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AMINOCIDOS Y

PROTENAS
Dr. Christian La Rosa Fabian

BIOQUIMICA

Aminocidos
Son estructuras qumicas con un grupo amino y otro
carboxilo como mnimo.
Son estructuras cuaternarias con C, H, O y N. Pueden
poseer adems azufre.
Existen ms de 300 de ellos en la naturaleza, pero las
protenas se generan a partir de nicamente 22 de
ellos.
Diez de los aminocidos deben estar contenidos en la
alimentacin por cuanto no se sintetizan en el
organismo y se les denomina esenciales.

Aminocidos esenciales
La clasificacin vigente, disminuye importancia

nutricional de aa. no esenciales


Esencialidad otorgada a 8-10 aminocidos, ade-ms a
algunos cidos grasos, minerales y vitami-nas, recayendo
toda su presencia en la dieta diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para trans-formar
aa y c. grasos esenciales en otros no esenciales
pero igualmente necesarios.

Aminocidos esenciales y no
esenciales
Metionina
Valina

Glicina
Alanina
Tirosina

Leucina

Aspartico

Isoleucina

Asparragina

Fenilalanina
Triptofano

Glutmico
Glutamina
Histidina

Treonina

Prolina

Lisina

Hidroxiprolina
Cistina
Cisteina

Importancia especial de los aa no


esenciales
Sntesis de protenas y aminocidos no esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la rea.
Proceso gluconeogentico.
Formacin de heme, colina, etanolamina, ATP, ADN-ARN,

aminas bigenas y otros metabolitos.


Por ello deben obligatoriamente sintetizarse.

20 aminocidos

18
aminocidos
con distintas
cadenas
laterales

+
H3N

COO

C
R

1 aminocido sin
cadena lateral

+
H3N

COO

Glicina
Se consideran
hidrofbicos

1 aminocido
cuya
cadena lateral
esta unida a la
cadena
principal

H
+

H2N

CH2

CH2

COO-

CH2

Prolina

Clasificacin de los aminocidos


Nombre

Abreviacin

Estructura

Aminocidos con extremos de cadenas non polares


Glicina

Abreviacin

Prolina

Pro(P)

Estructura
O

Gly(G)
H2N

fenilalanina

OH

Alanina

Nombre

N
H

Phe (F)

OH
O

Ala (A)

OH

NH

NH

OH

Valina

Triptfano

Val(V)

Trp(w)

H2N

OH

HN

OH

Leucina

NH2

Leu(L)

Aminocidos con extremos de cadenas polares pero no


ionizados

OH

Isoleucina

NH2

Ile(I)

Asparagina

Asn(N)

H2N
OH

OH

Metionina

NH2

Met(M)

Glutamina

NH2

Gln (Q)

OH

H2N

OH

NH2

NH2

Nombre

Abreviacin

Estructura

Aminocidos con extremos de cadena polares pero no


ionizados

Nombre

Abreviacin

Cistena

Cys(C)

Estructura
O

HS

Serina

Ser (S)

NH2

HO

Treonina

OH

OH

Thr(T)

Aminocidos con extremos de cadena bsicos

OH
NH2

Lisina

Lys(K)
H2N

OH
NH2

OH

Arginina

NH2

Arg (R)

Aminocidos con extremos de cadenas cidos

NH

H2N

N
H

OH

cido
aprtico

NH2

Asp(D)

Histidina

HO
OH

His (H
N

OH

cido
glutmico

Glu (E)

NH2

O
HN

HO

Tirosina

OH
NH2

Tyr(Y)

OH
NH2
HO

NH2

Clasificacin de aminocidos
Cadenas laterales alifticas
H-CH-COOH

Glicina

NH3

CH3-CH-COOH

Alanina

NH3

CH3
CH-CH-COOH
CH3

NH3

Valina

CH3
CH-CH2-CH-COOH
CH3

NH3

Leucina

CH3
CH2
CH-CH-COOH
CH3

NH3

Isoleucina

Aminocidos

hidrofbicos.
Se ubican en el
interior de las
protenas.
La glicina por ser
pequea se
acomoda a todas
la curvas
proteicas.
Glicina rica en el
colgeno.

Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son

hidroflicos, fosforilables
y ocupan la superficie
proteica.
La serina se encuentra en
el sitio activo de muchas
enzimas, no as la
treonina
Los aminocidos
azufrados, participan
frecuentemente de los
enlaces interprotenas
que mantienen
estructuras terciarias y
cuaternarias.
La metionina inicia la
sntesis de las protenas.

Aminocidos
hidroxilados
CH2-CH-COOH
NH3

OH

CH3-CH-CH-COOH
OH

NH3

Serina

Treonina

Aminocidos azufrados
CH2-CH-COOH
SH

NH3

CH2- CH2-CH-COOH
S-CH3

NH3

Cisteina
Metionina

Clasificacin de aminocidos
Con grupos cidos o sus amidas
Ac.asprtico

COOH-CH2-CH2-CH-COOH

Asparragina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH

COOH-CH2-CH-COOH

NH3

Ac.glutmico

NH3

NH2-CO-CH2-CH-COOH
NH3

Glutamina

NH3

Al ser dicarboxlicos proporcionan cargas elctricas

negativas a las protenas en solucin. Adems generan


proteinatos al reaccionar con cationes.
Sostienen, por participar de los enlaces, la estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena.
El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores
abundantes.

Clasificacin de aminocidos
Con grupos bsicos
Arginina

NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
C=NH2

NH3

NH2

NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH

Lisina

NH3

NH

-CH2-CH-COOH
N
NH3

Histidina

Proporcionan cargas

positivas a las protenas.


Participan de los enlaces
de hidrgeno y mantienen
la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de
la protena.
La Histidina se encuentra
en los sitios activos de
las enzimas.
La arginina es necesaria
en la sntesis de rea.

Clasificacin de aminocidos
Con anillos aromticos
CH2-CH-COOH
NH3

OH-

CH2-CH-COOH
NH3
CH2-CH-COOH
NH3

COOH
NH

Iminocidos

Contienen grupo

aromticos, que le
Fenilalanina confieren carcter
hidrofbico.
Se sitan en el interior
Tirosina
de la protena.
Estos aminocidos dan
color a las protenas.
Triptofano
El triptofano es
precursor de la niacina.
La prolina es rica en el
colgeno.
Prolina

Cargas elctricas de los


aminocidos
Los aminocidos pueden tener carga positiva, negativa o cero.
La ionizacin del carboxilo produce cargas negativas, la captura

del protn por parte del grupo amino produce una carga positiva.
R - COOH
R - NH

R - COO
R - NH

+ H

+ H

A un pH biolgico entre 7 y 7,4 los grupos carboxilo son

predominantemente COO- y los grupos amino existen como


NH3+
La carga neta es la suma algebraica de grupos negativos y
positivos del aminocido.

O
H2N

CH C

OH

H3N

CH C

Formas zwitterinicas de un aminocido

- Los aminocidos son anfteros, contienen un grupo cido y uno bsico.


O
H3N

CH C

O
OH

R
Especie presente
en medio cido

-H+
+H+

H3N

CH C

R
Zwitterin
Especie presente
en medio neutro

-H+
+H+

H2N

CH C

R
Especie presente
en medio bsico

pH isoelctrico de un
aminocido
Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas positivas y

negativas iguales.
Desde un punto de vista prctico resulta de obtener la media entre
las constantes de disociacin del carboxilo y del grupo amonio.

CH3-CH-COONH3+

pI

pK1+ pK 2
2

pK1
pK2

R-COOR-NH3+

2,35
9,69

2, 35+9, 69
2

6,02

O
H3N

CH C
R

O
OH

-H+
+H+

H3N

CH C

-H+
+H+

H2N

CH C

Curva de valoracin de la glicina.

- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.


- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterin (b). La concentracin del zwitterin es
mxima en el punto isoelctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentracin.

Propiedades caractersticas de
cada aminocido
Muchas de las caractersticas fsicas y qumicas de los

aminocidos dependen de la estructura del grupo R anexo


a su carbono alfa.
CH3-CH-COO-

CH=carbono alfa
CH3=grupo R

NH3+

Grupos tan pequeos como el de la Glicina permiten su

presencia en lugares poco accesibles de una estructura


proteica.
Grupos aromticos como el de la Tirosina permiten
absorcin de la luz UV y su medida por procedimientos
espectrofotomtricos.
Grupos bsicos o cidos permiten la formacin de enlaces
(de hidrgeno) con los de otros compuestos.

Aminocidos y su centro
asimtrico
CO2
H3N

NH3
CO2

H
R

L-aminocido
(Proyeccin de Fischer y en perspectiva)

CO2

Glicina
(Aquiral)

H3N

H
H

Deteccin espectroscpica de aminocidos


aromticos
Los aminoacidos

aromaticos absorven luz


en la region UV
Tryptofano y tirosina son
los mas fuertes
cromogenos
Concentracion pude ser
determinada por la UV
usando : A = cl

Cromatografa
Procedimiento de eleccin para separar

e identificar aminocidos.
Se basa en:
particin por solventes.
adsorcin por el soporte.
Dos
elementos
bsicos
separacin:

en

la

soporte: papel, slica gel, resinas.

solvente: mezcla de solventes orgnicos

y agua.
Diferenciacin de acuerdo al Rf

Rf

distancia.alcanzada. por.el .aa


distancia.alcanzada. por.el . solvente

Visualizacin:
coloreado: ninhidrina.
fluorescencia : fluorescamina.
lectura UV.

Separacin electrofortica.

Separacin de aminocidos...
Cromatografa de

Fluorescencia

exclusin molecular.
Cromatografa lquida
de alta presin.

Lecho Protena Protena


Poroso Pequea Grande

Tiempo (min)

Protenas
Estructura qumica formada por la unin de aminocidos

mediante diversas formas de enlace.

Se considera :
oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos.
polipptidos de 10 a 100 aminocidos.
protenas :
ms de 100 aminocidos.
Clasificacin:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y
globulinas (solubles en soluciones salinas diluidas).
Por su composicin: simples (slo aminocidos),
compuestas. (glucoprotenas, lipoprotenas, metaloprotenas ).
Por su densidad: lipoprotenas: LDL,HDL,VLDL .
Por su carga: a pH fisiolgico cidas y bsicas.

Enlaces covalentes
Peptdicos y disulfuro
El peptdico es el ms importantes de la estructura polipeptdica. An

el ms simple tiene carcter de doble y mantiene la rigidez y adems


la solidez de la protena.
Genranse entre el alfa carboxilo de un aminocido y el alfa amino de
otro con eliminacin de molcula de agua.
La reaccin qumica ms importante en el campo clnico - la de Biuretradica en la presencia del enlace peptdico.
El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales -SH de la
cistena, formando uniones disulfuro entre porciones de una misma
cadena y entre dos cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y an permite la unin de dos
polipptidos como en el caso de la insulina.

Aminocido N-terminal

Glicina
NH2

Aminocido C-Terminal

H
N

Alanina

OH
O

Alanilglicina

Enlaces no covalentes e
interacciones
Como su nombre indica no son enlaces reales sino

fuerzas de atraccin entre grupos de tomos.


El enlace de H se genera por atraccin entre el
ncleo de H+ (positivo) y el par de electrones no
compartidos de otro tomo. En el caso de una
protena es un oxgeno de otro aminocido.
El enlace hidrofbico se genera por la semejanza
estruc-tural entre dos aminocidos (aromticos,
alifticos ?).
El enlace inico se genera entre carboxilos libres y
amo-nios libres de aminocidos dicarboxlicos y
diamnicos.

Enlaces no covalentes...

Enlace de
Hidrgeno

CH2
!
O-H

Enlace
Hidrofbico

H2N O
C

CH
CH3 CH3

(CH2)4
!
NH3+

Enlace
Hidrofbico

Enlace
inico

CH3
OC
O

Estructura proteica: estructura


primaria
La conformacin nativa de una protena se define como la estructura

tridimensional que es biolgicamente activa. Se mantiene sobre la


base de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente
explicados.
La estructura primaria est definida por la secuencia de aminocidos
unidos por los enlaces peptdicos.
Su carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de
girar sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del
carbono alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un
mismo plano).

Rgido
R
CO
CH
R

CH
NH

NH
CO

Libre

CO
CH
R

NH

Secuencia de aa. en las


protenas
Cadena A
Cadena B

insulina
Aminocidos de la insulina

La estructura primaria de una protena est dada por la secuencia de

aminocidos.
La determinacin de sta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la bioqumica .La

estrategia bsica consiste en :


1. Determinar qu aminocidos estn presentes y en qu relacin molar.

2. Romper el pptido en pequeos fragmentos, separarlos y determinar su composicin en

aminocidos.

3. Identificar los aminocidos de N y C terminales del pptido original y de cada fragmento.

4. Organizar la informacin

secuencia completa.

de manera que los fragmentos puedan unirse para revelar la

Estructura secundaria
Las rotaciones permitidas en el

esqueleto del polipptido


generan una estructura
repetitiva denominada
secundaria, la cual puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida
por los puentes de hidrgeno de
la pro-tena. En el alfa hlix los
puentes son intracatenarios y en
la estructura beta
intercatenarios.

Estructura terciaria
La estructura terciaria se refiere a la

disposicin tridimensional de la
cadena polipeptdica en una
protena, permitiendo la disposicin
globular o fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no
covalentes y an el enlace disulfuro.
La interaccin proviene de
aminocidos que pueden estar
alejados en la secuencia pero cerca
en la disposicin tridimensional.
La protena est plegada de forma tal
que los grupos hidroflicos ocupan el
exterior de la misma y los
hidrofbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce
en aquellas protenas que tienen dos
o ms cadenas polipeptdicas, las
que se estabilizan por enlaces no
covalentes.

Mioglobina

Estructura cuaternaria
Algunas protenas estn formadas por

ensamblaje de dos o ms cadenas. La


forma en que estas subunidades se
encuentran organizadas se denomina
estructura cuaternaria.
Hemoglobina:
Las cuatro cadenas (dos alfa y dos
beta) se acomodan, creando una
estructura globular con cuatro
bolsillos

Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro cadenas

(dos alfa y dos


beta) se acomodan,
creando una
estructura globular
con cuatro bolsillos.

METABOLSMO DE PROTENAS
Y AMINOCIDOS
Dr. Christian La Rosa Fabian

BIOQUIMICA

Generalidades
El organismo digiere entre 60 y 100 gramos diarios de

protenas.
Se suman entre 35 y 200 g de protenas endgenas (jugos
digestivos, descamacin celular).
Slo se pierden por las heces entre 6 y 12 g de protenas o sus
productos, correspondientes a 1-2 g de N2.

Enzimas digestivas
Hidrolasas que rompen los enlaces peptdicos.
Clases de enzimas:
Endopeptidasas
Exopeptidasas
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasas

Fases: Gstrica-Pancretica-Intestinal

Digestin y absorcin de protenas


Luz intestinal

Enterocito

Superficie Luminal

Capilar

ATP
Aminocidos libres(40%)

Aminocidos

Na+
Oligopptidos(60%)

Estmago

Tripsina
Quimotripsina
Elastasa
Carboxipeptidasas

Pancreas

Na+
ADP

Polipptidos

Pepsina

Na+

Dipptidos
Tripptidos

Endopeptidasa
Aminopeptidasa
Dipeptidasa

Borde en cepillo

H+

K+

K+

H+

Aminocidos

Digestin gstrica
Jugo gstrico:
HCl ( pH=2 ), funciones:
Matar los grmenes
Desnaturalizar las protenas: ms digeribles

Pepsinas:
La pepsina A, la mayor , se activa a pH cido.
Ataca enlaces peptdicos de aminocidos aromticos.
Generada a partir de proenzima pepsingeno, que pierde 44 aa a
partir del amino terminal por autoactiva-cin (a pH<5) o por
autocatlisis (la misma pepsina).
Si bin libera aa y polipptidos, su importancia radica en que ellos
estimulan a la colecistoquinina del duodeno.

Secrecin
de cido
clorhdrico
Sangre

Digestin pancretica
Jugo pancretico rico en endopeptidasas y

carboxipeptidasas. Todas se activan en la luz intestinal.


La enteropeptidasa , enteroquinasa secretada por las clulas

epiteliales, activa al tripsingeno, eliminando 6 aa del amino terminal.


La tripsina se autocataliza luego y activa adems la quimotripsina,
elastasa, y las carboxipeptidasas A y B.
El jugo pancretico tiene adems un inhibidor de tripsina.

Enzimas gstricas y pancreticas

Enzima

Pepsina A

Tripsina

Proenzima

Activador

Pepsingeno

Autoactivacin
Pepsina

Tripsingeno

Enteropeptidasa
Tripsina

Punto de accin
R
R1
-CO-NHCHCO-NHCHCO-

Tyr,Phe,Leu
R

R1

-CO-NHCHCO-NHCHCOR

Quimotripsina

Quimotripsingeno

Tripsina

Proelastasa

Tripsina

Arg,Lys

R1

-CO-NHCHCO-NHCHCO- Tyr,Trp,Phe,Met,Leu
R

Elastasa

R1

-CO-NHCHCO-HCHCO-

Ala,Gly,Ser

Carboxipeptidasa A

Procarboxi.A

Tripsina

-CO-NHCHCOO-

Val,Leu,Ile,Ala

Carboxipeptidasa B

Procarboxi.B

Tripsina

-CO-NHCHCOO-

Arg,Lys

Digestin intestinal
La digestin gstrica y la pancretica generan un 60% de

oligopptidos entre 2 y 8 aminocidos.


La superficie intestinal es rica en aminopeptidasas A y N
(actan sobre oligopptidos con NH2 terminal cido y neutro)
as como en dipeptidasas.
Di o tripptidos con prolina, hidroxiprolina, son absorbidos
directamente.

Absorcin de aminocidos y
dipptidos
El intestino absorbe aminocidos libres y pequeos pptidos.
Aunque la gradiente de concentracin es favorable, se requiere

un transportador (se demuestra por discriminacin D y L, gasto


de energa y dependencia de temperatura).
Los transportadores son sodio dependientes.
Existen hasta siete transportadores por grupos de aminocidos :
neutros, aromticos, iminocidos, etc.

Absorcin de aminocidos no
esenciales
Se absorben entre 60 y 100 g de aminocidos cada da.

Aproximadamente el 40% son no esenciales, de ellos 12 g


corresponden a cido glutmico.
El glutmico se absorbe muy lentamente debido a que en
el enterocito se le somete a una transaminacin, por ello se
absorbe como alanina y produce cetoglutarato que es
responsable de las necesidades calricas del mismo
enterocito, luego ayuda a la absorcin de otros
aminocidos.

Remocin de nitrgeno de los


aminocidos
La remocin del alfa amino grupo es la primera etapa en el

catabolsmo de los aminocidos.


Las reacciones caractersticas son:
Transaminacin y
Desaminacin oxidativa

Estas reacciones generan aspartato y amonio que son las

fuentes ltimas del nitrgeno de la urea.

Reacciones de
Transaminacin
Sintetiza aminocidos a partir de
alfa ceto cidos.
Se les llama transaminasas o
aminotransferasas.
La enzima est asociada al
piridoxal fosfato. Forma activa de
la vitamina B6, generando
temporalmente piridoxamina
fosfato.

cetoglutarato

piruvato

glutamato

oxalacetato

C
O3PCH2-

alanina

CH2-NH2
OH

O3PCH2-

OH

aspartato

CH3
N

Piridoxal fosfato

CH3
N

Piridoxamina fosfato

cetoglutarato

Reacciones de Desaminacin
oxidativa

cetoglutarato

Desaminacin oxidativa: libera los

grupos NH2- como NH4 libre. Reacciones que ocurren en hgado y ri-n,
dando cetocidos y NH4+.
Reaccin llevada a cabo por la
deshidrogenasa glutmica, con
coenzimas NAD o NADP, pero acta en
ambas direcciones.
NH3 de
aminocidos

aminotransferasa

Ceto
cido

ceto
glutarato

NH3
+
NADH
(NADPH)

Glutamato deshidrog.
NH3 del
glutamato

Deshidrogenasa
glutmica

NAD
(NADP)

glutamato

Disposicin del amonio


Aunque el amonio est involucrado en la formacin de urea

por el hgado, su nivel mientras se dirige de los tejidos hacia


el hgado para su transformacin en urea debe mantenerse
bajo, por ser txico.
Los tejidos producen amonio:
De los aminocidos: mediante la amino transferasa y glutamato

deshidrogenasa.
De la glutamina: Los riones forman amonio de la glutamina por
accin de la glutaminasa. Este amonio se excreta como amoniaco.
De la accin bacteriana en el intestino.
De las aminas de la dieta, o de las purinas y pirimidinas.

Va de la Glutamino sintetasa y la glutaminasa


El 50% del amonio circulante lo hace como glutamina sintetizada en el

hgado. Lo produce la glutamino sintetasa del hgado y el fenmeno opuesto


la glutaminasa del rin.

Glutamato
Glutamino
sintetasa
(hgado)

Glutamina

Glutamina
Glutaminasa
(rin)

Glutamato

Transporte de
amonio

Msculo

La protena celular es degradada con

la muerte celular planificada o


apoptosis.
La vida media de las proteinas es
variable. Desde horas como la
insulina, hasta meses como la
hemoglobina.
La seleccin de la protena para
degradarse depende de su unin con
un polipptido de 76aa llamado
ubiquitina.
Las protenas consumidas en exceso
no se almacenan, se usan de
inmediato para energa

Hgado

Rin

Ciclo de la urea
Un ser humano con una dieta normal,

300g de carbohidratos, 100 g de grasa


y 100g de protenas debe excretar
aproximadamente 16,5 g de nitrgeno
al da , 95% en la orina y 5% en las
heces.
La urea representa del 80 a 90% del N2
que sale por la orina.
La urea se produce en el hgado, se
libera a la sangre y se excreta por el
rin.
Se requieren bicarbonato (fuente de
CO2),una molcula de amonio, un
grupo amino del aspartato y 3
molculas de ATP.

enzima

enzima
Carbamil fosfato

Ornitina

Citrulina
Aspartato

Urea

Arginina

Arginino succinato
Fumarato

Sntesis de carbamil fosfato


mitocondria

La sntesis de carbamil fosfato es el 1er

paso de la sntesis de urea. El CO2


proviene del bicarbonato, la energa y
el grupo fosfato de dos molculas de
ATP.
La enzima encargada es la Carbamil
fosfato sintetasa I
El carbamil fosfato se une a la ornitina
con la ornitin transcarbamilasa para
formar citrulina. Estas dos reacciones
son mitocondriales. Las restantes son
citoslicas.

enzima

enzima
Carbamil fosfato
Ornitina
Urea

Arginina

Citrulina
Aspartato
Arginino succinato
Fumarato

citosol

Ciclo de la urea
La citrulina formada sale al

citosol donde se une al


Arginina succinato
asprtico, mediante una
arginino succnico
sintetasa y el gasto de un
aspartato
ATP.
El arginino succnico libera
fumarato y forma arginina
por una arginino succinasa
y esta ltima por una
arginasa libera urea y
citrulina
forma nuevamente ornitina
que cierra el ciclo.
Carbamil fosfato

fumarato

arginina

ornitina

Biosntesis de aminocidos no
esenciales

Esenciales

requiere de todos los


aminocidos, tanto los
esenciales como los no
esenciales.
Los esenciales deben venir
en la dieta, mientras que
los no esenciales pueden
ser sintetizados a partir de
otros
intermediarios
comunes del metabolismo.

No esencial

La sntesis de protenas
Glucognicos
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteina
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Arginina
Histidina
Metionina
Treonina
Valina

Gluco y
cetognicos
Tirosina

Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano

Cetognicos

Leucina
Lisina

Sntesis de aminocidos a partir de ceto cidos


Alanina, Aspartato y Glutamato

son formados a partir de


cetocidos corres-pondientes:
piruvato,
oxalace-tato
y
cetoglutarato, que pro-vienen
del metabolsmo de los
carbohidratos.
Esto se produce gracias a la
transaminacin.
El glutamato es producido ms
comnmente a partir la reversa
de la desaminacin oxidativa
catalizada por la glutamato
deshidrogenasa.

aminocido

Piruvato

aminocido

Alanina
cetocido

Oxalacetato

Aspartato

cetocido
aminocido
Cetoglutarato

Glutamato

cetocido
NH3+NADH

Cetoglutarato

Glutamato
NAD

Sntesis de aminocidos por


amidacin
Glutamina: se sintetiza a partir del glutamato en presencia de ATP, NH3

y glutamina sintetasa. Es el mayor mecanismo de detoxificacin de


amonio en el cerebro.
Glutamina sintetasa
Glutamato + ATP+NH3

Glutamina + ADP + H + Pi

Asparagina: se sintetiza a partir de aspartato, en presencia de glutamina,

ATP y la enzima asparragina sintetasa. La asparragi-nasa que hidroliza la


asparragina se usa en el tratamiento de leucemia dado que esta ltima es
necesaria a ese tipo de clulas
Asparragina sintetasa
Aspartato +Glutamina+ATP

Asparragina+AMP+Ppi+H

Sntesis de la Serina
Se forma a partir de 3-P

glicerato del metabo-lismo


de carbohidratos.
Sufre
oxidacin
con
formacin
de
NADH
(energa?)y produce 3-fosfo
serina.
Recibe un grupo amino del
glutamato
por
transaminacin y forma 3fosfoserina la que al
hidrolizar el cido fosforico
deja un grupo alcohol.

Fosfoglicerato
deshidrogenasa

3-fosfopiruvato

3-fosfoglicerato
Aminotransferasa
Cetoglutarato

Glutamato
Fosfatasa

3-fosfoserina

Serina

Glicina
Es sintetizada a partir

de la serina, mediante la
remocin de un grupo
hidroximetil y la accin
de
una
serina
hidroximetil
transferasa.
Acta como receptor
tetrahidrofolato.

Glicina

Serina hidroxi
metil transferasa

N5N10 Metilen
tetrahidrofolato

Tetrahidrofolato
Serina

Prolina

Glutamato
ATP

Enzimas
desconocidas

Se sintetiza a partir

del glutamato.
Comprende dos
fenmenos de
reduccin, por lo
tanto hay gasto de
energa.

Glutamato semialdehido

Pirrolin 5, carboxilato

Pirrolin 5 carboxilato
reductasa

Prolina

Tirosina
Se forma a partir de la fenilalanina por una

hidroxilasa.
La reaccin es reversible, luego la tirosina, no
esencial depende de la fenilalanina esencial.
La enzima slo se encuentra en el hgado

Tetrahidrobioptern

dihidrobioptern

Fenil alanina hidroxilasa


Fenil alanina

Tirosina

Catabolismo del esqueleto de carbono de


los aminocidos
Luego de la eliminacin del grupo amino el esqueleto carbonado de los

aminocidos se cataboliza a sustratos para biosntesis de carbohidratos o


lpidos.
Se clasifican entonces en glucognicos y cetognicos
DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AMINOCIDOS
Glucognicos
Cetognicos
Glucognicos y cetognicos
Ala
Hip
Leu
Ile
Arg
Met
Lis
Asp
Pro
Fen
Cis
Ser
Tir
Gli
Tre
Tri
Glu
Val
His

Sntesis de Histamina
Es un mensajero qumico que afecta respuestas

celulares como alrgicas, inflamatorias, gstricas y


de neurotransmisores.
Ser forma a partir de la histidina por una
decarboxilasa.

2
Decarboxilasa
Histidina

Histamina

Sntesis de
Serotonina
Triptofano

La serotonina o 5-hidroxi

triptamina es sintetizada en
muchas partes del cuerpo
(plaquetas, sistema nervioso
central), pero la mayor
parte est en el intestino.
Se produce por hidroxilacin del triptofano a 5
hidroxitriptofano y luego su
transformacin
en
serotonina por decarboxilacin.

Tetrahidrobiopterin
Dihidrobiopterin

Hidroxilasa

5-hidroxitriptofano
Decarboxilasa

5-hidroxitriptamina
(serotonina)

Sntesis de catecolaminas y
melanina

Se sintetizan a partir de la

tirosina. La tirosina es
hidroxilada a dihidroxifenil alanina (DOPA)
La DOPA es decarbo-xilada
a Dopamina y luego
hidroxilada a norepi nefrina
(noradrenalina).
A partir de la noradrenalina se forma adrenalina por una metila-cin.
La melanina se forma a
partir de DOPA y por
efecto de tirosinasas.

Tirosina
Tetrahidrobiopterin

Epinefrina
Metil
Transferasa

Dihidrobiopterin

Dihidroxifenilalanina(DOPA)

Norepinefrina

Decarboxilasa

Hidroxilasa

Dopamina

Fuentes de informacin
ALVARADO CARLOS. Repasando Bioqumica y Nutricin 2012

Lima. 2da. Edicin.


ROBERT MURRAY, VICTOR RODWELL, DAVID BENDER AND
KATHLEEN M. BOTHAM. Harper Illustrated Biochemistry 28th
Edition. 2009
MONTGOMERY, REX. Bioqumica: casos y texto. Harcourt
Brace, 1999. 681 h. Madrid.