AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que constituyen la base de las proteínas, compuestos de carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, y en ocasiones, azufre, dispuestos de manera muy particular.

Existen 20 aminoácidos que pueden formar parte de las proteínas, denominados alfa aminoácidos y muchos otros que pueden estar
libres o no, en los tejidos, formando parte de intermediarios metabólicos o cumpliendo funciones variadas.

ESTRUCTURA GENERAL
En su estructura están presentes: un grupo carboxilo (COOH) considerado el
carbono 1 y los siguientes carbonos se nombran con letras griegas. Así, el
carbono 2 es el alfa, que está unido a un grupo amino (NH2), a un hidrógeno (H) y
a otro grupo funcional o cadena lateral R

IMPORTANCIA
- Los aminoácidos cumplen variadas funciones en el organismo, sin
embargo, su principal papel está en la conformación de los péptidos y
proteínas.
- Algunos se consideran precursores de otras sustancias no proteicas tales
como intermediarios metabólicos y hormonas.
- También pueden ser esenciales para la formación del grupo Hem, las
bases púricas y pirimidínicas del ADN y ARN, algunos neurotransmisores, entre otras cosas.

PROPIEDADES FÍSICAS
En forma pura, los aminoácidos son sólidos, blancos, cristalinos y con alto punto de fusión. De manera general, son insolubles en
solventes orgánicos no polares y solubles en los polares como el agua. Todo esto se debe a la presencia en la molécula de grupos
polares como el COOH y el NH2, por lo que lo que exista en la cadena lateral R determinará la solubilidad del aminoácido y además
desempeña un papel importante en la estructura de las proteínas.

PROPIEDADES ÓPTICAS
A excepción de GLI, todos los aminoácidos poseen su carbono alfa (2) unido a 4 grupos diferentes, por lo que se le considera como
un carbono asimétrico quiral, así como la capacidad de formar isómeros o estereoisómeros. De los 20 aa, 17 poseen 1 solo carbono
quiral y 2 posibilidades de ordenamiento alrededor de él, resultando en 2 enantiómeros (imágenes especulares oponibles y no
superponibles) D y L, donde los L poseen el grupo amino a la izquierda y los D a la derecha.

- Las TRE y ILE, tienen 2 carbonos quirales, por lo que pueden tener 4 configuraciones o DIASTEROMEROS diferentes. En
las proteínas, solo existen L-AA.
- La estereoisomería de los AA es lo que ocasiona las propiedades ópticas, pudiendo desviar la luz polarizada a la derecha D
(dextrógiros) o a la izquierda L (levógiros), pero sin que exista relación entre un isómero L y un aminoácido levógiro.
- Las formas L y D de los AA tienen propiedades ópticas contrarias.

PROPIEDADES QUÍMICAS
La solubilidad de los aminoácidos se basa en la presencia de grupos polares en su cadena lateral R, ya que esto determina la
polaridad de la molécula. En la clasificación de los AA, cada grupo está definido, y el orden será:
• GRUPO 1 NO POLAR: de menos No Polar a más No Polar: ALA<VAL<LEU<ILE<PRO<FEN<TRP<MET.
• GRUPO 2 POLAR – NEUTRO: de más Polar sin carga a menos Polar sin carga: GLI>SER>TRE>CIS>ASN>GLN>TIR.
• GRUPO 3 POLAR CON CARGA POSITIVA: HIS>ARG>LIS.
• GRUPO 4 POLAR CON CARGA NEGATIVA: ASP>GLU

- Debido a la presencia del grupo COOH, poseen la propiedad de DESCARBOXILACION, en la que un AA pierde CO2 y se
transforma en una amina. Además, presenta ESTERIFICACION si ocurre la formación de ésteres por la reacción entre el
COOH y un grupo OH.
- La presencia del grupo NH2, permite la DESAMINACION, con la consecuente formación de un alfacetoácido y NH4+ además
de la TRANSAMINACION, donde se interconvierten aminoácidos y cetoácidos por transferencia de grupos amino.

PROPIEDADES IÓNICAS Y ÁCIDO-BÁSICAS

Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos son disociables.
Este proceso es progresivo y depende de la concentración del pH del medio.
Si se coloca un aminoácido en un medio muy ácido, y rico en H+, éstos, tienden a fijarse sobre el AA en el grupo amino, el cual se
ionizará (protonizará) y será CATION.

Si se le coloca en un medio básico, con pocos H+, el grupo carboxilo donará sus protones y será ANION.Según lo anterior, existe un
pH en el que cada AA tendrá sus grupos ionizables disociados, estará ionizado y se conoce en ese momento como ANFOLITO o
ZWITTERION, ya que porta ambas cargas eléctricas, por lo que su carga neta es igual a =0. Este punto es el punto isoeléctrico (PI),
es decir, el pH en el cual ese AA no migra en el campo eléctrico, tiene carga neta igual a 0, cristaliza fácilmente o tiende a precipitar,
está 100% en forma Zwitterión y posee un mínimo poder amortiguador.

La fuerza de un ácido se expresa por su constante de disociación o Ka, donde a menor Ka menor será la
disociación del ácido y su carácter de ácido débil, por lo que al usar la expresión pKa, podremos conocer la
eficacia en donar protones del AA.
Los grupos COOH tienen un pKa por debajo de 7 y se consideran ácidos débiles porque ceden protones a pH
7; en contraposición, los grupos NH3 tienen un pKa por encima de 7 y se consideran bases débiles, ya que
aceptan protones a pH 7.

COMPORTAMIENTOS ANTE CAMBIOS DE PH

Se puede determinar el comportamiento de los aminoácidos, conociendo el pH en el cual varía su
constante de disociación. si el pH aumenta sucederá:
1. el grupo COOH pierde un hidrógeno
2. el grupo NH2 pierde un hidrógeno
3. el SH2 pierde un hidrógeno
4. el OH pierde un hidrógeno en los descensos de pH ocurre ganancia de hidrógenos en el mismo orden anterior.

👉
Se puede concluir de lo anterior que:

👉
Si pH<pKa, el grupo funcional se comporta como base, acepta protones y adquiere forma de ácido (catión).

👉
Si pH>pKa, el grupo funcional se comporta como ácido, cede protones y adquiere forma de base (anión).
Si el pH=pKa, el elemento se comporta como un buffer (mantiene estable la concentración de H+), ya que 50% se comporta como
ácido y 50% como base.

PEPTIDOS, CONCEPTO Y ESTRUCTURA

Los péptidos son estructuras formadas por la unión de varios aminoácidos en forma secuencial a través del
enlace peptídico. Con la formación del enlace, los aminoácidos presentes en el péptido pierden el H de su

👉
grupo NH2 y el OH de su grupo COOH, y se les denomina “residuos” de aminoácidos.
La estructura de un péptido se representa con el residuo N-terminal o amino terminal a la izquierda y el residuo C-terminal o

👉
carboxilo terminal a la derecha.
La secuencia de los aminoácidos en el péptido determinan su función biológica.

ENLACE PEPTÍDICO
Este enlace es el que une a los aminoácidos para formar a los péptidos y a las proteínas. Se establece entre el grupo carboxilo de uno
y amino de otro, con la pérdida de una molécula de agua, por lo que es un enlace CO-NH y requiere de energía, la cual proviene de la
hidrólisis del ATP y GTP (4 mol).

CARACTERÍSTICA DEL ENLACE PEPTÍDICO

1. Es un enlace covalente tipo amida planar, es decir, el grupo amino y carboxilo en el mismo plano. Es un enlace fuerte y
primario.
2. Es un enlace rígido y no tiene ángulo de rotación. Carece de carga eléctrica a pH fisiológico. Sin embargo, los enlaces del
carbono alfa con el amino y con el carboxilo si tienen ángulo de rotación, por lo que pueden formar puentes de hidrógeno
entre ellos, plegando la estructura.
3. Tiene carácter de doble enlace parcial.
4. El O del carbonilo es electronegativo y el H amídico es electropositivo. Estos 2 átomos están en posición Trans, y por el
carácter rígido del enlace no se aproximan, por lo que no pueden establecer puentes de hidrógeno en un mismo enlace. El
único enlace Cis se establece cuando Prolina aporta el grupo alfa amino, por carecer de H amídico, lo que le da cierta
capacidad de giro.
FUNCIÓN E IMPORTANCIA
Los péptidos presentan variadas funciones y su importancia radica principalmente en formar parte de las proteínas, además de ejercer
control sobre la tensión arterial, el crecimiento, el parto, la lactancia, la homeostasis y los niveles de glucosa, contribuir a la defensa
inmunológica.
Se mencionan:
1-. Agentes vasoactivos (angiotensina II)
2-. Antibióticos (bacitracina, actinomicina, gramicidina)
3-. Antioxidantes (glutation), que elimina los peróxidos tóxicos que se forman durante el metabolismo, mantiene el átomo de Fe++ de
la hemoglobina en estado ferroso.
4-. Hormonas (insulina, glucagón, oxitocina, vasopresina, somatotropina)
5-. Neuropéptidos, cadenas simples que poseen diversas funciones tales como regular la ingesta de comida, comportamiento sexual,
balance hídrico, control del dolor, tensión arterial.

PÉPTIDOS DE INTERÉS
Existen algunos péptidos comerciales, como el ASPARTAME, el cual es un poderoso endulzante bajo en
calorías, no produce caries y con 200 veces mayor eficacia que el azúcar común de mesa. Es un dipéptido formado por FEN + ASP +
METANOL, que al metabolizarse es degradado en sus componentes, y el
metanol, se acumula en hígado y otros tejidos, pudiendo resultar letal y tóxico al superar ciertas concentraciones. Sus efectos
neurotóxicos conocidos son: dolor en el pecho, migraña, temblores, pérdida de
la visión, erupciones, fatiga, edema, diarreas, cambios menstruales, depresiones, entre otros.
En el campo de la salud existen otros péptidos que son sintetizados y utilizados como antibióticos.
Un péptido interesante es la CARNOSINA, dipéptido natural formado por B-alanil-histidina, presente en el tejido muscular.

PROTEINAS
Son macromoléculas que contienen pesos moleculares entre 6.000 a 11.000.000 o más.
Están formadas por a.a , que constituyen la unidad estructural, están formados con un ácido carboxílico y un grupo amino (-NH2),
enlazados al carbono alfa.
El grupo NH2 se comporta como Base (acepta protones) y reaccionará con ácidos para formar –NH3+. A bajos valores de pH, un
aminoácido existe como un catión que se moverá hacia el polo negativo de un campo eléctrico.
El extremo ocupado en la posición representada con “R” en la fórmula, varía considerablemente, y de su
naturaleza dependerá a qué familia corresponde el aminoácido.

FUNCIONES
Son esenciales para el crecimiento. Las grasas y los carbohidratos no pueden sustituir a las proteínas porque no contienen nitrógeno.
➢ Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales en la síntesis tisular.
➢ Suministra materias primas para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina,
vitaminas y enzimas.
➢ Se utilizan para suministrar energía, en los casos en que las calorías aportadas por otros nutrientes no son suficientes.
Cuando se produce la oxidación de 1 gramo de proteína se generan 4 Kcal. metabolizables (16,7 kcal).
➢ Funcionan como tampones, ayudando a mantener así la reacción de diversos medios tales como el plasma, líquido
cerebroespinal y secreciones intestinales

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. PROTEÍNAS ESTRUCTURALES: Se encuentran en todos los tejidos, músculos, huesos, piel, órganos internos, membranas
celulares. Su función guarda relación con su estructura fibrosa: queratina, colágeno, elastina, etc.
2. PROTEÍNAS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA: Cumplen un papel activo en todos los procesos biológicos. Son las: enzimas,
hormonas, las proteínas implicadas en la contracción (miosina, actina y tubulina), las proteínas con funciones transportadoras
(hemoglobina, mioglobina y transferrina) y proteínas tóxicas (inhibidores de tripsina, toxina botulínica, toxina estafilocócica,
antibióticos).
3. PROTEÍNAS ALIMENTARIAS: Son aquellas que son digeribles, no tóxicas, y aceptables para los seres humanos. Los
aminoácidos que el organismo puede sintetizar se llaman "no esenciales" y aquellos que no puede sintetizar y deben
 aportarse obligatoriamente con la dieta se llaman "esenciales": lisina, metionina, fenilalanina, leucina, isoleucina, valina,
arginina, treonina y triptófano.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como
aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos
fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
- La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
- Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico. De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

HÉLICES ALFA
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y
el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada
aminoácido se adopta una conformación denominada hélice alfa.

HOJAS BETA
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración
espacial denominada estructura B, que suele representarse como una flecha.
En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto
de la cadena polipeptídica.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, la estructura terciaria de una proteína es la
responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos.
Se distinguen las fibrosas y globulares.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee
propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos.
En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas
distintas.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

SOLUBILIDAD: los radicales de los aminoácidos que conforman a la proteína, les permite interactuar con el agua, pero si abundan
radicales hidrofóbicos, serán poco o nada solubles en agua.
ESPECIFICIDAD: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de las proteínas y puede ser de función, sustrato o de
especia.
DESNATURALIZACION: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se
encuentran.

El desdoblado de las proteínas se denomina desnaturalización y ocurre debido a que las interacciones no covalentes que mantienen
la estructura de las proteínas son débiles y se pueden afectar por cambios de pH y temperatura. El replegado o renaturalización
permite la conformación de las estructuras de la proteína nuevamente, al permitir los enlaces no covalentes que mantienen la
estructura terciaria, cuaternaria y secundaria (son reversibles). El cambio ocurrido en la estructura primaria (covalente) no es
reversible.

HEMOGLOBINA
Es una proteína oligomérica formada por 4 cadenas, de las cuales, 2 son alfa con 141 Aas y 2 son beta con 146 Aas. Contiene el
grupo Hemo con 4 átomos de hierro, está localizada en los eritrocitos, otorgando el color rojo a la sangre. Es la encargada del
transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos (función transportadora), gracias a un sistema de cooperatividad (efectos del
pH y la concentración de CO2 sobre la afinidad del O2 por la hemoglobina. También transporta el CO2 desde los tejidos a los
pulmones para ser expulsado al aire.

TIPOS HEMOGLOBINA
Existen varios tipos de hemoglobina:
• A: representa el 97% de la degradada en un adulto.
• A2: es menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento.
• S: alterada genéticamente. Es el tipo que produce anemia falciforme.
• F: característica del feto.
• GLICOSILADA: presente en patologías como la diábetes mellitus, resultante de la unión de la Hb con carbohidratos libres.
• OXIHEMOGLOBINA: es la Hb unida al O2
• METAHEMOGLOBINA: es la Hb con grupo Hemo que tiene sus átomos de hierro Oxidados, por lo que son incapaces de unirse al
O2.
• CARBOXIHEMOGLOBINA: es la resultante de unir Hb con CO2. Es letal en grandes concentraciones.

CADENAS GLOBULARE DE LA HEMOGLOBINA

PRIMARIO: 4 cadenas con 141 y 146 Aas, respectivamente.
SECUNDARIO: las cadenas alfa poseen 7 segmentos de alfa hélice y las cadenas beta poseen 8 segmentos de alfa hélice
interrumpidos por un residuo de PRO (una curvatura). El resto de ésta estructura es al azar.
TERCIARIO: es la forma globular de cada cadena dispuesta en una esfera compacta de distribución anfipática, donde el grupo Hemo
está sujeto en el interior hidrófobo.
CUATERNARIO: uniones con enlaces salinos entre las cadenas, lo que permite los cambios de conformación para aumentar o
disminuir su afinidad por el O2.

INMUNOGLOBULINAS
Son proteínas globulares, insolubles en agua, compactas, con funciones defensivas. Se conocen 5 tipos:
• Ig M: se produce como respuesta inicial a un invasor y se consigue en valor elevado en las enfermedades de curso reciente o
activas. Poseen alto peso molecular y son incapaces de atravesar tejidos.
• Ig G: se consideran los anticuerpos circulantes más abundantes, llamadas ganma globulinas, capaces de atravesar placenta y vasos
sanguíneos, considerados los patrulleros inmunológicos o memoria inmunológica.
• Ig A: está presente en todas las secreciones y fluidos corporales (lágrimas, sudor, saliva, semen, intestino y calostro). Permite la
defensa inmunológica a niveles donde no llegan los anticuerpos IgG.
• Ig D: Se encuentra en la superficie de las células B y se desconoce su efecto con certeza.
• Ig. E: se asocia con algunas de las respuestas alérgicas, debido a que se eleva en personas alérgicas. Es capaz de unirse
fuertemente a los mastocitos que liberan la Histamina

COLÁGENO
Este tipo de glicoproteína es fibrosa, insoluble en agua, rica en Aas y capaz de cumplir funciones como brindarle al organismo la
armazón en el que toman forma órganos y tejidos, ser responsable4 de la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e
hidratación del cuerpo, así como de la transmisión de la fuerza en los tendones y ligamentos y de la distribución de los fluidos en los
vasos sanguíneos y conductos glandulares.

ESTRUCTURA DEL COLÁGENO

La proteína está formada por 3 cadenas que forman una triple hélice (TROPOCOLAGENO), donde cada cadena posee unos 1400
Aas, y donde 1 de cada 3 el Aa se corresponde con GLI. A intervalos regulares también se encuentran otros Aas. Como PRO e
OH-PRO, que son poco frecuentes en otras proteínas y responsables de las curvaturas de la proteína y del enrrollamiento de las 3
cadenas, formando una fibra muy resistente. Entre las cadenas se forman puentes de H que le confieren gran estabilidad a la
estructura.

TIPOS DE COLÁGENO
TIPO I: se encuentra abundantemente en el hueso, la dermis, tendones y córnea en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro,
constituido por 2 cadenas alfa de 2 tipos que difieren ligeramente en su composición de Aas. Y secuencia. Es sintetizado por los
fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la resistencia al estiramiento.
TIPO II: está presente en el cartílago, humor vítreo del ojo y en la córnea embrionaria en fibrillas finas de 10 a 20 nm, constituido por 3
cadenas alfa 2 de tipo único y su función es dar resistencia a la presión intermitente.
TIPO III: se presenta abundantemente en el tejido laxo, paredes de los vasos sanguíneos, dermis y presenta fibras de 50 nm llamadas
fibras reticulares constituidas por una clase única de cadenas alfa 3. Se sintetizan en fibroblastos, glías y células del músculo liso y su
función es de sostén de los órganos expandibles.
TIPO IV: forma la lámina basal que subyace a los epitelios. No se polimeriza en fibrillas, forma un fieltro de moléculas orientadas al
azar. Se sintetiza por células epiteliales y endoteliales y su función es de sostén y filtración.