Tema 1 - Química de Las Biomóleculas - Aminoácidos y Proteinas

QUÍMICA
DE LAS
BIOMOLÉCULAS:
AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS
BIOQUÍMICA
INDUSTRIAL
OTOÑO 2022
Mtra. Lilian Maribel Ortega Cuanalo
AMINOÁCIDOS
https://www.youtube.com/w
atch?v=fr5tqARqpaw
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos -> grupo heterogéneo de moléculas
que poseen características estructurales y
funcionales comunes. Existen 20 aminoácidos ≠ en
el código genético.
AMINOÁCIDOS
En las células se unen mediante enlaces covalentes formando
largas cadenas de combinaciones que producen gran # de
proteínas ≠. El tamaño varía desde péptidos formados por 1
número pequeño de aminoácidos hasta polímeros de elevada
masa molecular.
AMINOÁCIDOS
Además de ser unidades estructurales de proteínas, otros son
intermediarios de ciertas rutas metabólicas.
Otros son precursores de sustancias biológicas que contienen
N2 (grupo hemo, nucleótidos, coenzimas, hormonas,
neurotransmisores, etc…).
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES DE
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos
tienen en común 1
átomo de C (C-𝛼) al
que se unen grupos
funcionales:
carboxilo (-COOH),
amino (-NH2) y 1
átomo de H.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES DE
AMINOÁCIDOS
La 4° valencia del C está unida a 1 radical o cadena lateral que sirve
para diferenciar los 20 aminoácidos que constituyen la mayoría de
proteínas.
Excepción -> prolina, que posee estructura cíclica y grupo amino
2°.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES
Los nombres de los 20 aminoácidos se pueden representar
mediante 1 código de 3 letras o solo 1 letra
Se pueden orientar en el espacio de 2
formas ≠ imágenes especulares no
superponibles -> enantiómeros.
Se designan con D o L según su analogía

con el D o L-gliceraldehído.
Además del C-𝛼 algunos aminoácidos

presentan C asimétricos en su cadena
lateral.
AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN POR
CARACTERÍSTICAS DE SU CADENA LATERAL
aminoácidos pueden ser de…
Naturaleza
hidrofóbica (apolar) La unión covalente de los
Cadenas laterales de ≠
aminoácidos para formar las

proteínas hace que sus grupos
Naturaleza polar funcionales amino y carboxilo,
sin carga
excepto el 1° y último, se
modifiquen debido a la
Cargados a
determinados pH formación del enlace peptídico.
AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN POR
CARACTERÍSTICAS DE SU CADENA LATERAL
Polares sin carga

Hidrofóbicos Ionizables a pH ﬁsiológico
Ser, Thr, Tyr, Asn y Gln
Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp y Met. Glu, Asp, Lys, Arg e His
Phe y Trp tienen anillos aromáticos y Ser, Thr, Tyr tienen 1
absorben luz UV -> 280 nm de longitud grupo hidroxilo. Ser es Glu y Asp tienen 1 grupo
de onda. La prolina tiene estructura carboxilo ionizado en su forma
fundamental en catálisis aniónica a pH fisiológico (- COO-)
cíclica con 1 grupo amino 2°. Gly tiene 1
H como cadena lateral. La presencia de enzimática por ser un y Lys, Arg e His poseen grupos
S diferencia Met y Cys. Met es apolar e reactivo nucleófilo. Gln funcionales que captan protones
iniciador de síntesis de proteínas. Cys y Asn tiene 1 grupo del 1/2 teniendo carga +. Lys y Arg
posee 1 grupo sulfhidrilo muy reactivo se encuentran ionizadas a pH
amida que los hace muy fisiológico. Cys y Tyr pueden
formando puentes disulfuro entre 2 Cys
(enlace covalente apolar). reactivos. ionizarse en ciertas condiciones
de pH, pero no a pH fisiológico .
AMINOÁCIDOS PRESENTAN CARÁCTER ÁCIDO
Y BÁSICO
Aminoácidos tienen 1 grupo amino
básico (aceptor de protones) y 1 grupo
carboxilo ácido (dador de protones).
A pH fisiológico los aminoácidos se

encuentran en forma de ión dipolar, el
carácter ácido lo presenta el grupo
amino protonado y el carácter básico
el grupo carboxilo ionizado.
Las sustancias que actúan como ácidos

o bases son sustancias anfóteras.
AMINOÁCIDOS PRESENTAN CARÁCTER ÁCIDO
Y BÁSICO
Comportamiento del aminoácido más sencillo -> Gly, cuando se
realiza curva de titulación.
A pH muy ácido 2 grupos funcionales están protonados y la

forma dominante es NH3+-CH-COOH. Esta molécula puede
perder 2 protones, del grupo carboxilo y -NH del ácido
conjugado. Cuando + el pH (por + de V conocido de base fuerte
como NaOH) habrá + % de moléculas que han perdido protón
del grupo ácido, hasta que [ ] de NH3+-CH -COOH y NH-CH-COO-
sean =. Valor en pH = pKa.
Gly valor de 2,34 para el grupo carboxilo (pK1). Si + pH empezará

a perder protones de -NH3+ hasta el pH donde [ ] sean =. Este pH
coincide con pKa de NH3+ (pK2= 9,6 para Gly). Entre ambos
valores habrá valor de pH en que la forma dominante sea el ión
dipolar (NH3+-CH -COOH). Este valor de pH es punto isoeléctrico,
carga neta de la molécula = 0.
LA CARGA ELÉCTRICA DE LOS AMINOÁCIDOS
VARÍA CON EL PH
Los aminoácidos con
cadenas laterales con grupos
ionizables tienen curvas de
titulación + complejas con 3
valores de pKa. Los puntos
isoeléctricos de aminoácidos
con grupo ácido en su
cadena lateral se calcularán
como media aritmética de
los 2 pKa de los grupos
ácidos implicados en el
equilibrio de la molécula con
carga neta 0 (ión dipolar).
EXISTEN REGIONES PH EN LOS QUE LOS
AMINOÁCIDOS PRESENTAN PODER TAMPONANTE
Curva de titulación de Gly
en zonas prox. a valores
pKa de los 2 grupos (COOH
y NH3+) se necesita +
cantidad de base (NaOH)
para que se produzca un +
pH de la solución. Es 1
efecto tamponante.
EL VALOR DE PKa PUEDE VARIAR CON EL
ENTORNO QUÍMICO DE LA MOLÉCULA
Comparando pKa de COOH y NH3+ de Glicina y
moléculas similares -> ácido acético y
metilamina:
1. pKa de COOH de la glicina (2,34) es + bajo

que el ácido acético (4,8), ioniza + fácil
porque la carga + del NH3+ liberará el
protón del grupo -COOH por efecto de
repulsión de cargas. La aparición de carga -
en la molécula tiene efecto estabilizante ya
que compensa la carga + del grupo amino
protonado.
2. pKa del NH3+ (9,6) es - que de metil amina
(10,6) por el efecto de atracción de los
electrones por O2 + electronegativo, que
hace + fácil la pérdida del protón.
COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE DE
LAS CADENAS LATERALES
Las cadenas laterales de algunos
aminoácidos poseen grupos
funcionales ácidos o básicos: Lys,
Arg, His, Asp, Glu, Cys y Tyr.
Su estado de ionización y carácter

ácido o básico dependerá de pKa
(a pH fisiológico, todos se
encontrarán en su forma ácida,
excepto His).
El comportamiento ácido-base
de proteínas está condicionado
por grupos ionizables de
cadenas laterales.
Su importancia es debido a la
posibilidad de participar en rxns
enzimáticas mediante 2
procesos ≠.
Los aminoácidos pueden actuar como aceptores o dadores de
protones en ciertas rxns químicas. Los ácidos pueden actuar
como reactivos nucleofílicos y las bases como reactivos
electrofílicos en rxns de ruptura y formación de enlaces.
LAS PROPIEDADES DE LAS CADENAS LATERALES
DETERMINAN LAS INTERACCIONES NO COVALENTES
Las características estructurales y presencia de grupos funcionales permiten
entender las relaciones que se establecen entre ≠ partes de la misma molécula o
entre proteínas y otras moléculas.
Interacciones
Hidrofobicidad Interacciones
Formación Electrostáticas
Fuerzas de de Puentes
Wan der de H
Waals
Hidrofobicidad
Muchos aminoácidos presentan 1 cadena

lateral totalmente apolar. Como las
proteínas se encuentran en entorno acuoso
las cadenas laterales apolares tienden a
agruparse por repulsión -> efecto
hidrofóbico plegándose en 1 estructura
tridimensional en la que forma 1 núcleo
hidrofóbico.
Fuerzas de Van der Waals
En las cadenas laterales de los

aminoácidos apolares se pueden crear
dipolos instantáneos que pueden crear
fuerzas de atracción intermoleculares
muy débiles pero que en conjunto
pueden tener efecto importante en
estructura tridimensional de proteínas.
Formación de puentes de H
Algunas cadenas laterales forman interacciones no

covalentes actuando como donadores o aceptadores de
H.
Como donadores: cadenas laterales de Ser, Tyr, Thr, Trp,

Gln, Asn, His y Cys. Existe 1 átomo de H unido a 1 átomo
+ electronegativo que hace que se cree densidad de
carga + en H.
Las cadenas laterales que poseen grupos funcionales

con átomos con densidad de carga - actuan como
aceptadores: Tyr, Glu, Asp, Ser, Thr, Asn, Gln, His y Cys.
Interacciones electrostáticas
Las cadenas laterales de algunos aminoácidos presentan

grupos funcionales con carácter ácido o básico que
pueden estar ionizados a determinados pH.
Cargas de signos opuestos se atraen, se pueden crear

interacciones no covalentes entre cadenas laterales que
se dan en las sales -> puentes salinos.
Estas interacciones se dan entre proteínas (cadenas

laterales con carga +) y DNA (con las cargas - de grupos
fosfato). Pueden alterarse por modificaciones de pH y
adición de sales.
UNIÓN DE ELEMENTOS METÁLICOS
La unión covalente a proteínas de cationes divalentes
(Mg2+, Ca2+ , Zn2+) y algunos metales de transición (Fe,
Cu, Ni) es frecuente en enzimas y proteínas.
La unión de estos metales tiene gran importancia en la

función de la proteína participando en ciertas
reacciones químicas o estabilizando su estructura
tridimensional.
Se unen formando entidades compuestas por 1 átomo

central (metal) unido a 1 conjunto de átomos ->
ligandos. Estos complejos se forman con cadenas
laterales de aminoácidos.
UNIÓN DE ELEMENTOS METÁLICOS
La incorporación de estos metales aumenta
las posibilidades de las proteínas para
participar en ciertas rxns, como la
transferencia de electrones.
Los aminoácidos con cadenas laterales

ionizables también pueden establecer
interacciones con elementos metálicos
mediante interacciones no covalentes
iónicas.
LAS CADENAS LATERALES PUEDEN
ESTABLECER ENLACES COVALENTES
Ciertos residuos tienen en
Puentes Disulfuro
Enlaces covalentes
su cadena lateral grupos

funcionales que permiten
la formación de enlaces
Fosforilación covalentes que se
establecen entre ellos o
entre aminoácidos y
Glucosilación grupos funcionales de
otras moléculas.
Formación de puentes disulfuro
Los residuos pueden unirse covalentemente

mediante la formación de un enlace disulfuro
mediante la oxidación.
No son habituales en proteínas intracelulares en

ambiente reductor. Son frecuentes en proteínas
extracelulares secretadas por las células. En
organismos eucariotas, la formación de estos
enlaces se produce en retículo endoplásmico.
Estos enlaces estabilizan
estructura tridimensional de
proteínas haciéndolas
susceptibles a la degradación.
En algunas proteínas formadas

por varias unidades existen
puentes disulfuro intercatenarios
que las mantienen unidas.
Fosforilación
Las cadenas laterales de Ser, Thr y Tyr

pueden sufrir proceso de fosforilación
por unión a su grupo hidroxilo (-OH) de
1 molécula de fosfato inorgánico.
La formación de este enlace es

catalizado por enzimas quinasas.
La fosforilación es reversible y el grupo fosfato es
eliminado por acción de enzimas -> fosfatasas.
La fosforilación de proteínas es medio común de

regulación de actividad proteica.
La introducción de un grupo fosfato con carga -

hace que se produzcan cambios en la proteína
modificando su actividad. Las enzimas pueden
pasar de una forma activa a inactiva o viceversa.
Glucosilación
En células eucariotas los azúcares se pueden

unir de forma covalente a las proteínas
mediante formación de enlace o-glucosídico, si
el C anomérico reacciona con grupo hidroxilo
de Ser o Thr.
Se puede formar enlace N-glucosídico si la

unión se realiza con grupo amino de Asn.
LA ESTEREOQUÍMICA DE LAS CADENAS LATERALES ES
FUNDAMENTAL PARA COMPRENDER LA ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
La geometría y distribución de enlaces de los átomos que
forman cadenas laterales es importante al determinar el
plegamiento de proteínas y su relación con otras moléculas.
El tamaño y forma de cadenas
laterales condiciona el tipo de
interacciones con otros grupos
funcionales.
En cadenas alifáticas, la superficie

de la cadena lateral que está
expuesta hacia el exterior influye
sobre la hidrofobicidad del
residuo.
Los átomos de cualquier cadena lateral tienen posibilidad de
disponerse en el espacio adoptando diferentes posiciones debido
a posibilidades de rotación de enlaces: alterna y alineada.
MODIFICACIONES QUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS
Además de los 20 aminoácidos determinados por el código
genético, existen otros aminoácidos que sufren modificaciones
después de incorporarse en cadena polipeptídica.
En la molécula de colágeno existen 2 aminoácidos:

4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. Ambos la modificación está
en la adición de grupo hidroxilo y cada rxn catalizada por
enzima específica.
Algunos aminoácidos de proteínas que forman complejos con

los ácidos nucleicos también modificados.
AMINOÁCIDOS NO PRESENTES EN LAS
PROTEÍNAS
Además de su función
como componentes
estructurales de proteínas
existen otros aminoácidos
que cumplen otras
funciones biológicas:
mensajeros químicos.
EL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico es unidad 1°
estructural de cadenas polipeptídicas.
Los aminoácidos se unen en secuencias

lineales durante la síntesis de proteínas
mediante rxn de condensación entre
grupo carboxilo de aminoácido y el grupo
amino del siguiente, formando enlace
amida.
Los aminoácidos incorporados en la

cadena polipeptídica se denominan
residuos por pérdida de H2O que se
produce en rxn.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Solo el grupo amino del 1° aminoácido (grupo
amino terminal) y el grupo carboxilo del último
(carboxilo terminal) tienen capacidad de
ionización.
También pueden ionizarse las cadenas laterales

de aminoácidos ácidos y básicos ya que no
participan en formación del enlace peptídico.
Dependiendo de su secuencia, cada polipéptido

tendrá 1 curva de titulación característica y 1
punto isoeléctrico determinado. Es importante
conocer la carga de un polipéptido a 1 valor de pH
porque permite predecir el tipo de interacciones
que pueden darse, dentro de la misma cadena o
con otras moléculas.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DEL
ENLACE PEPTÍDICO
Estudios de difracción de rayos X realizados por Linus Pauling y Robert Carey,
demostraron que el enlace peptídico tiene estructura plana y rígida. Debido al
fenómeno de resonancia de los electrones del grupo carbonilo entre los 3
átomos del enlace O-C-N que hace que el enlace C- N tenga 1 carácter de doble
enlace que no permite la rotación sobre su eje.
ENLACE PEPTÍDICO
La limitación del giro del enlace C- N hace que solo existan 2 posibles configuraciones alrededor:
cis con H y grupo carbonilo en el mismo eje y trans con ambos átomos en posiciones alternas.
Trans se da en las proteínas y cis presenta mayores restricciones estéricas del esqueleto
polipeptídico y cadenas laterales de cada aminoácido.
ENLACE PEPTÍDICO
Las conformaciones prohibidas
serán las que produzcan colisiones
entre átomos de las cadenas
laterales y la principal.
La Gly, con 1 átomo de H como

cadena lateral, tendrá +
posibilidades de giro que aquellos
que tienen cadenas laterales +
voluminosas.
EL ENLACE PEPTÍDICO PERMITE LA
FORMACIÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO
La electronegatividad de átomos que
componen enlace peptídico muestra su
estructura polar -> hidrofílica.
Sus componentes forman enlaces de

puente de H por poseer 1 grupo carbonilo
con densidad de carga - que actua como
aceptor y 1 H unido al N + electronegativo
que actua como donador.
PROTEÍNAS
https://www.youtube.com/watch
?v=WTNEU0SX7wM
PROTEÍNAS
Cada proteína tiene estructura tridimensional característica para
desempeñar 1 función específica. Esta distribución está determinada
por secuencia de aminoácidos pero no es posible predecirla con esta
información, se usan técnicas experimentales como cristalografía de
rayos X o resonancia magnética nuclear.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEÍNAS
En condiciones celulares, las proteínas se encuentran en
conformaciones estables en las que son capaces de desempeñar su
función -> conformaciones nativas. La pérdida de esta estructura
tridimensional que lleva a la pérdida de su función se denomina
desnaturalización.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
La estructura
tridimensional de las
proteínas se determina
por identidad de
aminoácidos que la
componen y orden en
que se disponen en la
cadena (secuencia) que
determina su
estructura 1°.
Algunas zonas adquieren
Esta estructura puede plegarse disposición concreta ->
en disposición tridimensional -> estructura 2° (helicoidal,
estructura 3° en que las plegamiento 𝛽, estructura al
interacciones se dan entre azar) que se debe a
residuos alejados en la interacciones entre sus
secuencia 1°. residuos.
PROTEÍNAS
Las interacciones que unen estructura 2°
y 3° son no covalentes (puentes de H,
electrostáticas, hidrofóbicas). La
estructura 3° puede estabilizarse por
presencia de enlaces covalentes: puentes
disulfuro.
Varias cadenas proteicas (= o ≠) pueden

asociarse en complejos tridimensionales
que componen su estructura
cuaternaria.
PROTEÍNAS
Considerando los niveles de organización de
las proteínas se clasifican en 2: globulares y
fibrosas.
Las globulares tienen forma esférica, solubles

en medios acuosos y con ≠ estructuras 2° en
1 misma molécula.
Las fibrosas presentan 1 única estructura 2°,

se disponen en largas hebras insolubles en
agua.
EL INTERIOR DE LAS PROTEÍNAS ES
HIDROFÓBICO Los residuos hidrofóbicos de
proteínas se empaquetan formando
núcleo central apolar.
Desde el punto de vista energético,

esta disposición disminuye el # de
moléculas de agua que
interaccionan con la superficie de la
molécula y produce aumento de
entropía.
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS FRECUENTES
EN LAS PROTEÍNAS
La 𝛼 hélice se estabiliza por enlaces de
puente de H intracatenarios de residuos
próximos en la secuencia
Estructura 2° propuesta por Linus

Pauling y Roben Corey -> realizaron
modelo basado en estudio de
disposición + estable y energéticamente
favorable de elementos de cadenas
polipeptídicas -> estructura helicoidal
con un enrollamiento dextrógiro.
EN LAS PROTEÍNAS
La 𝛼 hélice estructura 2° en proteínas globulares y
fibrosas. Dentro de la estructura globular la disposición
+ común se da en porción externa. Existe en la hélice 1
zona con residuos polares que interaccionan con el
entorno acuoso externo y otra con residuos apolares
que permite interacción con el núcleo hidrofóbico.
Proteína fibrosa con estructura 𝛼 hélice -> queratina

(componente principal del pelo, plumas, uñas y células
muertas de la epidermis).
EN LAS PROTEÍNAS
Las láminas 𝛽 son estructuras
plegadas
La estructura lámina 𝛽 surge

de interacción de regiones de
cadena polipeptídica y hebras
𝛽 de longitud entre 5 y 10
residuos.
Hay 2 tipos dependiendo de

orientación que presenten las
hebras. Si se disponen con la
misma orientación de grupos
amino y carboxilo se
denominan paralelas. Si se
disponen de forma alternada
se llaman antiparalelas.
ESTRUCTURA 3° Y DESNATURALIZACIÓN
El plegamiento de proteínas permite que se
aproximen las cadenas laterales de residuos
distantes y se creen estructuras
tridimensionales adecuadas para la interacción
con otras moléculas.
En la célula, el proceso de plegamiento ocurre

durante y después de que las proteínas son
sintetizadas en los ribosomas. Facilitado por
proteínas chaperonas, que interaccionan con
cadenas parcialmente plegadas facilitando el
proceso.
ESTRUCTURA 3° Y DESNATURALIZACIÓN
Como la estructura tridimensional se mantiene mediante interacciones débiles, si se alteran las
condiciones que mantienen estas fuerzas de atracción se produce desnaturalización de la
proteína: modificación estructural que hace que pierda su función. El calor afecta enlaces de
puente de H y produce desnaturalización que ocurre de forma brusca al alcanzar determinada T.
El estado de ionización de cadenas laterales cambia con el pH. La presencia de sales también
puede afectar estas interacciones.
Si se restablecen las condiciones fisiológicas la proteína puede recuperar su conformación nativa
y su función en proceso de renaturalización.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Pueden asociarse varias cadenas proteícas para
formar 1 proteína multimérica. En ella las cadenas
individuales son subunidades y pueden ser =
(homomultímeros) o ≠ (heteromultímeros).
Cuando las cadenas son ≠, el grupo de
subunidades que se repite se denomina
protómero.
Las unidades se mantienen unidas por

interacciones no covalentes (puentes de H, fuerzas
de Van der Waals, etc.) y mediante enlaces
covalentes disulfuro intercatenarios. La forma en
que se asocian las diferentes cadenas definen la
estructura cuaternaria de la proteína.
PRINCIPALES FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS
Existen proteínas estructurales como el colágeno o proteínas
integrales de membrana, proteínas de transporte y almacenamiento
como la hemoglobina, proteínas implicadas en funciones como la
contracción muscular, proteínas con función de defensa como los
anticuerpos y proteínas que participan en la recepción y transmisión
de señales.
** Además tienen función catalítica: enzimas.

UNA PROTEÍNA FIBROSA CON FUNCIÓN
ESTRUCTURAL: EL COLÁGENO
El colágeno es la proteína con función estructural + abundante en
vertebrados. Presente en tejido conjuntivo de huesos, dientes,
cartílagos, tendones y córnea del ojo.
Existen numerosos tipos de colágeno que se asocian de forma

variada formando ≠ agregados moleculares. En el colágeno tipo 1,
el más abundante, sus moléculas se agrupan formando fibras de
gran resistencia. El colágeno tipo IV se encuentra en la lámina
basal del tejido epitelial donde forma estructuras reticulares.
La unidad estructural del colágeno es molécula con estructura de

triple hélice dextrógira formada por 3 cadenas 𝛼.
UNA PROTEÍNA GLOBULAR CON
ESTRUCTURA CUATERNARIA QUE UNE
LIGANDOS ESPECÍFICOS: LA HEMOGLOBINA
La hemoglobina es la proteína encargada de transportar
O2 en la sangre desde los pulmones al músculo, así como
el de C02 y los H+ en la dirección opuesta.
Proteína esférica compuesta por 4 subunidades, 2 cadenas

𝛼 y 2 𝛽 de estructura tridimensional semejante. Cada 1
con grupo prostético hemo, con capacidad para captar O2
y otros ligandos, con estructura compuesta por 4 anillos
con 1 átomo de hierro central unido por 6 enlaces.
LAS INMUNOGLOBULINAS TIENEN
FUNCIÓN DE DEFENSA GRACIAS A
UNIONES ESPECÍFICAS
Las inmunoglobulinas (Ig) producidas por
los linfocitos, son ejemplo de estructura
proteica con múltiples dominios que
permiten el reconocimiento y la unión de
moléculas ajenas al organismo
señalándolas para que sean destruidas por
las células encargadas de esta función:
células T que tienen receptores específicos
que también son proteínas.

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QUÍMICA

Se designan con D o L según su analogía

Además del C-𝛼 algunos aminoácidos

aminoácidos para formar las

Polares sin carga

A pH fisiológico los aminoácidos se

Las sustancias que actúan como ácidos

A pH muy ácido 2 grupos funcionales están protonados y la

Gly valor de 2,34 para el grupo carboxilo (pK1). Si + pH empezará

1. pKa de COOH de la glicina (2,34) es + bajo

Su estado de ionización y carácter

Muchos aminoácidos presentan 1 cadena

Fuerzas de Van der Waals

En las cadenas laterales de los

Algunas cadenas laterales forman interacciones no

Como donadores: cadenas laterales de Ser, Tyr, Thr, Trp,

Las cadenas laterales que poseen grupos funcionales

Las cadenas laterales de algunos aminoácidos presentan

Cargas de signos opuestos se atraen, se pueden crear

Estas interacciones se dan entre proteínas (cadenas

La unión de estos metales tiene gran importancia en la

Se unen formando entidades compuestas por 1 átomo

Los aminoácidos con cadenas laterales

su cadena lateral grupos

Los residuos pueden unirse covalentemente

No son habituales en proteínas intracelulares en

En algunas proteínas formadas

Las cadenas laterales de Ser, Thr y Tyr

La formación de este enlace es

La fosforilación de proteínas es medio común de

La introducción de un grupo fosfato con carga -

En células eucariotas los azúcares se pueden

Se puede formar enlace N-glucosídico si la

En cadenas alifáticas, la superficie

En la molécula de colágeno existen 2 aminoácidos:

Algunos aminoácidos de proteínas que forman complejos con

Los aminoácidos se unen en secuencias

Los aminoácidos incorporados en la

También pueden ionizarse las cadenas laterales

Dependiendo de su secuencia, cada polipéptido

La Gly, con 1 átomo de H como

Sus componentes forman enlaces de

Varias cadenas proteicas (= o ≠) pueden

Las globulares tienen forma esférica, solubles

Las fibrosas presentan 1 única estructura 2°,

Desde el punto de vista energético,

Estructura 2° propuesta por Linus

Proteína fibrosa con estructura 𝛼 hélice -> queratina

La estructura lámina 𝛽 surge

Hay 2 tipos dependiendo de

En la célula, el proceso de plegamiento ocurre

Las unidades se mantienen unidas por

** Además tienen función catalítica: enzimas.

Existen numerosos tipos de colágeno que se asocian de forma

La unidad estructural del colágeno es molécula con estructura de

Proteína esférica compuesta por 4 subunidades, 2 cadenas

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