Proteínas

Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas más abundante de los seres vivos, ya
que suponen el 50% del peso seco, por término medio.

Los prótidos están formados por C, H, O y N, aunque en ocasiones aparecen P y S, y

algunos elementos metálicos, como Fe y Cu.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Según el
número de aminoácidos que componen el polímero, distinguimos entre péptidos y proteínas.

1. Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son
cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono asimétrico
unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la glicina o glicocola). Estos
radicales son:
● Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
● Un grupo amino (-NH2), básico.
● Un hidrógeno.
● Un radical, característico de cada aminoácido, y que le confiere características
propias. Sirven como criterio de clasificación de los aminoácidos.

El grupo carboxilo siempre está en un extremo, pero el grupo amino puede ocupar distintas
posiciones. Se distinguen así α, β, γ,… aminoácidos, en función de la situación del grupo
amino respecto al carbono del grupo carboxilo. En la naturaleza, tanto el grupo amino como
el carboxilo, se unen al mismo carbono, por lo que son aminoácidos de tipo α o
α-aminoácidos.

Las proteínas son polímeros de α-aminoácidos, que pueden ser liberados por hidrólisis.
Aunque se conocen unos 200 aminoácidos, sólo veinte forman parte de las proteínas.

Ideas fundamentales sobre los aminoácidos

● Los aminoácidos son los monómeros que constituyen péptidos y proteínas.
● Los aminoácidos están formados por un carbono asimétrico unido a cuatro
radicales distintos (excepto en el caso de la glicina o glicocola). Estos radicales
son:
 ○ Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
○ Un grupo amino (-NH2), básico.
○ Un hidrógeno.
○ Un radical, característico de cada aminoácido, y que le confiere
características propias.

1.1. Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos, según las características de su grupo radical, se dividen por su ionización,
polaridad y reactividad, en:
● Aminoácidos neutros. Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por
tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser:
○ Neutros polares. Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede
formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, por lo que son solubles
en agua.
○ Neutros apolares. Su larga cadena hidrocarbonada lateral es hidrófoba, y es
menos soluble en agua.
● Aminoácidos ácidos: el grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que a
pH neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H+.
● Aminoácidos básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal
modo que a pH neutro, tienen carga eléctrica positiva (toma H+).
1.2. Aminoácidos esenciales
Los organismos heterótrofos no son capaces de sintetizar todos los aminoácidos que
necesitan a partir de otros compuestos más sencillos. Los llamados aminoácidos esenciales
deben obtenerse de la dieta, y varían para cada especie. Por ejemplo, en los humanos son:
valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), triptófano (Trp), fenilalanina (Phe), metionina
(Met), treonina (Thr) y lisina (Lys).

Los alimentos que sirven de fuente de estos aminoácidos son la carne, pescado, huevos,
queso, etc.

Los organismos autótrofos sí que pueden sintetizar todos los aminoácidos necesarios para
sus proteínas.

1.3. Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, incoloros, algunos con sabor dulce,
de elevado punto de fusión, solubles en agua (por el grupo amino y el grupo carboxilo), y
otras propiedades importantes que vamos a ver más detalladamente.

● Estereoisomería o isomería espacial.

● Isomería óptica.
● Comportamiento anfótero.

1) Estereoisomería o isomería espacial

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el carbono α,
enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y
un hidrógeno. Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería.

Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:

● Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo

quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha.
● Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.

Ambos estereoisómeros son imágenes especulares y no superponibles entre sí, por lo que
son enantiómeros.

Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.

 2) Isomería óptica
Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico, siendo
capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:

● Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.

● Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.

La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-aminoácido

puede ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D.

3) Comportamiento anfótero
Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden
ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta
característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:

● Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como
-COO-.
● Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+.

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones

de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o
retirando protones del medio.

Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO- capta un
protón y pierde su carga negativa.

Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH3+

libera un protón y pierde su carga positiva.

Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra (o
zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto
isoeléctrico.

Error común: anfótero y anfipático

Un error bastante común que aparece en los exámenes es confundir anfótero y anfipático.

Ya vimos que los ácidos grasos tienen comportamiento anfipático (del griego amphi,
“ambos”, y patos, “afecto, pasión”), es decir, tienen:

● La cabeza, una zona polar hidrófila (el extremo carboxílico, -COOH) que interactúa
con el agua (H2O).
● La cola, una zona apolar hidrófoba (la cadena hidrocarbonada) insoluble en agua
por no tener grupos polares. Cuanto más larga sea la cadena, más insoluble será
en agua y más soluble en disolventes polares.
Ahora, al hablar de los aminoácidos, hemos visto que son anfóteros, compuestos
químicos capaces de reaccionar con ambos (ácidos y bases).
1.4. El enlace peptídico
Los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas mediante un enlace peptídico. Si
el número de aminoácidos que constituyen el péptido es inferior a diez, se denomina
oligopéptido, y si es superior a diez, el péptido recibe el nombre de polipéptido.

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el

grupo amino (–NH2) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace
covalente tipo amida.

Enlace tipo amida

Un enlace amida es un enlace en el que se une un grupo amino - NH2 y un grupo
carboxilo –COOH.

A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.

El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de

dipéptido. Si se trata de tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así
sucesivamente.

Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando consta de menos de diez aminoácidos y

de polipéptidos cuando hay un número elevado de aminoácidos.
Los dos extremos de un péptido no son equivalentes, ya que tiene un extremo N terminal y
otro C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la
cadena peptídica.

El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno

comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace
entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace.

Debido a este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, la disposición en el
espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal
que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta
ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.

Los radicales de los aminoácidos no participan en los enlaces peptídicos, disponiéndose

hacia arriba y hacia abajo, alternativamente, en el polipéptido,

Las principales características del enlace peptídico son:

● Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de
otro con liberación de una molécula de agua, pero es más corto que otros enlaces.
● El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es rígido y no
presenta giro, lo que provoca que los átomos implicados (el C y el N, así como el O y
el H) se sitúen en el mismo plano.
● El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga en el
O y el N. Esta propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de H entre
enlaces peptídicos, responsables de la estructura secundaria de las proteínas.

Ideas fundamentales sobre el enlace peptídico

El enlace peptídico es el que se produce en la unión de dos aminoácidos. Se une el grupo
carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH2) de otro aminoácido
desprendiéndose de una molécula de agua.

2. Concepto de proteína
Las proteínas son compuestos formados por la unión de aminoácidos.

Como ya vimos, los enlaces químicos que unen los aminoácidos se denominan llaman
enlaces peptídicos, y a las cadenas formadas, péptidos.

Los oligopéptidos tienen entre dos y diez aminoácidos. Si el número de aminoácidos que
forma un péptido es dos, se denomina dipéptido; si es tres, tripéptido, etc.

Si el péptido tiene más de diez aminoácidos se denomina polipéptido, y si está constituido

por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si su masa molecular es superior a 5000
u.m.a., se denomina proteína.
Las proteínas se sintetizan en los ribosomas, orgánulos globulares constituidos por
proteínas y ARNr, pero el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi también intervienen
en la glicosilación, almacenamiento y transporte de proteínas.

2.1. Estructura de las proteínas

Las proteínas están formadas por una o varias cadenas polipeptídicas y, aunque sólo están
compuestas por veinte aminoácidos diferentes, en cada célula existen miles de proteínas
distintas con funciones características.

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja, ya que no son
moléculas lineales, sino que se pliegan en el espacio adquiriendo una forma característica
(estructura terciaria) que determina su función biológica.

La estructura de una proteína es la disposición que adoptan las cadenas polipeptídicas en el

espacio.

Por su complejidad, se distinguen cuatro niveles estructurales conocidos como:

● Estructura primaria.
● Estructura secundaria.
● Estructura terciaria.
● Estructura cuaternaria.

2.1.1. Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados
desde el primer aminoácido hasta el último. Por tanto, indica los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica y en qué orden se encuentran. La función de cada
proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de la forma que ésta
adopte.

Todas las proteínas tienen dos extremos:

● Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo

amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal.
● Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo
carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal.

La secuencia de una proteína se define enumerando los aminoácidos desde el extremo

N-terminal hasta el C-terminal. Esta secuencia está basada en la información aportada por
el ADN, y de ella depende la función de la proteína y determina el resto de niveles
estructurales más complejos.

Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag, debido a la capacidad de

rotación de los enlaces que forman el carbono α. Los enlaces peptídicos no pueden girar y
los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo
plano.

Aunque sólo hay 20 aminoácidos distintos que constituyen los péptidos, como pueden tener
cientos o miles de aminoácidos, la variedad de secuencias peptídicas es prácticamente
ilimitada, ya que pueden formarse 20n polipéptidos distintos, donde n es el número de
aminoácidos presentes en la cadena.

2.1.2. Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la secuencia de
aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que
forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido
adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la
forman.

Es el mayor nivel estructural que alcanzan las proteínas fibrosas.

Se conocen tres tipos de estructura secundaria:

La α-hélice.
La lámina plegada o lámina β.
La hélice de colágeno.

Ideas fundamentales sobre la estructura de las proteínas

La estructura de una proteína es la disposición que adoptan las cadenas polipeptídicas en
el espacio. Se distinguen:

● Estructura primaria: es secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces

peptídicos.

● Estructura secundaria: la cadena peptídica se dispone en el espacio según el

número de enlaces de hidrógeno que se formen.
○ α hélice: la cadena de aminoácidos se enrolla con un giro dextrógiro. Se
forman enlaces de hidrógeno entre el O del –C=O de un aminoácido y el H
del NH del cuarto aminoácido que le sigue.
En el caso de la hélice de colágeno se enrolla en forma levógira y hay tres
aminoácidos por vuelta.
○ Conformación β: No se forma una hélice, sino que la cadena peptídica
adopta forma de zigzag, sin la presencia de enlaces de hidrógeno entre
aminoácidos de la misma cadena. Si esta cadena peptídica se repliega,
pueden aparecer enlaces de hidrógeno entre aminoácidos formándose una
lámina plegada.

● Estructura terciaria. Es la disposición que adopta en el espacio la estructura

secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular.

● Estructura cuaternaria. Estructura que se presenta cuando la proteína está

formada por dos o más cadenas polipeptídicas, tengan estructura terciaria o no.

Las variaciones de temperatura y de pH pueden producir la desnaturalización de las

proteínas, rompiendo los enlaces que originan la estructura terciaria y cuaternaria, e
incluso, en ocasiones, la estructura secundaria. Si se produce la desnaturalización, la
proteína adquiere una conformación filamentosa y se produce la precipitación de dicha
proteína.

A) α-hélice
La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena
peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj).

Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado número de aminoácidos
con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua
que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de enlaces por puentes
de hidrógeno que se establecen entre el -NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto
aminoácido que le sigue en la espiral. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.

Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O quedan orientados en el
mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos -NH quedan orientados justo en el
sentido contrario, mientras que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el
exterior de la α-hélice.

Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces, por lo que
proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura
secundaria.

Algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden reaccionar con otras con carga del
mismo signo, y desestabilizar la estructura, por lo que se puede encontrar en una misma
proteína zonas en las que no se aprecie la α-hélice.

B) Conformación β o lámina plegada

Otra forma de disponerse en el espacio la estructura primaria de una proteína es la
conformación β o lámina plegada, como la que se da en la β-queratina, presente en uñas,
pelos y plumas.

Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la
apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Varias cadenas
se disponen en paralelo, formando una lámina plegada.

Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –NH de las cadenas
paralelas. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena
polipeptídica.

La lámina beta determina una estructura más ordenada o compactada de la cadena

polipeptídica que la hélice alfa debido a su forma laminar.
 C) Hélice de colágeno
Además de la α-hélice y de la lámina plegada, existen otros tipos de estructuras
secundarias, como la triple hélice del colágeno.

Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los
tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida.

El colágeno posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una
estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma
una α-hélice sino una hélice levógira algo más estirada que la α-hélice, teniendo únicamente
tres aminoácidos por vuelta.

El colágeno está formado por la asociación de tres hélices levógiras, que se enrollan entre
ellas en sentido dextrógiro, y se unen mediante enlaces de tipo puente de hidrógeno.

Ideas fundamentales sobre la estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la cadena
peptídica. Las regiones peptídicas muestran distintas características según si son:

● Hélice alfa o α hélice:

○ La cadena de aminoácidos se enrolla en espiral con un giro dextrógiro.
○ Se forman enlaces de hidrógeno entre el O del –C=O de un aminoácido y
el H del NH del cuarto aminoácido que le sigue.
○ La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.
 En el caso de la hélice de colágeno se enrolla en forma levógira y hay tres aminoácidos
por vuelta.

● Lámina beta o conformación β:

○ No se forma una hélice, sino que la cadena peptídica adopta forma de
zigzag por la rigidez del enlace peptídico, sin la presencia de enlaces de
hidrógeno entre aminoácidos de la misma cadena. La cadena peptídica
está extendida, no enrollada.
○ Si varias cadenas se disponen en paralelo, pueden aparecer enlaces de
hidrógeno (entre los grupos -C=O y los –NH de los carbonos alfa) entre
aminoácidos formándose una lámina plegada.

2.1.3. Estructura terciaria de las proteínas

La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio.
Por tanto, la estructura primaria determina cuál es la estructura secundaria y la terciaria.

Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces que se producen entre los radicales –R
de los diferentes aminoácidos, situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.
● Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares no iónicos en los que existen
cargas parciales en su cadena lateral.
● Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos ácidos
(con carga negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH3+).
● Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos de las
cadenas laterales de aminoácidos apolares.
● Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes
a dos cisteínas.

Si se sustituye un aminoácido por otro (estructura primaria), se alterará la estructura

tridimensional de la proteína, ya que no se formará alguno de estos enlaces. La disposición
espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con otras moléculas,
por lo que esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una
proteína.

La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas
por una única cadena polipeptídica.
Es frecuente que se repitan combinaciones espaciales de tipo α-hélice o β-lámina, llamadas
dominios estructurales, que tienen una geometría muy concreta que les permite
desempeñar funciones muy importantes dentro de la proteína, como el centro activo de las
enzimas.

En general, existen dos tipos de estructuras terciarias en las proteínas:

● Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma de

esfera. Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y presentan funciones
enzimáticas, de transporte u hormonales.

● Fibrosas o filamentosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo que estas

estructuras presentan formas alargadas. Las proteínas filamentosas son insolubles
en agua y disoluciones salinas y suelen tener función estructural, como la queratina,
el colágeno o la elastina.

Ideas fundamentales sobre la estructura terciaria de las proteínas

La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio
por los enlaces que se producen entre los radicales –R de los diferentes aminoácidos,
situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.

● Enlaces por puente de hidrógeno.

● Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos ácidos
(con carga negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH3+).
● Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
● Puentes disulfuro.

La estructura terciaria puede ser de dos formas:

● Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma

de esfera. Son solubles en agua y tienen función enzimática, de transporte u
hormonal.
● Fibrosas o filamentosas: si la estructura secundaria no se pliega, queda una
estructura alargada. Las proteínas filamentosas son insolubles en agua y
disoluciones salinas y suelen tener función estructural.

2.1.4. Estructura cuaternaria de las proteínas

La estructura cuaternaria aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas
polipeptídicas, tengan o no estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero, monómero o subunidad.

Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de
Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.

El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales
entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran
resistencia.
La hemoglobina (ver imagen inferior) es una proteína globular compuesta de cuatro
cadenas polipeptídicas.

Ideas fundamentales sobre la estructura cuaternaria de las proteínas

La estructura cuaternaria de las proteínas es la estructura que se presenta cuando la
proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas, tengan estructura terciaria o
no.

Las subunidades o protómeros (cadenas polipeptídicas) que forman la estructura

cuaternaria están unidas por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van
der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.
2.2. Propiedades de las proteínas
Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos
radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas.

El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos
radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.

● Solubilidad de las proteínas.

● Desnaturalización y renaturalización de las proteínas.
● Especificidad de las proteínas.
● Capacidad amortiguadora de las proteínas.

2.2.1. Solubilidad
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son
hidrosolubles.

Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al disolverse, dan
lugar a dispersiones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en
el interior de la proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos
polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el
exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas partes de

la proteína que la harán insoluble y precipitará.

2.2.2. Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que
mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras
secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde
sus propiedades y no pueden realizar su función. Cuando una proteína desnaturaliza deja de
realizar su función
Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios ambientales desfavorables,
como aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones en la concentración
salina del medio, agitación molecular, etc., los enlaces (puentes de hidrógeno, fuerzas de
van der Waals, interacciones hidrofóbicas, etc.) que mantienen la conformación globular
pueden romperse y la proteína adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará,
pero también, al alterarse el centro activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser
funcionales.

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, pero sí se ven afectados los

puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles.

Algunas veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales,

la proteína recupera la conformación primitiva.

La desnaturalización puede ser:

 ● Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación
nativa ni su funcionalidad.
● Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación
nativa y funcionalidad.

Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la leche por
la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación de un peinado del cabello por
efecto del calor sobre las queratinas del pelo, etcétera.

2.2.3. Especificidad de las proteínas

La función de una proteína viene determinada por la estructura primaria, que a su vez,
determina los niveles estructurales superiores.

En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo
ésta su función. Esto ha hecho que, durante el proceso evolutivo, se haya dado lugar a una
gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas
específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las
diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con la misma función, son grandes entre
especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.

Se distinguen dos tipos de especificidad:

● Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada

función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la
proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica.
Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida
de funcionalidad de la proteína.
● Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las
proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener
una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas
homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es
idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

2.2.4. Capacidad amortiguadora

Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento
anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).

Ideas fundamentales sobre las propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos
radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas. El centro activo de la
proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.

● Solubilidad de las proteínas.

○ Las proteínas fibrosas son insolubles en agua
 ○ Las globulares son hidrosolubles porque los radicales de los aminoácidos
polares establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que
quedan por el exterior.
● Desnaturalización y renaturalización de las proteínas.
○ En la desnaturalización de una proteína se rompen los enlaces que
mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las
estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Los
enlaces peptídicos no se ven afectados, pero sí los puentes disulfuro, los
puentes de hidrógeno y las interacciones débiles. Como consecuencia de
esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.
○ La desnaturalización puede ser:
■ Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su
conformación nativa ni su funcionalidad.
■ Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína
su conformación nativa y funcionalidad.
● Especificidad de las proteínas
○ La estructura primaria determina la función de una proteína, que a su vez,
determina los niveles estructurales superiores. En algunas proteínas, si se
sustituye algún aminoácido, su función no varía. Esto ha hecho que por
evolución hayan surgido proteínas específicas para cada especie y que las
especies alejadas evolutivamente tengan proteínas muy diferentes aunque
tengan la misma función.
○ Tipos de especificidad:
■ Especificidad de función.
■ Especificidad de especie.
● Capacidad amortiguadora de las proteínas.
○ Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un
comportamiento anfótero.

2.3. Clasificación de las proteínas

Según su composición, se distingue entre:

● Holoproteínas, si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos.

● Heteroproteínas, si además de aminoácidos, contiene algún otro tipo de molécula.
2.3.1. Holoproteínas
Como vimos cuando se habló de la estructura terciaria de las proteínas, las holoproteínas
pueden clasificarse en dos grupos:

● Proteínas fibrosas o filamentosas o escleroproteínas.

● Proteínas globulares o esferoproteínas.

A) Proteínas fibrosas o filamentosas o escleroproteínas

Tienen conformación filamentosa (estructura terciaria), son resistentes e insolubles en agua
y aparecen principalmente en animales. Realizan generalmente funciones estructurales.

Pertenecen a este grupo:

● Colágeno: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos, y óseos.

● Queratina: Rica en cisteína. En formaciones epidérmicas, como cabello, uñas, lana,
cuernos, pezuñas, plumas, etc.
● Elastina: Tiene elasticidad. En vasos sanguíneos, pulmones, etc.
● Fibroínas: En los hilos de seda.

B) Proteínas globulares o esferoproteínas

Tienen conformación globular (estructura terciaria y cuaternaria, y son solubles en agua o
en disoluciones polares. Pertenecen a este grupo las protaminas, las histonas, las
prolaminas, las gluteninas, las albúminas y las globulinas.

Protaminas Solubles en agua. Se encuentran

asociadas al ADN en los espermatozoides
Muy básicas de todos los animales.

Histonas Solubles en agua. Se encuentran

asociadas al ADN del núcleo (salvo en
Básicas espermatozoides) formando la cromatina.

Albúminas Solubles en agua. Colaboran en el

transporte de otras moléculas y actúan
como reserva de aminoácidos. Pertenecen
a este grupo la seroalbúmina del plasma
sanguíneo, la ovoalbúmina de la clara de
huevo, la lactoalbúmina de la leche y la
globina que forma parte de la hemoglobina.

Globulinas Solubles en disoluciones salinas. Son

ejemplos la ovoglobulina del huevo, la
lactoglobulina de la leche y las
seroglobulinas de la sangre; también la
α-globulina, que se asocia a la
hemoglobina, y las γ-globulinas o
inmunoglobulinas, que constituyen los
anticuerpos.
2.3.2. Heteroproteínas
Las heteroproteínas son proteínas formadas por la unión de un grupo proteico (apoproteína)
con otro no proteico, denominado grupo prostético.

Según su grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en:

2.4. Funciones de las proteínas

Las proteínas, por su diversidad estructural, son las macromoléculas con mayor número de
funciones.
● Función de reserva.
● Función estructural y de soporte mecánico.
● Función homeostática.
● Función de transporte.
● Función defensiva y protectora.
● Función hormonal.
● Función contráctil.
 ● Función catalizadora o enzimática.
● Función de reconocimiento de señales químicas.

1) Función de reserva
Algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos y
unidades estructurales por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo.

2) Función estructural y de soporte mecánico

Las proteínas son los elementos plásticos a partir de los que se construyen la mayoría de
las estructuras celulares y orgánicas. Por ejemplo:

Las glucoproteínas forman las membranas celulares, donde desempeñan funciones como el
transporte de sustancias entre el exterior y el interior, receptores de los neurotransmisores o
de las hormonas, etc.

Otro grupo de proteínas constituyen el citoesqueleto de la célula, las fibras del huso, de los
cilios y de los flagelos, los ribosomas, etc.

Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas en las células eucariotas,
realizando funciones de regulación de la actividad de los genes.

El colágeno, que se encuentra en el tejido conjuntivo, forma los tendones, huesos, etc.

La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos, paredes de los vasos sanguíneos,

etc.).

La queratina, en las células epidérmicas, formando las escamas de los reptiles, la capa
córnea de la epidermis, las garras, uñas, pelos y púas de los mamíferos, las plumas de las
aves, etc.

La fibroína, proteína segregada por las arañas y los gusanos de seda para construir la
telaraña o el capullo de seda.

3) Función homeostática
Las proteínas contribuyen a mantener estables las condiciones del medio interno,
manteniendo el equilibrio osmótico y el pH constante, actuando junto con otros sistemas
amortiguadores o tampones (sistemas buffer).

4) Función de transporte
Hay proteínas que están especializadas en transportar moléculas e iones donde sea
necesario, tanto a través de la membrana plasmática como a otras regiones del organismo.
Son proteínas transportadoras las siguientes:

● Permeasas y bombas, que transportan iones y moléculas de un lado a otro de la

membrana.
● Lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo.
 ● Citocromos, proteínas transportadoras de electrones en la membrana celular de las
bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos en la
respiración celular y en la fotosíntesis.
● Hemoglobina. Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células en
la sangre de los vertebrados.
● Hemocianina. Realiza la misma función que la hemoglobina, pero en invertebrados.
● Mioglobina. Muy parecida a la hemoglobina, se encarga de almacenar y transportar
oxígeno en los músculos.
● Seroalbúmina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.

5) Función defensiva y protectora

Las proteínas que tienen una función defensiva más importante son las inmunoglobulinas
de la sangre o anticuerpos, que se encargan de reaccionar contra sustancias extrañas al
organismo (antígenos).

Otras proteínas con función protectora son, por ejemplo, la trombina y el fibrinógeno, que
intervienen en la coagulación, impidiendo la pérdida de sangre en las heridas, o las
mucinas, con función bactericida, protectora de las mucosas y segregadas en los tractos
digestivo, respiratorio y urogenital.

6) Función hormonal
Algunas hormonas están constituidas por uno o más fragmentos polipeptídicos, como, por
ejemplo, la insulina y el glucagón sintetizadas por el páncreas, que regulan el metabolismo
de los glúcidos, las hormonas segregadas por la hipófisis (hormona del crecimiento o
somatotropina, hormonas gonadotropas y otras), la tiroxina del tiroides, etc.

7) Función contráctil
Permiten el movimiento a los organismos unicelulares y pluricelulares. Por ejemplo:

La dineína, responsable del movimiento de cilios y flagelos.

La actina y la miosina, que son filamentos proteicos que intervienen en la contracción de los
músculos.

8) Función catalizadora o enzimática

Algunas proteínas son enzimas, y tienen una función muy importante, ya que actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos,
disminuyendo la energía necesaria para que se produzcan esas reacciones.

9) Función de reconocimiento de señales químicas

Las glucoproteínas de la superficie exterior de la membrana plasmática reconocen las
señales químicas (hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias,…).