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UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD


LABORATORIO CLINCIO E HISTOPATOLOGICO
BIOQUIMICA II
Estudiante :
Urquizo Karla
CURSO: Cuarto ¨B¨
DOCENTE: Msg. Adriana Monge
TEMA: Compuestos nitrogenados
COMPUESTOS NITROGENADOS
Se denomina sustancias o compuestos
Los productos del catabolismo de los
nitrogenados a las biomoléculas que contienen
ácidos nucleicos, las proteínas y el grupo
nitrógeno, ya sea macromoléculas o productos
hemo son el ácido úrico, la urea y la
de desecho. Las macromoléculas nitrogenadas
bilirrubina, respectivamente. La
con mayor importancia biológica son los
creatinina proviene del catabolismo de la
ácidos nucleicos y las proteínas; sus
fosfocreatina, que se forma a partir de
precursores son las bases nitrogenadas y los
tres aminoácidos (arginina, metionina y
aminoácidos. Otros compuestos nitrogenados
glicina) y, por tanto, se le puede
son las porfirinas, que se encuentran en la
considerar como producto del
hemoglobina, la mioglobina, los citocromos y
catabolismo de las proteínas.
la catalasa, entre otras moléculas.
DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de
pepsina y continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas
como tripsina, quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
Estas enzimas se secretan en la forma «pro» y son activadas por la
escisión de una pequeña secuencia peptídica. Esta división la realizan
enterocinasas secretadas en el líquido intestinal. Las proteínas de la dieta
estimulan la secreción de las proenzimas pancreáticas

El tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une a las


proteínas de la dieta para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta
termina, aumenta el contenido de tripsina libre en el intestino,
lo que constituye una señal para cesar la secreción de
tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y
aminopeptidasas del borde epitelial del enterocito completan la
digestión; cada una de estas enzimas tiene una acción
específica.
ESTADO DINÁMICO DE LAS PROTEÍNAS
Los aminoácidos absorbidos en el intestino se incorporan
de manera continua en las proteínas tisulares. Existe la
síntesis y la degradación constante de las proteínas. La
magnitud total de recambio de proteínas en un adulto
normal de 70kg de peso, se sintetiza y se degrada unos
80g de proteína. La cantidad total de aminoácidos en los
líquidos tisulares es de cerca de 30g.
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS DE LA DIETA Y
ENDOGENAS

Las proteínas ingeridas en la dieta constituyen para el organismo


humano la fuente de la mayoría de los aminoácidos. Estas proteínas
denominadas exógenas son degradadas en el aparato digestivo mediante
la acción de una serie de enzimas proteolíticos, proteasas y peptidasas,
que las degradan hasta sus aminoácidos constituyentes, para que sean
absorbidos en el intestino, y a través del torrente circulatorio lleguen a
todas las células del organismo.
Las proteínas endógenas son degradadas por enzimas
intracelulares que están localizados en todos los compartimentos
intracelulares, aunque tienen su máxima concentración en los
orgánulos citoplasmáticos denominados lisosomas. En su
interior y a pH 3, se acumulan los enzimas degradativos que
realizan la rotura de los enlaces peptídicos. Además debido a la
capacidad que tienen de unirse a vesículas de fagocitosis
(fagosomas) pueden contribuir en la degradación de las
proteínas extracelulares.
El jugo gástrico está formado principalmente por pepsinógeno, lipasas y ácido
clorhídrico.

El pH ácido contribuye a la desnaturalización proteica y a la activación del pepsinógeno


para producir la proteasa activa: la pepsina.

El tiempo en el que se produce este proceso de activación enzimática es más rápido cuanto
más ácido sea el pH del estómago.

Con la actuación dela pepsina se consigue una proteólisis parcial de las proteínas a
polipéptidos más pequeños, que serán totalmente hidrolizadas en el intestino delgado por la
acción de las proteasas pancreáticas.
DEGRADACION DE LOS AMINOACIDOS

El estudio de la degradación de los Utilización del residuo desaminado. El


aminoácidos comprende el análisis residuo desaminado de los aminoácidos
de los caminos seguidos por los puede tomar uno de dos caminos: volver a
residuos desaminados de los ser aminado, para reconvertirse en el
aminoácidos y, por otra parte, la aminoácido, o transformarse en moléculas
conversión del NH, + en urea. mas simples, que desembocaran
finalmente en el ciclo de Krebs. Para su
estudio se pueden agrupar como sigue:
• Proporcionan material convertible en glucosa
glucogénicos
1. Aminoácidos glucogénicos y • Forman cuerpos cetónicos cetogenicos
cetogenicos. • Los aminoácidos glucogénicos se convierten en
piruvato, alfa- cetoglutarato , succinil coenzima A,
fumarato y oxalacetato , antes de originar la glucosa.
• Los aminoácidos cetogenicos se convierten en acetil
coenzima A o en acetoacetil coenzima A y mas tarde
en cuerpos cetónicos. En ambos casos su utilización
final depende de las condiciones metabólicas que
tiene la célula en ese momento.
Siete aminoácidos se convierten en piruvato el
cual, a su vez, suele dar origen al acetato del
2. Aminoácidos convertibles acetil-CoA .
en piruvato La glicina se transforma primero en serina al
desainarse, forma el piruvato; la treonina, con
4 carbonos, se fracciona a la mitad y forma
glicina y acetaldehído
La desaminación de glutamato, con la
deshidrogenasa glutámica, forma directamente el
alfa-cetoglutarato, unas de las reacciones mas
3. Aminoácidos convertibles en importantes del metabolismo de los aminoácidos.
alfa-cetoglutarato La arginina es transformada en ornitina; esta y,
por otra parte forma semialdehido glutámico, a
través de una transaminación de un amino del
carbono 6. A continuación debido a la oxidación
del semialdehido glutámico, forma glutamato
Solo son dos los aminoácidos que llegan al
ciclo de Krebs a través del oxalacetato: la
asparagina y el aspartato. La desaminación de
4. Aminoácidos convertibles la asparagina para dar aspartato es una
en oxalacetato desaminación directa especifica.
El aspartato, en reacciones acopladas de
transdesaminacion generan amonio y
oxalacetato.
La valina, la metionina y la isoleucina
convergen hacia un metabolito común la
propionil coenzima A; posteriormente se
5. Aminoácidos convierte en succinil coenzima A a través de
convertibles en complejos mecanismos que incluyen según el
succinil coenzima A caso, desmetilaciones desaminaciones y la unión
con la coenzima A.
La fenilalanina y la tirosina posee 4 carbonos en su molécula
; la primera se transforma en tirosina la cual se desamina y
se descarboxila.
6. Aminoácidos De los 8 carbonos restantes , 4 forman una molécula de
convertibles en fumarato fumarato, glucogénico, los otro 4, en combinación con la
coenzima A , generan el acetoacetil coenzima A cetogenica
de este modo la fenilalanina y la tirosina pueden ser
aminoácidos glucogénicos y cetogenicos.
La lisina, la leucina y el triptófano, no se transforman
fácilmente en intermediarios del ciclo de Krebs, pero
si en acetoacetil coenzima A o acetil coenzima A
7. Aminoácidos
La acetoacetil coenzima A, en unión con otra
convertibles en acetil
molécula de coenzima A, se transforma en dos
coenzima A
moléculas de acetil coenzima A; o bien, perdiendo la
coenzima A, se convierte en acetoacetato.
ALTERACIONES GENÉTICAS DEL CICLO DE LA ÚREA

Los trastornos del ciclo de la urea (TCU) son


enfermedades metabólicas hereditarias que derivan de
una anomalía, cualitativa o cuantitativa, de una de las
seis enzimas que participan en la síntesis de la urea y
que supone una acumulación de amoníaco en el
organismo.
ENZIMAS DE LA Las tres primeras enzimas se localizan en la
mitocondria y permiten eliminar la toxicidad de
TRANSFORMACION DEL
una primera molécula de amoníaco en forma de
AMONIACO citrulina (aminoácido no esencial); mientras que
las dos enzimas citosólicas ASS y ASL están
presentes en numerosos tejidos (riñón, cerebro,
fibroblastos) y permiten la síntesis de arginina a
partir de citrulina.
ENFERMEDADES RELACIONADAS
AL CICLO DE LA UREA

• Déficit de carbamilfosfato sintetasa.


• Déficit de ornitina trinascarbamilasa.
• Déficit de argininosuccinato sintetasa.
• Déficit de argininosuccinato liasa.
• Déficit de arginasa.
• Déficit de N-acetilglutamato sintetasa
NEONATALES TARDIAS
Bebé con gestación normal y sin antecedentes Pueden manifestarse en los primeros meses de vida o en
la edad adulta, ya sea con episodios de descompensación
aguda o con manifestaciones crónicas de tipo digestivo,
neurológico o psiquiátrico.
Intervalo antes de la aparición de los primeros Los cuadros digestivos pueden ir acompañados de una
síntomas horas o días después del parto: afección hepática: vómitos crónicos o paroxísticos;
corresponde al tiempo necesario para la anorexia con asco selectivo hacia las proteínas, lo que
acumulación del amoníaco en el organismo. generalmente entraña un retraso del crecimiento; dolores
abdominales; hepatomegalia.
Primeros síntomas: mala toma de biberones, Cuadros neurológicos con retraso psicomotor que pueden
vómitos, letargia progresiva, hipotonía, hipotermia abarcar el tipo de encefalopatía crónica, con crisis
y polipnea. epilépticas o ataques de cefalea con somnolencia,
accidentes neurológicos.
Trastorno neurológico de evolución rápida y fatal si Cuadros psiquiátricos: trastornos de conducta y
no se aplica tratamiento: coma hipotónico, alucinaciones.
convulsiones, apneas que requieren ventilación
asistida e indicios de edema cerebral
En las formas neonatales, la hiperamoniemia es extremadamente elevada y se acerca o supera los -1.000
µmol/l.
En las formas de manifestación tardía, la amoniemia es siempre elevada en la fase aguda y puede ser normal
con el tiempo, lo que justifica los análisis de carga nitrogenada, que deben realizarse con mucha precaución
BALANCE
NITROGENADO

El balance nitrogenado es un concepto muy


usado para calcular las necesidades
nitrogenadas, de proteínas, de las personas
sanas, así como para realizar ciertas
aplicaciones específicas, por ejemplo, para
ajustar la nutrición en pacientes hospitalizados
con grandes pérdidas nitrogenadas, como
grandes quemados, polifracturados

El balance positivo de nitrógeno se asocia con El balance negativo de nitrógeno se asocia con
periodos de crecimiento, hipotiroidismo, quemaduras, lesiones graves en los tejidos,
reparación de tejidos y embarazo. Esto significa fiebres, hipertiroidismo, enfermedades causadas por el
que la ingesta de nitrógeno en el cuerpo es mayor desgaste y durante los períodos de ayuno. Esto significa
que la pérdida de nitrógeno del cuerpo que la cantidad de nitrógeno excretado del cuerpo es
mayor que la cantidad de nitrógeno ingerido
ENFERMEDADES HEREDITARIAS DEL METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

HIPERFENILALANINEMIAS: Las
hiperfenilalaninemias son resultado de la
biotransformación deficiente de la fenilalanina en
tirosina. La más frecuente y de mayor importancia
clínica es la fenilcetonuria (con una frecuencia de 1:10
000), que es un trastorno autosómico recesivo
caracterizado por aumento de la concentración de
fenilalanina y sus productos metabólicos en los líquidos
corporales y por retraso mental grave si no se trata
durante la lactancia
HOMOCISTINURIAS: Las homocistinurias son siete
trastornos diferentes desde los puntos de vista
bioquímico y clínico caracterizados por aumento de las
concentraciones sanguíneas y urinarias del aminoácido
que contiene azufre, la homocisteína.
La homocistinuria clásica, que es la más frecuente
(1:200 000), es resultado de la actividad reducida de
cistationina sintasa beta, enzima dependiente del fosfato
de piridoxal
• BIBLIOGRAFIA:
1. Harrison T, Kasper D. PRINCIPIOS DE MEDICINA INTERNA. 19th ed.
Rozzano: Casa Editrice Ambrosiana; 2017.

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