Prof.

: Yulibeth Jiménez
 ENZIMAS:
 Son proteínas activas sintetizadas por la
célula con la función especifica de catalizar
reacciones químicas.
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la
molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.

Especificidad de acción. Cada reacción está

catalizada por un enzima específico.
 Propiedades de las enzimas.

1) Mayor Velocidad de reacción.

2) Condiciones de reacción moderadas por:
temperaturas, presiones y pH.
3) Mayor Especificad de Reacción.
4) Mayor Eficiencia.
5) Capacidad de regulación: Controles
celulares, genéticos y alostéricos .
 Características de las enzimas.
 Son efectivas en pequeñas cantidades.
 No sufren modificaciones químicas irreversibles .
 No afectan la posición de equilibrio de la reacción
que catalizan.
 La sintetizan tanto los seres Autótrofos como
Heterótrofos.
 Actúan en el mismo lugar donde se segregan.
 Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular
 Características de las enzimas.
 Según su composición molecular, se
distinguen dos tipos de enzimas: una
estrictamente Proteica, la ribonucleasa, y
otra constituida por la unión mediante
enlaces, llamada Proteína Conjugada.
 Son solubles en agua y tienen gran
difusibilidad en los líquidos orgánicos.
 La característica más sobresaliente es su
elevada especificidad, Esta es doble.
 Constituyentes de una enzima.

Apoenzima.

Cofactor.

Coenzimas.

Holoenzima.

Grupo prostético.
 Reacción Catalítica
 Sustrato.
 Superficie Ideal.
 Centro Activo.
 Complejo enzima-Sustrato.
 Producto.
 Clasificación de las enzimas
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS:
Catalilizan reacciones de oxidorreducción o
redox. Precisan la colaboración de las coenzimas
de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) Ejm:
Deshidrogenasas

Succinato + (FAD) Fumarato +(FADH2)

Succinato deshidrogenasa
 Clasificación de las enzimas
Clase 2: TRANSFERASAS:
Transfieren grupos activos obtenidos de la ruptura
de moléculas. Ejm: Transaminasas
 Clasificación de las enzimas
Clase 3: HIDROLASAS:
Actúan en reacciones de hidrólisis con la
consiguiente obtención de monómeros a
partir de polímeros .Ejm glucosidasas,
lipasas
 Clasificación de las enzimas
Clase 4: LIASAS :
Realizan degradación o síntesis de los enlaces
denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias
de alto valor energético. Ejm. Descarboxilasas.

Isocitrato + NAD α-cetoglutarato + CO2 + NADH

primer
CO2

Isocitrato deshidrogenasa
 Clasificación de las enzimas
Clase 5: ISOMERASAS:
Actúan sobre moléculas obteniendo de ellas
sus isomeros de función o de posición. Ejm
Epimerasas
 Clasificación de las enzimas
Clase 6: LIGASAS :
Realizan degradación o síntesis de los enlaces
denominados fuertes mediante el acoplamiento a
sustancias de alto valor energético. Ejm. Sintetasas
Carboxilasas o peptidasas.
 Catálisis enzimática.
 Afinidad:

 Actividad molar:

Especificidad:
 Absoluta

 Relativa
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA:
MODELO LLAVE-CERRADURA
 ESPECIFICIDAD ENZIMATICA:
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
 Cofactor
Componente no proteico.
 Cofactores Iónicos
ION                       EJEMPLO DE ENZIMA
 
Fe2+ o Fe3+             citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa
 
K+                         piruvato cinasa
 
Mg2+                      hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa, piruvato cinasa
 
Mn2+                      arginasa, ribonucleótido reductasa
 
Mo                         dinitrogenasa,
 
Ni2+                        ureasa

Se                         glutatión peroxidasa

 
Zn2+                                     pirofosfatasa
 
Tabla: ejemplos de enzimas que requieren de iones inorgánicos para la catálisis.  
Coenzimas.
 Vitaminas.
Son un conjunto de compuestos orgánicos muy
variados desde punto de vista químicos , con la
característica común de que no pueden ser
sintetizados por el hombre.

 Hidrosolubles: ( Complejo B, AC. Fólico, C)

 Liposolubles: ( A, D, E, K )
 Vitaminas.
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

C (acido
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sintesis de colageno Escorbuto
ascsrbico)

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos

B1 (tiamina) Beriberi
aldehidos

Dermatitis y lesiones en las

B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
mucosas

B3 (acido Fatiga y trastornos del

Constituyente de la CoA
pantotinico) sueqo

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresisn, anemia

B12
Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa
(cobalamina)

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en

Biotina Fatiga, dermatitis...
Vitaminas
 Cinética
enzimática
 Cinética enzimática
 VELOCIDAD DE REACCION

 MEDICION DE LA VELOCIDAD DE REACCION

 ORDEN DE LA REACCION
 V= K (A)m (B)n
 Orden 0
 Primer orden
 Segundo orden
 ENZIMA
 CATALISIS ENZIMATICA
 CATALIZADORES Y ENERGIA DE LAS REACCIONES
 FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA
CATALISIS ENZIMATICA
 De proximidad u orientación
 Fenómenos de superficie
 De distorsión o tensión de enlaces
 Presencia de grupos catalíticos
 ACTIVIDAD ENZIMATICA
 Unidad de actividad enzimática (U)

 Actividad específica

 Katal

CONDICIONES QUE ALTERAN LA CATALISIS

 Duración de la reacción
Concentración del sustrato
Concentración de la enzima
Sustancias que modifican la velocidad de la
reacción
 PERIODOS DE LA REACCION
 PRE-ESTACIONARIO

 ESTACIONARIO

 POST-ESTACIONARIO
VARIACIONES DE LAS VELOCIDADES DE LAS
REACCIONES ENZIMATICAS
EN FUNCION DEL TIEMPO
VARIACION DE LA VELOCIDAD DE LA
REACCION EN FUNCION DE LA
CONCENTRACION DE ENZIMA

(E)
VARIACION DE LA VELOCIDAD DE
REACCION EN FUNCION DE LA
CONCENTRACION DE SUSTRATO
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-
MENTEN
 CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE
UN ENZIMA
 Representación de
Lineweaver-Burk. Es una
recta en la cual:

 La pendiente es
KM/Vmax
 La abscisa en el origen
(1/v0 = 0) es -1/KM
 La ordenada en el origen
(1/[S]0 = 0) es 1/Vmax
 IMPORTANCIA DEL PARÁMETRO
CINÉTICO KM
 Idea de la afinidad del
enzima por el sustrato
 La KM del sustrato
natural es menor que
la de los sustratos
análogos
 Los valores de KM de
muchos enzimas son
próximos a los de la
concentración
fisiológica de sus
sustratos
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 INHIBIDORES DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 REVERSIBLES
 Competitivos
 No competitivos
 Acompetitivos

 IRREVERSIBLES
 MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 MODELO CONCENTRADO
 MODELO SECUENCIAL
REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA POR EFECTORES
REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

MODIFICACIÓN COVALENTE

La enzima
Elementos de La enzima no
fosforilada es
la reacción fosforilada es inactivo
activo
 COMPLEJOS
MULTIENZIMATICOS