PROTEÍN

AS
PROTEÍNAS
Definición Funciones
• La célula elabora miles • Estructural
de proteínas diferentes, Queratina, colágeno, elastina,
cada una de las cuales quitina
desempeña una función • Enzimática
altamente especializada • Transporte
que depende de la • Energética.
secuencia de los sus • Hormonal,
aminoácidos como de su • Protección (anticuerpos);
estructura en tres
dimensiones
 Se consideran macromoléculas de variadas funciones en los seres
vivos:
• Enzimática
• Hormonal
• Almacenamiento
• Defensivas
• Transporte de sustancias
• Contráctiles
• Estructurales como las de las membranas celulares

En su estructura, todas siguen el mismo esquema: todas son polímeros de

aminoácidos dispuestos en una estructura lineal.
LOS AMINOÁCIDOS: LAS UNIDADES ESTRUCTURALES DE
LAS PROTEÍNAS
• Un aminoácido es un compuesto orgánico que presenta grupos
funcionales unidos a un átomo de carbono central

• En cada aminoácido también existe otro átomo o grupo de átomos de

carbono designados con la letra -R-

• En muchos aminoácidos el grupo amino se comporta como una base

débil y el grupo ácido como un ácido débil lo que determina la
ionización o polarización del aminoácido ( típico de los aminoácidos
hidrofílicos), a diferencia de los aminoácidos hidrofóbicos que nunca
se ionizan.
 AL ÁTOMO DE CARBONO SE UNE A CUATRO GRUPOS QUÍMICOS
DIFERENTES:

Amino

Grupo R Hidrógeno
(cadena
Carboxilo
lateral)

R es distinto para cada aminoácido

Existen en la naturaleza un total de 20 aminoácidos diferentes los que se utilizan
para conformar las cadenas proteicas en los seres vivos.

Estos 20 aminoácidos no cambian, no importando que célula los sintetice ni que

variedad de organismo.
Los aminoácidos se unen a través de un enlace por deshidratación denominado
enlace peptídico.
Al unirse los aminoácidos entre sí se va conformando una cadena proteica,
primero se le denomina polipéptido y posteriormente proteína.
La secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica determina el carácter
biológico de la molécula proteica.
Una pequeña variación en la secuencia puede alterar o destruir la manera de
funcionar de la proteína
¿CÓMO SE UNEN LOS AMINOÁCIDOS ENTRE SÍ?

El grupo amino de un aminoácido se une al grupo carboxilo de otro, se pierde una

molécula de agua formándose la unión peptídica que es una función amida.

El enlace peptìdico es un enlace por deshidrataciòn como todos los enlaces

orgànicos
LOS ENLACES PEPTÍDICOS CONECTAN LOS
AMINOÁCIDOS FORMANDO CADENAS
LINEALES
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Esenciales : Son aquellos que nuestro organismo

no es capaz de sintetizar o formar y por lo tanto
debe adquirirlo a través de la dieta alimenticia,
especialmente vegetal

No esenciales: pueden ser sintetizados por el

organismo a partir de glúcidos, lípidos u otras
moléculas orgánicas, por tanto, su importancia es
menor a los anteriores .
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
¿LAS CADENAS DE AMINOÁCIDOS DE
LAS PROTEÍNAS ESTÁN ESTIRADAS O
ADOPTAN ALGUNA FORMA
PARTICULAR?

Las proteínas tienen una estructura tridimensional que se describe

en función de cuatro niveles jerárquicos de organización
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
 La estructura
primaria es la
disposición lineal o
secuencia de
aminoácidos que
constituyen la cadena
polipeptídica, está
referida al orden, la
secuencia y el
número de
aminoácidos.
 LA ESTRUCTURA SECUNDARIA, RESULTA DEL
PLEGAMIENTO PERIÓDICO DE LA CADENA DE
AMINOÁCIDOS

• Dicho plegamiento puede

adoptar dos disposiciones
geométricas:
– Alfa hélice
espiralada
– Lámina beta
plegada
• La estructura secundaria se
estabiliza mediante enlaces
por puentes de hidrógeno
 LA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTÁ DADA POR LA
DISPOSICIÓN TRIDIMENSIONAL DE TODOS LOS RESTOS
DE AMINOÁCIDOS.
RESULTA DE LA INTERACCIÓN ENTRE
AMINOÁCIDOS DE DIFERENTES PUNTOS DE
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
ENROLLADA COMO TAMBIÉN GLOBULAR

SU ESTRUCTURA SE MANTIENE POR ENLACES S – S O PUENTES

DISULFURO QUE SE PRODUCEN ENTRE LOS AMINOÁCIDOS VECINOS
CUANDO DOS O MÁS CADENAS DE POLIPÉPTIDOS SE ASOCIAN
PARA FORMAR UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA SE DA LA
ESTRUCTURA CUATERNARIA.
 CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS:
Según su naturaleza nativa:

1) Fibrosas: Alcanzan la estructura secundaria, son duras, de gran

resistencia, elásticas, insolubles en agua, entre ellas se encuentran: el
colágeno , la elastina, la miosina y otras.

2) Globulares: Alcanzan la estructura terciaria, su forma es globular,

son solubles en agua, son dinámicas y participan de preferencia en
procesos de regulación metabólica.
 b) Según su composición:

1) Simples: Aquellas formadas solo por

aminoácidos, se les considera proteínas puras.(
albúminas, globulinas, actina, ).
2) Conjugadas: Aquellas proteínas que poseen.
además de aminoácidos en su cadena, también
algunos grupos no proteicos como azúcares o
lípidos (cada grupo no proteico es llamado
grupo prostético), entre ellas se encuentran:
Glucoproteínas, fosfoproteínas,
lipoproteínas ,etc..
 FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS:

Las funciones proteicas son variadísimas en los seres vivos, a continuación

te nombro algunas de ellas:
1) Reserva energética:Endosperma en vegetales, vitelo en los óvulos
animales.
2) Estructural: Es el principal constituyente orgánico de todas las
estructuras celulares.
3) Enzimática: Las enzimas, componentes proteícos que regulan todos los
procesos metabólicos en el ser vivo, son proteínas.
4) Hormonal: Las hormonas, que son sustancias reguladoras de la función
orgánica, muchas de ellas son proteínas o derivados de ellas.
5) Coagulación: El complejo proceso de la coagulación de la sangre es un
proceso realizado por proteínas y catalizado por enzimas ( proteínas).
6) Inmunológica: Los anticuerpos y todas las sustancias que nuestro
organismo produce a nivel de su sistema inmunológico para defendernos
de los agentes extraños, también son proteínas.
7) Contráctil: El proceso de la contracción muscular, el mecanismo que
permite nuestros procesos de movilización, de lenguaje y de regulación,
es producido por proteínas contráctiles como la actina, la miosina, la
tropomiosina y otras.
8) Transporte: El transporte de O2 y CO2 por la sangre es realizado por
una proteína llamada Hemoglobina, las hormonas, iones y sales minerales
son transportados por la sangre a través de las albúminas y de las
globulinas ( proteínas).
 Desnaturalización de una Proteína
ESTADO NATIVO Estado Desnaturalizado
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico
sin ninguna estructura tridimensional fija.
Desnaturalización de la ribonucleasa.
En general, la desnaturalización
fuerte produce una destrucción
permanente de la molécula

Agentes desnaturalizantes: Se distinguen

agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH,
fuerza iónica).
 ENZIMAS

Definición conceptual:
Son biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica cuya función es
aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas que se producen
en el organismo, actúan por lo tanto como catalizadores biológicos.
 ¿CUÁL ES SU NATURALEZA QUÍMICA?

La gran mayoría de las enzimas son proteínas.

¿ Donde se producen?
Se producen en los ribosomas celulares como respuesta a las
órdenes del ADN nuclear.
Pueden actuar dentro de las células como fuera de ellas.
 LAS ENZIMAS ¿CÓMO ACTÚAN?

Las enzimas son catalizadores orgánicos y como tales aumentan

la velocidad de la reacción química, sin modificar su resultado.
Son considerados biocatalizadores reguladores de reacciones y
sin ellas la vida sería casi imposible.
Las reacciones catalizadas por las enzimas son de 10.000 a
10.000.000 más rápidas que las reacciones correspondientes no
catalizadas.
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

La alta especificidad se debe a que

su estructura terciaria le permite
formar cavidades llamadas sitios
activos, lugar donde se ubica el
sustrato durante el proceso de
catálisis.
La enzima se une
específicamente a las moléculas
denominadas sustratos, formando
un complejo enzima-sustrato y
favoreciendo su transformación
en productos
Sustrato
Complejo
enzima-sustrato

Productos
 ¿LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN
CATALIZADA POR UNA ENZIMA ES
SIEMPRE LA MISMA?

No, depende de muchos factores entre los que se cuentan:

• Temperatura
• pH
• Concentración del sustrato
• Concentración de la enzima
• Presencia de agua
 MODELO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
TEORÍA LLAVE - CERRADURA

La enzima es como una especie de cerradura molecular en que entran

solo llaves moleculares en forma específica, o sea los sustratos.
 MODELO DE ACCIÓN ENZIMÁTICO
TEORÍA DEL ENCAJE INDUCIDO
Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en la
forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la enzimas
son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente.
 Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el

substrato sufren una
alteración en su estructura por
el hecho físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo

con todos los datos
experimentales conocidos
hasta el momento.
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como

Estabilización del Estado de Transición

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Según La Unión Internacional de Bioquímica las enzimas se clasifican de
acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan:
1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se conocen
como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el nombre de
oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas.

2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos

orgánicos. Muchas de ellas requieren de coenzimas,

3.- Hidrolasas: Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve

como receptor del grupo transferido.
4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no
oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se rompen
un doble enlace.

5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Por tener un solo

sustrato y un solo producto son las reacciones enzimáticas más sencillas.

6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en reacciones

sintéticas que requieren el ingre so de energía química potencial ( por lo
general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas.
 Cofactores Enzimáticos
Cofactor (Coenzima): Átomo, ion o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
1. A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen
sin ser modificados del ciclo catalítico

2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo

catalítico y por lo general requieren otra enzima para volver
al estado original.
 Inhibición Enzimática

Inhibidor:

Elemento que efectúa la acción de disminuir la actividad enzimática,

a través de interacciones con el centro activo u otros centros
Específicos llamados alostéricos.

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a

la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática