UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

“AÑO DEL FORTALECIMIENTO DE LA SOBERANÍA NACIONAL”

ESCUELA PROFESIONAL DE CIENCIA DE LOS ALIMENTOS

Seminario taller: Reacciones biosintéticas de

aminoácidos

Grupo 2

Banatte Torres, Karin Priscila

Meneses Narva, Katiushka
Ortiz Armas, Michael Alexander
Vega Olcese, Piero
Ventura Huaman, Job Alberto
 ¿Por qué la ausencia en la dieta de ciertos aminoácidos que están presentes en la mayoría de las proteínas
no es perjudicial para la salud humana?

Del total de los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, unos se denominan no esenciales
debido a que el organismo puede sintetizarlos y otros esenciales , dado que el ser humano solo puede adquirirlos a
través de la dieta. Siendo el caso de que la ausencia de ciertos aminoácidos en la alimentación no perjudica la
salud humana, se debe a que estos monómeros pueden obtenerse a partir de vías metabólicas variadas, donde los
sustratos iniciales son metabolitos intermediarios del ácido cítrico, glucólisis o de la vía de las pentosas-fosfato. Por
otro lado, el tener una ingesta excesiva de proteínas ya no sería saludable ya que el hígado se sobrecargaría y no
metabolizaría correctamente el amoníaco.

¿Qué son los aminoácidos limitantes?

- Un aminoácido limitante es el más deficiente de los
aminoácidos esenciales de una proteína.
- El aminoácido (aa) que se encuentra en la más baja
proporción respecto de una necesidad es un aa limitante.
- El aminoácido limitante tiende a ser diferente en
proteínas distintas.
 G
Compuestos intermedios del ciclo L
U
del ácido cítrico y de la glucólisis C
Ó
que son precursores de aspartato, L
I
asparagina, glutamato, glutamina, S
I
glicina y serina S

A
C.

C
I
T
R
I
C
O
Compuestos intermedios del ciclo
del ácido cítrico y de la glucólisis
que son precursores de aspartato,
asparagina, glutamato, glutamina,
glicina y serina

Las reacciones de aminotransferasa

(transaminasa) forman piruvato a partir
de alanina, oxaloacetato a partir de
aspartato, y α-cetoglutarato a partir de
glutamato. Dado que estas reacciones
son reversibles, el ciclo también sirve
como una fuente de esqueletos de
carbono para la síntesis de estos
aminoácidos.
Reacción de la glutamato deshidrogenasa. Reacción de la glutamina sintetasa.

Formación de alanina por transaminación

de piruvato. El donador de amino puede
ser glutamato o aspartato.
De esta manera, el otro producto es α-
cetoglutarato u oxaloacetato.
Reacción de la asparagina sintetasa.
 Papel clave de las transaminasas en el metabolismo de los aminoácidos

TRANSAMINASAS: Es un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro.

Son importantes en especial para la síntesis de aminoácidos no esenciales y para la degradación de la mayoría de aminoácidos.

La transaminación es muy importante para:

● La síntesis de aminoácidos
Aminoácido donador α- cetoácido
● La degradación de la mayoría
Piridoxal fosfato (PLP) de los aminoácidos. La
transaminación no es posible
con los aminoácidos lisina y
treonina.
● Intercambio de grupos amino
entre moléculas que no son
aminoácidos.

Tipos de transaminasas: AST o GOT y ALT o GPT

Reacciones catalizadas por los enzimas alanina transaminasa y aspartato transaminasa
 CONCLUSIONES DE NUESTRO GRUPO
Las proteínas de origen vegetal presentan proteínas con aminoácidos (aa) limitantes, los cuales, son aquellos aa que se encuentran en
menor cantidad en una determinada proteína, de forma que, pueden hallarse aminoácidos limitantes en distintas proteínas de diversos
alimentos vegetales. En base a ello, cuando dos alimentos diferentes se combinan, los aminoácidos de una proteína puede compensar los
que faltan en la otra. Esto se llama complementación proteica.

En la ruta metabólica de la glucólisis se generan ciertos compuestos intermediarios que actúan como precursor o sustrato para la síntesis
de determinados aminoácidos en el cuerpo. La glucosa 6 fosfato, precursor de histidina; glicerato 3 fosfato, precursor de serina, glicina y
cisteína, además junto con el fosfoenolpiruvato son clave para la producción de triptófano, fenilalanina y tirosina; piruvato, sustrato para
la síntesis de alanina, valina y leucina.

En el ciclo de Krebs, las reacciones de aminotransferasa (transaminasa) forman oxaloacetato a partir de aspartato, y α-cetoglutarato a
partir de glutamato. Dado que estas reacciones son reversibles, el ciclo también sirve como una fuente de esqueletos de carbono para la
síntesis de estos aminoácidos.

La finalidad de la intervención de las transferasas, es que permite degradar los alimentos para obtener la energía necesaria para el
organismo, así mismo estas transaminasas se encargan de catalizar a los aminoácidos presentes en los tejidos. De esta manera, durante la
reacción forman tanto a un aminoácido como alfa cetoácido que servirá para que activen las enzimas de síntesis de las proteínas y reducen
la actividad de las enzimas catabólicas. Una de las principales vías de degradación se encarga de convertir a los aminoácidos esenciales en
no esenciales que el organismo puede sintetizar. Una vez formado el glutamato, va a transferir su grupo amino a varios alfa-cetoácidos por
varias reacciones reversibles de transaminación.
 CONCLUSIONES ACERCA DE LAS DEMÁS EXPOSICIONES
2do grupo en exponer: REACCIONES BIOSINTÉTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Biosíntesis de familia del aspártico

- Se obtiene aspartato a partir del oxalacetato. Este sigue 3 vías diferentes
- Para formar asparagina se añade glutamina, que se convierte en glutamato, gracias a la enzima asparagina
sintetasa. Se obtiene asparagina.
- La vía de la enzima Aspartato quinasa permite la obtención de lisina.
- Finalmente se tiene una vía catalizada por la Aspartato quinasa. Intervienen reductasas para formar homoserina,
seguidamente con isómero fosfatasas es posible la obtención de treonina e isoleucina por un lado, y metionina
por otro.

Biosíntesis de la familia de la serina

- De los derivados del 3-fosfoglicerato se obtiene serina, y a partir de la degradación de esta última, se obtiene cisteína y
glicina.

Formación de histidina a partir de eritrosa (azúcar).

- El grupo imidazol es la pieza clave para la producción de histidina.
- Además la histidina puede sintetizarse a partir de la ribosa 5 Fosfato como precursor, el cual proviene de la glucosa 6
fosfato, intermediario de la ruta glucolítica.
Biosíntesis a partir del piruvato
- Se parte del beta-aspartato semialdehído, el cual pasa por una serie de transformaciones en la que
intervienen enzimas y coenzimas (NADPH) para formar lisina con producción de anhídrido carbónico.
- Por otra parte, a partir de ácido pirúvico es posible la síntesis de valina en una serie de reacciones de 4
etapas. En esa misma línea, si se continúa con una cadena de reacciones de 4 etapas más a partir de ácido
alfa oxo iso valérico es posible la obtención del aminoácido esencial leucina.

Biosíntesis de la familia de Aromáticos

- La biosíntesis de estos aminoácidos se genera debido a dos importantes compuestos: fosfoenolpiruvato y
eritrosa-4 fosfato. Estas llegan a generar el compuesto denominado Shikimato. Este necesita una molécula
de NADPH (precursora de las siguientes reacciones). A partir del Shikimato se obtiene Corismato. Del
Corismato se genera una subdivisión, de la que se obtiene Prefenato y Antranilato. Seguidamente, por
isomerizaciones, se obtienen como productos finales la fenilalanina y tirosina (a partir del Prefenato) y
triptófano (a partir del antranilato).
3er grupo en exponer: FORMACIÓN DE 4-HIDROXIPROLINA Y 5-HIDROXILISINA, REACCIÓN CATALIZADA POR UNA
OXIDASA DE FUNCIÓN MIXTA Y PAPEL DE LA TETRAHIDROBIOPTERINA EN LA BIOSÍNTESIS DE LA TIROSINA
(GRUPO DE PAULA)

La hidroxilisina e hidroxiprolina
- Se producen después de la síntesis de la cadena polipeptídica.
- La síntesis de colágeno, que inicia en el citoplasma, ejerce un papel importante.
- La 4-hidroxiprolina se forma a partir del residuo de prolina y alfa-cetoglutarato.
- Residuo de prolina como sustrato que junto con el alfa cetoglutarato son clave para la síntesis de succinato y 4
hidroxiprolina.
- El residuo de lisina como sustrato junto con el alfa cetoglutarato son clave para la síntesis de succinato y 5
hidroxilisina.

Las oxidasas de función mixta

- Son un grupo de enzimas presentes en la membrana del retículo endoplasmático.
- Participan en rutas biosintéticas de esteroides y ácidos grasos.
- Convierten compuestos altamente lipofílicos en sustancias más hidrosolubles.
- Reacción oxidativo FASE 1: Un átomo de la molécula oxígeno va a ser incorporado al sustrato orgánico y otro,
reducido para la formación de H2O.
Tetrahidrobiopterina
- Es un cofactor esencial para reacciones enzimáticas, como la hidroxilación de aminoácidos aromáticos, tales
como: fenilalanina, triptófano y tirosina.
- Permite la síntesis de BH4, que es un cofactor de las hidroxilasas de fenilalanina, tirosina y triptófano. Esta
última, se sintetiza a partir de guanosina trifosfato (GTP) por la acción de tres enzimas, GTP ciclohidrolasa
(GTPCH), 6-piruvoil-tetrahidrobiopterina sintasa (PTPS) y sepiapterina reductasa (SR).
- Permite la biosíntesis de la tiroxina, que es una enzima responsable de catalizar la conversión de L-tirosina a
dihidroxifenilalanina (DOPA).
- La biosíntesis de las catecolaminas (dopamina, noradrenalina y adrenalina) se da a partir de la DOPA (que es
producto de una hidroxilación de la tirosina).