METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:

CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS. CICLO DE LA

UREA
• ASIGNATURA: BIOQUÍMICA II (TEORÍA)
• PROFESOR: LA SERNA LA ROSA, PABLO
• ALUMNOS:
✓ CHURANO ROBLES, CRISTIAN
✓ GRANADOS URBINA, RUHT
✓ LEÓN IZQUIERDO, LOURDES
✓ PRINCIPE JARA, KELY
✓ RÍOS QUISPE, MILAGROS

2022
 Proceso digestivo
en los enterocitos
Cuando ingerimos En el interior se
catabolizan hasta ser
“proteínas” aminoácidos
Transporte
activo específico
animales vegetales

Órganos
Sangre y tejidos

Esta es nuestra
principal fuente de
átomos de Nitrógeno
en el cuerpo
 INTRODUCCIÓN

• Los mamíferos pueden sintetizar

aminoácidos no esenciales(ANE) con
reacciones metabólicas notablemente
sencillas; donde las partes no nitrogenadas
de los aminoácidos, esqueletos
carbonados, son los precursores de varias
rutas de reacción y fuentes de energía
• La función más crucial de los aminoácidos
es sintetizar proteínas
 POOL
Absorción intestinal DE Síntesis de aminoácidos
AMINOÁCIDOS

Degradación de proteínas Síntesis de otros compuestos

hísticas nitrogenados( purinas,
pirimidinas, porfirinas)

Síntesis de proteína (traducción)

Catabolismo de aminoácidos

Cadena carbonada

gluconeogénesis energía
 MOLÉCULAS
NITROGENADAS
• No existen almacenes de reserva constituido de Nitrógeno:
• Las moléculas nitrogenadas excedentes son tóxicas pero no se requieren de
forma inmediata en los procesos celulares, los mamíferos tendrán que
desarrollar ciertos mecanismos
• Los átomos nitrogenados se eliminan por desaminación donde se convertirá en
amoníaco y rápidamente en úrea, modo en el que se puede eliminar sin gran
pérdida de agua.
 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

• Dependiendo de las necesidades metabólicas, se van a sintetizar diversos

aminoácidos o se interconvierten para ser transportados a los tejidos; por lo
que para realizar su función, primero ingresarán a las células mediante
proteínas transportadoras.

• El transporte de aminoácidos hacia dentro del enterocito es con la ayuda de

una un co-transportador Na+
RUTAS METABÓLICAS DE LOS A.A
 RUTAS METABÓLICAS DE LOS A.A
Transaminación
• Es la conversión de un aminoácido cualquiera
en otro. Con el glutamato como donador de
grupo amino
• Es una de las reacciones más importantes
para la síntesis de aminoácidos no esenciales
Enzima común: aminotransferasa o
transaminasa
Desaminación oxidativa
• Es la eliminación del grupo amino del L-
glutamato, por lo que al oxidarse el
carbono α se formará el α-cetoglutarato el
cual se integra al ciclo de la urea o a la
síntesis de glutamina.
 REACCIONES GENERALES DEL METABOLISMO DE
LOS AMINOACIDOS.

•DESAMINACIÓN
➢ Los aminoácidos tienen estructuras •TRANSAMINACIÓN
muy variadas y por eso también su •TRANSDESAMINACIÓN
metabolismo es muy variado. Cada •DESCARBOXILACIÓN
aminoácido tiene sus propias vías
metabólicas. Por lo tanto solamente se
estudiará lo que se ha dado en llamar el
metabolismo general de los
aminoácidos que comprende un
reducido número de reacciones en las
cuales participan todos los
aminoácidos.
Desaminación oxidativa

❑ La desaminación es la eliminación de un grupo amino

de una molécula. Las enzimas que catalizan esta
reacción se llaman desaminasas. En el cuerpo humano,
la desaminación se lleva a cabo principalmente en el
hígado, sin embargo, el glutamato también se desamina
en el riñón.

❑ El AA pierde el grupo amino y pasa a α-cetoácido. Esta

reacción reversible puede convertir el GLU en α-
cetoglutarato para su degradación, pero también
puede sintetizar GLU
❑ El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminación oxidativa catalizada por la
glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y NADP como coenzimas.
❑ Se forma acetoglutarato y NH3
❑ La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta reacción
 Transaminasa glutámico-pirúvico (TGP)

Las Transaminasas transaminasa glutámico

oxalacética (TGO) y transaminasa glutámico
pirúvica (TGP) son enzimas que se encuentran en
células de distintas partes del cuerpo en particular
en el hígado, Cumplen un rol diagnóstico y de
monitoreo de enfermedades con daño hepático y
musculares.
Parejas de aminoácidos-α cetoácidos
Reacción de Transdesaminación

❑ Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-

aminoácido a un α- cetoácido, convirtiéndose en el 1 α-cetoácido
y el 2 en una α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas
reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal
fosfato(PLP) como coenzima.
Hay dos transaminasas , GOT y
GTP , estas enzimas son
abundantes en el corazón, hígado
y son liberadas cuando se sufre
una lesión.
Resumen de la transdesaminación
 Descarboxilación

❑ La descarboxilación (o descarboxilación
oxidativa) es un proceso químico que se
produce de forma natural cuando el material
vegetal se expone al sol y al aire sin
protección. Esto cambia la estructura química
de los ácidos carboxílicos.
➢ La descarboxilación oxidativa es una reacción
de oxidación en la cual un grupo carboxilo es
eliminado de una molécula, formando un
grupo acetilo y liberando dióxido de carbono.
Ocurre con frecuencia en sistemas biológicos.
Un ejemplo de ello es la descarboxilación del
piruvato para convertirse en ácido acético en
forma de acetil que se unirá a la coenzima A
para formar el acetil-coenzima A, además hay
varios ejemplos de descarboxilación oxidativa
en el ciclo de Krebs. En resumen, elimina
una.
 BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS

• La síntesis de aminoácidos es el
conjunto de
procesos bioquímicos (rutas
metabólicas) mediante los cuales
se producen los distintos tipos
de aminoácidos a partir de otros
compuestos.
• Los sustratos para estas
reacciones se obtienen a partir de
la dieta del organismo o bien
del medio de cultivo. No todos los
organismos son capaces de
sintetizar todos los aminoácidos.
 SINYTESIS DE GLUTAMINA

• La glutamina es un aminoácido no
esencial con una composición
característica, ya que presenta dos
cadenas nitrogenadas (un grupo amino y
otro amido). Es el aminoácido más
abundante en la sangre y en el músculo
estriado, con un gradiente intracelular
marcado, de modo que la concentración
intracelular de glutamina es 30 veces
superior a la plasmática.
 • El mantenimiento de este gradiente tiene implicaciones
fisiológicas importantes: existe un mecanismo activo de
transporte a través de membranas, distintos órganos
tienen diferentes concentraciones intracelulares de
glutamina y en condiciones de estrés o enfermedad este
gradiente puede disminuir.

• La glutamina está involucrada en numerosas vías

metabólicas en distintos órganos y sistemas; en el
metabolismo intermediario celular, participa en el ciclo de
Krebs como donante de grupos hidrocarbonados. Para ello,
se hidroliza liberando amonio (procedente del grupo amino),
transformándose en glutamato
 SINTESIS DE ALANINA

• La alanina es muy común por transferir su

grupo amino al piruvato. Debido a las
reacciones de transaminación es rápidamente
reversible, por lo tanto la alanina puede
fácilmente biosintetizarse del piruvato, por lo
que está presente en los ciclos metabólicos de
la glicólisis, gluconeogénesis, y en el ciclo del
ácido cítrico.
 TRANSPORTE DEL ION AMONIO DESDE EL
MUSCULO HACIA EL HIGADO

• El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico para las células,

por lo que es convertido a urea en el hígado. Ya que todos los tejidos extra
hepáticos producen amonio, es necesario un sistema de transporte
adecuado. La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para convertir
el amonio en glutamina, producto atóxico. La glutamina se trasporta por la
sangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio.

Por otro lado, dado que el músculo obtiene energía principalmente de la glucólisis,
utiliza una ruta diferente, el ciclo de la glucosa-alanina. El piruvato que se genera en la
glucólisis experimenta una transaminación con glutamato, consecuentemente se forma
alanina.
• su vez ha obtenido su nitrógeno del amonio gracias a la glutamato deshidrogenasa. La alanina
se transporta del músculo al hígado donde pierde su nitrógeno en forma de amonio mediante
transaminación y desaminación. La transaminación de alanina genera piruvato a partir del cual
se sintetiza glucosa por gluconeogénesis. La glucosa se libera a la sangre para dirigirse al
músculo o para nutrir al cerebro.
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Son aquellos aminoácidos Son aquellos que el
que el organismo no cuerpo puede
puede sintetizar por si sintetizar sin ayuda de
mismo, requiere de la la ingesta de un dieta
ingesta de una dieta.
CLASIFICACION QUIMICA DE LOS AMINOACIDOS
CALIDAD NUTRICIONAL DE LAS PROTEINAS
 CATABOLISMO DE AMINOACIDOS
❑ Consiste en la descomposición de moléculas
complejas en unidades pequeñas para producir
energía o para ser utilizadas en reacciones
anabólicas.
❑ Catabolismo del esqueleto de carbono restante
• En general, los aminoácidos se pueden se
pueden descomponer en 1 de 6 intermedios:
piruvato, acetil- CoA, oxalacetato, alfa-
cetoglutarato, succinil- CoA y fumarato.
• Los aminoácidos cetogenicos se metabolizan
a Acetil- CoA, que luego se emplea en el
ciclo del acido cítrico, la cetogénesis o la
síntesis de ácidos grasos.
❑ Eliminación o intercambio de grupos funcionales.
• Implica la transaminación. Desaminación y
descarboxilación
• Libera el exceso de nitrógeno en forma de
amonio (NH4+), que luego ingresa ala ciclo
de la urea, se convierte en urea y se excreta
a través de la orina.
 DERIVADOS DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos pueden utilizar para
ensamblar muchas sustancias derivadas
de AA mas importantes en humanos.
 DESTINO DEL GRUPO AMINO
❑ Producto del metabolismo de los aminoácidos, los grupos
alfa- amino pueden ser convertidos en iones amonio(NH4+).
Estos grupos amonio pueden ser reciclados para otros
procesos biosintéticos. El exceso de amonio es eliminado
directamente o convertido en acido úrico o urea.
ENZIMAS CLAVE DEL METABOLISMO DEL GRUPO AMINO
▪ Transaminasas o aminotransferasas: pueden transferir
grupos amino entre aminoácidos.
▪ Glutaminasa: genera NH4+ y glutamato a partir de Gln
▪ Glutamato dehidrogenasa: produce NH4+ Y a-CG a partir de
Glu en una reacción de desaminación oxidativa.
▪ Glutamina sintetasas: incorpora NH4+ en Glutamato
 Destinos de la cadena carbonada de los AA
Los 20 aminoácidos convergen a sólo 7
metabolitos distintos:
Piruvato
Oxalacetato
Fumarato
Succinato
Alpha-Ceto-glutarato
Acetil-CoA
Acetoacetil-CoA

Son AA cetogénicos los que su esqueleto

carbonado se degrada a acetil-CoA o acetoacetato
y pueden convertirse en ácidos grasos o cuerpos
cetónicos: Thr, Leu, Ile, Phe, Tyr, Trp y Lys.
Son AA glucogénicos, el resto, su esqueleto rinde
piruvato, fumarato, alfa-cetoglutámico, succinil-
CoA u OAA, que podrá acabar en glucosa.
 Urea
Urea

La urea es un compuesto sin carga y es muy soluble en agua, producido casi

exclusivamente en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los riñones donde es
excretado como principal soluto en la orina.

La urea es el producto de una serie de reacciones llamada ciclo de la urea.

 Valores normales de Urea
Este examen se emplea para verificar el equilibrio proteínico de una persona y la
cantidad de proteína en los alimentos necesaria para pacientes gravemente
enfermos y como indicador de la función renal.

Muestra de orina de 24 hrs.

Los niveles bajos usualmente indican:
•Problemas renales
•Desnutrición

Los niveles altos usualmente indican:

•Aumento de la descomposición de proteína en
el cuerpo Valores normales
•Ingesta excesiva de proteína 12 a 20 gr/24 hrs.

Los niveles alterados de urea sérica se observan, en la insuficiencia hepática

 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Menéndez, Juan-Luis. Catabolismo de las proteínas.[Internet].[Citado el 8 de setiembre del 2022].
Disponible en: https://www.asturnatura.com/catabolismo/proteinas.html
2. A. Bonet ; T. Grau. La glutamina, un aminoácido casi indispensable en el enfermo crítico.{internet].
CIELO, Med. Intensiva vol.31 no.7 oct. 2007[citado el 07 de setiembre del 2022].Disponible en:
https://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0210-56912007000700007
3. Global A, Consulta E, Mundial A, Miembros E. Consulta de Expertos de. 2013.
4. Moreno M. Unidad 5. Aminoácidos y Proteínas. Bioquímica Las bases Mol la vida, 5e [Internet].
2016;5e(9):1–178. Available from:
https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf%0Ahttps://digital.csic.es/bit
stream/10261/153509/1/Tesis_Miguel_Angel_Moreno_UAM_pdf.pdf