UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

SEDE GUADALUPE
ESCUELA DE AGRONOMÍA
EXPERIENCIA CURRICULAR: BIOQUÍMICA AGRÍCOLA

SEMANA 2:

• Proteínas: Definición, estructura, clasificación y funciones.

Dr. E. MARINO OLIVARES DE LA CRUZ

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 Proteínas

PROTEÍNAS:
DEFINICIÓN, ESTRUCTURA,
CLASIFICACIÓN Y FUNCIONES.

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Prof. E. Marino Olivares de la Cruz Bioquímica Agrícola
 Proteínas: Definición. Estructura química

¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

• Biomoléculas o polímeros de α-L-aminoácidos, ligados por enlaces peptídicos.

• Principios inmediatos orgánicos

constituidos por C, H, O, N (su elemento
característico), S (en casi todas) y menos
frecuente P, Fe, Cu, Mg, I, etc.
• Cadenas polipeptídicas.
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 Proteínas: Estructura química de un aminoácido (AA)

AMINOÁCIDOS (AA)

Estereoisomería D y L: En todos los AA, excepto en la glicina (glicocola), el C alfa es

asimétrico ═> existe las formas D y L. Todos los AA son L.
Existen D-AA en la pared celular de bacterias y en algunos antibióticos peptídicos.
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 Proteínas: Estructura química de un aminoácido (AA)

Los AA pueden tener dos

cargas, positiva (+) y
negativa (-):

pH ácido pH neutro pH básico

Comportamiento Comportamiento Comportamiento
básico del AA neutro del AA ácido del AA
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 Proteínas: Clasificación de los aminoácidos

AA esenciales (indispensables): No son sintetizados

en el organismo  deben ser aportados en la dieta para
mantener el balance de N.
• His: En niños ↑ pequeños su requerimiento >
capacidad para su síntesis  es esencial en neonatos
• Ingesta diaria de legumbres + cereales (garbanzos-
avena, trigo-habichuelas, maíz-lentejas, arroz-maníes)
suman los AA esenciales.
AA no esenciales: Pueden sintetizarse en el organismo Sólo 9, en
(principalmente en hígado), por transaminación. todos los
organismos
Arg: En niños ↑ pequeños su requerimiento > capacidad
de síntesis  puede ser esencial en neonatos.
AA condicionalmente esenciales
(semiesenciales): Si [AA] esencial
es baja  [AA] no esencial
disminuye y se comporta como
esencial.
- Met → Cis (Cisteína) y Cistina*
- Fen → Tir (Tirosina)
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 Proteínas: Estructuras (Niveles de organización)

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

• Oligómeros: Ensamblaje
• Secuencia de AA. • Disposición de la • Disposición de la estructura
de subunidades
estructura 1ria en el 2 en el espacio: Plegamiento
ria
•Enlace peptídico. tridimensional (3D). (protómeros). Unión de 2
• Principal espacio. ó más cadenas ≠s o =s.
•Puentes de H. • Puentes disulfuro y de H,
determinante de interacciones hidrofóbicas, • Interacciones no
la conformación • a-hélice y b-plegada. covalentes: Puentes de
final, • Confiere elasticidad, enlaces iónicos, Fza. V der W. H, interacciones
propiedades y resistencia, suavidad • Proteínas globulares y
hidrofóbicas, enlaces
y flexibilidad. filamentosas.
características. • Determina función biológica. iónicos.
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 Proteínas: Estructura primaria

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 Proteínas: Estructura secundaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
• Conformación espacial que adoptan los AA adyacentes en la cadena polipeptídica.
• Tipos: a-hélice y b-plegada.
• La estructura 2ria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia,
suavidad y flexibilidad.
• Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras 2ria en la molécula.

3,6
aa/vuelta

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 Proteínas: Estructura terciaria.- Interacciones y enlaces

ESTRUCTURA
TERCIARIA:
Tipos de enlaces

Interacciones y
enlaces de la
estructura 3ria
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 Proteínas: Estructuras.- Desnaturalización-Renaturalización

Desnaturalización de las proteínas: Ruptura de enlaces–pérdida de estructuras 4ria, 3ria y

2ria (se conserva sólo la 1ria), por cambios bruscos de ≠ agentes: T°, rayos UV, pH, ácidos
y bases fuertes, detergentes, agitación fuerte, etc.  proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta tornarse fibrosos e insolubles en
H2O  precipitación de la proteína.
Pérdida de la estructura 3ria  pérdida de la función biológica
Renaturalización: Recuperación de la conformación espacial funcional si la
desnaturalización es reversible.
Si la desnaturalización es suave y el agente desnaturalizante desaparece  se
restablecen las condiciones iniciales  se recupera la conformación espacial funcional.
Proteína es muy sensible ═>
desestabilización de 1 solo puente de
H esencial puede desnaturalizarla. La
mayor parte entre 50 y 60 ºC; otras, si
se enfrían por debajo de 10 a 15 ºC.

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 Proteínas: Clasificación

Por su Simples Albúminas. Globulinas. Glutelinas. Protaminas.

naturaleza (Holoproteínas) Prolaminas. Histonas. Escleroproteínas.
química (o Conjugadas Glucoproteínas. Nucleoproteínas. Metaloproteínas.
composición) (Hetroproteínas) Cromoproteínas. Lipoproteínas. Fosfoproteínas.
C Fibrosas Queratina, Colágeno, Elastina, Fibroína.
L (Filamentosas o Principalmente en animales. Función generalmente
A
Por la forma escleroproteínas) estructural.
P
que adopta
S D R Globulares Albúminas. Globulinas. Glutelinas. Protaminas.
I E O (Esferoproteínas) Prolaminas. Histonas. Solubles en H2O y soluciones polares.
F T Dipéptido
I E
C Í Oligopéptido (3 a Glutatión (3), Endorfina (4), Angiotensina (8), Vasopresina,
L 10 AA) Oxitocina y Bradicidina (9)
A N Por el
A
C A
número de Polipéptido (> 10 Gastrina (17), Secretina (27), Glucagon (29), Calcitonina
S aminoácidos
I S a 100 AA) (32), Colecistocinina (33), ACTH (39).
Ó Proteína prop.
N dicha (> 100 AA)
Metabólica (fuente de AA). Estructural (Colágeno, Histonas, Glucoproteínas,
Por su …). Reguladoras (Enzimas, Hormonas, Neurotransmisores, Buffers). Defensa
función (Ig, Trombina, Interferón, IL, …). Transporte (Seroalbúmina, Hb, Transferrina,
biológica …). Almacenamiento (Ferritina, Mioglobina). Mecánica (Actina, Miosina).
Genética (Nucleoproteínas). Energética. Pigmentos visuales.
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 Proteínas: Funciones

FUNCIONES de las PROTEÍNAS

Estructural (plástica):
• A nivel celular: Conforman las membranas, flagelos, cilios y citoesqueleto.
• A nivel tisular:
- a-queratinas en las formaciones epidérmicas (pelos, uñas, pezuñas,
plumas y caparazón).

- Colágeno, elastina,
reticulina:
Forman la matriz
orgánica del hueso
y de los ligamentos
 proporcionan
consistencia y
elasticidad a los
órganos y al sistema
vascular.
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 Proteínas: Funciones

Transportadora:
• Permeasas: permiten en la membrana el transporte pasivo-facilitado y el
activo.
• Lipoproteínas: transportan las grasas
• Hemoglobina (Hb), mioglobina, hemocianina: transportan gases (O2).
• Seroalbúmina: transporta compuestos químicos en la sangre.
• Transferrina: transporta Fe en la sangre.

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 Proteínas: Funciones

Enzimática:
Aceleran las Rx bioquímicas a nivel celular.
Endocrina: Como hormonas (H) regulan
algunas funciones biológicas.
• H. vegetales: Giberelinas, auxinas,
citoquininas, etileno, ácido abscísico.
• H. animales: Tiroxina, insulina, PRH, etc.
Homeostática:
Carácter anfótero (se comporta como
base o ácido)  amortiguan (buffers)
los cambios del pH del medio interno.

Buffers

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 Proteínas: Funciones

Inmunológica o de defensa:
Anticuerpos: actúan contra la infección bacteriana.
Interferón: actúan contra la infección virósica.
Mecanismo contráctil:
Actina y miosina: se asocian entre sí para la contracción de las fibras
musculares  desplazamiento/locomoción.
De reserva:
• Ovoalbúmina del huevo para el desarrollo del embrión
• Gliadina (trigo) y la hordeína (cebada) en las semillas.
• Ferritina almacena Fe en el hígado.

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 Proteínas: Funciones

Reguladora: Coordina la realización de ≠s procesos. para que se

produzcan en el momento adecuado
• Producción de energía, síntesis de moléculas propias, división celular.
• ↓ efecto aterogénico, controla factores hemostáticos (coagulación,
fibrinolisis)  se aplica en la trombosis.
• Ayudan a evitar un balance (-) de N  se usan en casos de
enencefalopatía hepática.
Control y regulación genética: En la transcripción y traducción.
• Histonas asociadas con el ADN,
• Represores de la expresión génica.
• Proteínas que forman parte de los ribosomas.
De reconocimiento:
Proteínas de histocompatibilidad, en los injertos, aceptación y rechazo.
Transducción de señal:
Cinasas citoplasmáticas.

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 Proteínas: Valor biológico

VALOR BIOLÓGICO (vb) de las PROTEÍNAS

¿Qué es?: Proporción en que se encuentra un AA indispensable limitante con respecto al
patrón de referencia. Se refiere a si una proteína brinda los AA esenciales.
AA limitante: Aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia.
“Calidad proteica”: Capacidad de 1 proteína de la dieta para incorporarse en las proteínas
corporales. Se estima a través de varios indicadores; destaca el valor biológico.
Los AA de la dieta se utilizan para la biosíntesis de proteínas tisulares  estas proteínas
pueden reemplazar a otras proteínas degradadas por el catabolismo.
VB de algunas proteínas:
• Ovoalbúmina: 100% de VB promedio.
• Proteínas de la carne de res: 70% de VB promedio.
• Proteínas vegetales: No todos poseen los AA esenciales (son fuente de proteína
incompleta)  ≈ 40% de VB promedio. Importancia biológica se debe a su estructura 4ria.
Enfermedad celiaca: Enfermedad inflamatoria autoinmune en pacientes genéticamente
susceptibles. Personas alérgicas a la gliadina (en el gluten del trigo) presentan inflamación
a la pared intestinal  entorpece la absorción normal de nutrientes  ocasiona mal
nutrición y perdida de peso.
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Proteínas: Datos de algunas proteínas

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 Proteínas oligoméricas

Proteínas Oligoméricas
No. de No. de
Proteína P.M. Residuos Cadenas

Insulina (bovina) 5 733 51 2

Ribonucleasa (páncreas de bovino) 12640 124 1

Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1

Mioglobina (corazón de caballo) 16890 153 1

Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3

Hemoglobina (humano) 64500 574 4
Seroalbúmina (humano) 68500 550 1
Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4
g-Globulina (caballo) 149900 1250 4

Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey) 1000000 8300 40

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MUCHAS GRACIAS

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