LABORATORIO #6 – ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Zharick Vanessa, Rivas Hernández María de los Ángeles,

Romero Arrieta Ivana Jesús, Thowinsson Hoyos Samuel Elías
Facultad ciencias de la salud- Bacteriología, Universidad de Córdoba-Montería, 19 de
mayo del 2023

RESUMEN catalizadores biológicos, acelerando las

En esta práctica se realizó una serie de
procedimientos con respecto a la
actividad enzimática. Se llevó a cabo dos
tipos de experimentos con el fin de
determinar con estos, los efectos que
tienen diversos factores, como la
temperatura y el PH, sobre la actividad de
las enzimas. Se observó un conjunto de
reacciones derivadas del contacto de las
enzimas con el peróxido de hidrógeno, y
seguido a esto la formación de un
burbujas de oxígeno que se desprende por
la reacción de la enzima catalasa; de esta
misma manera, se pudo comprender la
presencia de hidrólisis del almidón por
amilasa, mediante la observación de la
saliva, y las reacciones y cambios que
presentaba una vez fuese expuesta a
ciertos reactivos y procesos diferentes.
INTRODUCCIÓN
La actividad enzimática es un proceso
biológico fundamental que ocurre en
todos los seres vivos. Las enzimas son
moléculas de proteína que actúan como
reacciones químicas necesarias para
mantener la vida, incluyendo la digestión
de alimentos, la producción de energía y
la síntesis de proteínas.
Esta velocidad depende de varios factores
como la concentración de la enzima y el
sustrato, la temperatura, el pH, y la
presencia de cofactores o inhibidores. La
medición de la actividad enzimática es
importante en muchos campos,
incluyendo la biología molecular, la
bioquímica, la medicina y la industria
alimentaria.
OBJETIVOS
• Comprender los mecanismos de acción
enzimática sobre los alimentos.
• Reconocer la acción catalítica de
amilasa salival, sobre el almidón.
• Comprobar la hidrólisis de la sacarosa
por la enzima invertasa.
• Estudiar el efecto de los cambios de la
concentración, el pH y la temperatura
sobre la actividad enzimática de la METODOLOGÍA
amilasa y la catalasa.
Actividad 1: hidrólisis del almidón por la
amilasa

Se rotularon 2 dos En cada tubo se

MATERIALES Y MÉTODOS recogieron 5ml de
tubos de ensayo A y
B, respectivamente. saliva (parte
MATERIALES
liquida).
En el laboratorio de biología, se realizó la
práctica #6 sobre actividad enzimática, en
la que se comprendieron los mecanismos El tubo A no tuvo ningún
Se rotularon 4 tratamiento, mientras que
de acción enzimática sobre los alimentos. tubos de ensayo el tubo B, se le adicionó 1
Para esta práctica se realizaron dos 1a, 2a, 3a y 4a. mL de HCl al 10%, se
actividades diferentes, de las cuales tenían agitó y dejó reposar por 10
algunos materiales en común y otros minutos.
desiguales; Se utilizaron los siguientes
materiales:
Se vertió en cada tubo Del tubo A se agregaron
Materiales en común: de ensayo 2 ml de 5 gotas de saliva al tubo
 Tubos de ensayo. solución de almidón 1a y 20 gotas de saliva
1%, agitamos. al tubo 2a, se mezcló y
 Gradilla.
se dejó reposar por 10
 Agua destilada. minutos.
 Pipetas Pasteur.
 Ácido clorhídrico (HCl) al 10%.
Luego de los 10 minutos
Materiales diferentes por cada actividad: transcurridos la mitad del Se rotularon 4
contenido del tubo 1a se tubos de ensayo
 Actividad 1:
agregó al tubo 1b, el del 2a 1b, 2b, 3b y 4b.
 Vasos de precipitado de 100 ml. al 2b, el del 3a al 3b y el
 Lugol. del 4a al 4b.
 Soluciones de almidón al 1%.
 Preparado de saliva.
 reactivo de Benedict
Se le realizo a los
 Actividad 2: Se le realizo a los tubos
tubos 1b, 2b, 3b y
 Papa. 1a, 2a, 3a y 4a la
4b la prueba de
 Cajas Petri. prueba de Lugol.
Benedict, se llevó a
 H2O2: Peróxido de hidrogeno (agua baño María por 5
oxigenada). minutos.
 Hígado.
 Carne de res.
 Zetas de hongo. Se observaron
 Hielo. resultados de cada
 Equipo baño maría. uno de los tubos.
 Actividad 2: factores que afectan la RESULTADOS Y ANÁLISIS
actividad enzimática de la catalasa
ACTIVIDAD 1: HIDRÓLISIS DEL
Se cortaron 4 trozos de ALMIDÓN POR LA AMILASA
Se inició rotulando
los tubos de ensayo y cada muestra (papa,
En esta actividad, con respecto al
las cajas de Petri que res, hígado, hongo), del
procedimiento descrito en la metodología
serían utilizadas mismo tamaño
de este informe; se obtuvieron los
siguientes resultados:

Se añadió agua En un tubo de ensayo En los tubos de ensayo 1a, 2a, 3a y 4a, a
destilada hasta ser se añadió 1 trozo de los cuales se les realizo prueba de Lugol,
cubiertos. Se sometió papa, res y hongo. Y presentaron las siguientes características:
a baño maría durante en otro tubo de
30 minutos. Tubos 1a y 2a; el tubo 1a, el precipitado
ensayo se añadió un
trozo de hígado. adquirió el color morado del contraste,
tenía un aspecto morado opaco y el tubo
Una vez pasado el 2a, la intensidad del contraste morado era
tiempo se colocaron Se agregaron 3 gotas de
H2O2 en cada muestra. mucho más opaca, casi no visible; lo que
las muestras de corresponde a que a la cantidad de
manera equidistante Se observaron y
analizaron los resultados almidón que aún se encontraba en las
en una caja de Petri.
sustancias, el cual mostraba si la enzima
había hecho o no su labor. Este resultado
nos indicaba que, si hubo actividad, pero
Una vez pasado el En otro tubo de ensayo
que no se desarrolló completamente el
tiempo se colocaron se añadieron los 4
las muestras de almidón en la enzima.
trozos de muestras y
manera equidistante se llevaron a una caba Con lo se pudo comprobar que se rompen
en una caja de Petri. con hielo durante 30 las cadenas de glucosa que se encontraban
minutos. en el almidón, debido a que esta prueba
nos indica si hay presencia de
Se agregaron 3 gotas de Se colocó 1 trozo de polisacáridos en las sustancias
H2O2 en cada muestra. cada muestra en otra
Se observaron y caja de Petri de
analizaron los manera equidistante.
resultados

Se colocó 1 trozo de
cada muestra en una
caja de Petri de
manera equidistante.
Se añadieron 3 gotas
de HCL al 10%, se
esperaron 2 minutos y
luego se añadieron 3
gotas de H2O2 en
cada muestra.
Se añadieron 3 gotas
de H2O2 en cada
muestra. Se observaron
y analizaron los
resultados
Dibujo 1: coloración de los tubos de
Se observaron y
ensayo. El tubo 1ª el cual adquirió el
analizaron los
resultados.
color morado del contraste, tenía un lado, el tubo 2b presentó un tono verde
aspecto morado opaco y 2a presentando biche, indicando que posee una mayor
contraste morado era mucho más opaca, concentración de azúcares y por lo tanto,
casi no visible después de aplicarles el mayor hidrólisis.
Lugol.
Tubos 3a y 4a; El tubo 3a, se tornó
completamente de color morado muy
oscuro, al igual que al tubo 4a; esto es
producido en causa de que el almidón no
se desarrolló, lo cual indica que se obtuvo
una respuesta negativa; ya que la enzima
no actuó sobre el almidón, porque fue
inactivada por el ácido clorhídrico (HCl),
el cual desnaturalizo la enzima a causa de
la acidez que produce, y cambio su
estructura alterando su pH optimo Dibujo 3: Coloración de los tubos de
necesario. ensayo 1b y 2b. El tubo 1b presente una
coloración verde

Tubo 3b y 4b: en ambos tubos se

evidenció una tonalidad azul que indica
una respuesta negativa ante la prueba de
Benedict, es decir, no hubo azúcares
reductores y por lo tanto no hubo
hidrólisis. Esto sucedió debido a que al
agregar HCL al 10% a la mezcla, se alteró
el pH. y por lo tanto, se desactivó la
acción de la enzima.
Dibujo 2: coloración de los tubos de
ensayo 3a y 4a al aplicarles el Lugol. El
tubo 3a, se tornó completamente de color
morado muy oscuro, al igual que al tubo
4a; esto es producido en causa de que el
almidón no se desarrolló

Tubos 1b y 2b: El tubo 1b presente una

coloración verde que indica la presencia
de azúcares reductores. Por esta razón, la
enzima actuó sobre el almidón y hubo
hidrólisis durante el procedimiento Dibujo 4: Coloración de los tubos 3b y
realizado pero de manera parcial. Por otro 4b. Ambos tubos se evidenció una
tonalidad azul dando a entender que
presentan ausencia de azúcares
reductores y por lo tanto, no hubo
hidrolisis de almidones.
ACTIVIDAD 2: FACTORES QUE
AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA DE LA CATALASA
Los resultados de esta actividad partieron
del procedimiento realizado mediante el
corte de diferentes sustratos, en este caso
carne, hígado, unas zetas de hongo y
papa. Estos colocado en diferentes cajas
de Petri (como se presenta en el dibujo
uno), para que así su buena distribución
sea esencial para experimentar y
presenciar el cambio de los diferentes
parámetros en la enzima catalasa y como
la actividad actúa en estos
sustratos o solidos
embargo, como esta es prueba de la
enzima catalasa, en cada experimento se
le va agregó 3 gotas de peróxido de
hidrogeno (H2O2)
PRIMER TRATAMIENTO O
EXPERIMENTO DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA DE CATALASA
En este primer tratamiento de los
diferentes sustratos, solamente se agregó
las tres gotas de peróxido de hidrogeno,
esto con el fin de demostrar como actuaba
la actividad enzimática en condición
normales. Mediante una tabla se
registraron los datos de como actuó la
enzima analizando el Burbujeo que
producía, en donde 5 era la reacción muy
rápida y con mucho burbujeo y 0 donde
no hubo reacción. “Las burbujas que se
forman son una indicación visual de que
la enzima catalasa está descomponiendo
activamente el peróxido de hidrógeno.
Cuanto más rápido se formen las
burbujas, mayor será la actividad
catalítica de la enzima”. Esto responde a
unas de las preguntas presionadas por la
guía.

Dibujo 1: manera en que se distribuyó los

diferentes sustratos en las cajas de Petri
para presenciar la actividad enzimática
catalasa cambiando los parámetros
(mostrando carne, zetas de hongo,
hígado y papa).
En esta actividad, se hizo esta
distribución en 4 cajas de Petri diferentes,
Dibujo 2: representación de como hubo
con la diferencia de que cada una iba a
burbujeo o como actuó la actividad
cambiar un parámetro para ver cómo
enzimática en los sustratos sin
responde esta proteína catalizadora. Sin
tratamiento en presencias de peróxido de La reacción produce moléculas de agua y
hidrogeno oxígeno gaseoso. El oxígeno se libera en
forma de burbujas porque es insoluble en
agua y tiende a escapar del líquido en
En este caso, sin tratamiento, hubo forma de gas.
actividad enzimática catalasa en todos los
sustratos presentes, pero con la diferencia
que hubo más burbujeo en uno que en SEGUNDO TRATAMIENTO O
otro. Los resultados fue que la papa fue EXPERIMENTO DE LA ACTIVIDAD
donde hubo más burbujeo, segundo el ENZIMATICA DE CATALASA
hígado que tuvo un burbujeo de 4, le
En esta segunda experimentación de la
sigue las zetas de hongo donde la
actividad enzimática catalasa, se agregó
actividad fue de 3 y por último la
en primera instancia tres gotas de ácido
carne fue de dos.
clorhídrico al 10% (HCl) dejándola actuar
por 2 minutos, después de esto se le
agregó las tres gotas de peróxido de
ENZIMA Reacción de
hidrógeno. La finalidad de agregarle
muestras sin
ácido clorhídrico al 10% es ver cómo
tratamiento
actúa la actividad enzimática mediante el
Papa 5 cambio de PH, en este
Zetas de hongo 3 caso disminuyéndolo. La descomposición
Carne 2 del peróxido de hidrogeno fue menor y
Hígado 4 esto se puede evidenciar con que hubo
Tabla representativa de la obtención de datos en
el primer tratamiento o experimentación menor burbujeo. (Dibujo 3)
enzimática

Explicación de este fenómeno:

Cuando se agrega peróxido de hidrógeno
(H2O2) a un sustrato que contiene la
enzima catalasa, se forman burbujas
debido a la reacción catalítica que ocurre
entre la catalasa y el peróxido de
hidrógeno.
La catalasa acelera la descomposición del
peróxido de hidrógeno en agua (H2O) y
oxígeno (O2) a través de la siguiente
reacción química: Dibujo 3: Representación de burbujeo o
actividad enzimática en los diferentes
2 H2O2 -> 2 H2O + O2
sustratos utilizados en la presencia de
ácido clorhídrico cambiando su PH y
haciendo una menor actividad.
Los resultados de esta experimentación
registrados al momento de realizarlo es
que, en presencia de ácido clorhídrico al
10% tuvimos mayor actividad enzimática
catalasa en el hígado con un 3 en el rango
establecido, de segundo y tercero quedó
la papa y la carne donde hubo una
actividad o burbujeo de 1, por último, la
seta de hongo no ocurrió
ninguna actividad.
ENZIMA Reacción en
muestras
sometidas a ácido
clorhídrico al 10%
Papa 1
Zetas de hongo 0
Carne 1
hígado 3 TERCER TRATAMIENTO O
Tabla representativa de la obtención de datos en
el segundo tratamiento o experimentación
enzimática
al agregar ácido clorhídrico en una prueba
de catalasa, el pH disminuirá y esto puede
afectar la actividad de la enzima, tanto en
términos de desnaturalización como de
cambios en la velocidad de reacción.
Ahora bien, “El pH juega un papel crítico
en la actividad enzimática, ya que afecta
la estructura tridimensional de la enzima
y, por lo tanto, su capacidad para
interactuar con su sustrato. Cada enzima
tiene un rango de pH óptimo en el cual
muestra la máxima actividad enzimática.
Por otro lado, también es importante tener
en cuenta otros casos o situaciones
parecidas. En el caso de las enzimas
digestivas del estómago, como la pepsina,
que desempeña un papel importante en la
descomposición de las proteínas, tienen
un pH óptimo alrededor de 2.0. Esto se
debe a que el ambiente ácido del
estómago, generado por el ácido
clorhídrico secretado por las células
parietales del estómago, permite que la
pepsina funcione de manera óptima.
Cuando el pH se aumenta a 4.0, por
ejemplo, debido a la neutralización
parcial del ácido estomacal o por
cualquier otro motivo, tendrá un impacto
significativo en la digestión. Esto se debe
a que el pH elevado afectará la actividad
de las enzimas digestivas estomacales”.
Esto responde unas de las preguntas
proporcionadas por la guía.
EXPERIMENTO DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA DE CATALASA
Para este experimento, el parámetro que
cambia es el de la temperatura, haciendo
que esta se eleve mucho en los cuatro
sustratos. Este procedimiento se realizó
mediante dos tubos de ensayo para su
calentamiento, en un tubo de ensayo se
colocaron tres sustratos con agua hasta
cubrirlos. Por otro lado, se hizo lo mismo
en otro tubo de ensayo, pero con
solamente el hígado con agua hasta cubrir
este sustrato, estos dos tubos se llevaron a
baño maría durante 30 minutos, pasado
esto, rápidamente se sacaron los sustratos
de los tubos y se distribuyeron en la
manera acordada en una caja de Petri,
para que inmediatamente se agregara el
peróxido de hidrogeno y ver la actividad
enzimática
Dibujo 4: representación grafica de como
fue el resultado de la preparación de los
tubos que fueron calentado en baño
maría
Dibujo 5: figura de como fue el resultado
de la actividad enzimática (burbujeo) en
caja de Petri después de que los sustratos
fueran calentados.
La temperatura tiene una relación
estrecha con la actividad enzimática, ya
que afecta la velocidad de las reacciones
enzimáticas. Los resultados de esta
experimentación mediante el cambio de
temperatura muy alta, fue que la actividad
enzimática fue reducida notoriamente,
dándonos así muy o nulo burbujeo en los
diferentes sustratos, en donde tres de ellos
no tuvieron actividad de la enzima
catalasa. Sin embargo, la papa Tuvo una
pequeña actividad enzimática de 1, pero
fue muy difícil apreciarla.
ENZIMA Reacción
sometidas en
muestras a calor
Papa 1
Zetas de hongo 0
Carne 0
Hígado 0
Tabla representativa de la obtención de datos en
el tercer tratamiento o experimentación
enzimática.
EXPLICACION DEL FENOMENO:
Después de realizar una ardua
investigación se encontró que, aunque en
aumento de temperatura que no afecte
gravemente a la enzima, su actividad
catalizadora aumento. Pero en el caso de
esta experimentación eso no sucedió, y lo
que ocurrió fue que “cuando las enzimas
se exponen a temperaturas altas, por
encima de su rango óptimo, pueden
suceder los siguientes fenómenos:
Desnaturalización: Las altas temperaturas
pueden provocar la desnaturalización de
la enzima, lo que significa que su
estructura se altera y pierde su función
biológica. Las interacciones débiles,
como los puentes de hidrógeno y las
fuerzas de Van der Waals, que mantienen
la estructura de la enzima, se rompen con
el aumento de la temperatura, lo que
resulta en una pérdida de la actividad
enzimática.
Pérdida de estabilidad: Las altas
temperaturas pueden hacer que la enzima
sea menos estable y más propensa a la
degradación o a la agregación, lo que
afecta su actividad y capacidad para
catalizar reacciones específicas”.
Por otro lado, existen casos de la vida que
tiene relación con este fenómeno, como el
caso del efecto que podría tener una
fiebre alta prolongada para el
funcionamiento de las enzimas, la
respuesta está muy relacionada con el
fenómeno que ocurrió en esta Dibujo 6: Muestra grafica de cómo
experimentación de la temperatura, puede estaba él tubo de ensayo cuando se
afectar el funcionamiento de las enzimas sometió a bajas temperaturas en la
al provocar su desnaturalización y experimentación.
disminuir su actividad. Estos efectos
pueden tener implicaciones en la
capacidad del organismo para llevar a
cabo reacciones metabólicas y mantener
su funcionamiento normal. Todo esto
responde a unas de las preguntas
proporcionadas por la guía.

CUARTO TRATAMIENTO O
EXPERIMENTO DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA DE CATALASA
Para esta experimentación enzimática se
hizo un procedimiento parecido al
tratamiento anterior, con la diferencia
que, en este caso, la temperatura bajó y
los sustratos obtuvieron una menor
temperatura en este procedimiento, en
este caso se llenó un tubo de ensayo con
los cuatro diferentes sustratos en donde
fue expuesto 30 minutos a Dibujo 7: distribución del sustrato
bajas temperaturas, realizado esto se hizo después de realizar la prueba y como
la distribución establecida en la caja de ocurrió la actividad enzimática en cada
Petri y se hizo la experimentación con las una de ellas a baja temperatura.
3 gotas de peróxido. Este especifico
tratamiento tiene la finalidad de saber
cómo actúa el burbujeo de la enzima RESULTADOS:
catalasa a bajas temperaturas
Los resultados de esta experimentación Efectos cinéticos: la mayoría de las
no fueron los esperados, pues a altas o enzimas exhiben una actividad óptima a
muy bajas temperaturas la actividad temperaturas elevadas, pero algunas
enzimática se ve afectada negativamente, enzimas pueden exhibir velocidades de
en este caso de baja temperatura, los reacción más altas a temperaturas más
resultados fueron que hubo mayor bajas debido a los efectos cinéticos
actividad enzimática y con ello más específicos de la enzima y sus sustratos.
burbujeo. El resultado fue que el hígado
Es importante señalar que estos casos son
tuvo mayor burbujeo que los demás con
excepciones y no representan la regla
5, le sigue las zetas de hongos con un
general para la mayoría de las enzimas.
burbujeo de 4, más abajo está la papa con
La mayoría de las enzimas muestran un
un burbujeo de 3, y por último está la
aumento en la actividad enzimática dentro
carne con un burbujeo de 2.
de un cierto rango de temperatura,
ENZIMA Reacción en generalmente disminuyendo a
muestras temperaturas más bajas.
sometidas a frio
Papa 3
Zetas de hogos 4
Carne 2
Hígado 5

El hallazgo de que la actividad enzimática

de la catalasa fue mayor de lo esperado a
temperaturas más bajas puede representar PREGUNTAS RESTANTES DE
una excepción a la regla general. En RESULTADO Y DISCUSIONES:
determinadas circunstancias, ciertas
¿Ocurrió la misma reacción en todas
enzimas pueden mostrar una mayor
las muestras?
actividad a temperaturas inferiores a las
normales. Esto puede ser por varias No, esto porque son diferentes tipos de
razones, incluyendo: sustratos, también pudo cambiar la
reacción por diferentes cambios de
Adaptación a condiciones específicas:
parámetros presentados en cada una de
algunas enzimas pueden haber
estas, como el PH y la temperatura,
evolucionado para funcionar de manera
dándonos así, la misma reacción, pero
óptima en condiciones ambientales
mayor activa en unas que otra
específicas, como las bajas temperaturas.
Conocidas como enzimas psicrófilas,
estas enzimas han desarrollado
adaptaciones estructurales y bioquímicas ¿Qué otros métodos se podrían utilizar
que les permiten ser más activas a bajas para explorar el funcionamiento de las
temperaturas. enzimas estudiadas en el laboratorio?
Indique qué otras enzimas actúan en
nuestro cuerpo humano
Cinética enzimática: Este método
permite medir la velocidad de una
reacción enzimática en función de la
concentración de sustrato y/o enzima. Se
pueden realizar experimentos para
determinar la cinética de la reacción
enzimática, incluyendo la determinación
de la constante de Michaelis-Menten y la
velocidad máxima de la enzima.
Inhibición enzimática: Se pueden
realizar experimentos para estudiar cómo
diferentes sustancias pueden inhibir la
actividad de la enzima. Esto puede ayudar
a comprender los mecanismos de
inhibición y cómo las sustancias pueden
interferir con las reacciones enzimáticas.
Análisis de productos y sustratos: Se
pueden utilizar técnicas analíticas para
detectar y cuantificar los productos y
sustratos de una reacción enzimática. Esto
puede incluir técnicas como la
espectrofotometría, cromatografía u otras
técnicas específicas para identificar y
cuantificar los compuestos involucrados
en la reacción.
En cuanto enzimas que están en nuestro
cuerpo:
Amilasa: Esta enzima se encuentra en la
saliva y el páncreas y ayuda en la
descomposición del almidón en azúcares
más simples.
Pepsina: Es una enzima digestiva presente
en el estómago que descompone las
proteínas en péptidos más pequeños.
Lipasas: Son enzimas pancreáticas que
descomponen los lípidos en ácidos grasos
y glicerol, lo cual es esencial para la
digestión de grasas.
DNA polimerasas: Son enzimas
involucradas en la replicación del ADN
durante la división celular.
RNA polimerasas: Son enzimas
responsables de la síntesis de ARN a
partir de una hebra de ADN molde.
¿Conoce de alguna condición médica
cuya causa sea el mal funcionamiento
de una enzima?
Algunos ejemplos de enfermedades
metabólicas causadas por el mal
funcionamiento de una enzima incluyen:
Fenilcetonuria (PKU): Es causada por la
deficiencia de la enzima fenilalanina
hidroxilasa, que es necesaria para
descomponer el aminoácido fenilalanina.
La acumulación de fenilalanina en el
cuerpo puede ser tóxica para el sistema
nervioso central y puede causar
discapacidad intelectual si no se trata
adecuadamente.
Enfermedad de Gaucher: Es una
enfermedad de almacenamiento lisosomal
causada por la deficiencia de la enzima
glucocerebrosidasa. Esto lleva a la
acumulación de glucocerebrósido en los
lisosomas, lo que afecta diferentes
órganos y tejidos, especialmente el
hígado, el bazo y la médula ósea.
Enfermedad de Tay-Sachs: Es una
enfermedad de almacenamiento lisosomal
causada por la deficiencia de la enzima
hexosaminidasa A. Esto resulta en la
acumulación de gangliósidos en el
cerebro, lo que provoca daño neurológico
progresivo y deterioro cognitivo.
Fibrosis quística: Es una enfermedad
genética causada por mutaciones en el
gen CFTR, que codifica una enzima de
transporte de iones. Esto conduce a la
acumulación de moco espeso y pegajoso
en los pulmones, el páncreas y otros
órganos, lo que causa problemas
respiratorios y digestivos.
PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
¿Qué es una enzima?, ¿Qué enzima
contiene el hígado?, ¿Cuál es su
función en el metabolismo de los
alimentos?
Las enzimas, también conocidas como
catalizadores biológicos o
biocatalizadores, aceleran de forma
sustancial la velocidad a la que
transcurren las reacciones químicas. Las
enzimas están formadas por aminoácidos.
Esto quiere decir que son sustancias
reguladoras en el cuerpo de los seres
vivos, por lo general disminuyendo
la energía inicial requerida para poner en
marcha la reacción.
Las principales enzimas que contiene el
hígado son las transaminasas,
las fosfatasa alcalina, la gamma GT y las
CDT. Estas enzimas ayudan al hígado a
transformar el alimento en energía; y
cuando sus concentraciones son altas,
puede ser un signo de que el hígado está
lesionado o irritado.  Deshidrogenasa láctica., Lisozima.,
Después de ingerir alimentos, nuestro
sistema digestivo utiliza enzimas para:
degradar o descomponer las proteínas en
aminoácidos, convertir las grasas en
ácidos grasos y en transformar los
carbohidratos en azúcares simples; y el
cuerpo puede utilizarlos como fuentes de
energía cuando lo necesita. Estos
compuestos son absorbidos por la sangre,
que los transporta a las células; y después
de que entran en las células, otras enzimas
actúan para acelerar o regular las
reacciones químicas encargadas de
"metabolizar” estos compuestos.
Durante estos procesos, la energía de
estos compuestos se puede liberar para
que el cuerpo la utilice o bien
almacenarse en los tejidos corporales,
sobre todo en el hígado, en los músculos
y en la grasa corporal.
¿Cuáles son los componentes de la
saliva? y ¿cuál es la función principal
de la amilasa?
 La saliva está compuesta en un:
o 99% de agua
o 1% sólidos disueltos. Que se divide
en componentes que son:
o Orgánicos proteicos; Albúmina,
Amilasa, ß-glucoronidasa,
Carbohidrasas, Cistatinas.k, Factor
de crecimiento epidermal. .,
Enterasas., Fibronectina., Gustinas.,
Histatinas., Anticuerpos como las
Inmonuglobulinas A, G y M.,
Kalicreína., Lactoferrina., Lipasa.,
Mucinas., Factor de crecimiento
nervioso., Peptidasas., Fosfatasas.,
Proteínas ricas en prolina.,
Ribonucleasas., Peroxidasas.,
Componente secretorio, Proteínas
ricas en tirosina, Inmunoglobulina A
secretora., Proteínas del suero. y
Proteínas unidas a vitaminas.
 o Orgánicos no proteicos; Creatinina,
Glucosal, Lípidos, Nitrógeno, Ácido
siálico., Urea  y Ácido Úrico.
 Inorgánicos; Amoníaco, Bicarbonato,
Calcio, Cloruro., Fluoruro., Yodo.,
Magnesio., Fosfatos., Potasio., Sodio.,
Sulfatos., Tiocinatos. y
Amortiguadores no específicos. Se
comportan como electrolitos, siendo
los más importantes: sodio, potasio,
cloruro y bicarbonato, contribuyen
con la osmolaridad de la saliva, la
cual es la mitad de la del plasma, por
lo tanto la saliva es hipotónica con
respecto al plasma.
 La amilasa es una
enzima que hidroliza
al almidón rompiendo sus enlaces y
liberando glucosa y maltosa
(disacárido formado por dos
moléculas de glucosa)., es decir, se
encargan de digerir el glucógeno y el
almidón para formar azúcares
simples; esta se produce
principalmente en las glándulas
salivares y en el páncreas.
La sacarosa es una molécula común
presente en muchos productos
vegetales. ¿Con qué objeto es
hidrolizada por las células?
La sacarosa es una molécula de disacárido
formada por una unidad de glucosa y una
unidad de fructosa unidas por un enlace
glucosídico. Esta molécula es una fuente
importante de energía para muchos
organismos, incluyendo las células
vegetales y animales.
Cuando las células necesitan energía, la
sacarosa es hidrolizada por una enzima
llamada sacarasa. La sacarasa rompe el
enlace glucosídico de la sacarosa,
separando la glucosa y la fructosa. Así, la
glucosa puede ser utilizada por la célula
como fuente de energía a través de la
glucólisis, mientras que la fructosa se
puede convertir en glucosa o utilizada en
otras rutas metabólicas.
Identificar bajo qué condiciones de
temperatura y pH, la enzima tiene su
mejor actividad (mayor velocidad de
reacción).
La mayoría de las enzimas tienen una
temperatura óptima de alrededor de 37°C,
que es la temperatura corporal normal de
los mamíferos, incluyendo a los seres
humanos. A temperaturas más bajas, la
actividad enzimática puede disminuir
debido a la disminución de la energía
cinética de las moléculas; y por el
contrario, a temperaturas demasiado altas
las enzimas pueden desnaturalizarse y
perder su actividad debido a la ruptura de
los enlaces moleculares.
En cuanto al pH óptimo también puede
variar, pero muchas enzimas tienen un pH
óptimo cercano a 7 y 7.4, que es el pH
neutro de la mayoría de los organismos.
Sin embargo, algunas enzimas pueden
tener un pH óptimo más ácido o más
básico. Los cambios en el pH pueden
alterar la carga de las moléculas de la
enzima y su capacidad para interactuar
con los sustratos, lo que puede afectar la
actividad enzimática.
Indagar sobre los siguientes términos
Enzimas: Las enzimas son proteínas que
actúan como catalizadores biológicos en
las células. Son responsables de acelerar
las reacciones químicas específicas que
tienen lugar en los organismos vivos, sin
ser consumidas en el proceso. Las
enzimas funcionan al unirse a moléculas
específicas llamadas sustratos y facilitar
la conversión de estos sustratos en
productos.
Catalizadores: Un catalizador es una
sustancia que acelera la velocidad de una
reacción química sin sufrir cambios
permanentes en su estructura o cantidad al
final del proceso. Los catalizadores
facilitan la formación o ruptura de enlaces
químicos, disminuyendo la energía de
activación necesaria para que la reacción
ocurra.
Producto: son los compuestos químicos
que se generan como resultado de las
reacciones catalizadas por las enzimas.
Los productos de una enzima dependerán
del sustrato o sustratos con los que
interactúa y de la reacción que cataliza.
El sitio activo de una enzima está
compuesto por residuos de aminoácidos
que pueden formar enlaces químicos
transitorios, como enlaces iónicos,
enlaces covalentes o puentes de
hidrógeno, con los sustratos. Estas
interacciones permiten que la enzima
reconozca y se una selectivamente a los
sustratos específicos que debe catalizar.
Sitio activo de una enzima: El sitio
activo de una enzima es una región
específica de la molécula enzimática
donde se lleva a cabo la interacción con
los sustratos y donde ocurren las
reacciones químicas catalizadas por la
enzima.
Complejo enzima-sustrato: El complejo
enzima-sustrato es la estructura formada
por la unión entre una enzima y su
sustrato en el sitio activo de la enzima.
Cuando un sustrato se acerca y se une al
sitio activo de una enzima, se forma el
complejo enzima-sustrato. Una vez
formado el complejo enzima-sustrato, se
produce una serie de cambios químicos en
el sustrato, que puede incluir ruptura de
enlaces, formación de nuevos enlaces o
reordenamiento de grupos funcionales.
Estos cambios químicos conducen a la
conversión del sustrato en productos.
Activadores: son moléculas que se unen
a las enzimas y aumentan su actividad.
Son lo opuesto a los inhibidores
enzimáticos. Estas moléculas a menudo
están involucradas en la regulación
alostérica de enzimas en el control del
metabolismo.
Coenzimas: Son compuestos orgánicos
que facilitan la acción de las enzimas y
pueden unirse temporal o
permanentemente a una enzima. Estas
pueden catalizar reacciones, pero no con
la misma eficacia que cuando están
unidas a una enzima.
Inhibidores competitivos: Son los
inhibidores que pueden unirse a una
enzima y bloquear la unión del sustrato,
por ejemplo, al pegarse al sitio activo.
Esto se conoce como inhibición
competitiva porque el inhibidor "compite"
con el sustrato por la enzima. Lo cual
implica que, solo el inhibidor o bien el
sustrato puede estar unido a la enzima en
un momento dado.
Inhibidores no competitivo: Son los
inhibidores no bloquea la unión del
sustrato con el sitio activo, sino que se
pega a otro sitio y evita que la enzima
haga su función. Lo cual indica que tanto
el inhibidor como el sustrato pueden estar
unidos a la enzima al mismo tiempo.
Energía de activación enzimática: En
esta las enzimas realizan la tarea
fundamental de disminuir la energía de
activación, es decir la cantidad de energía
que se debe agregar a una reacción para
que esta comience
CONCLUSIÓN
En esta práctica de actividad enzimática
se pudo entender que las enzimas son
proteínas y propiedades muy
estructuradas que catalizan las reacciones
químicas y que su función principal está
entrelazada y doblada una o más cadenas
de polipéptidos, que proporcionan un
pequeño grupo de aminoácidos para
formar un sitio activo, o donde se une el
sustrato, y donde se realiza la reacción.
Desde la hidrólisis del almidón por la
amilasa se experimentó cómo es que la
amilasa salival actuó sobre el almidón,
también la presencia de éste y la de sus
productos: la glucosa y maltosa. Al igual
que con la prueba de la catalasa se
observó cómo reaccionó el agua
oxigenada con la catalasa, liberando
oxígeno y energía, lo cual
provoca que haya efervescencia.
Así mismo, se observó como la enzima
puede detener o acelerar la reacción
dependiendo de las condiciones en las que
estas se den, es muy importante el pH, el
tiempo, la concentración del sustrato y la
temperatura para la enzima con el fin de
que su efecto catalizador sea muy
efectivo. Se pudo identificar que Cuando
se varían las concentraciones, pH y
temperatura de una reacción enzima-
sustrato, estas se ven afectadas en su
capacidad catalítica.
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