04

BIOQUÍMICA ORGÁNICA III:

PROTEÍNAS Y PROCESOS
METABÓLICOS
LAS PROTEÍNAS
DEFINICIÓN: Las proteínas son macromoléculas formadas
por carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrogeno, y en menor
cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros
elementos como magnesio, cobre y hierro. Son cadenas de
unidades de aminoácidos que se encuentran unidos por
medio de enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el
grupo amino. TIPOS DE AMINOÁCIDOS
NEUTROS Y NEUTROS NO
ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS LOS
ÁCIDOS BÁSICOS POLARES POLARES
AMINOÁCIDOS
(Hidrófilos) (Hidrófobos)
Los aminoácidos, estructura básica de las proteínas, son
Metionina
compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional
Lisina Serina Alanina
amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). El ser humano
Arginina Treonina Leucina
sintetiza varios tipos de aminoácidos, pero los más
Aspártico Histidina Cisteína Isoleucina
importantes son los que forman parte del grupo de los -
Glutámico Tirosina Prolina
aminoácidos. Estos se diferencian por tener, como se
Asparagina Fenilalanina
observa en la figura 1, un grupo NH2 (verde) y un grupo
Glutamina Glicina
COOH (naranja) unidos al mismo átomo de carbono,
Valina
denominado carbono , un átomo de hidrogeno (azul) y triptófano
una cadena lateral específica para cada aminoácido
✓ Aminoácidos no esenciales: Aminoácidos que pueden ser
(amarillo).
sintetizados por el organismo; Alanina, arginina, ácido
aspártico, asparragina, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina.
✓ Aminoácidos esenciales: Aminoácidos que no pueden ser
sintetizados por el hombre, a la velocidad o cantidad
suficiente para disponer de ellos, por lo que tienen que ser
aportados por los alimentos de la dieta y esto condiciona su
esencialidad.
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces
peptídicos, que se define como la unión del grupo COOH
de un aminoácido y el grupo NH2 del siguiente liberándose,
con esta unión, una molécula de agua.
Los aminoácidos que componen las proteínas son 20, y se La unión de varios aminoácidos por medio de enlaces
clasifican en dos grupos, según la capacidad del organismo peptídicos, da como resultado la formación de cadenas de
para sintetizarlos: diferentes tamaños denominadas péptidos que se dividen
en:
Características de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros;
cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente
por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad
óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de
desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del
carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a
los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian
hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución

acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es
básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este

BIOLOGÍA 1 Docente: Dr Luis Enrique Polo Vidal

Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)
último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido
como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma
dipolar neutra (igual número de cargas positivas que
negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad
en agua de un aminoácido es mínima en su punto
isoeléctrico.
La unión de varios aminoácidos por medio de enlaces
peptídicos, da como resultado la formación de cadenas de
diferentes tamaños denominadas péptidos que se dividen
en:
✓ Oligopeptidos: Si el número de aminoácidos que forman
la molécula está en el rango de 2 a 10.
✓ Polipéptidos: Si el número de aminoácidos que forman la
molécula es superior a 10 aminoácidos.
✓ Proteínas: Si el número de aminoácidos que forman la
molécula es superior a 50 aminoácidos.
PÉPTIDOS: Moléculas constituidas por dos o más
aminoácidos. Se clasifican de acuerdo al número de
aminoácidos en:
o DIPÉPTIDO: 2
aminoácidos. Ejm.
Carnosina: presente en el
tejido muscular.
o OLIGOPÉPTIDO:
Conformado de 3 a 10
aminoácidos: Ejm:
- Tripéptido (3 aa):
Glutatión: Regula el pH
intracelular
- Nonapéptido (9 aa):
Vasopresina: Eleva la
presión arterial
o POLIPÉPTIDOS: Presentan más de 10 aminoácidos y un
peso menor de 10,000 Da.
o PROTEÍNAS: Presentan más de 50 aminoácidos y un peso
mayor de 10,000 Da.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
La estructura tridimensional de una proteína es un factor
determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter
jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la
sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena
peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen
BIOLOGÍA -2-
la cadena y el orden en que se encuentran. El
ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena
peptídica, no es arbitrario, sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN. Esta estructura define la
especificidad de cada proteina.
Las proteínas se diferencian por:
o El número de aminoácidos
o El tipo de aminoácidos
o El orden en que se encuentran los aminoácidos
dispuestos. Cualquier alteración en el orden de estos
aminoácidos determinará una proteína diferente.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la
disposición espacial que adopta la cadena peptídica
(estructura primaria) a medida que se sintetiza en los
ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre
como consecuencia de la capacidad de rotación del
carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de
hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en
espiral (configuración -helicoidal y las hélices de
colágeno)
b) Formas plegadas (configuración β o de hoja plegada).
c) También existen secuencias en el polipéptido que no
alcanzan una estructura secundaria bien definida y se
dice que forman enroscamientos aleatorios. Por
ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que
unen entre sí -hojas plegadas.
HELICES ALFA
BETA PLEGADA
(rojo)
(lila)
Los puentes de
hidrógeno se establecen
entre los grupos -CO- y -
NH- del enlace peptídico.
En este caso el –CO-
actúa como aceptor de H
y el NH como donador de H, de esta manera, la cadena
polipeptídica adoptará conformaciones de mayor
estabilidad.
HÉLICE  La estructura secundaria en la Hélice- se forma
cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera
helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje
imaginario. El grupo carboxilo de cada aminoácido se une
Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal
Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)

mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro clasificadas como fibrosas, como el pelo de los mamíferos y
aminoácido. la seda.

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una

estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos
por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100°
en la hélice, y los Cα de dos aminoácidos contiguos están
separados por 1,5Å. La hélice está estrechamente
empaquetada; de forma que no hay casi espacio libre
dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los
aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.

El grupo N-H del aminoácido (n) puede establecer

un enlace de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido
(n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma
dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el
enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total
son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza
enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de
organización de la proteína.

Algunos aminoácidos, llamados disruptores de hélices, ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria ocurre
pueden desestabilizar la estructura helicoidal. Uno de ellos
cuando existen atracciones entre Láminas β y Hélices-.
es la prolina, que al ser un iminoácido (aunque algunos
Esta estructura es específica para cada proteína y
autores cuestionan que la prolina no es en rigor un
determinará la función de dicha proteína. Para dar lugar a
iminoácido), el N de su enlace peptídico no tiene unido un
la estructura terciaria es necesario que primero se agrupen
H para formar un enlace de hidrógeno con el aminoácido
conjuntos de estructuras denominadas dominios, que
en (n+4). Además, el metileno unido al N del enlace
luego se articularan para formar la estructura terciaria
peptídico también provoca impedimentos estéricos que
definitiva. Se le llama dominio a las regiones de la proteína
hacen que la hélice tienda a romperse en el punto donde
que tienen una estructura secundaria definida. La
esté la prolina, aunque no lo hará si esta es suficientemente
estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas:
larga y estable. La glicina al proporcionar una gran
flexibilidad, puesto que su cadena lateral es solo un H, suele
1) Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso: las
estar en los acodamientos al final de la hélice.
hélices- o láminas  que lo conforman, mantienen su
Al primer aminoácido de una hélice en el extremo N-
orden y no tienen grandes modificaciones, solo ligeros giros
terminal se le llama N-cap y al último aminoácido de la
longitudinales.
hélice, en el extremo C-terminal se le llama C-cap. En
posición N-cap, suelen aparecer aminoácidos polares no
2) Proteínas con estructura terciaria de tipo globular su
cargados, como la asparagina, o cargados negativamente,
forma es aproximadamente esférica. En este tipo de
como el ácido glutámico, de forma que se compense la
estructuras se forman regiones con estructuras al azar,
pérdida de un enlace peptídico en los extremos de la hélice
hélices- y láminas  y acodamientos.
que ya hemos comentado y en el caso del glutámico, la
carga negativa de su cadena lateral interacciona con la
Hablamos de desnaturalización de una proteína en el
carga parcial positiva del extremo N-terminal de la hélice.
momento en que se pierde la estructura terciaria de la
En el C-cap son frecuentes la glicina y la prolina, que como
proteína y por lo tanto esta pierde su función, es decir;
ya hemos comentado rompen la estructura de la hélice, y
supone la ruptura de las interacciones débiles que
también aminoácidos cargados positivamente, como
mantienen la estructura tridimensional.
la lisina, cuya carga positiva interacciona con la carga
La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por
parcial negativa del extremo C-terminal de la hélice.
calor, pH extremos, entre otros. Un ejemplo de
desnaturalización proteica se observa con el huevo. Al
LÁMINA  Esta estructura es conocida también como
cocinarlo y aplicar calor, la proteína de la clara que
lamina plegada. La cadena queda estirada y en forma de
inicialmente era transparente y líquida, se coagula y
zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la
cambia de color ya que se ocasiona una modificación en la
lámina en ambos sentidos y de manera alterna.
estructura proteica.
La lámina beta, hoja plegada β (β-sheet en inglés) es una de
las estructuras secundarias posibles adoptada por
DESNATURALIZACIÓN
las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de
Los agentes que provocan la desnaturalización proteica se
dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína,
llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes
en el que los grupos N-H de una de las cadenas
físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el
opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a
fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible
resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno
precipitar proteínas de manera selectiva mediante
durante la formación de la hélice alfa. Los grupos R de esta
cambios en:
estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las
1. La polaridad del disolvente.
láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear
2. La fuerza iónica.
un impedimento estérico, ya que se vería afectada la
3. El pH.
estructura de la lámina. Son hidrófobas. Las láminas beta se
4. La temperatura.
presentan en las queratinas y en otras proteínas

BIOLOGÍA -3- Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal

Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de
las proteínas
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden
sustancias menos polares que el agua como el etanol o la
acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los
grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes
orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las
proteínas y desorganizan la estructura terciaria,
provocando su desnaturalización y precipitación. La acción
de los detergentes es similar a la de los disolventes
orgánicos.
Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de las
proteínas
A veces es una disminución en la fuerza iónica la que
provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven
en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas
frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se
restaura la fuerza iónica original.
Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos,
pero además de afectar a la envoltura acuosa de las
proteínas también lo hace a la carga eléctrica de los
grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de
los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de
las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca
su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima
en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y
desaparece cualquier fuerza de
repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación
de agregados.
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las
células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
funciones de las proteinas son específicas de cada una de
ellas y permiten a las células mantener su integridad,
defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc. Todas las proteinas realizan su
función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteina para originar una
estructura mayor. Sin embargo, otras proteinas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos
específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus
sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las
hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas
y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
• Ciertas glucoproteinas forman parte de las
membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos:
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para
fabricar las telas de araña y los capullos de seda,
respectivamente.

Efecto de la temperatura sobre la estructura de las

proteínas
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía
cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la
envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la
proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona
con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.

Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden

ser: ✓ Covalentes o Formación de puentes disulfuro. o
Formación de un enlace amida.

✓ No covalentes o Fuerzas electrostáticas. o Puentes de

hidrógeno. o Interacciones hidrofóbicas. o Fuerzas de
polaridad.

ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria

implica la interacción de más de una cadena polipeptídica.
Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades
para formar complejos funcionales, en forma de dímeros,
(unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres
monómeros), etc. Función ENZIMATICA
Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. -Las proteinas con función enzimática son las más
Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores
enzimas alostéricos. de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL

BIOLOGÍA -4- Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal

Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)
-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa
en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como
la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y
otras regulan la división celular (como la ciclina)
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto
con otros sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a
las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre
de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre
de los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del
grano de trigo y la hordeina de la cebada,
constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
• La lactoalbúmina de la leche.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura,
sensibilidad, composición química, solubilidad entre otros.
De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:
1) Holoproteínas o proteínas simples. Son proteínas
formadas únicamente por aminoácidos. Se dividen en
globulares o fibrosas. Algunos ejemplos son:
✓ Globulares: Prolaminas - Gluteninas - Albúminas -
Hormonastirotropina - Enzimas
✓ Fibrosas: Colágenos - Queratinas - Elastinas - Fibroínas 2)
Heteroproteínas o proteínas conjugadas Las
heteroproteínas están formadas por una fracción proteica
y por un grupo no proteico, que se denomina grupo
prostético. Dependiendo del grupo prostético existen
varios tipos de heteroproteínas:
✓ Glucoproteínas Son moléculas formadas por una fracción
glucídica y una fracción proteica unidas por enlaces
covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas y
determinadas enzimas
BIOLOGÍA -5-
✓ Lipoproteínas Son complejos macromoleculares
formados por un núcleo que contiene lípidos apolares y una
capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre
y proteínas. Actúan como transporte de triglicéridos,
colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la
sangre. Se clasifican según su densidad en:
• Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
• Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
✓ Nucleoproteínas Son proteínas estructuralmente
asociadas con un ácido nucleíco que puede ser ARN o ADN.
Se caracterizan fundamentalmente porque forman
complejos estables con los ácidos nucleicos.
✓ Cromoproteínas Las cromoproteínas son proteínas
conjugadas que contienen un grupo prostético
pigmentado.
ENZIMAS Biocatalizadores
1. DEFINICIÓN
Son proteínas globulares que actúan como catalizadores,
es decir, regulan una reacción química en los seres vivos sin
modificarse.
PROPIEDADES
* Solubles en agua.
* Se difunden con facilidad en medios acuosos orgánicos.
* No alteran el equilibrio de una reacción, solo la aceleran.
* Son altamente especificas actuando sobre un solo
sustrato.
* Presentan un pH óptimo para su actividad.
* Se desnaturalizan por cambios bruscos de temperatura.
* Disminuyen la energía de activación necesaria para iniciar
una reacción química.
ESTRUCTURA QUIMICA
Apoenzima: Enzima inactiva. presenta solo aa
(estructurales, fijadores y catalizadores)
Cofactor: Activador enzimático.
Inorgánico: elemento metálico: Fe+, Ca+, Mg+ ...
Orgánico: llamado coenzima o vitamina: fosfatos de
azucares NAD, FMN, FAD
Holoenzima: Enzima activa producto de la unión de la
apoenzima y el cofactor.
Factores que influyen en la actividad enzimática
* Efecto pH: los cambios bruscos disminuyen la actividad.
* Temperatura: toda enzima tiene una temperatura óptima.
* Concentración de sustratos: la enzima se satura si se
incrementa las moléculas reactantes
* Concentración de enzima: a mayor enzima, mayor
actividad.
* Inhibidores: son sustancias competitivas por el sustrato
con la enzima.
Clasificación
Oxidoreductasas: reacciones químicas Redox.
Transferasas. en la transferencia de grupos químicos
Hidrolasas. ruptura de moléculas participa el agua.
Liasas. catalizan la formación de enlaces dobles
Isomerasas. transformacion de moléculas
Ligasas. unión de moléculas con la participación de enlaces
químicos.
Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal
Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)

Son considerados aminoácidos con carga eléctrica

positiva.
1. Fenilalanina
2. Metionina
3. Arginina
4. Lisina
5. Histidina
SON CIERTAS:
a) 1,2 y 3
b) 2 y 5
c) 1,3 y 4
d) 3,4 y 5
e) 2,3 y 5
PRÁCTICA DE CLASE
1. PRIMER SUMATIVO 2024 – I
6. PRIMER SUMATIVO 2020 – II
Relacionar ambas columnas y marcar la alternativa
Las características correctas de las proteínas como
que señala la secuencia correcta:
biomoléculas orgánicas son:
I. Hemoglobina
1. Anfipáticas
II. Ribonucleasa
2. Anfóteras
III. Ovoalbúmina
3. Anfifílicas
IV. Insulina
4. Desnaturalización
V. Colágeno
a) 2 y 4
( ) Función hormonal
b) 3 y 4
( ) Función de reserva c) 1 y 2
( ) Función de transporte d) 2 y 3
( ) Función estructural e) 1 y 4
( ) Función catalizadora 7. PRIMER SUMATIVO 2018 – I
SON CIERTAS: La secuencia de aminoácidos de una proteína, dictada
a) 4,3,1,5 y 2 por la información hereditaria contenida en el ADN, se
b) 4,2,1,5 y 3 conoce como:
c) 2,4,1,3 y 5 a) Estructura de la alfa hélice de la proteína
d) 5,2,4,3 y 1 b) Centro activo de la proteína
e) 4,3,1,2 y 5 c) Estructura primaria de la proteína
d) Estructura secundaria de la proteína
e) Estructura beta plegada
2. EXAMEN CEPUNS 2022 – III
La estructura básica de las proteínas y los ácidos
nucleicos, respectivamente, son: 8. PRIMER SUMATIVO 2017 – II
a) Aminoácido – fosfato A las unidades monoméricas de los carbohidratos se
b) Ácido graso – monosacárido les denomina…………..mientras que las unidades
c) Aminoácido – nucleótido monoméricas de las proteínas son ……………..
d) Ácido graso – nucleótido a) Monosacáridos – aminoácidos
e) Monosacárido – glucosa b) Aminoácidos – monosacáridos
c) Aminoácidos – ácidos grasos
3. EXAMEN CEPUNS 2022 – I d) Aminoácidos – ácidos nucleicos
Una persona acude al hospital para realizarse un e) Monosacáridos – ácidos grasos
análisis de sangre y sus resultados indican que el
número de glóbulos blancos está por debajo de los
valores normales lo cual estaría afectando, entre otras 9. PRIMER SUMATIVO 2017 – I
cosas, la síntesis de proteínas especializadas para Los aminoácidos se unen entre sí para formar
combatir agentes patógenos contra virus y bacterias. proteínas mediante:
¿Qué tipo de proteínas son estas? a) Enlaces covalentes
a) Antibióticos b) Dobles enlaces
b) Antígenos c) Enlaces peptídicos
c) Anticuerpos d) Enlaces dipolo – dipolo
d) Vitaminas e) Enlaces iónicos
e) Enzimas
10. ORDINARIO 2023 – II
Identificar la relación incorrecta de las siguientes
4. PRIMER SUMATIVO CEPUNS 2020 – III
alternativas, en consideración con la función de las
Las proteínas son biomoléculas orgánicas ………..porque
proteínas:
presentan los siguientes bioelementos……..
a) Transporte: albúmina
a) Binarias – C,O
b) Enzimática: B-galactosidasa
b) Ternarias – C,H,O
c) Protección: anticuerpos
c) Ternarias – S,N,P
d) Estructural: insulina
d) Cuaternarias – C,H,O,N
e) Contractibilidad: actina
e) Pentanarias – C,H,O,S, y P
11. ORDINARIO 2022 – II
5. PRIMER SUMATIVO CEPUNS 2020 – II

BIOLOGÍA -6- Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal

Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)

Relaciona ambas columnas y señala la secuencia

correcta: 16. Cuando se prepara cebiche, luego de añadir limón al
1. Albúmina pescado, este cambia de textura: los trozos de
2. Mioglobina pescado se vuelven más duros. Este hecho se podía
3. Miosina atribuir a la:
4. Caseína a) Polimerización de los glúcidos
5. Fosfatasa b) Extracción de los aceites del musculo
Función estructural ( ) c) Desnaturalización de las proteínas
Función de reserva ( ) d) Despolimerización de los lípidos
Función de almacenamiento ( ) e) Hidrolisis de los lípidos
Función catalizadora ( )
Función de transporte ( ) 17. Constituyen características de las proteínas:
a) 3,1,4,5,2 (ORDINARIO 2012 – I)
b) 4,3,2,1,5 1. Estar compuestas por aminoácidos y bases
c) 4,1,2,3,5 púricas y pirimidicas.
d) 3,4,1,5,2 2. Tener aminoácidos unidos por enlaces
e) 3,4,2,5,1 peptídicos.
3. Tener estructura primaria.
12. Al manipular una proteína, se puede observar que; 4. Pueden ser enzimas.
1. Presentan elevado peso molecular 5. Al ser desnaturalizadas no pierden su actividad.
2. Al disolverse forman soluciones verdaderas Son ciertas:
3. Se difunden lentamente A. 1, 2 y 3 B. 1, 3 y 4 C. 2, 4 y 5
4. Se dializan a través de membranas D. 2, 3 y 4 E. Todas
semipermeables
5. Tienen alto grado de especialidad
18. Las mujeres embarazadas y los niños deben
Son Ciertas;
consumir alimentos ricos en proteínas, debido a que
a) 1,2 y 3 B. 2, 4 y 5 C. 3,4 y 5
estos nutrientes contienen aminoácidos, los cuales
D. 1,3 y 5 E. 2,3 y 5
son útiles para: (ORDINARIO 2012 – I)
1. Formar estructuras del organismo humano.
13. Cuando se somete un ojo fresco de pescado a agua
2. Hidratar el organismo.
hirviendo, muy pronto su color cambia de
3. Sintetizar algunos neurotransmisores.
transparente a opaco, debido a que;
4. Generar principalmente energía.
a) Los ácidos nucleicos se han desnaturalizado
5. Sintetizar sustancias no polipeptídicas.
b) Por hidrolisis se ha generado ácido grasos y
Son ciertas:
glicerol
a) 1, 2 y 3
c) Las vitaminas han modificado su estructura
b) 2, 4 y 5
molecular
c) 1, 3 y 5
d) Las proteínas se han desnaturalizado
d) 1, 2 y 4
e) Los carbohidratos han generado polímeros,
e) 2, 3 y 5
como el almidón
19. Una proteína se comporta como acido o como base
14. ORDINARIO 2020 – I
gracias a su función: (ORDINARIO 2018 – II)
¿Cuál de los siguientes efectos no se produce
a) Hormonal
cuando en una disolución de proteínas, cambia de
b) Inmunológica
ph, varia la temperatura o actúan otros agentes
c) Transportadora
desnaturalizantes?
d) Estructural
a) la proteína adopta una conformación
e) Homeostática
filamentosa
b) los aminoácidos pierden su carácter anfótero
20. Las proteínas cumplen varias funciones en los seres
c) los enlaces que mantiene la estructura terciaria
vivos, la albúmina es una proteína
se rompen
A) de reserva. B) catalizadora. C) estructural.
d) se puede producir la precipitación por pérdida
D) reguladora. E) de protección.
de la solubilidad
e) los enlaces son energía positiva y tienen
21. Los aminoácidos son las moléculas estructurales de
filamentos granulados
las proteínas que se unen por un enlace
A) ester.
15. Son muy importantes como sustancias B) diester
nitrogenadas necesarias para el crecimiento y la C) glucosídico.
reparación de los tejidos corporales. Asimismo, son D) peptídico.
el principal componente estructural de las células y E) de hidrógeno.
los tejidos, y constituyen la mayor porción de
sustancia de los músculos y órganos. 22. Correlacione funciones con principio inmediato y
a) Lípidos marque la alternativa correcta
b) Proteínas a.- Lubricar las articulaciones. ( ) glúcidos
c) Minerales
b.- Reserva de energía ( ) proteínas
d) Vitaminas
e) Carbohidratos c.- Fuente de producción rápida de energía ( ) agua
d.- Regulan el metabolismo ( ) lípidos

BIOLOGÍA -7- Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal

Academia THALES Avenida Chimbote 304(Al costado del Colegio Augusto Salazar Bondy)
Avenida José Gálvez 235 (Frente al Banco de la Nación)

A) a, b, c, d 30. Los aminoácidos son estructuras con carácter químico

B) b, d, c, a. anfótero debido a que
C) c, d, a, b. A) se unen a otro aminoácido por un enlace
glucosídico.
D) d, a, c, b.
B) están constituidos por un radical amino y un radical
E) c, a, b, d carboxilo.
C) se hidrolizan y forman dipéptidos.
23. Las proteínas que funcionan como hormonas son D) son las unidades estructurales de los lípidos
A) de reserva. complejos.
B) catalizadoras. E) presentan solo carbono, hidrógeno y oxígeno.
C) estructurales.
D) reguladoras. 31. En relación a la función de las enzimas, se conoce que
E) de protección. A) la unión de la enzima con el sustrato es específica.
B) la reacción enzima – sustrato es totalmente
24. De las siguientes funciones que puede cumplir las aleatoria.
proteínas, una es incorrecta. C) son estables a temperaturas superiores a los 95° C.
A) Son catalíticas. D) se modifican al reaccionar con el producto.
B) Conducen el calor. E) pertenecen al grupo de proteínas de defensa.
C) Regulan el metabolismo.
D) Participan en la defensa del organismo.
E) Transportan moléculas. 32. El colágeno, las inmunoglobulinas y la ovoalbúmina son
proteínas que cumplen funciones, respectivamente,
25. La caseína de la leche es una proteína A) estructural, defensiva y de reserva.
A) de reserva. B) de sostenimiento, inmunológica y hormonal.
B) de transporte. C) metabólica, humoral y enzimática.
C) estructural. D) estructural, defensiva y metabólica.
D) protectora. E) metabólica, reserva y transporte.
E) catalizadora.
33. Existen cuatro tipos de moléculas biológicas llamadas
26. Las enzimas son catalizadores que actúan sobre un principios inmediatos orgánicos, los cuales se localizan
A) catalizador. en varias estructuras celulares. Al respecto relacione las
B) producto. moléculas con las estructuras celulares.
C) sustrato. 1. RNA y proteína ( ) membrana celular
D) complejo activado. 2. Proteínas ( ) cromatina
E) compuesto sintético. 3. Carbohidratos ( ) microtúbulos
4. Proteína y lípidos ( ) ribosomas
27. Son ejemplos de proteínas con actividad catalítica, 5. DNA y proteínas ( ) pared celular
excepto la
A) 2,1,3,5,4
A) DNAsa.
B) amilasa. B) 4,2,5,1,3
C) lipasa pancreática. C) 2,5,4,1,3
D) tripsina. D) 4,5,2,1,3
E) insulina. E) 3,5,2,1,4

28. Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan 34. Respecto a las proteínas, identifique como verdadero
sobre una molécula denominada _____________ (V) o falso (F) y luego elija la alternativa correcta.
obteniéndose un ____________. ( ) Las enzimas no se desnaturalizan por el calor y el pH.
A) sustrato – producto
( ) La queratina está presente en cartílagos y tendones.
B) cofactor – sustrato
C) coenzima – vitamina ( ) Las proteínas de reserva son la ovoalbúmina y la caseína.
D) producto – coenzima ( ) La insulina es una enzima que regula la glucosa en la
E) vitamina – cofactor sangre.
( ) Sus unidades básicas se denominan aminoácidos.
29. Con respecto a las proteínas, relacione ambas A) VFVFF B) FFVVF C) VVFFV
columnas y marque la alternativa correcta. D) FFVFV E) FVFVV
1. Hormona proteica ( ) Anticuerpo
2. Proteína estructural ( ) Ovoalbúmina
35. Dadas las proposiciones:
3. Proteína de reserva ( ) Hemoglobina
1. La albúmina y la globulina son proteínas simples
4. Proteína protectora ( ) Insulina
2. La hemoglobina, mioglobina y citocromos son
5. Proteína de transporte ( ) Colágeno
cromoproteínas
A) 43512
3. Toda proteína conjugada posee grupo prostético
B) 45312
4. Las lipoproteínas son proteínas conjugadas
C) 43152
SON CIERTAS:
D) 43215
E) 53412 A) 1 y 3 B) 1 y 2 C) 3 y 4
D) 4 y 5 E) Todas

BIOLOGÍA -8- Docente: Dr. Luis Enrique Polo Vidal