Liceo N° 10 Nocturno Química 6° Prof.

Nora Ramos
Proteínas
Las proteínas son macromoléculas formadas por bloques fundamentales llamados aminoácidos. Existen solo 20 aminoácidos
proteicos, los que, dependiendo del número y del orden en el cual se conecten entre sí, permitirán crear una gran variedad de
proteínas, cada una de ellas con una función específica. Por lo que podríamos decir que los aminoácidos son los “ladrillos”
(estructuras fundamentales) de las proteínas.
Un aminoácido, es una molécula orgánica que consta de un átomo de carbono (carbono
alfa α), al que se une un grupo carboxilo, un grupo amino , un átomo de hidrógeno, y
un grupo R, llamado residuo o cadena lateral que varía según el aminoácido del que se
trate.
En un aminoácido existen dos grupos funcionales: el grupo carboxilo COOH, de carácter
ácido y el grupo amino NH2, de carácter básico.
Se le llama carbono α, al primer carbono unido el grupo funcional carboxilo, a dicho carbono también se une
el grupo amino.
El carbono α, es un carbono quiral, tiene unido 4 sustituyentes diferentes. (Salvo la glicina que es aquiral, por
tener 2 Hidrógenos unidos al carbono α

Un objeto quiral posee la propiedad de no ser superponible con su

imagen especular a
pesar de tener la
misma forma

Los compuestos que tienen carbonos quirales presentan isomería óptica o

estereoisomería.
Los dos isómeros, coinciden en todas sus propiedades excepto en la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada.
Uno de ellos desvía la luz hacia la derecha, y se designa (+), o dextrógiro, mientras que el otro la desvía en igual magnitud pero
hacia la izquierda, y se designa (-) o levógiro. Dicha propiedad se mide con un instrumento denominado polarímetro.
Todos los AA (excepto la glicina), tienen el carbono α, quiral, por lo tanto, presentan isomería óptica.
Las dos configuraciones posibles que resultan imágenes especulares no superponibles se conocen como estereoisómeros o
enantiómeros.
Se llaman aminoácidos L , los que tiene el grupo amino a la
izquierda del carbono α y aminoácidos D, los que tiene el
grupo amino a la derecha.
Un AA, L, puede ser dextrógiro o levógiro, lo mismo para un
AA, D

Todos los AA que forman las proteínas son:

L-α-aminoácidos

Clasificación de Aminoácidos
1) Si bien existen cientos de AA en la naturaleza,
solamente son 20 los AA que forman las
proteínas, por lo que se llaman AA proteicos.
Los AA proteicos se clasifican en esenciales y no
esenciales
AA esenciales: el cuerpo humano no los sintetiza
por lo que es necesario conseguirlos a través de la
dieta.
AA no esenciales: el organismo se encarga de
sintetizarlos

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La importancia de las proteínas radica en que son moléculas que participan en prácticamente cualquier proceso vital que
imaginemos, desde estimular reacciones químicas del metabolismo hasta actuar como hormonas, pasando por formar parte del
sistema inmune, transportar oxígeno, regular la expresión de genes, metabolizar nutrientes, almacenar energía…
Las proteínas se construyen a partir de los AA, tanto no esenciales como esenciales. El cuerpo humano puede sintetizar todos los
AA no esenciales necesarios para construir las proteínas , pero no los 10 AA “ esenciales”, por lo que una dieta adecuada debe
contener estos AA esenciales. Por lo general, son suministrados por la carne y los productos lácteos, pero si no se consumen
estos , deben aplicarse algunos cuidados para asegurar un suministro adecuado. Pueden ser suministrados por una combinación
de cereales (trigo, maíz, arroz, etc) y legumbres (frijoles, maní, etc.)
La síntesis de proteínas se lleva a cabo en los ribosomas del citoplasma de la célula.

METABOLISMO: serie de procesos físicos, químicos y biológicos que ocurren en los seres vivos.
Consta de 2 procesos: catabolismo y anabolismo que se dan de manera simultánea

CATABOLISMO: el organismo obtiene energía a partir de los ANABOLISMO: proceso de síntesis que consume energía. A
alimentos en su proceso de degradación de moléculas partir de moléculas simples se forman moléculas complejas.
complejas a moléculas simples. La energía se obtiene de la
ruptura de los enlaces químicos

Otra clasificación de los AA es según la cadena lateral R

2. Los aminoácidos se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral R en :
A. Aminoácidos neutros: son aquellos cuya cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino, y su carga
eléctrica neta es 0. Estos aminoácidos se subdividen en polares y apolares.
Los AA polares poseen grupos hidrófilos en su cadena lateral que les permite formar puentes de hidrógeno
con moléculas polares, debido a lo cual, son muy solubles en agua. Son aminoácidos polares la serina,
treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina.
Por otro lado, los aminoácidos apolares poseen una cadena lateral hidrófoba y por lo tanto su solubilidad en
agua es menor. Este grupo está constituido por la glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
metionina, fenilalanina y triptófano.
B. Aminoácidos básicos: son aquellos que contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debidos a su
carácter básico, puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.
Pertenecen a este grupo la arginina, histidina y lisina.
C. Aminoácidos ácidos: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya
que ese grupo desprende hidrogeniones. Dos componentes de este grupo son el ácido aspártico y el ácido
glutámico.

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Aminoácidos NEUTROS
POLARES NO POLARES

Aminoácidos BÁSICOS Aminoácidos ÁCIDOS

Punto isoeléctrico
La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos ácidos, COOH (capaces
de ceder H+) y grupos básicos NH2 (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases de
Brönsted-Lowry, y en medio básico se comportan como ácidos de Brönsted-Lowry. Las moléculas que presentan esta
característica se dice que son anfóteros o anfolitos
Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo una sal interna formada por un ion dipolar (carga
positiva y carga negativa), que se llama zwitterión

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En el ion zwitterión el grupo carboxilo se encuentra como anión carboxilato (perdió su H) y el grupo amino se encuentra como
catión amonio (ganó un H)
Dependiendo del pH, el AA puede presentarse como ion dipolar, en su forma catiónica o en su forma aniónica.

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Resumiendo:

● En soluciones fuertemente ácidas el AA se presenta en su forma catiónica, o sea con el catión NH3 +positivo
● En soluciones fuertemente básicas el AA se presenta en su forma aniónica, como anión carboxilato COO-
negativo
● A un valor de pH determinado para cada AA, este se presenta como ion dipolar. Ese valor de pH se conoce
como PUNTO ISOELÉCTRICO y depende de la naturaleza del R del AA

Punto isoeléctrico (pI) o pH isoeléctrico es el pH para el cual la molécula tiene carga neta cero. Es decir, puede tener
grupos cargados (ionizados), pero la suma de todas las cargas positivas iguala a la de las negativas.

● A pH inferior al punto isoeléctrico, los aminoácidos están en forma catiónica.

● A pH superior al punto isoeléctrico, los aminoácidos están en forma aniónica.

ENLACE PEPTÍDICO
¿Cómo se unen los L-α-AA para formar una proteína?
La unión de AA se establece mediante enlaces
peptídicos: son enlaces covalentes del tipo amida
entre el grupo carboxilo de un AA y el grupo amino
de otro AA (dipéptido) y liberándose en la reacción
una molécula de agua
Se puede observar que en los enlaces peptídicos no
participan los radicales de los aminoácidos, sino que
quedan "colgando" del polipéptido

A la vez, este enlace puede ser hidrolizado

separándose los aminoácidos.

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Características del enlace peptídico

● El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono de un AA y un átomo de nitrógeno de
otro AA. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
● El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor de
enlace peptídico, lo que determina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el mismo plano

Cuando se forma un enlace peptídico queda un grupo amino libre en el extremo de la molécula, que recibe el nombre de residuo
o grupo amino terminal y un grupo
carboxilo en el otro extremo de la
molécula, llamado residuo o grupo
carboxilo terminal

La unión de AA forma péptidos, si se unen

2 AA se forma un dipéptido, éste puede
unirse a otro aminoácido, pues sigue
teniendo un grupo carboxilo y un grupo
amino libres. En la unión se liberaría otra
molécula de agua y se formaría un
tripéptido. De nuevo, este podría seguir
adicionando nuevos aminoácidos y dar
lugar a tetrapéptidos, pentapéptidos, etc.
La unión de un número pequeño de AA (15
o menos) constituye un oligopéptido y la
unión de muchos aminoácidos constituye
un polipéptido. Cuando se unen más de
100 AA, hablamos de proteínas

NOMENCLATURA DE PÉPTIDOS
Los péptidos formados por enlace peptídico se nombran considerando que el AA principal, es el que conserva el grupo carboxilo.
El resto de los AA se nombran como sustituyentes comenzando por el AA que ocupa el extremo amino terminal

Se comienza a nombrar desde el extremo amino-terminal al carboxilo terminal, en la secuencia en la que se encuentran en la
molécula, cambiando la terminación ..ina del aminoácido por il, excepto para el último AA que conserva su nombre

Ejemplo: Formación del dipéptido Gly - Ala

se libera una molécula de H2O

Otro ejemplo tenemos un tripéptido formado por los AA:alanina, glicina y serina

El tripéptido formado es: Ala-Gly-Ser

● Escriba la ecuación de formación del

tripéptido
● ¿Cuántas moléculas de agua se liberan?
● Señale el grupo amino terminal y carboxilo
terminal
● Encuentre el error que hay en la imagen del
tripéptido
● Nombre el tripéptido