PROTEÍNAS

I.DEFINICIÓN.
Son biomoléculas orgánicas cuaternarias formadas principalmente por C, H, O, N; sin embargo muchas contienen adicionalmente S. Algunas de ellas pueden presentar metales o asociarse a otras
moléculas orgánicas e inorgánicas. Todas las proteínas son macromoléculas, es decir tienen alto peso molecular y son polímeros cuyas unidades o monómeros son moléculas simples denominadas
aminoácidos. El número mínimo de aminoácidos en una proteína es 50. En las proteínas los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos, por ello son considerados “polipéptidos”. Se
caracterizan por ser las biomoléculas más abundantes en los seres vivos después del agua (excepto en las plantas y algas).

II.AMINOÁCIDOS.
Son moléculas orgánicas pequeñas constituidas por una cadena hidrocarbonada que en uno de sus extremos presenta un radical básico nitrogenado denominado “amino” (-NH 2) y un radical ácido
denominado “carboxilo” (-COOH).

Los aminoácidos al ir uniéndose presentan un tipo de enlace que se denomina “ENLACE PEPTÍDICO”, donde se libera una molécula de agua al reaccionar el grupo amino de un Aa con el grupo
carboxilo de otro Aa, y van formando a los “PÉPTIDOS”, que son la asociación de aminoácidos y existen “DIPÉPTIDOS” (unión de 2 Aa), “OLIGOPÉPTIDOS” (unión de 3 a 10 Aa) y “POLIPÉPTIDOS”
(unión de 10 a + Aa). Las proteínas son el resultado de la asociación de 50 a más Aa.

III.FUNCIONES.
a) ESTRUCTURAL. Forman estructuras protectoras externas tales como los cuernos, las escamas y la piel. También se halla en el pelo de los mamíferos. Intervienen en la formación de tejidos
constituyendo una fracción importante de la sustancia intercelular. Representa el 52% de la estructura de la membrana celular.
b) MECÁNICA. Interviene en el movimiento mecánico tanto en el nivel celular como orgánico o corporal. Esta función la desempeñan las proteínas contráctiles, tales como la actina, miosina y
tropomiosina de las fibras musculares en los animales.
c) CATALÍTICA. Las enzimas son proteínas que permiten que las reacciones bioquímicas se realicen en fracciones de segundo.
d) TRANSPORTADORA. Hay proteínas específicas encargadas de la movilización de O2, Cu, Fe y lípidos, tales como la hemoglobina, ceruloplasmina, globulina ligada al Fe y la β-lipoproteína
respectivamente.
e) HORMONAL. Algunas proteínas regulan las actividades celulares, por ejemplo tenemos a la insulina, glucagón, STH, PTH, entre otros.
f) INMUNOLÓGICA. Contribuyen a la defensa del organismo, tales como las inmunoglobulinas que constituyen a los anticuerpos.

IV.NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICA.

a) ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la disposición de los Aa, unidos por enlaces peptídicos, a lo largo de la cadena proteica. Primera forma de una proteína cuando es sintetizada
b) ESTRUCTURA SECUNDARIA: Disposición espacial de la estructura primaria, determinado por los puentes de Hidrógeno, adopta formas de “HOJA PLEGADA” (), “FORMA ESPIRALADA O
HÉLICE” ( ) o “AL AZAR”.
c) ESTRUCTURA TERCIARIA: Disposición espacial de la estructura secundaria, determinado por puentes disulfuro (S-S), los cuales les dan estabilidad.
d) ESTRUCTURA CUATERNARIA: Se forma cuando la estructura terciaria se une a otros polipéptidos de estructura terciaria, cada una de las estructuras descritas se les llama “PROTÓMEROS”,
éstos al formar la estructura cuaternaria se unen mediante enlaces salinos, puentes de Hidrógeno y atracciones electrostáticas.
V.TIPOS DE Aa
 Aa NO ESENCIALES: Aquellos que no se requieren en nuestra nutrición, es decir el organismo puede sintetizarlos.
 Aa ESENCIALES: Aquellos que necesariamente se requieren en nuestra nutrición, es decir el organismo no puede sintetizarlos.

AMINOÁCIDOS
No Esenciales Esenciales
Ácido Aspártico (Asp) Histidina (His)
Ácido Glutámico (Glu) Treonina (Thr)
Prolina (Pro) Triptófano (Trp)
Serina (Ser) Leucina (Leu)
Tirosina (Tyr) Isoleucina (Ile)
Asparagina (Asn) Valina (Val)
Glutamina (Gln) Fenilalanina (Phe)
Cisteína (Cys) Lisina (Lys)
Glicina (Gly) Metionina (Met)
Alanina (Ala) Arginina (Arg)

 FÓRMULAS DE Aa NO ESENCIALES

 FÓRMULAS DE Aa ESENCIALES

 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

 SEGÚN SU CONFIGURACIÓN ESTRUCTURAL
 PROTEÍNAS FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS : Aquellas que tienen forma alargada y son insolubles en agua, constituyen estructuras elásticas, resistentes y flexibles
Ej: COLÁGENO (se encuentra en la sustancia intercelular), QUERATINA (constituye los pelos, pezuñas, cuernos, uñas), ELASTINA (constituye las paredes de los vasos sanguíneos),
FIBROÍNA (constituye la seda y la tela de araña), FIBRINA (constituye los coágulos sanguíneos).
 PROTEÍNAS GLOBULARES O ESFEROPROTEÍNAS: Aquellas que tienen forma esferoidal y son solubles el agua, cumplen papeles diversos.
Ej: ENZIMAS (biocatalizadores que aceleran las reacciones bioquímicas), ANTICUERPOS (proteínas de acción inmunológica, es decir cumplen función de defensa del organismo),
HISTONAS (componentes de la cromatina, muy relacionada con la herencia), ALBÚMINAS (proteínas de reserva).
 SEGÚN SU COMPOSICIÓN
 PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: Aquellas que están formadas sólo de Aa
Ej: QUERATINA, OVOALBÚMINA, TUBULINA, ACTINA.
 PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS: Aquellas que están formadas por Aa y otros compuestos que se les denomina “GRUPOS PROSTÉTICOS”, se acuerdo a esto
existen:
- HEMOPROTEÍNAS: Grupo Hem o Heme (HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA, CITOCROMOS, MIOSINA).
- GLUCOPROTÉINAS: Carbohidratos o glúcidos (MUCINA, INTERFERÓN, ANTICUERPOS).
 - FOSFOPROTEÍNAS: Grupo fosfato(CASEÍNA, VITELINA)
- METALOPROTEÍNAS: Metal(HEMOCIANINA, CLOROFILA, HEMOGLOBINA)
TIPOS
Proteínas protectoras en la
sangre de los vertebrados
Toxinas
Hormonas
Proteínas Estructurales
Enzimas
Proteínas de reserva
Proteínas transportadoras
Proteínas contráctiles
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS POR SU FUNCIÓN BIOLÓGICA
EJEMPLOS LOCALIZACIÓN O FUNCIÓN
Anticuerpos Forman complejos con proteínas extrañas
Complemento Complejos con algunos sistemas antígeno-anticuerpo
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Toxina de Clostridium botullinum Origina envenenamiento bacteriano de los alimentos
Toxina diftérica Toxina bacteriana
Venenos de serpiente Enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos
Ricina Proteína toxina de la semilla del ricino
Gosipina Proteína toxina de la semilla del algodón
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Hormona adrenocorticótropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de los huesos
Proteínas de recubrimiento viral Cubierta alrededor de cromosomas
α-Queratina Piel, plumas, uñas, pezuñas
Esclerotina Exoesqueletos de insectos
Fibroínas Seda de los capullos, telarañas
Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, huesos, cartílagos)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
Mucoproteínas Secreciones mucosas, fluido sinovial
Hexoquinasa Fosforila
Lactato-deshidrogenasa Deshidrogena el lactato
Citocromo-c Transfiere electrones
ADN-polimerasa Replica y repara el ADN
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Reserva de Fe en el bazo
Gliadina Proteína de la semilla de trigo
Ceína Proteína de la semilla de maíz
Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de los vertebrados
Hemocianina Transporta O2 en la hemolinfa de algunos invertebrados
Mioglobina Transporta O2 en los músculos
β1-Lipoproteína Transporta lípidos en la sangre
Globulina ligada al Fe Transporta Fe en la sangre
Ceruloplasmina Transporta Cu en la sangre
Miosina Filamentos estacionarios en las miofibrillas
Actina Filamentos móviles en las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos