque los

suplementos farmacéuticos prenatales aportan 400 UI/día.
Ingestas
recomendadas
para vitamina
D
Alimentos ricos en vitamina D Contenido de vitamina D
µg/100g de porción comestible
Aceite de hígado de bacalao 330
Arenque 27
Salmón 16
Yema de huevo 4.94
Mantequilla 1.00-3.00
Huevo entero 1.75
Queso 0.03-0.5
Leche en polvo 0.21
Nata 0.1-0.28
Leche de vaca 0.01-0.03
Yogur Trazas-0.04
Ternera, vaca, cerdo, cordero Trazas
VITAMINA E
Vitamina E o Tocoferol
Un poco de historia:
1922 Evans y Bishop (Univ de California) descubrieron la vitamina E

factor en aceites vegetales necesario para la reproducción en las hembras de rata.
1936 Evans aísla la vitamina E a partir del aceite de germen de trigo

nombre = tocoferol
“tokos” = nacimiento.
“pherein” = llevar a término.
“ol” = designa un alcohol.
1937 Se descubre el δ-tocoferol
1959 Se descubren los tocotrienoles.

Estructura
La vitamina E está compuesta:
4 tocoferoles.
4 tocotrienoles.
Todos derivan del tocol:
Anillo central de cromanol al que se une

una cadena lateral saturada de fitol.
En los alimentos el que tiene mayor

actividad biológica es el α-tocoferol.
ABSORCIÓN: Vitamina E + grasas y sales biliares.
TRANSPORTE:
Intestino vit. E + QM linfa hígado
Hígado vit.E + TTP ( proteína transportad ora de tocoferol )
Sangre vit.E + TTP + lipoprot. ( VLDL, LDL )
RESERVA: hígado, plasma sanguíneo y TAB (tejido

adiposo blanco)
EXCRECIÓN: bilis (heces)

Funciones
• Su facilidad para oxidarse evita que el oxígeno ataque los ácidos grasos insaturados
constituyentes de las membranas celulares, es decir, actúa como antioxidante.
α-TOH + ROO• α -TO• + ROOH•
• También evita la oxidación de la vitamina A, de los ácidos grasos esenciales de

origen alimentario, y de sustancias enzimáticas y hormonales.
• Como en el caso de la vitamina C, su carácter antioxidante ayuda a cicatrizar tejidos

en el supuesto de heridas.
• La vitamina E regula el nivel de colesterol en la sangre, reduciendo el riesgo de

ateroesclerosis.
• Es estable en medio ácido y básico.
• Es termorresistente (resiste altas temperaturas).
• El contacto con el oxígeno o productos oxidantes provoca fácilmente su oxidación y, por

tanto, su desaparición.
• Sensible al procesado.
Toxicidad
• Es la vitamina liposoluble que se considera MÁS INOCUA.
• Ingestas muy elevadas pueden interferir en la absorción de vit.A y K.

Déficit
La carencia de vitamina E en humanos está poco común.
RATAS síntomas causados por su eliminación en la dieta:
Esterilidad.
Distrofias musculares.
Trastornos digestivos que afectan a la digestión.
Transporte de los nutrientes que a largo plazo puede ocasionar disfunción neurológica
en adultos.
Enfermedades cardiovasculares
“Vitamin E in the Primary Prevention of Cardiovascular Disease and Cancer The Women’s Health
Study: A Randomized Controlled Trial”
N: 39.876 mujeres.
Período: 1992 a 2004. (14 años)
Grupo A: vitamina E o placebo
Grupo B: aspirina o placebo.
Conclusiones: 600UI de vitamina E no ofreció ningún efecto CARDIOPROTECTOR.

Ingesta recomendada (IR) de vitamina E

Alimentos ricos en vitamina E Contenido de vitamina E mg/100g de

porción comestible
Aceite de germen de trigo 215
Pipa de girasol 49
Aceite de girasol 48
Aceite de hígado de bacalao 21
Mayonesa 17
Harina de Maíz 13
Nueces, pistachos, cacahuete 8
Margarina 8
Atún, bonito, caballa en aceite 7
VITAMINA K
Vitamina K o Filoquinona
1929 Dam Anémia y hemorrágia en pollos alimentados con dieta purificada

baja en grasa.
1931 Mc Farlane Hemorrágia en pollos alimentados con harina de pescado

sometida a extracción de éter.
1935 Dam Da el nombre a la vitamina K (Koagulation).
1938 Almquist y Stokstad Describen el que sería vitamina K 1 y K 2 .
1939 Síntesis química de la vitamina K 1 .
1958 Síntesis química de vitamina K 2 .

Estructura
ORIGEN VEGETAL
Filoquinona (K 1 )
ORIGEN MICROBIANO
Menaquinona (K 2 )
SÍNTESIS QUÍMICA
Menadiona (K 3 )
Absorción:
Intestino delgado: grasas + sales biliares.
Sintetizada por la microflora ileón y colón (difusión simple).
Transporte:
Intestino: Vitamina K + QM linfa sangre
Sangre: QM, VLDL
Almacenamiento: Hígado
Eliminación: bilis (heces), un poco por orina.

Funciones
• Interviene en la formación de protrombina en el hígado. Relacionada con la coagulación

de la sangre.
• Participa en la biosíntesis de algunas proteínas.

Factores que influyen en la utilización nutricional de la vitamina:
Estable a pH neutro.
Es inestable a pH ácido y alcalino.
Es estable al calor y a la oxidación.
Es inestable a la luz.
Toxicidad
Se conoce muy poco su toxicidad.

Déficit
Carencia alimenticia No es causa de avitaminosis.
Antibióticos (disminuyen la síntesis de vitamina K 2 ).
Alteraciones de la absorción de grasas.

Alteraciones digestivas
Enfermedad hepática.
Fármacos anticoagulantes (dicumarol).
CAUSA: Alteraciones de la síntesis hepática de protrombina HEMORRAGIAS y MORATONES.

Ingesta de vitamina K recomendada

Ingesta de vitamina K recomendada
Alimentos ricos en vitamina K Contenido de vitamina K

(µg)/100g de porción
comestible
Col rizada 0.817
Orégano seco 0.6217
Berro 0.5419
Perejil 0.421
Espinacas congeladas 0.3771
Acelgas en conserva 0.3273
Espinacas 0.307
PSEUDOVITAMINAS
Las Pseudovitaminas
VITAMINAS Esenciales No se pueden sintetizar por nuestro cuerpo DIETA
Demostrar su esencialidad.
PSEUDOVITAMINAS
Déficit produce estados carenciales en el organismo.
Las Pseudovitaminas
COLINA
• Se encuentra en grandes cantidades en el organismo, funciones estructurales más que

reguladoras del metabolismo.
• No se han presentado casos de déficit en los humanos, pero sí en animales.
• Se relaciona con el metabolismo LIPÍDICO y COLESTEROL.
• Abunda en la yema del huevo, vísceras y levadura de la cerveza.

Las Pseudovitaminas
INOSITOL
• Aparece en los mismos alimentos que la COLINA.
• También se asocia al grupo B.
• Se cree que podría participar en procesos celulares y reducir

la formación de colesterol.
• Es un componente no esencial que se puede sintetizar a

partir de un glúcido.
• No se han detectado casos de déficit ni de intoxicación en

los humanos, aunque sí en los animales.
• Escasea en verduras y frutas.

Las Pseudovitaminas
CARNITINA
• Sus precursores son la lisina y la metionina, por lo que tiene

carácter NO ESENCIAL.
• Los casos de toxicidad y déficit son improbables a no ser que

la ingesta en estos aminoácidos sea insuficiente.
Legumbres Lisina
Cereales Metionina
• Se cree que estimula el catabolismo de lípidos, por lo que se

aplica en dietas de adelgazamiento, sin resultados aparentes.
LAS PROVITAMINAS
Las Provitaminas
Las vitaminas pueden estar en forma de precursores.
COLESTEROL (7-dehidrocolesterol) + PIEL VITAMINA D
TRIPTÓFANO NIACINA (B3)
Β-CAROTENO VITAMINA A (retinol)

LAS ANTIVITAMINAS
Las Antivitaminas
Son sustancias que se encuentran en los alimentos de forma natural.
Estructura química análoga (cumplen funciones parecidas por medios semejantes).
Inhiben la acción de ésta hidrolizándola o bien formando complejos que la hacen inoperante.
Las Antivitaminas
TIAMINASA
ENZIMA Pescado crudo, Té, Café, Vino, Nueces Inhibe la B1
El consumo de pescado crudo no aporta B1, si no hace que se pierda en otros alimentos.
Las Antivitaminas
VITAMINA C
COMPLEJO B
Las Antivitaminas
B2, C, A, B6 y B12.
vitaminas A, D y E.
VITAMINAS
Iñaki Elío
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
B1 (TIAMINA)
VITAMINAS HIDROSOLUBLES. VITAMINA B1 (TIAMINA)
ANILLO DE PIRIMIDINA CON PUENTE

ANILLO TAZOL AZUFRADO
UN GRUPO AMINO METILENO
Es imprescindible en la mayor parte de los

vertebrados y en algunas especies microbianas.
Su deficiencia en los humanos origina la patología

llamada BERIBERI (alteraciones neurológicas,
parálisis y pérdida de peso).
En Asia en 1880 y al comienzo de 1900, el

BERIBERI causaba la muerte a centenares de
personas que subsistían con una dieta basada en
arroz blanco descascarillado.
La cascarilla, que se elimina en el proceso de

refinado, contiene casi toda la tiamina del arroz.
Fue aislada de forma pura en 1926 y su estructura

química se determinó en 1930 por Robert R.
Williams en Estados Unidos, pudiendo poco después
realizar su síntesis.
ABSORCIÓN: En el YEYUNO.
Bajas concentraciones por transporte activo.
Altas concentraciones, por difusión pasiva.
TRANSPORTE POR VÍA PORTA: Tras sufrir un proceso de fosforilación en el

intestino, pasa a la vía portal, y de ahí, al hígado.
ALMACENAMIENTO: No se produce almacenamiento alguno de la vitamina aunque

algunos tejidos presentan una mayor concentración que otros.
EXCRECIÓN: El exceso de tiamina se elimina por la orina.

Funciones
• En su faceta reguladora:
Interviene en el metabolismo de los glúcidos, grasas y proteínas transformando el ÁCIDO

PIRÚVICO en el grupo ACETIL CoA (ciclo de Krebs).
Participa en la vía de las PENTOSAS FOSFATO, importante fuente de pentosas para la

síntesis de ácidos nucleicos.
• Desempeña una labor importante en el SISTEMA MUSCULAR y NERVIOSO.
• Es una gran aliada del ESTADO ANÍMICO por su efecto beneficioso sobre el SISTEMA
NERVIOSO y la ACTITUD MENTAL.

FACTOTORES QUE INFLUYEN A LA UTILIZACIÓN DE LA VITAMINA B1
Es ESTABLE sometida a CONGELACIÓN y pH ÁCIDO.
Se ELIMINA al HERVIR o CALENTAR los alimentos ya sea por los métodos tradicionales
o en el microondas.
Hervir las verduras (Pierde más del 50% de la vitamina) y el resto, se (diluye en el agua
de cocción).
Cereales pierden un 40% de total al ser hervidos y un 25% cuando se hornean.
La leche y los huevos pierden un 20% al ser hervidos, etc.
Durante el almacenamiento a temperatura ambiente, se pierde una fracción de tiamina en

frutas y verduras.
Toxicidad
No se ha descrito, no obstante, podría aparecer sensibilización en algunos individuos con

cuadros de INSOMNIO y CEFALEAS.
Suministro excesivo puede afectar la producción de TIROXINA (glándula tiroides)
Causar pérdida de otras vitaminas del grupo B, por lo cual se recomienda tomar todas la
vitaminas de este grupo de forma natural, y evitar cualquier exceso artificial.
Déficit
AGUDA: beri-beri en humanos y poliomielitis en las aves. Pueblos cuyo régimen

alimenticio se efectúa en base al arroz descascarillado.
Beriberi “seco”: Se manifiesta por un cuadro de polineuritis sensitivo-motora.
Beriberi “húmedo“: Se presenta con dolores torácicos, edemas y con una alteración del
ritmo cardíaco.
GRAVE: Se puede presentar daño cerebral. Un tipo se llama el síndrome de Korsakoff y el

otro es la enfermedad de Wernicke. Cualquiera de las dos o ambas enfermedades se
pueden presentar en la misma persona.
En déficits no tan graves, aparecen en humanos neuropatías periféricas, mayor actividad

motora en piernas y brazos, debilidad, fatiga, disminución de la atención y taquicardia
después del ejercicio físico. http://www.youtube.com/watch?v=etoVlb8aU30
Déficit
CAUSAS: En PAÍSES INDUSTRIALIZADOS
• Consumo casi exclusivo de alimentos muy refinados.

• Anorexia nerviosa.
• Alcoholismo.
• Alteraciones gastrointestinales.
• Dietas muy altas en carbohidratos refinados en deportistas
• Nutrición parenteral a base Glucosa.
• DIAGNÓSTICO:
PLASMA
ORINA
Ingesta recomendada (IR)

para la tiamina en población
Española
mg/día
Ingesta recomendada (IR) para

la tiamina en población
Española
Necesidades Nutricionales:
Son difíciles de precisar, aunque las organizaciones internacionales recomiendan,

como mínimo 1 a 1.5 mg diarios para los adultos.
NO se disponen de reservas orgánicas importantes.

FUENTES ALIMENTARIAS DE TIAMINA

Productos integrales, enriquecidos y fortificados como el pan, los cereales, el
arroz, la pasta y la harina, levadura de cerveza.
Hígado de res y carne de cerdo.
Leche en polvo.
Huevos.
Legumbres.
Nueces y semillas.
Los productos lácteos, las frutas y las verduras no contienen mucha tiamina,
pero cuando se consumen en grandes cantidades, se convierten en una fuente
importante de esta vitamina.
B2 (RIBOFLAVINA)
VITAMINAS HIDROSOLUBLES. VITAMINA B2 (RIBOFLAVINA)
Estructura
La RIBOFLAVINA desempeña un papel un papel fundamental en el metabolismo de los

hidratos de carbono, los lípidos y los aminoácidos a través de la formación de las
coenzimas conocidas como:
flavinmononucleótido (FMN)
flavina adenindinucleótido (FAD)

Estructura
Estas coenzimas están íntimamente unidas a las enzimas correspondientes (flavoenzimas)

que catalizan reacciones de ÓXIDO-REDUCCIÓN.
Por ello estas enzimas forman parte de la defensa antioxidante celular.
Su importancia en el METABOLISMO puede explicar que su deficiencia se manifieste en los

tejidos de recambio celular más rápido (piel o epitelios).
Estructura química de las coenzimas

derivadas de la riboflavina.
FAD: flavinaadenindinucleótido
FMN: flavinmononucleótido
ABSORCIÓN: En todo el INTESTINO DELGADO donde sufre fosforilación a expensas del

ATP.
TRANSPORTE: Vía PORTA al torrente sanguíneo.
ALMACENAMIENTO: hígado, riñón y músculo.
EXCRECIÓN: heces, orina y sudor.

Funciones
• Forma parte de los coenzimas (FAD, FMN) que intervienen en la OXIDACIÓN DE

GLÚCIDOS y AMINOÁCIDOS principalmente.
• Interviene como cofactor enzimático en los procesos de síntesis de ATP a partir de la

oxidación de la glucosa, aminoácidos y ácidos grasos, posibilitando el aporte
energético para los procesos biológicos del organismo.
• Desempeña una labor estructural importante en el crecimiento y restauración de

tejidos.
• Interviene en la formación de glóbulos rojos y anticuerpos.

Factores que influyen en la utilización nutricional de la vitamina B2
Es INESTABLE en medios ÁCIDOS.
TERMOESTABLE. POCO sensible a los tratamientos CULINARIOS.
SENSIBLE a la EXPOSICIÓN LUMÍNICA: la leche puede perder más de la mitad de su

contenido en riboflavina tras un día de exposición, de ahí la necesidad de que deba
estar envasada en recipientes opacos o protegidos de la luz.
Los VEGETALES y CEREALES pierden de un 30 a un 40% de la vitamina; las carnes

hasta un 40% y los huevos un 20% al ser COCINADOS.
Toxicidad
Muy baja, prácticamente inexistente.
Déficit
Algunas dietas ricas en glúcidos y pobres en leche,

carnes y vegetales pueden provocar en el niño
arriboflavinosis.
No siempre mejora con la administración de Riboflavina.
Diarreas crónicas, y después de tratamientos prolongados

con antibióticos, que reducen la flora intestinal que las
produce.
SÍNTOMAS
Ingesta Recomendada
La riboflavina es ESTABLE AL CALOR y poco sensible a los TRATAMIENTOS CULINARIOS.
Sin embargo la EXPOSICIÓN A LA LUZ puede ocasionar PÉRDIDAS vitamínicas sustanciales.
Las DOSIS RECOMENDADA para adultos varones son de 1.3 mg/día, siendo ligeramente
menores para las mujeres 1.1 mg/día, excepto durante el embarazo y la lactancia.
Los requerimientos de riboflavina AUMENTAN cuando lo hace la ingesta calórica o proteica,

aunque la dependencia. No es tan acusada como en el caso de la tiamina respecto al
consumo de hidratos de carbono.
Ingesta Recomendada
Ingesta Recomendada
ALIMENTOS RICOS EN RIBOFLAVINA

Huevos
Hortalizas de hoja verde
Carnes magras
Legumbres
Leche
B3 (NIACINA)
VITAMINAS HIDROSOLUBLES. VITAMINA B3 (NIACINA)
Un poco de historia
1735 G. Casal Describe por primera vez la pelagra en el norte de España.
1914 Golberg Demuestra que la pelagra no tiene origen infeccioso.
1914 Voegtlin Demuestra que la pelagra es debida a un déficit nutricional.
1937 Elvehjem y col. Aislan la nicotinamida a partir de hígado como un factor que
curaba la lengua negra en perros.
1945 Krehl y col. Observa que el trp también es activo para la cura de la
pelagra, describen que la niacina se puede sintetizar a partir
del trp.
Estructura
El término NIACINA hace referencia a 2 especies químicas relacionas y fácilmente

interconvertibles: el ÁCIDO NICOTÍNICO y la NICOTIDAMIDA.
Las formas coenzimáticas de la nicotinamida (NAD y NADP) son esenciales en el

metabolismo, colaborando con enzimas que catalizan la oxido-reducción.
Puede ser sintetizada una parte en el organismo a partir del triptófano.

El término NIACINA es equiparable al de ÁCIDO NICOTÍNICO y NICOTINAMIDA.
ABSORCIÓN: Se absorbe rápidamente por difusión pasiva a lo largo del tracto

gastrointestinal.
TRANSPORTE: A través de la sangra en los eritrocitos (NAD y NADP)
ALMACENAMIENTO: Hígado y tejidos.
EXCRECIÓN: En orina en forma de N-metilnicotinamida y 6-piridona.

La vitamina B3 se puede sintetizar en los tejidos

humanos triptófano.
Aproximadamente, se acepta que un 1,6% del

triptófano ingerido mediante la dieta se transforma
en niacina (gestación o anticonceptivos orales).
Dieta muy calórica o la realización de un gran

esfuerzo físico, también requieren un mayor aporte
de niacina.
Funciones
• Formación del niacin adenin dinucleótido (NAD) y del niacin adenin dinucleótido
fosfato (NADP).
• Reacciones redox del organismo (Oxidación de moléculas energéticas o en la

biosíntesis de ácidos grasos).
• Es ESENCIAL para la síntesis de hormonas sexuales, la elaboración de cortisona,

tiroxina e insulina en el organismo.
• Está IMPLICADA en el mayor o menor grado de TOLERANCIA a la GLUCOSA en algunas

personas.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA UTILIZACIÓN DE LA VITAMINA B3 o NIACINA
Cereales se producen pérdidas de entre un 5 a un 40% al ser cocinados.
La leche y los huevos (ricos en triptófano) no sufren alteraciones.
Los pescados pierden de un 10 a un 20%.
Las carnes de un 10 a un 30% si no son estofadas o hervidas.
Es muy estable al calor, luz y oxidación.
Resiste muy bien al hervido y la conservación.
Poco sensible a medios ácidos y alcalinos.

Toxicidad
El ácido nicotínico, a dosis muy elevadas (10 a 20 veces la dosis recomendada), puede causar
vasodilatación, picores, sensación de calor, nauseas, vómitos, dolor de cabeza, lesiones
en la piel.
Déficit
La niacina puede ser sintetizada (al menos en parte) aminoácido triptófano, riboflavina (B2) y
piridoxina (B6).
Dieta a base de Maíz, carece a la vez de niacina y de triptófano.
Fármacos isoniacida (antituberculoso) o etionamida (antituberculoso).
El consumo elevado de alcohol que interfiere con su digestión y absorción.

Déficit
La carencia aguda (también denominada PELAGRA).
Erupción cutánea desencadenada por la exposición al sol.
En las zonas descubiertas de brazos y cara.
Afecta las mucosas (diarreas, vaginitis, etc.)
Pueden producir alteraciones neurológicas que habitualmente se reducen a calambres

musculares, cefaleas y cierta irritabilidad.
CASOS GRAVES: Neuropatías y alteraciones psíquicas mayores.
PELAGRA: Enfermedad de las 3 “D”: DERMATITIS, DIARREA y DEMENCIA.

Déficit
La pelagra fue descrita en el siglo XVIII por Gaspar Casal en

campesinos asturianos.
Denominó el “MAL DE LA ROSA”.
CAUSA: Alimentación a base de maíz (niacina no utilizable y

poco triptófano).
Problemas cutáneos (dermatitis)

Digestivos (diarreas y vómitos por alteración de la mucosa).
Nerviosos (irritabilidad, delirio, alucinaciones, confusión).
Anemia
En las sociedades industrializadas se asocia a
Alcoholismo.
Malnutrición
Anorexia nerviosa.
Ingesta Recomendada
Como la niacina puede ser sintetizada a partir del

triptófano, es importante tener en cuenta este aminoácido
en la dieta.
Se calcula que las cantidades de niacina necesarias podrían

cubrirse, teóricamente, con la ingesta de 100g de proteína.
Los requerimientos se cubren sobre todo a partir de la propia

vitamina, se deben considerar un mínimo de 16 mg/día para
los hombres y 14 mg/día para las mujeres, debiéndose
aumentar 4mg/día durante el embarazo y en 3 durante la
lactancia.
Ingesta Recomendada
Ingesta Recomendada
Alimentos ricos en Niacina

Los productos lácteos
Los huevos
Los panes y cereales enriquecidos
El pescado
Las carnes magras
Las legumbres
Las nueces
La carne de aves
B5
Vitamina B5 o Ácido Pantoténico
Historia:
La investigación para identificar el ácido pantoténico avanzaron en paralelo con las

de la vitamina B 6.
1930 Norris y Ringrose: Describen por primera vez la deficiencia en ácido

pantoténico en pollos.
1933 Williams y cols: Aislan el factor “bios”, factor de crecimiento para

levadura.
1939 Williams y cols: Aislan el ácido pantoténico.
1940 Williams y cols: Determinan la estructura del ácido pantoténico.
1947 Lipmann y Kaplan: Descubren la forma activa del ácido pantoténico, el

coenzima A.
ÁCIDO PANTOTÉNICO
Ácido pantoico (3 dimetil 2,4 dihidroxidobutírico)
β-alanina
(Compuesto soluble en agua, termolábil e insoluble en medio alcalino)
ÁCIDO PANTOICO β-ALANINA

ÁCIDO PANTOTÉNICO
COENZIMA A (forma activa)
Coenzima A = fosfopanteteína + 3-5 Bifosfato de adenosina.
Proteína transportadora de acilos (ACP = Acyl Carrier Protein) = fosfopanteína + Serina de la

proteína.
Digestión: En alimentos de forma activa, en el intestino se hidroliza a ac. pantoténico.
FOSFATASAS PANTEINASA
CoA PANTOTEÍNA Ác. Pantoténico + β-mercaptoetilamina
Absorción: En el yeyuno por transporte activo Sistema transportador

multivitamínico sodio dependiente (SMVT): ác. Pantoténico, biotina, ác. Lipoico.
Transporte en sangre: En forma de vitamina libre.
Hígado y tejidos: Captación en forma libre y transformada en forma activa (Coenzima A)
Excreción: En orina en forma de ác. pantoténico y parte en heces.

Funciones
• Forma parte de la coenzima A (CoA):
Procesos metabólicos de formación y degradación de ácidos grasos y colesterol.
• Se ha visto que la administración de esta vitamina en ratas aumenta la capacidad de reacción

de éstas frente a situaciones límite o agobiantes: en el ser humano se cree que ayuda a soportar
el stress, pero no se ha probado.
Principales vías metabólicas en las que

interviene la coenzima A (CoA).
• Resiste a la luz y el oxígeno del aire.
• Inestable al calentamiento.
• Las pérdidas culinarias se dan entre:
20% y 50% en las carnes.

30% en los vegetales.
20% en los pescados.
10 a un 20% en los huevos.
Toxicidad
Escasa, salvo diarreas ocasionales.
Déficit
• Presenta una gran abundancia en la naturaleza y por ello es excepcional la deficiencia grave de
ácido pantoténico.
• Los signos y síntomas se han obtenido con antagonistas de la vitamina. Ej:(pantoiltaurina)
• Si la carencia es grave, se producen cefaleas y náuseas.
• También puede ocasionar una degeneración de la corteza de la glándula adrenal, fatiga,

insomnio, y alteraciones intestinales.
Ingestas
dietéticas de
referencia
(DRI) o
ingestas
adecuadas
(AI) de ácido
pantoténico
Alimentos ricos en vitamina B5 o ácido pantoténico

El aguacate
El brócoli, la col y otras verduras en la familia del repollo
Los huevos
Las legumbres y lentejas
La leche
Los champiñones
Las vísceras
Las aves de corral
Las patatas, batatas y boniato
Los cereales integrales
La levadura
B6
Vitamina B6 o Piridoxina
Investigaciones:
Investigaciones para identificar el ácido pantoténico avanzan en paralelo con las de la

vitamina B 6 .
1926 Golberger y Lille Describen los signos clínicos de la deficiencia en B 6 ,

causando dermatitis denominada “acrodinia” en ratas.
1934 György Identifica por primera vez la vitamina B 6, la piridoxina.
1938 en cinco laboratorios independientes Se obtiene la forma cristalina de la B 6

(salvado de arroz y levadura).
1944 Umbreit Descubre la principal forma como coenzima, el fosfato de piridoxal

(PLP).
1945 Se identifica el piridoxal y la piridoxamina.

La piridoxina es uno de los 3 derivados piridínicos INTERCONVERTIBLES que

constituyen la vitamina B6.
El grupo B6 está constituido por tres sustancias naturales, piridoxina, piridoxal y

piridoxamina.
La forma activa de la vitamina es el PLP (fosfato de piridoxal) que actúa como coenzima de más
de un centenar de enzimas relacionadas con el metabolismo de los aminoácidos.
Colabora con gran número de enzimas que intervienen en el metabolismo de los aminoácidos.
Su deficiencia no es frecuente y en caso de que se produzca ocasiona problemas neurológicos.
Por otro lado es una de las vitaminas hidrosolubles con mayor utilización terapéutica.
Piridoxal fosfato (PLP)

Digestión: pH ácido del estómago rompe la unión proteína-B 6
Absorción: En la forma desfosforilada en el yeyuno mediante difusión pasiva.
Vena porta: Principalmente en forma libre.
Hígado: Contiene los enzimas de interconversión de las diferentes formas.
Se originan las formas activas (fosforiladas) y se almacenan.
Transporte en sangre: Forma fosforilada unida a albúmina (ALDIMIDA)
Eritricitos unidos a la hemoglobina

TEJIDOS: DESFOSFORILA-------CAPTACIÓN----------FOSFORILACIÓN.
EXCRECIÓN: Orina Ácido piridóxico (también piridoxal)

Funciones
Es precursora, junto con el triptófano, de la niacina.
Interviene en el metabolismo lipídico.
Interviene en el metabolismo de los aminoácidos y en el mantenimiento estructural de algunas

proteínas.
Participa en la formación de neurotransmisores.
Puede mejorar la tolerancia a la glucosa de las personas.
Sirve para tratar algunas formas de diabetes que se desarrollan en mujeres embarazadas.
Modula la acción de hormonas esteroideas.

Factores que influyen en la utilización de la vitamina B6 o Piridoxina
• Es muy sensible a la luz.
• Es estable frente a la acción de agentes oxidantes.
• En el hervido de frutas y verduras se produce una pérdida de vitamina que oscila entre el 15 y
el 70%, en los cereales va de un 50 a un 90%.
• También se producen pérdidas en el precocinado y la congelación.

Toxicidad
La ingesta excesiva de piridoxina (2 a 4g diarios) puede producir efectos tóxicos,

concretamente neuropatía periférica.
http://www.youtube.com/watch?v=h4ZJiwL6IEM
Déficit
• Convulsión del lactante.
Su carencia grave.
• Excepcionalmente anemias.
Algunas neuropatías periféricas que aparecen en los pacientes tuberculosos tratados con el
fármaco ISONIACIDA.
• Dermatitis.
• Anemia.
Déficit en menor grado: • Alteraciones del sistema nervioso.
• Perturbaciones en la degradación del triptófano.
• Excepcionalmente también ocasiona fatiga y vértigos.
Posibles causas del déficit de piridoxina

Alimentación basada en cereales, los cereales son ricos en B6, pero está presente en forma
de glucósido y no es absorbible.
Además se pierde gran parte en los procesados industriales.

Alcoholismo crónico. A parte del problema de ingesta escasa o afectación en la absorción,
en el alcoholismo crónico se producen alteraciones del metabolismo de la piridoxina.
Existe disminución de la fosforilación y aceleración de la desfosforilación y aumento de la

excreción renal.
Tratamiento con isoniacida (fármaco antituberculoso), se une al PLP y forma complejos
inactivos.
Tratamiento con penicilamina. Este fármaco favorece la eliminación urinaria de la

piridoxina.
Tratamiento con anticonceptivos orales a dosis elevadas.

Indicaciones terapéuticas
Síndrome depresivo en general y síndrome premenstrual.
Corea de Huntington y crisis convulsivas del recién nacido.
Anemias sideroblásticas resistentes a otros tratamientos (por su implicación en la síntesis

del grupo hemo).
Errores congénitos del metabolismo relacionados con enzimas dependientes de piridoxina.
Su déficit causa alteraciones immunitarias (humoral como mediada por células).

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Ingestas de referencia (IR) de vitamina

B6 o piridoxina
Ingestas de referencia (IR) de vitamina

B6 o piridoxina
Alimentos ricos en vitamina B6 o piridoxina
El aguacate
El plátano
Las legumbres
La carne de ternera
Las nueces
La carne de aves
Los cereales
B8
Vitamina B8 o Biotina
1916 Bateman: Observó los efectos del consumo de clara de huevo crudo
(dermatitis).
1927 Boas: Observa lo mismo en ratas y encuentra que se cura por un factor
presente en hígado y otros alimentos.
1937 György: Características químicas factor H (haunt = piel).
1938 György: Vitamina H, biotina y coezima R eran la misma sustancia.
1940 y 1943: Describen las propiedades de la biotina.
1943 Harris i col (Merck): Síntesis química.
1949 Goldberg y Sternbach: Desarrollan la técnica para la producción industrial.

Estructura
Se comporta como una auténtica coenzima sin necesidad de modificaciones

estructurales.
Unida por enlaces covalentes a las proteínas enzimáticas, interviene en reacciones de

carboxilación. Ciclo de Krebs, la lipogénesis y la degradación de algunos aminoácidos.
La deficiencia de biotina es muy rara, ya que se encuentra en la gran mayoría de

alimentos y además es suplementada por la biota intestinal.
Digestión: Es necesario romper la unión a proteínas (biotinidasa pancreática,

biotinidasa de la mucosa).
Absorción: Nivel de duodeno, yeyuno y íleo proximal.

Transportador activo SMVT (Sodium depened Multivitamin Transporter).
En altas concentraciones por difusión pasiva.
Transporte en sangre: Biotina libre (80%) y ligada a proteínas.
Tejidos: Más ricos en biotina hígado, riñón y SNC.
Excreción: Como biotina en la orina y en la leche materna.

Funciones
• Interviene en la síntesis de ácidos grasos, proteínas, ácidos nucleicos y en la

gluconeogénesis. Es importante en la fijación del CO2.
• Es importante para la función de las glándulas tiroideas y suprarrenales.
• Ayuda a combatir la depresión y la somnolencia, alivia dolores musculares,

eczemas y dermatitis.
Piruvato Carboxilasa (PC)
Acetil-CoA carboxilasa (ACC)
Propinil-CoA carboxilasa (PCC)

Factores que influyen en la utilización en la vitamina B8 o biotina
Está ligada a proteínas, lo que limita su biodisponibilidad.
Es estable a altas temperaturas, congelación, luz aire y agentes químicos

oxidantes.
Es estable a medios ácidos y básicos.
Las pérdidas culinarias de la vitamina son de un 10% en el pescado, un 30% en las

verduras y un 40% en los cereales.
Toxicidad
No se ha descrito
Déficit
Consumo de huevos crudos (AVIDINA).

Síntomas:
Ácidosis metabólica.
Alteraciones digestivas (glositis).
Anorexia.
Hipotonía.
Dermatitis.
Alopecia.
Indicaciones terapéuticas e hipervitaminosis
• Tiene una indicación clara que es el déficit múltiple de carboxilasas producido por
su deficiencia.
Piruvato Carboxilasa (PC)

Biotina Acetil-CoA carboxilasa (ACC)
Propinil-CoA carboxilasa (PCC)
• Resulta eficaz contra la alopecia concomitante.
• En los errores innatos del metabolismo de las enzimas dependientes de la biotina.

Ingestas dietéticas de referencia (DRI)

o ingestas adecuadas (AI) para la
biotina.
Alimentos ricos en vitamina B8 o biotina

Los cereales
El chocolate
La yema de huevo
Las legumbres
La leche
Las nueces
Las vísceras (hígado, riñón)
La carne de cerdo
La levadura
B9
Vitamina B9 o Ácido Fólico
1936 Wills Factor en levadura efectivo para tratar la anemia tropical.
1935 Day y cols Factor en extracto de levadura e hígado que prevenía la
anemia en monos.
1939 Hogan y Parrot Consiguen prevenir la anemia en pollos mediante
la administración de un factor en hígado (factor Bc).
1941 Mitchel y col Obtienen a partir de las espinacas una substancia
ácida con factor de crecimiento en ratas (ác. fólico).
1946 Angier y col Determinaciones de la estructura química.
Años 70 Se evidencia la amplia relación de anemia megaloblástica
y déficit de folato.
Años 90 Folato (malformaciones del tubo neural, enfermedad
cardiovascular y cancer).
La denominación ácido fólico se utiliza para una familia de vitámeros con actividad
biológica equivalente.
ÁCIDO PTEROILGLUTÁMICO (PteGlu n)
DHF (dihidrofolato) = reducción 7 y 8.

THF (tetrahidrofolato)= reducción 5,6,7 y 8.
CARACTERÍSTICAS GENERALES
El ácido fólico es un polvo cristalino de color amarillo anaranjado.
Es poco soluble en agua, pero fácilmente soluble en soluciones ácidas o básicas débiles.
Insoluble en alcohol, acetona, éter y cloroformo.
Es sensible a la luz, a la radiación ultravioleta, a los ácidos, a los álcalis y a los reductores
(DHF y THF).
Unido a proteínas (proteasas y folato conjugasa)
Transporte activo (Reduced Folat Carrier)

Dosis elevadas (difusión pasiva)
Una parte pasa a la vena porta sin modificar y una

pequeña parte es metilada (5-Metil-THF)
Circulación: Monoglutamatos, Ácido fólico y

5-Metil-THF.
Higado: Capta Monoglutamatos o ácido fólico y

parte lo transforma a 5-Metil-THF y otra lo acumula
en forma de Poliglutamatos.
Tejidos: Capta 5-Metil-THF, pasa a Poliglutamatos

ELIMINACIÓN
Se excretan a través de las vías fecales y urinarias.
Fracción alimentaria no absorbida (aproximadamente un 20%).

En las heces aparecen folatos Secreción biliar.
Síntesis de por las bacterias intestinales.
Parte de los folatos secretados por la bilis son reabsorbidos de nuevo, estableciéndose un
ciclo enterohepático.
FUNCIONES
• Al igual que la Cobalamina (B12), se la relaciona con la formación de glóbulos rojos en la

médula ósea.
• Juega un importante papel en la síntesis de proteínas, de ADN y de ARN: en la

división y reproducción celular.
• Permite la absorción de la B1 y de la B12 en el intestino delgado.

CARENCIA CLÁSICA
Síntesis alterada de DNA y RNA Reducción de la división celular.
Anemia, lesiones dermatológicas y falta de crecimiento.
ANEMÍA MEGALOBLÁSTICA
DEFECTOS DEL TUBO NEURAL (espina bífida)
ENFERMEDAD CARDIOVASCULAR
Interacción con la deficiencia de B12

POBLACIÓN DE RIESGO
Mujeres embarazadas En el 3 trimestre del embarazo, aumentan los

requerimientos.
Personas de edad avanzada Problemas hematológicos, alteraciones del

comportamiento y memoria.
Neonatos que no han podido acumular B 9 .
Prematuros y recién nacidos En lactantes con leches pobres en B 9 .
Madres con déficit de B 9 .
Enfermedad de Crohn.
Alteraciones intestinales Enf. Celíaca.
Resección intestinal.
Cerveza (Rica en ácido fólico)
Alcoholismo crónico Vino, bebidas de alta graduación
• Disminuye la ingesta.
• Disminuye la absorción.
• Secuestra los folatos del hígado.
Disminución de la ingesta (ANOREXIA)

Cáncer
Incremento de las necesidades, tejidos de nuevo crecimiento.
El déficit de B12 inhibe el funcionamiento de la enzima
metionina sintasa.
Carencia de vitamina B 12
Acumulación de los folatos como metil-THF en
detrimento de otros derivados activos (5-metil-THF o
poliglutamatos).
Metotrexato (antineoplásico)
Pirimetamina (Antipalúdicos)
Trimetoprima (Antibacteriano)
Interacciones medicamentosas Triamtereno (Diuréticos)

Sulfasalazina (Antireumáticos)
Primidona, fenitoína (Antiepilépticos)
Etinilestradiol (Anticonceptivos orales)
• Muy sensible a la luz, calor y oxidación.
Pérdidas por cocción:
Hígado y riñones 50%.
Huevos y leche 10 y un 50%.
En el agua de cocción 50 y 90%.

Toxicidad
Ninguna, salvo que la administración de dosis elevadas puede dar lugar a alguna reacción
alérgica.
Cuando se ingiere en forma de SUPLEMENTO, la dosis puede mucho más elevada:
Enmascaramiento de la deficiencia de vitamina B12 (Enmascara la anemia perniciosa)
Efecto convulsionante (Dosis de 100 veces IR, interaccionan con fármacos anticovulsionantes)
Interacción con cinc (Puede inhibir la absorción de Zinc)

ALIMENTOS RICOS EN VITAMINA B9 o ÁCIDO FÓLICO
Hortalizas de hojas verdes y oscuras.
Guisantes y legumbres.
Frutas y zumos cítricos.
Alimentos fortificados (panes, cereales, harinas, harinas de maíz, pasta, arroz, etc.)
VITAMINA B 12
Vitamina B12 o Ácido Cobalamina
Un poco de historia
Fue descubierta en la década de 1820.
Su déficit se consideraba una anemia letal que se describía como “algún trastorno de los
órganos digestivos o de asimilación”.
Durante aproximadamente un siglo esta anemia fue mortal, por ello su nombre de anemia
perniciosa.
En 1926, Minot y Murphy Demostraron que la enfermedad se podía curar ingiriendo

grandes cantidades de hígado (Premio Nobel).
Castle y Townsend observaron que el mecanismo causal era una incapacidad para completar
algunos de los pasos esenciales de la digestión gástrica.
“carne de bovino” “factor extrínseco”

“jugo gástrico” “factor intrínseco”
En 1948 Se aisló la vitamina B12, por un grupo de investigadores del laboratorio Merk
en EE.UU.
En 1964 Premio Nobel a Hodgkin por el descubrimiento de su estructura mediante

cristalografía por rayos X.
Estructura
El conocimiento de las
funciones bioquímicas de la
vitamina se estableció en
1959.
Núcleo tetrapirrólico (anillo de

corrina, semejante a porfirinas).
1 átomo de cobalto en el centro

del anillo corrinoide, unido a los
4 anillos
Vitamina B12 o Cobalamina
Junto con la vitamina D, son las únicas que no se encuentran en el reino vegetal; esto
implica que pueden ser deficitarias en personas vegetarianas estrictas.
Es producida SÓLO por MICROORGANISMOS.
Los procesos industriales y culinarios afectan al contenido de B12
Al pasteurizar la leche (UHT) durante 2-3 segundos (pérdidas aprox. del 7%)
Si se hierve durante 2-5 minutos (pérdidas alcanzarán hasta el 30%)
La esterilización lenta (13 minutos a 119-120ºC) llega a provocar pérdidas de

hasta el 77%.
• El estómago: El HCL y pepsina rompen la unión de la B12 a proteínas.
La acidez y las enzimas necesarias para liberar la vitamina (factor

intrínseco de Castle).
El factor intrínseco (FI), una glicoproteína

secretada por las células parietales
gástricas, es esencial para que la
vitamina se absorba en el íleon.
• El páncreas: Con la producción de tripsina y bicarbonato, facilita la absorción, que tiene lugar
en el íleon terminal.
pH alcalino FI + B 12
• Íleon terminal: La entrada a la célula es un mecanismo saturable, esto hace que sólo una
cantidad de la vitamina B12 de la dieta (1-2 microg/ración) se aproveche.
Con niveles fisiológicos de ingesta, la absorción puede llegar a ser de un 60% de la ingerida y
disminuye a menos de un 10% con ingestas muy superiores.
Al penetrar el complejo vitamina B12-factor intrínseco.
Lo hace por un transportador específico situado en el íleon.
Una vez disgregado este complejo, las cobalaminas pasan a plasma ligadas a proteínas específicas: las
transcobalaminas (TCI, TCII y TCIII).
SANGR E
FI + B 12
B 12
Métodos de Evaluación del Estado Vitamínico
Se puede realizar de diferentes maneras, aunque no existe un método de referencia “gold

standar” y éste es uno de los principales problemas a la hora de valorar el estado vitamínico.
• Determinación de la vitamina B12: la concentración de B12, en suero refleja de forma

tardía la deficiencia vitamínica.
• Determinación del ácido metilmalónico en suero u orina: este parámetro se encuentra

incrementado ante un déficit de dicha vitamina.
• Determinación de homocisteína plasmática: una deficiencia en vitamina B12

incrementa de manera significativa la concentración de este aminoácido.
Métodos de Evaluación del Estado Vitamínico
• Prueba de Schilling: mide la absorción de la vitamina, pero no su acumulación: se

considera el mejor estándar para determinar la absorción, pero su inconveniente es el
uso de radioactividad.
Diagnóstico de carencia
El desarrollo de la atrofia gástrica está determinada genéticamente y sucede entre los 50 y 90 años de
edad en la mayoría de personas.
Esto compromete la absorción de vitamina B12 al disminuir el factor intrínseco.
Por ello a partir de los 50 años será necesario medir cada 5 años la holotranscobalamina II (holo-TCII) en
suero.
Photomicrographs of gastric mucosa in rats aged

(A) 6 wk
(B) 31 wk
(C) 74 wk
(D) 2 yr (D)
Fuente: http://ajpgi.physiology.org/content/299/5/G1147
Deficiencia
El déficit de vitamina B12, es la causa de dos enfermedades, la anemia megaloblástica y

la neuropatía.
Recientemente se ha asociado el proceso de aterosclerosis y con malformaciones

congénitas.
• Anemia macrocítica: la deficiencia de vitamina B12 provoca una anemia macrocítica

normocrómica igual que la que causa el déficit de folato.
• Neuropatía: la deficiencia produce una desmielinización discontinua, difusa y

progresiva.
Deficiencia
• Aterosclerosis: misma causa que el ácido fólico. Incremento de homocisteína.
• Ingesta disminuida: Vegetarianos estrictos (Suplementos de B12)
• Edad avanzada
• Atrofia de origen genético.
• Alteraciones gástricas:
• Gastrectomía total o parcial cuando se acompaña de úlcera gástrica.
• La cirugía derivativa gástrica, para el tratamiento de la obesidad.
Deficiencia
• Alteraciones intestinales:
Secreción pancreática disminuida, con niveles menores de enzimas pancreáticas

y de bicarbonato, impidiendo la liberación de vitamina de las proteínas de fijación.
La resección o daño ileal, donde están los receptores para el complejo B12-FI
(Enfermedad de Crohn).
• Interacciones con fármacos y alcohol:
Etanol y algunos fármacos tienen la capacidad de interaccionar con la vitamina B12.
La colestiramina y otras resinas captadoras de las sales biliares usadas en el

tratamiento de la hipercolesterolemia, se unen al factor intrínseco.
Funciones
• Participa en la síntesis de proteínas y ácidos nucleicos.
• Interviene en el metabolismo lipídico.
• Interviene en la formación de glóbulos rojos (eritropoyesis), evitando situaciones

de anemia perniciosa.
• Regula las funciones del sistema nervioso.
• Su metabolismo está muy ligado al del ácido fólico.
• Ejerce una función “estimulante” en estados de somnolencia, debilidad,

cansancio...
• Es imprescindible en las síntesis del DNA.

• Sensible a la luz
• Los procesos culinarios no le afectan demasiado
• En el almacenamiento se producen pérdidas del 5 al 20%
• Estable al calor y a la oxidación

Toxicidad
Las necesidades se estiman en torno a 1-2 microg/día.
No debe emplearse en cuadros mieloproliferativos, especialmente en caso de leucemia.
No se han descrito casos de toxicidad por sobredosificación, hasta ingestas de 1000

microg/día.
Ingestas dietéticas de
referencia para la
vitamina B12
Alimentos ricos en vitamina B12
• Las vísceras (hígado de vacuno, de cordero…)
• Mariscos y pescado azul (almejas, sardinas…)
• Carne de ave y huevos
• La carne de vacuno
• Leche y otros productos lácteos

VITAMINA C
Vitamina C o Ácido Ascórbico
Un poco de historia.
Déficit de vitamina C provoca el ESCORBUTO.
1747 Lind Encuentra que el escorbuto se combate con zumo de limón.
Siglo XIX Epidemias de escorbuto en niños alimentados con biberón.
1933 Ritchstein Sintetiza la vitamina C.

Estructura
Es una vitamina antioxidante e hidrosoluble con un alto poder reductor.
Actúa como cofactor de enzimas relacionadas con la síntesis del colágeno, carnitina y
algunos neurotransmisores.
Puede “interferir” con una gran variedad de especies reactivas de oxígeno y del
nitrógeno en medios acuosos.
Estructura
Se considera esencial, ya que no la pueden sintetizar los seres humanos, ni otros primates,
cobayas ni ciertas especies de peces, aves e insectos.
Algunos animales sintetizan vitamina C a partir de la glucosa mediante la vía del ácido
glucurónico.
Se encuentra en 2 formas químicas interconvertibles:
ácido ascórbico (forma reducida) ácido deshidroascórbico (forma oxidada).

• Es una vitamina esencial, es decir, no puede ser sintetizada por el hombre.
• Absorción: Duodeno y yeyuno proximal.
• Ác. Ascórbico Transporte activo dependiente de Na (SVCT1)

• Dehidroascórbico Difusión facilitada (GLUT-1)
• Transporte en plasma: En forma de ascorbato libre.
• Entrada en los tejidos:
Ácido ascórbico Transporte activo dependiente de Na (SVCT1, SVCT2)

Dehidroascórbico Difusión facilitada (GLUT-1 y GLUT-3)
• Concentración: Su destino final se reparte entre órganos de gran actividad metabólica

como: hígado, páncreas, cerebro, riñones, bazo y corteza suprarrenal.
El tejido muscular y adiposo contienen tan sólo trazas de esa vitamina.
• Eliminación: Renal Se elimina fundamentalmente como oxalato (55%).

Sudor Se ha realizado una gran actividad física.
• Los excesos en la ingesta de vitamina C son rápidamente eliminados, lo que hace

que la acumulación en el organismo no sea importante.
Funciones
• Presenta una gran capacidad reductora de gran variedad de reacciones bioquímicas. Puede
reducir especies reactivas de oxígeno.
• Interviene en la síntesis del colágeno, encargado de mantener la cohesión entre los tejidos
reticulares.
• Facilita la absorción intestinal del hierro. Al ser un cofactor de numerosas reacciones que
requieren cobre o hierro reducido.
Vitamina C
Fe+++ Fe++
Funciones
• Al igual que la E, la vitamina C se comporta como un agente reductor o antioxidante.
• Participa en la eliminación de productos tóxicos (Ni, Pb, Cd...).
• Potencia los mecanismos de defensa del organismo.
• En caso de heridas, acelera la capacidad regenerativa de los tejidos.

Factores que influyen en la utilización nutricional de la vitamina C
Se oxida fácilmente con el aire. Esta es la causa de que la fruta troceada y los zumos pierdan
vitamina C, si se tarda en consumirlos.
Es inestable en medios cuyo pH es neutro o alcalino. Por ejemplo, el bicarbonato sódico elimina
su biodisponibilidad.
Es muy sensible a la cocción (se dan pérdidas de hasta un 70%).
Es la más INESTABLE de todas las vitaminas en relación a los PROCESOS MANIPULATIVOS.
No resiste el paso del tiempo.
Se destruye por desecación.

Toxicidad
Muy baja, excepto en la administración de dosis muy elevadas o interacción de la vitamina C

con fármacos diversos (anticoagulantes orales) que, en determinadas ocasiones, puede
producir sobrecarga corporal de hierro.
Su exceso también ocasiona la aparición de radicales libres altamente dañinos para las
células y los tejidos, y litiasis renal por precipitación de oxalato.
Déficit
Su carencia aguda causa una enfermedad conocida como escorbuto:
• Hemorragias.
• Encías sangrantes.
• Caída de dientes y de cabello.
Lactantes: Antiguamente era frecuente en los lactantes desde los seis meses hasta los
dos años, ya que las leches maternas artificiales eran pobres en vitamina C.
Adulto: El escorbuto apenas se observa y sólo en el caso de personas muy ancianas y

aisladas que siguen una alimentación totalmente desprovista en cítricos.
Vitamina C y salud
Enfermedades Cardiovasculares: Estudios indican que la concentración de vitamina C en

sangre es un factor de riesgo cardiovascular. En población sueca y finlandesa, niveles en
sangre superiores a 0.2 mg/dl se relaciona con una menor prevalencia de enfermedades
cardiovasculares.
Se han relacionado una menor incidencia en los países con consumos entre 45mg/día a 113
mg/día, con una reducción del 45% en los varones y un 25% en las mujeres.
Physicians’ Health Study II Randomized Controlled Trial.
n: 14.641 varones.
La suplementación de vitamina C con 500mg/día, durante 10 años no disminuyó el riesgo

de enfermedad cardiovascular.
Vitamina C y salud
Cáncer: En los cánceres no dependientes de hormonas y si de la dieta, como pueden ser el de

mama y colón, en la última década se han realizado numerosas investigaciones con la vitamina C
en la prevención del cáncer.
Según estudios epidemiológicos una ingesta de vitamina C de 300mg/día disminuye un 37% el

riesgo de sufrir cáncer de mama.
En el caso del cáncer de colon, se han encontrado estudios más homogéneos, dónde una
ingesta del 60mg/día puede disminuirlo un 30%.
Vitamina C y salud
Resfriado Común: Los estudios concluyen que no se encuentra una relación causal, entre
el resfriado común y megadosis de vitamina C (1g/día).
Pero si se ha constatado que afecta a la duración y gravedad de los episodios en algunos

grupos de edad, se cree por su acción antihistamínica (reducir la acción de la histamina,
como respuesta del sistema inmune).
Son necesarias más investigaciones.

Ingesta Recomendada
de Vitamina C
Ingesta Recomendada
de Vitamina C
Alimentos ricos en Vitamina C
Alimento mg/100g de porción comestible

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EL AGUA

VISIÓN FÍSICO-QUÍMICA DEL AGUA

CICLO DEL AGUA EN EL ORGANISMO

VISIÓN FÍSICO-QUÍMICA DEL AGUA

CICLO DEL AGUA EN EL ORGANISMO

Es el componente mayoritario de las células de los seres vivos.

Imprescindible para las interacciones moleculares de los sistemas biológicos.

Un recién nacido presenta el 80% de su composición en agua y una persona anciana

Las células se encuentran suspendidas en agua.

VISIÓN FÍSICO-QUÍMICA DEL AGUA

CICLO DEL AGUA EN EL ORGANISMO

1) Densidad máxima a 4ºC.

Calor necesario para elevar la temperatura de 1g de agua en 1ºC concretamente de 15 a 16ºC.

H2O (agua) 100ºC

H2S (sulfuro de hidrógeno) -60.7ºC

Calor necesario para vaporizar 1 g de agua: 536 cal/g.

Este valor elevado permite eliminar el exceso de calor, evaporando cantidades

Permite una adecuada conducción del calor por el organismo, favoreciendo la

6) Disolvente de compuestos polares de naturaleza iónica.

7) Capacidad de hidratación o solvatación de iones.

Hace que el agua sea un buen disolvente con compuestos

El elevado valor de la constante supone que las moléculas

9) Disolvente de moléculas anfipáticas.

El agua solubiliza compuestos anfipáticos (estructuras que presentan grupos polares y

Equilibrio de disolución es:

2H2O H3O+ + OH-

VISIÓN FÍSICO-QUÍMICA DEL AGUA

CICLO DEL AGUA EN EL ORGANISMO

1. Difusión pasiva del agua a través de la membrana de

2. Difusión de agua a través del transportador SGLT-1

3. Difusión de agua a través de otros co-transportadores

4. Transporte de agua a través de Acuaporinas (AQP).

SEMINARIO (GRUPOS FUNCIONALES EN QUÍMICA ORGÁNICA)

Plástica o estructural: H, O, C, N, P, S. (Colaboran en el mantenimiento de la estructura del

Esquelética: Ca, Mg, P, F, Si. (Confieren rigidez).

Energética: C, O, H, P. (Forman parte de las moléculas energéticas).

Catalítica: Fe, Co, Cu, I. (Catalizan reacciones y procesos bioquímicos).

¿Cuáles son sus características principales para conformar las biomoléculas?

Enlace covalente. Comparten electrones del último nivel

2. La disponibilidad de los átomos de carbono para la formación de esqueletos carbonados tridimensionales.

¿Cuáles son sus características principales para conformar las biomoléculas?

¿Cuáles son sus características principales para conformar las biomoléculas?

Oligoelementos esenciales y déficits carenciales

Cobalto Anemia, retraso en el crecimiento.

Anemia, defectos esqueléticos, desmielinización, degeneración del

Flúor Caries, alteraciones de la estructura ósea.

Manganeso Retraso del crecimiento.

Molibdeno Aumento de metionina en sangre, síntomas similares al bocio.

Zinc Inapetencia, falta de crecimiento, problemas en curación de heridas.

SEMINARIO (GRUPOS FUNCIONALES EN QUÍMICA ORGÁNICA)

Glúcidos (glucosa y glucógeno), lípidos (triglicéridos, colesterol), proteínas (enzimas,

SEMINARIO (GRUPOS FUNCIONALES EN QUÍMICA ORGÁNICA)

•Su importancia radica en su presencia en los seres vivos.

•Hace 150 años se le denominó compuesto orgánico.

¿QUÉ PASA SI SE MEZCLA AZÚCAR (C12H22O11) Y ÁCIDO SULFÚRICO (H2SO4)?

NOMBRE DE LOS COMPUESTOS

⑧ Alcoholes (sus nombres específicos normalmente terminan en –ol).

EJEMPLO Es polar, como resultado del átomo de oxígeno

Atrae moléculas de agua, lo que ayuda a disolver compuestos

El etanol, es el alcohol presente en las bebidas alcohólicas.

Aldehídos, si el grupo carbonilo está al final del esqueleto

Ácidos carboxílicos, o ácidos orgánicos.