AMINOACIDOS

Docente: Lic. CARLOS HUMBERTO GONZALEZ

Correo: Carlos.González@mail.unssa.edu.sv

Paz con Libertad y Cultura

Química de las proteínas

▰ Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las

proteínas, para entender la nutrición y otros conceptos del
metabolismo. Las proteínas se componen de carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos de estos elementos
suelen formar subunidades moleculares denominadas aminoácidos.
▰ Los veinte tipos distintos de aminoácidos que se encuentran en
condiciones normales en las proteínas contienen un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxilo (- COOH) unidos al mismo átomo de
carbono, llamado carbono alfa. Los aminoácidos difieren en su
grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el
aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo R o
cadena lateral; la alanina un grupo metilo (-CH3).
Fórmula general y estereoquímica
de los aminoácidos

▰ Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de

las proteínas.
▰ Se caracterizan por tener:
▰ un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2)
▰ un átomo de hidrógeno (H)
▰ radical o cadena (R)
Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se
comportan como iones dipolares

▰ Esta es la forma en que se

comportan en el pH celular.
El grupo amino (- NH2)
acepta un protón hasta
convertirse en -NH3+ y el
grupo carboxilo dona un
protón convirtiéndose en -
COO- disociado.

GarreW and Grisham. Biochemistry.

4ª ed. 2009.
Importante
▰ La solución de un ácido y su base conjugada
sirve de amortiguador y resiste cambios en el
pH cuando se agrega un ácido o una base.
Gracias a los grupos amino y carboxilo de una
proteína, al encontrarse ésta en una solución,
resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por
lo tanto, desempeña las funciones de un
importante amortiguador biológico.
¿Por qué se denominan L-alfa
aminoácidos?
El carbono alfa de un aminoácido es
un carbono asimétrico. Por tanto, cada
aminoácido puede presentarse en dos
enantiómeros distintos, o imágenes en
espejo. Ambas imágenes se llaman L-
isómero y D-isómero.

Cuando se sintetiza un aminoácido en

el laboratorio se produce una mezcla
de isómeros L y D. Sin embargo los de
los seres vivos son casi
exclusivamente L-isómeros.

La hidrolisis de proteínas da como

producto una serie de alfa-
aminoácidos
¿Por qué se denominan L-alfa
aminoácidos?
Actividad óptica.
• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se
denominan dextrógiras y se representan con el signo (+).
• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se
denominan levógiras y se representan con el signo (-).

Todos los aminoácidos naturales pertenecen a la serie L y son

ópticamente activos a excepción de la glicina que no posee
centro quiral.
Aminoácidos no esenciales
• Alanina (Ala)
• Arginina (Arg) Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir
• Asparragina (Asn) de un conjunto de veinte aminoácidos diferentes
Once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo
• Aspartato (Asp) de Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones
• Cisteína (Cys) sencillas.
• Glutamato (Glu) Estos once aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos no
esenciales
• Glutamina (Gln)
• Glicina (Gly)
• Prolina (Pro)
• Serina (Ser)
• Tirosina (Tyr)
Por el contrario, los humanos debemos obtener
los aminoácidos restantes a partir de los
alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre
de aminoácidos esenciales
Clasificación de los aminoácidos

1.Los aminoácidos se agrupan en la figura según las propiedades de sus cadenas:

▰ Alifáticos (diapositiva 16)
▰ Aromáticos (triptófano, fenilalanina y tirosina)
▰ Ácidos(diapositiva 20)
▰ Amidas (aspargina y amina)
▰ Básicos(diapositiva21)
▰ Hidroxilados (serina y treonina)
▰ Azufrados (metionina y cistina)
▰ Cíclicos (prolina)
▰ 2.Para explicar y destacar las propiedades que distinguen a los
diferentes aminoácidos suele recurrirse a su clasificación en grupos
(R), atendiendo fundamentalmente a las propiedades
fisicoquímicas de su cadena lateral
▰ 3.Otra clasificación suele ser en base a la polaridad de su cadena
lateral y la capacidad de interaccionar con las moléculas de agua,
en ese sentido se dividen en: Hidrofóbicos, Hidrofílicos y de
Polaridad intermedia.
.
 Atendiendo al grupo R, los
aminoácidos se clasifican en:

▰ Hidrófobos: grupo
R no polar
(apolares)
formado por
cadenas
hidrocarbonadas
Apolares alifáticos
Apolares aromáticos
Hidrófilo: grupo R polar pero
sin carga.
Ácidos: con carga negativa, poseen dos
grupos ácidos.
Básicos: con carga positiva, poseen
dos grupos aminos.
Ejercicio
▰ Encierra en un círculo el grupo “R” de los aminoácidos y escribe
dentro del rectángulo el grupo al que pertenece, señalando con un
circulo en su estructura la característica química que los hace
pertenecer a éste grupo.
Propiedades de los
aminoácidos

▰ Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros;

cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en
agua, con actividad óptica y con un comportamiento
anfótero.
▰ Los grupos –NH2y –COOH en la misma molécula
Los aminoácidos se comportan
como anfóteros
▰ En solución acuosa (al interior de la célula), los aminoácidos se
comportan como anfóteros. Es decir, dependiendo del pH,
liberan protones comportándose como ácido (pasando el
grupo carboxilo a carboxilato, -COOH a -COO-); o aceptan
protones, comportándose como base, donde los grupos -NH2
pasan a -NH3 +. También pueden actuar como ácido y base a
la vez.
Carácter anfótero de los
aminoácidos
El comportamiento anfotero
▰ En solución acuosa
• Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base
(captar o ceder protones al medio),
• Dependen del pH de la disolución en la que se encuentren.
• Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se
comportan como una base
• Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un
ácido
La estructura que pueden tener los
aminoácidos dependiendo del pH:

A) Estructura como aceptores de

protones (Base)

B) Estructura como donadores de

protones (Acido)
Estructura Zwiterion

▰ Al poseer los grupos –NH2 y –COOH,existe una

interacción acido – base intermolecular, originando
una estructura de ion dipolar en el aminoácido que
recibe el nombre de sal interna o Zitterión.
c) Estructura Zwiterion

▰ Cuando los aminoácidos están doblemente ionizados,

aparece una forma dipolar iónica llamada zwitterión, donde
su carga neta es cero. Esto permite definir el concepto de
punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, como el valor de
pH en el cual se encuentra la máxima concentración de
zwitterión. El punto isoeléctrico, se calcula como la media de
los valores de pKa de las etapas que forma y descompone el
zwitterión.
La estructura que pueden tener los aminoácidos
dependiendo del pH:

La figura siguiente se muestra un

ejemplo donde a valores de pH ácido
el aminoácido se encuentra cargado
positivamente, en el valor de pH que
iguala el valor del pI el aminoácido
está doblemente ionizado (zwitterión),
y a valor de pH básico el aminoácido a
liberado un H+ y se encuentra cargado
negativamente. Este valor depende se
ve modificado por las características
químicas de la cadena lateral R.

Zwitterión o sal interna

EJERCICIO
▰ ¿Cuál sería la característica química de su grupo
“R” de los siguientes aminoácidos: