PROTEÍNAS Y ENZIMAS

Las enzimas aceleran las reacciones químicas que ocurren dentro de las células haciendo más
eficiente la formación de biomoléculas y energía. ¿Qué factores afectan la actividad de una enzima?

PROTEÍNAS

Son moléculas orgánicas cuaternarias (C, H, O, N) formadas por aminoácidos, los cuales están unidos
por enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos. La secuencia de aminoácidos de una proteína
está definida por la información genética de un gen y se codifica con el código genético. Asimismo, un
aminoácido está compuesto por un carbono α unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de
hidrógeno y una cadena lateral variable.

Estructura de un aminoácido

Cadena lateral variable

(Determina la propiedad del aminoácido)
Fuente: http://www.uaeh.edu.mx/scige/boletin/icbi/n1/multimedia/e7/e7_1.jpg (Recuperado el 19/5/2018)

Las proteínas se forman en los ribosomas a través del proceso de transcripción y traducción. Los
ribosomas utilizan 20 aminoácidos diferentes, los cuales solo se diferencian por su cadena lateral
variable, la cual determina la propiedad del aminoácido.
Algunas proteínas contienen aminoácidos que no están dentro de los 20 aminoácidos. Por ejemplo, el
colágeno, que brinda resistencia extensiva a la piel, ligamentos y tendones, cuando se forma en el
ribosoma presenta prolina, pero luego que ya es formado, la prolina es convertida en hidroxiprolina, la
cual le brinda mayor estabilidad al colágeno.

1. Condensación de aminoácidos.
La reacción de condensación se produce entre el grupo amino (NH2) de un aminoácido y el grupo ácido
carboxílico (COOH) de otro aminoácido, con la liberación de una molécula de agua, para formar un
enlace covalente. Un dipéptido está formado por dos aminoácidos.

1
 Formación de un dipéptido

Reacción de condensación

Enlace covalente (Enlace peptídico)

Fuente: https://sociedaddemente.files.wordpress.com/2012/05/figura85.jpg (Recuperado el 20/5/2018)

2. Polipéptidos.
Un polipéptido es una cadena de 50 aminoácidos, los cuales se pueden unir en diferentes secuencias
para formar una amplia variedad de polipéptidos.
Los biólogos moleculares denominan “marco de lectura abierta” a la secuencia de bases nitrogenadas
de un gen que codifican un polipéptido. En presencia de agua, los polipéptidos pueden dividirse en
aminoácidos a través de la hidrólisis.
Algunas proteínas están formadas por un polipéptido, mientras que otras están formadas por dos o más
polipéptidos.

Número de
Proteína Función
polipéptidos
Enzima presente en la saliva y lágrimas. Mata una bacteria
1 Lisozima
degradando el peptidoglucano de su pared celular.
Proteína de la membrana celular utilizada para conectar
2 Integrina
estructuras dentro y fuera de la célula.

Proteína estructural que brinda resistencia extensiva a los

3 Colágeno
tendones, ligamentos, piel y la pared de los vasos sanguíneos.

Proteína transportadora de oxígeno presente en los glóbulos

4 Hemoglobina
rojos.

3. Estructura de una proteína.

A. Estructura primaria.
Es la secuencia de aminoácidos que forman una proteína, los cuales están unidos por enlaces
covalentes. La secuencia de aminoácidos de una proteína está codificada en un gen.

B. Estructura secundaria.
Es la estructura espacial que adopta una proteína. Existen dos tipos de estructura secundaria:
Hélice alfa y lámina plegada beta. Ambas presentan puentes de hidrógeno que se forman entre el
grupo carboxílo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. La estructura secundaria
proporciona un nivel de estabilidad estructural, debido a la formación de puentes de hidrógeno.

2
C. Estructura terciaria.
Es específica y determina la función de una proteína. Se forman puentes disulfuro (S-S) entre los
átomos de azufre del aminoácido cisteína. De acuerdo a su estructura terciaria las proteínas pueden
ser:

Característica Proteína fibrosa Proteína globular

Forma Son largas y delgadas. Son redondeadas.
Función Resistencia y soporte de tejidos Catalítica, transporte, hormonal
Solubilidad Insoluble en agua. Soluble en agua.
Secuencia de
Secuencia repetitiva de aminoácidos. Secuencia irregular de aminoácidos.
aminoácidos
Menor sensibilidad a cambios de Mayor sensibilidad a cambios de
Estabilidad
temperatura y pH. temperatura y pH.
Colágeno, elastina, miosina, actina, Catalasa, hemoglobina, inmunoglobulinas
Ejemplos
fibrina queratina. (anticuerpos), insulina, albúmina.

Esquema

D. Estructura cuaternaria.
Solo está presente si la proteína está compuesta por dos o más polipéptidos, los cuales están unidos
por puentes de hidrógeno. Por ejemplo, la hemoglobina está compuesta por cuatro polipéptidos
unidos por puentes de hidrógeno.

Fuente: http://37.media.tumblr.com/tumblr_ktktz7cR641qa8y83o1_r1_500.jpg (Recuperado el 20/5/2018)

3
Las principales funciones de las proteínas son:
Función Proteína
Dan soporte a los tejidos corporales. Por ejemplo, colágeno (brinda resistencia
Estructural extensiva a la piel, huesos, tendones y ligamentos) , elastina (brinda
elasticidad a la piel) y queratina (forma las uñas y cabellos)

Insulina: Hormona producida por las células β del páncreas, se encarga de

Hormonal
disminuir la glucosa en la sangre estimulando que las células capten glucosa.

Anticuerpos (Inmunoglobulinas): Defensa del organismo frente a

Inmunidad microorganismos extraños. Las inmunoglobulinas se unen a los antígenos de
los microorganismos extraños y los marcan para que los fagociten.
* Hemoglobina: Transporta oxígeno y CO2.
Transporte
* Transferrina: Transporta hierro en la sangre.
Contracción
Actina y miosina: Permiten la contracción de los músculos.
muscular
Enzimas: Aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
Catalítica
Por ejemplo, la catalasa, lipasa, pepsina.

Formación del Tubulina: Forma los microtúbulos que forman el “esqueleto celular” y el huso mitótico
citoesqueleto durante la división celular.
Coagulación
Fibrinógeno: Participa en la formación del coagulo.
sanguínea
Transporte de
Citocromos: Transportan electrones durante la respiración celular y fotosíntesis.
electrones
Condensación
Histonas: Se unen al ADN para formar la cromatina.
de la cromatina
Absorción de Rodopsina: Es un pigmento visual que absorbe la luz. Se ubica en los
la luz bastones de la retina del globo ocular.

Captación de Rubisco (ribulosa difosfato carboxilasa: Se encarga de captar CO2 para formar
CO2 glucosa durante la fotosíntesis.

4. Proteoma.

El genoma es el conjunto de genes de un organismo, mientras que un proteoma es el conjunto de

proteínas producidas por un organismo a partir de sus genes. El genoma de un organismo es fijo,
mientras que el proteoma es variable debido a que las diferentes células de un organismo forman
diferentes proteínas. Por lo tanto, el proteoma revela que está sucediendo actualmente en un
organismo.

Fuente:
http://3.bp.blogspot.com/-D08PZsPsXVA/VPp86yh6ZOI/AAAAAAAB5AE/EHBK1tq0EmU/s1600/Genoma,transcriptoma%2By%2Bproteoma.jpg
(Recuperado el 20/5/2018)

4
 ENZIMAS
Son proteínas globulares que aumentan la velocidad de una reacción química, disminuyendo la energía de
activación. Las enzimas son denominadas biocatalizadores porque son producidas por las células para
acelerar sus reacciones químicas. El sitio activo es el lugar de la enzima en donde se une el sustrato. El
sustrato es la sustancia sobre la que actúa una enzima.

Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm (Recuperado el 20/5/2018)

1. Actividad enzimática.
Hay tres etapas en la actividad catalítica de una enzima sobre un sustrato:
A. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, esto se denomina colisión. El sustrato y el sitio activo
se complementan entre sí, por su forma y propiedades químicas. Por ejemplo, las cargas eléctricas
opuestas del sitio activo y el sustrato.
B. La unión del sustrato al sitio activo de la enzima produce la formación de un complejo enzima-
sustrato. La enzima convierte el sustrato en productos.
C. La enzima no se consume en la reacción química, por lo que puede seguir trabajando cuando se
separen los productos. Por lo tanto, se necesitan concentraciones bajas de enzimas.

2. Modelos de actividad enzimática.

A. Modelo de la “llave (sustrato) y cerradura (enzima)”

Una enzima y un sustrato son específicos, es decir una enzima sólo va a actuar sobre un sustrato
específico, el cual se complementa con el sitio activo de la enzima.

Fuente: http://datateca.unad.edu.co/contenidos/358006/contLinea/Figura_22.jpg (Recuperado el 20/5/2018)

B. Modelo de ajuste inducido o de “la mano (sustrato) y el guante (enzima)”

El sitio activo de la enzima altera su forma para unirse al sustrato. Por lo tanto, una enzima puede
unirse a varios sustratos diferentes (amplia especificidad de la enzima).

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 Fuente: http://datateca.unad.edu.co/contenidos/358006/contLinea/Figura_22.jpg (Recuperado el 20/5/2018)

3. Factores que afectan la actividad de una enzima sobre el sustrato.

A. Temperatura.
Un medio con baja temperatura brinda insuficiente energía térmica para iniciar una reacción química
catalizada por una enzima.
El aumento de la temperatura del medio incrementa la energía cinética, es decir la velocidad y el
movimiento de la enzima y el sustrato, produciendo una mayor colisión entre ambos.
Cada enzima tiene una temperatura óptima del medio en la que actúa, a la cual alcanza su máxima
actividad catalítica. Cuando la temperatura del medio se eleva por encima de la temperatura óptima, la
energía térmica rompe los puentes de hidrógeno que dan soporte a la enzima. Esto produce la
desnaturalización de la enzima, es decir la pérdida de su estructura terciaria, ocasionando la pérdida
de su actividad enzimática.

Fuente: http://2.bp.blogspot.com/-W1roJ-QVIL8/UT6abXeZ9PI/AAAAAAAAAAc/_1hMh85BOEM/s1600/666.png (Recuperado el 20/5/2018)

B. pH.
Cada enzima actúa en un medio con un pH óptimo. Por ejemplo, la enzima pepsina actúa en un medio
ácido con un pH 2. La variación del pH del medio produce la alteración de las cargas eléctricas de la

6
 enzima, lo cual afecta la solubilidad y estructura terciaria de la misma, es decir produce la
desnaturalización de la enzima. Asimismo, se afecta la carga eléctrica del sitio activo de la enzima
disminuyendo su capacidad para unirse al sustrato. Esto disminuye la actividad catalítica de la enzima.

C. Concentración de sustrato.

El aumento de la concentración del sustrato en el medio, incrementa la actividad catalítica de una

enzima, ya que más sustrato produce una mayor colisión de la enzima con el sustrato, por lo que se
formará mayor cantidad de productos.
Si se continúa aumentando la concentración del sustrato en el medio, después de una concentración
óptima del sustrato en el medio, la actividad catalítica de la enzima se mantendrá constante, debido a
que el medio se ha saturado con sustrato y los sitios activos de las enzimas están unidos y
reaccionando con el sustrato.

4. Uso de la enzima lactasa en la producción de leche sin lactosa.

Una aplicación del uso de la enzima lactasa es la producción de leche sin lactosa. La lactosa,
disacárido compuesto por glucosa y galactosa, puede ser degradada por la enzima lactasa. Los
mamíferos disminuyen la producción de lactasa después del destete, lo que conduce a la intolerancia a
la lactosa.
La leche sin lactosa puede ser producida mediante la purificación con lactasa, proveniente de
levaduras, Kluveromyces lactis. La producción de leche sin lactosa puede ser utilizada de varias formas:
A. Como fuente de leche para las personas intolerantes a la lactosa.
B. Para aumentar la dulzura de la leche, la glucosa y galactosa son más dulces, por lo que se evita la
necesidad de edulcorantes artificiales.
C. Para reducir la cristalización de helados, ya que la glucosa y galactosa son más solubles que la
lactosa.
D. Para reducir el tiempo de producción de yogures o queso, ya que las bacterias fermentan la glucosa
y la galactosa más fácilmente que la lactosa.
Referencias.
Allott, Andrew (2014). Biology (1ra Ed.). Reino Unido: Editorial Oxford University Press.
Clegg, C. J. (2015). Biología (1ra Ed.). España: Editorial Vicens Vives.
Campbell, Neil (2005). Biología (7ma Ed.). México. Editorial Panamericana.

VERIFIQUEMOS EL APRENDIZAJE
PRUEBA 1

1. ¿Qué reacción se produce cuando un

Aminoácido Glicerol
dipéptido se forma a partir de dos
aminoácidos? I IV
II III
A. Hidrólisis.
B. Desnaturalización. I III
C. Condensación.
II IV
D. Oxidación.

2. ¿Qué estructuras representan un aminoácido y 3. ¿Cuál es la estructura general de un

un glicerol? aminoácido?
4. ¿Qué determina la especificidad de una
enzima por su sustrato?
A. La temperatura a la cual está actuando.
B. El pH óptimo de las enzimas,
C. La concentración del sustrato.
D. La estructura molecular de la enzima.
5. ¿Cuál es la estructura de un dipéptido?
6. ¿Qué propiedad de las enzimas se evidencia
cuando ocurren cambios en la concentración
de sustrato?
A. La actividad de una enzima aumenta
constantemente con un aumento en la
concentración del sustrato.
B. La actividad enzimática disminuye con el
aumento de la concentración de sustrato.
C. La actividad enzimática se incrementa a
una concentración óptima de sustrato y
luego disminuye.
D. La actividad enzimática aumenta con el
aumento de la concentración del sustrato
hasta que todos sus sitios activos estén
ocupados.
Las preguntas 7 y 8 se refieren al siguiente
diagrama. Éste muestra un canal de potasio en
la membrana de un axón. Los tres puntos en el
canal representan iones de potasio.
[Fuente: adaptado de S Y Noskov y B Roux, (2006), Biophysical
Chemistry, 124 (3), páginas 279–291]
7. ¿Cuál es la función de este canal de potasio?
A. Difusión facilitada de iones de potasio hacia
el interior del axón
B. Paso de iones de potasio mediante
transporte activo hacia el exterior del axón
8
C. Difusión facilitada de iones de potasio hacia
el exterior del axón
D. Paso de iones de potasio mediante
transporte activo hacia el interior del axón
8. ¿Qué estructura está rotulada con una X?
A. ADN
B. Hoja plegada beta
C. Hélice alfa
D. Grupo prostético
9. El diagrama muestra la estructura molecular de
la hemoglobina humana tal como se encuentra
en la base de datos de proteínas.
[Fuente: www.rcsb.org/pdb]
¿Qué característica de la hemoglobina permite
decir que esta proteína tiene estructura
cuaternaria?
A. Contiene muchas hojas beta.
B. Consta de subunidades polipeptídicas y
grupos hemo.
C. Permite la unión a átomos de oxígeno.
D. Contiene residuos de histidina (His).
10. La arginasa cataliza la hidrólisis de la L-
arginina para formar L-ornitina y urea Se
purificó arginasa a partir de cotiledones de
frijol chino ( ) y de hígado de búfalo ( ) y se
midió su actividad para distintos valores del
pH.
[Fuente: adaptado de S Dabir, et al., (2005), International Journal
of Biological Sciences, 1 (3), páginas 114–122]
¿Qué conclusión se puede sacar de estos
resultados?
 A. El pH óptimo para la arginasa de hígado de
búfalo es 10. A. Péptido
B. La arginasa de frijol chino actúa mejor en B. Glúcido
condiciones alcalinas. C. Lípido
C. La arginasa de frijol chino actúa en un D. Ácido nucleico
intervalo mayor de valores del pH que la
arginasa de hígado de búfalo. 12. ¿Para qué se utiliza la lactasa?
D. Con un pH más ácido la arginasa de frijol A. Para producir leche sin azúcar.
chino actúa mejor que la arginasa de B. Hidroliza la lactosa en glucosa y fructosa.
hígado de búfalo.
C. Mejora la digestión de la leche en algunas
personas.
11. ¿Qué tipo de molécula muestra la siguiente
D. Disminuye la acidez de la leche.
figura:

PRUEBA 2

1. Las proteínas Bt actúan como toxinas para los insectos, destruyendo las células epiteliales del sistema
digestivo del insecto. A continuación se muestra la estructura tridimensional de una proteína Bt.

Tomado de Mario Soberón. 2007. "El modo de acción de las toxinas de Bacillus thuringiensis mosquitocidal". Toxicon. Vol 49, No. 5. Pp 597-60

A. Identificar el tipo de estructura proteica que se muestra en el diagrama etiquetada con A.

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B. Explicar cómo esta estructura proteica se mantiene unida.

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C. Si la región A se inserta en la membrana celular. Deducir, con una razón, la naturaleza de los
aminoácidos que se esperaría se encuentren en esta región.

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2. Explicar la estructura primaria y secundaria de las proteínas.

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3. Comparar las proteínas fibrosas y globulares.

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