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SEMANA 30 -2015

Licda : Isabel Fratti de del Cid


Diapositivas con cuadros, imágenes y estructuras,
proporcionadas por la profesora
Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar
Las proteínas son macromoléculas biológicas,
formadas por uno o más polímeros lineales de
aminoácidos.
Son aproximadamente 20 aminoácidos diferentes los
que forman las proteínas.
Además de carbono, hidrogeno y oxigeno todas las
proteínas contienen nitrógeno.( C,H,O,N )
También pueden contener azufre (S), fósforo ( P ) y t
razas de otros elementos, pues a veces se hallan asoc
iadas a metales como ( Fe, Mg, Cu, Zn).
SIMPLES

PROTEINAS

CONJUGADAS

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Formadas solamente por aminoácidos por eso
su hidrólisis solo libera -aminoácidos.

ALBUMINAS

GLOBULINAS
SIMPLES
HISTONAS

ESCLEROPROTEINAS 4
Proteína Caracteristícas Ejemplos Aporte al organismo
generales y solubilidad.
Albúminas Las más abundantes, Albumina del Ayuda a mantener presión
son globulares. suero, y de la sanguínea y osmótica,
Solubles en agua y clara de huevo Transporte de metales,
soluciones salinas ácidos grasos, colesterol,
diluidas. triglicéridos, etc.
Globulinas Son globulares Gamma Defensa contra infecciones,
Insolubles en agua pero globulinas, participan en coagulación
solubles en soluciones ( anticuerpos). sanguínea
salinas diluidas. Fibrinógeno
Histonas Proteínas básicas alta Histonas H1, Estabilizan a los ácidos
proporción de H2A, H2B, nucleícos, formando
aminoácidos básicos H3,H4 complejos. Como las
lisina, arginina, histidina.
asociadas a nucleoproteinas, que son
Solubles en agua y en
soluciones diluidas de ácidos proteínas conjugadas
Hidróxido de amonio nucleícos.
Esclero Son fibrosas Queratina de Función estructural y de
pro pelo, piel, uñas, protección
teínas garras, pico
FIBROSAS generalmente poseen función estructural
Están formadas por filamentos, largos y finos. INSOLUBLES en agua

Se encuentran en los huesos, dientes y tendones.


COLAGENOS Cuando el tejido se hierve con agua, la porción de
F su colágeno que se disuelve se llama GELATINA.
I
B Se encuentran en ligamentos, paredes de vasos
ELASTINAS
sanguíneos.
R
QUERATINAS Se encuentran en el cabello, lana, uñas.
O
S MIOSINA Proteína del musculo contráctil.

A
S La proteína de mayor proporción en un coagulo
FIBRINA
de la sangre y trombos.
Ejemplo, se hallan presentes en:
G La clara de huevo ( ovoalbúmina)
L ALBUMINAS y sangr( seroalbúmina)
O Solubles en agua y en soluciones
B salinas diluidas.
U
L Incluyen a la serie de globulinas
I que forman parte del mecanismo de
N defensa del cuerpo: Anticuerpos,
A GLOBULINAS
fibrinógeno sanguíneo.
S
Insolubles en agua, pero solubles
en soluciones salinas diluidas.
Proteínas con unidades de azúcar, ( ejemplo
GLUCOPROTEINAS la mucina de la saliva.
C Con una unidad hemo como la hemoglobina y
O la mioglobina, citocromos de la cadena
CROMOPROTEINAS
M respiratoria.
P
U Proteínas que llevan moléculas de lípidos,
LIPOPROTEINAS incluyendo el colesterol.
E
S Proteínas que incorporan un ion metalico,
METALOPROTEINAS
T como el caso de muchas enzimas.
A Proteínas unidas a acidos nucleicos como los
NUCLEOPROTEINAS
S ribosomas
: Proteínas con une esterfosfato , la caseína
FOSFOPROTEINAS
es un ejemplo
Catalizan las reacciones bioquímicas en las
F células. Tripsina cataliza hidrolisis de
ENZIMAS
U proteínas, y sacarasa la hidrolisis de la
N sacarosa.
C Contracción muscular como la miosina y la
CONTRACTILES
I actina.
O Regulan el metabolismo corporal. Hormona del
N HORMONAS crecimiento, regula el crecimiento, insulina ;
regula nivel de glucosa en sangre.,
B
Inmunoglobulinas, estimulan respuestas
I PROTECTORAS
defensivas, anticuerpos
O
Ferritina almacena hierro en bazo é hígado ;
L ALMACENAMIENTO
caseina almacena proteínas de la leche.
O
G Transportan sustancias hemoglobina transporta
TRANSPORTE
I Oxígeno, Lipoproteinas: transporte de lipidos.
C Mantienen unida una estructura del cuerpo,
A ESTRUCTURALES como el colágeno. Queratinas presentes en
cabello, piel, lana y uñas.
Clase de Proteína Función en el cuerpo Ejemplos
Proporciona componentes Colágeno en tendones y cartílago
ESTRUCTURAL estructurales Queratina en pelo, piel, lana y uñas
Movimiento de músculos Miosina y actina contraen fibras
CONTRACTIL musculares
Transporta sustancias Hemoglobina transporta oxigeno,
TRANSPORTE esenciales a través del lipoproteínas transporta lípidos
cuerpo
Almacena nutrientes Caseína almacena proteína en leche.
ALMACENAMIENTO Ferritina almacena hierro en el bazo e
hígado
Regula el metabolismo Insulina regula el nivel de glucosa en la
corporal y el sistema sangre
HORMONA nervioso Hormona del crecimiento regula el
crecimiento corporal
Cataliza reacciones Sacarasa cataliza la hidrólisis de
ENZIMA bioquímicas en las células sacarosa .
Tripsina cataliza la hidrólisis de proteína
Reconoce y destruye Inmunoglobulinas estimula respuestas
PROTECCIÓN sustancias extrañas inmunológicas.
Las proteínas presentan las siguientes
estructuras :
a) Primaria
b) Secundaria
c) Terciaria
d) Cuaternaria : está presente solo si
la proteína se compone de dos ó
mas cadenas peptídicas.

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Se refiere al número y secuencia lineal ( orden en que a
parecen los aminoácidos en la cadena peptídica) . Esto
está codificado en el ADN y es transferido al ARN..
 Estructura que resulta cuando los aminoácidos del pép
tido se unen entre si mediante enlaces de hidrógeno,
ya sea dentro de la misma cadena ó con otras cadenas
peptídicas.
 Los 3 tipos más comunes son:
 1 )Hélice α
 2) Hoja plegado β.
 3)La triple hélice.
 Estas se estabilizan por puentes de hidrógeno , dentro
de la misma cadena ó con otras cadenas diferentes.
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 Hélice  :La espiral se estabiliza por enlaces
de hidrogeno entre el hidrogeno amidico de
un enlace peptidico y el oxigeno carboxilico
que se halla en la siguiente vuelta de la hélice
 Cada vuelta de la espiral se compone de aproxi
madamente de 4 unidades de aminoácidos y
las cadenas laterales de estas unidades se
proyectan hacia el exterior del esqueleto.
 La cadena se enrolla hacia la derecha.

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Hoja plegada β
Se forman enlaces de Hidrógeno entre varias cade
nas peptidicas y esto hace que se mantengan una
s al lado de otras, como en una hoja doblada ó
plegada: ej. Fibroína de la seda
.

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Es el resultado del
entrelazamiento de tres
cadenas polipeptidicas,
similar a una trenza, un
ejemplo es el colágeno.
Proteína más abundante en el cuerpo humano .
Formado por 3 polipéptidos y c/u contiene los siguien-
tes aminoacidos: glicina ( 33 %), alanina (12%), prolina
(22 %) y cantidades menores de hidroxiprolina e
hidroxilisina, éstos últimos dos contienen grupos –OH,
que forman puentes de Hidrogeno entre las cadenas la
terales y fortalecen la estructura de triple hélice del co
lágeno.
El colágeno se encuentra en el tejido conectivo, vasos
sanguíneos, córnea de los ojos , piel, huesos, dientes
, ligamentos, cartílago y tendones .
Los 3 polipeptídos se entrete
jen como una trenza,cuando
muchas hélices triples se aso
cian, forman las fibrillas que
constituyen los tejidos conec
tivos y tendones.
En una persona joven el colágeno es elástico.
Conforme la persona enveje
ce, entre las fibrillas se for
man entrecruzamientos
adicionales, lo que hace al c
olágeno menos elástico, pro
vocando arrugas y flacidez
de tejidos. .
Estructura tridimensional que resulta de las atraccio
nes, repulsiones y enlaces entre las cadenas lateral
es de los aminoácidos de la cadena peptídica. Esto
ocasiona que algunos segmentos de la cadena peptí
dica, se plieguen, originando una forma tridimensio
nal característica, de la que depende la actividad bio
lógica de la proteína.
Participan interacciones y atracciones no covalente
s como: interacciones hidrofílicas, Interacciones hidr
o fóbicas, puentes salinos, Puentes de Hidrógeno,y
un enlace covalente: enlace disulfuro, formado en
tre 2 residuos de cisteína. También conocido como
: puente disulfuro.
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1- Interacciones hidrofóbicas : Se forman entre aminoácidos
no polares, ya que se alejan del agua y forman una región
hidrofóbica en el centro de la proteína.Ej: ala, val, ile, fen.
2-Interacciones Hidrofílicas: Son interacciones entre aminoá
cidos polares entre ellos ó el medio acuoso, orientandose a
la superficie exterior de la proteína. Ej : ser, tre, tir
3- Puentes salinos: Son enlaces iónicos entre aminoácidos
polares con carga, como los aminoácidos ácidos ( poseen ca
rga negativa) y básicos (poseen carga positiva). Ej: Glu, Asp
, His, Lis, Arg .
4- Enlaces por puentes de Hidrogeno: formados entre
el H de un grupo polar y el O ó N de otro grupo polar
sin carga . Ej : ser, tre, gln, tir .
5- Enlaces por puentes disulfuro: ( -S-S-), son de natu
raleza covalente, formados entre dos grupos –SH de
dos cisteínas. Debido a que son covalentes, no se ro
mpen durante la desnaturalizan de la proteína y pue
den colaborar en la renaturalización de la misma.
PUENTE DE
HIDROGENO

PUENTE DE
HIDROGENO
PUENTE DE
HIDROGENO

INTERACCIONES
HIDROFOBICAS

PUENTES DE
DISULFURO INTERACIONES
POLARES

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INTERACCIÓN
HIDROFILICA
AL AGUA

HELICE
PUENTE DE 
HIDROGENO

INTERACCIÓN
HIDROFOBICA

PUENTE
SALINO

ENLACES
DISULFURO

PUENTE DE HIDROGENO

HOJA
PLEGADA b
PUENTE DE
HIDROGENO
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Esta estructura se observa, únicamente en proteínas que
poseen más de una cadena peptídica. Constituye la forma como
se adaptan entre sí estas cadenas.
Participan los mismos enlaces que estabilizan a la estructura ter
ciaria ( Interacciones hidrofóbicas, hidrofílicas, puentes salin
os, de Hidrogeno, disulfuro)

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ESTRUCTURA
PRIMARIA

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

GRUPO HEMO

ESTRUCTURA
TERCIARIA

HEMO

ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Es todo cambio que altere la conformación de las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de
una proteínas, sin causar una ruptura de los enlaces
peptídicos( se mantiene la estructura primaria).
Esto provoca cambios drásticos estructurales en las proteínas
incluso puede perder su actividad biológica.

DESNATURALIZACION

PROTEINA NORMAL PROTEINA


DESNATURALIZADA
RENATURALIZACION
 CALOR ( generalmente superior a 50 °C )
Provoca la coagulación de la proteína. Se alteran
enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofóbicas.
Ej: Cocinar alimentos, o freír un huevo.
La esterilización de material quirúrgico en una au
toclave.
 SOLVENTES : (Alcohol etílico e isopropílico)
Estos solventes pueden destruir los enlaces de hidroge
no intermoleculares de la molécula.
Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superfi
cie de la piel antes de una inyección.
El alcohol desnaturaliza las proteínas de las bacteria presentes
en la piel del área de la inyección. Las bacterias pueden ingresa
r pero ya no se reproducen dentro del tejido.

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 CAMBIOS DE pH
Lo ácidos y bases alteran los puentes de
Hidrogeno entre grupos polares y enlaces
salinos entre aminoácidos con cargas.
Ejemplo el ácido láctico formado por bacterias,
desnaturaliza la proteína de la leche en la
preparación de yogur y quesos.
 METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2) estos iones de
metales pesados forman enlaces con los anion
es carboxilato de aminoácidos ácidos, alteran
enlaces salinos y puentes disulfuro.
La proteína precipita como sal insoluble metal-
proteína.
Ej: envenenamiento con plomo o mercurio.

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La queratina ,proteína más
abundante en el cabello
posee una gran proporción
de aminoácidos azufrados,
los cuales forman puentes
disulfuro entre cadenas pep
tidicas, éstospueden ser alt
erados en los procesos de
rizado y alisado del cabello. RISO
LISO PERMANENTE
NATURAL

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INSULINA
Hormona producida por el páncreas, se libera en
respuesta al incremento del nivel de azúcar en la s
angre. Proteina compuesta por 51 aminoácidos,
divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene
21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30.

CADENA SECUENCIA
Gli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-
A
Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-
B Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-
Tre-Pro-Lis-Ala

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La Mioglobina, proteina
Cavidad para el oxigeno
globular que almacena
Oxígeno en los músculos
esqueléticos, posee una sola
Cadena y un grupo Hem, transp
orta solo una molécula de O2.

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La hemoglobina se encuentra exclusivamente
en las células rojas de la sangre ( eritrocitos, glóbu
los rojos, hematíes ) su función es transportar al
Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares e
n los tejidos.
La hemoglobina A, la principal en los adultos,
está compuesta de cuatro cadenas polipeptidica
(dos cadenas alfa y dos beta). Puede transportar
hasta 4 moléculas de Oxígeno.

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La hemoglobina tambien puede transport
ar CO2 desde los tejidos hasta los pulmo
nes y de manera inversa llevar Oxígeno a
los tejidos desde los pulmones.

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Proteina Fibrosa/ # de # de # de Niveles Transporta
globular cade grupos moles de
O2
estructurales / almacena
nas Hemo que posee : Oxígeno
unidos a
la 1a, 2ª, 3ª, 4ª,
proteína
Mioglobina globular 1 1 1 1ª, 2ª, 3a Almacena

Hemoglobi globular 4 4 4 1ª, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta


na
Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones biológicas.
El nombre de una enzima generalmente ter
mina con el sufijo –asa.
Pero muchas enzimas conservaron sus
nombres comunes , como la enzima es
tomacal pepsina, y las enzimas intestinales
tripsina y quimotripsina, bién la papaina de
la papaya o la bromelina de la piña, éstas
dos últimas son proteasas, hidrolizan protei
nas, por eso suavizan la carne, al estar en
contacto con ellas.
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SITIO ACTIVO:
Porción funcional de una
enzima.
SUSTRATO O REACTIVO:
Moléculas o iones sobre
los que trabaja una
enzima.

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ENZIMA ELEVADAS EN

Transaminasas Hepatitis
CK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazón
Lipasa y amilasa Pancreatitis
Alanina transaminasa Hepatitis
Fosfatasa acida Cáncer de próstata
Antígeno prostático especifico
Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad
pancreática
Comisión Internacional de Bioquímica
CLASE REACCION EJEMPLOS
CATALIZADA
Reacciones de Las oxidasas oxida,
OXIDO- oxidación-reducción las reductasas reducen,
REDUCTASAS las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un
doble enlace
Transferencia de un Las transaminasas transfiere grupos amino,
TRANSFERASAS grupo entre 2 las quinasas transfieren grupos fosfato
compuestos
Reacciones de Las proteasas hidrolizan enlaces peptídicos
hidrólisis Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los
lípidos
Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los
HIDROLASAS carbohidratos.
Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester
fofórico
Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos
CLASE REACCION EJEMPLOS
CATALIZADA
Adición o eliminación de Las carboxilasas añaden CO2
LIASAS grupos a un doble enlace Las desaminasas eliminan NH3
sin hidrolisis
Reorganización de los Las isomerasas convierten las formas cis
átomos de una molécula en trans o a la inversa,
ISOMERASAS
formar un isómero Las epimerasas convierten isómeros D en
L y viceversa
Forman enlaces entre las Las sintetasas enlazan 2 moléculas
LIGASAS moléculas empleando la
energia del ATP
ENZIMA USO TIPICO
Coagulación de la leche para hacer
RENINA (del cuajo)
queso

BROMELINA ( piña) Ablandamiento de carnes

Inicia la digestión de proteínas en el


PEPSINA
estomago
ESTREPTOCINASA Disuelve coágulos sanguíneos
Ablandamiento de carnes y evita la
PAPAINA
sedimentación en las cervezas
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Es una enfermedad genética en donde en lu
gar de un acido glutámico de la subunidad
β-hemoglobina aparece una valina.

Cadena b normal Val-His-Leu-Thr-Pro- Glu-Glu-Lys


Cadena b drenpanocitica Val- His-Leu-Thr-Pro -Val-Glu-Lys

Los glóbulos rojos cambian su forma normal por


una forma aplastada como de una hoz .
Encefalitis espongiforme en los bovinos y enfermedad
de Creutfeldt-Jacobs, es una enfermedad que afecta el
tejido cerebral de bovinos y humanos, formando
vacúo las en tejido cerebral semejando tejido
esponjoso.
Se produce porque el extremo de la cadena peptídica
se pliega en forma de cadena beta ocasionando efecto
s desastrosos en el cerebro y médula espinal.
Fin