UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

SEDE GUADALUPE
ESCUELA DE AGRONOMÍA
EXPERIENCIA CURRICULAR: BIOQUÍMICA AGRÍCOLA

SEMANA 3:

• Enzimas: Características generales. Holoenzima,

Apoenzima, Cofactores.
• Mecanismos de reacción enzimática.

Dr. E. MARINO OLIVARES DE LA CRUZ

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 Enzimas

ENZIMAS:
CARACTERÍSTICAS
GENERALES. HOLOENZIMA,
APOENZIMA, COFACTORES

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Prof. E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Agrícola
 Enzimas: Definición

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS (E)?

• Biocatalizadores
específicos que actúan
sobre un sustrato para
formar un nuevo
compuesto (el producto).
• Catalizadores biológicos
de naturaleza proteica (≈
99.9%) y también
de ARN (ribozimas: ≈
0.1%).
La presencia
Catalizador: ↓ la energía del catalizador
de activación ═> ↑ la abre un camino
de reacción ≠
velocidad de las (mostrado en
reacciones metabólicas. rojo) con una
menor energía
Una E ↑ la velocidad de de activación
reacción hasta por un (Ea).
factor de 1017.
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Prof. E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Agrícola
 Enzimas: Estructura (Componentes)

ESTRUCTURA DE
LAS ENZIMAS

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Prof. E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Agrícola
 Enzimas: Estructura (Componentes)

Vitaminas como cofactores enzimáticos

Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales

C (ácido Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de

Escorbuto
ascórbico) colágeno

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que

B1 (tiamina) Beriberi
transfieren grupos aldehídos

B2 Dermatitis y lesiones
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
(riboflavina) en las mucosas

B3
B5 (ácido Fatiga y trastornos del
Constituyente de la CoA
pantotinico) sueño

B3
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra
B6 Interviene en las reacciones de transferencia de grupos
Depresión, anemia
(piridoxina) aminos.
B12
Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa
(cobalamina)

B7 Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en

Fatiga, dermatitis...
metabolismo de aminoácidos.

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Prof. E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Agrícola
 Enzimas: Estructura (Componentes)

VITAMINAS
 LIPOSOLUBLES:  HIDROSOLUBLES:
 VITAMINA C. Ácido
 Vitamina A (Retinol) Ascórbico. Antiescorbútica.
 Vitamina D (Calciferol)  VITAMINA B1. Tiamina.
Antiberibérica.
 Vitamina E (Tocoferol)
 VITAMINA B2. Riboflavina.
 Vitamina K  VITAMINA B3. Niacina.
(Antihemorrágica) Ácido Nicotínico. Vitamina
PP. Antipelagrosa.
 VITAMINA B5. Ácido
Pantoténico. Vitamina W.
 VITAMINA B6. Piridoxina.
 VITAMINA B8. Biotina.
Vitamina H.
 VITAMINA B9. Ácido Fólico.
 VITAMINA B12.
Cobalamina.

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 Enzimas: Estructura (Componentes)

MUCHAS VITAMINAS SON COENZIMAS, PRECURSORES

DE COENZIMAS O FORMAN PARTE DE COENZIMAS

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 Enzimas: Clasificación

N° Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo

Deshidrogenasas
Oxido Peroxidasa
–
1 rreductasas Óxido reducción (transferencia de e ). Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
de grupos intactos de 1 Kinasas
2 Transferasas Transferencia
molécula a otra. Transaminasas
Pirofosfatasa
Hidrólisis (ruptura de enlaces con
3 Hidrolasas participación del H O). Tripsina
2 Aldolasa
Adición de un S/grupo a un doble
Descarboxilasa
Liasas enlace de un 2do S, o
4 pirúvica
Lisis de un S, generando un doble
Sintasas
enlace.
Transferencia intramolecular de grupos Mutasas
5 Isomerasas (cis/trans, L/D, -COH/-CO) para dar Epimerasas
formas isómeras. Racemasas
Unión de 2 S para formar enlaces C–C,
C–S, C–O y C–N mediante Rx de
6 Ligasas Sintetasas
condensación, acopladas a la hidrólisis
del ATP.
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Prof.: E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Estomatológica
 Enzimas: Características generales

CATALASA:
¿Qué es?: Una de las E más abundantes en la naturaleza, ↑distribuida en
organismos eucariotas y algunos procariotas.

Nivel de actividad: Varía según el tejido en el que se encuentra.

-Más ↑en el hígado y los riñones.
-Más ↓ en el tejido conectivo y los epitelios.
-Nula en el tejido nervioso.

Localización: En mitocondrias y peroxisomas.

Sustrato: Peróxido de hidrógeno (H2O2), radical libre originado en la respiración

celular. Al ∆se en exceso intoxica la célula  debe ser degradado.

Ausencia de actividad: Causa la enfermedad congénita de Takahara (una

acatalasemia) en los eritrocitos  severas infecciones gangrenosas de la boca,
pudiendo producir la pérdida de los dientes y grave destrucción de los maxilares.
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Prof.: E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Estomatológica
 Enzimas: Características generales

CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS ENZIMAS

1. Son proteínas (casi todas) ═> poseen las mismas propiedades.
Solubles en H2O. Tienen gran difusión en líquidos orgánicos. Sensibles al pH
(requieren de pH óptimo), T° (requieren de T° óptima).
2. Eficientes:
• Aceleran Rx: Convierten ≈ 1000 moléculas de S en producto / s; ↑ la velocidad
de Rx hasta por un factor de 103 - 1020.
• Bastan pequeñas cantidades de E, con respecto a los Rx, para observar un ↑ en
la velocidad.
• No modifican el rendimiento (R) de la Rx:
RCon E = RSin E ═> lo que se consigue es
que la Rx sea más rápida.
• No se alteran ni se consumen en la Rx ═>
son rehusables (al final se regeneran):
catalizan muchas veces la misma Rx.
• Intervienen en alguna etapa del mecanismo
de la Rx. No es ni reactivo ni producto.
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 Enzimas: Características generales

3. ↑ específicas: Debido al ↑ grado de organización del sitio catalítico. Es

doble y explica que no se formen subproductos.
• Especificidad de acción: E cataliza 1 tipo de Rx para 1 S en
particular. (c/Rx es catalizada por 1 E específica)
Ej.: Rx del piruvato (Ala y Lactato). Rx de la G-6-P (G-1-P o F-6-P).
• Especificidad de S: E tiene un S particular.
- Especificidad absoluta: Exclusiva; 1 E solo cataliza 1 Rx con su S específico.
Ej. E intracelulares: Lactasa (degrada lactosa en glucosa y galactosa).
Glucoquinasa (fosforila glucosa a glucosa-6-fosfato).
- Especificidad relativa: E puede actuar sobre más de 1 S de estructura ↑ ≈.
Ej. E extracelulares.
L-AA oxidasa (oxida ≠ L-AA).
Fosfatasa renal (hidroliza
ésteres fosfato del ácido
fosfórico). Alfa-amilasa
(hidroliza almidón y glucógeno
hasta glucosa y maltosa).
Proteasas y lipasas
(hidrolizan proteínas y lípidos).
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 Enzimas: Características generales

ESPECIFICIDAD DE S:
• Especificidad de grupo: E solo reacciona con moléculas que tienen grupos funcionales
específicos: aromáticas, fosfatos y metilos.
Ej.: Pepsina (hidroliza enlaces peptídicos entre AA hidrofóbicos, reconociendo cadenas
R aromáticas: Fen, Trp y Tir). Hexoquinasa (fosforila múltiples hexosas: Glu a Glu-6-
fosfato, etc.).
• Especificidad de enlace: E reconoce
tipos particulares de enlaces (p.ej.,
enlace peptídico) ═> es ≠ de la
especificidad de grupo.
• Especificidad estereoquímica
(Estereoespecificidad): E unen S con
actividad óptica (giro de luz polarizada
plana u orientaciones de los enlaces).
Ej.: β-glucosidasa (solo hidroliza
enlaces β-glucosídicos de la celulosa).
Amilasa salival (estereoespecífica para
enlaces α-glucosídicos del almidón y el
glucógeno). 12
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 Enzimas: Características generales

4. Regulables: Vías metabólicas son controladas por E sensibles a

variaciones de [ ] de S, compuestos intermedios o de P.
Control alostérico, modificación covalente de la E, variación en la síntesis de E.
5. Nomenclatura: Adición del
sufijo “asa” al nombre del S o
de la Rx.
• N° clasificatorio: E.C.-Códigos
de la Comisión Enzimática. IUB
classification
• Nombre sistemático. N° clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
• Nombre trivial (particular): Ej. 2. Clase: Transferasa
S urea ═> enzima (E) ureasa. S 7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Subsubclase: Fosfotransferasa con OH como aceptor
CO2 ═> E anhidrasa carbónica.
1. Tipo: D-glucosa como aceptor del fosfato
S glucosa ═> E glucosidasa. S Nombre sistemático: ATP: glucosa fosfotransferasa
péptido ═> E peptidasa, etc. Nombre trivial (particular): Hexoquinasa.
6. Funcionan en ambas direcciones hasta alcanzar el equilibrio, sin alterarlo
7. Presentan isoenzimas: Catalizan la misma Rx pero tienen estructura
espacial ≠.
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 Enzimas: Mecanismo general de acción

MECANISMO GENERAL DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

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 Enzimas: Modelos o mecanismos de acción enzimática

MODELOS o MECANISMOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

1. De llave y la cerradura: Fisher (1980).
• E tiene un centro catalítico rígido y de forma complementaria para el S
• Formación del complejo E–S es de corta duración y no está dada por
puentes de H ni enlaces covalentes.
• Explica la especificidad, saturación e inhibición de la E.

Forma
complementaria
a la del S

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 Enzimas: Modelos o mecanismos de acción enzimática

2. Del ajuste inducido o

adaptación inducida:
• Algunas E tienen centros
catalíticos no rígidos ═>
éstos se modifican por su
unión al S.
Centro catalítico de la E se
adapta a la forma del S.
• Al unirse E y S(s), S
inducen un cambio en la
forma de la E porque
el(los) sitio(s) son
flexibles ═> se da el ajuste
óptimo para la integración
E–S.
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 Enzimas: Modelos o mecanismos de acción enzimática

Sustrato
Modelo llave – cerradura
Centro
activo (Fischer 1894)

Complejo ES

Enzima

Sustrato
Modelo del ajuste inducido
Centro (Koshland 1958)
activo

Complejo ES

Enzima

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MUCHAS GRACIAS

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