UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE NUEVO LEÓN

FACULTAD DE SALUD PÚBLICA Y NUTRICIÓN

BIOQUÍMICA METABÓLICA: METABOLISMO DEL NITRÓGENO

M.C ANABEL TORRES

GRUPO: 403

ALUMNA (S):

CANTÚ MANRÍQUEZ DIANELA AIRAMZUL 1879759 CORTEZ AVALOS CRISTINA MICHELL1842723

ENRÍQUEZ GARCÍA FABIOLA BERENICE 1856842 GALLEGOS GONZALEZ GABRIELA DE LOS ÁNGELES
1828491

PRADO REYES CATHERINE AALIYAH 1847805 REYES MARTINEZ YAZMIN ABIGAIL 1815523

MONTERREY, NUEVO LEÓN A 18 DE MARZO DEL 2020

 BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS

Los seres vivos se diferencian en cuanto a su capacidad de sintetizar los aminoácidos

que se requieren para la síntesis de proteínas. Aunque los vegetales y muchos
microorganismos pueden producir todos sus aminoácidos a partir de precursores de
fácil disposición, otros organismos deben obtener de su entorno algunos
aminoácidos ya formados.

Los animales pueden sintetizar solo la mitad de los aminoácidos que requieren.

Los aminoácidos no esenciales (NAA, nonnessential amino acids) se sintetizan a partir

de los metabolitos disponibles. Los aminoácidos que deben obtenerse de la dieta se
conocen como aminoácidos esenciales (EAA, essential acids).

● Los tejidos de los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales

mediante las vías de reacción relativamente sencillas.
● Por el contrario, los aminoácidos esenciales deben obtenerse de los alimentos,
debido a que los mamíferos carecen de las largas y complejas vías de reacción
que se requieren para su síntesis.
Biosíntesis de los aminoácidos:

Los intermediarios de las vías metabólicas

centrales proporcionan las moléculas
precursoras del esqueleto carbonado que se
requieren para la síntesis de cada aminoácido.

● Se indica el número de reacciones de

cada vía.

Los aminoácidos no esenciales para los

mamíferos se señalan con asteriscos. (En los
mamíferos, la tirosina puede sintetizarse a
partir de la fenilalanina).
 Generalidades del metabolismo de los
aminoácidos
Desempeñan diversas funciones:

● La síntesis de proteínas.
● Son fuente principal de los átomos de nitrógeno que se requieren en
diversas vías sintéticas.
● Los componentes no nitrogenados de los aminoácidos, son fuente de
energía y precursores de varias vías de reacción.
● Para el crecimiento y el desarrollo adecuados de un organismo animal
es esencial la ingestión apropiada de aminoácidos en forma de
proteína dietética.
Las fuentes alimentarias de proteínas se diferencian
mucho en cuanto a sus proporciones de EAA.

Proteínas completas (aquellas que

contienen cantidades suficientes de EAA)
son de origen animal.

Las proteínas vegetales con frecuencia carecen

de uno o varios EAA. Por ejemplo, la gliadina
(proteína del trigo) tiene cantidades insuficientes
de lisina, y la zeína (proteína del maíz) tiene
concentraciones bajas de lisina y de triptófano.
 Metabolismo

➔ Después de la digestión de la proteína dietética,

en el tubo digestivo, los aminoácidos libres se
transportan a través de los enterocitos y hacia
la sangre.
➔ Los aminoácidos liberados del intestino a la
sangre tienen cambios en sus concentraciones.
La sangre del tubo digestivo pasa primero al
hígado. El hígado sintetiza las proteínas séricas,
captando los aminoácidos de la sangre.
➔ Utiliza aminoácidos como alanina y serina para
sintetizar la glucosa que exporta.
 ➔ La sangre que sale del hígado para nutrir el resto del cuerpo tiene
concentración mucho más alta de aminoácidos de cadena ramificada
(BCAA, branchedchain amino acids: leucina, isoleucina y valina que la que
sale del tubo digestivo.
➔ Los BCAA también son una forma sustancial de transporte del nitrógeno
amino del hígado a otros tejidos, donde se usan en la síntesis de los
aminoácidos no esenciales necesarios para la síntesis de proteínas y de
varios derivados de aminoácidos.

· El metabolismo de los aminoácidos es una serie compleja de reacciones en

las que las moléculas de aminoácidos necesarios para la síntesis de proteínas
y metabolitos se forman y degradan de manera continua.
· Cuando la ingestión de nitrógeno es igual a la
pérdida del mismo, se conoce como equilibrio
nitrogenado.

El balance negativo de nitrógeno es cuando una

persona no puede sustituir las pérdidas de nitrógeno
con las fuentes alimentarias.

El transporte de los aminoácidos al interior de las

células se produce con intervención de proteínas
transportadoras de membrana.

Se diferencian en su especificidad por los

aminoácidos que transportan y en si el proceso de
transporte está ligado al movimiento de Na+ a través
de la membrana plasmática
 Reacciones

Transaminación
➔ Las reacciones de transaminación dominan el metabolismo de aminoácidos.

➔ Las reacciones son catalizadas por un grupo de enzimas llamadas

aminotransferasas o transaminasas, los grupos amino se transfieren de un
aminoácido a un cetoácido.
➔ Las reacciones son reversibles, además que tienen funciones importantes en la
síntesis y degradación de los aminoácidos.

➔ Las células eucariotas tienen una amplia variedad de aminotransferasas.

Se encuentran en el citoplasma y las mitocondrias, estas enzimas tienen dos tipos
de especificidad
1) el tipo de aminoácido que dona el grupo amino y
2) el cetoácido que acepta el grupo amino.

➔ Dado que se produce glutamato cuando el -cetoglutarato acepta un grupo amino,

estas dos moléculas tienen una función estratégica importante en el metabolismo
de los aminoácidos y en el metabolismo en general.
➔ Las reacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5′-fosfato
(PLP), que procede de la piridoxina (vitamina B6).
El PLP también es necesario en muchas otras reacciones de los aminoácidos.

➔ El PLP se une al sitio activo de la enzima como una base de Schiff (una
aldimina) que se forma por la condensación del grupo aldehído del PLP y el
grupo E amino de un residuo de lisina.
➔ Las interacciones iónicas que confieren estabilidad son
entre las cadenas laterales de los aminoácidos y el
anillo de piridina del PLP y el grupo fosfato.

➔ El anillo de piridina cargado de manera positiva actúa

también como un sumidero de electrones,
estabilizando intermediarios de reacción cargados
negativamente.

➔ Los sustratos de aminoácidos se unen al PLP por el

grupo amino en una reacción de intercambio de imina.
Luego uno de los tres enlaces del sustrato se rompe de
forma selectiva en los sitios activos de cada tipo de
base de Schiff
enzima dependiente de PLP.
➔ La reacción inicia
con la formación
de una base de
Schiff entre el PLP
y el grupo amino
de un aminoácido.
➔ Cuando se elimina el átomo de hidrógeno por una base general en el sitio activo
de la enzima, se forma un intermediario estabilizado por resonancia.
Con la donación de un protón de un ácido general y una hidrólisis posterior, se
libera de la enzima el cetoácido recién formado.
Luego entra en el sitio activo un segundo cetoácido y se convierte en un
aminoácido en una inversión del proceso de reacción que se acaba de describir.

➔ Las reacciones de transaminación son ejemplos de un mecanismo de reacción que

se denomina de doble desplazamiento o reacción de “ping-pong”.
Recibe ese nombre porque el primer sustrato debe abandonar el sitio activo antes
de que el segundo pueda entrar.

Las vías de reacción que sintetizan los aminoácidos a

partir de intermediarios metabólicos, no sólo por
transaminación, se denominan vías de novo.
 Incorporación directa de iones amonio
en moléculas orgánicas
Existen dos medios principales mediante los cuales los iones amonio se
incorporan en los aminoácidos y finalmente en otros metabolitos:

➔ La aminación reductora de α-cetoácidos

➔ La formación de las amidas del ácido aspártico y del ácido glutámico con la
consiguiente transferencia del nitrógeno amida para formar otros
aminoácidos.

La glutamato deshidrogenasa, una enzima que se encuentra en las

mitocondrias y en el citoplasma de las células eucariotas, y en algunas células
bacterianas, cataliza la aminación directa del α-cetoglutarato:
La función principal de esta enzima en
las células eucariotas parece ser
catabólica (es decir, un medio para
producir NH4 + en la preparación para
la eliminación de nitrógeno). Sin
embargo, la reacción es reversible. El cerebro, una fuente abundante de la enzima
Cuando hay un exceso de amoniaco, la glutamina sintasa, es en especial sensible a los efectos
tóxicos del NH4 +. Las células cerebrales convierten el
reacción es impulsada hacia la síntesis
NH4 + y el glutamato en glutamina, una molécula
de glutamato. Los iones amonio se neutra no tóxica. Luego, la glutamina se transporta al
incorporan también en metabolitos hígado, donde se libera el nitrógeno amida en forma
celulares mediante la formación de de NH4 +. Después se desecha el ion amonio
glutamina, la amida del glutamato: mediante su incorporación a la urea, el principal
producto de desecho de los mamíferos.
 Sintesis de aminoacidos
• El esqueleto carbonado de cada aminoácido procede de
intermediarios metabólicos de fácil disposición,así, en los animales
todas las moléculas de NAA proceden del glicerato-3-fosfato, del
piruvato, del a-cetoglutarato o del oxaloacetato.

• Los aminoácidos de cada familia provienen en última instancia de

una molécula precursora.
Según las semejanzas de sus vías de síntesis, los aminoácidos pueden
agruparse en seis familias: glutamato, serina, aspartato, piruvato,
aromáticos e histidina.
Biosintesis de
aminoácidos
 Familia del glutamato

Esta familia incluye glutamato, glutamina, prolina y arginina.

El ∝-cetoglutarato puede convertirse en glutamato mediante reacciones de

aminación reductora y de transaminación con la participación de varios
aminoácidos.

La contribución relativa de estas reacciones con la síntesis de glutamato varía

con el tipo celular y las circunstancias metabólicas, en las células eucariotas la
transaminación parece desempeñar una función esencial en la síntesis de la
mayoría de las moléculas de glutamato.
La conversión del glutamato en glutamina es
catalizada por la glutamina sintasa.

Ocurre en el hígado, el cerebro, los riñones, los

músculos y los intestinos.

Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) son

una fuente importante de grupos amino en la síntesis
de glutamina.

Los grupos amino de los BCAA pueden usarse sobre

todo para la síntesis de aminoácidos no esenciales.
 Glutamina
Es un metabolito importante en los seres vivos.

Funciones:

➢ Síntesis proteínica
➢ Donador del grupo amino en numerosas reacciones de
biosíntesis)
➢ Forma segura de almacenamiento y de transporte del NH4 +
➢ En los riñones y en el intestino delgado, la glutamina es una
fuente de energía importante.
➢ En el intestino delgado, cerca del 55% del carbono de la
glutamina se oxida a CO2. Otras de sus funciones varían, dependiendo del tipo celular
que se considere
 Glutamina
Es un metabolito importante en los seres vivos.

Funciones:

➢ Síntesis proteínica
➢ Donador del grupo amino en numerosas reacciones de
biosíntesis)
➢ Forma segura de almacenamiento y de transporte del NH4 +
➢ En los riñones y en el intestino delgado, la glutamina es una
fuente de energía importante.
➢ En el intestino delgado, cerca del 55% del carbono de la
glutamina se oxida a CO2. Otras de sus funciones varían, dependiendo del
tipo celular que se considere.
 Es un derivado cíclico del glutamato.
Prolina

Un intermediario y-glutamilfosfato se reduce a

glutamato-y-semialdehído. La enzima que
cataliza la fosforilación del glutamato (la y-
glutamilcinasa) se regula mediante inhibición por
retroalimentación por la prolina.
El glutamato-y-semialdehído se cicla de
manera espontánea para formar 1-
pirrolina-5-carboxilato.

La 1-pirrolina5-carboxilato reductasa
cataliza la reducción de la 1-pirrolina-5-
carboxilato para formar prolina.
 Arginina

La síntesis comienza con la acetilación del

grupo ∝-amino del glutamato. Después, el N-
acetilglutamato se convierte en ornitina
mediante un conjunto de reacciones que
incluyen una fosforilación, una reducción,
una transaminación y una desacetilación (la
eliminación de un grupo acetilo).
 Las reacciones siguientes en las que la ornitina
se convierte en arginina son parte del ciclo de la
urea.

En los niños, en los que el ciclo de la urea no es lo suficientemente funcional, la

arginina es un aminoácido esencial.
 Familia de la serina
Familia formada por la serina, la glicina y la cisteína, estos obtienen sus
esqueletos carbonados a partir del intermediario glucolítico glicerato-3-
fosfato.

Funciones:

➢ Serina: precursora de la etanolamina y de la esfingosina.

➢ Glicina: se utiliza en las vías de síntesis de las purinas, las porfirinas y el
glutatión. La serina y la glicina juntas contribuyen con un conjunto de vías
de biosíntesis que se denominan metabolismo de un carbono.
➢ Cisteína tiene una participación importante en el metabolismo del azufre.
 Serina
Se sintetiza en una vía directa a partir del
glicerato-3-fosfato que implica eventos de
deshidrogenación, transaminación e
hidrólisis por medio de una fosfatasa.

La concentración celular de serina controla la

vía mediante inhibición por
retroalimentación de la fosfoglicerato
deshidrogenasa y de la fosfoserina fosfatasa.
Esta última enzima cataliza el único paso
irreversible de la vía.
 Glicina
La conversión de serina en glicina consta de
una sola reacción compleja que cataliza la
serina hidroximetil transferasa, una enzima
que requiere fosfato de piridoxal.

Durante esa reacción, misma que es una

rotura aldólica, la serina se une al fosfato de
piridoxal. La reacción proporciona glicina y un
grupo formaldehído químicamente reactivo
que se transfiere al tetrahidrofolato (THF) para
formar N5,N10-metilenotetrahidrofolato.

La serina es la fuente principal de glicina.

Pueden obtenerse cantidades menores de glicina a partir de la colina,
cuando esta última se encuentra en exceso.

La síntesis de glicina a partir de colina consta de dos

deshidrogenaciones y un conjunto de desmetilaciones.
 Cisteína
La síntesis de cisteína es un componente esencial
del metabolismo del azufre.

El esqueleto carbonado de la cisteína procede de

la serina.

En los animales el grupo sulfhidrilo se transfiere

desde la metionina mediante la molécula
intermediaria homocisteína. Ambas enzimas
implicadas en la conversión de la serina en
cisteína (la cistationina -sintasa, o CBS, y la -
cistationina, o CSE) requieren fosfato de piridoxal.
 Familia del aspartato

La familia del aspartato también contiene asparagina, lisina, metionina y

treonina.
Aspartato
Es el primer miembro de la familia de aminoácidos del aspartato.

Este se forma a partir del oxaloacetato en una reacción de transaminación:

La aspartato transaminasa (AST) (conocida también como
transaminasa glutámico oxaloacética, o GOT), la transaminasa más
activa, se encuentra en la mayoría de las células. Las isoenzimas de la
AST se encuentran en las mitocondrias y en el citoplasma y la reacción
que catalizan es reversible.

En consecuencia esta actividad enzimática influye de manera

significativa sobre el flujo de carbono y de nitrógeno dentro de las
células.

El exceso de glutamato se convierte, mediante la AST, en aspartato.

Éste se utiliza enseguida como fuente de nitrógeno (para la formación
de urea) y del intermediario del ciclo del ácido cítrico oxaloacetato.

El aspartato también es un precursor importante de la síntesis de

nucleótidos.
 Treonina
Contribuye con la vía de reacción en la que se sintetiza la
isoleucina. La síntesis de isoleucina, a menudo considerada
integrante de la familia del piruvato, se describe en la sección
en línea Byochemistry in Perspective: “Essential Amino Acids”.

La biosíntesis de los aminoácidos esenciales de la familia del aspartato (lisina,

metionina y treonina) se describe de manera breve en la sección en línea “The
Essential Amino Acids”.
Asparagina
La asparagina, la amida del aspartato, no se forma
directamente a partir de aspartato y de NH+ 4, sino que el
grupo amida de la glutamina se transporta mediante
transferencia del grupo amida durante una reacción que
requiere ATP catalizada por la asparagina sintasa:
 Familia del piruvato
La Alanina se sintetiza a partir del piruvato:

La enzima que cataliza

esta reacción, la
aminotransferasa de
alanina, tiene
formas citoplásmica y
mitocondrial, la
mayoría de su actividad
se ha encontrado en el
citoplasma.
 Familia Aromática
• Comprende la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.

• La enzima que participa, la fenilalaina-4-monooxigenasa, requiere la

coenzima tetrahidrobiopterina, una molécula semejante al ácido fólico
que procede del GTP.

• Se requiere de fenilalanina o de tirosina para la síntesis de dopamina,

epinefrina y norepinefrina.

• El triptófano es un precursor de la síntesis de NAD+, de NADP+ y del

neurotransmisor serotonina.
• El anillo bencénico de los aminoácidos aromáticos
se forma por la vía del shikimato.

• Los carbonos del anillo bencénico proceden de la

eritrosa-4-fosfato y el fosfoenolpiruvato.

• Estas dos moléculas se condensan para formar

una moléculaque después se convierte en
corismato, el punto de ramificación en la síntesis de
varios compuestos aromáticos.
 Histidina

• Se considera que la histidina no es esencial en los humanos adultos

sanos. Los niños y muchos animales deben obtenerla de la
alimentación.

• Por sus propiedades químicas singulares, la histidina contribuye en

gran medida con la estructura y con la función proteínicas.

• La histidina actúa como un ácido general durante las reacciones

enzimáticas.
• La síntesis inicia con la condensación de PRPP con ATP para formar
fosforribosil-ATP, que luego se hidroliza hasta fosforribosil-AMP.

• En el paso siguiente, una reacción hidrolítica abre el anillo de adenina.

Tras una isomerización y la transferencia de un grupo amino de la
glutamina, se sintetiza el imidazol glicerol fosfato.

• La histidina se produce a partir de imidazol glicerol fosfato en una

serie de reacciones que incluyen una deshidratación, una
transaminación, una fosforólisis y una oxidación.
 Opinión Personal

Opino que es un tema un poco complicado, dado por todos los puntos que se ven, pero a la vez es
algo que es necesario tener el conocimiento, como lo es del tema del metabolismo del nitrógeno.

Ya qué es uno de los componentes necesarios en el ser humano para que pueda tener un buen
desarrollo en cuanto a las vías metabólicas de estos componentes, como lo son los aminoácidos
(que forman a las proteínas), los nucleótidos (como base para las moléculas de alta energía), de
coenzimas (como el FADH2 y NADH), amino azúcares y esfingolípidos (esfingosina).
 ➢ McKee, T. y McKee, J.
(2014) Bioquímica las
bases moleculares de
Bibliografía (s):
la vida 5ed.
México: MC Graw Hill.