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INSTITUTO TECNOLÓGICO SUPERIOR CORDILLERA

ESCUELA DE SALUD
ADMINISTRACIÓN DE BOTICAS Y FARMACIAS
Nombre: Calle Bryan Fecha: 11/12/2018

Tema: Metabolismo de las Proteinas

Obejtivo General:

Conocer todo lo relacionado con el metabolismo de las proteinas cuales son sus

caracteristicas ,funcion ,clasificacion para asi obtener un conocimiento mas extenzo.

Objetivos Específicos:

 Conocer más sobre el Metabolismo de las Proteinas.

 Aprender mediante una investigación para qué sirve el Metabolismo de las

Proteinas.

 Adquirir el conocimiento necesario sobre el Metabolismo de las Proteinas.

MAR CO TEORICO

Metabolismo de las proteinas

Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis

(1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos.

Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde

a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice

que el organismo está en equilibrio nitrogenado. El balance nitrogenado puede ser positivo o

negativo. Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en

crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es

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inferior a las pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos,

quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.

Vías de degradación de las proteínas

Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).

1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y

citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.

2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y

organelas tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.

Eliminación del nitrógeno proteico

El excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el

organismo elimina el grupo amino, formando amoníaco, que pasa a urea (ciclo de la urea),

eliminándose este elemento por la orina. Una pequeña cantidad de amoníaco puede pasar a

glutamina. El principal lugar de degradación de aminoácidos es el hígado. El amoníaco es un

compuesto muy tóxico, y por ello ello el organismo lo convierte en uno no tóxico, urea. Las

características de la urea favorecen su formación: a) molécula pequeña, b) casi el 50% de su peso

es nitrógeno, c) se necesita poca energía para su síntesis.

Formación de urea por el ciclo de la ornitina

En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el ciclo.

1. Formación de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la enzima carbamil-

fosfato-sintasa

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2. Formación de citrulina, mediante la ornitina-ranscarbamilasa

3. Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la condensación de

citrulina con ácido aspártico.

4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinato-

liasa.

5. Escisión de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa

Aminoácidos

Aminoácidos esenciales y no esenciales

Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros

11 son no esenciales. Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu),

isoleucina (Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano

(Trp).

Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento

celular (lactancia e infancia) Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el

organismo: tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido

aspártico (Asp), asparaguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg),

prolina (Pro).

Reacciones en el metabolismo de los aminoácidos

Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son: transaminación

y deaminación oxidativa

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Transaminación

Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un

aminoácido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la

transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como

piruvato, oxalacetato o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un

nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Las transaminasas que más habitualmente intervienen

en la transaminación son: alanina-aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST).

Requieren, como cofactor, piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.

Deaminación oxidativa

Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-

deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el

ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del

ciclo de Krebs.

Síntesis de aminoácidos

La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo

del ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo

alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos

del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la

principal fuente de los grupos amino para la transaminación. La cisteína se forma, en el citosol

celular, a partir de serina y del aminoácido esencial metionina. La tirosina se forma mediante

hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la fenilalanina hidroxilasa.

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Conclusiones

El metabolismo de las proteínas es debido al ataque de las mismas por las proteasas,

desdoblandolas nuevamente en aminoácidos, que por oxidación dan como productos finales de

deshecho CO2, H2O y amoníaco (NH3), este no es tolerado por la sangre, por lo que se

transforma en carbonato amonico, que en el hígado es transformado en urea, que se expulsa por

la orina. Cuando el riñón no filtra toda la orina formada, esta se acumula en sangre, dando lugar

al temido estado uremico. Sobre el metabolismo de los nucleoproteidos, formados por la unión

de una proteína y un ácido nucleico, diremos, en síntesis, que mediante acciones metabólicas

complejas llegan a convertirse en ácido urico, que se expulsa por la orina, provocando, cuando se

acumula en sangre, la uricemia y el artritismo.

BIBLIOGRAFIA

Lara Piñeiro. A.R. E. Calero Martín y J. Labadié Suárez: Materiales

Complementarios de Química para Ingenieros. Ed. Pueblo y Educación. . Ciudad de La

Habana, Cuba. 1987.

León Ramírez, R.: Química General. Ed. Pueblo y Educación. . Ciudad de La

Habana, Cuba. 1985.

Metabolismo de las proteinas