Metabolismo de Nitrogeno

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE NUEVO LEÓN
FACULTAD DE SALUD PÚBLICA Y NUTRICIÓN
metabolismo
de nitrogeno
NOMBRES:
Martinez Montoya Angelica Briseidy 2003502
Beltran Medina Nataly Azeneth 2086927
Tema 1
BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
GENERALIDADES DEL
METABOLISMO DE LOS
AMINOÁCIDOS
REACCIONES DE LOS
GRUPOS AMINO
BIOSÍNTESIS DE LOS
AMINOÁCIDOS
nos ayuda a la sintesis de las proteinas
fuente de energia
fuente principal de los atomos de nitrogeno
que se requieren en diversas vias sinteticas
precursores de diversas vias de reacciones
los aminoacidos No nitrogenados,

se denominan esqueletos
carbonados
GENERALIDADES DEL METABOLISMO DE LOS
AMINOÁCIDOS
Equilibrio nitrogenado
Cuando la ingestión de nitrógeno (principalmente aminoácidos) es
igual a la pérdida del mismo
Sucede en adultos sanos
Balance positivo de nitrógeno

La ingestión de nitrógeno es mayor que la pérdida.
Se retiene el exceso de nitrógeno porque la cantidad de proteínas
hísticas que se sintetizan supera la cantidad que se degrada
Común en niños de etapa de crecimiento, mujeres embarazadas y
pacientes en recuperación
Balance negativo de nitrógeno

Sucede cuando una persona no puede sustituir las pérdidas de
nitrógeno con las fuentes alimentaria
TRANSMINACION:
esta reaccion es catalizada por la aminotransferasas o
transaminasas
Se encuentran en el citoplasma y las mitocondrias
requieren la coenzima piridoxal-5′-fosfato (PLP), que procede
de la piridoxina (vitamina B6)
tienen dos tipos de especificidad:

1) el tipo de aminoácido que dona el grupo amino
2) el cetoácido que acepta el grupo amino.
Glutamato
TRANSMINACION:
esta reaccion es catalizada por la aminotransferasas o
transaminasas
Se encuentran en el citoplasma y las mitocondrias
requieren la coenzima piridoxal-5′-fosfato (PLP), que procede
de la piridoxina (vitamina B6)
tienen dos tipos de especificidad:

1) el tipo de aminoácido que dona el grupo amino
2) el cetoácido que acepta el grupo amino.
Glutamato
INCORPORACIÓN DIRECTA DE IONES AMONIO EN MOLÉCULAS
ORGÁNICAS :
Existen dos medios principales mediante los cuales los iones amonio se
incorporan
(1) la aminación reductora de cetoácidos y
(2) la formación de las amidas del ácido aspártico y del ácido glutámico
glutamato deshidrogenasa, cataliza la aminación directa del α-cetoglutarato:

ORGÁNICAS :
parece ser catabólica, por producir NH+4 en la preparación para la
eliminación de nitrógeno
Cuando hay un exceso de amoniaco, la reacción es impulsada hacia la

síntesis de glutamato.
la reacción es reversible.
ORGÁNICAS :
Los iones amonio se incorporan también en metabolitos celulares
mediante la formación de glutamina, la amida del glutamato:
La glutamina sintasa, es sensible a los efectos tóxicos del NH+4.
convirtiendola en glutamato en glutamina

Tema 2
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
REACCIONES BIOSINTÉTICAS
QUE INVOLUCRAN
AMINOÁCIDOS
REACCIONES BIOSINTÉTICAS QUE INVOLUCRAN AMINOÁCIDOS
Cuando las moléculas de aminoácidos han entrado en las células, sus
grupos amino pueden utilizarse para numerosas reacciones de síntesis
Reacción de transaminación
Dominan el metabolismo de aminoácido
Catalizadas por un grupo de enzimas
aminotransferasas/transaminasas
Los grupo a amino se transfieren de un a aminoácido a un a
cetoácido
Las reacciones son reversibles
Tienen funciones en la síntesis y degradación de aminoáidos
Representan un mecanismo importante para sastifacer las
necesidades energéticas de las células
Requieren la enzima piridoxal-5´-fosfato (PLP) = predomina de la vit.
B6 (piridoxina)
MECANISMO DE
TRANSAMINACIÓN
Enzima piridoxal-5´-fosfato (PLP):
Necesariaa en muchas otras reacciones de aminoácidos
Se une al activo de la enzima como una base de Schiff (R′—CH=N—R, una
aldimina) que se forma por la condensación del grupo aldehído del PLP y
el grupo amino de un residuo de lisina.
Sustratos de aminoácidos se unen al PLP por el grupo

amino en una reacción de intercambio de imina. Luego
uno de los tres enlaces del sustrato se rompe de forma
selectiva en los sitios activos de cada tipo de enzima
dependiente de PLP
Cuando un aminoácido se une con la piridoxina en el sitio activo de

una enzima dependiente de PLP, se rompe uno de tres enlaces.
Esta selectividad depende de la presencia o ausencia de un

catalizador alcalino cercano y de la orientación del aminoácido en
el sitio
activo.
Enlace 1 roto:
Ocurre la desprotonación inicial, se produce la descarboxilación
Enlace 2 roto / transaminación:

Pérdida inicial de protón del carbono del grupo donador amino
Ejemplo de reación de doble desplazamiento o reacción de
"ping-pong" (debido a que el primer sustrato debe abandonar
el sitio activo antes de que el segundo pueda entrar)
Enlace 3 roto o racemización o eliminación

REACCIONES BIOSINTÉTICAS QUE INVOLUCRAN
AMINOÁCIDOS
ENZIMAS AMINOTRANSFERASAS
Células eucariotas tienen una amplia variedad de aminotransferasas. Se
encuentran en el citoplasma y las mitocondrias
Especificidad:
1. El tipo de aminoácido que dona el grupo a amino
2. El cetoácido que acepta el grupo a amino.
La mayoría de ellas utiliza el glutamato como donador del grupo amino
Par a-cetoglutarato/glutamato
Cuando el a-cetoglutarato acepta un grupo amino = glutamato.
Función en el metabolismo de los aminoácidos y en metabolismo general
AMINOÁCIDOS
Par oxoloacetaato/aspartato
Participa en la eliminación nitrógeno en el ciclo de la urea
Par piruvato/alanina
Función más importante es en el ciclo de la alanina
Formas de incorpar indirectamente los iones de amonio a moléculas orgánicas

1. Aminación reductora de a cetoácidos
2. Formación de las amidas del ácido aspártico y del áacido glutámico consiguiente transferencia
del nitrógeno amida para formar otros aminoácidos
AMINOÁCIDOS
Los iones amonio se incorporan también en
metabolitos celulares mediante la formación
de glutamina, la amida del glutamato:
Las reacciones de transaminación los grupo amino se transfieren de

un esqueleto de carbono a otro
En la aminación redductora, los aminoácidos se sintetizan por la
incorporación de NH4 libre o del nitrogóneno amida de la glutamina o
de la asparagina a los a cetoácidos
Los iones amonio se incorporan también a metabolitos celulares por la
aminación del glutamato para formar glutamina
El cerebro, una fuente abundante de la enzima AMINOÁCIDOS
glutamina sintasa, es en especial
sensible a los efectos tóxicos del NH4+.
Las células cerebrales convierten el NH4+ y el

glutamato en glutamina, una molécula neutra
no tóxica.
Luego, la glutamina se transporta al hígado,

donde se libera el nitrógeno amida en forma
de NH4+.
Después se desecha el ion amonio mediante
su incorporación a la urea, el principal
producto de desecho de los mamíferos.
El esqueleto carbonado de cada aminoácido procede de

inter�mediarios metabólicos de fácil disposición
En los animales todas las moléculas de NAA proceden del
glicerato-3-fosfato, del piruvato, del -cetoglutarato o del
oxaloacetato. La tirosina, que se sintetiza a partir del
aminoácido esencial fenilalanina, es una excepción a esta
regla.
BIOSÍNTESIS
DE LOS
AMINOAĆIDOS
FAMILIAS DE AMINOÁCIDOS:
Familia del glutamato

El a-cetoglutarato puede convertirse
en el gluamato mediante reacciones de
aminación reductora y de
transaminación con la participación de
varios aminoácidos.
La transaminación tiene una función
esencial en la síntesis de la mayoria de
las moléculas de glutamato

Glutamina:
Catalizada por la glutamina sintasa
Ocurre en hígado, cerebro, riñones, músculos y intestinos
Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) son una
fuente importante de grupos amino en la síntesis de
O
glutamina
Son donador del grupo amino en numerosas reaciones de
biosíntesis (síntesis de purínas, de pirimidinas y
aminoazúcares)
Forma segura de almacenamiento y de transporte del NH
Metabolito importante en los seres vivos
En los riñones y intestino delgaso es la fuente principal e
energía importante
En el intestino delgado el 55% del carbono de la
glutamina se oxida a CO2

Prolina:
Intermediario y-glutamilfosfato se reduce a
glutamato-y-semialdehído
La interconversación de las moléculas 5-carboxilato
reductosay pirrolina-5-carboxilato actuan como
O
mecanismo de lanzadera para transferir
equivalentes reductores procedentes de la vía de
las pentosas fosfato al interior de las mitocondrias
También se puede sintetizar a partir de la ornitina
(intermediario del ciclo de la urea)

Arginina:
Comienza con la acetilación del grupo a-mino dedl
glutamato
Las reacciones siguientes en las que la ornitina se
convierte en arginina son parte del ciclo de la urea
O
Ocurren fosforilización, reducción, una
transaminación y una desacetilación (eliminación de
un grupo acetilo)
En niños es un aminoácido esencial debido a el ciclo
de la urea no es totalmente funcional
BIOSÍNTESIS DE PROLINA Y
DE ARGININA A PARTIR DE
GLUTAMATO
Familia de la serina
Obtienen sus esqueletos carbonados a partir del
intermediario glucolítico glicerato-3-fosfato
Precursora de la etanolamina y de la esfingosina
Se sintetiza en una vía directa a partir de glicerato-
3-fosfato que implica deshidrogenación,
transaminación e hidrólisis por medio de una
fosfatasa
La concentración celular de serina controla la vía
mediante inhibición por
retroalimentación de la fosfoglicerato
deshidrogenasa y de la fosfoserina fosfatasa
(enzima cataliza el único paso irreversible de la vía)
Glicina:
La serina + glicina = contribuyen al conjunto de vías de
biosíntesis = metabolismo de un carbono
Solo es una reacción compleja que cataliza la serina
hidroximeti transferasa (enzima que requuiere fosfato
O
de piridoxal)
En la reacción hay unarotura aldólica, donde la serina se
une al fosfato de piridoxal = glicina + grupo
formaldehído
Se puede obtener de la colina si hay exceso. Consta de
2 deshidrogenaciones y un conjunto de desmetilaciones
BIOSÍNTESIS DE
SERINA Y DE GLICINA
Cisteína:
Tiene una participación importante en el matabolismo
del azufre
En los animales el grupo sulfhidrilo se transfIere desde
O
la metionina mediante la molécula intermediaria
homocisteína. Ambas enzimas implicadas en la
conversión de la serina en cisteína (la cistationina -
sintasa, o CBS, y la -cistationina, o CSE) requieren
fosfato de piridoxal.
BIOSÍNTESIS DE
CISTEÍNA
Familia del aspartato:

Se forma a apartir del oxoloacetato en una reacción de
transaminación
La asparto transaminasa (AST) se encuentra en la
mayoría de las células, haciendo que el flujo de carbono
y de nitrógeno dentro de las células sea significativa
Es un precursor importante en la síntesis de nucleótidos
Familia del aspartato

Asparagina:
NO se forma directamente del aspartato y de NH4
Se forma del grupo amida dela glutamina se transporta
O
mediante transferencia del grupo amida durante una
reacción que requiere ATP catalizada por la aspargina
sintasa
Familia del piruvato:

Alanina
Se sintetiza a partir del piruvato a partir de un paso
La enzima que cataliza la reacción es la
aminotransferasa de alanina. Tiene formas
O
citoplásmaticas y mitocondrial (aunque en su mayoría
es en el citoplasma)
El ciclo de alanina contribuye al mantenimiento de la
glucosa sanguínea
Los BCCA son la fuente principal de muchos de los
grupos amino que transfieren desde el glutamato en
el ciclo alanina
Familia aromática:
El anillo bencénico de los
aminoácidos arommáticos se forma
por la vía del shikimato
Los anillos bencénico proceden de
la eritrosa-4-fosfato y el
fosfoenolpiruvato, que juntas se
condensan para convertirse en
clorismato
Familia aromática:
Tirosina:
Se considera NO escencial en mamíferos ya que se
sintetiza a partir de la feinlalanina en una reacción de
hidroxilación
La enzima que participa es la fenilalanina-4-
monooxogenasa y requiere de la coenzima
tetrahidrobiopterina (molécula semejante al ácido
fólico que procede del GTP)
O
Familia aromática:
Fenilalanina o tirosina:
Se requiere para la síntesis de catecolaminas: dopamina,
epinefrina y norepinefrina
Triptófano:
Precursor de la síntesis de NAD, NADP y del
neurotransmisor serotonina
Familia histidina:
Histidina:
NO es esencial en humanos adultos sanos
Los niños deben obtenerla en alimentación
Contribuye a la estructura y con la función proteínicas
(por ej. los residuos de la histina se unen a grupos
protésicos hem de la hemoglobina)
Actúa como ácido general durante reacciones enzimáticas
Su biosíntesis es la más inusual
Se sintetiza a apartir de la fosforribosilpirofosfato (PRPP),
ATP y glutamina
Se produce a apartir de imidazol glicerol fosfato en una
serie de reacciones que incluyen una deshidratación, una
transaminación, una fosforólisis y una oxidación
BIOSÍNTESIS
DE
HISTIDINA
REACCIONES BIOSINTÉTICAS
QUE INVOLUCRAN AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son precursores de muchas moléculas

nitrogenadas de importancia fisiológica
Son estructuras fundamenetales de los polipéptidos

AMINOÁCIDOS
METABOLISMO DE UN CARBONO
Es el conjunto de reacciones en las que átomos
de carbono individuales se transfieren de una
molécula a otra
Átomos de carbono tienen varios estados de

oxidación. Aquellos de interés biológico se
encuentran en el metanol (+1), en el
formaldehído (+2) y en el formato (+3).
El ácido fólico y la S-adenosilmetionina son los

transportadores más importantes de grupos de
un carbono en las vías biosintéticas
ÁCIDO FÓLICO
También conocido como folato o folacina, es una
vitamina B
Se encuentra en frijoles, guisantes, brócoli,

betabeles, espinaca y
semillas de girasol.
La estructura del ácido fólico consta de un núcleo

de pteridina y de ácido para-aminobenzoico,
ligados a uno o varios residuos de ácido glutámico
Una vez absorbido por el cuerpo, el ácido fólico se

convierte por la dihidrofolato reductasa en la
forma biológicamente activa, el ácido
tetrahidrofólico (THF)
ÁCIDO FÓLICO
Unidades carbono que transporta el THF

(es decir, grupos metilo, meti�leno,
metenilo y formilo) están unidas al N5 y/o
al N10 del anillo de para-aminobenzoato
Un número sustancial de unidades de un

carbono entran en el acervo de THF como
N5,N10-metileno THF, producido durante
la conversión de la serina en glicina y la
rotura de la glicina (que cataliza la glicina
sintasa)
ÁCIDO FÓLICO
La metilcobalamina, una forma

coenzimática de la vitamina B12, es
necesaria para la conversión dependiente
de N5-metil-THF de la homocisteína en
metionina
Las coenzimas de THF tienen una función

esencial en el metabolismo de un
carbono. Las interconversiones de las
coenzimas son reversibles excepto la
conversión de N5,N10-metileno THF en
N5-metil THF.
ÁCIDO FÓLICO
La vitamina B12 (cobalamina) es una molécula compleja que

contiene cobalto y que sólo la sintetizan microorganismos
Durante la purificación de la cobalamina, un grupo cianuro se

une al cobalto.) Otra forma coenzimática de la vitamina B12, la
5′-desoxiadenosilcobalamina, es necesaria para la
isomerización de la metil-malonil-CoA en succinil-CoA, la cual
es catalizada por la metilmalonil-CoA mutas
Los animales obtienen la cobalamina de la flora intestinal y de

alimentos procedentes de otros animales (p. ej., el hígado, los
huevos, el camarón, el pollo y el cerdo)
La deficiencia de vitamimna B12 produce anemia perniciosa

S-ADENOSILMETIONINA
S-ADENOSILMETIONINA (SAM) principal donador de grupos metilo en el metabolismo de un
carbono
Formada a partir de metionina y ATP
SMA contiene un grupo metil tioéter “activado”, que puede transferirse a diversas moléculas
aceptora
La S-adenosilhomocisteína (SAH) es un producto de estas reacciones.
La pérdida de energía libre que acompa�ña a la formación de S-adenosilhomocisteína hace

irreversible la transferencia de metilo
S-ADENOSILMETIONINA
SAM actúa como un donador de metilos en por lo menos 115 reacciones de
transmetilación, algunas de las cuales ocurren en la síntesis de fosfolípidos, de
varios neurotransmisores y del glutatión
La S-adenosilmetionina también participa en la síntesis de las poliaminas mediante
la donación de un grupo aminopropilo.
Las poliaminas son moléculas policatiónicas que se unen al DNA cuando se
comprime en los cromosomas.
S-ADENOSILMETIONINA
Importancia de la S-adenosilmetionina en el
metabolismo queda refl ejada en los diversos
mecanismos que proporcionan la síntesis de
cantidades sufi cientes de su precursor, la
metionina
La homocisteína puede también metilarse en

una reacción que utiliza N5-metil THF. Esta
última reacción es un puente entre las vías del
THF y de la S-adenosilmetionina
El tetrahidrofolato, la forma
biológicamente activa del ácido
Las vías del THF y de la SAM se intersecan en la fólico, y la S-adenosilmetionina son
transportadores importantes de
reacción, catalizada por la N5-metil THF átomos de un carbono en diversas
homocisteína metiltransferasa, en la que la reacciones de síntesis.
homocisteína se convierte en metionina.

GLUTATIÓN
El glutatión (GSH), el tiol intracelular más común, participa en
muchas actividades celulares.
Además de reducir los grupos sulfhidrilo (antioxidante endógena
que elimina radicales superóxido, radicales hidroxilo y aniones
peroxinitrito), el GSH protege a las células contra las toxinas y
promueve el transporte de algunos aminoácidos
El GSH se sintetiza en una vía formada por dos reacciones. En la
primera, la y-glutamilcisteína sintasa cataliza la condensación del
glutamato con la cisteína
La y-glutamilcisteína, el producto de esta reacción, se combina
a continuación con la glicina para formar GSH en una reacción
catalizada por la glutatión sintasa.
La GSH-S-transferasa
cataliza la
síntesis de un
derivado de GSH del
diclorobenceno
BIOSÍNTESIS
DE GLUTATIÓN
Y EL CICLO DE
Y-GLUTAMILO
NEUROTRANSMISORES
Son moléculas de señal liberadas por las neuronas, son excitadores o inhibidores
Más de 30 sustancias diferentes incluyendo varios aminoácidos, funcionan como
neurotransmisores.
NEUROTRANSMISORES EXCITADORES
Ejemplo el glutamato y acetilcolina
Abren los conductos de sodio y estimulan la despolarización de la membrana en otra célula
(otra neurona, una célula efectora o una célula muscular).
Si la segunda célula (postsináptica) es una neurona, la onda de despolarización (que se
denomina potencial de acción) desencadena la liberación de moléculas neurotransmisoras al
alcanzar el extremo del axón. (La mayoría de las moléculas de neurotransmisores se
almacenan en numerosas vesículas sinápticas encerradas por membranas.)
Cuando el potencial de acción alcanza la terminación nerviosa, las moléculas
neurotransmisoras se liberan en la sinapsis por medio de exocitosis.
Si la célula postsináptica es una célula muscular, la liberación suficiente de moléculas
neurotransmisoras excitadoras produce la contracción muscular
NEUROTRANSMISORES
NEUROTRANSMISORES INHIBIDORES
Ejemplo el glicina
Abren los conductos de cloruro y hacen más negativo el potencial de membrana de la célula
postsináptica, es decir, inhiben la formación de un potencial de acción.
AMINAS BIÓGENAS
Un porcentaje signifi cativo de las moléculas neurotransmisoras son aminoácidos o derivados
de aminoácido
Incluye al ácido -aminobutírico, a las catecolaminas, a la sero�tonina y a la histamina
NEUROTRANSMISORES
CATECOLAMINAS
Las catecolaminas (dopamina, norepinefrina y epinefrina) son derivados de la tirosina.
La dopamina (D) y la norepinefrina (NE) se utilizan en el cerebro como neurotransmisores

excitadores.
Fuera del sistema nervioso central, a la NE y a la epinefrina (E) las liberan en primera instancia la
médula suprarrenal y el sistema nervioso periférico.
La NE y la E suelen considerarse hormonas porque regulan diversos aspectos del metabolismo.
El primer paso de la síntesis de catecolaminas, que además es el que limita la velo�cidad, es la

hidroxilación de la tirosina para formar 3,4-dihidroxifenilalanina (DOPA)
NEUROTRANSMISORES
CATECOLAMINAS
La tirosina hidroxilasa, la enzima mitocondrial que cataliza
la reacción, requiere un cofactor conocido como
tetrahidrobiopterina (BH4).
La BH es una molécula análoga al ácido fólico, es un

cofactor esencial en la hidroxilación de los aminoácidos
aromáticos que se regenera a partir de su metabolito
oxidado, BH2, por reducción con NADPH
La dopamina, la norepinefrina y la epinefrina actúan

como neurotrans�misores, como hormonas o ambas
(PNMT = feniletanolamina-N-metil�transferasa).
Tema 3 NUCLEÓTIDOS
BIOSÍNTESIS
DE PURINA
NUCLEÓTIDOS
Son complejas moléculas nitrogenadas
necesarias para el crecimiento y para la
diferenciación celulares.
Estructuras fundamentales de los ácidos
nucleicos, desempeñan funciones
esenciales en las transformaciones
energéticas y regulan muchas vías
metabólicas.
Cada nucleótido está formado por tres
partes: una base nitrogenada, un azúcar
pentosa y uno o varios grupos fosfato. Las
bases nitrogenadas derivan de la purina o
de la pirimidina, que son compuestos
heterocíclicos aromáticos planos.
NUCLEÓTIDOS
Entre las purinas naturales Las pirimidinas comunes son:

comunes se encuentran: Timina
Adenina Citosina
Guanina Uracilo
Xantina
Hipoxantina
NUCLEÓTIDOS
Las bases puricas y pirimidicas tienen formas tautomeras, es decir, cambios

de las posiciones de un atomo de hidrogeno y un doble enlace en una
secuencia de 3 atomos que son heteroátomos.
Esta propiedad es importante

porque la localización precisa de
los atomos de hidrogeno afecta
las interacciones de las bases en
las moleculas.
NUCLEÓTIDOS
La adenina y la citosina
tienen formas amino e imino,
siendo amino una forma mas
estables.
NUCLEÓTIDOS
Mientras que:
Guanina
Timina
Uracilo
Tienen formas ceto
(lectama) y enol (lactima),
siendo la enol una de las
mas estables.
NUCLEÓTIDOS
Cuando una base púrica o pirimídica está ligada por un enlace B-N-glucosídico al
C-1 de un azúcar pentosa, la molécula se denomina nucleósido y contiene uno de
los dos tipos de azúcar: ribosa o desoxirribosa.
NUCLEÓTIDOS
Por otro lado, los nucleósidos que contienen

ribosa con adenina, guanina, citosina y uracilo
se denominan, respectivamente, adenosina,
guanosina, citidina y uridina. Cuando el azúcar
componente es la desoxirribosa
NUCLEÓTIDOS
El giro alrededor de los enlaces
N-glucosídicos crea 2 Purinas
(Adenina)
conformaciones: sin y anti
Los nucleósidos de purina se

encuentra en forma sin y anti Es como ponerlos
en un espejo
Los nucleósidos de pirimidina
predomina anti debido a la
obstrucción estética entre el Pirimidinas
ázucar pentosa y el oxígeno (Timina)
carbonilo del C-2
NUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos son
nucleósidos en los que se
encuentran uno o varios
grupos fosfato unidos al
azúcar.
Ribonucleótidos
comunes
NUCLEÓTIDOS (CARACTERÍSTICAS)
Debido a su naturaleza ácida, los
nucleótidos también pueden nombrarse
Si un grupo fosfato está unido al
como ácidos:
carbono 5′ del azúcar, la
Por ejemplo, el AMP se denomina
molécula se denomina ácido adenílico o adenilato.
nucleótido monofosfatado.
Los nucleósidos difosfatados y
Los nucleótidos difosfatados y trifosfatados forman complejos con el
trifosfatados contienen dos y Mg2+.
tres grupos fosfato,
respectivamente (los hacen muy En los nucleósidos trifosfatados puede
ácidos). formar complejos a,B y B,y.
BIOSÍNTESIS DE NUCLEÓTIDOS DE
PURINA
La síntesis de novo de los nucleótidos de purina comienza con la formación del
5-fosfo-a-D-ribosil-1-pirofosfato, catalizada por la ribosa-5-fosfato pirofosfocinasa
(sintetasa de PRPP)
PURINA
ENLACE IMP
El IMP es el precursor de la AMP y

guanosina monofosfato (GMP) . En
la síntesis de novo, la enzima
inosina monofosfato
deshidrogenasa (IMPDH) cataliza
la conversión de IMP a xantosina
monofosfato (XMP) en una
reacción que utiliza nicotinamida
adenina dinucleótido (NAD+ )
como cofactor.
PURINA
La vía por la que el PRPP se convierte en monofosfato de

inosina (inosinato).
La conversión de inosina-5-monofosfato (IMP, inosine-5-

monophosphate) en monofosfato de adenosina (AMP o
adenilato) o en monofosfato de guanosina (GMP o guanilato)
requiere dos reacciones
PURINA
El AMP se diferencia del IMP por el grupo amino sustiuye un oxígeno ceto en la
o o
posición 6 de la base púrica
AMP Monofosfato de adenosina IMP

Inosina-5-monofosfato
BIOSÍNTESIS DE
NUCLEÓTIDOS DE
o
PURINA
o
Para la síntesis de AMP ocupa GTP
Para la síntesis de GMP ocupa ATP
BIOSÍNTESIS DE NUCLEÓTIDOS DE PURINA
En la vía de salvamento de La hipoxantina guanina
purinas, las bases púricas se fosforribosiltransferasa (HGPRT)
reconvierten en nucleótidos. cataliza la síntesis de nucleótidos
utilizando PRPP e hipoxantina o guanina.
Muchas células poseen

mecanismos para recuperar
La hidrólisis del pirofosfato hace estás
las bases púricas.
reacciones irreversibles.
La deficiencia de HGPRT causa
Características:
síndrome de Lesch-Nyhan, una
Produccion excesiva de ácido úrico
enfermedad ligada al cromosoma X que
(producto de la degradación de los
ocurre principalmente en varones.
nucleótidos de purina).
Síntomas neurológicos
(automutilación, movimientos
involuntarios y retraso mental).
El ácido úrico puede actuar como

prooxidante si está en
concentraciones elevadas.
El estrés oxidativo contribuye a los
síntomas de este síndrome.
La adenina fosforribosiltransferasa (ARPT) cataliza la transferencia de adenina al PRPP,

formando así AMP:
Los síntomas graves de la deficiencia hereditaria de HGPRT( Hipoxantina Guanina Fosforribosil

Transferasa) indican que la vía de salvamento de las purinas es de importancia vital.
Además, las investigaciones de los inhibidores de la síntesis de los nucleótidos de purina para el
tratamiento del cáncer indican que ambas vías deben inhibirse para suprimir de forma significativa el
crecimiento tumoral.
REGULACIÓN DE LA BIOSINTESIS DE LOS NUCLEOTIDOS DE PURINA.
La vía es controlada por la

disponibilidad de fosforribosil
pirofosfato.
Varios productos de la via inhiben la

ribosa-5-fosfato pirofosfocinasa y la
glutamina-PRPP amidotransferasa
(Enzima limitante de la velocidad de
la sintesis de inosina monofosfato o
ácido inosínico).
En el punto de ramificación de la
inosina monofosfato, el AMP y el
GMP regulan su propia síntesis
inhibiendo por retroalimentación:
Adenilosuccinato sintasa.
IMP deshidrogenasa.
La hidrolisis de GTP impulsa la

síntesis de adenilosuccinato,
mientras que el ATP impulsa la
síntesis ded xantosina
monofosfato.
Esta disposición mutua facilita el mantener nucleotidos de adenina y

de guanina suficientes para el cuerpo.
Tema 4
BIOSÍNTESIS DEL NUCLEÓTIDO
PIRIMIDINA
BIOSÍNTESIS DEL NUCLEÓTIDO PIRIMIDINA
Ocurre en el citoplasma, donde primero se ensambla

el anillo de pirimidina y luego se une con fosfato de
ribosa.
La síntesis comienza con la formación de carbamoil

fosfato en una reacción que requiere ATP catalizada
por la enzima citoplásmica carbamoilfosfato sintetasa
II
Los átomos de carbono y
de nitrógeno del anillo de
pirimidina proceden del
bicarbonato, del aspartato
y de la glutamina.
Una molécula de ATP
proporciona un grupo fosfato,
mientras que la hidrólisis de
otro ATP impulsa la reacción.
La aspartato
transcarbamoilasa (ATC-asa)
cataliza la reacción del
carbamoil fosfato con
aspartato para formar
carbamoil aspartato.
El cierre del anillo de
pirimidina lo cataliza luego la
dihidroorotasa.
El producto, el dihidroorotato,
se oxida posteriormente para
formar orotato.
La dihidroorotato
deshidrogenasa, la enzima que
cataliza esta reacción, es una
flavoproteína asociada con la
membrana mitocondrial
interna.
Una vez sintetizado en la superficie
citoplásmica de la membrana
mitocondrial interna, el orotato se
convierte (por la
orotatopirofosforribosiltransferasa)
en orotidina-5′-fosfato (OMP), el
primer nucleótido de la vía, al
reaccionar con el PRPP.
La uridina-5′-fosfato (UMP) se
produce cuando el OMP se
descarboxila en una reacción que
cataliza la OMP descarboxilasa.
Ambas actividades,
orotatopirofosforribosiltransferasa y
OMP descarboxilasa, ocurren en una
proteína que se denomina UMP
sintasa.
La UMP es un precursor de los otros
nucleótidos de pirimidina. Dos
reacciones secuenciales de
fosforilación forman UTP, el cual
acepta un nitrógeno amida de la
glutamina para formar CTP.
En la aciduria orótica, una rara enfermedad
genética, existe excreción urinaria excesiva
de ácido orótico por defecto de la UMP
sintasa.
Los síntomas incluyen anemia y retraso en
el crecimiento.
El proceso patológico se revierte con una
combinación de nucleótidos de pirimidina,
que inhiben la síntesis de orotato y aportan
los elementos para la síntesis de ácidos
nucleicos.
BIOSÍNTESIS DE DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
Todos los nucleótidos presentados hasta ahora son
ribonucleótidos, moléculas que se utilizan en primera
instancia como estructuras esenciales del RNA, como
derivados nucleotídicos de moléculas como los
azúcares o como fuentes de energía.
Los nucleótidos que se requieren para la síntesis de

DNA, los 2′-desoxirribonucleótidos, se producen al
reducir ribonucleósidos difosfatados en una reacción
catalizada por la ribonucleótido reductasa
Los electrones que se
utilizan en la síntesis de
los 2′-
desoxirribonucleótidos
los dona, en última
instancia, el NADPH.
La tiorredoxina participa
en la transferencia de los
átomos de hidrógeno del
NADPH a la ribonucleótido
reductasa.
La regeneración de la
tiorredoxina reducida es
catalizada por la
tiorredoxina reductasa.
El átomo de H
extraído por el
radical tiilo es
devuelto a C3′ y la
tirosina transfiere un
átomo de H para
separar el radical
tiilo.
El dNDP producido
abandona el sitio
activo y la enzima
vuelve a su estado de
tiol libre reducido
mediante la
transferencia de
electrones desde el
NADPH mediada por
tiorredoxina
La regulación de la
ribonucleótido
reductasa es compleja.
La unión del dATP
(trifosfato de
desoxiadenosina) a un
sitio regulador en la
enzima disminuye la
actividad catalítica.
La unión de los
desoxirribonucleósios
trifosfatados a otros
sitios enzimáticos
altera la especificidad
del sustrato, de forma
que hay aumentos
diferenciales de la
concentración de cada
Este último proceso equilibra la producción de los 2′-
desoxirribonucleótidos que se requieren para los procesos uno de los
celulares, en especial para los de la síntesis de DNA. desoxirribonucleótidos.
El desoxiuridilato (dUMP) que produce la desfosforilación del dUDP, producto
de la ribonucleótido reductasa, no es un componente del DNA, pero sí lo es su
derivado metilado desoxitimidilato (dTMP).
La metilación del dUMP la cataliza la timidilato sintasa, que utiliza N5,N10-
metileno THF. Al transferirse el grupo metileno, se reduce a un grupo metilo,
mientras que la coenzima de folato se oxida para formar dihidrofolato.
El THF se regenera del dihidrofolato por medio de la dihidrofolato reductasa y
el NADPH. (Esta reacción es el sitio de acción de algunos fármacos
antineoplásicos, como el metotrexato.)
El desoxiuridilato también puede sintetizarse a partir de dCMP por medio de la
desoxicitidilato desaminasa.
Tema 5
SÍNTESIS DE HEM Y CATABOLISMO
DE HEM
SINTESIS DE HEM
El hem, una de las moléculas más complejas que sintetizan las

células de los mamíferos, posee un anillo de porfirina que contiene
hierro.
El hem es un componente estructural esencial de la hemoglobina, de la

mioglobina y de los citocromos. Aunque existe en casi todas las células
aerobias, la vía de biosíntesis del hem es en especial prominente en las
células del hígado y en los reticulocitos (las células nucleadas
precursoras de los eritrocitos en la médula ósea).
El hem y la clorofi la se sintetizan a partir de los componentes

relativamente sencillos glicina y succinil-CoA.
SINTESIS DE HEM
El proceso de síntesis del hemo tiene lugar en la mitocondria y el citosol.

En las mitocondrias, la succinil coenzima A (CoA) se combina con la glicina para formar ácido aminolevulínico.
Esta reacción es catalizada por la enzima ácido aminolevulínico sintasa. El ácido aminolevulínico sale al citosol, donde 2 moléculas de ácido
aminolevulínico se condensan para producir porfobilinógeno (PBG). Los pasos posteriores conducen a la formación de coproporfirinógeno III, que
se transporta de regreso a la mitocondria. La oxidasa facilita la conversión de coproporfirinógeno III en protoporfirinógeno IX, que luego se
convierte en protoporfirina IX. El hierro ferroso se inserta en la protoporfirina IX, formando hemo (catalizado por la enzima ferroquelatasa).
CATABOLISMO DE HEM
El hemo se descompone, dando

como resultado pigmentos biliares
como productos finales y la
bilirrubina se excreta a través de la
bilis. Los pasos del catabolismo
del hemo son: La degradación
comienza en los macrófagos del
bazo, que eliminan de la
circulación los eritrocitos
senescentes y dañados.
CATABOLISMO DE HEM
El sistema de hem oxigenasa es

inducible por sustrato.
La hemina se reduce a hem con
NADPH y, con la ayuda de más
NADPH, se añade oxígeno al
puente de α-metino entre los
pirroles I y II de la porfirina.
El hierro ferroso se oxida de nuevo
hacia la forma férrica.
Con la adición de oxígeno se
libera ion férrico, y se producen
monóxido de carbono, y una
cantidad equimolar de biliverdina
por la división del anillo tetrapirrol.
RECAMBIO PROTEÍNICO
SISTEMA PROTEASÓMICO DE UBICUITINA
SISTEMA AUTOFAGIA LISOSÓMICA
Proteína
Es la síntesis y degradación
continua de proteínas.
Da a los seres vivos:

Flexibilidad metabólica: se consigue
mediante cambios relativamente Degradación Síntesis de
rápidos de la concentración de de proteínas. proteínas.
hormonas pépticas, de moléculas
receptoras y de enzimas reguladoras
clave.
Protege a las células de la acumulación
de proteínas anómalas (aún así son
proclives a los errores).
Aminoácidos
Metabolismo
Ejemplos:
Las proteínas se diferencian de forma
significativa en sus velocidades de
recambio, las cuales se miden en
términos de vida media.
La vida media es el tiempo que se

requiere para que se degrade el 50%
de una cantidad específica de una
proteína.
La mayoría de las proteínas celulares

se degradan mediante dos sistemas
principales; el sistema proteasómico
de ubicuitina y el sistema de
autofagia lisosómica.
En este sistema la degradación
proteínica inicia con una modificación
covalente referida como 1. Residuos terminales N: las
ubicuitinación. proteínas con vida muy corta
tienen residuos voluminosos e
hidrófobos. Las proteínas más
El UPS degrada la mayoría de las
estables tienen aminoácidos
proteínas de corta duración.
azufrados, hidroxilados o
hidrófobos no voluminosos
Características estructurales que 2. Motivos peptídicos: las proteínas
las marcan para su destrucción: con determinadas secuencias
homólogas se degradan con
rapidez. La caja de destrucción de
ciclina, un conjunto de secuencias
homólogas de nueve residuos cerca
del extremo N de las ciclinas,
asegura la rápida ubicuitinación.
(UBICUITINACIÓN)
La ubicuitinación de la proteína A continuación, la ubicuitina se

comienza con la formación transfiere a E2 (enzima conjugadora
impulsada por la hidrólisis de de ubicuitina) mediante una
ATP de un enlace éster tiol entre reacción de transtiolación.
E1 (enzima activadora de
ubicuitina) y la ubicuitina.
(UBICUITINACIÓN)
E3 (ubicuitina ligasa) transfiere la La proteína unida con

ubicuitina de E2 a una cadena lateral múltiples ubicuitinas se
de la lisina en la proteína blanco y degrada en un proteasoma.
luego a las fracciones de ubicuitina ya
unidas con la proteína en cuestión.
La poliubicuitinación
continúa hasta que hay
cuatro a 50 ubicuitinas
unidas con los residuos de
lisina blanco.
SISTEMA DE AUTOFAGIA LISOSÓMICA
Funciones:
La autofagia (“comerse a sí
degradación de los componentes celulares
mismo”) es una vía de
desgastados o dañados.
degradación celular en la que
mecanismo de reciclaje que mantiene las
los componentes de la célula se
funciones vitales cuando las concentraciones
degradan por acción de enzimas
de nutrientes son bajas.
hidrolíticas dentro de los
regulación del desarrollo (remodelación
lisosomas.
celular) y en la destrucción de los
microorganismos invasores.
Formas de autofagia:
Autofagia mediada por chaperona

(CMA): es un proceso activado por
un receptor en el que las proteínas
específicas unidas con un complejo
chaperona se despliegan y luego se
trasladan a un lisosoma, donde se
degradan por efecto de las
proteasas lisosómicas.
Microautofagia: los lisosomas

engloban de manera directa
pequeñas cantidades de citoplasma
Macroautofagia: utiliza una vía
lisosómica para la degradación
de una gran parte de los
componentes citoplásmicos.
En la autofagia empieza a formarse una
memebrana de aislamiento que rodea y
secuestra componentes citoplasmáticos.
Al final, la membrana de aislamiento expansiva se

sella para formar el autofagosoma.
Cuando este se fusiona con un endosoma se forma

un anfisoma y el pH interior empieza a disminuir.
La fusión del anfisoma con un lisosoma da lugar al

autofagolisosoma.
Los productos se reciclan o

degradan para generar energía.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
DESAMINACIÓN SÍNTESIS DE UREA
CONTROL EL CICLO DE LA UREA
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
El catabolismo de los aminoácidos

comienza con la eliminación del grupo
amino. Los grupos amino pueden luego
eliminarse en la síntesis de la urea
Los esqueletos de carbono resultantes se

degradan para obtener uno de siete productos
metabólicos posibles: acetil-CoA, acetoacetil-
CoA, piruvato, cetoglutarato, succinil-CoA,
fumarato u oxaloacetato.
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
LOS AMINOÁCIDOS QUE SE .LOS ESQUELETOS
DEGRADAN PARA FORMAR CARBONADOS DE LOS
ACETIL-COA O AMINOÁCIDOS
ACETOACETIL-COA SE GLUCOGÉNICOS, QUE SE
DENOMINAN CETÓGENOS, DEGRADAN A PIRUVATO O A
PORQUE UN INTERMEDIARIO DEL
PUEDEN CONVERTIRSE EN CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO,
ÁCIDOS GRASOS O EN PUEDEN UTILIZARSE
CUERPOS CETÓNICOS. DESPUÉS EN LA
GLUCONEOGÉNESIS.
LA MAYORÍA DE LOS AMINOÁCIDOS SON GLUCOGÉNICOS. TRAS

CONSIDERAR LAS VÍAS DE DESAMINACIÓN Y LA SÍNTESIS DE UREA, SE
DESCRIBEN LAS VÍAS QUE DEGRADAN A LOS ESQUELETOS CARBONADOS.
DESAMINACIÓN
LA ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO A DE LOS AMINOÁCIDOS

INCLUYE DOS TIPOS DE REACCIONES QUÍMICAS: LA
TRANSAMINACIÓN Y LA DESAMINACIÓN OXIDATIVA.
COMO ESTAS REACCIONES SON REVERSIBLES, LOS GRUPOS

AMINO SE DESVÍAN CON FACILIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS
ABUNDANTES Y SE UTILIZAN PARA SINTETIZAR LOS QUE SON
ESCASOS. LOS GRUPOS AMINO QUEDAN DISPONIBLES PARA LA
SÍNTESIS DE UREA CUANDO HAY UN EXCESO DE AMINOÁCIDOS. LA
UREA SE SINTETIZA EN CANTIDADES ESPECIALMENTE ELEVADAS
CUANDO LA ALIMENTACIÓN TIENE ABUNDANTES PROTEÍNAS O
CUANDO HAY UNA DEGRADACIÓN MASIVA DE ÉSTAS, POR
EJEMPLO, DURANTE LA INANICIÓN.
SÍNTESIS DE UREA
LA UREA SE FORMA A
PARTIR DE AMONIACO,
CO2 Y ASPARTATO EN
UNA VÍA CÍCLICA QUE
SE DENOMINA CICLO DE
LA UREA.
EN LOS MÚSCULOS, LOS GRUPOS

AMINO QUE SOBRAN SE TRANSFI
EREN AL A-CETOGLUTARATO
PARA FORMAR GLUTAMATO:
SÍNTESIS DE UREA
LA SÍNTESIS DE UREA, QUE OCURRE EN LOS HEPATOCITOS, COMIENZA CON LA

FORMACIÓN DE FOSFATO DE CARBAMOIL EN LA MATRIZ MITOCONDRIAL. LOS SUSTRATOS
DE ESTA REACCIÓN CATALIZADA POR LA FOSFATO SINTETASA DE CARBAMOIL (CPSI),
SON NH4 + Y HCO3 −.
SÍNTESIS DE UREA
EN ESTA REACCIÓN, QUE ES CATALIZADA POR LA ARGININOSUCCINATO SINTASA, LA
CITRULINA SE ACTIVA AL REACCIONAR CON ATP PARA FORMAR UN INTERMEDIARIO
ARGININA-AMP Y PIROFOSFATO. EL NITRÓGENO DEL AMINO DE ASPARTATO ACTÚA
COMO NUCLEÓFI LO, DESPLAZA AL AMP PARA FORMAR ARGININOSUCCINATO.
LA REACCIÓN DE SUSTITUCIÓN DEL ACILO

SE IMPULSA POR LA DIVISIÓN DEL
PIROFOSFATO POR ACCIÓN DE LA
PIROFOSFATASA. A CONTINUACIÓN, LA
LIASA DE ARGININOSUCCINATO DIVIDE EL
ARGININOSUCCINATO PARA FORMAR
ARGININA (EL PRECURSOR INMEDIATO DE LA
UREA) Y FUMARATO
CONTROL DEL CICLO DE LA UREA
EXISTEN MECANISMOS REGULADORES A LARGO Y A CORTO PLAZOS. LAS
CONCENTRACIONES DE LAS CINCO ENZIMAS DEL CICLO DE LA UREA SE ALTERAN POR
VARIACIONES DEL CONSUMO DE PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS.
LAS ENZIMAS DEL CICLO DE LA UREA ESTÁN CONTROLADAS A CORTO PLAZO POR LAS
CONCENTRACIONES DE SUS SUSTRATOS. POR EJEMPLO, LA SÍNTESIS DE UREA SE
INDUCE CON UNA DIETA ALTA EN PROTEÍNAS Y POR EL AYUNO. LA FOSFATO SINTETASA
DE CARBAMOIL I TAMBIÉN ES ACTIVADA DE FORMA ALOSTÉRICA POR EL N-
ACETILGLUTAMATO.
CATABOLISMO DE LOS ESQUELETOS
CARBONADOS DE LOS AMINOÁCIDOS
CATABOLISMO DE LOS ESQUELETOS
CARBONADOS DE LOS AMINOÁCIDOS
LOS AMINOÁCIDOS A
PUEDEN AGRUPARSE EN
CLASES, SEGÚN SUS
PRODUCTOS FI NALES:
ACETILCOA,
ACETOACETIL-COA,
PIRUVATO Y VARIOS
INTERMEDIARIOS DEL CICLO
DEL ÁCIDO CÍTRICO.
VÍAS DE DEGRADACIÓN DE
LOS 20 AMINOÁCIDOS A DE
LAS PROTEÍNAS.
AMINOÁCIDOS QUE FORMAN ACETIL-COA
VÍAS CATABÓLICAS DE LA TREONINA, DE LA GLICINA, DE LA
SERINA, DE LA CISTEÍNA Y DE LA ALANINA
AMINOÁCIDOS QUE FORMAN A- CETOGLUTARATO
VÍAS CATABÓLICAS DEL

GLUTAMATO, DE LA
GLUTAMINA, DE LA
ARGININA, DE LA PROLINA Y
DE LA HISTIDINA
AMINOÁCIDOS QUE FORMAN SUCCINIL-COA
VÍAS CATABÓLICAS DE
LA METIONINA, DE LA
ISOLEUCINA Y DE LA
VALINA.
AMINOÁCIDOS QUE FORMAN OXALOACETATO
EL ASPARTATO Y LA ASPARAGINA SE DEGRADAN PARA FORMAR OXALOACETATO. EL ASPARTATO SE

CONVIERTE EN OXALOACETATO MEDIANTE UNA REACCIÓN INDIVIDUAL DE TRANSAMINACIÓN.
LA ASPARAGINA PRIMERO SE HIDROLIZA PARA FORMAR ASPARTATO Y NH4 + POR MEDIO DE LA
ASPARAGINASA.
DEGRADACIÓN DE NUCLEOTIDOS Y
CATABOLISMO DE LAS PURINAS.
DEGRADACIÓN DE NUCLEOTIDOS
En la mayoría de los seres vivos, los nucleótidos púricos y pirimídicos se
degradan o reciclan.
Durante la digestión, las enzimas nucleasas hidrolizan los ácidos
nucleicos a oligonucleótidos.
Las enzimas específicas de la Mientras que las que degradan

rotura de enlaces el RNA se llaman ribonucleasas
internucleotídicos en el DNA se (RNAsas).
denominan
desoxirribonucleasas (DNAsas).
DEGRADACIÓN DE NUCLEOTIDOS
En el ser humano y en los pájaros:
Las purinas se degradan a ácido úrico.
Las pirimidinas se degradan a B-
alanina o a ácido B-amino-isobutírico,
y también a NH3 y CO2.
El catabolismo de las purinas y de las

pirimidinas no sintetiza ATP.
CATABOLISMO DE PURINAS
CATABOLISMO DE PURINAS
En la mayoria de tejidos, el AMP se
hidroliza por la 5-nucleosidasa para
formar adenosina, después es desaminada
para formar inosina.
En el músculo el AMP se convierte en IMP

por la AMP desaminasa, posteriormente el
IMP es hidrolizado a inosina por la 5-
nucleosidasa.
CATABOLISMO DEL ÁCIDO
ÚRICO
1. En animales el urato oxidasa convierte
el acido úrico en alantoína, un producto
de desecho.
2. La alantoinasa cataliza la hidratación de
la alantoína para formar alantoato,
eliminada por peces.
3. Otros peces anfibios producen
alantoicasa.
CATABOLISMO DE
LAS PIRIMIDINAS
CATABOLISMO DE LAS PIRIMIDINAS
En los seres humanos, el anillo de
purina no puede degradarse, pero el
anillo de pirimidina sí.
Antes de que puedan degradarse, la

citidina y la desoxicitidina se
convierten en uridina y desoxiuridina,
respectivamente, por reacciones de
desaminación que catalizan la
desaminasa de citidina.
El desoxicitidilato (dCMP) se
desamina para formar desoxiuridilato
(dUMP). La última molécula se
convierte después en desoxiuridina
por medio de la 5′-nucleotidasa.
La uridina y la desoxiuridina se
degradan aún más por la nucleósido
fosforilasa para formar uracilo.
CATABOLISMO DE LAS PIRIMIDINAS
En los seres humanos, el anillo de purina no
puede degradarse, pero el anillo de pirimidina
sí.
La timina se forma a partir de timidilato

(dTMP) por las acciones secuenciales de la
timidina cinasa y de la timidina fosforilasa.
La dihidrouracilo deshidrogenasa reduce el

uracilo y la timina a sus correspondientes
derivados dihidro.
Al hidrolizarse estas últimas moléculas se

abren los anillos, produciendo B-
ureidopropionato y B-ureidoisobutirato.
Por último, la B-ureidopropionasa cataliza la

producción de B-alanina y de B-
aminoisobutirato mediante reacciones de
desanimación.
Referencias
MCKEET,&MCKEEJ.R.(EDS.)
(2016).BIOQUÍMICA. LAS BASES
MOLECULARES DE LA VIDA, 5E.MC
GRAWHILL

Metabolismo de Nitrogeno

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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE NUEVO LEÓN

FACULTAD DE SALUD PÚBLICA Y NUTRICIÓN

los aminoacidos No nitrogenados,

Balance positivo de nitrógeno

Balance negativo de nitrógeno

tienen dos tipos de especificidad:

tienen dos tipos de especificidad:

glutamato deshidrogenasa, cataliza la aminación directa del α-cetoglutarato:

Cuando hay un exceso de amoniaco, la reacción es impulsada hacia la

La glutamina sintasa, es sensible a los efectos tóxicos del NH+4.

convirtiendola en glutamato en glutamina

Sustratos de aminoácidos se unen al PLP por el grupo

Cuando un aminoácido se une con la piridoxina en el sitio activo de

Esta selectividad depende de la presencia o ausencia de un

Enlace 2 roto / transaminación:

Enlace 3 roto o racemización o eliminación

La mayoría de ellas utiliza el glutamato como donador del grupo amino

Formas de incorpar indirectamente los iones de amonio a moléculas orgánicas

Las reacciones de transaminación los grupo amino se transfieren de

Las células cerebrales convierten el NH4+ y el

Luego, la glutamina se transporta al hígado,

El esqueleto carbonado de cada aminoácido procede de

Familia del glutamato

Familia del glutamato

Familia del glutamato

Familia del glutamato

Familia del aspartato:

Familia del aspartato

Familia del piruvato:

Los aminoácidos son precursores de muchas moléculas

Son estructuras fundamenetales de los polipéptidos

Átomos de carbono tienen varios estados de

El ácido fólico y la S-adenosilmetionina son los

Se encuentra en frijoles, guisantes, brócoli,

La estructura del ácido fólico consta de un núcleo

Una vez absorbido por el cuerpo, el ácido fólico se

Unidades carbono que transporta el THF

Un número sustancial de unidades de un

La metilcobalamina, una forma

Las coenzimas de THF tienen una función

La vitamina B12 (cobalamina) es una molécula compleja que

Durante la purificación de la cobalamina, un grupo cianuro se

Los animales obtienen la cobalamina de la flora intestinal y de

La deficiencia de vitamimna B12 produce anemia perniciosa

Formada a partir de metionina y ATP

La S-adenosilhomocisteína (SAH) es un producto de estas reacciones.

La pérdida de energía libre que acompa�ña a la formación de S-adenosilhomocisteína hace

La homocisteína puede también metilarse en

homocisteína se convierte en metionina.

La dopamina (D) y la norepinefrina (NE) se utilizan en el cerebro como neurotransmisores

La NE y la E suelen considerarse hormonas porque regulan diversos aspectos del metabolismo.

El primer paso de la síntesis de catecolaminas, que además es el que limita la velo�cidad, es la

La BH es una molécula análoga al ácido fólico, es un

La dopamina, la norepinefrina y la epinefrina actúan

Entre las purinas naturales Las pirimidinas comunes son:

Las bases puricas y pirimidicas tienen formas tautomeras, es decir, cambios

Esta propiedad es importante

Por otro lado, los nucleósidos que contienen

Los nucleósidos de purina se

El IMP es el precursor de la AMP y

La vía por la que el PRPP se convierte en monofosfato de

La conversión de inosina-5-monofosfato (IMP, inosine-5-

AMP Monofosfato de adenosina IMP