PROTEÍNAS

Jaime Peña Chinchay.

 I. DEFINICIÓN:
• Son biomoléculas
nitrogenadas: CHON.
• Constituyen entre el 40 a
50% del peso seco del
organismo.
• Son macromoléculas de
alto peso molecular.
PM ≥ 10 000 Dalton.
• Son polímeros lineales de 
- L- aminoácidos
 II. CARACTERÍSTICAS
1. Poseen elevado peso
molecular. Difunden
lentamente
• Su límite inferior es de
10, 000 Dalton.
La oxihemoglobina
tiene un peso
molecular de 68,000
Da y su fórmula es:
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
2. Solubilidad: Pueden ser solubles e insolubles
en agua. Las solubles en agua forman dispersiones
coloidales
3. Tienen un alto grado
de especificidad: las
proteínas suelen ser
específicas de cada
organismo .
• Las diferentes
disposiciones de sus
20 L – α - aminoácidos
que lo conforman les
permiten tener una
elevada variedad
estructural.
• 4. Se pueden
desnaturalizar por
acción del calor,
alcohol, pH u otras
sustancias.
• 5. Son anfóteros:
disociándose
como ácidos o
bases según el pH
del medio.
• 6. Las proteínas realizan electroforesis.
• 7. Cada proteína tiene un
determinado punto isoeléctrico (pk).
 III. AMINOÁCIDOS
• Son ácidos orgánicos que poseen un radical
amino.
• Pueden ser α, β, γ, ..aminoácidos de acuerdo a si
el grupo amino se une al C 1,2,3 … a partir de
COOH.
• 1. Son sólidos,
cristalinos, incoloros,
no volátiles, solubles
en agua e insolubles
en disolventes
orgánicos no polares.
• 2. Presentan actividad
óptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimétricos.
• Comportamiento químico: en disoluciones acuosas
pueden ionizarse doblemente formado iones
dipolares llamados: zwiteriones.

Ión dipolar o
Aminoácido
zwiteríon
simple (neutro)
 ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina Alanina
Leucina Ac. aspártico
Treonina Ac. glutámico
Triptófano Asparragina
Metionina Cisteina
Isoleucina Glicina
Fenilalanina Glutamina
Lisina Tirosina
Histidina * Prolina
Arginina* Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
 ESENCIALES Mnemotecnia
Valina
Leucina
Treonina Va-Le-Tre-Tri-Me-Iso-Fe-Lis
Triptófano Añadir los semiescenciales
Metionina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Histidina *
Arginina*
 ENLACE PEPTÍDICO
• Enlace que une dos aminoácidos de forma
covalente.
 Principales péptidos
Nombre N°de Aa Importancia Biológica
Carnosina 2 Regula en pH intramuscular
Glutatión 3 Coenzima de varias enzimas
Endorfinas 5 Analgésico endógeno
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor
Oxitocina 9 Causa contracción del útero
Vasopresina 9 Hormona antidiurética
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de HCl
Insulina 51 Hormona pancreática.
IV. ESTRUCTURA PROTEICA
A. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.
• Es determinada genéticamente.
• Enlace implicado: PEPTÍDICO
 B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el
espacio.
• Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre
aminoácidos cercanos.
• Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.
• 1. Hélice α: La cadena
polipeptídica toma una
disposición helicoidal. Se debe
a la formación de puentes de
hidrógeno entre el NH2 de un
aminoácido y el COOH de otro,
distante de él tres aminoácidos.
• 2. Hoja plegada β: Los
puentes de hidrógeno
se forman entre los
aminoácidos cercanos
de dos cadenas
polipeptídicas paralelas.
C. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Informa sobre la forma que adopta en
el espacio la proteína completa (forma
como la cadena polipeptídica se dobla
y enrolla entre sí).
Estructura terciaria de una proteína
• ENLACES IMPLICADOS:
– Débiles (no covalentes):
• Fuerzas electrostáticas o
puentes salinos
• Fuerzas hidrofóbicas,
• Puentes de hidrógeno
• Atracciones polares
• Fuerzas de Van der Walls
– Fuertes (covalentes)
• Puentes disulfuro
• La actividad
enzimática y la
antigenicidad
dependen de la
estructura terciaria.
• Conformaciones más
frecuentes:
globulares y
filamentosas.
D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Informa sobre las relaciones espaciales entre
las cadenas polipeptídicas.
• No la poseen todas las proteínas. Se observa
en las proteínas formadas por 2 ó más
cadenas polipeptídicas.
• Las proteínas con estructura cuaternarias
son llamadas OLIGOMÉRICAS y cada uno
de sus componentes de estructura terciaria
se denominan PROTÓMEROS.
RESUMEN:
 DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

• Desnaturalización reversible:
• Las condiciones adversas actúan poco
tiempo o con poca intensidad, en este
caso la proteína se repliega de nuevo y
adopta su conformación original
(renaturalización).
• Desnaturalización
irreversible:
• Las condiciones desnaturalizantes son
intensas y persistentes (calor). Los
filamentos proteicos adoptan un estado
fibroso, insolubles en agua y sin
actividad biológica.
 Con
actividad
enzimática

DESNATURALIZACIÓN

RENATURALIZACIÓN

Sin
actividad
enzimática
 V. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS

A. POR SU SOLUBILIDAD:
• 1. Solubles en el agua:
– Ej. albúmina.

• 2. Insolubles en el agua:
– Ej. escleroproteínas.
B. POR FORMA:

1. GLOBULAR 2. FILAMENTOSA
• Forma esférica • Forma alargada
• Soluble en agua • Insoluble en agua
• Diversas funciones • Función estructural
– Ejm: albúmina – Ejm: colágeno
C. POR SU COMPOSICIÓN:

1. Proteínas simples:
– Formada sólo por cadenas de
aminoácidos.

2. Proteínas conjugadas:
– Además de aminoácidos
poseen otras moléculas.
1. PROTEÍNAS SIMPLES: Cuando al hidrolizarse
liberan únicamente aminoácidos. Comprende los
siguientes grupos.

• Albúmina: constituyen el grupo

más común e importante de
proteínas simples. Son solubles en
agua.
Ejm:
– ovoalbúmina (huevo)
– lactoalbúmina (leche)
– seroalbúmina (suero)
– leucosina (trigo).
• Globulinas:
- Insolubles en agua.
Ejm:
– ovoglobulina (huevo)
– lactoglobulina (leche)
– seroglobulina (suero)
– fibrinógeno (sangre)
– miosina (músculo)
• Protaminas: Asociadas a ácidos
nucléicos en algunas especies.
Solubles en agua.
– Ejm: salmina del salmón , clupeina
del arenque , escombrina de la
caballa.

• Histonas: Son proteínas básicas.

Se hallan asociadas a los ácidos
nucleicos formando las
nucleoproteínas. Solubles en
agua.
– Ejm: histona H1, H2A, H2B
• Glutelinas: En semillas vegetales. Insolubles en
agua.
– Ejm: gluteína del gluten.
• Prolaminas: En semillas vegetales. Insolubles en
agua.
– Ejm: gliadina del trigo , hordeína del centeno, zeína del
maíz.
• Escleroproteínas: Tienen funciones
estructurales y de protección. Son insolubles
en el agua .
– Ejm: queratina de los pelos y uñas, colágeno de los huesos,
tendones y cartílagos ; elastina del tejido conectivo.
2. PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS
Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan
aminoácidos (apoproteínas) y otras sustancias no proteicas
(grupo prostético) .
• GLUCOPROTEÍNAS: proteínas unidas a
carbohidratos . Ejem: Mucina, anticuerpos,
FSH, LH.
• LIPOPROTEÍNAS: Proteínas unidas a lípidos.
Se les encuentra en la yema de huevo,
membrana celular.
• NUCLEOPROTEÍNAS: Proteínas unidas con
ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los
cromosomas.
• Ejem: los virus, ribosomas.
• FOSFOPROTEÍNAS: Proteínas unidas al
ácido fosfórico.
Ejem: caseína de la leche, vitelina del
huevo.
• CROMOPROTEÍNAS: Proteínas combinadas con
pigmento. Ejem: Hemoglobina, mioglobina,
citocromos. Rodopsina (púrpura visual),
Flavoproteínas.
• METALOPROTEÍNAS: Proteínas unidas a metales.
Ejm: Hemocianina (contiene Cu), Ferritina (contiene
Fe), Carboxipeptidasa, Ceruloplasmina (contiene Cu)

Cu
VI. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
1. ESTRUCTURAL
• Forman estructuras protectoras externas.
• A nivel tisular:
– Queratina (uñas, piel, pelo, lana, plumas,
picos, caparazones)
– Colágeno (tejido conjuntivo, cartílago)
• A nivel celular y molecular:
– Lipoproteínas (membrana celular)
– Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)
• Esclerotina: exosqueleto de insectos.
• Fibroína: fibra de capullos y telaraña.
Las proteínas cumplen Función Plástica, formando la mayor
parte del organismo humano (órganos, huesos, músculos)
después del agua.
2. TRANSPORTE
• Existen proteínas específicas que
transportan determinados
elementos.
Transportan O2:
• Hemoglobina en la
sangre.
• Mioglobina en el
músculo.
• Hemocianina en la
hemolinfa de
crustáceos y
moluscos.
– Transportan Fe
• Transferrina
– Transportan Cu
• Ceruloplasmina
– Transportan lípidos
Cu
• Lipoproteínas: LDL y HDL
Permeasa
3. ENZIMÁTICA
• Muchas proteínas son enzimas, es decir
catalizan reacciones químicas.
4. HORMONAL
• Muchas hormonas son proteínas o péptidos que
regulan funciones biológicas.
– Insulina: metabolismo de la glucosa
– Prolactina: formación de leche
– Oxitocina: contracción uterina
5. HOMEOSTÁSICA
• Proteínas especiales mantienen
constante el volumen sanguíneo.

A) Ejercen presión
oncótica o
coloidosmótica:
albumina.
B) Reguladoras del pH
• Son sustancias buffers o “tampones”,
debido a que pueden neutralizar ácidos y
bases, regulando el pH sanguíneo.

-
- -
- -
6. INMUNOLÓGICA
• A) Reconocimiento celular. Las células de
defensas reconocen “sustancias extrañas”
basándose en las glucoproteínas de su
superficie celular.
• B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas
células reaccionan ante la presencia de
células o moléculas extrañas sintetizando
proteínas de defensa, como las globulinas
o anticuerpos.
 Herida
en la
piel

anticuerpos

linfocito B

macrófago
7. CONTRÁCTIL
• La interacción actina-miosina provocan la
contracción muscular.
• Además cumplen esta función la troponina y
la tropomiosina.
8. RESERVA:
• Algunas proteínas almacenan
sustancias
– Ferritina, almacena Fe
– Caseína, suministra P
9. COAGULACIÓN
Frenan el sangrado: protrombina y fibrinógeno.
10. RECONOCIMIENTO CELULAR
El complejo mayor de histocompatibilidad
11. ENERGÉTICA
• Las proteínas son la tercera alternativa,
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.

La oxidación de 1 g. de proteína produce

4,1 Kcal.