Asignatura: Bioquímica BIOG1024

Paralelo Docente
Paralelo 1 Dra. Ana Tirapé Bajaña
atirape@espol.edu.ec

Paralelo 2 Dra. Nardy Diez García

ndiez@espol.edu.ec

Paralelo 3 Dr. Pablo Chong Aguirre

pachong@espol.edu.ec
Unidad 5: Metabolismo de compuestos nitrogenados
Recordar:

Digestión y absorción de proteínas

A diferencia de los hidratos de

carbono y lípidos una parte
significativa de la digestión de
proteínas tiene lugar en el
estómago.
 Esquema general del
metabolismo de los
compuestos nitrogenados.

Principales rutas del metabolismo

de los aminoácidos:

Anabolismo:
➢ Biosintesis de aminoácidos
➢ Biosintesis de nucleóticos

Catabolismo:
➢ Digestión de proteínas exógenas
➢ Biosíntesis de nucleótidos
5.3. Síntesis de aminoácidos
 5.3. Síntesis de aminoácidos

Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos.

Los 20 aminoácidos
Alanina convergen a sólo 7
Cisteína metabolitos distintos:
Serina
Triptófano 1. Piruvato
Fenilalanina
Tirosina
2. Oxalacetato
Isoleucina 3. Fumarato
4. Succinato
Pueden ser
degradados de 5. Alpha-Ceto-glutarato
En azul los cetogénicos, en
rosa los gluconeogénicos. ambas formas 6. Acetil-CoA
7. Acetoacetil-CoA
 5.3. Síntesis de aminoácidos

BIOSINTESIS DE LOS
AMINOÁCIDOS

Nitrógeno Atmosférico N2 Aire Superar la fijación de los Átomos de N2

(80%) En estructuras orgánicas

Dificultad El N2 no puede ser usado por la mayoría

de los organismos

Solución: Bacterias Cianobacterias: Marinas

nitrificantes Rhizobium: Simbiontes
Proceso de nitrificación Azotobacter: utilizan nitritos y nitratos
del suelo
5.3. Síntesis de aminoácidos
 5.3. Síntesis de aminoácidos

El glutamato se sintetiza a partir de su precursor alfa-cetoácido

con la enzima glutamato deshidrogenasa.
 5.3. Síntesis de aminoácidos

El aspartato se sintetiza por transaminación del oxalaceto.

oxalacetato + glutamato aspartato + alfa-cetoglutarato

También se sintetiza de la asparagina por acción de la

asparaginasa
La asparagina sintetasa y la glutamina sintetasa catalizan la
producción de asparagina y glutamina a partir de los
respectivos aminoácidos
 5.3. Síntesis de aminoácidos

La alanina se sintetiza por transaminación con la enzima

alanina transaminasa

glutamato + piruvato -cetoglutarato + alanina

La concentración de alanina en la circulación es alta, más

baja solo que la de glutamina.
 5.3. Síntesis de aminoácidos

CICLO DE LA GLUCOSA – ALANINA

La alanina transaminasa participa en el transporte de
esqueletos carbonados y nitrógeno del músculo al hígado.
alanina + cetoglutarato piruvato + glutamato

Músculo esquelético: el piruvato de la glucólisis se

transforma en alanina a expensas de glutamato.
Hígado: se regenera el piruvato para la gluconeogénesis y el
amonio del glutamato puede ir al ciclo de la urea.
La prolina se sintetiza a partir de glutamato por la reacciones
reversas de su catabolismo
 5.3. Síntesis de aminoácidos

La prolina también se
sintetiza a partir de
arginina de la dieta.
Primero, la arginina
se transforma en
ornitina vía arginasa.

La enzima puede operar en dirección opuesta para sintetizar

ornitina y arginina a partir de ésta.
La serina se sintetiza a partir
del 3-fosfoglicerato.

Se oxida la función
alcohólica para formar un
alfa-cetoácido que se
transamina y desfosforila
La glicina se sintetiza a partir de serina. La
enzima utiliza tetrahidrofolato y piridoxal fosfato.
En el hígado de vertebrados, la glicina también puede sintetizarse a partir
de dióxido de carbono y amonio con la glicina sintasa
 5.3. Síntesis de aminoácidos

La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina

 5.3. Síntesis de aminoácidos

Las deficiencias genéticas en la fenilalanina

hidroxilasa llevan a la fenilcetonuria
• Retardo mental
• La acumulación de fenilalanina depleta de -cetoglutarato por
transaminación
• La depleción de -cetoglutarato compromete el ciclo de Krebs y el
metabolismo aeróbico del cerebro
• Se encuentra fenilpiruvato, fenilacetato y fenillactato en la orina
• Se debe suplementar la dieta con tirosina y restringir la fenilalanina
5.3. Síntesis de
aminoácidos
5.3. Síntesis de aminoácidos
 Metabolismo de las porfirinas: síntesis del grupo Hemo

(Pirrol)

5.4. Síntesis de
aminas de
interés
biológico
5.4. Síntesis de aminas de interés biológico

A partir de la fenilalanina se
obtienen compuestos de
mucho interés biológico. A
partir de la PHE y la TYR se
forma la DOPA (dihidroxi-
(ácido gamma-aminobutírico)
fenilalanina), que por
descarboxilación produce la
familia de las catecolaminas:
dopamina, noradrenalina y
adrenalina. En la biosíntesis de
estas hormonas actua la SAM:
S-adenosilmetionina, que es
una coenzima dadora de
grupos metilo
5.5 Degradación de Proteínas

La digestión de las proteínas comienza en el estómago, donde el

pepsinógeno se convierte en pepsina.
La llegada del bolo alimenticio al intestino dispara la liberación de las
hormonas colecistoquinina y secretina, las cuales promueven la secreción
de las proenzimas pancreáticas.
La enteropeptidasa activa el tripsinógeno y la tripsina activa el resto de
las proteasas.
Los péptidos y los aminoácidos son transportados a través de los
enterecitos a la circulación portal, por transporte activo, difusión o
difusión facilitada.
5.5 Degradación de Proteínas

Digestión de las proteínas: enzimas

implicadas y lugar de actuación. Exógenas Ingeridas en la dieta : digestión de
proteínas

Proteínas internas: Recambio proteico,

Endógenas se generan nuevas proteínas y se
eliminan aa dañados

La digestión de las proteínas:

Inicia: en el estomago
Continua: a nivel intestinal
Termina: dentro de los enterocitos
5.5 Degradación de
proteínas
Lisosomas: orgánulo celular En el citoplasma: Proteosama: complejo
Endógenas: especializado en la degradación multienzimático en forma de barril
Recambio Proteico: de moléculas.

Condiciones: pH 5,5
Presencia de Proteasas e
hidrolasas: Captesinas Condiciones: pH neutro A partir de proteasas
dependiente de Ca2+: Calpaína
Autofágicas: Proteínas intracelulares
Heterofágicas: Proteínas extracelulares
 5.5 Degradación de proteínas Endógenas.

Recambio Proteico:
El proteasoma es un complejo multiproteico
grande y muy conservado cuya función principal
es la degradación enzimática de proteínas.

Vista superior del anterior

proteosoma, que ilustra la
simetría heptagonal de los
anillos.

http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/HMS/proteasoma.htm
 5.5 Degradación de proteínas Endógenas

El nitrógeno NO tiene fuentes de almacenamiento especiales en el

organismo.

En los adultos sanos la degradación y la síntesis de proteínas son equivalentes y

se mantiene el balance nitrogenado, donde el nitrógeno que ingresa y el que se
excreta son similares.

Niños en crecimiento, adultos en recuperación de enfermedades o embarazadas

tienen balance de nitrógeno positivo porque hay síntesis neta de proteína.

Cuando se excreta más nitrógeno del que se incorpora, estamos en balance de

nitrógeno negativo. Esto ocurre cuando hay defecto de algún aminoácido esencial o
en el ayuno.