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Introducción

Los aminoácidos, desde un punto de vista estructural, son los elementos componentes de las
proteínas y éstas a su vez son las estructuras que componen cualquier tejido vivo, su presencia
es tan relevante, que se les conoce como los constructores de la vida. Desde un punto de vista
funcional, los aminoácidos cumplen importantes funciones, entre ellas citar su intervención en
el metabolismo energético, y su acción anti estrés minimizando los efectos nocivos que
provocan ciertas patologías. La formación y degradación de los aminoácidos son rutas
metabólicas, que han de estar bien equilibradas para garantizar la necesaria formación de
proteínas y ácidos nucleicos.

Objetivo

Conocer el proceso de la síntesis de síntesis y degradación de los aminoácidos, así como su


importancia para el buen funcionamiento de los organismos.

Síntesis y degradación de los aminoácidos

El catabolismo de los aminoácidos es la eliminación de los grupos α-amino seguido de la


degradación de los esqueletos de carbonos generados, estas vías convergen para formar siete
productos intermedios: oxalacetato, piruvato, α-cetoglutarato, fumarato, succinil-CoA, acetil-
CoA y acetoacetato. Estos productos entran directamente en las vías del metabolismo
intermediario, generando la síntesis de glucosa o de lípidos o a la producción de energía
mediante su oxidación a CO2 en el ciclo de ATC. Los aminoácidos no esenciales, pueden
sintetizarse en cantidades suficientes a partir de los productos intermedios del metabolismo o
como en el caso de la cisteína y tirosina, a partir de aminoácidos esenciales.

La síntesis de aminoácidos se desarrolla a un ritmo variable, dependiendo de las necesidades


que existan en la célula respecto a cada aminoácido particular. Las rutas metabólicas son muy
variadas; en el caso de los mamíferos existen vías anabólicas para unos once aminoácidos,
denominados no esenciales. La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a
través de vías metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas reacciones. Los
sustratos iniciales son metabolitos intermediarios del ciclo del ácido cítrico, de la glucólisis o de
la ruta de las pentosas-fosfato. Estas moléculas aportan el esqueleto carbonado e incorporan
el nitrógeno orgánico, fundamentalmente, del glutamato o de la glutamina.
Existe un grupo de nueve aminoácidos, denominados esenciales, que deben ser ingeridos con
la dieta, ya que o bien no pueden sintetizarse, o el ritmo de síntesis no cubre las necesidades
del organismo en una situación concreta. En el caso del aminoácido arginina, la cantidad
necesaria para el adulto se obtiene a través del ciclo de la urea, pero durante la infancia, cuando
se está desarrollando el crecimiento y la síntesis proteica se realiza a mayor escala, la
producción del ciclo de la urea no es suficiente y se ha de incorporar en la dieta. El mismo caso
ocurre también con otro aminoácido como la histidina. Aparte de éstos, el resto se puede formar
cuando la cantidad de los mismos, bien procedente de la degradación proteica o bien de la
dieta, no es suficiente para permitir el proceso de recambio proteico.

Los aminoácidos no esenciales tienen vías biosintéticas relativamente simples, mientras que
las rutas sintéticas de los esenciales son bastante complejas. Dentro de las más sencillas
estarían las que invirtiendo las reacciones de transaminación, estudiadas en las rutas
catabólicas, permiten obtener, en una única reacción, los siguientes aminoácidos: Piruvato +
glutamato ↔ Alanina + α-cetoglutarato Oxalacetato + glutamato ↔ Aspartato + α-cetoglutarato
Si el donador de grupos amino es la glutamina, el proceso es catalizado por una enzima muy
ubicua, la asparraginasa y se realiza con coste energético, Aspartato + glutamina + ATP ↔
Asparragina + glutamato + ADP + Pi Incluso utilizando un aminoácido esencial como la
fenilalanina en una única reacción puede obtenerse un aminoácido no esencial como la tirosina:
Fenilalanina + O2 + NADPH + H+ → Tirosina + NADP+ + H2O Sin embargo, las rutas pueden
ser más complejas, y para clasificarlas se agrupa a los aminoácidos por familias, dependiendo
del metabolito precursor.

Biosíntesis de Glutamina. La aminación de glutamato por la glutamina sintasa. Biosíntesis


de asparragina El producto de la aminación del aspartato con la asparragina sintetasa, esto en
el fondo es una transaminación aspartato glutamina, asparragina glutamato. La asparragina
sintetasa es capaz de generar asparragina y es capaz de generar glutamato. Biosíntesis de
glutamato También las reacciones de transaminación son una forma de síntesis de
aminoácidos y tenemos transaminación aspartato con alfacetoglutarato, oxalacetato con
glutamato. La enzima es la GOT (glutamato oxalacetato transaminasa). Esta enzima se mide
para ver daño hepático. Además de generar glutamato también puedo generar oxalacetato.
Biosíntesis de alanina Otra reacción de transaminación que puedo considerarla como una vía
de síntesis de aminoácidos es la reacción de la alanina transaminasa (ALT). La alanina se
produce por la transaminación de glutamato a piruvato. Biosíntesis de serina La serina se
puede sintetizar a partir de un intermediario de la glucólisis que era el 3 fosfoglicerato. Ocurre
una oxidación del grupo OH del 3 fosfoglicerato, y para ello se necesita de poder oxidante, hay
una transaminación, una desfosforilación y tenemos finalmente serina. Biosíntesis de glicina
A partir de serina. La serina se sintetiza a partir de 3 fosfoglicerato. La serina puede ser
catalizada por la serina hidroximetiltransferasa y tras varias reacciones, dependientes de
piridoxal fosfato y el metiltetrahidrofolato, se obtiene glicina. También glicina se puede sintetizar
a partir de colina, esta reacción de síntesis es bastante más compleja, participan 4 enzimas;
reacción importante desde el punto de vista de regulación. La colina es un aminoácido con un
grupo hidroxil, viene del catabolismo de los aminoácidos. Biosíntesis de prolina. La prolina se
sintetiza a partir de glutamato. La prolina forma parte importante de estructuras de proteínas
fibrilares. El glutamato sufre una serie de reacciones dependientes de ATP. Un intermediario
importante es el glutamato gammafosfato, que es un intermediario anfibólico no solo del
catabolismo, sino que también del anabolismo para generar alfacetoglutarato. Prolina: Proteínas
fibrilares, colageno. Hidroxiprolina: Se forma para que el colágeno madure. Biosíntesis de
arginina La arginina se sintetiza a partir de glutamato. La arginina es importante desde el punto
de vista metabólico porque no solamente forma parte de las estructuras de las proteínas, sino
que también es un aminoácido que puede sufrir diferentes conversiones e ir a diferentes vías
metabólicas. La célula puede biosintetizar arginina desde ornitina y de citrulina. Biosíntesis de
cisteína La metionina es un aminoácido esencial que tiene un átomo de azufre. Se puede
obtener cisteína desde metionina por adenosinación de esta obteniendo S – adenosilmetionina
(SAM). Luego se obtiene homocisteína. Luego, la homocisteína se condensa con serina y se
obtiene cistationina; reacción catalizada por la cistationina sintasa. Finalmente la cistationina
por la cistationina liasa y se obtienen cisteína y alfa cetobutirato Biosíntesis de tirosina,
aminoácido que se sintetiza de la fenilalanina (aminoácido esencial) gracias a la fenilalanina
hidrolasa en una sola reacción, la cual es compleja desde el punto de vista químico, y necesita
cofactor tetrahidrobioptrina , NADPH y oxígeno Ácido fólico. Derivados del fosfato sirven como
donadores de unidades monocarbonadas en diferentes estados de oxidación intermedios.
(metil, formil).
En rutas compartidas, la regulación ha de estar muy bien coordinada para evitar la detención
de la síntesis de un aminoácido escaso debido a la sobreproducción de otro.

Conclusión

El organismo no puede sintetizar o producir en cantidades suficientes los aminoácidos


esenciales por lo que estos se obtienen de la dieta para poder realizar la síntesis normal de
proteínas. La existencia de anomalías genéticas en las vías del metabolismo de los aminoácidos
puede causar enfermedades graves.

Referencias bibliográficas

Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica.. Libromed Panamá.


https://elibro.net/es/ereader/itvalletla/210858?page=209

Merino Pérez, J., José, M., & Borge, N. (s/f). Unican.es. Recuperado el 25 de noviembre de
2022, de https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25205C-
Bloque%2520I-Vias%2520Formacion%2520Aminoacidos%2520y%2520Nucleotidos.pdf

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