PROTEINAS

Principal constituyente de órganos y estructuras blandas del cuerpo, se

requiere de una provisión abundante y contínua de ellas en los alimentos
durante toda la vida para crecimiento y reposición.

Todas las células contienen proteínas, que sufren constante

renovación por lo que es necesario un aporte contínuo durante toda la vida.
Las proteínas vegetales difieren unas de otras y de las proteínas animales;
cada especie animal tiene sus proteínas específicas, que también varían en
los diferentes órganos, fluidos y otros tejidos. No hay dos proteínas iguales
en cuanto a su comportamiento fisiológico. Desde el punto de vista
nutricional, las características que las distinguen son los aminoácidos que las
componen.

Composición elemental de las proteínas

Las proteínas contienen carbono, hidrógeno, y oxígeno, además de un

porcentaje constante y considerable de nitrógeno (en promedio 16%). La
mayoría de las proteínas contienen azufre y algunos tienen fósforo y hierro.
Son sustancias complejas, de naturaleza coloidal y de alto peso molecular.

Su composición elemental se describe a continuación:

Carbono 51-55%

Hidrógeno 6,5-7,3%

Nitrógeno 15,5-18%

Oxígeno 21,5-25,5%

Azufre 0,5-2%

Fósforo 0,0-1,5

Las proteínas son polímeros de aminoácidos (aa ), los que varían en

cuanto a cantidad y tipo entre proteína y proteína.
 Los aminoácidos se obtienen como productos finales de la hidrólisis
de las proteínas ya sea por acción de enzimas o ácidos fuertes.

Los aminoácidos son productos finales de la digestión y del

catabolismo de las proteínas y constituyen las piedras angulares para formar
proteínas corporales. Existen 20 a 22 aminoácidos que se encuentran en las
proteínas, aunque en la naturaleza existan más de 150 aminoácidos.

Los aminoácidos tienen un grupo básico amino (---NH2) y un grupo

carboxilo ácido (---COOH). Ya que tienen tanto el grupo amino como el
grupo carboxilo son anfóteros, es decir asumen propiedades ácidas o básicas
dependiendo del pH del medio.

COOH

H2N ⎯ CH ⎯

R
Los aminoácidos alifáticos son clasificados de acuerdo al número de
grupos amino y carboxilo presentes.

I) Aminoácidos alifáticas

a) Acidos monoamino - monocarboxílos (neutro)

Glicina Valina
Serina Isoleucina
Leucina Treonina
Alanina
b) Ácidos monoamino - dicarboxílicos (ácidos)

Ácido aspártico
Ácido glutámico

c) Ácidos diamino - monocarboxílicos (básicos)

Arginina
 Lisina
Citrulina

d) Aminoácidos que contienen azufre

Cistina
Cisteina
Metionina

II.- Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina
Tirosina
Diyodotironina
III.- Aminoácidos heterocíclicos

Histidina
Prolina
Hidroxiprolina
Triptófano

ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA PROTÉICA

La molécula de una proteína se forma por la unión de sus grupos

amino y carboxilo, con la eliminación de agua.

CH2 ⎯NH H HO OC → CH2 - N-C = O

 
COOH CH2-NH2 COOH CH2-NH2
Glicina Glicina Glicil-glicina

Este tipo de unión se llama unión peptídica o enlace peptídico. La

unión de varios aminoácidos da lugar a la formación de un polipéptido de
cadena larga que se llama estructura primaria de la proteína. La formación
de la proteína es mucho más que síntesis de polipéptidos, debido a la
diversidad en el orden y tipo de aminoácidos dentro de la cadena. Los
polipéptidos pueden ordenarse posteriormente en formas que se llaman
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. En la estructura secundaria los
polipéptidos se alinean en forma de -hélice. Éstas pueden acordonarse una
con otra hasta formar una súper hélice.

Los vegetales usan nitratos y sales de amonio como compuestos

nitrogenados para la síntesis proteica.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Son anfóteras, se pueden combinar químicamente tanto con ácidos

como con bases. Esto es debido a tener grupos libres, tanto amino como
carboxilo.

Las proteínas varían ampliamente en cuanto a su solubilidad, algunas

son insolubles como el pelo y otras son solubles como la albúmina.

Ninguna es soluble en solventes de grasas (éter).

Cuando la proteína globular se desdobla en forma irreversible debido

al rompimiento de sus enlaces que la mantienen en forma globular, se dice
que se ha desnaturalizado. Un ejemplo de este fenómeno es el calentamiento
de la clara del huevo.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Proteínas simples: Al hidrolizarse solo producen aminoácidos.

Proteínas conjugadas: Aquí se incluye a las proteínas simples que

están combinadas con radicales no proteicos (grupo prostético). Ejemplo:
nucleoproteínas (ribosomas, RNA); fosfoproteínas (caseína de la leche,
fosfato); metaloproteínas (citocromo oxidasa, hierro y cobre); lipoproteínas
(VLDL, fosfolípidos, grasa y colesterol); glicoproteínas (globulinas,
galactosa, manosa, hexosamina).

POR SU CONFORMACIÓN ESTRUCTURAL

Proteínas fibrosas:

Son cadenas largas de polipéptidos. Ejemplo: colágeno, elastina y queratina.

El Colágeno es la proteína más abundante en los mamíferos y es el principal

componente de la córnea y tejidos conectivos. Es la que convierte a la carne
de los animales viejos en menos tierna. Es insoluble e indigerible pero
cuando se lo calienta se convierte en una mezcla de polipéptidos llamada
gelatina, soluble y de fácil digestión. Se considera una proteína de muy baja
calidad.

La elastina es parte de los tendones, arterias y otros tejidos elásticos;

se puede estirar en dos direcciones y su digestibilidad es muy baja. Su
síntesis requiere de cobre como cofactor obligado.

La queratina se encuentra en pelo, cuernos y lana. Tiene elevado

contenido de cistina.

Proteínas Globulares:

Son relativamente insolubles y relativamente compactas. A este grupo

pertenecen proteínas biológicamente activas como las enzimas, hormonas
proteicas y proteínas portadoras de oxígeno.

Las albúminas: son hidrosolubles y se encuentran en proteínas séricas,

en la proteína del huevo y proteínas de las semillas.

Las globulinas: Son poco solubles, como ejemplo se puede citar a las
inmunoglobulinas, hemoglobina de la sangre, lactoglobulina de la leche,
mioglobina del músculo.
COMPUESTOS NITROGENADO NO PROTÉICOS (NNP)

Tanto en plantas como en animales existen ciertos compuestos que

contienen nitrógeno, que por definición no son proteínas; es decir no son
aminoácidos unidos por un enlace peptídico.

Los compuestos no proteicos presentes en los alimentos incluyen las

amidas, aminoácidos, glucósidos y grasas nitrogenadas, alcaloides, sales de
amonio y nitratos.

De ellos, las amidas y los aminoácidos son los que tienen mayor
importancia nutricional; es abundante en vegetales en etapa de crecimiento
rápido (heno cortado tierno), ensilaje debido a que son cortados en la
inmadurez y al proceso de fermentación durante el ensilaje que hidroliza la
proteína en aminoácidos. También las semillas en desarrollo tienen gran
cantidad de NNP.

Los compuestos como el biuret, ácido úrico, y productos amoniacales

de diversos tipos, pueden ser utilizados en dietas de rumiantes.

CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS

La calidad de la proteína desde el punto de vista nutricional, está

regida por su contenido de aminoácidos.

✓ Aminoácidos esenciales o indispensables

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no se pueden sintetizar

en el organismo en la proporción que requiere un crecimiento normal.

✓ Aminoácidos no esenciales

Son aminoácidos que se pueden sintetizar en el organismo animal, y

no son necesarios como componentes de la ración.
 ESENCIALES NO ESENCIALES
Lisina Glicina
Triptófano Alanina
Histidina Serina
Fenibalamina Tirosina
Leucina Acido aspártico
Isoleucina Acido glutámico
Treonina Prolina
Metionina Cistina
Arginina Hidroxiprolina

Digestión y absorción de la proteína en monogástricos

La digestión de las proteínas tiene lugar en el estómago y porción

superior del intestino, por enzimas de tres orígenes.
- Mucosa del estómago.
- Mucosa del intestino.
- Páncreas

Enzimas Lugar de producción

PEPSINA - Mucosa del estómago → aminoácidos

TRIPSINA

QUIMOTRIPSINA

CARBOXIPEPTIDASA A Páncreas → aminoácidos

CARBOXIPEPTIDASA B

AMINOPEPTIDASA Mucosa del intestino

RENINA ABOMASO Rumiante joven

 ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado por un

mecanismo de transporte activo (sodio dependiente). Los aminoácidos libres
pasan a la vena porta y llegan al hígado.

Solamente los animales recién nacidos son capaces de absorber las

proteínas intactas ingeridas con el calostro (inmunoglobulinas) que confieren
inmunidad pasiva a los animales que maman.

Factores que modifican la digestibilidad de las proteínas

1. La edad del animal: animales recién nacidos la digestibilidad de la

proteína aumenta entre la primera y la cuarta semana.

2. Presencia de inhibidores de las proteasas en el alimento: la mayoría de las

leguminosas (soja, poroto) contienen inhibidores de la tripsina; reduce la
digestibilidad de las proteínas. El cocido o calentamiento destruye estas
sustancias.

3. Proteínas dañadas por calor debido a la reacción de Maillard. El calor

excesivo o el almacenamiento prolongado, puede deteriorar la calidad de
las proteínas. En ésta reacción, los grupos aldehído de los azúcares
reaccionan con los grupos amino de la cadena peptídico.

El complejo amino azúcar ya no queda disponible para el animal.

Ejemplo: soja quemada (lisina) forraje (hemicelulosa)

La determinación de proteínas dañadas por el calor se hace mediante

el NIDA que significa nitrógeno insoluble en ácido detergente.

La producción de NIDA es el resultado de la combinación de CALOR

- HUMEDAD - TIEMPO.
 Condiciones óptimas para causar daño:

- Calor 60º C o más.

- Humedad 70%.
- Mayor tiempo más daño.

EMPLEO DEL NNP PARA RUMIANTES

LA UREA: es el NNP de mayor uso, debido a su costo y su

disponibilidad.
Es deficiente en minerales, no aporta energía, es extremadamente
soluble, se convierte en amoníaco en el rumen.
Para su uso se requiere de un periodo de acostumbramiento de dos a
cuatro semanas.
Se requiere de un carbohidrato que fermente con cierta rapidez
(almidón), pues los microorganismos requieren de una fuente energética para
utilizar el amoníaco.
El exceso de amoníaco en sangre produce toxicidad.
Los síntomas de intoxicación son salivación, temblores musculares,
dificultad respiratoria y espasmos tetánicos.
Es posible prevenir la muerte del animal neutralizando el amoníaco
mediante la administración de Acido Acético Glacial.
Dosis: no más de 1% de la materia seca del alimento.
 METABOLISMO PROTEICO

Los procesos de síntesis proteicas en los tejidos a partir de

aminoácidos y la degradación de las proteínas tisulares hasta aminoácidos,
tienen lugar simultáneamente.

TEJIDOS

DEGRADACIÓN SINTESIS

Absorción a través Desaminación

del intestino POOL DE
AMIONOACIDOS
Síntesis de Síntesis de enzimas y
aminoácidos hormonas

Los aminoácidos (aa) son sintetizados en células hepáticas: el

esqueleto hidrocarbonado de los aminoácidos no esenciales puede formarse
a partir de los carbohidratos, grasas o aminoácidos esenciales.
Transaminación: transformación de unos aminoácidos en otros.
Ocurre en la mayoría de los tejidos y en especial en hígado. Es una reacción
reversible. El fosfato de de piridoxal, coenzima de la vitamina B6 cataliza
estas reacciones.
Degradación de aminoácidos: los aminoácidos no utilizados sufren
reacciones catabólicas como la desaminación o decarboxilación.
La desaminación en los tejidos determina la liberación de Amoníaco.
Los aminoácidos se oxidan para dar Energía a utilizarse para síntesis
de glucosa o convertirse en grasa.
El amoníaco es tóxico para las células en concentraciones elevadas,
finalmente se elimina como Urea en los mamíferos y ácido úrico en las aves.
 METABOLISMO PROTEICO EN LOS RUMIANTES
Digestión y absorción
Las bacterias y otros microorganismos desdoblan los carbohidratos en
los pre-estómagos. A medida que las bacterias se multiplican, sintetizan
proteínas para construir sus propias células obteniendo materia prima del
alimento que ingiere, entre ellas puede utilizar amidas, sales de amoníaco y
aún nitratos así como la proteína misma.
La proteína bacteriana que se forma en el rumen se digiere
posteriormente en el estómago e intestino. Los microorganismos del rumen
tienen gran capacidad de sintetizar todos los aminoácidos incluyendo los
esenciales.
Las proteínas del alimento son degradadas hasta péptidos y éstos a
aminoácidos libres y finalmente amoníaco, ácidos grasos y dióxidos de
carbono.
El amoníaco utiliza los microorganismos, si existe suficiente energía
(carbohidratos) para la síntesis de proteína. Parte del amoníaco llega al
hígado y se transforma a Urea y se excreta por orina

PROTEINAS

MICROORGANISMOS

AMINOÁCIDOS PROTEINA BACTERIANA

CADENAS CARBONADAS
AMONIACO HIG. UREA. ORINA
NH3

AC. ACETICO PROPIONICO BUTIRICO SALIVA CIRCULACIÓN

UREA