UNIVERSIDAD NACIONAL DE LOJA

CARRERA DE MEDICINA

METABOLISMO DE
LOS AMINOÁCIDOS
Presentado por: Dra. Gabriela Merino
Grupo 2 Primer ciclo ''A''

 INTEGRANTES
- Jamilex Alexandra Jara Herrera
- María Daniela Cueva Rodriguez
- Anthony Fabián Ajila Loayza
- José Steven Vera Sisalima
- Kheyla Janeth Cabrera Córdova
- María José Sarango Yanayaco
- Cristian Fernando Mogollón Tocto
- Juan David Herrera Yanangomez
- Mary Fernanda Medina Calle
- Vivian Valentina Piedra Castillo
- Tania Elizabeth Paqui Guamán
- Bersoza González Yelene Estefania
- María José Bazarán Maza
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Las principales vías del metabolismo de los mamíferos:

ABSORCION Y DISTRIBUCION DE
1 LOS AMINOACIDOS 2 CAMINOS METABÓLICOS
COMUNES
- Los aminoácidos absorbidos en el
intestino.
- Se trata reacciones comunes de
desaminación para todos los
-Los aminoácidos obtenidos pasan a
aminoácidos.
la sangre y se distribuyen por los
- Producen residuo desaminado y
tejidos.
amoniaco (NH3 )
- Síntesis de aminoácidos por la
aminación de un residuo desaminado.
 SÍNTESIS Y DEGRADACION DE
3 LAS PROTEÍNAS TISULARES

El principal objetivo de los

aminoácidos contenidos en la poza
es la síntesis de proteínas.

4 SÍNTESIS DE UREA

Proceso por el cual los desechos como el

amoniaco se eliminan del cuerpo.
5 PRODUCTOS NITROGENADO DE
INTERES FISIOLOGICO
Algunos aminoácidos se descarboxilan
y forman aminas y otros pueden formar
parte de sustancias nitrogenadas, como
el núcleo porfírico, la taurina, péptidos
activos, entre otros.

6 PRODUCTOS NITROGENADOS DE
ELIMINACION
Moléculas que provienen de los
productos nitrogenados de interés
fisiológico.
CAMINOS METABÓLICOS COMUNES
TRANSAMINACIÓN
Es la reacción general de traspaso de nitrógeno de uno a otro
aminoácido, y en ella participan un aminoácido y un cetoácido.
En estas reacciones es importante la presencia de la piridoxina o
vitamina B6 en sus formas activas de fosfato de piridoxal o de
piridoxamina.

Las reacciones más frecuentes son aquellas en que participa

el α-cetoglutarato, cuya aminación produce glutamato.
Además, se han demostrado reacciones de transaminación,
presididas por enzimas específicas, para casi todos los
aminoácidos; sin embargo, algunos α-aminoácidos, como
lisina y treonina y los iminoácidos, no participan en
reacciones de transaminación.
 DESAMINACIÓN DE AMINOÁCIDOS Ruptura de un grupo amino.

♡ Tejidos de los mamíferos: Existen enzimas

desaminantes de los L-aminoácidos, específicamente la
lisina, serina, treonina y cisteína.
♡ La desaminación inicial de asparagina y glutamina
involucra al grupo amida. Ej.: La desaminación de la
glutamina, reacción irreversible para fines prácticos, y
muy importante en la formación de amonio a nivel renal.
♡ La desaminación crucial en el hígado de los mamíferos
es el glutamato, catalizada por la deshidrogenasa
glutámica.

TRANSDESAMINACIÓN
Consiste en la desaminación y transaminación.

♡ El grupo amino de un aminoácido es transferido por transaminación

con el α-cetoglutarato; así se forma el cetoácido.
♡ Enseguida el glutamato es atacado por la deshidrogenasa
glutámica para formar el α-cetoglutarato y NH4+.
 Síntesis de los aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican en
esenciales y no esenciales. Los seres
humanos adultos requieren en su
alimentación la presencia de 8
aminoácidos esenciales pues carecen del
equipo enzimático para formarlos. En el
niño se añaden a la lista histidina y
arginina

Son sintetizados a partir de H2O, CO2 y NH3

por microorganismos y plantas
 Biosíntesis de los aminoácidos no esenciales.
PUNTO DE REFERENCIA: CICLO DE KREBS

Intermediarios y alimentadores del ciclo.

Glutamato
Glutamina
Alanina.
Prolina
Aspartato
Aspargina
Otros cuatro aminoácidos asociados de forma
estrecha al manejo de la glucosa por las
células:
Serina
Glicina
Cisteína
Alanina
 La deshidrogenasa glutámica
Cataliza la conversión del α-cetoglutarato y el NH4 + en glutamato.
La glutamina se forma sobre todo en el hígado y el riñón, a partir del glutamato, por medio de la glutamina
sintetasa.
En esta reacción se forma como intermediario el
glutamilfosfato; la enzima se regula de manera
alostérica.
La sintesis de glutamina se realiza apartir de α
cetoglutarato y dos NH4 + (El NH4+ se obtiene
apartir de la protonación del NH3).

La glutomina se hidroliza por la glutominasa

abundante en el riñon que produce glutamato y
NH3, este NH3 sirve para eliminar H+ en forma
de NH4+
El glutamato es precursor de la prolina. La prolina, abunda en las
proteínas estructurales como el colágeno; éste contiene otro
iminoácido, la hidroxiprolina, sintetizada a partir de la prolina presente
en la cadena polipeptídica. La síntesis del aspartato se realiza a partir
del oxalacetato en una reacción de transaminación con el glutamato.

El aspartato, en presencia de NH4 + y ATP y por medio de la

asparagina sintetasa, forma la asparagina. En otra serie parecida de
reacciones de transdesaminación, donde se sustituye oxalacetato
por piruvato, se genera alanina.

La serina se sintetiza a través de la aminación de una triosa, por medio

de una transaminasa; la glicina se forma directamente con CO2, NH4+ y
ácido metilentetrahidrofólico.

La serina, puede generar cisteína, donde el aminoácido esencial

metionina, en su forma activa de S-adenosil-metionina, es fuente de
azufre. La síntesis de la tirosina depende de la presencia del
aminoácido esencial fenilalanina.
 DEGRADACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

-Comprende el análisis de los caminos seguidos por los

residuos desanimados de los aminoácidos.

-Conversión del NH4 + en urea.

UTILIZACIÓN DEL RESIDUO DESAMINADO:

Puede tomar uno de dos caminos:

1. Volver a ser aminado para reconvertirse en el
aminoácido.
2. Transformarse en moléculas más simple,
desembocarán por último en el ciclo de Krebs
 Para su estudio pueden agruparse cómo:

1 AMINOÁCIDOS GLUCOGÉNICOS Y CETOGÉNICOS

GLUCOGÉNICOS
-Proporcionan material convertible en glucosa

-Se convierten en piruvato, α-cetoglutarato,

succinilcoenzima A, fumarato y oxalacetato.

CETÓGÉNICOS
CETÓNICOS
-Forman cuerpo cetónicos.

-Se convierten acetil-coenzima A o en acetoacetil-

coenzima A, más tarde en cuerpos cetónicos

En ambos casos su utilización final depende de las condiciones metabólicas de

la célula en ese momento
2. AMINOACIDOS
CONVERTIBLES EN
PIRUVATOS
Siete aminoácidos se convierten
en piruvato, el cual, a su vez,
suele dar origen al acetato de la
acetil-CoA.

La glicina se transforma
primero en serina y al
desaminarse forma el
piruvato
La treonina, con cuatro
carbonos, se fracciona a la
mitad y forma glicina y
acetaldehído.
AMINOÁCIDOS CONVERTIBLES
EN Α-CETOGLUTARATO.
La desaminación de glutamato, con la
deshidrogenasa glutámica, forma
directamente el α-cetoglutarato, en
una de las reacciones más
importantes del metabolismo de los
aminoácidos.

Además, cinco aminoácidos se

transforman con facilidad en :
-glutamato
-glutamina
-prolina
-histidina
-ornitina
-arginina

La arginina se transforma en ornitina; ésta forma semialdehído glutámico, a través de una

transaminación de su amino del carbono 6; a continuación, debido a la oxidación del
semialdehído glutámico, forma glutamato.
4
AMINOÁCIDOS CONVERTIBLES EN
OXALACETATO.

A través del oxalacetato los aminoácidos asparagina y

aspartato llegan al ciclo de Krebs.
-Desaminación directa de la aspargina para dar aspartato.
-El aspartato genera amonio y oxalacetato en reacciones
acopladas de transdeseminación

5 AMINOÁCIDOS CONVERTIBLES EN
SUCCINIL-COENZIMA-A

-Valina, metionina, isoleucina convergen hacia un metabolito

común.
-Propionil-coenzima A Succinil-coenzima A,
a través de desmetilaciones, desaminaciones, y la unión con
la coenzima A
AMINOÁCIDOS CONVERTIBLES
EN FUMARATO.
La fenilalanina y la tirosina poseen nueve
carbonos en su molécula:

-La primera se transforma en tirosina, la cual

se desamina y se descarboxila.

-De los ocho carbonos restantes, cuatro

forman una molécula de fumarato,
glucogénico.

-Y los otros cuatro, en combinación con la

coenzima A, generan la acetoacetil-coenzima
A, cetogénica; de este modo, fenilalanina y
tirosina pueden ser aminoácidos glucogénicos
y cetogénicos
7. AMINOACIDOS CONVERTIDOS
EN ACETIL-COENZIMA A

Lisina, leucina y
triptófano se transforman
en n acetil-coenzima A
La acetoacetil-coenzima
A, perdiendo la coenzima
A, se convierte en
acetoacetato

Leucina es el más Lisina es menos Triptófano es el menos cetogénico de los

cetogénico. Se cetogénica y sólo da tres aminoácidos. Contiene 11 carbonos y,
fragmenta en lugar a una molécula de de ellos, cuatro terminan en una molécula
acetoacetato y acetoacetil-coenzima A y de acetoacetil-coenzima A, dos en una
acetilcoenzima A dos moléculas de CO2 . molécula de acetil coenzima A, cuatro
como CO2 y uno como formiato.
 DESTINO DEL GRUPO AMINO
El camino de transaminación o desaminación
termina, de manera directa o indirecta, en la
liberación del NH3, el cual puede seguir varios
caminos: se fija al glutamato para formar
glutamina e interviene en la síntesis de urea, o
participa en la génesis de estructuras
nitrogenadas de importancia fisiológica.
La cantidad de NH3 presente en la sangre del
sistema porta hepático es mucho más elevada
que la presente en la circulación general.
Cuando, por modificaciones funcionales o
anatómicas del hígado, la circulación del sistema
porta no pasa por este órgano, puede aumentar
la cantidad de NH3 en la circulación.
La formación de urea es muy rápida y
eficiente; este proceso permite disponer de
grandes cantidades de NH3 (concentraciones
de 1:30 000 en la sangre pueden ser letales
para los mamíferos) para formar urea, que es
en esencia inerte y fácil de eliminar.
Además del NH3 proveniente de los
aminoácidos, en el tubo digestivo la
acción de las bacterias intestinales
sobre diversos aminoácidos produce
NH3; éste circula a través de la vena
porta al hígado para formar urea.
Como éste tiene gran afinidad por el sistema
nervioso, le provoca serios trastornos; este
cuadro de exceso de NH3 en la sangre se ha
relacionado con el cuadro clínico del coma
hepático.
FORMACIÓN DE UREA: CICLO DE KREBS-

HENSELEIT O DE LA ORNITINA
Principal órgano en
que se forma la urea

De forma experimental se ha demostrado que la citrulina,

ornitina y arginina promueven la formación de urea en

rebanadas de hígado; la arginasa hidroliza la arginina y la

convierte en ornitina y urea.

 La ornitina en citrulina por el paso del carbamilo

del carbamilfosfato a la ornitina, en la reacción de

transcarbamilación.
La citrulina: es una carbamilornitina, cuya síntesis se

realiza en la mitocondria, de donde sale al citosol para

continuar el ciclo.

La formación de arginina es un proceso más complejo que

requiere la presencia de aspartato, ATP y Mg 2+

Primero se forma

arginino-succinato por

condensación (en

presencia de ATP y Mg

2+ ) de la citrulina y el

aspartato.

El arginino-succinato se
Por último, la arginasa hidroliza

fragmenta en arginina y
la arginina en urea y ornitina, la

fumarato, el cual entra

cual queda disponible para

penetrar a la mitocondria e

al ciclo de Krebs, para la

iniciar el ciclo aceptando otro

regeneración del

carbamilfosfato
aspartato
 Debido a la toxicidad y las concentraciones
cambiantes del NH4+, el ciclo de formación de
urea tiene gran capacidad de ajuste.
Este puede, dependiendo de la alimentación,
formar y eliminar de 5 a 50g de urea cada 24h en
condiciones sanas.
Se necesita del mayor acopio de sustratos, en
especial de acetil-glutamato que formará
carbamilfosfato.

Las principales fuentes de origen del

NH4+, es la glutamina y la alanina que
debido a su ciclo de transporte en el que
participa el musculo y el higado llega a
donar NH4+.
El músculo es insulinodependiente para
incorporar glusoca por GLUT 4, también
baja expresión del GLUT 1 lo que permite
incorporar pequeñas cantidades de
glucosa sanguínea.
 La formación de la urea es un proceso con alto costo de
energía ya que en la síntesis de una molécula de urea se
gastan, por lo menos, cuatro enlaces de alto contenido
energético; esto asegura la irreversibilidad del proceso.

Existen casos clínicos por bloqueos parciales en el ciclo de la urea

Característica:
1. hiperamonemia
2. retraso mental
3. vómito y aversión a las comidas ricas en proteínas

Hablamos de coma hepático cuando se

COMA HEPÁTICO
Al parecer, la toxicidad del NH4 +reside en que
provoca la disminución del α-cetoglutarato. Al
disminuir el α-cetoglutarato, se reduce el ritmo
de actividad del ciclo de Krebs, así como el de
las oxidaciones de sustratos en las células
presenta a menudo una afección hepática
aguda o crónica
EJEMPLO:
Cirrosis ( caracterizada por graves
trastornos neurológicos relacionados con la
absorción, a nivel del intestino, de diversas
sustancias tóxicas) que, al no metabolizarse
por el hígado enfermo, se acumulan en el
cerebro.
¡GRACIAS!