REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN

UNIVERSITARIA CIENCIA Y TECNOLÓGICA

INSTITUTO UNIVERSITARIO DE TECNOLOGÍA

“PASCAL”

CAGUA ESTADO ARAGUA

III Corte.

Profesor: Andrés Barrios Br. Páez Yoannel

Ci:26.151.882

Mención: Tecnología de Alimentos

Febrero, 2023
 Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de
naturaleza proteica, pero también existe de ácido ribonucleico (ARN, ribozimas). Las
enzimas modifican la velocidad de reacción, en reacciones energéticamente
favorables. Los enzimas actúan sobre los sustratos de reacción, facilitando su
conversión en productos. Los sustratos se unen al centro activo del enzima, que es la
parte del enzima dónde tiene lugar la catálisis, formada por un sitio de unión del
sustrato y un sitio catalítico. Tras la unión del sustrato al centro activo se forman los
productos de la reacción. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas
para que ocurran a tasas significativas, siendo las reacciones mediadas por enzimas
denominadas reacciones enzimáticas.

Debido a que los enzimas son extremadamente selectivos con sus sustratos y
reacciones, el conjunto de enzimas de una célula, que viene determinado por lo genes
que expresa, determina el tipo de metabolismo que tiene la célula. Como todos los
catalizadores, los enzimas actúan disminuyendo la energía de activación (ΔG),
acelerando la tasa de reacción. Los enzimas no alteran el balance energético, ni
modifican el equilibrio de la reacción. Una reacción catalizada por una enzima
alcanza el mismo equilibrio, pero mucho más rápido, que la misma reacción no
catalizada.

La actividad de los enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los
inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las
enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan su actividad.
Muchos fármacos son moléculas inhibidoras, activadoras o antagonistas de enzimas.
Muchos enzimas requieren cofactores para su actividad catalítica. Su actividad se ve
afectada por la temperatura, el pH, la concentración de enzima y del sustrato, además
de otros factores fisicoquímicos.
 Por lo tanto, se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de
catalizar (disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas
reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere
decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general
disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.

Las enzimas como catalizadores

Las reacciones químicas pueden llevarse a cabo con o sin la ayuda de

catalizadores, pero el poder catalítico de las enzimas es sorprendente.

Para que las reacciones ocurran, es necesario que los sustratos formen un
estado de transición que sea estable y que disminuya la energía de activación que
requiere la reacción. En ausencia de la enzima, el intermediario no logra estabilizarse,
por lo general debido a las cargas eléctricas que se generan, y los sustratos regresan a
su estado original. La estabilización en presencia de la enzima se logra a través de la
interacción con los grupos del sitio activo de la enzima, sin cambiar el mecanismo de
la reacción, pues equivalen a los ácidos o bases que se usan en las reacciones
químicas.

Otra forma en que puede lograse la estabilización del estado de transición es

formando un enlace covalente entre la enzima y el sustrato, consecuencia de un
ataque nucleofílico, Cabe indicar que, al igual que otros catalizadores, las enzimas
sólo aceleran la velocidad de aquellas reacciones que termodinámicamente son
posibles; así mismo, influyen en la velocidad a la cual se alcanza el equilibrio sin
afectar el equilibrio global de la reacción.

Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera

muy específica; es decir, su intervalo de acción se limita a un determinado tipo de
compuesto que debe reunir ciertas características estructurales para que pueda ser
utilizado como sustrato.
Sitio activo

Dependiendo del plegamiento de la proteína, ciertos residuos de aminoácidos,

generalmente polares, se exponen en la estructura globular de la superficie de la
proteína mientras otros quedan ocultos dentro de la molécula. Generalmente, es en la
superficie donde ubica el dominio de interacción con el sustrato, también llamado
“sitio activo”. Aun, sigue siendo útil visualizar la interacción entre la enzima y el
sustrato a través del viejo modelo de Emil Fisher (1894) de “la llave y la cerradura”;
en éste se considera al sitio activo de la enzima como una estructura rígida como el de
la cerradura de una puerta donde debe embonar un sustrato también rígido como una
llave, con lo que se explica el alto grado de especificidad que ambos poseen.

Más tarde, Koshland (1960) postuló que la enzima presenta cierta flexibilidad,
ya que después de que el sustrato interacciona con la enzima, se induce un cambio en
el sitio activo de tal manera que se ajusta a la molécula de sustrato, lo que induce la
formación de un intermediario entre ambos, y da lugar a la formación del producto.

Por lo tanto, el sitio activo de una enzima es aquella porción de la proteína que
participa directamente en la unión y la transformación del sustrato; y está constituido
por ciertos aminoácidos que integran un microambiente característico dentro de la
proteína y que llevan a cabo la catálisis. Asimismo, la actividad de una enzima
describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte un sustrato en
producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la reacción,
que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del
sustrato, por lo que se pueden determinar:

Temperatura: Las enzimas son muy sensibles a la temperatura, donde a bajas

temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay
suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada.
 A temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida que las
moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con las
enzimas. La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima,
que es de 37°C, o temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la
estructura terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se
destruye, lo que causa una pérdida de actividad enzimática.

En la industria alimentaria se utilizan comúnmente los tratamientos térmicos

como método de conservación, con los que no sólo se eliminan los microorganismos,
sino también se desactivan las enzimas que llegan a causar cambios indeseables, ya
que aún en alimentos congelados pueden llevarse a cabo reacciones enzimáticas,
aunque a una velocidad muy baja. El objetivo específico del proceso de escaldado es
eliminar la actividad de enzimas endógenas que oxidan alimentos de origen vegetal.

pH: Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la

estructura terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del
pH óptimo, se alteran las interacciones delos grupos R, lo que destruye la estructura
terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato
de manera adecuada y no ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el
pH, una enzima puede recuperar su estructura y actividad.

Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen de

manera permanente la estructura de la enzima. Las enzimas en la mayor parte de las
células humanas tienen valores de pH óptimos a un pH fisiológico de más o menos
7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo bajo porque
hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago.
 Concentración de enzimas y sustratos: En cualquier reacción catalizada, el
sustrato debe unirse primero con la enzima para formar el complejo enzima-sustrato.
Para una concentración de sustrato particular, un aumento en la concentración
enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A concentraciones
enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y
catalizar la reacción. Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la
concentración de la enzima, hay una relación directa entre la concentración de la
enzima y la actividad enzimática.

En muchas reacciones catalizadas por enzimas, la concentración del sustrato

es mucho mayor que la concentración de la enzima. Cuando la concentración de
enzima se mantiene constante, la adición de más sustrato aumentará la velocidad de la
reacción. Si la concentración del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de
la enzima. Entonces la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de
más sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción.

Efecto de la actividad del agua: Los alimentos se deshidratan para evitar el

crecimiento microbiano; sin embargo, aun en estas condiciones perdura la acción de
muchas enzimas.5 Las verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones
de deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con un tratamiento de escaldado.
Algunas enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua, como ocurre con las lipasas
que contienen los aceites puros. En ambos casos, la amplia disponibilidad del sustrato
hace que las reacciones se logren aún en condiciones de baja actividad del agua (aw).

De tal manera, algunas de las aplicaciones más importantes de enzimas en

medios no acuosos incluyen la producción de aspartamo; la reestructuración de
triacilgliceroles, por reacciones de transesterificación, para la obtención de lípidos
con mejores características industriales y nutricionales.
 También en medio orgánico es posible sintetizar alquilglucósidos u otros
agentes tensoactivos para mejorar las propiedades espumantes y emulsificantes en los
alimentos o para facilitar la incorporación de aditivos insolubles, como algunos
saborizantes, colores o agentes antioxidantes.

De igual forma, las enzimas se ven afectadas por todos los factores que
influyen en las propiedades físicas y químicas de las proteínas. En el caso de la fuerza
iónica, ésta altera su estructura tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del
sitio activo.

Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo,
generalmente inhiben la acción enzimática, mientras que varios cationes y aniones
actúan como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio, cobre,
cobalto, entre otros, así como aniones de cloro, bromo, yodo. Por lo que para cada
enzima, deberá analizarse la necesidad de alguna de estas especies, o bien, el daño
que pudieran ocasionar.

Cuantificación de la actividad enzimática

Cuando se requiere determinar la proporción de las enzimas con respecto a

todas las proteínas que pueden estar presentes en una preparación se utiliza la
actividad específica, definida como las unidades de actividad de la enzima en relación
con la cantidad total de proteína en miligramos; delo cual cuanto más pura sea, mayor
será la relación de actividad por miligramo de proteína. Esta forma de expresar la
actividad enzimática es de gran utilidad para seguir el grado de purificación de una
enzima durante los distintos pasos de su obtención.
 Otro término que se emplea con frecuencia es el número de recambio, que
equivale al número de moléculas de sustrato transformadas en producto, por minuto,
por molécula de enzima. En general, en la mayoría de las transformaciones que sufren
los alimentos se tienen valores del número de recambio que van desde varios miles
hasta millones, donde el número de recambio equivale a la actividad específica
(moles de sustrato transformadas por minuto por cada mol de enzima).

En este mismo contexto, muchos de los sustratos en alimentos son polímeros

de composición química y peso molecular diverso como es el caso: almidón, pectinas,
complejos proteínico; por lo que es complicado definir su actividad en los términos
anteriormente expuestos. Consecuente a esto se han desarrollado innumerables
métodos para cuantificar la actividad en esos sistemas, siendo relevantes los casos de
las actividades amilolítica y proteolítica; donde los requerimientos resultan ser muy
inconsistentes, lo que dificulta la comparación entre los valores obtenidos por
diversos métodos.

Coenzimas

Las coenzimas son moléculas de complemento de muchas enzimas y son de

naturaleza orgánica, cuya capacidad de unión a las enzimas en su sitio activo es
indispensable para que puedan ejercer su actividad catalizadora en diversas
reacciones bioquímicas. La unión de dicha molécula le hace merecedor del nombre
de cofactor, nombre con el que se denomina a la parte no proteica de las enzimas.
Esto es debido a que muchas enzimas se componen de dos partes, una unidad
proteica y una no proteica. A la parte proteica se le conoce con el nombre de
apoenzima, mientras que la otra parte es el cofactor, este cofactor puede ser un
compuesto inorgánico (iones inorgánicos) u orgánico como es el caso de las
coenzimas.
 Por ende, las coenzimas tienen una función crucial en los procesos de
catálisis de las reacciones químicas en los seres vivos. Estas moléculas actúan
como activadores de las apoenzimas para que puedan realizar su función, es decir,
son como la llave que enciende la máquina de trabajo. Los cofactores pueden
unirse bien sea de manera débil o fuerte:

 Unión débil: cuando las uniones son débiles, las coenzimas se desprenden

de las apoenzimas una vez que ha catalizado el sustrato. Posteriormente,
dicha molécula será regenerada en una nueva reacción química y queda
libre para que otra apoenzima de su clase la pueda utilizar.
 Unión fuerte: cuando la unión entre la coenzima y la apoenzima es fuerte,
incluso mediante la formación de enlaces covalentes, es porque el cofactor
es un grupo prostético. Esta coenzima no sufre ningún cambio una vez
terminado el proceso de reacción.

Características de las coenzimas

 Son moléculas pequeñas por lo que poseen bajo peso molecular. Debido
a esto muchas veces son identificadas como cosustrato.
 Son de naturaleza orgánica, por lo general, son vitaminas o provienen de
ellas.
 La cantidad de estas moléculas en los organismos son bajas, por lo que
es necesario incluirlas en la dieta.
 Al ser un compuesto no proteico son más resistentes a la temperatura,
por lo que se denominan como moléculas termoestables.
 Una coenzima puede unirse y ser un cofactor de varias apoenzimas
diferentes.
 Son altamente reactivos.
  Durante las reacciones químicas las coenzimas pueden modificarse
aceptando electrones o grupo funcionales, recuperando su acción
durante otro proceso posterior.

Estructura enzimática

Las enzimas son biocatalizadores, cuya función es la de acelerar las

reacciones químicas, son proteínas globulares solubles en agua (excepto las
ribosas). Las podemos clasificar en dos tipos según su composición:

 Enzimas: compuestas por cadenas de aminoácidos no requieren de

cofactores.
 Holoenzimas: enzimas que requieren de un cofactor, a la parte proteica se la
denomina apoenzima.

El cofactor es un componente no proteico que complementa a un enzima,

para que pueda llevar a cabo su función.

Los cofactores se pueden clasificar en:

Cofactor Molécula inorgánica Iones metálicos

Molécula orgánica En. covalente Grupo protético
En. no covalente Coenzima
Estos son algunos de los cofactores inorgánicos que complementan al enzima son:

Mn2+ Reductasas, arginasas.

Mg2+ Hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa, piruvato quinasa.
Fe2+ o Fe3+ Catalasas, citocromo oxidasa, quinasas, peroxidasas
Cu2+ Citocromo oxidasa
Zn2+ Anhidrasa, deshidrogenasas, peptidasas.
Se Glutatión peroxidasa
Mo Dinitrogenasas
Ni2+ ureasas

Las principales coenzimas contienen en su estructura algún tipo de vitamina.

La coenzima, fundamentalmente, actúa transportando algún tipo de grupo funcional,
siendo las siguientes algunas de las coenzimas que requieren vitaminas:

Coenzima A Vitamina B5 o ácido pantoténico

Ácido tetrahidrofólico Vitamina B12 o ácido fólico
NAD y NADP Vitamina B3 o niacina
Filoquinona Vitamina K
Ascorbato Vitamina C
FMN y FAD Vitamina B2 o riboflavina
Procesos de interés en alimentos con enzimas o células inmovilizadas

Una enzima al ser una proteína que actúa disuelta en un medio acuoso, origina
que su recuperación para un segundo uso sea prácticamente imposible, a menos que
se sujete a un soporte sólido que pueda recuperarse y emplearse repetidas veces o
incluso empacarse en una columna por la que se haga pasar la corriente líquida con el
sustrato. Esto es particularmente importante para aquellas enzimas de alto costo. En
algunos casos no es deseable que la enzima activa quede en el producto, por lo que se
hace necesario un proceso de inactivación, que podría actuar en detrimento de la
calidad del mismo.

Además, estas formas proporcionan generalmente mayor estabilidad a la

enzima al restringir el movimiento de la molécula. Se han desarrollado
biocatalizadores con enzimas puras o parcialmente puras e incluso con células
inmovilizadas conteniendo una actividad enzimática.

La aplicación de sistemas inmovilizados directamente en alimentos es

limitada, principalmente debido a que los sistemas alimentarios son físicamente
complejos, lo que dificulta el contacto de la enzima con el sustrato. Sin embargo,
estos sistemas son de gran valor para transformar sustratos en solución o como
herramientas analíticas.

Análisis químico con enzimas

Las enzimas junto con los anticuerpos son los reactivos más específicos que se
conocen, por lo que su aplicación para la determinación de un compuesto específico
en matrices de composición compleja, como los alimentos, es de gran utilidad.
 Adicional a la alta especificidad, se requiere de una preparación enzimática de
alta pureza y estabilidad, que no sea inhibida por sustancias que pudieran estar
presentes en la muestra, y que funcione a la temperatura y pH de las condiciones de
experimentación.

Para realizar la detección, el analito generalmente es el sustrato de la reacción

enzimática que al ser transformado por la enzima, genera un producto que puede ser
detectado por algún método simple, como un electrodo de H2O2 o un
espectrofotómetro de absorbancia. El mismo principio aplica si el analito no es
directamente determinado y en su lugar se cuantifica un cofactor; éste es el caso de
las reacciones donde participan enzimas de óxido reducción.

Otra opción para la reducción del costo de análisis, sería la reutilización de

estas enzimas tan especializadas, utilizándolas en forma inmovilizada; lo que además
podría facilitar y hacer más rápido el análisis. Los formatos en que se presentan las
enzimas inmovilizadas con fines analíticos son: en tiras reactivas, electrodos, “chips”
y acoplados con ensayos inmunológicos, pudiendo cuantificar varios compuestos
como glucosa, fructosa, lactosa, maltosa, ácido ascórbico, sorbitol, entre otros.

Las enzimas como indicadores de calidad de alimentos

El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo

rutinariamente de manera indirecta a través del análisis de la actividad de ciertas
enzimas; la presencia o la ausencia de algunas enzimas en particular se relaciona con
una determinada condición microbiológica o química de un producto. Como se puede
evidenciar el caso de la pasteurización y el escaldado que son procesos térmicos que
se han diseñado para la eliminación de ciertas enzimas o microorganismos.
 En este sentido, se ha encontrado que la inactivación de la peroxidasa puede
indicar el grado de escaldado en vegetales, el cual se utiliza para inactivar enzimas
que causan el oscurecimiento de tejidos vegetales.

Otro ejemplo importante es la determinación de la actividad de la fosfatasa

alcalina endógena de la leche, como indicador de la eficiencia del proceso de
pasteurización. La prueba es muy sencilla, ya que su presencia se mide
colorimétricamente utilizando fenilfosfato como sustrato y midiendo la absorbancia
del fenol que se libera.

Aplicación de las Enzimas en la Industria Alimentaria

Las Enzimas son utilizadas para la recuperación de subproductos, facilitar la

fabricación, mejorar el aroma y estabilizar la calidad de los alimentos, siendo las
enzimas industriales más utilizadas: carbohidrasas, proteasas y lipasas, aunque
también se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayoría de estas enzimas son
de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o vegetales superiores,
por consiguiente, a continuación se describen el uso y aplicación de las enzimas en
los sectores más importantes de la industria de los alimentos:

Industria del almidón y del azúcar: A partir del almidón se pueden obtener
jarabes de diferente composición y propiedades físicas. Los jarabes se utilizan en una
variedad de alimentos tales como gaseosas, dulces, productos horneados, helados,
salsas, alimentos para bebés, frutas enlatadas, conservas, entre otros. Para la
producción de jarabes de glucosa y maltosa hay tres etapas básicas en la conversión
enzimática del almidón que son gelatinización, licuefacción y sacarificación.
 La maltosa puede ser convertida en isomaltooligosacáridos (IMO) utilizando
una α-glucosidasa específica. Para la obtención de este compuesto con alto grado
pureza se utilizan glucansacarasas. Las glucansacarasas hidrolizan la sacarosa y
transfieren moléculas de glucosa a moléculas aceptoras como los IMO, mediante
enlaces glucosídicos α-(1-6).

Otro tipo de enzimas relacionadas con la hidrólisis del almidón soluble, que
contiene enlaces α-(1-4), son dos tipos de glucanotransferasas: la amilomaltasa y las
enzimas desramificantes de glicógeno/almidón (α-(1-6)), que son los puntos de
ramificación. Los productos de estas enzimas comercialmente disponibles se utilizan
como ingredientes en la industria de los alimentos.

Por otro lado, las ciclodextrinas, consideradas como fibra dietética no

digestible totalmente fermentable, son producidas por licuefacción del almidón y
adición de la enzima ciclodextrin glucosiltransferasa. También derivados del almidón
se producen por los gelificantes termoreversibles, que se han utilizado como
sustitutos de grasa en productos lácteos, mediante amilomaltasas o 4-α-
glucanotransferasas.

Productos Lácteos: La fabricación de productos lácteos en los que participan

enzimas es muy amplia e incluye quesos blandos y duros, leches fermentadas, leche
deslactosada, entre otros. Para la producción de quesos la principal enzima que se ha
utilizado desde hace mucho tiempo es la quimosina, que es un enzima proteolítica
que se obtiene tradicionalmente del abomaso (cuarto estómago) de terneros jóvenes.
 Se encuentra, como enzima digestiva, mezclada con pepsina, siendo la
proporción de quimosina y la calidad del cuajo, mayor cuanto más joven es el animal.
En el caso de la fabricación de quesos industriales se utilizan habitualmente
proteinasas obtenidas de microorganismos en lugar del cuajo animal, siendo una de
las más utilizadasmla proteinasa de Rhizomucor miehei, conocida como
mucorpepsina, que es también una aspartil-proteinasa, como la quimosina.

Otras enzimas que participan en la producción de quesos son las lipasas

presentes en la leche, que hidrolizan el componente graso, proporcionando cambios
característicos en el sabor del queso durante la maduración. Los caracteres deseables
producidos durante la maduración, incluyen la ruptura enzimática parcial y gradual de
carbohidratos, lípidos y proteínas, como consecuencia de la actividad metabólica de
los microorganismos presentes durante este proceso. La adición de enzimas
proteolíticas y lipolíticas exógenas permite acelerar el proceso de maduración de
algunos quesos, por ejemplo el queso Cheddar.

Por otra parte, la -galactosidasa, llamada también lactasa, hidroliza la lactosa

en Dglucosa y D-galactosa; se usa principalmente para la obtención de productos
deslactosados paraPor otro lado, la individuos intolerantes al disacárido. La
hidrólisis de la lactosa en leche puede realizarse en un fermentador con enzima libre o
inmovilizada.

Otras aplicaciones de la lactasa incluyen la prevención de la cristalización de

la lactosa en helados y postres congelados de leche. Otras enzimas involucradas en la
industria láctea, son aquellas que tienen relación con la preservación del alimento,
como la glucosa oxidasa, catalasa, dismutasa, entre otras.

Panificación y productos de trigo: El uso de enzimas en este sector industrial

se debe principalmente a la deficiencia enzimática en el trigo y en la harina que lleva
a la baja disponibilidad de azúcares libres fermentables disponibles para la levadura.
 El contenido de amilasa de la harina depende de las condiciones de
crecimiento y de cosecha del trigo. En climas húmedos la tendencia será tener alta
actividad de α-amilasa debido a la germinación de los granos, en tanto que en climas
secos el nivel de α-amilasa será bajo debido a la escasa germinación.

Una forma de incrementar el contenido de azúcares libres en la masa es

añadiendo enzimas exógenas como amilasas microbianas, que hidrolizan
preferentemente el enlace glucosídico (1-4) de la amilosa y la amilopectina,
mejorando la calidad del pan.

También la adición de lacasas posen mucho interés en la panificación debido a

su capacidad para entrecruzar biopolímeros y algunas investigaciones han demostrado
que las lacasas aisladas de Trametes hirsuta incrementaron la resistencia y
disminuyeron la extensibilidad de masas elaboradas a partir de masas de harina y
gluten. Otro tipo de enzimas que se ha sugerido pueden incrementar o mantener el
volumen de las barras de algunos tipos de panes son las transglutaminasas
microbianas cuando algunos ingredientes fueron sustituidos o reducidos durante el
mezclado de la masa.

Industria de grasas y aceites: El uso de enzimas en las industrias de aceites y

grasas es muy bajo, aunque se encuentran disponibles enzimas que pueden resolver
determinados problemas, por ejemplo, minimizar los subproductos indeseables. Las
enzimas también se pueden usar para producir aceites y grasas novedosas , tal es el
caso de las lipasas.
 Las lipasas son altamente específicas y pueden seleccionar los ácidos grasos
de algunas posiciones del triacilglicérido, para incorporar determinados ácidos grasos,
sin cambiar los de otras posiciones. De tal manera, que es posible modificar por
interesterificación el contenido de ácidos grasos, o por transesterificación lograr la
reconstitución de algunos de ellos.

Como se evidencia en el caso de la mantequilla de cacao, que es el ingrediente

principal en la producción de chocolate, cuya disponibilidad y costo fluctúan
ampliamente, puede ser sustituida por una grasa obtenida mediante una
interesterificación enzimática a partir del aceite de palma, que es más económico y
accesible, con propiedades similares a la mantequilla de cacao.

Por otro lado, debido a los efectos benéficos, el uso de ácidos grasos
poliinsaturados se ha incrementado como aditivos farmacéuticos, nutracéuticos y en
alimentos. Las lipasas microbianas son utilizadas para obtener ácidos grasos
poliinsaturados de lípidos de origen animal y vegetal como aceite de atún, arenque y
borraja.

Productos cárnicos: En el procesamiento de la carne, las enzimas con mayor

utilidad son las proteasas, cuya función principal es suavizar la carne. El ablandador
de carne ideal debería ser una enzima proteolítica específica para la hidrólisis del
colágeno y la elastina del tejido conectivo al pH de la carne. Entre las proteasas más
utilizadas en esta industria, se encuentran las de origen vegetal como la bromelina y
papaína, y las provenientes de microorganismos como la elastasa de Bacillus subtilis
y Aspergillus oryzae.
 Otra proteasa investigada es la actinidina proveniente del jugo del kiwi, esta
proteasa hidroliza las proteínas microfibrilares, dando como resultado nuevos
péptidos y la activación de mcalpaina (proteasa de la carne que hidroliza proteínas
microfibrilares). Actualmente, además de utilizar proteasas para aumentar la terneza
de la carne, se están haciendo esfuerzos para producir péptidos bioactivos contra la
hipertensión a partir de productos cárnicos reduciendo la alergenicidad de los
mismos.
Por otro lado, en productos cárnicos procesados también se usan
transglutaminasas, cuya función es mejorar las características funcionales de las
proteínas, proporcionándole al producto mejor textura y sabor.

Industria Cervecera: En la fabricación de cerveza se usan principalmente

proteasas, amilasas y glucanasas. La acción de todas estas enzimas durante las
primeras etapas del proceso, consiste en mejorar la licuefacción del almidón, regular
el contenido de azúcar y nitrógeno, mejorar la extracción, facilitar la filtración y
controlar la turbidez. Por ejemplo, la adición de amilasas en el mosto producen
dextrinas y maltosas que sirven como sustratos para la fermentación posterior. Por
otro lado, las proteasas degradan proteínas formando aminoácidos y péptidos.

Durante la fermentación y maduración, la adición de enzimas sirve para

controlar la turbidez. Dentro de las glucanasas que se utilizan en la industria
cervecera, están las pululanasas cuya función es hidrolizar los enlaces α-(1-6)
glucosídicos, desramificando la amilopectina o las dextrinas. Estas enzimas se
utilizan principalmente en la elaboración de cervezas atenuadas, ligeras y bajas en
calorías.
 La elaboración de cervezas ligeras requiere una maceración prolongada, lo
cual puede reducir la capacidad de la sala de cocción, con el uso de pululanasas, se
reduce el tiempo de maceración hasta en un 50%, conservando la atenuación deseada.
Evidentemente, el resultado es un proceso más rápido sin sacrificar el sabor, con un
ahorro de tiempo y energía.

Por consiguiente, las enzimas son proteínas con actividad biológica que
catalizan reacciones bioquímicas en diferentes organismos. A ellas debemos multitud
de acciones metabólicas, desde la obtención de energía a la duplicación de las células.
Estas proteínas se mantienen además inalterables durante mucho tiempo, lo que las
hace especialmente interesantes para la tecnología y la seguridad de los alimentos.
Sin embargo, un estudio danés obliga a replantear el uso de esta tecnología en ciertos
alimentos debido a la capacidad alergénica de 19 enzimas comerciales diferentes.

Al tiempo que las enzimas resultan esenciales para el metabolismo de todo ser
vivo, pueden también utilizarse de forma independiente para activar reacciones
químicas fuera de los organismos vivos. Por este motivo, su uso se remonta miles de
años atrás, tal y como muestra la función de los microorganismos en la producción de
alimentos fermentados y de alimentos alcohólicos.

No obstante, esos productos se han ido elaborando gracias a la acción de

microorganismos que poseen esa actividad enzimática asociada, lo que implicaba que
para tener un alimento concreto eran necesarias las bacterias. Eso puede suponer
ciertos riesgos, puesto que con los microorganismos beneficiosos se pueden presentar
otros patógenos o pueden coexistir otros enzimas que proporcionen características
menos agradables.