Tema 2

lOMoARcPSD|4198306
Tema 2 bioquimica - Apuntes Tema 02 Asignatura

Bioquímica.
Bioquímica (UNED)
Studocu no está patrocinado ni avalado por ningún colegio o universidad.

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)
lOMoARcPSD|4198306
TEMA 2: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. ESTRUCTURA,

CLASIFICACIÓN Y FUNCIÓN.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
En la naturaleza se conocen alrededor de 300 aminoácidos. Muchos de ellos sólo se

observan en determinadas formas de vida, es decir, sólo se encuentran en algunas
especies o en una única especie. Todos los organismos utilizan sólo 20 aminoácidos
para formar las proteínas. Los aminoácidos pueden clasificarse como:
- Protéicos: forman parte de las proteínas y pueden ser:
o Codificables o universales: Son 20 aminoácidos que se incorporan como

tales a las proteínas cuando son los llamados código genético.
o Modificado o particulares: Son productos de una modificación química

una vez que se ha sintetizado la proteína que sufre alguno de los 20
esenciales.
- No protéicos: Son aquellos que no forman parte de las proteínas, se

encuentran libres o combinados con otras sustancias.
Todos estos aminoácidos tienen en común un grupo carboxilo y un grupo amino unido
al mismo átomo de carbono llamado Cα y las dos valencia restantes están unidas a un
átomo de H y a un radical R. R es una cadena lateral, y que es lo que diferencia un
aminoácidos de otro.
Todos los aminoácidos excepto uno, la glicina, tiene el Cα asimétrico, que está unido a
4 sustituyentes diferentes, lo cual le confiere la propiedad de presentar isómeros
ópticos o estereoisómeros.
Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen a la serie L, no se
conoce ningún aminoácido que pertenezca a la serie D que forme parte de las
proteínas.
Todos los aminoácidos codificables o universales son α-aminoácidos: el Cα, próximo al

grupo carboxilo tiene un enlace con el grupo –NH2, otro con el –COOH, tiene un H y
una cadena lateral, residuo o cadena R de distinta naturaleza dependiendo del
aminoácido. El Cα es asimétrico y es un centro quiral. Debido a ello tenemos la
configuración D y la L, que son enantiómeros (imágenes especulares). Cuando el
radical R se dirige a la izquierda y el h a la derecha es la forma L. Cuando se encuentra
al revés es la forma D (con el COOH hacia abajo). Esto de actividad óptica a los
aminoácidos: la forma D y la forma L gran el plano de la luz polarizada hacia la
izquierda (- levógira) o a la derecha (+ dextrógira) una misma magnitud.

lOMoARcPSD|4198306
Formando parte de las proteínas en la naturaleza, solo intervienen aminoácidos L.

Otros aminoácidos pueden estar con otra conformación.
1. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:
Según la naturaleza del grupo R, los aminoácidos se pueden clasificar en 4

grupos:
- Aminoácidos con R no polar (hidrofóbicos): Glicina, es el único aminoácido

sin quiralidad. Otros tienen cadenas alifáticas cortas. También los hay con
grupos aromáticos. La Prolina es un aminoácido raro: el grupo R se
engancha al grupo amino formando un ciclo (este aminoácido da lugar a
codos en las proteínas). Son los menos solubles.
- Aminoácidos con R polar neutro: La polaridad puede venir por grupos OH,
amidas, un aminoácido con un resto fenol y uno con azufre, fuera de la
cadena dando polaridad ya que es un poco ácido, dando puentes disulfuro
por oxidación.
- Aminoácidos con carácter ácido: Además de un grupo COOH común a

todos los aminoácidos, presentan un carboxilo extra en la cadena lateral.
Presentan 3 grupos ionizables: el carboxilo y el amino propios y el carboxilo
extra. A pH 7 tiene carga negativa.
- Aminoácidos básicos: Además del grupo amino en Cα, presenta en su

cadena R un grupo amino extra ionizable, posiblemente modificado.
También tiene 3 grupos ionizables. Tiene carga positiva.
2. PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos tienen propiedades ácido – base, es decir,

independientemente de sus grupos R, los aminoácidos debido a la presencia de
los grupos carboxilos y grupos amino tienen propiedades ácido base.
Los aminoácidos a pH =7 poseen un grupo carboxilo y un grupo amino que

actúan como ácidos en disolución acuosa, es decir, que van perdiendo H+ a
medida que se añaden equivalentes de base, el primer grupo en perder el H + es
el grupo carboxilo pasando de COOH a COO- y después el grupo amino que pasa
de NH3+ a NH2.
Dentro de la misma molécula hay dos grupos ionizables (monoamino –

monocarboxilo). El primer grupo ionizable es el carboxilo. Al añadir OH- (bases)
va perdiendo H+ hasta quedar COO-. Queda en equilibrio cuando el pH =pKa,
llamado pKa1.

lOMoARcPSD|4198306
El grupo COOH- se desprotonan antes porque el pKa1 es más bajo que el pKa2
(pKa del grupo –NH3+). Una vez desprotonado el COO-, se siguen añadiendo
bases y se desprotonan el amino, pero esto ocurre muy por encima de 7.
Por tanto, los aminoácidos se pueden presentar en forma catónica, en forma

neutra (forma zwiteron) ó en forma anónica. La mayoría de los aminoácidos
tienen pk a1=2 y pK a2 = 9-10.
- Curva de titulación de un aminoácido monoamino-monocarboxílico:
Los aminoácidos con carga positiva o negativa tienen un tercer grupo

ionizable. Los aminoácidos ácidos presentan un COOH adicional cuyo pK se
llama pKaR y tiene valor pequeño (ácido). Los aminoácidos catónicos o
básicos tienen pKaR altos a excepción de la histidina, con un pKR = 6, lo que
le da carácter anfótero.
Se representa el pH frente a la adición de OH. Con pH bajo, tanto el COOH

como el amino están protonados, con carga neta +1. Cuando el pH = pk a1, el
50% se encuentra protonado (+1) y el 50% se encuentra con 0 (queda +1/2).
Seguimos aumentando el pH y tenemos todo el COO- desprotonado, quedando

carga neta 0, pues el NH3+ está protonado y pH = pI. Continuamos añadiendo
base y tenemos pH = pKa2, donde el 50% está con carga 0 y el otro 50% está en -
1 (carga neta -1/2). Después tenemos una carga neta de -1 cuando todo el
amino se ha disociado. El punto Isoeléctrico se alcanza cuando se añade un
equivalente de base. (Denominamos punto isoeléctrico de un aminoácido, al
pH en el que la concentración de Zwiteron es máxima (el aminoácido no
presenta carga neta).

lOMoARcPSD|4198306
Los aminoácidos son anfolitos pues tienen un pKa y un pKb tiene dos grupos
ionizables y estudiamos el del COOH hasta llegar al punto isoeléctrico y a partir
de él estudiamos el del - NH3+. Tenemos:
Existen tres zonas de amortiguamiento del pH:
o Zonas tampón que se encuentran cerca de los valores de pKa1 y pKa2.

Hay poca pendiente en la curva de valoración al añadir base el pH
cambia poco.
o El punto isoeléctrico representa el punto de inflexión de la curva

donde la carga neta del aminoácido es 0. En ese punto la curva tiene
alta pendiente en pequeñas adiciones de base suponen grandes
cambios de pH (poca capacidad tampón).
o En cualquier punto distinto al punto isoeléctrico, la carga neta del

aminoácido depende de las concentraciones relativas de las especies
en equilibrio. En los pH = pKa1 y pH = pKa2 son +1/2 y -1/2 porque las
concentraciones son 50%-50%.
La carga neta de un aminoácido por tanto depende del valor del pH al que se
encuentra, como no hay dos aminoácidos con los mismos pK, tampoco hay dos
aminoácidos que tengan la misma carga neta al mismo pH. A pH fisiológico, la
mayor parte de los aminoácidos están en forma neutra (monoamino –
monocarboxilo). Las curvas de valoración de los aminoácidos con grupos
ionizables se comportan de forma distinta,
La lisina y arginina son aminoácidos básicos y a pH = 7 tienen carga +1. El

glutámico y el aspártico (aminoácidos ácidos) a pH =7 tienen carga -1.
Hay aminoácidos con un grupo ionizable de más en la cadena R. Los

aminoácidos ácidos presentan un carboxilo adicional. Las curvas de valoración
tendrán tres puntos de inflexión: los aminoácidos ácidos tienen un pK a1 (del
carboxilo), un pKa2 (del amino) y un pKR (del carboxilo extra). El que tiene el pKa
más bajo perderá el H+ del carboxilo α. El segundo protón que se pierde es el
del carboxilo en R (pH = pKR). Cuando se añaden dos equilibrios de base se
neutraliza el segundo H+. Cuando todo el aminoácido está totalmente
desprotonado, llegamos a neutralizar el H+ del NH3. Los aminoácidos ácidos
pasan por carga +1,-1 y -2.

lOMoARcPSD|4198306
Los aminoácidos básicos también presentan tres puntos de inflexión. Tienen un

carboxilo (pKa1), un amino α (pKa2) y un amino R (pKaR). El primer H+ que se
pierde es el del carboxilo. Al añadir un equivalente de base, se neutraliza el
primer protón. El segundo H+ que se neutraliza es el del amino R y al añadir el
tercer equivalente se neutraliza el amino α.
El punto isoeléctrico de los aminoácidos con tres grupos ionizables se calcula

como la media de los pKa que dirigen el equilibrio hacia -1 y +1.
o Aminoácidos básicos (los dos pKa básicos):

lOMoARcPSD|4198306
o Aminoácidos ácidos (los dos pKa ácidos):
Los aminoácidos no protéicos son intermediarios metabólicos que no forman

parte de las proteínas. Algunos no son de tipo α o son de quiralidad opuesta (β-
alanina, D-alanina).
3. FORMACIÓN DE UN PÉPTIDO
La principal misión de los aminoácidos es unirse entre sí mediante enlace

peptídico y formar las proteínas. Cuando se unen dos aminoácidos se forma un
enlace peptídico. Los enlaces peptídicos poseen tres características:
- Son polares.
- Son planos.
- Están estabilizados por resonancia.
Este enlace de forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo

amino del siguiente aminoácido, de tal manera que siempre el primer
aminoácido participa con su grupo COOH y el segundo con su grupo NH 3+.
Se enlazan dos aminoácidos mediante el carbono de un carboxilo y el nitrógeno

del amino. El enlace es de tipo amida y se pierde agua.

lOMoARcPSD|4198306
El aminoácido de la izquierda se une por el carboxilo y el siguiente con el

amino. El código genético indica que la síntesis de proteína se dirige en este
sentido.
Las cadenas polipeptídicas están formadas por planos peptídicos que giran por
sus Cα. Los ángulos de torsión se definen de 180° cuando la cadena
polipeptídica es plana y en su conformación totalmente extendida. Se
encuentra estabilizada por resonancia y el enlace peptídico es plano (no puede
rotar).
- Péptidos con actividad biológica:
Hay pequeños péptidos que no forman proteínas y tienen actividad

biológica. Son péptidos naturales, hormonas peptídicas, factores de
crecimientos, neuropéptidos, antibióticos peptídicos y péptidos inmuno
represores.
4. CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS:
La conformación es el estado estructural que puede interconvertir con otros

estados estructurales sin romperse con enlaces covalentes. De entre las
conformaciones posibles de las proteínas, es mayoritaria la
termodinámicamente más estable, se conoce como conformación nativa y es la
única funcional.
La estructura tridimensional viene determinada por el orden en el que están

colocados los aminoácidos, que constituyen la estructura primaria.
Las proteínas deben ser muy extensas. La organización proteica tiene distintos
niveles:
- Estructura primaria de las proteínas: son aminoácidos que se colocan uno

detrás de otro unidos por enlaces peptídicos mediante la unión del grupo
carboxilo con el grupo amino del siguiente con pérdida de una molécula de
agua.
- Estructura secundaria de las proteínas: la secuencia de aminoácidos se

organiza dando hélices o láminas (estructuras regulares estables
ocasionadas por pequeños giros entorno a los planos del enlace). Suelen ser
alargadas. Algunas proteínas se quedan aquí (fibrosas).
o Rotación alrededor de los enlaces en una cadena polipeptídica: Se

puede definir también los <ángulos de torsión=, ɸ y Ψ, como
ángulos que se forman entre el Cα-N y el Cα-C respectivamente. Los
planos peptídicos no puede tomar los valores de los ángulos desde -
180° a hasta 180°, porque los grupos R se molestarían entre sí en el
espacio.

lOMoARcPSD|4198306
o Diagramas de Ramachandrán:
Da valores para el ángulo ɸ desde -180° hasta +180° y de ɸ desde

los mismos valores. Con péptidos sintéticos del mismo aminoácido
hizo medidas.
En el primer cuadrante tenía muchas medidas. Las zonas en blanco

son las zonas no permitidas (no todas las combinaciones están
permitidas).
En el segundo cuadrante se distribuyó los ángulos de 1000 restos de

aminoácidos pertenecientes a 8 proteínas naturales y distintas de la
glicina y salieron zonas permitidas que coincidían en el primer
cuadrante, aunque algunas pequeñas zonas no coincidían.
En el tercer cuadrante si la proteína está formada únicamente por

glicina permite una mayor rotación, dado que los hidrógenos se
sitúan en los vértices, y se pueden dar muchos valores de los
ángulos de torsión.
El plegamiento de una cadena polipeptídica, en principio tiene dos

problemas:
o Evitar que las unidades giren libremente en torno a Ψ y a ɸ (como

adjudicar a cada proteína una estructura correcta).
o Cuando se estudiaron las primeras estructuras globulares, se

observó que en el interior sólo habían cadenas hidrofóbicas y que en
el exterior, los aminoácidos con cadenas polares o con carga. Por
tanto el problema es llevar las cadenas hidrofóbicas hacia adentro
sin arrastrar a los enlaces peptídicos, que son polares.

lOMoARcPSD|4198306
De este modo aparecen las siguientes estructuras secundarias regulares:
o Hélices: los puentes de hidrógeno se establecen entre los oxígenos y

los hidrógenos de una misma cadena formándose la hélice. Cuando
una cadena polipeptídica experimenta un giro de igual magnitud
alrededor de sus Cα se forma una hélice. Existen algunos tipos de
hélices mediante el modelo de enlaces por puentes de hidrógeno
entre el CO del aminoácido y el NH del:
 Aminoácido n+3: Se denomina hélice 310 ya que posee 3

aminoácidos por vuelta y la unión se realiza en el C1 y el C10.
Es un tipo de enlace que existe en la naturaleza pero está un
poco forzado (es más estrecho y alargado que la α – hélice).
Una sola cadena polipeptídica.
 Aminoácido n+4: El puente de hidrógeno se establece entre

el grupo CO del aminoácido n con el grupo NH del cuarto
aminoácido que le sigue. Es la hélice más frecuente y la más
estable. Se le denomina Hélice α.
 Aminoácido n+5: Se denomina hélice π, y posee 4

aminoácidos por vuelta. Es más ancha y corta que la hélice α.
La α – hélice es la más idónea ya que no es tan delgada como la

hélice 310 ni tan gruesa como la hélice π. La α – hélice posee 3,6
aminoácidos por vuelta y los grupos R están proyectados hacia
fuera. Existen aminoácidos como el acido glutámico que favorece la
formación de α – hélice, hay otros que la soportan como la glicina y
otros que la desestabiliza como es la Prolina (ya que es el único con
el grupo amino unido a su propio R).
o Láminas β: Los puentes de hidrógeno se establecen entre cadenas o

trozos de cadenas diferentes. Podemos tener una cadena NĀC y
otra CĀN y formar láminas antiparalelas, o dos cadenas paralelas.
Puede ser una misma molécula en lo que se unen fragmentos
laminares, o moléculas distintas.
En las láminas antiparalelas, los puentes de hidrógeno son muy

perpendiculares y con distintas distancias entre sí. En las paralelas,
los puentes de hidrógeno son equidistantes y no perpendiculares
entre sí. Las cadenas laterales se presentan alternativamente hacia
arriba y hacia debajo de la lámina plegada.

lOMoARcPSD|4198306
Estos dos tipos de estructuras secundarias son regulares ya que los ángulos
de torsión van girando lo mismo uno en relación con el otro.
En las proteínas, zonas de estructura secundaria regular se encuentran

unidas entre sí por fragmentos polipeptídicos, llamados lazos o regiones
enlazantes que no son las regiones que unen unas estructuras secundarias
entre sí. No son estructuras regulares sino que son plegamientos al azar, y
suelen estar localizados en los centros activos de las proteínas.
- Estructura terciaria de las proteínas: Las proteínas globulares adoptan esta

estructura. Se representan mediante diagramas de topología donde los α –
hélice se dibujan como cilindros o muelles, y las láminas β se representan
como flechas, donde la punta es el Carboxilo terminal y la base representa
el amino inicial. Los lazos se representan como regiones enlazantes en
verde. A veces hay dominios, donde cada región de la proteína, con una
estructura adecuada a una función, está basada en β -lámina o α-hélice.
Normalmente en las proteínas al nivel de la estructura terciaria se suele
hablar de dominios. Se define dominio como una cadena polipeptídica o
una parte de ella que se puede plegar independientemente.
A los distintos dominios de una proteína se le suele adjudicar una función.

Los dominios suelen estar formados por la asociación de varios motivos. Las
proteínas suelen estar formadas por unos patrones comunes que son
pequeños elementos de estructura secundaria que se repiten con bastante
frecuencia de unas proteínas a otras. Estos patrones que se repiten se
conocen como motivos. Hay cuatro tipos de motivos:
o Motivo α-α: Formado por dos hélices α unidas por un lazo. Su

función general suele unirse a sustancias como Ca2+ o al DNA.

lOMoARcPSD|4198306
o Motivo horquilla β, o motivo β-β: Dos cadenas β antiparalelas

unidas por un lazo.
o Motivo greca: láminas β unidas por lazos entre sí y un lazo mayor

que une a la primera y última.
o Motivo β- α- β: se intercala una α-hélice en medio de dos láminas β

paralelas entre sí, mediante lazos que se unen.
Las proteínas se clasifican en tres grandes grupos basándonos en

consideraciones estructurales entre dominios y motivos:
o Estructuras con dominios α: en su estructura sólo contienen α-

hélices unidas por lazos. Se distinguen la tetrahélice (4 hélices α
unidas por lazos paralelas a un eje común, con los residuos
hidrofóbicos hacia adentro y los hidrofíficos hacia afuera), a los que
pertenece proteínas rédox y transportadoras de elementos. El sitio
activo se encuentra en medio de las 4 hélices.

lOMoARcPSD|4198306
También están las globinas, como las hemoglobinas y las

mioglobinas, que presentan 8 hélices α nombradas de A a la H, pero
no se encuentran paralelas sino formando ángulos de 45°. También
presentan los residuos apolares hacia dentro y los polares hacia
afuera. El centro activo de estas proteínas se encuentra en una
hendidura hidrofóbica donde aparece un grupo no protéico
(prostético).
o Estructuras con dominios α/β: se repite el motivo β-α- β, con β

paralelas. Es frecuente que sean 8 β-láminas, intercaladas con
hélices α. En el espacio, esta sucesión se coloca de forma cerrada,
formando barriles cerrados, los β mirando hacia arriba y las hélices
un poco más afuera del barril, las láminas β se giran un poco para
cerrar el barril. Estas estructuras están estabilizadas por fuerzas en
tres capas: hacia afuera se encuentra los aminoácidos polares, entre
las α y los β tenemos residuos hidrofóbicos de los α y de los β, y en
el centro tendremos residuos hidrofóbicos de los β. Los centros
activos se encuentran en los lazos, que se encuentran hacia arriba y
hacia abajo. Esta estructura está presente en enzimas.

lOMoARcPSD|4198306
o Estructuras con dominios β antiparalelas: se repite el motivo

horquilla β, de modo que quedan todos antiparalelas. Tenemos por
ejemplo los barriles arriba/abajo, formando un barril aplastado. Los
centros activos se encuentran en los lazos.

lOMoARcPSD|4198306
La conformación o estructura terciaria de proteínas está estabilizada por

varios tipos de enlaces que podemos dividir en dos grupos:
o Enlaces covalentes: son los puentes de disulfuro (S-S), se forma

cuando dos cadenas laterales de cisteína, aunque alejadas en la
secuencia se encuentran en el espacio, pueden oxidarse dando un
puente de disulfuro.
HS + HS (oxidación) Ā ÿ (reducción) –S-S-
o Enlaces no covalentes: como es el caso de:
 Puentes de hidrógeno.
 Interacciones iónicas.
 Interacciones hidrofóbicas.
 Fuerzas de Van der Walls.
Estas fuerzas son las que hacen funcionales a las biomoléculas.
Estas fuerzas se hacen entre las cadenas laterales de los aminoácidos, ya

que los carbonos y los hidrógenos de los enlaces amida (péptidos), ya que
están formando puentes de hidrógeno para mantener la estructura
secundaria.
5. CONCEPTOS GENERALES DE LA ESTRUCTURA PROTÉICA:
- El esqueleto contiene miles de átomos. Si pudieran girar libremente

entorno a los enlaces σ, tendríamos varias estructuras terciarias posibles.
Pero las proteínas tienen una estructura tridimensional propia, debido a
que la secuencia de aminoácidos es la adecuada y se mantienen entre ellos
la fuerza adecuada.
- La conformación de una proteína está estabilizada principalmente por

interacciones débiles, ya que favorecen termodinámicamente el sistema
(mayor entropía en el agua). Todo esto se debe a las propiedades del agua
(y a su capacidad de formar puentes de hidrógeno).
- La secuencia de aminoácidos determina la estructura terciaria, es decir, la

estructura primaria es la que va a plegarse de una determinada forma para
cumplir una determinada función.
- Las proteínas difieren en su estructura terciaria.
- La estructura de una proteína determina su función.

lOMoARcPSD|4198306
- Las proteínas pierden su estructura y su función al desnaturalizarse, se

denomina desnaturalización de una proteína a la pérdida de su estructura
terciaria, su conformación y por tanto su función, la proteína puede volver a
renaturalizarse si el agente utilizado no ha sido muy fuerte.
- Las estructuras terciarias no son rígidas.
- Los polipéptidos se pliegan rápidamente según un proceso en varias etapas,

existen unos enzimas llamados <chaperones= que ayudan a las proteínas a
adquirir su conformación espacial en las últimas fases de su plegamiento.
- Existe un pequeño número de modelos estructurales terciarios comunes

llamados <dominios=
6. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
Si en una proteína se rompen sus enlaces débiles o sus puentes de disulfuro, la

proteína pierde su conformación espacial y por tanto su función por lo que la
proteína se despliega, pero no implica ruptura de enlaces peptídicos.
Existen una serie de factores que desnaturalizan las proteínas:
- Variación del pH: implica la alteración de los estados de ionización de los

aminoácidos y se rompen fuerzas iónicas.
- Temperaturas altas: las interacciones débiles se rompen por aumento de la

movilidad de los átomos o moléculas.
- Detergentes: interfieren en las fuerzas hidrofóbicas, es decir, las partes

apolares de los detergentes interfieren con las partes apolares de los
aminoácidos y rompen así las fuerzas o puentes hidrofóbicos. Un
detergente muy utilizado es el SDS (dodecil sulfato de sodio).
- Concentraciones elevadas de sustancias orgánicas: son polares y compiten

en la formación de los puentes de hidrógeno. Como por ejemplo: el etanol y
la acetona.
- Agentes desnaturalizantes: actúan sobre todos los tipos de enlaces (urea

8M).
- Agentes reductores: rompen los puentes disulfuro de las proteínas (únicas

fuerzas covalentes). Por ejemplo el β-mercaptoetanol.
Un ejemplo de desnaturalización de proteínas es la desnaturalización y

renaturalización de la ribonucleasa.

lOMoARcPSD|4198306
Si las condiciones de desnaturalización no son muy drásticas, se pueden

renaturalizar.
Una señal de la desnaturalización es la precipitación de la proteína.
7. CLASIFICACIÓN Y CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se pueden clasificar:
- Según su función:
o Enzimas.
o Proteínas de transporte:
 Hemoglobina (O2).
 Lipoproteínas (transporte de lípidos en el plasma).
 Proteínas de transporte a través de membranas.
o Proteínas nutrientes y de reserva:
 En la semilla del trigo, maíz y arroz.
 Ovoalbúmina.
 Caseína.
 Ferritina (almacena hierro).
o Proteínas contráctiles:
 Actina y miosina (células musculares y otras).
 Tubulina y dineína (cilios y flagelos).
o Proteínas estructurales:
 Colágeno, Queratina, Fibroína.

lOMoARcPSD|4198306
o Proteínas de defensa:
 Anticuerpos (sistema inmunológico).
 Fibrinógeno y trombina.
 Toxinas y Venenos.
o Proteínas reguladoras:
 Hormonas.
 Proteínas G.
 Proteínas reguladoras de la expresión del DNA.
- Según su composición:
o Homoproteínas o no conjugadas: sólo con la cadena polipeptídica

pueden cumplir su función.
o Heteroproteínas o conjugadas: Es necesaria la presencia de una

parte no proteica para cumplir su función, se denomina grupo
prostético y puede ser un grupo metálico, una estructura orgánica,
una coenzima (grupo prostético de una enzima que no se une de
forma permanente a la cadena proteica), más complejo que se une a
enzimas.
- Según su estructura:
o Proteínas fibrosas: son alargadas y sólo llegan al nivel de la

estructura secundaria por lo que no se pliegan. Sus funciones suelen
ser estructurales, de soporte. Distinguimos varios tipos:
 α-queratina: es una proteína formada por α-hélices. Un

cabello está formado por muchas células muertas en cuyo
citoplasma sólo hay macrofibrillas a modo de haces y estas
macrofibrillas están formadas por la asociación de
numerosas microfibrillas que están formadas por la unión de
9 filamentos alrededor de 2 centrales (típica estructura 9+2).
Se les llama protofibrillas que están formados por la
asociación de 4 α-hélice, las cuales se enrollan entre ellas por
parejas (2 α-hélices dextrógiras) en sentido levógiro.

lOMoARcPSD|4198306
En la α-queratina hay un elevado contenido en cisteína, por

lo que la proteína es rica en puentes de disulfuro a diferencia
del colágeno. Una fibra de α-queratina puede estirarse una
dos veces su longitud si aplicamos calor húmedo ya que
algunos puentes de disulfuro y puentes de hidrogeno se
habrán roto y la proteína adopta conformación β.
Reacciona poco químicamente y por tanto es muy

abundante. Se encuentra en la piel y en órganos anejos.
Se forma por 2 α-hélices (tienen un pequeño dominio

globular en uno de sus extremos) se unen dando un dímero
que se enrollan entre ella. En un segundo paso se enrollan
dos dímeros dando un tetrámero llamado protofilamento.
Dos protofilamentos se sitúan próximos dando una

protofibrilla. Éstas se disponen 2 en el centro y 9 alrededor
de un cilindro, formando varias microfibrillas. Éstas se unen
en un mismo haz dando macrofibrillas. Un pelo está formado
por células muertas atravesados por multitud de
macrofibrillas. Los α-hélices son ricas en cisteínas y se
forman muchos puentes de disulfuro para dar cada
estructura.
La matriz que queda está cementada con alto contenido en

azufre.
 β-queratina: es una proteína formada por láminas β que

aparece como consecuencia de aplicar calor húmedo a una
α-queratina pero al enfriarse revierte espontáneamente a la
conformación α-hélice. Ello es debido a que los grupos R de
los α-queratinas son por término medio mayores que los de
las β-queratinas y no son por tanto compatibles con una
conformación β. Es poco frecuente por su menor estabilidad.
 Colágeno: es la proteína más abundante en los animales

vertebrados y unicelulares. Es una proteína extracelular que
se sintetiza en el interior de las células del tejido conjuntivo.
El colágeno se organiza en fibras insolubles y su principal
característica es que soportan con fuerza tensiones.

lOMoARcPSD|4198306
El colágeno está formado por hélices levógiras y tres de estas

hélices se enrollan entre ellos en sentido dextrógiro
formando una molécula de tropocolágeno (el que estén
formados por hélices levógiras no significan que sean α-
hélices).
La estructura secundaria del colágeno es de una triple hélice

de cadenas polipeptídicas, cada una es una hélice levógira,
en la que de cada 3 aminoácidos, uno de ellos es una glicina,
0y cada 4 es una Prolina. La glicina permite que estas tres
cadenas están muy compactadas, y se enrosquen entre sí y la
Prolina forma los codos y permite que haya muy pocos
aminoácidos por paso de rosca.
Estas triples hélices de tropocolágeno se van asociando unas

con otras en forma de hélice y constituyen las fibras de
colágeno. Los enlaces son los puentes de hidrogeno entre
cadenas y un tipo especial de enlace covalente típico del
colágeno. Entre varias triples hélices existen también estos
enlaces covalentes.
Este enlace covalente sólo aparece en el colágeno cuando se

encuentran dos cadenas de lisinas (aminoácidos con un
grupo amino extra) actúa sobre ellos la enzima lisoxidasa,
que oxida el grupo amino a grupo aldehído, obteniéndose
unos derivados de la lisina denominados aldisina, que sufren
una condensación aldólica, y forman un enlace cruzado
covalente.
Las moléculas de colágeno son muy ricas en hidratos de

carbono, por tanto el colágeno es una glucoproteína.
El colágeno es una proteína extracelular aunque su síntesis

tiene lugar dentro de la célula y, en concreto, se sintetiza en
los ribosomas del Retículo Endoplasmático Rugoso. En
primer lugar la síntesis de las cadenas pro-α. Luego se
hidroxilan si las prolinas y las lisinas dentro del Retículo
Endoplasmático Rugoso. La proteína se glicosila en las
conexiones entre el Retículo Endoplasmático Rugoso y el
Retículo Endoplasmático Liso.

lOMoARcPSD|4198306
A continuación, estas cadenas pasan al aparato de Golgi

donde termina la glicosilación y se forma la triple hélice del
procolágeno. Una vez trenzado lo suficiente y gracias a la
Exocitosis, se forman evaginaciones y salen las triples hélices
que no están enroscadas del todo y tienen unas secciones de
carboxilo y amino terminales, de cada una de las cadenas,
que constituyen los péptidos señal y que poseen una doble
función:
 Evitan que las triples hélices de procolágeno (no

maduro) crezcan demasiado y hagan reventar las
vesículas.
 Son muy ricos en aminoácidos hidrofóbicos lo que

permite atravesar la membrana plasmática y salir
fuera. Cualquier molécula polares no pueden pasar la
membrana pero esos péptidos de señal permiten
entrar y abrirse camino entre las cosas hidrofóbicas.
Los péptidos señal se rompen mediante peptidasas, estos se

asocian formando microfibrillas, que a su vez se unen para
formar las fibras de colágeno.
 Elastina: la elastina no presenta estructura regular

secundaria sino cadenas polipeptídicas que tienen
conformación al azar debido a que estas cadenas son
extremadamente flexibles y móviles dado que las cadenas
polipeptídicas se unen por algunos enlaces covalentes.
Está formada por pequeñas cadenas peptídicas y entre ellas

se ven puentes, que al estar plegadas pueden estirarse y
volver a su posición inicial (es elástico y por ello está en
tejidos elásticos como paredes de arterias). Los puentes de
entrecruzamiento son puentes covalentes, que al colocarse
cerca, 4 cadenas laterales de 4 lisinas, de las cuales 3 de ellas
han pasado su amino a aldehído L-altisinas, se forma una
estructura que une 3 cadenas de 3 lisinas de distintas
cadenas polipeptídicas. Esta estructura covalente se llama
desmosinas (formado por el entrecruzamiento de diferentes
monómero con tres moléculas de lisina).

lOMoARcPSD|4198306
o Proteínas globulares: poseen cadenas polipeptídicas muy plegadas

en estructuras tridimensionales compactas. La mioglobina y la
hemoglobina, son miembros de la familia de las globinas y
encargadas del transporte y almacenamiento de O2 en la sangre.
La hemoglobina y la mioglobina se diferencian en que la mioglobina

está formada por una cadena polipeptídica, es decir, monoméricas,
mientras que la hemoglobina está formada por 4 subunidades
semejantes, pero no idénticas a la mioglobina, por todo es un
tetrámero.
 Mioglobina: es una proteína conjugada o heteroproteína, es

decir, además de la cadena polipeptídica posee un grupo
prostético no proteico. La cadena polipeptídica tiene 8-α
hélices más o menos largas unidas por lazos y formando
entre ellas ángulos de 45°.
Además de la cadena polipeptídica hay un grupo llamado

grupo hemo, que tiene una parte orgánica a la cual se le une
un átomo de Fe. La parte orgánica se denomina protofibrina
9 y está formada por 4 núcleos o anillos pirrólicos a los que
se les une 4 metilos, 2 vinil y 2 ácidos propanoicos (estos dos
últimos son la única parte polar de la protofibrina 9 ya que
todo lo demás es apolar e hidrofóbico).
El sexto enlace puede estar libre cuando la mioglobina no

transporta nada. Puede estar unido al O2 en el momento en
el que está almacenándolo, o unido a agua, cosa que no debe
ocurrir ya que el agua oxida al átomo de Fe a ión férrico y lo
incapacita para transportar O2. Con esto se pueden distinguir
tres estados de la mioglobina:
 Cuando no está unido al O2: desoximioglobina.
 Cuando está unido al O2: oximioglobina.
 Cuando está unido al agua: ferrimioglobina.
El 80% de la proteína es α- hélice con su plegamiento. Estas

hélices se disponen de tal forma que dejan una cavidad
hidrofóbica donde se instala el grupo hemo.

lOMoARcPSD|4198306
El plegamiento de las globinas no surge de la repetición de

motivos, sino que las α-hélice giran aproximadamente 45°
unos respectos a otros y se mantienen unidas mediante
interacciones no covalentes entre ellas.
La mioglobina cumple con el tener todos los residuos

hidrofóbicos hacia dentro y las cadenas polares hacia fuera
ya que es una proteína soluble.
La configuración espacial de la mioglobina está condicionada

por la unión del grupo hemo, de tal manera que la cadena
unida al grupo hemo tiene un 80% en α-hélice, si le quitamos
el grupo hemo a la proteína a pH ácido (así rompemos los
enlaces de coordinación) nos queda la cadena polipeptídica
llamada apomioglobina en la que sólo un 60% de los
aminoácidos están formando α-hélices, es decir, el grupo
hemo ayuda a formar las α-hélices. Si desnaturalizamos la
apomioglobina, ésta presenta un 0% de α-hélice. Podemos
decir que la presencia del grupo hemo ayuda a la cadena
polipeptídica a plegarse correctamente.
La cadena polipeptídica también ayuda al grupo hemo a

instalarse en la mioglobina, si solubilizamos el grupo hemo
en agua, el átomo de Fe se encuentra en forma férrica
(siendo inactivo). La cadena polipeptídica ayuda al grupo
hemo a mantenerse en estado ferroso, y por tanto ayuda a
que cumpla su función. El plegamiento crea una especie de
bolsillo hidrofóbico, donde entre en grupo hemo, y mantiene
el Fe en estado ferroso.
El CO es muy peligroso porque tiene mayor afinidad por el

átomo de Fe del grupo hemo que el O2, aunque esta afinidad
disminuye cuando el grupo hemo está en la cadena
polipeptídica. Se debe a razones estéricas. En las cercanías
del grupo hemo, existe otra histidina, denominada <histidina
distal= en posición E7 que no establece enlaces con el grupo,
pero se sitúa muy cerca. El CO va entorpeciendo su entrada
en el grupo hemo por esta histidina distal, mientras que el O2
entra más fácilmente.
Cuando la mioglobina se une a la molécula de O2, cambia su

configuración espacial. Este efecto se llama alosterismo.

lOMoARcPSD|4198306
Tiene 6 enlaces de coordinación: 4 enlaces del Fe se unen al

nitrógeno de la protoporfirina y, dos que salen del plano se
unen a una histidina F8 (cadena polipeptídica) y el otro está
disponible para el O2.
El CO tiene mucha afinidad por el Fe de la mioglobina

(Toxicidad).
Esto se debe a su facilidad en disolución acuosa, de formar

un ángulo de 90°.
En la molécula de mioglobina aparece otra histidina distal

(E7), que se aproxima al Fe (aparte de la histidina proximal
F8), impidiendo la formación del enlace C≡O con el Fe
perpendicular y limitando la afinidad del grupo (se reduce la
toxicidad).
El Fe tiene coordinación Oh en el plano: 4 con la

protoporfinina 9 y 2 perpendiculares. El grupo hemo queda
en estado ferroso por estar en una hendidura (bolsillo)
hidrofóbico evitando el contacto con el agua, que da la
oxidación.
P50 Ā Presión parcial de O2 a la que el 50% de los átomos de

Fe están ocupados. La P50 de la mioglobina es muy baja, tiene
mucha afinidad por el O2 y le cuesta mucho soltarlo. Por ello
la mioglobina es mejor como almacén y sólo suelta poco a
poco a la hemoglobina que lo transporta.
 Hemoglobina: es una proteína transportadora de O2, que se

encuentra en los eritrocitos o glóbulos rojos de la sangre de
los vertebrados. La hemoglobina es una proteína
tetramérica, es decir, formado por 4 subunidades semejantes
aunque no idénticas.
Dos de ellas se denominan cadenas α (α1 Y α2) y las otras

dos son β (β1 y β2). Cada una de las cadenas tiene un grupo
hemo unido mediante enlaces no covalentes, por lo que la
hemoglobina es capaz de transportar hasta 4 moléculas de
O2.

lOMoARcPSD|4198306
Ambas moléculas, mioglobina y hemoglobina, son moléculas

transportadoras de O2, pero la hemoglobina transporta el O2
a través de la sangre, y la mioglobina en cambio, es
transportadora y almacenadora de O2 en los músculos.
La mioglobina funciona al ir aumentando la presión de O2: los

átomos de Fe se van ocupando de O2. Al aumentar mucho la
presión de O2 los Fe de la mioglobina se saturan: curva de
saturación.
La representación gráfica del porcentaje de saturación de la

hemoglobina frente a la presión parcial de O2, es signoidal,
mientras que una representación análoga para la mioglobina
del músculo muestra una curva hiperbólica.
Se observa que la mioglobina, a bajas presiones de O2 se

encuentra muy saturado, es decir, hay muchos grupos hemos
unidos al O2, mientras que en la hemoglobina a bajas
presiones de O2 no hay grupos hemo unidos al O2, y estos
aumentan al aumentar la presión (concentración) de O2.
P50 es aquel valor de presión de oxígeno para el que la mitad

de los grupos hemo están unidos al O2. Para la mioglobina
P50=1, y para la hemoglobina P50=26.
Cuanto mayor sea la presión de O2, mayor será la capacidad

de saturación de O2 por la proteína, es decir, mientras que la
afinidad de la hemoglobina por la primera molécula de O2 es
respectivamente baja, la segunda, tercera y cuarta moléculas
de O2 se unen con una afinidad mayor. Este fenómeno recibe
el nombre de fenómeno de cooperatividad, es decir, la
unión de un ligando a la cadena polipeptídica le facilita la
unión de otros ligando a esa misma cadena.

lOMoARcPSD|4198306
Al entrar la primera molécula de O2 cambia de conformación

la primera cadena, es decir, se da el alosterismo. Este cambio
de conformación se pone de manifiesto cuando va a entrar la
segunda molécula de O2 y este cambio a la tercera y a la
cuarta. Debido al fenómeno de cooperatividad, la
hemoglobina es mucho más que la simple suma de 4
mioglobinas.
La primera cadena que se oxigena es la α1. Lo que sucede en

la primera oxigenación es que el átomo de Fe al unirse al O2
disminuye su diámetro y entra en el hueco de la protofibrina
IX y se lleva consigo la histidina proximal con lo que hay un
movimiento en la hélice F, el cual se transmite a las demás
hélices. La diferencia de comportamiento entre la mioglobina
y la hemoglobina es muy importante debido al alosterismo.
Cuando una molécula de O2 tiene que entrar en la primera

subunidad de la hemoglobina, tiene que romper una serie de
puentes salinos o uniones iónicas por lo que el primer O2
tiene muchas dificultades para entrar ya que tiene que
romper algunos enlaces que estabilizan a la forma
desoxigenada, al segundo O2 tiene ya algunos puentes
salinos rotos, y le cuesta menos trabajo entrar, y así hasta el
cuarto O2.
La afinidad de la hemoglobina por el O2, a diferencia de la

mioglobina, se ve afectada por una serie de factores
externos:
 Efecto de Bohr: cambios pequeños tienen influencia

en la función de la hemoglobina. El efecto de Bohr es
una disminución de pH da lugar a una liberación de
O2 que disminuye la afinidad. Al bajar el pH (aumenta
el CO2 en el medio por el metabolismo y éste
acidifica) disminuye la afinidad por el O2 y la
hemoglobina toma el CO2 del medio regulando el pH
y transportándolo. La hemoglobina a pH más bajo va
aumentando su P50 (la curva se desplaza a la
derecha). La hemoglobina no transporta el CO2 y los
H+ con el grupo hemo.

lOMoARcPSD|4198306
Cuando la hemoglobina llega a los tejidos encuentra

mucho CO2 (medio ácido), bajo el pH. Esta bajada de
pH hace que la hemoglobina pierda afinidad por el O2,
y lo suelta (efecto Bohr). En los alveolos llega con el
CO2 y al haber un pH mayor suelta el CO2 y coge el O2.
El mecanismo del efecto Bohr consiste en que para

entrar el O2, debe romper puentes salinos entre
cadenas de la hemoglobina. Los puentes salinos se
dan entre cadenas laterales de aspárticos y argeninas,
entre coo- terminales y lisinas, y entre coo- y NH3+
terminales. Cuando baje el pH, la histidina se protona
y establece sus puentes con el aspártico más
fácilmente. Al aumentar el pH, la histidina pierde H+ y
se limitan los puentes de hidrógeno.
El O2 tiene más dificultad para entrar cuando el pH es

bajo pues se estabilizan los puentes de hidrógeno
(desoxihemoglobina). Cuando hay pocos puentes
salinos (pH alto) el O2 entra mejor (oxihemoglobina).
El CO2 se transporta disuelto en el plasma o como

carbonatos unidos a los aminos terminales. Los
protones que acompañan al CO2, se transportan con
la histidina 146.
 BPG (2,3-bisfosfoglicerato): Influye mucho en la

afinidad del grupo Hemo. Se encuentra en los
glóbulos rojos en alta concentración a pH=7 tiene 4E.
se coloca un BPG en el medio de una hemoglobina
estableciendo enlaces con NH3+ terminales, tiene
cargas negativas. Establece puentes salinos
adicionales con la hemoglobina disminuyendo la
afinidad de la hemoglobina por el O2 (más puentes
salinos, más dificultad para entrar). Por ello, la
presencia de BGP en la sangre permite que la
hemoglobina suelta el O2 para que lo utilicen las
células.
La hemoglobina fetal (Hb F) es diferente a la adulta,

ya que tiene más afinidad por el O2 que la
hemoglobina materna. Esto es una ventaja para que
el O2 pase de la madre al hijo (la sangre no se
comunica). El BGP y al hemoglobina b F se unen con
menos fuerza y esto determina este hecho.

lOMoARcPSD|4198306
Esto es porque una histidina de la hemoglobina b F ha

sido sustituida por una serina (menos carga, menos
puentes salinos, más afinidad por el O2).
Los organismos adultos tenemos hemoglobina A

(adulta), en cambio, el feto no sintetiza hemoglobina
A, sino que sintetiza cadenas de hemoglobina F
(fetal). La hemoglobina F en lugar de tener dos
cadenas α y dos cadenas β tiene dos cadenas α y dos
cadenas ϒ, que se parecen a las β pero no son
idénticas.
La hemoglobina F tiene una afinidad por el O2 mayor

que la hemoglobina A. las cadenas ϒ se unen al BPG
con menos fuerza que las β de los adultos, y por tanto
los glóbulos rojos fetales actúan como si tuvieran
muy poco BGP ya que hay menos puentes salinos. La
BGP es fisiológica y, si no estuviera en el organismo,
el grupo hemo no soltaría el oxigeno nunca.
8. ENFERMEDADES GENÉTICAS DE LA HEMOGLOBINA:
- Anemia falciforme: la causa de esto es que el gen que codifica la síntesis de

la cadena β de la hemoglobina está afectado de modo que en vez de
aparecer aminoácido glutámico aparece una valina, que es hidrofóbica, y en
vez de aparecer aminoácido cargado aparece un aminoácido hidrofóbico de
la parte externa de la cadena β y surgen así una serie de <parches
hidrofóbicos=, de tal manera que la molécula de hemoglobina forma fibras y
deforma el glóbulo rojo.
Los glóbulos rojos están deformados. Es transmitida de padres a hijos. Se

produce porque la hemoglobina tiene un glutámico cambiado por una
valina. El glutamico (polar cargado) está afuera y la valina (apolar) se intenta
<esconder= de ambientes acuosos, uniéndose con otra valina de otra
cadena β, deformándose la molécula y deja de transportar O2. Los
homocigóticos mueren, los heterocigóticos tienen 50% de hemoglobina
sana. Resisten a la malaria.

Tema 2

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Tema 2

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

lOMoARcPSD|4198306

Tema 2 bioquimica - Apuntes Tema 02 Asignatura

Studocu no está patrocinado ni avalado por ningún colegio o universidad.

TEMA 2: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. ESTRUCTURA,

En la naturaleza se conocen alrededor de 300 aminoácidos. Muchos de ellos sólo se

- Protéicos: forman parte de las proteínas y pueden ser:

o Codificables o universales: Son 20 aminoácidos que se incorporan como

o Modificado o particulares: Son productos de una modificación química

- No protéicos: Son aquellos que no forman parte de las proteínas, se

Todos los aminoácidos codificables o universales son α-aminoácidos: el Cα, próximo al

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

Formando parte de las proteínas en la naturaleza, solo intervienen aminoácidos L.

1. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

Según la naturaleza del grupo R, los aminoácidos se pueden clasificar en 4

- Aminoácidos con R no polar (hidrofóbicos): Glicina, es el único aminoácido

- Aminoácidos con carácter ácido: Además de un grupo COOH común a

- Aminoácidos básicos: Además del grupo amino en Cα, presenta en su

2. PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos tienen propiedades ácido – base, es decir,

Los aminoácidos a pH =7 poseen un grupo carboxilo y un grupo amino que

Dentro de la misma molécula hay dos grupos ionizables (monoamino –

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

Por tanto, los aminoácidos se pueden presentar en forma catónica, en forma

- Curva de titulación de un aminoácido monoamino-monocarboxílico:

Los aminoácidos con carga positiva o negativa tienen un tercer grupo

Se representa el pH frente a la adición de OH. Con pH bajo, tanto el COOH

Seguimos aumentando el pH y tenemos todo el COO- desprotonado, quedando

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

Existen tres zonas de amortiguamiento del pH:

o Zonas tampón que se encuentran cerca de los valores de pKa1 y pKa2.

o El punto isoeléctrico representa el punto de inflexión de la curva

o En cualquier punto distinto al punto isoeléctrico, la carga neta del

La lisina y arginina son aminoácidos básicos y a pH = 7 tienen carga +1. El

Hay aminoácidos con un grupo ionizable de más en la cadena R. Los

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

Los aminoácidos básicos también presentan tres puntos de inflexión. Tienen un

El punto isoeléctrico de los aminoácidos con tres grupos ionizables se calcula

o Aminoácidos básicos (los dos pKa básicos):

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

o Aminoácidos ácidos (los dos pKa ácidos):

Los aminoácidos no protéicos son intermediarios metabólicos que no forman

La principal misión de los aminoácidos es unirse entre sí mediante enlace

- Están estabilizados por resonancia.

Este enlace de forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo

Se enlazan dos aminoácidos mediante el carbono de un carboxilo y el nitrógeno

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

El aminoácido de la izquierda se une por el carboxilo y el siguiente con el

- Péptidos con actividad biológica:

Hay pequeños péptidos que no forman proteínas y tienen actividad

4. CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS:

La conformación es el estado estructural que puede interconvertir con otros

La estructura tridimensional viene determinada por el orden en el que están

- Estructura primaria de las proteínas: son aminoácidos que se colocan uno

- Estructura secundaria de las proteínas: la secuencia de aminoácidos se

o Rotación alrededor de los enlaces en una cadena polipeptídica: Se

Descargado por Luis Antonio Martín-Rubio Pacheco (luisantonio.martin1993@hotmail.com)

Da valores para el ángulo ɸ desde -180° hasta +180° y de ɸ desde

En el primer cuadrante tenía muchas medidas. Las zonas en blanco

En el segundo cuadrante se distribuyó los ángulos de 1000 restos de

En el tercer cuadrante si la proteína está formada únicamente por

El plegamiento de una cadena polipeptídica, en principio tiene dos

o Evitar que las unidades giren libremente en torno a Ψ y a ɸ (como

o Cuando se estudiaron las primeras estructuras globulares, se