Tema 4.

Las proteínas

Del griego
“proteios” que
significa lo primero
¿Qué vamos a estudiar en este tema?

- Proteínas: introducción

- Aminoácidos. Enlace peptídico.

- Niveles estructurales de las proteínas.

- Propiedades y características de las proteínas.

- Clasificación de las proteínas.

- Funciones de las proteínas.

- Cuestiones de razonamiento proteínas.

 Proteínas. Introducción
- Definición de proteína.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas (macromoléculas) compuestas por C,
H, O, N, S y formadas por una o varias cadenas polipeptídicas que resultan de la
unión mediante enlaces peptídicos de un elevado número de aminoácidos.

Cada proteínas tiene una secuencia única de aminoácidos determinada

por las bases que constituyen los genes del ADN.

Tienen gran importancia biológica:

- Estructural: forman parte de las membranas biológicas.

- Enzimática: intervienen en reacciones metabólicas.
- Funciones específicas:

* Hemoglobina: Transporte de gases.

* Fibrinógeno: Coagulación sanguínea.
* Anticuerpos: Inmunidad
* Hormonal: insulina, glucagón, etc.
 Proteínas. Introducción

- Clasificación general de las proteínas.

Péptidos. Cortas cadenas Oligopéptidos. Formados por la

formadas por entre 2 y 100 unión de entre 2 y 10
aminoácidos. aminoácidos.

Polipéptidos. Formados por la

unión de entre 10 y 100
aminoácidos.

Proteínas. Formadas por la unión Holoproteínas. Formadas

de más de 100 aminoácidos. exclusivamente por aminoácidos.

Heteroproteínas. Formadas por

la unión de aminoácidos y otras
moléculas no proteicas (grupo
prostético).
 Los aminoácidos. Enlace peptídico.
-Definición y fórmula general de un aminoácido.

Los aminoácidos son las unidades estructurales o monómenos de las proteínas. Están
formados por un carbono alfa (α) al que se encuentran unidos un grupo amino (-NH2), un
grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral o radical
variable (-R). La unión aminoácidos da lugar a cadenas polipeptídicas. Al hidrolizar una
proteína se obtienen aminoácidos.

Existen 20 aminoácidos que forman parte de las

proteínas (Aminoácidos proteicos), aunque también se
han descubierto otros aminoácidos (aprox. 150) que
desempeñan funciones propias (Aminoácicos no
proteicos)
*Carbono alfa, se refiere a que es el primer carbono
unido al grupo funcional (el segundo se llamaría beta y
así sucesivamente).
Los aminoácidos. Enlace peptídico.

Proteína + (n-1)H2O n aminoácidos

COOH
H2N – C – H
R
Carbono alfa
Los aminoácidos
presentan: Cadena lateral: variable

-Al menos un grupo Da lugar a los 20 aa

carboxilo y un grupo amino
Ejemplos
unidos a un Carbono alfa
-Se clasifican en función
de su cadena lateral COOH COOH
H2N – C – H H2N – C – H
CH3 CH2

Alanina COOH
R
Ácido aspártico
Los aminoácidos. Enlace peptídico.
Clasificación de los aminoácidos en función de sus radicales.

De todos los aminoácidos presentes en la naturaleza, tan solo 20 son los constituyentes
básicos de las proteínas y son los que llamamos aminoácidos proteicos. Se diferencian
entre sí atendiendo a la variedad de sus radicales (-R):

- Aminoácidos con radicales no polares (hidrófobos): ej. leucina

- Aminoácidos aromáticos: ej. triptófano.

- Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos):

- Y carga positiva (básicos): ej. lisina
- Y carga negativa (ácidos): ej. ácidos glutámico
- Sin carga: ej. Serina

De los 20 aminoácidos proteicos, hay algunos que los humanos no podemos sintetizar y
tenemos que incorporar mediante la dieta. Son los llamados aminoácidos esenciales:
leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, treonina y triptófano. En lactantes
también aumentan los requerimientos de los aminoácidos histidina y arginina.
 Propiedades y características de los
aminoácidos
- Los aminoácidos son sólidos, cristalinos, no hidrolizables e
incoloros. Tienen baja masa molecular y son solubles en agua.
Algunos tienen sabor dulce.

- Presentan isomería óptica. El carbono alfa es asimétrico (cuatro

sustituyentes diferentes), lo que les confiere actividad óptica. La
posición del grupo amino nos permite diferenciar entre la forma D
(cuando está a la derecha) y la forma L (cuando está a la izquierda).

- Presentan carácter anfótero. Gracias al grupo carboxilo, podrían

comportarse como ácidos (cediendo protones) y gracias a su grupo
amino, podrían comportarse como bases (recibiendo protones). Este
comportamiento dependerá del pH del medio en el que se
encuentren.

(Una molécula es anfótera cuando en disolución acuosa puede

comportarse como ácido o como base dependiendo del pH del medio. Es
decir, la molécula se ioniza).
 Propiedades y características de los
aminoácidos
Una molécula es anfótera cuando en disolución acuosa puede
comportarse como ácido o como base dependiendo del pH del medio. Es
decir, la molécula se ioniza.

El grupo carboxilo
H+ cede protones (H+)
→ ÁCIDO
H+
COO-
El grupo amino
capta protones (H+) H3N+ –C – H
→ BASE R

En conjunto, la molécula
de aa es eléctricamente
neutra (al menos si no
tenemos en cuenta que el
R puede ionizarse en
algunos aa)
 Propiedades y características de los
aminoácidos
Este sería el comportamiento de una sola molécula de aa en una disolución acuosa:
H+ H+
COOH COO- COO-
H3N+ – C – H H3N+ – C – H H2N – C – H
R R R
Forma H+ Forma H+ Forma
predominante predominante predominante
a pH 1 a pH 7 a pH 13

(pH ácido) pH neutro pH básico

A pH ácido: Carga neta positiva. El grupo carboxilo capta H+

A pH básico: Carga neta negativa. El grupo amino cede H+ al medio

Para todo aminoácido, siempre habrá un determinado valor de pH en el que

la carga neta será 0 (cero). Este valor de pH, característico de cada aa, se
denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.).

P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97

Los aminoácidos en disolución acuosa:

RECUERDA:

pH ácido= H+ : OH- pH básico= H+ : OH-

pH neutro= H+ = OH-
Gracias al carácter anfótero de los aminoácidos podemos utilizar una técnica
para separarlos llamada ELECTROFORESIS.

Los aminoácidos en disolución se someten a un campo eléctrico.

- Los que tengan carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo.
-Los que tengan carga neta positiva se desplazarán hacia el cátodo.
-Los que se encuentren en su PI no se moverán.
 Estereoisomería de los aminoácidos:

El Carbono alfa es
asimétrico (salvo en el caso
de la glicina o glicocola Gly)

Sin formas D ni L

Todos los aa proteicos son α L aminoácidos

(hay casos de D aminoácidos, pero no son proteicos, como el ácido D – glutámico, de algunas bacterias)
(hay casos de aminoácidos no alfa, pero no son proteicos, como el ácido gamma-aminobutírico, un neurotransmisor)
Polaridad de los aminoácidos:
La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite a los aminoácidos formar
puentes de hidrógeno lo que hace que su punto de fusión y ebullición, así como la solubilidad
en agua sean mayores de lo esperado.
Enlace peptídico
El enlace peptídico se forma por la unión del grupo carboxilo de un
aminoácido con el grupo amino de otro aminoácido, perdiéndose una
molécula de agua.
Es un enlace covalente, con un carácter parcial de doble enlace (lo que
evita la rotación a su alrededor) y una estructura coplanaria (ya que los seis
átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en
el mismo plano).

La unión de dos aminoácidos mediante enlace peptídico se conoce como

dipéptido:

¡Fíjate! La liberación de la molécula de agua procede de la pérdida del –OH

del grupo carboxilo de un aminoácido y la pérdida de un H del grupo amino
del otro aminoácido.
 Enlace peptídico
Dipéptido: La unión de tres aminoácidos mediante enlace
peptídico se conoce como tripéptido:
Niveles estructurales de las proteínas

En las proteínas distinguimos

los siguientes niveles
estructurales: estructura
primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.

La alternancia entre los

enlaces rígidos (enlaces
peptídicos) y los enlaces
móviles (enlaces
intraaminoácido) hace que
estas moléculas
adquieran una estructura
bastante compleja
adquiriendo distintos
NIVELES DE
ORGANIZACIÓN.
Niveles estructurales de las proteínas

Estructura primaria. Es la secuencia lineal y ordenada de aminoácidos unidos mediante

enlaces peptídicos (es la cadena peptídica). Para determinar la secuencia no basta con saber
los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa
cada aminoácido. La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

Los aa de la cadena
se numeran
comenzando por el
que posee el extremo
N-terminal
Niveles estructurales de las proteínas

Estructura secundaria. La estructura primaria se pliega en el espacio, estableciéndose

enlaces de hidrógeno en el esqueleto de la propia cadena polipeptídica. Es característica de
las proteínas fibrosas. Vamos a distinguir entre dos tipos de estructura secundaria.

- Conformación en alfa-hélice. Estructura helicoidal. La cadena polipeptídica se enrolla en

forma de hélice gracias a los enlaces de hidrógeno entre aminoácidos no consecutivos de
manera que las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia fuera de la hélice.

- Conformación beta (lámina beta). Estructura laminar. Fragmentos de la misma cadena

polipéptidica o de distintas cadenas se disponen en paralelo en forma de línea quebrada,
fuelle o zig-zag. Las cadenas polipeptídicas se unen por enlaces de hidrógeno
transversales de manera que las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia
arriba y debajo de la lámina plegada.
Estructura secundaria
Estructura secundaria
Alfa-hélice
La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de
puentes de Hidrógeno que se establecen entre los
aminoácidos de la espiral.
Las cadenas laterales R se proyectan hacia el exterior.

Lámina beta.
Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre distintos
segmentos de la misma cadena polipeptídica o de
diferentes cadenas de este modo adquiere esa forma
plegada. Las cadenas laterales R se disponen hacia arriba
y abajo de esta estructura.
Estructura secundaria
Estructuras
supersecundarias:
En algunas
proteínas pueden
darse a la vez
tramos con alfa
hélice y tramos con
beta hoja plegada

Puentes de
Hidrógeno

hélice
hoja plegada
Estructura secundaria

COLÁGENO
El colágeno es una
proteína con estructura
secundaria en triple
hélice. Es rico en Prolina,
Hidroxiprolina y Glicina.
Las hélices de colágeno se
asocian por puentes de
Hidrógeno y tienen gran
estabilidad.
Estructura terciaria
La estructura secundaria sufre plegamientos en el
espacio producidos por enlaces entre las cadenas
laterales de los aminoácidos. Es característica de
cada proteína y suelen presentarla proteínas
globulares (como la mioglobina).

Se establecen enlaces de hidrógeno (atracciones entre

átomos de hidrógeno y otros átomos de distintos
componentes de la cadena polipeptídica), interacciones
electrostáticas (atracciones y repulsiones debidas a las
cargas eléctricas), interacciones hidrofóbicas
(repulsiones entre grupos apolares y el agua circundante),
puentes disulfuro (enlaces covalentes) y fuerzas de Van
der Waals (atracciones y repulsiones por cargas debidas a
la situación temporal de nubes de electrones en las
moléculas) entre los radicales de la propia cadena
polipeptídica.
Estructura cuaternaria
Se forma por la unión de dos o más cadenas peptídicas con estructura
terciaria. Se establecen enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas,
hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van de Waals entre los radicales
de las distintas cadenas polipeptídicas.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Un ejemplo es la hemoglobina que está formada por cuatro cadenas

polipeptídicas, iguales dos a dos, formando un conjunto globular de gran
estabilidad.
Propiedades y características de las proteínas

1. SOLUBILIDAD: depende de muchos factores. Las proteínas ricas en

aminoácidos con radicales polares son más solubles ya que establecen
enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua. Las proteínas
pequeñas y globulares son mucho más solubles que las grandes y
fibrosas. Otros factores a tener en cuenta son: temperatura, pH,
concentración salina del medio

(Las proteínas fibrilares son insolubles en agua y las proteínas globulares

suelen ser solubles en agua).

En las proteínas solubles los aminoácidos polares se sitúan

en el exterior y los apolares hacia el interior. Los aa polares
interaccionan con el agua creando una capa de solvatación
impidiendo que una proteínas se unan con otras, lo que
provocaría su precipitación.

Capa de moléculas de agua

Propiedades y características de las proteínas
2. ESPECIFICIDAD: Las proteínas, a
diferencia de otras biomoléculas, son
específicas de cada especie.
Son específicas debido a que cada
aminoácido ocupa una posición
concreta en la secuencia lineal de la
proteína, lo que condicionará la
estructura terciaria y cuaternaria, y
con ello la función que desempeñe.

El hecho de que sean específicas, nos

permite realizar estudios de parentesco
entre especies (estudios filogenéticos).
Incluso, en la misma especie unas
proteínas pueden variar de unos
individuos a otros.

Además, algunas proteínas interactúan

con otras moléculas de forma muy
específica, como es el caso de las
ENZIMAS o de los ANTICUERPOS.
Propiedades y características de las proteínas

3. ALTERACIÓN ESTRUCTURAL: Cuando en una proteína se rompen los

enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, la funcionalidad
biológica se pierde. Este proceso se denomina DESNATURALIZACIÓN y puede
ser irreversible o reversible (cuando los factores han actuado con escasa
intensidad o poco tiempo (RENATURALIZACIÓN)).

Entre los factores que provocan la desnaturalización encontramos los aumentos

de temperatura, el pH, variaciones de presión o cambios en concentración
salina.
Propiedades y características de las proteínas

3. ALTERACIÓN ESTRUCTURAL:
Definiciones
Desnaturalización: pérdida (reversible o no) de la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de una proteína debido a la rotura de las interacciones
que las mantiene unidas (enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals…).
Puede producirse por cambios de pH, temperatura… y trae como consecuencia
la pérdida de la funcionalidad de la proteína (ya que pierde su estructura
nativa).

Renaturalización: el proceso por el cual la proteína puede recuperar su

conformación y funcionalidad.

4. CAPACIDAD AMORTIGUADORA. COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE.

Las proteínas (al igual que sus aminoácidos) tienen un comportamiento anfótero
que les permitirá amortiguar las variaciones de pH del medio.
Propiedades y características de las proteínas
La estructura tridimensional de una proteína
determina
Las propiedades de dicha proteína

determina
Las funciones biológicas de dicha proteína
-Especificidad Enzimas
Especialmente en
Inmunoglobulinas (=anticuerpos)

R apolares hacia el interior

-Solubilidad R hidrófilos hacia el exterior
Prots. Fibrilares => insolubles -La salinidad del medio
Prots Globulares => solubles influyen
-El pH del medio

-Comportamiento ácido-base. Capacidad amortiguadora

Los –COOH y los -NH2 del C alfa del Influyen mucho los También las
aa no influyen (porque desaparecen R de los aa ácidos proteínas tienen
cuando se forma el enlace peptídico) y de los aa básicos un PUNTO
ISOELÉCTRICO
-Desnaturalización
Temperatura
Por cambios de -Reversible
pH Puede ser
Sustancias -Irreversible
Clasificación de las proteínas
Holoproteínas y heteroproteínas
( = proteínas conjugadas)
Formadas únicamente por aa. Cadena/a polipeptídica/s + otra/s sustancia
(= grupo prostético)
Su hidrólisis da lugar a aa

Ejemplos:
Fibroína (seda)
Queratina (pelo, uñas)
•Glucoproteínas Unión covalente o no
Colágeno •Lipoproteínas
•Otras
Por ejemplo
Holoproteínas
Según su estructura tridimensional podemos clasificarlas en:

a) GLOBULARES: estructura más o menos esférica debida al plegamiento de su

estructura secundaria. Solubles en agua y en disoluciones polares. Se relacionan
con funciones importantes para la actividad celular. Ej.

a) Albúminas: Función de transporte y reserva de aminoácidos. Por

ejemplo: ovoalbúmina.

a) Globulinas: Proteínas globulares de alto peso molecular como la

hemoglobina.

a) Histonas: Asociadas al ADN para formar la CROMATINA.

Holoproteínas
Según su estructura tridimensional podemos clasificarlas en:

B) FIBRILARES: Menos complejas, suelen estar ordenadas a lo largo de una sola

dimensión con una estructura secundaria bien definida. Son insolubles en agua y se
relacionan con funciones de protección o estructurales. Ejemplos:

a) Queratina: Presente en pelos, uñas, plumas, escamas y epidermis.

a) Colágeno: Presente en tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Gran

resistencia.

a) Elastina: Con gran elasticidad. Se encuentra en órganos que tienen que

sufrir deformaciones reversibles como pulmones, arterias y dermis.
Heteroproteínas
Según la naturaleza del grupo prostético:

a) FOSFOPROTEÍNAS: Si el grupo prostético es un ácido fosfórico. Ej: Caseínas

del queso o leche.

b) GLUCOPROTEÍNAS: El grupo prostético es un glúcido. Ej: Anticuerpos

(inmunoglobulinas).

c) LIPOPROTEÍNAS: Grupo prostético es un lípido. Ej: Lipoproteínas de Alta

Densidad (HDL) y de baja densidad (LDL).

d) NUCLEOPROTEÍNAS: El grupo prostético son ácidos nucleicos. Ej: Cromatina,

proteínas asociadas al ARN en ribosomas.
.
Heteroproteínas
Según la naturaleza del grupo prostético:
d) CROMOPROTEÍNAS: El grupo prostético es un pigmento.

Hemoglobina y Mioglobina: Grupo hemo de Fe (rojo)

• Clorofila: Presenta Magnesio (verde).
• Hemocianina: Contiene Cobre (color azul)
.

Limulus
Funciones de las proteínas
Funciones de las proteínas
Vamos a ver muchos ejemplos de las proteínas anteriores y de las funciones que
desempeñan:

1. Catálisis o enzimática. Es la función principal de las proteínas y la llevan a cabo

enzimas (biocatalizadores) que intervienen en numerosas reacciones metabólicas.
Hay gran multitud de tipos de enzimas que veremos posteriormente: hidrolasas,
liasas, transferasas…

2. Estructural. Las proteínas, sobre todo las fibrosas, proporcionan fuerza,

protección y soporte mecánico a las estructuras biológicas. Sirven de ejemplo las
glucoproteínas de la membrana, las histonas de los cromosomas, la tubulina de
los microtúbulos del citoesqueleto, el colágeno, la queratina y la elastina de los
tejidos.

3. Defensa inmunitaria. Los anticuerpos (inmunoglobulinas) son las proteínas

encargadas de la defensa inmunológica reconociendo específicamente a los
antígenos.

4. Reguladora y hormonal. Algunas proteínas, como las hormonas, son

responsables de la integración y coordinación de procesos bioquímicos. La insulina y
el glucagón regulan el metabolismo de la glucosa mientras que la hormona del
crecimiento regula el crecimiento corporal.
Funciones de las proteínas
5. Transporte. Sirven de ejemplo las lipoproteínas del plasma sanguíneo (transporte
de lípidos); citocromos de bacterias, mitocondrias y cloroplastos (transportan
electrones); hemoglobina (transporta el oxígeno desde el aparato respiratorio a las
células), mioglobina (almacena y transporta oxígeno en los músculos).

6. Homeostática. Esta función consiste en mantener constante los valores de

determinadas variables del medio interno como son la salinidad, la acidez o
concentración de glucosa. Gracias al carácter anfótero de los aminoácidos, las
proteínas pueden actuar como tampones e intervenir en el mantenimiento del pH. La
trombina y el fibrinógeno son proteínas que ayudan a mantener la homeostasis de la
sangre participando en los procesos de coagulación cuando se produce la rotura de
un vaso sanguíneo (impidiendo su salida al sistema vascular).

7. Movimiento y contractibilidad. Hay proteínas cuya misión es permitir al

organismo desplazarse o cambiar de forma. La actina y la miosina, por ejemplo,
permiten la contracción y relajación de los músculos. Otro ejemplo es la flagelina, una
proteína que forma parte de los flagelos bacterianos y permite su desplazamiento.
Funciones de las proteínas
8. Nutrición y reserva. Ciertas proteínas permiten almacenar determinados
compuestos químicos, como aminoácidos, para utilizarlos como elementos nutritivos o
bien en la formación del embrión en crecimiento. Son ejemplos la ovoalbúmina de la
clara de huevo, la caseína de la leche, …

9. Reconocimiento de señales. En la superficie exterior de las membranas celulares

hay numerosas proteínas (receptores) encargadas del reconocimiento de las señales
químicas.
 CUESTIONES SELECTIVIDAD
1. Si se compara la consistencia de un huevo antes y después de cocerlo se observa
que la clara, un producto gelatinoso y transparente, se transforma en otro de mayor
consistencia y opaco a la luz. A) Explique por qué se produce este cambio. B) ¿Por
qué se mantienen las propiedades nutritivas de la clara del huevo después de
cocerlo? C) Explique por qué se podrían desencadenar cambios semejantes con
unas gotas de ácido clorhídrico. D) Proponga otro ejemplo similar al proceso que
estamos describiendo.

2. La falta de hierro causa un tipo de anemia cuyos síntomas más importantes son:
cansancio, dolor de cabeza, problemas de concentración, etc. Por otra parte, el
hierro es un oligoelemento que forma parte de la hemoglobina que se encuentra en
los glóbulos rojos. ¿Qué relación existe entre la escasez de hierro y los síntomas de
este tipo de anemia?

3. La anemia falciforme es una enfermedad en la que los glóbulos rojos tienen forma de
“hoz”, lo que les impide realizar correctamente sus funciones: la secuencia de
aminoácidos de la hemoglobina de personas sanas es: -valina-histidina-leucina-treonina-
prolina-glutamato-glutamato-lisina-, la secuencia en personas con anemia falciforme es : -
valina-histidina-leucina-treonina-prolina-valina-glutamato-lisina. Explique por qué esta
alteración es responsable de la enfermedad.
CUESTIONES SELECTIVIDAD
CUESTIONES SELECTIVIDAD
OBSERVACIONES SELECTIVIDAD
17. El alumnado debe saber definir qué es una proteína y destacar su
multifuncionalidad.
18. El alumnado debe ser capaz de definir qué son los aminoácidos,
escribir su fórmula general y clasificarlos según sus radicales.
19. El alumnado debe saber identificar y describir el enlace peptídico
como característico de las proteínas.
20. Será necesario que el alumnado pueda describir la estructura de las
proteínas y reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conformación
espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas.
21. Es conveniente resaltar en qué consiste la desnaturalización y
renaturalización de proteínas.
22. Se debe incidir en describir las funciones más relevantes de las
proteínas: catálisis, transporte, movimiento y contracción, reconocimiento
molecular y celular, estructural, nutritiva y reserva y hormonal.