PROTEÍNAS

CONTENIDO
1. Definición
2. Proteínas en alimentos
3. Clasificación de proteínas
4. Interacción con el solvente
5. Agentes desnaturalizantes
6. Implicaciones en la desnaturalización
7. Reacciones con el grupo R
8. Ahumado en productos lácteos
9. Aminoácidos aplicados en sabores y olores característicos
10. Propiedades funcionales de las proteínas
11. Factores que afectan la hidratación
12. Métodos de determinación de humedad
13.Sistemas proteícos en alimentos
14.Referencias
 DEFINICIÓN
• Las proteínas son • Los aminoácidos se unen
biomoléculas de alto entre sí por enlaces
peso molecular que peptídicos, uniendo el
resultan de la extremo amino de uno
con el extremo carboxilo
asociación de varios de otro aminoácido.
α-aminoácidos de
bajo peso molecular,
efecto de la hidrólisis
ácida, puestos en
una cadena lineal.

Formadas de carbono, oxígeno,

nitrógeno e hidrógeno, la gran mayoría
contiene azufre y en algunos casos
fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.
 PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
• Las proteínas, junto con las grasas y los hidratos de
carbono, forman parte del conjunto de
macronutrientes esenciales para el funcionamiento
y desarrollo de nuestro organismo.

 Fortalecer los huesos y músculos

 Refuerzan el sistema inmunológico
 Aportan energía, regulan la
actividad y función de las células
 Mantienen y reparan tejidos
 Responsables de la formación de
los jugos digestivos, las hormonas,
la hemoglobina, las enzimas y
las vitaminas
 CLASIFICACIÓN
• Según su composición química y física, las
proteínas se pueden clasificar en:
• Proteínas simples: también conocidas como holoproteidos,
están conformadas solo por aminoácidos o sus derivados
1.
• Proteínas compuestas o conjugadas: heteroproteidos,
están formados por nucleoproteínas formadas por proteína y
2. ácido nucleico o glicoproteínas (proteína y carbohidrato)

• Proteínas completas: son aquellos que contienen los 9

aminoácidos indispensables en concentraciones suficientes
3.

• Proteínas incompletas: son proteínas deficientes de uno o

más aminoácidos de los 9 aminoácidos esenciales
4.
 FUNCIÓN
• Las funciones de las proteínas se encuentran
clasificadas de acuerdo a su composición así:

Catálisis Reguladora

Receptora Proteínas Estructural

Transport
Defensiva
e
 ESTRUCTURA
• La función de las proteínas está basada en su
estructura tridimensional (orientación en el
espacio de las cadenas polipeptídicas). Existen 4
niveles de complejidad creciente y cada uno se
construye a partir del anterior:
Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura ternaria

Estructura cuaternaria
INTERACCIÓN CON EL SOLVENTE Y
DESNATURALIZACIÓN
• Cuando la proteína • La desnaturalización de
no ha sufrido ningún proteínas a la pérdida de
cambio en su las estructuras de orden
superior, quedando la
interacción con el cadena polipeptidica
disolvente, se dice reducida a un polímero
que presenta una estadístico sin ninguna
estructura nativa. estructura tridimensional
fija, esto producido por la
alteración de algún agente
y aparte de perder su forma
pierde sus propiedades y su
función biológica original.
EN = D  Estructura primaria
 AGENTES
DESNATURALIZANTES
A valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o
básicos, la proteína puede perder su configuración
tridimensional.

La desnaturalización térmica ocurre al aumentar la

temperatura. En organismos que viven en condiciones
ambientales promedio, las proteínas empiezan a
desestabilizarse a temperaturas mayores de 40 °C.

Las sustancias polares —como la urea— en altas

concentraciones afectan los puentes de hidrógeno.
Asimismo, las sustancias no polares pueden tener
consecuencias similares.

El β-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) es un agente químico

de uso frecuente en el laboratorio para desnaturalizar a
las proteínas por reducción de puentes disulfuro.
 IMPLICACIONES DE LA
DESNATURALIZACIÓN
• Al ocurrir la desnaturalización, la proteína
pierde su función. Las proteínas funcionan
óptimamente cuando se encuentran en su
estado nativo.  Las interacciones
no-covalentes,
responsables de la
estabilización de la
estructura.
 La relación con el
solvente acuoso.
 En algunas
ocasiones se
afectan los puentes
disulfuro.
 Se produce un
aumento de
entropía.
 RENATURALIZACIÓN
• Uno de los experimentos más famosos y concluyentes
sobre la renaturalización fue evidenciado en la
ribonucleasa A. Cuando los investigadores añadían
agentes desnaturalizantes como urea o β-
mercaptoetanol, la proteína se desnaturalizaba. Si
estos agentes eran retirados, la proteína volvía a su
conformación nativa y podía desempeñar su función
con una eficiencia de 100 %.
 REACCIONES DEL GRUPO R
• Los aminoácidos poseen una alta reactividad química,
lo que les permite ser usados por los seres vivos en
diversas funciones como:
I. Formación de enlaces laterales de disulfuro El grupo
R de las cisteínas sufre reacciones de oxidorreducción
que dan lugar a la formación de enlaces de disulfuro.
II. Fosforilación de residuos de serina,
treonina y tirosina Los alcoholes de los grupos
R de las serinas, treoninas y tirosinas pueden
formar ésteres con el ácido fosfórico para dar
lugar a proteínas fosforiladas.
III. Fosforilación de residuos de serina,
treonina y tirosina Las proteínas pueden
también ser modificadas en forma natural
mediante la adición de cadenas laterales de
carbohidratos.
 AHUMADO EN PRODUCTOS
LÁCTEOS
• El ahumado es una técnica de conservación
alimenticia que aporta un sabor
característico.
Consiste en someter
alimentos a una fuente de
humo proveniente de la
combustión completa o
incompleta de maderas de
poco nivel de resina.
Existen dos tipos de
ahumados: en frío y en
caliente.

Las tecnologías del ahumado son ahumado artesanal y

tratamientos por condensados de humo
 AMINOÁCIDOS APLICADOS EN
SABORES Y OLOR
• Los péptidos de 2 a 10 aminoácidos pueden en función de su
carácter hidrófilo o hidrófobo presentar sabores amargos,
dulces, salados y “umami”.
• Los péptidos hidrófilos son usualmente dulces, y los hidrófobos
amargos o agrios.
• Los péptidos hidrófilos son usualmente dulces, y los hidrófobos
amargos o agrios.
La glicina, glutámico, alanina y
arginina son los principales Los sabores cárnicos, los sabores a
contribuyentes al gusto de las carne asada o hervida son debidos
carnes rebosadas y fritas. a reacciones de aminoácidos
sulfurados como la cistina con
carbohidratos o la serina
La treonina reaccionan con la
glucosa en el tostado del café para
formar pirazinas.
 PROPIEDADES FUNCIONALES
DE PROTEÍNAS
Es cualquier propiedad fisicoquímica de los biopolímeros que
afecta y modifica las características de los alimentos
contribuyendo a su calidad final.
• Propiedades de hidratación: Dependen de las interacciones
proteína-agua y son: absorción de agua, capacidad de mojado
(humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de
retención de agua, dispersabilidad, solubilidad y viscosidad.
• Propiedades relacionadas con interacciones proteína-
proteína: Se trata de las propiedades de precipitación,
gelación, formación de estructuras de masa, de fibras, de
películas.
• Propiedades de superficie: Dependen en forma importante
de la composición superficial de la proteína, de ello,
dependerá la capacidad de ligar grasas y sabores.
 PROPIEDADES FUNCIONALES
DE PROTEÍNAS
FUNCIÓN PROPIEDAD FISICOQUÍMICA ALIMENTO TIPO DE PROTEÍNA

Solubilidad Hidrofilicidad Bebidas Proteínas del suero

Carga neta
Viscosidad Hidrofilicidad Sopas, salsas postres y Gelatina, soja.
Hidrodinámica del tamaño y la forma aderezos.

Absorción de H2O Hidrofilicidad Salchichas, pasteles y panes Proteínas musculares y huevo.

Gelación Atrapamiento de H2O Cárnicos, geles, pasteles, Proteínas musculares, del huevo
Formación de redes panadería, quesos y de la leche

Adhesión-cohesión Hidrofobicidad, interacciones iónicas, Cárnicos, salchichas, pastas, Proteínas musculares, del huevo
puentes H panificación y del suero.

Elasticidad Interacciones hidrofóbicas, puentes Panadería y cárnicos Proteínas musculares, gluten y

disulfuro de cereales.

Emulsificación y Hidrofobicidad, hidrofilicidad Merengues, helados y Aislados de soja, leche y huevo.

espumado flexibilidad y rigidez, tamaño y productos batidos.
estructura, adsorción interfacial y
formación de películas.

Capacidad de ligar grasa y Interacciones hidrofóbicas, Productos de panadería Proteínas lácteas, huevo, gluten
sabores atrapamiento. bajos en grasa. y de cereales.
 FACTORES QUE AFECTAN LA
HIDRATACIÓN
El agua modifica las propiedades fisicoquímicas de las proteínas al ejercer
un efecto plastificante sobre estas ya sean amorfas o semicristalinas,
modificando su temperatura de transición vítrea y de fusión.

La dispersabilidad, humectabilidad, el
hinchamiento, espesamiento o aumento de  pH
viscosidad y la capacidad de atrapar agua  Fuerza iónica
dependen de las interacciones proteína-agua  Tipo de sal
mediante:  Temperatura
• Interacciones ión-dipolo: en donde las
moléculas de agua se unen a diferentes
grupos cargados en las proteínas.
• Interacciones dipolo-dipolo: en donde las Modifican la
moléculas de agua se unen a los grupos funcionalidad
amida de Asn y Gln y al grupo hidroxilo de de la proteína
los residuos Ser, Thr y Tyr de las proteínas.
 MÉTODOS DE DETERMINACIÓN
DE HUMEDAD
• La determinación de humedad es un paso obligado en el análisis
de alimentos. Es la base de referencia que permite: comparar
valores; convertir a valores de humedad tipo; expresar en base
seca y expresar en base tal como se recibió.
Método por secado de estufa Método de destilación
Método por secado en estufa de vacío azeotrópica
Método de secado en termobalanza Método de Karl Fischer

DIRECTOS INDIRECTOS QUÍMICOS DESTILACIÓN

Gravimétricos Métodos de Titulación de Karl Eléctricos-
 Secado en horno extracción Fisher electrónicos
 Termogravimé-  Conductividad
trico  Resistencia
 Desecado químico Espectroscópicos
 Liofilización  Infrarroja
 Resonancia
magnética nuclear
 Sónicos y
ultrasónicos
 Microondas
 MODIFICACIONES QUÍMICAS Y
ENZIMÁTICAS
• Una proteína tendrá un valor Modificación Química
biológico alto si posee todos los
aminoácidos esenciales. Su valor Los aminoácidos que
se expresa en % (100% = proteína forman parte de una
de la leche materna) proteína pueden ser
modificados.

Acetila, fosforila o
hidroxila
Modificación Enzimática

Se producen en sistemas biológicos, se

 Hidrólisis enzimática
lleva a cabo de forma in vitro y así
 Reacción Plasteína
mejora las propiedades funcionales de
 Entrecruzamiento
las proteínas/enzimas.
 SISTEMAS PROTEÍCOS EN
ALIMENTOS
Su ingesta aporta al ALIMENTOS CONTENIDO EN

organismo 4 Kilocalorías por PROTEÍNAS (g de

P/100 g consumido)
cada gramo de proteína. Lenteja 24,0

Almendras 20,0

Huevos 13,0 (unidad)

Pollo 22,0

Frutos secos 19,0-24,0

Queso parmesano 28,0

Yogur griego 10,0

Avena 16,8

Leche 3,4
 REFERENCIAS
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ent/2/QA-2017-PROTEINAS.pdf
¡GRACIAS!