CAPITULO III

• MSc. Yemina Diaz Valencia

• MSc. Harry Yucra Condori
 COMPETENCIA

• Identifica la composición química de los

alimentos haciendo uso de principios
fundamentales de la química para conocer
los cambios que sufren durante el
tratamiento tecnológico evitando pérdidas
nutricionales.
• Conocer las propiedades y características
de las proteínas y su relación con los
alimentos
 CONTENIDO TEMATICO

1 INTRODUCCION

AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS
2

ESTRUCTURA GENERAL Y CLASIFICACIÓN

3

4 REACCIONES Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

5 PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS

 PROTEINAS
▪ Las proteínas juegan un papel central en los sistemas biológicos.
▪ Los microorganismos tienen un número mínimo cercano a 3,000 clases de proteínas que abarcan
todo tipo de funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento
y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas.

La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor.

Poseen propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen moléculas
nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las
consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y, por sus
propiedades funcionales, ayudan a establecer la estructura y propiedades finales
del alimento.
 PROTEINAS
FUNCIONES:
▪ Función energética: 4.3 Kcal/gr
▪ Función contráctil: Actina y miosina
▪ Función estructural: colágeno y queratina
▪ Función de defensa: Anticuerpo
▪ Función hormonal: Insulina somatomedina
▪ Función Biocatalizadora: Enzimas
▪ Función transportadora: Hb Hc
▪ Función almacenadora: Ovoalbúmina
Desnutrición proteínico-calórica
 AMINOÁCIDOS
Las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son los aminoácidos.
En el código genético están codificados los veinte distintos a-aminoácidos, también llamados residuos,
que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y
alcanzan altos pesos moleculares se denominan proteínas
Propiedades de los aminoácidos hallados en proteínas
Clasificación de los aminoácidos con base en diferentes características
Del gen a la proteína
▪ El orden en que se encuentran los residuos de aminoácidos en
cada proteína, conocida como estructura primaria, está
determinado por el gen particular que codifica para dicha
proteína.
▪ La secuencia de nucleótidos comprendidos en ese gen se
transcribe a una molécula de ARN que se llama mensajero
▪ (ARNm).
▪ Las proteínas se sintetizan sobre los ribosomas por la traducción
a polipéptidos de los ARNm.
▪ En la mayoría de los casos, las cadenas polipeptídicas
inicialmente traducidas sufren modificaciones antes de asumir la
conformación funcional en los sistemas vivos.
▪ Estas modificaciones postraduccionales comprenden una amplia
variedad de reacciones químicas reversibles e irreversibles
▪ y han sido reportadas hasta 200 diferentes tipos.
 Propiedades ácido-base

Los aminoácidos presentan características que se deben fundamentalmente a su naturaleza iónica

anfotérica ácido-base.
La palabra anfótero proviene del griego anfi, que significa ambos, por lo que a estos compuestos
también se les conoce como sustancias anfifílicas, anfolitos o electrolitos anfóteros.
Su estructura iónica se confirma por sus puntos de fusión o de descomposición que son relativamente
elevados (. 200ºC) o por su solubilidad en agua, que es mayor que en disolventes polares, ambas
propiedades típicas de sustancias estabilizadas por fuerzas de atracción entre grupos de carga opuesta,
como ocurre con los cristales de sales, por ejemplo el NaCl.
▪ Su carácter anfotérico les confiere la capacidad de recibir y de donar electrones y alcanzar un punto
isoeléctrico (pI) cuando presentan el mismo número de cargas positivas y negativas, por lo que su carga
neta es cero.
▪ Los aminoácidos pueden tener, por lo tanto, tres estados que dependen del pH: a pH , pI se encuentran en
forma protonada o catiónica; en el pI su carga es cero, y a pH . pI adquieren una carga negativa o
aniónica.
▪ Es decir, no existe un pH en el cual estos anfolitos estén completamente ausentes de cargas eléctricas, ya
que las presentan aun en el pI.
 PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO

▪ Los aminoácidos se unen covalentemente

formando un enlace amida entre los grupos a-
amino y a-carboxilo.

▪ Este enlace suele denominarse enlace

peptídico, y los productos que se forman a
partir de esta unión se llaman péptidos
Cada vez que se añade un aminoácido a la cadena debe eliminarse una molécula de agua.
La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina residuo de aminoácido.
Colectivamente, las cadenas que contienen pocos residuos de aminoácidos se denominan oligopéptidos y una
cadena más larga, se denomina polipéptido.
La mayoría de los oligopéptidos y los polipéptidos conservan un grupo amino que no ha reaccionado en un
extremo (amino terminal o N-terminal) y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (carboxilo
terminal o C-terminal).
Las excepciones son algunos oligopéptidos cíclicos pequeños, en los que se han unido los N-terminales y los
C-terminales.
Además, muchas proteínas tienen los N-terminales bloqueados por grupos N-formil o N-acetil, y unos pocos
tienen los carboxilos C-terminales que se han modificado a amidas.
La secuencia de un oligopéptido o polipéptido se escribe mediante las abreviaturas de los aminoácidos, de
tres letras o una letra, convencionalmente con N-terminal a la izquierda y C-terminal a la derecha
 Ejemplos de péptidos en alimentos.
Varios péptidos tienen funciones biológicas importantes:

La anserina (b-alanil-1-metil-L-histidina) y la carnosina (b-alanil-L-histidina) se encuentran en alta

concentración en diferentes tejidos animales con funciones de amortiguador de pH.
En el pescado es más abundante la anserina en tanto que la carnosina abunda en el músculo de
mamíferos, por lo que en un tiempo se utilizó el análisis por HPLC de estos dipéptidos para
determinar el tipo de carne utilizada en un alimento.
Desde luego existen muchos más péptidos en la naturaleza, algunos cumplen la función biológica
de hormona, como es el caso de la oxitocina y la vasopresina.
 Estabilidad y formación del enlace peptídico

Los análisis de difracción de rayos X de las proteínas han demostrado que el enlace peptídico tiene un
carácter parcial de doble ligadura por la resonancia entre los átomos O-C-N
Siendo el enlace C-N de las proteínas más corto que el de otros compuestos orgánicos e
inorgánicos semejantes, que además provoca que la unión peptídica no pueda rotar
libremente, lo que limita su libertad de movimiento en la cadena polipeptídica

Estructura del enlace peptídico.

De hecho, los átomos O, C, N, H son casi coplanares.
El enlace peptídico puede considerarse un híbrido de resonancia de dos formas:

Formas coplanares en resonancia y formas trans y cis del enlace peptídico.

 DETECCIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

Algunas de estas reacciones se utilizan en la industria alimentaria para modificar las propiedades de
hidrofobicidad e hidrofilicidad, y por consiguiente, las propiedades funcionales de las proteínas y
péptidos.
Asimismo es posible utilizarlas para cuantificar aminoácidos o residuos específicos en las proteínas,
Por ejemplo las reacciones de los aminoácidos con la ninhidrina, el o-ftalaldehído,
o con fluorescamina son utilizados regularmente en la cuantificación de aminoácidos.
 Reacciones químicas de los grupos funcionales de las proteínas

Reacción con Ninhidrina.

Se utiliza a menudo para cuantificar aminoácidos libres, péptidos y proteínas.

Reacción con fluorescamina

▪ Este método se puede utilizar para cuantificar aminoácidos, proteínas y péptidos.

▪ Es mucho más sensible y no tiene las desventajas de la ninhidrina.
▪ Otra ventaja de este reactivo es su gran sensibilidad, la cual puede ser utilizada para
detectar pequeñas cantidades de proteínas más que con ninhidrina.

Reacción con Orto-ftalaldehído

Análisis de los aminoácidos de las proteínas

 Cuantificación de proteínas

Existen diversos métodos para la cuantificación de las proteínas, todos ellos basados en alguna de
sus propiedades típicas, como puede ser la absorbancia de los grupos aromáticos a 280 nm, la
reactividad del enlace peptídico o el contenido de nitrógeno total.
Contenido de aminoácidos indispensables de la proteína de ajonjolí, patrón general de referencia basado en
los requerimientos de aminoácidos esenciales de niños preescolares (2 a 5 años) cuenta química general de
la proteína de ajonjolí, requerimiento de adultos y cuenta química correspondiente
▪ La reacción de biuret
▪ El método de Kjeldahl para la determinación de N total
▪ Métodos de tinción de proteínas
▪ Tinción con nitrato de plata
▪ Determinación de amino y carboxilo terminales
▪ Electroforesis
Thanks You