QUIMICA

Concepto de proteínas
 La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo
más antiguo, lo primero”.
 Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
 Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
cantidades.
 Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción,
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
 Las proteínas son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células; constituyen alrededor del 50%
de su peso seco o más en algunos casos.
 Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber
10.000 clases de proteínas distintas.
 Químicamente, las proteínas están formadas por la unión
de muchas moléculas relativamente sencillas y no
hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
 Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos,
formados por no más de 10 Aa y polipéptidos,
constituidos por más de 10 Aa.
 Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido
tiene una estructura tridimensional específica, entonces se
habla propiamente de proteínas.
 TRANSCRIPCIÓN

Aminoácidos

Anticodón

Nucleótidos
de RNA Cadena de
polipeptídos

Membrana nuclear

codón Ribosoma

TRADUCCIÓN
 Clasificación de las proteínas

Proteínas
Holoproteínas filamentosas
Proteínas globulares
Cromo proteínas
PROTEÍNAS Glucoproteínas
Heteroproteínas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
 Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar
otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino
(—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un átomo de H y con un grupo
variable denominado radical R.

Este radical es el que determina las

propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se distinguen
20 tipos de aminoácidos.
 Clasificación de aminoácidos
Hidrófobos

Hidrófilos
Según la polaridad
del radical
Ácidos

Básicos

Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical

Heterocíclicos
 Clasificación de aminoácidos

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el

radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede
tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos
alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni
amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos
distintos del carbono y del hidrógeno.
 Clasificación de aminoácidos
Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R :

1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo

2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto
más solubles que los anteriores.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R,
que normalmente está ionizado.
4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman

parte de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la
especie humana y que deben ser incorporados en la dieta. Sólo
los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos
los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas.
 Aminoácidos Esenciales

• Son aquellos que los • EN ADULTOS: 8

organismos heterótrofos – Fenilalanina
deben tomar de su dieta ya – Isoleucina
que no pueden sintetizarlos en – Leucina
su cuerpo (los autótrofos pueden – Lisina
sintetizarlos todos) – Metionina
– Treonina
– Triptófano
• Las rutas metabólicas para su
– Valina
obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por • EN NIÑOS los anteriores y:
lo que los vertebrados las han – Arginina
ido perdiendo a lo largo de la – Histidina
evolución (resulta menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).
 Estructura de los aminoácidos

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO H 2N C COOH

CH3
 Propiedades de los aminoácidos

1. Los aminoácidos son compuestos

sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica

6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a

que a pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
 Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono

α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica,

es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
 Estereoisomería de los aminoácidos

Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden

presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.

La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.

En la naturaleza, la forma L es la más

abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L
 Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

En disolución acuosa, los aminoácidos

muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se

ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.
La forma dipolar, en un medio
ácido, capta protones y se
comporta como una base y en un
medio básico libera protones y se
comporta como un ácido.

El pH en el cual el aminoácido
tiende a adoptar una forma
dipolar neutra, con tantas cargas
positivas como negativas, se
denomina punto isoeléctrico.

El carácter anfótero de los

aminoácidos permite la regulación
del pH, ya que se comporta como
un ácido o como una base según le
convenga al organismo.
El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga
neta igual al cero
Unión de los aminoácidos.

 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan

enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos,
se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de
oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina
polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su
peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
Unión Peptídica entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
H O H O

=
N C CC N N C C

H OH H OH
H
R R

+ H2O CONDENSACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
 Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de

la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal
respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el
N-terminal.
 Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.

5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le

impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los
Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función

biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y

vasopresina (con actividad hormonal), la
insulina y el glucagón que regulan la
concentración de glucosa en sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina

y valinomicina (antibióticos).
Estructura de una
Proteína?
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Fuerzas diversas no
Interacciones hidrofóbicas,
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
 HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Globulares:
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.

Fibrosas: Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos,

hormona luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento
respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y
que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La
caseína de la leche.
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelan
te
9. Actividad
contráctil
Estructural
Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas

celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y
forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos,
paredes de vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte
de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con
el aire.
Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y
especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones
que constituyen el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

Transporte

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas,

existen otras extracelulares que transportan sustancias a
lugares diferentes del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
músculo estriado.

• Los citocromos transportan electrones en la cadena

respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).

• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y

productos tóxicos por la sangre.

• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los

triacilglicéridos por la sangre.
 Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No

obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas
por el embrión en desarrollo como nutrientes.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
 Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre

todo de los radicales R libres y de que éstos
sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos

radicales poseen la capacidad de unirse a otras
moléculas y de reaccionar con éstas se denomina
centro activo de la proteína.
 Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad y renaturalización Especificidad
amortiguadora

De función De especie
 Solubilidad

 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al

disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así,
la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que
se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

 La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

 Desnaturalización y renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a
un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes
I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras
se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los
10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
 Agentes desnaturalizantes
NH2
HOCH2 CH2 SH
C O Urea
2-mercaptoetanol
NH2
CH2 SH
HOCH NH2
C NH Guanidina
HCOH
NH2
CH2 SH
Ditiotreitol (DTT)
O
O S O-
O
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)
 Especificidad

La especificidad es doble:
• de especie
• de función.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de

sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,

lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,

son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas,
para lo que necesitan una determinada secuencia de aa
y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir
la unión y por lo tanto dificultar la función.
 Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse
como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar
protones (H+) del medio