AMINOÁCIDOS

Son las unidades fundamentales que constituyen las proteínas. Constituyen

los eslabones que permiten estructurar una cadena polipeptídica. El ser
humano utiliza 20 clases diferentes de aminoácidos, clasificados en:

Aminoácidos esenciales: No se pueden sintetizar por el organismo (8)

Aminoácidos no esenciales: Se pueden sintetizar por el organismo (12)

Están formadas por un átomo de carbono central (C) al cual se unen:

Un grupo -carboxilo (-COO-)

Un grupo -amino (-NH3+)

Un grupo R o cadena lateral (-R)

Un átomo de hidrógeno (H)

Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales

Isoleucina Alanina

Leucina Arginina

Lisina Asparragina

Metionina Ácido Aspártico

Fenilalanina Cisteina

Treonina Ácido Glutámico

Triptófano Glicina

Valina Prolina

Histidina (en niños) Serina

Tirosina

Glutamina
 Características generales de los aminoácidos

19 de los 20 carbonos  son químicamente asimétricos, es decir, son

carbonos quirales. Un carbono quiral es un centro ópticamente activo y se
forma cuando sus electrones de valencia se unen a cuatro grupos
diferentes entre sí. La excepción es Glicina:

Glicina es el aminoácido más pequeño de los 20 conocidos, por lo que se

ubica en regiones estrechas o escondidas dentro de una estructura
plegada de una proteína:

H
19 de los 20 aminoácidos son -AMINOÁCIDOS, con la excepción de
Prolina, que químicamente es un -IMINOÁCIDO.

El grupo amino de prolina es una amina secundaria (unida a dos átomos de

carbono), siendo el único aminoácido que presenta un grupo R unido a dos
átomos del esqueleto central. Este tipo de estructura hace que prolina se
ubique en “quiebres de cadena” o “codos” dentro de la estructura de una
proteína.
1 de los 20 aminoácidos presenta un segundo grupo amino ubicado en su
cadena lateral, la Lisina. Para distinguir este grupo amino se le denomina -
amino.
 Estereoisomería de los aminoácidos

Todos los aminoácidos proteicos son isómeros que presentan una

configuración L.

D-aminoácidos se encuentran en la pared celular bacteriana y en algunos

antibióticos peptídicos
Clasificación de los aminoácidos de acuerdo al tipo de grupo R:

Aminoácidos no polares alifáticos

Glicina Alanina Valina

 Aminoácidos no polares alifáticos

Leucina Metionina Isoleucina

 Aminoácidos no polares aromáticos

Fenilalanina Tirosina Triptófano

 Aminoácidos polares sin carga

Serina Treonina Cisteína

 Aminoácidos polares sin carga

Prolina Asparragina Glutamina

 Aminoácidos polares con carga positiva

Lisina Arginina Histidina

Aminoácidos polares con carga negativa

Aspartato Glutamato
 Comportamiento ácido-base

Todos los aminoácidos presentan al menos dos grupos disociables o

ionizables: uno ácido (el  carboxilo -COOH) y uno básico (el  amino –
NH2)
Además, algunos presentan en sus cadenas laterales R grupos susceptibles
de disociación ácido-base, tales como: Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr y Cys.

Es conveniente conocer el comportamiento ácido-base de los

aminoácidos, debido a que, dependiendo del pH en que se encuentren,
tendrán o no carga positiva o negativa. La existencia de cargas en los
aminoácidos de una proteína tiene implicancia en su capacidad
tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la proteína
en su entorno fisiológico.

La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de

cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a
un pH determinado.
 Comportamiento ácido-base de valina:

pK -amino: 9,62 pK -carboxilo: 2,32

Aminoácido no polar alifático

 pH 1
pK -carboxilo: 2,32
pH bajo el pK del -carboxilo

A pH 1 todos los grupos aparecen protonados: el -carboxilo como -COOH y

el -amino como –NH3+. El aminoácido tendrá una carga positiva neta (del
grupo amino protonado).
 pH 7
pK -amino: 9,62 pK -carboxilo: 2,32

pH sobre el pK del -carboxilo

y bajo el pK del -amino

A pH 7 el carboxilo se disocia quedando –COO- y el amino sigue

protonado (-NH3+). El aminoácido tendrá simultáneamente una carga
positiva y una carga negativa (zwitterión)
 pH 13
pK -amino: 9,62
pH sobre el pK del -amino

A pH 13 el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde un protón

quedando –NH2. El aminoácido tendrá una carga negativa neta (del
carboxilo)
Curva de titulación de Glicina
 Comportamiento ácido-base de aspartato

pK -amino: 9,60
pK -carboxilo: 1,88

pK carboxilo R: 3,65

Aminoácido polar con carga negativa

 pH 1

pK -carboxilo: 1,88

pH bajo el pK de ambos carboxilos

pK carboxilo R: 3,65

A pH 1 todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como –

COOH y el grupo amino como –NH3+. El aminoácido tendrá una carga
positiva neta.
 pH 3

pK -carboxilo: 1,88

pH bajo el pK del carboxilo R y

sobre el pK del -carboxilo
pK carboxilo R: 3,65

A pH 3 el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino aparecen

protonados (-COOH y –NH3+) y el -carboxilo disociado (-COO-). El
aminoácido tiene una carga neta cero (cercano a su punto isoeléctrico).
 pH 7

pK -amino: 9,60

pH bajo el pK del -amino y

sobre el pK del carboxilo R
pK carboxilo R: 3,65

A pH 7 los dos grupos carboxilos están disociados (-COO-) y el amino sigue

protonado (-NH3+). El aminoácido tendrá simultáneamente dos cargas
negativas y una carga positiva. Su carga neta será negativa.
 pH 13

pK -amino: 9,60

pH sobre el pK del -amino

A pH 13 los dos carboxilos siguen disociados (-COO-) y el grupo -amino

pierde un protón (-NH2). El aminoácido tendrá dos cargas negativas, por lo
tanto, una carga negativa neta.
Curva de titulación de Glutamato
Curva de titulación de Histidina
 Aminoácidos no proteicos y modificaciones postraduccionales.

Algunos intermediarios metabólicos y neurotransmisores presentan una

estructura aminoacídica aunque no forman parte de proteínas. Por
ejemplo:
ornitina y citrulina: intermediarios del ciclo de la urea.
Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido
incorporados a una cadena polipeptídica y a veces estos aminoácidos
modificados aparecen en los hidrolizados de las proteínas. Por ejemplo:
Cistina: dos cisteínas unidas a través de un enlace covalente S-S.

Puente disulfuro
Queratina
 Modificaciones postraduccionales

Colágeno: Protrombina:

Elastina:

Miosina:
Espectro de absorbancia de dos aminoácidos aromáticos:
Las proteínas pueden ser cuantificadas a través de una propiedad conocida
como Absorbancia.

El instrumento para realizar esta medición se denomina espectrofotómetro.