DEGRADACIÓN DE

AMINOACIDOS
Carrera: Medico Cirujano y
Partero.
Grupo: 1MM3
Equipo: 4 Casillas Favila Gretel Aleydis
Profesor: Alcantara •López Oropeza Nelly Fernanda
Vazquez del Mercado Oscar

•Renteria Miñon Brenda
•Rojas Brindis Joshua Emiliano
•Rodriguez Salgado Monica
•Valverde Orozco Johan Adrian
 Importancia biomedica
Los L-α-aminoácidos proporcionan las unidades
monoméricas de las largas cadenas polipéptidas de
las proteínas. Además, estos aminoácidos y sus
derivados participan en funciones celulares tan
diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis
de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.

Las inferencias médicas del material que se presenta

en los estados de deficiencia de aminoácidos que
pueden producirse si faltan aminoácidos esenciales
en la dieta, o si están presentes en cantidades
inadecuadas.
 Importancia biomedica
Síndrome
Trastorno nutricional Síndrome
Kwashiorkor
escorbuto Intestino Corto

Sindrome de Menkes

Funciones cruciales en la biosíntesis de aminoácidos

La glutamato La acción combinada de las enzimas glutamato deshidrogenas
deshidrogenasa
La glutamina sintetasa
glutamina sintetasa y las aminotransferasas, convierte el ion
Las aminotransferasas
amonio en el nitrógeno a-amino de los aminoácidos.
las vías cortas que
convierten intermediarios
anfibólicos en los
aminoácidos no
esenciales en el aspecto
nutricional.
 Glutamato
La glutamato deshidrogenasa cataliza la
amidación reductiva de α-cetoglutarato;
esta reacción constituye el primer paso
en la biosíntesis de la “familia glutamato”
de aminoácidos.
Glutamina
La glutamina es un sustrato energético
básico para los linfocitos y los
macrófagos y es un precursor de los
nucleótidos
 Alanina y aspartato
La transaminación de piruvato forma alanina.
De modo similar, la transaminación del
oxaloacetato forma aspartato.
Alanina: Es uno de los
aminoácidos que forman las
proteínas de los seres vivos, el
más pequeño después de la
glicina y se clasifica como
hidrófobico.
Aspartato: enzimas que ayuda al
hígado a transformar el alimento
en energía
CISTEINA
Si bien no es esencial desde el punto de
vista nutricional, la cisteína
se forma a partir de metionina, que sí lo
es. Luego de conversión de
metionina en homocisteína , la
homocisteína y la serina
forman , cuya hidrólisis forma cisteína y
homoserina
 La oxidación del grupo α-hidroxilo del
intermediario glucolítico
ASPARAGINA
3-fosfoglicerato por la 3-fosfoglicerato
deshidrogenasa, lo convierte
en 3-fosfohidroxipiruvato. La transaminación
y la desfosforilación
subsiguiente a continuación forman serina
Glicina Las glicina aminotransferasas pueden catalizar la
síntesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o
alanina. Estas favorecen con fuerza la síntesis de
glicina. En mamíferos, otras vías importantes para la
formación de glicina son a partir de colina y de serina
 PROLINA
En la biosíntesis de
prolina a partir de Se encuentran en algunas proteínas
glutamato se emplean estructurales fibrosas, como el
reacciones similares a colágeno y la elastina. La prolina es la
las del catabolismo de la que confiere flexibilidad a la molécula
prolina, pero en las de inmunoglobulina en la región de
cuales el glutamato bisagra de esta.
fosfato es un
intermediario.
 La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina Si la
dieta contiene cantidades adecuadas del aminoácido esencial desde el
punto de vista nutricional fenilalanina, la tirosina es no esencial en ese
sentido. Empero, dado que la reacción de la fenilalanina hidroxilasa es Tirosina
irreversible, la tirosina de la dieta no puede remplazar a la fenilalanina.
La catálisis por medio de esta oxigenasa de función mixta incorpora un
átomo de O2 en la posición para
de la fenilalanina y reduce el otro átomo a agua. El poder
reductivo,proporcionado como tetrahidrobiopterina , finalmente
deriva del NADPH.
 Se encuentran sobre todo en el colágeno; puesto que no hay tRNA para uno u otro
aminoácido hidroxilado, ni la hidroxiprolina ni la hidroxilisina de la dieta se
incorporan durante la síntesis de proteína.
Hidroxiprolina e La peptidil hidroxiprolina e hidroxilisina surgen a partir de profato, que se forma a
hidroxilisina partir de ATP y selenato, sirve como
el donador de selenio. Al contrario de la hidroxiprolina o la hidroxilisina, la
selenocisteína surge de modo cotraduccional en el transcurso de su incorporación
hacia péptidos.
 Aunque éstos son aminoácidos esenciales desde el punto de vista

nutricional, las aminotransferasas hísticas interconvierten de mane-

ra reversible los tres aminoácidos y sus α-cetoácidos correspondien-
tes. De este modo, estos α-cetoácidos pueden remplazar sus ami-
noácidos en la dieta.

Valina,
leucina e
isoleucina
 Aun cuando rara vez se encuentra en proteínas, la selenocisteína está
presente en el sitio activo de varias enzimas del ser humano que
Selenocisteína, el catalizan reacciones de redox. Los ejemplos son tiorredoxina
vigésimo primer reductasa, glutatión peroxidasa, y la desyodasa que convierte la
aminoácido tiroxina en triyodotironina. Cuando está presente, la selenocisteína
participa en el mecanismo catalítico de estas enzimas.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Y NO ESENCIALES EN EL ASPECTO
NUTRICIONAL
En los aminoácidos, los términos “esencial” y “no esencial” son
desorientadores, porque los 20 aminoácidos comunes son esen- ciales
para asegurar la salud.

De estos 20 aminoácidos, ocho deben estar presentes en la dieta del

ser humano y, así, es mejor llamarlos “esenciales desde el punto de
vista nutricional”; los otros 12 son “no esenciales en el aspecto
nutricional” porque no requieren estar pre- sentes en la dieta.

La distinción entre estas dos clases de aminoácidos se estableció

durante el decenio de 1930-1939 al alimentar a individuos humanos

con aminoácidos purificados en lugar de proteína. Investigaciones
bioquímicas subsiguientes reve- laron las reacciones y los
intermediarios comprendidos en la biosín- tesis de los 20 aminoácidos.
 REACCIONES DE
TRANSAMINACION
 ¿Que es la
transaminacion?

La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la

que el grupo amino es transferido hacia un alfa-cetoácido.
Después de la formación de glutamato, éste transfiere su grupo amino
directamente a una variedad de alfa-cetoácidos por varias reacciones
reversibles de transaminación: donación libremente reversible de un grupo
amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un alfa-cetoácido,
acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa-
cetoácido.

 Objetivo de la
transaminación
El objetivo de las reacciones de transaminación es recoger los grupos
aminos de muchos aminoácidos diferentes en forma de uno solo, el
glutamato, que los canalizará hacia rutas biosintéticas o hacia vías que
generan productos nitrogenados de excreción.
 ¿Dónde se realiza la
transaminacion en el organismo?

La transaminacion ocurre en el citoplasma y en la matriz de las mitocondrias.

La catalizanlas enzimas transaminasas, presentes en el hígado y en los
músculos , que usan la vitamina B6 como coenzima. Consiste en la
transferencia del grupo a-amino de un aminoácido a un a-cetoacido
 Vías metabólicas largas forman
los aminoácidos esenciales desde el punto
de vista nutricional
La existencia de requerimientos nutricionales sugiere que la dependencia de un aporte
externo de un nutriente dado puede tener mayor
valor para la supervivencia que la capacidad para biosintetizarlo. ¿Por
qué? Si un nutriente específico está presente en el alimento, un organismo que puede
sintetizarlo transferirá a su progenie información
genética de valor negativo acerca de supervivencia. El valor respecto a
supervivencia es negativo en lugar de nulo porque se necesitan ATP
y nutrientes para sintetizar DNA “innecesario”, incluso si genes codificados específicos
ya no se expresan. El número de enzimas que las
células procarióticas requieren para sintetizar los aminoácidos
esenciales en el aspecto nutricional es grande en comparación con el tejidos humanos
de los 12 aminoácidos no esenciales desde el punto de vista nutricional, y trastornos
nutricionales y metabólicos seleccionados relacionados con su metabolismo.
 ¿Que aminoácidos no sufren transaminacion?

Mientras que la mayoría de los aminoácidos sufren transaminación,

existen algunas excepciones:

lisina treonina prolina hidrixiprolina

REFERENCIAS
Jazmín Rodríguez . (2018). Enfermedad de Menkes. 05/09/2022, de Medline Plus Sitio web:
https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/001160.htm
Peter J. Kennelly; Victor W. Rodwell. (2015). Aminoácidos y péptidos. 05/09/2022, de Acces Sitio web:
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.as
Cammack R. (2006). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology - Revised Edition. Oxford
University Press.
Glew RH & Rosenthal MD. (2009). Medical Biochemistry Human Metabolism in Health and Disease. John
Wiley and Sons, Inc.
GRACIAS
fin