UNIVERSIDAD MICHOACANA DE SAN

NICOLAS DE HIDALGO
“FACULTAD DE ODONTOLOGÍA”

APUNTES DE LA ASIGNATURA DE
BIOQUÍMICA

AUTORIA:

LEMUS OLIVARES ROSA ISELA

MEJÍA SÁNCHEZ JULIA MARÍA
ORTIZ TINOCO VINICIO
ϯ ϯ MEJORADA BARRAGAN ALICIA

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 Proteínas
Definición

Las proteínas constituyen un grupo de biomoléculas caracterizado por su gran

variedad estructural, son macromoléculas de elevado peso molecular, más
abundantes en los seres vivos, y en sus reacciones químicas se basan los
procesos vitales.

• Son muy diversas en funciones biológicas.

• Son polímeros de aminoácidos, ordenados en secuencia lineal. Hay unos
veinte aminoácidos diferentes. formadas a partir de 20 aminoácidos (10
esenciales y 10 no esenciales)
• Cada proteína suele contener de cien a trescientos residuos de aminoácidos;
la variedad estructural se debe a las múltiples ordenaciones o secuencias
que pueden adoptar estos veinte aminoácidos, que naturalmente se repiten
muchas veces en cada molécula.
• Contienen elementos como C, H, O, N en algunos casos S, P, en menor
proporción Fe, Cu, Mg y Y
• Aminoácido unidad mínima de una proteína formada por: un grupo
carboxilo y otro amino unidos al mismo C. Los polímeros de menos de
cien aminoácidos se llaman péptidos. Con frecuencia, también están
presentes iones metálicos y moléculas o iones orgánicos pequeños. Las
unidades monómero de los polipéptidos son los aminoácidos. En todas
las especies de plantas y animales se utiliza el mismo grupo de 20
aminoácidos. Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas
con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los
aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de
elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC);
solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas
únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no forman
parte de las proteínas. Todos los aminoácidos tienen la misma formula
general.

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Las proteínas, que se encuentran en todas las células y en casi todas las partes
de las células constituyen aproximadamente la mitad del peso seco del cuerpo.
Proporcionan resistencia y elasticidad a la piel. En forma de músculos y
tendones, las proteínas funcionan como cables que permiten mover las
palancas de los huesos.

Las moléculas de anticuerpos, de hemoglobina y de varios tipos de albúminas de

la sangre humana sirven de protección y actúan como transportadores de larga
distancia de sustancias, como el oxígeno o los lípidos, que de otra manera no se
disuelven bien en la sangre.

Otras proteínas forman parte de la red de comunicaciones del sistema nervioso.

Algunas proteínas son enzimas, hormonas y reguladores de genes que dirigen y
controlan todo tipo de actividades de mantenimiento, construcción y conservación
de energía en el organismo.

Clasificación.

HOLOPROTEÍNAS O PROTEINAS SIMPLES Formadas solamente por

aminoácidos. Por hidrólisis solo se obtienen alfa aminoácidos

Globulares Albúminas:Seroalbúmina (sangre Prolaminas:

Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)
ovoalbúmina (huevo)

Las Albúminas: se encuentran en la clara de huevo

y en la sangre. En la sangre, las albúminas realizan
muchas funciones; algunas son amortiguadoras,
otras acarrean moléculas de lípidos o de ácidos
grasos insolubles en agua, otras tantas acarrean
iones metálicos que no podrían disolverse en agua

Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,

prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas…etc

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Fibrosas Colágenos: se encuentra en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos en los huesos, dientes, tendones, piel y tejido
conectivo blando. Cuando este tejido se hierve con agua, la
porción de su colágeno que se disuelve se llama gelatina.

Elastina: En tendones y vasos sanguíneos se presentan en

muchos sitios donde se encuentra el colágeno, pero
particularmente en ligamentos, en las paredes de los vasos
sanguíneos y en el cuello de animales de pastoreo. La elastina
tiene muchas cadenas laterales hidrofóbicas.

Los (insolubles enlaces cruzados entre las cadenas de

elastina permiten su recuperación después del en agua)
estiramiento.

Queratinas: se encuentran en el cabello, lana, pezuñas de los

animales, uñas y en las púas del puerco espín. Las queratinas
son ricas en enlaces disulfuro.

Miosinas: son las proteínas del músculo contráctil.

Fibrina: La proteína de un coágulo de sangre. Durante la

coagulación, ésta se forma de su precursor, el fibrinógeno,
mediante una serie de reacciones complejas. Se encuentran
en hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS O PROTEINAS CONJUGADAS Formadas por una fracción

proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Glucoproteínas Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos
en la sangre
Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas
Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno, Citocromos, que transportan electrones
Metaloproteínas Algunas enzimas
(proteínas que
incorporan un ion
metálico)
Fosfoproteínas Serina
(proteínas con un
ester de fosfato Caseína de la leche
unido a un grupo
OH de cadena
latral)
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Las proteínas de cada ser vivo, animal o vegetal, son específicas; una célula típica
tiene unas tres mil proteínas diferentes. También los distintos grupos de células (por
ejemplo, tejidos) de un ser vivo, contienen proteínas características; proteínas que
desempeñan la misma función presentan ligeras variaciones estructurales en las
distintas especies.

Función Biológica
• Función estructural numerosas proteínas contribuyen a la morfología y
propiedades físicas de las células, medio extracelular, tejidos y órganos. Así,
las proteínas que integran el esqueleto, o los colágenos del tejido
conjuntivo fibroso, la elastina del tejido conjuntivo elástico, la queratina de la
epidermis.
• Enzimática con función catalítica. La mayoría de las proteínas tienen
funciones de catálisis biológica: son las enzimas, la totalidad de las reacciones
bioquímicas se hallan catalizadas por enzimas específicas. Así, por ejemplo,
la miosina, una proteína contráctil, actúa también catalizando la hidrólisis de
ATP.
• Funciones de transporte y reserva. Existen proteínas capaces de
transportar toda clase de biomoléculas tanto en el interior como en el exterior
de las células, por ejemplo, las proteínas receptoras de hormonas
esteroideas, que las transportan a través del citoplasma hasta el núcleo
celular, o los diversos tipos de lipoproteínas, cuya misión es el transporte de
lípidos en la sangre. Otras proteínas tienen funciones de reserva, como la
caseína de la leche, que suministra ácido fosfórico y aminoácidos al recién
nacido, como la ovoalbúmina de la clara de huevo
• Receptores de señales, el reconocimiento celular y defensa. Muchas células
son capaces de reconocer si las células adyacentes pertenecen o no a la
misma especie, o al mismo tejido: es la base de la aceptación o rechazo de
un transplante. Otras células reaccionan ante la presencia de células o
moléculas extrañas sintetizando proteínas de defensa, como son las
inmunoglobulinas y la trombina.
• Especificidad. Se refiere a su función; cada una lleva a cabo una función
porque posee una determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; un cambio en la estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función. No todas las proteínas son iguales en todos los
organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas.

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 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

ESPECIFICIDAD La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo

una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura
de la proteína puede significar una pérdida de la función.
SOLUBILIDAD Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus
radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de
hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad
varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del
pH.
DESNATURALIZACIÓN. Es la pérdida de la estructura terciaria, se rompen los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen
la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente,
por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteínas tienen un comportamiento
anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya
que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.

CLASIFICACION SEGÚN SU CONFORMACIÓN

Es la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una
molécula en el espacio, al girar sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases
de proteínas de acuerdo a esta conformación: “proteínas fibrosas” y “proteínas
globulares”.

LAS PROTEÍNAS FIBROSAS constituidas por cadenas polipeptídicas alineadas en

forma paralela su alineación puede producir dos macro estructuras:
1.- Fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces, formando una
macro fibra, como en el colágeno de los tendones o la queratina del cabello.
2.-Formación de láminas como en el caso de las β-queratinas de las sedas
naturales. Poseen alta resistencia al corte son los principales soportes estructurales
de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y más
resistentes a los factores que las desnaturalizan.
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LAS PROTEÍNAS GLOBULARES son conformaciones de cadenas polipeptídicas
que se enrollan sobre si mismas en forma intrincada como un “nudillo de hilo
enredado”. Es una macroestructura de tipo esférico. La mayoría son solubles en
agua y desempeñan funciones de transporte en el organismo

COMPORTAMIENTO QUÍMICO DE LAS PROTEINAS.

Las proteínas están formadas por aminoácidos y en disolución acuosa, muestran

• Un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base, los
grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+), o pueden aparecer
como ácido y base a la vez.
• Los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar
iónica llamada zwitterion.
• Los péptidos de interés fisiológico; el glutation (glutamíl- cisteinil-glicina), con
funciones oxidorreductoras en su grupo -SH; presentes en las vitaminas
ácido pantoténico y ácido fólico. Los péptidos cerebrales, con acción
neurotransmisora o neuromoduladora.
• La oxitocina y vasopresina etc. Son partículas coloidales que ejercen presión
osmótica (oncótica) a nivel de membranas semipermeables
• Adsorben moléculas menores y poseen cargas eléctricas; estas propiedades
resultan sumamente importantes para la realización por las proteínas de las
diferentes funciones biológicas.

LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Es la organización de una proteína se determina por la naturaleza de los
aminoácidos que la componen, tiene por cuatro niveles de organización clasificados
como secuencia o conformaciones estructurales denominados: Estructura primaria,
secundaria, terciaria y estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. permite a las proteínas plegarse de
formas muy diversos estos giros se concretan en los llamados ángulos de torsión
Obtención de una cantidad suficiente del péptido puro.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que

dichos aminoácidos se encuentran. La libertad de giro alrededor de los enlaces de
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un polipéptido. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma
que ésta adopte. Y su relación con las demás estructuras

1.- esencial para averiguar su mecanismo de acción

2.- determinan sus estructuras tridimensionales
3.- factor importante de la patología molecular
4.- revela mucho sobre su historia evolutiva

La Hidrólisis parcial, utilizando enzimas o reactivos específicos, para desdoblar el

polipéptido en péptidos menores.
Por ejemplo, la tripsina hidroliza la cadena peptídica por el lado carboxílico de la
lisina o arginina. En consecuencia, un polipéptido tratado con tripsina dará lugar a
una serie de péptidos terminados (todos menos uno) en Lys o Arg• separación de
los péptidos así obtenidos por una combinación de cromatografía y electroforesis
en papel, con lo que se obtiene un mapa peptídico o conjunto de manchas
característico d cada proteína, llamado «huella dactilar de la proteína»

Una proteína que consiste en más de una cadena.

• Dalton: equivale a una unidad de masa atómica (casi igual a la del H)

• kilodalton (kd o kDa) equivale a 1000 daltons.
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• Ej: proteína de 50000 g/mol = 50000 daltons = 50 kDa.
• Cada proteína tiene una secuencia de aa única y definida con precisión

Secuencia de a.a de la insulina bovina

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición y la secuencia de aminoácidos en el espacio, conocido como

conformación es el plegamiento de los péptidos estos se enlazan durante la síntesis
de proteínas y su capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable. Existen dos tipos de estructura:

¿Se puede plegar una cadena polipeptídica en una estructura regular repetitiva?
1951 Linus Pauling y Robert Corey propusieron la hélice a y la hoja plegada b.

La (alfa)-hélice estructura de forma helicoidal que se genera por la torsión uniforme

de la cadena polipeptídica.

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Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria por la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del
cuarto aminoácido que le sigue.

más favorecidas
las hélices
dextrógiras

la a-hélice es
“right-handed”

La conformación beta-laminar. está estabilizada por puentes de H entre los

grupos NH y CO de la cadena principal

Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag, llamada lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

• El sentido de giro de una hélice puede ser dextrógiro (sentido de las agujas
del reloj) o levógiro (contrario).

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 VISTA ESQUEMÁTICA DE LAS HÉLICES

Esferas y cintas cilindros varillas

La prolina actúa como rompedora de hélices

a (el grupo amino está integrado en un anillo
de 5 átomos).

HOJA (O LÁMINA) PLEGADA B

• Formada por dos o más cadenas polipeptídicas, llamadas hebras b
• Se estabilizan por puentes de H entre las hebras o cadenas
• Interaccionan diferentes secciones que no necesariamente van seguidas. Los
grupos NH y CO de cada a.a, están unidos a un grupo CO y NH situados en la
cadena adyacente.

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Hoja b antiparalela: si interaccionan en sentidos opuestos
Hoja b paralela: si interaccionan en el mismo sentido

esferas y
varillas

Cintas 90º

vista esquemática de las hojas b

SUPERHÉLICE (2 hélices a dextrógiras enrolladas)

Uniones: interacciones débiles como Van der Waals y enlaces iónicos

héptada repetitiva
Ejemplo: a-queratina (en el cabello y la lana) cable superhelicoidal o soga (3
hebras enrolladas)

Las uniones por medio de: puentes de H entre las hebras

Se repite la triada: Glycina – Prolina -Hidroxiprolina
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Ejemplo: colágeno (en la piel, huesos, tendones, cartílagos, dientes)

ESTRUCTURA TERCIARIA
Informa sobre la conformación de la proteína, corresponde a plegamientos
tridimensionales

• La proteína se pliega sobre sí misma y tiende a una forma “globular” •

en su mantención participan las cadenas laterales de los aa. La
estructura primaria determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces

entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: El
puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre, los puentes
de hidrógeno, los puentes eléctricos, las interacciones hidrófobas.
Tenemos por ejemplo la mioglobina
interacciones y enlaces en la estructura terciaria

interacciones
puentes de H hidrofóbicas enlaces iónicos
(Van der Waals) puentes de disulfuro

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 La mioglobina: (es un transportador de oxígeno en el músculo), en el interior
consta casi completamente de residuos no polares ausente de residuos cargados.

Se pliega para que sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus
cadenas polares, cargadas, estén en la superficie (efecto hidrofóbico)

La porina:

Se encuentra en las membranas externas de muchas bacterias, el exterior está

cubierto de residuos hidrofóbicos y el centro con los aminoácidos cargados.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• La estructura cuaternaria corresponde a la asociación de cadenas

polipeptídicas o subunidades, cada una de ellas con su estructura terciaria
• Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructuras terciaria, para formar un complejo proteico.
• La forma más simple es un dímero (2 subunidades idénticas)
• Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero. El número de
protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la

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 hemoglobina, o muchos como la cápside del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 unidades proteicas.

proteína de unión a DNA, Crodímero

hemoglobina humana

(tetrámero: a2b2)

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