Importancia de las enzimas

Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. Igual que la biocatlisis que regula la velocidad a la cualtienen lugar los
procesos fisiolgicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la
salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de unamanera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados
patolgicos, esta ltima puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisular grave que caracteriza a la
cirrosisheptica puede deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas para producir enzimas que catalizan procesos
metablicos claves como la sntesis de urea. La incapacidad celular para convertirel amoniaco txico a urea no txica es seguida
por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Un conjunto de enfermedades genticas raras, pero con frecuencia
debilitantes y a menudomortales, proporciona otros ejemplos dramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas que pueden
seguir al deterioro de la actividad enzimtica, inclusive de una sola enzima.

Sustrato (o substrato) puede referirse a:

El sustrato o subsuelo; capa de suelo debajo de la capa superficial del mismo.

El sustrato o tierra para macetas.
El sustrato; en ecologa, parte del biotopo donde determinados seres vivos realizan sus funciones vitales.
El sustrato; en biologa, superficie en la que una planta o un animal vive.
El sustrato; en bioqumica, molcula sobre la que acta una enzima.
El sustrato; en qumica, especie qumica que se considera, de forma explcita, objeto de la accin de otros reactivos.
El substrato; en obleas electrnicas y electrnica de pelcula delgada, es el material fsico sobre el que se aplica un
dispositivo semiconductor (por ejemplo, una clula fotovoltaica o un circuito integrado).

Centro activo

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato para ser catalizado. La reaccin especfica que una
enzima controla depende de un rea de su estructura terciaria. Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren las
actividades con otras molculas.

Las coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o
forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son
claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un
enzima a otro.
A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH
cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD +, que
de nuevo puede actuar como coenzima.

Actuacin de las enzimas

Las enzimas actuan de la siguiente manera:
Recuerda que las enzimas son catalizadores biologicos, es decir que aceleran las reacciones que se dan en todo el organismo, en
cada celula, y no solamente a nivel celular.
Cuando hay alguna sustancia AB por ejemplo, esta debe ser en algun momento transformada a la sustancia producto CD,
entonces este proceso demora mucho porque estas reacciones quimicas tienen una energia de activacion muy alta, es decir se
requiere mucha energia para poder que se alcance el punto de transicion, que es cuando se puede transformar la sustancia en el
producto. A la sustancia AB le llamaremos Sustrato y a la sustancia CD, le llamaremos Producto.
Las enzimas participan disminuyendo la energia de activacion, por ende se alcanza de manera mas breve el punto de transicion y
por ende la velocidad de la reaccion es mucho mayor.
Esta intervencion de las enzimas no afectan el equilibrio de la reaccion, ni la naturaleza quimica de los reactivos ni de los
productos.
Hay dos modelos establecidos para explicar como se une el sustrato a la enzima para realizar la catalisis:
1. Modelo Llave-Cerradura: donde la forma de las enzimas tiene una forma receptora analoga en el sustrato, donde una encaja
en otra perfectamente como llave en cerradura.
2. El Modelo de Ajuste Inducido: El sustrato se ajusta a forma de la enzima, a traves de enlaces con los aminoacidos.
El sitio donde se une el sustrato a la enzima se llama Sitio Activo de la enzima, aqui se encuentran aminoacidos que realizan la
union y la posterior separacion del producto ya catalizado, sin alterar su naturaleza.
recuerda: Las enzimas son proteinas globulares. Son especificas para sus sustratos, son reguladas, y pueden ser inhibidas,
causando afectaciones. Las enzimas generalmente existen como Apoenzimas, que es la parte proteica y cataliticamente inactiva
de la enzima, luego se le une un grupo prostetico entonces se forma la Holoenzima o la enzima cataliticamente activa. El grupo
prostetico que se une a la apoenzima puede ser organico o inorganico: si es Inorganico, se le llama Cofactor (Ca, Mg, Mn, Fe),
cuando es un organico se le llama Coenzima .

5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve
afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes:

Concentracin del sustrato

En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta
exponencialmente al incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de sustrato es ms probable el
encuentro con el enzima y la formacin del complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo ms
lento hasta que la concentracin del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentracin del mismo,
no aumenta la velocidad de la reaccin. Esto es debido a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas las molculas
del enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto, se dice que la reaccin ha alcanzado la
velocidad mxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la velocidad de una reaccin enzimtica en funcin de la
concentracin del sustrato y propusieron la siguiente ecuacin, que es vlida para concentraciones de sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.
[S] es la concentracin del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es caracterstica de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos que Km = [S]
Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que la velocidad de la reaccin sea la mitad de la
velocidad mxima. Se mide en unidades de concentracin. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato:

Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato elevada
para alcanzar la mitad de la velocidad mxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato baja
para alcanzar la mitad de la velocidad mxima.

Enzima Concentracin
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de sustrato que se trata es ms, en comparacin con el nmero de
enzimas. Un aumento de la concentracin de la enzima se aumenta la actividad enzimtica por la sencilla razn de que ms
enzimas participan en la reaccin. La velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles
para ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la concentracin de enzimas dar lugar a un aumento
constante de la velocidad de reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin de enzimas en donde todas las molculas de
sustrato ya se utilizan hasta que no tiene ningn impacto sobre la velocidad de reaccin. Para ser ms exactos, una vez que la
velocidad de reaccin ha alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la velocidad de reaccin
ms.

Temperatura
La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la reaccin
aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima) donde la actividad
es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad de
encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se
desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a
que carecen de mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la estacin fra pues la actividad de sus
enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.

pH

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales
de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH,
dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimatica ser mxima. Por debajo del pH minimo o por encima
del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH ptimo esta prximo a la
neutralidad, aunque hay excepciones.

Inhibidores:
Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad.
Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de la reaccin. A la accin
que realizan se la denomina inhibicin. La inhibicin puede ser:
Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de forma
permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les
denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las
enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio).
Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces dbiles e impide el normal
funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es
decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse aumentando la
concentracin del sustrato

No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas:

-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima
se pueda unir con el sustrato.
-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por lo tanto la formacin de los productos.

Enzima