UNIVERSIDAD

AUTÓNOMA DE DEGRADACIÓN Y
CHIHUAHUA
SÍNTESIS DE
FACULTAD DE
MEDICINA AMINOÁCIDOS
PARTE 15
Los aminoácidos (aa) son moléculas
orgánicas pequeñas con un grupo amino
(NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La
gran cantidad de proteínas que se
conocen están formadas únicamente por
CENTRO 20 aa diferentes.
UNIVERSITARIO Los aminoácidos no esenciales se sintetizan a partir de los
PARRAL metabolitos disponibles. Los aminoácidos que deben obtenerse
de la dieta se conocen como aminoácidos esenciales.
EXPOSITOR: Los aminoácidos
SAMANTHA PONCE desempeñan diversas
funciones. Aunque la más
AYALA 340675
importante es la síntesis de
proteínas, también son la
fuente principal de los átomos
de nitrógeno que se requieren
en diversas vías sintéticas.
Además, los componentes no
nitrogenados de los
aminoácidos (que se
CATEDRÁTICO denominan esqueletos
FACILITADOR: carbonados) son una fuente
Q.B.P. CARLOS de energía y precursores de
varias vías de reacción.
BACA SOLÍS
GRUPO 1.2
14/11/2019
 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
A pesar de la colosal
diversidad de vías de síntesis
de aminoácidos, todas tienen
una característica común. El
esqueleto carbonado de cada
aminoácido procede de
intermediarios metabólicos de
fácil disposición. Según las
semejanzas de sus vías de
síntesis, los aminoácidos
pueden agruparse en seis
familias: glutamato, serina,
aspartato, piruvato,
aromáticos e histidina. Los
aminoácidos de cada familia
provienen en última instancia
de una molécula precursora.

FAMILIA DEL GLUTAMATO

 El a-cetoglutarato puede convertirse en glutamato mediante reacciones de aminación reductora
y de transaminación con la participación de varios aminoácidos.
 La conversión del glutamato en glutamina, catalizada por la glutamina sintasa, ocurre en el
hígado, el cerebro, los riñones, los músculos y los intestinos. Los grupos amino de los BCAA
pueden usarse sobre todo para la síntesis de aminoácidos no esenciales. Además de su función
en la síntesis proteínica, la glutamina es el donador del grupo amino en numerosas reacciones
de biosíntesis (p. ej., en la síntesis de purinas, de pirimidinas y de aminoazúcares) y como ya se
ha mencionado, es una forma segura de almacenamiento y de transporte del NH4 +.
 La prolina es un derivado cíclico del glutamato. Un intermediario glutamilfosfato se reduce a
glutamato-semialdehído. La enzima que cataliza la fosforilación del glutamato (la glutamilcinasa)
se regula mediante inhibición por retroalimentación por la prolina. El glutamato-semialdehído se
cicla de manera espontánea para formar 1-pirrolina-5-carboxilato. La 1-pirrolina5-carboxilato
reductasa cataliza la reducción de la 1-pirrolina-5-carboxilato para formar prolina. La prolina
puede sintetizarse también a partir de la ornitina, un intermediario del ciclo de la urea. La enzima
que cataliza la conversión de la ornitina en glutamato--semialdehído, la aminotransferasa de
ornitina.
 La síntesis de arginina comienza con la acetilación del grupo -amino del glutamato. Después, el
N-acetilglutamato se convierte en ornitina mediante un conjunto de reacciones que incluyen una
fosforilación, una reducción, una transaminación y una desacetilación (la eliminación de un
grupo acetilo). Las reacciones siguientes en las que la ornitina se convierte en arginina son parte
del ciclo de la urea.

FAMILIA DE LA SERINA
 La serina se sintetiza en una vía directa a partir del glicerato-3-fosfato que implica eventos de
deshidrogenación, transaminación e hidrólisis por medio de una fosfatasa.
 La conversión de serina en glicina consta de una sola reacción compleja que cataliza la serina
hidroximetil transferasa, una enzima que requiere fosfato de piridoxal. Durante esa reacción,
misma que es una rotura aldólica, la serina se une al fosfato de piridoxal. La reacción
proporciona glicina y un grupo formaldehído químicamente reactivo que se transfiere al
tetrahidrofolato (THF) para formar N5,N10-metilenotetrahidrofolato. La serina es la fuente
principal de glicina.
 La síntesis de glicina a partir de colina consta de dos deshidrogenaciones y un conjunto de
desmetilaciones.
 La síntesis de cisteína es un componente esencial del metabolismo del azufre. El esqueleto
carbonado de la cisteína procede de la serina. el grupo sulfhidrilo se transfiere desde la
metionina mediante la molécula intermediaria homocisteína. Ambas enzimas implicadas en la
conversión de la serina en cisteína (la cistationina -sintasa, o CBS, y la cistationina, o CSE)
requieren fosfato de piridoxal.

FAMILIA DEL ASPARTATO

 Se forma a partir del oxaloacetato en una reacción de transaminación:
 La aspartato transaminasa (AST) (conocida también como transaminasa glutámico oxaloacética,
o GOT), la transaminasa más activa, se encuentra en la mayoría de las células.
 La asparagina, la amida del aspartato, no se forma directamente a partir de aspartato y de NH+
4, sino que el grupo amida de la glutamina se transporta mediante transferencia del grupo amida
durante una reacción que requiere ATP catalizada por la asparagina sintasa.

FAMILIA DEL PIRUVATO

 La alanina se sintetiza por la enzima que cataliza esta reacción, la aminotransferasa de alanina,
tiene formas citoplásmica y mitocondrial, la mayoría de su actividad se ha encontrado en el
citoplasma. Los BCAA son la fuente principal de muchos de los grupos amino que se transfieren
desde el glutamato en el ciclo de la alanina.

FAMILIA AROMÁTICA
 La tirosina no es un aminoácido esencial en los animales debido a que se sintetiza a partir de la
fenilalanina en una reacción de hidroxilación.

FAMILIA HISTIDINA
 Se sintetiza a partir de fosforribosilpirofosfato (PRPP), ATP y glutamina. La síntesis inicia con la
condensación de PRPP con ATP para formar fosforribosil-ATP, que luego se hidroliza hasta
fosforribosil-AMP. En el paso siguiente, una reacción
hidrolítica abre el anillo de adenina. Tras una
isomerización y la transferencia de un grupo amino de
la glutamina, se sintetiza el imidazol glicerol fosfato.

AMINOÁCIDOS GLUCOGÉNICOS Y
CETOGÉNICOS

La definición de aminoácidos cetogénicos está referida a

que los esqueletos carbonados se degradan en acetil
 CoA o acetoacetil CoA. Su significado implica que sus esqueletos carbonados se pueden utilizar
para producir cuerpos cetónicos. La definición de aminoácidos glucogénicos está referida a que los
esqueletos carbonados se degradan en moléculas como la piruvato, oxaloacetato, α-cetoglutarato,
succinil CoA y el fumarato. Su significado implica que sus esqueletos carbonados se pueden usar
para la síntesis de glucosa. 

CATABOLISMO DE ESQUELETOS DE CARBONO DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos pueden agruparse en clases, según sus productos fi nales: acetilCoA, acetoacetil-
CoA, piruvato y varios intermediarios del ciclo del ácido cítrico.
ACETIL COA:
 Alanina (La transaminación de a-alanina forma piruvato)
 Glicina (El complejo de división de glicina de las mitocondrias hepáticas divide a la glicina en CO
2 y NH4+, y forma iV5, N10-metileno-tetrahidrofolato)
 Serina (Luego de conversión en glicina, catalizada por la serina hidroximetiltransferasa, el
catabolismo de la serina se fusiona con el de la glicina)
 Cisteína (La cistina se reduce primero hacia cisteína por la cistina reductasa. A continuación,
dos vías convierten a la cisteína en piruvato)
 Treonina (La treonina aldolasa divide a la treonina hacia acetaldehído y glicina. La oxidación del
acetaldehído hacia acetato va seguida por formación de acetil-CoA)
 Lisina (las primeras seis reacciones del catabolismo de la L-lisina en el hígado humano forman
la crotonil-CoA, que luego se degrada hacia Acetil-CoA y CO 2 por medio de las reacciones del
catabolismo de ácidos grasos)
 Triptófano (Se degrada hacia intermediarios anfibólicos mediante la vía de la quinurenina-
antranilato)
 Tirosina (El catabolismo de la tirosina comienza con una transaminación y una deshidroxilación.
El homogentisato se sintetiza en la última reacción, que cataliza la parahidroxifenilpiruvato
dioxigenasa (una enzima dependiente de ascorbato). El homogentisato se convierte en
maleilacetoacetato por medio de la homogentisato oxidasa. En reacciones de isomerización e
hidratación posteriores se forman acetoacetato y fumarato)
 Fenilalanina (La fenilalanina se convierte primero en tirosina)
 Leucina (La leucina, uno de los aminoácidos de cadena ramifi cada, se convierte en HMG-CoA
en un conjunto de reacciones que incluyen una transaminación, dos oxidaciones, una
carboxilación y una hidratación. La HMG-CoA se convierte después en acetil-CoA y en
acetoacetato por medio de la liasa de HMG-CoA).

A-CETOGLUTARATO
 Glutamato y glutamina (La glutamina se convierte en glutamato y NH4 + por acción de la
glutaminasa. El glutamato se convierte en - cetoglutarato mediante la glutamato deshidrogenasa
o por transaminación)
 Arginina (En una reacción de transaminación posterior, la ornitina se convierte en glutamato-
semialdehído. A continuación, se produce glutamato al hidratarse y oxidarse el glutamato-
semialdehído. El -cetoglutarato se produce por una reacción de transaminación o por una
desaminación oxidativa)
 Prolina (El catabolismo de la prolina comienza con una reacción de oxidación que produce 1-
pirrolina, que se convierte en glutamato-semialdehído por una reacción de hidratación. Luego se
 forma glutamato por otra reacción de oxidación)
 Histidina (La histidina se convierte en glutamato en cuatro reacciones: una desaminación no
oxidativa, dos hidrataciones y la eliminación de un grupo formamino (NH=CH—) por el THF).
SUCCINIL COA
 Metionina (La degradación de la metionina inicia con la formación de S-adenosilmetionina, a la
que sigue una reacción de desmetilación. El producto S-adenosilhomocisteína se hidroliza hasta
adenosina y homocisteína; ésta se metaboliza para producir cetobutirato, cisteína y NH4 +.
Luego, el -cetobutirato se convierte a propionil-CoA por la deshidrogenasa de cetoácido. La
propionil-CoA se convierte en succinil-CoA en tres pasos)
 Isoleucina y valina (Las primeras cuatro reacciones en la degradación de la isoleucina y la valina
están catalizadas por las mismas cuatro enzimas. Los productos de la vía de isoleucina son
acetil-CoA y propionil-CoA, que luego se convierte en succinil-CoA. La vía de degradación de la
valina es semejante, pero sólo produce succinil-CoA)
OXALACETATO
 El aspartato se convierte en oxaloacetato mediante una reacción individual de transaminación.
La asparagina primero se hidroliza para formar aspartato y NH4 + por medio de la asparaginasa.

ÁCIDO FÓLICO
El ácido fólico, también conocido como folato o folacina, es una vitamina B que se encuentra en frijoles,
guisantes, brócoli, betabeles, espinaca y semillas de girasol. La estructura del ácido fólico consta de un
núcleo de pteridina y de ácido para-aminobenzoico, ligados a uno o varios residuos de ácido glutámico.
Una vez absorbido por el cuerpo, el ácido fólico se convierte por la dihidrofolato reductasa en la forma
biológicamente activa, el ácido tetrahidrofólico (THF). Las unidades carbono que transporta el THF (es
decir, grupos metilo, metileno, metenilo y formilo) están unidas al N5 y/o al N10 del anillo de para-
aminobenzoato. Un número sustancial de unidades de un carbono entran en el acervo de THF como
N5, N10-metileno THF, producido durante la conversión de la serina en glicina y la rotura de la glicina
(que cataliza la glicina sintasa). La metilcobalamina, una forma coenzimática de la vitamina B12, es
necesaria para la conversión
dependiente de N5-metil-THF de la
homocisteína en metionina. Otra
forma coenzimática de la vitamina
B12, la 5′-desoxiadenosilcobalamina, es
necesaria para la isomerización de la
metil-malonil-CoA en succinil-CoA, la
cual es catalizada por la
metilmalonil-CoA.