3ER AÑO BACHILLERATO

Resumen de Péptidos y Proteínas Química

Péptidos y Proteínas

PÉPTIDOS

La reacción más importante de los aminoácidos es la formación de enlaces peptídicos. Las aminas
(derivadas del amoníaco, por lo tanto, son básicas) y los ácidos pueden reaccionar, con la pérdida de
agua, para formar amidas (derivadas de los ácidos que se forman a partir de la combinación de un ácido
con amoníaco o con una amina).
Un aminoácido, como tiene un grupo amino y un grupo ácido, es muy apropiado para formar uniones
amida. En condiciones adecuadas, el grupo amino de una molécula condensa con el grupo carboxilo de
otra. El producto que se obtiene es una amida denominada dipéptido (es la unión de dos
α-Aminoácidos con pérdida de una molécula de agua), la unión amida entre aminoácidos se denomina
enlace peptídico

Un péptido es un polímero (es una molécula de gran masa molecular formada por la unión de muchos
monómeros) de aminoácidos unidos por enlaces amido entre el grupo amino de cada aminoácido y el
grupo carboxilo del aminoácido vecino. A cada unidad de aminoácido del péptido se le denomina
residuo. Un polipéptido es un péptido que contiene muchos residuos de aminoácidos, pero su masa
molecular suele ser menor a 5000.

Al extremo del péptido con el grupo amino libre (-NH3) se le denomina extremo N-Terminal y al
extremo con el grupo carboxilo libre (-COO-) se le denomina extremo C-Terminal.

Los péptidos se nombran comenzando por el extremo N-Terminal y a los nombres de los residuos de
los aminoácidos implicados en las uniones amino (todos excepto el último) se les añade el sufijo il por
ejemplo si el aminoácido es la Fenilalanina al agregarle el sufijo nos quedará Fenil, si tenemos por
ejemplo los aminoácidos Glicina, Valina y Serina, el tripéptido quedará nombrado de la siguiente forma,
Glicil Valil Serina.

Cuando se nos pide escribir la ecuación de obtención de un péptido debemos proceder de la siguiente
manera:

* Del lado de la izquierda de la flecha de reacción se formulan los aminoácidos, colocándose un signo
de más (+) entre ellos
.
* Se marca con un círculo el OH del grupo carboxilo del aminoácido que lo va a perder,
formando una molécula de agua con el hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido.

* A la derecha de la flecha de reacción se escriben tantas moléculas de agua como enlaces peptídicos se
formen más el péptido correspondiente.

* Para representar el péptido correspondiente formado se trazará un enlace más largo que une:
el carbono que perdió el OH con el nitrógeno que perdió el H.
 Enlace Peptídico O
C
O O O OH
C C C
OH OH NH C H
H2N C H H2N C H H2N C H
+ → R' + H2O
R R' R

Estructura general de un dipéptido

PROTEÍNAS

Las proteínas son biopolímeros de elevada masa molecular. Son macromoléculas resultantes de la unión
de largas cadenas polipéptidas formadas a partir de los veinte aminoácidos enlazados entre sí por medio
de uniones peptídicas. Los aminoácidos que forman a una proteína se unen de una única manera de
modo de dar especificidad a cierto tipo de tejido, dentro de cada organismo. La unión de n α-
Aminoácidos con pérdida de (n-1) moléculas de agua produce un polipéptido y cuando
n es mayor a cien produce una proteína. n α-Aminoácido  (n-1)H2O + Polipéptido

Clasificación de las proteínas:

Las proteínas se pueden clasificar de acuerdo a su composición química, su forma o función. Las
proteínas se agrupan en simples y conjugadas de acuerdo con su composición química.

Las proteínas simples son las que cuando se hidrolizan solo dan lugar a aminoácidos o sus derivados.

Las proteínas conjugadas por hidrólisis producen aminoácidos y alguna parte no proteica o grupo
prostéico. También las proteínas se pueden clasificar como fibrosas o globulares

Las proteínas fibrosas son alargadas, fuertes y generalmente insolubles en agua y su función principal es
formar las partes estructurales del organismo.

Las proteínas globulares se encuentran enrolladas, con formas prácticamente esféricas y principalmente
forman parte de las enzimas, las hormonas, o proteínas de transporte.

Estructura química de las proteínas:

Estructura Primaria:
La estructura primaria se refiere a la ordenación
o secuencia de los residuos de aminoácidos que la
constituyen. Esta secuencia o arreglo da a la
proteína su identidad única o exclusiva.
Un cambio en uno solo de los aminoácidos que la
constituyen, altera las características bioquímica
de las proteínas.
Estructura primaria de una proteína
Estructura Secundaria:
Las cadenas peptídicas tienden a adoptar
ciertos ordenamientos moleculares debido a
interacciones de enlaces de hidrógeno.
En particular, los átomos de oxígeno del grupo
carbonilo forman enlaces de hidrógeno con los
hidrógenos del grupo amida (N-H). En general
existen dos ordenamientos moleculares de las
proteínas gracias a los enlaces de hidrógeno:
Ordenamiento α hélice
la hélice α y la lámina plegada.

Si la molécula se enrolla en forma helicoidal

(forma de hélice) cada oxígeno del grupo
carbonilo se puede unir mediante un enlace de
hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de la
siguiente “vuelta” de la hélice.
Muchas proteínas se enrollan formando una
hélice α (hélice que se asemeja a un tornillo
que gira a la derecha, en el sentido de las
agujas del reloj) con las cadenas laterales
colocadas en la parte exterior de la hélice.
Una proteína puede tener o no la misma
estructura secundaria a lo largo de toda la
cadena. Algunas partes se pueden encontrar
enrolladas en forma de hélices α mientras que
otras pueden estar alineadas formando una
lámina plegada. Algunas partes de la cadena
puede que no tengan estructura secundaria y a
esta parte de la cadena no estructurada se le
denomina enrollamiento al azar.

Reordenamiento α hélice

Estructura terciaria:

La estructura terciaria de una proteína es su

conformación tridimensional completa.
Esta estructura incluye todas las estructuras
secundarias y todos los enrollamientos y
pliegues que haya en el medio.
Estructura cuaternaria:

Se refiere a la asociación de dos o más

cadenas de péptidos de la proteína completa.
Pone de manifiesto como se superponen en el
espacio las cadenas individuales polipéptidas
de una proteína que posee más de una cadena.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Muchas moléculas proteicas solo tienen actividad biológica o capacidad para funcionar dentro de un
intervalo muy limitado de temperatura y de pH. Cuando se someten proteínas a pH o temperaturas
extremas estas experimentan un cambio conocido como desnaturalización. El efecto más inmediato en
aquellas proteínas globulares es una disminución de la solubilidad. La mayor parte de las proteínas
experimentan este proceso de desnaturalización entre 50 y 60ºC. Otras se desnaturalizan cuando se
enfrían por debajo de 10 a 15ºC. La formación de un coágulo insoluble cuando se le suministra calor, la
clara de huevo es un claro ejemplo de desnaturalización térmica. Cuando a las enzimas se les suministra
calor se suele perder su capacidad de catalizar las reacciones químicas. Como los enlaces covalentes de la
cadena polipéptido no se rompen (se mantiene intacta la estructura primaria)
se llega a la conclusión de que la pérdida de la estructura plegada de la cadena polipéptida en la molécula
de la proteína nativa. Es decir que se rompen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Cada tipo de proteína posee una composición fija en aminoácidos, así como una determinada secuencia
que se han codificado durante su biosíntesis. Aunque la secuencia aminoácido no es por si el rasgo
esencial de la molécula proteica requerida para su actuación biológica, determina en último extremo la
conformación nativa o estado de plegamiento de una proteína gracias a las interacciones recíprocas de
las cadenas laterales de los aminoácidos, así como el disolvente.
Esta conclusión es consecuencia del descubrimiento de que la desnaturalización o desplegamiento de
una proteína nativa que originan formas arrolladas al azar, desprovistas de actividad biológica, no es un
proceso irreversible como se creía. Se han observado muchos casos en que una molécula desplegada
recupera su forma nativa en el tubo de ensayo. Este proceso recibe el nombre de renaturalización.
Además, si la proteína desnaturalizada fuese una enzima puede también recuperar su actividad catalítica
por renaturalización. El proceso tiene lugar espontáneamente. La desnaturalización de muchas proteínas
tiene la apariencia de parecer irreversible a causa de que el repliegue al estado nativo es con frecuencia un
proceso muy lento. Es probable que la conformación nativa de una proteína sea el estado de mínima
energía y por eso el estado más estable.