Es importante conocer las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen el

alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las proteínas.

Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos

hallados regular o corrientemente en las proteínas, llamados
también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos
tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo y un
grupo amino libres e instituido en el átomo de carbono. Difieren
entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas,
llamados grupos R. Se han propuesto varios métodos para
clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más
significativo se funda en la polaridad de los grupos R.

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un
conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidos de las proteínas
homólogas.

Están compuestos por:

• Un átomo de hidrógeno [H]

• Un carbono alfa [Cα], que tiene las siguientes particularidades:
1) Es un carbono central y asimétrico (quiral) dado que se une a 4 grupos químicos diferentes (excepto
el aminoácido glicina)
2) Tiene dos posibles configuraciones (isómeros ópticos)
3) Por dicha configuración óptica, los aminoácidos son enantiómeros; es decir, moléculas con imágenes
especulares no superponibles.
4) Son capaces de desviar el plano de la luz polarizada.
• Un grupo amino protonado [NH3+]
• Un grupo carboxilo desprotonado [COO-]
• La existencia de una molécula neutra, por la presencia de dos grupos con cargas opuestas, recibe el
nombre de zwitterion.
• La cadena lateral R es la que determina la identidad del aminoácido:
1) Complementa la estructura del aminoácido
2) Es determinante en la función de la proteína
3) Otorga la carga eléctrica a la molécula 4) Permite el análisis, purificación e identificación de las
proteínas.
Existen cuatro clases principales:

1. Grupos R apolares, hidrofóbicos o alifáticos:

Este grupo lo constituyen la glicina, alanina, prolina, valina,
leucina, isoleucina y metionina. Presentan como grupo lateral
una cadena de hidrocarburos alifáticos:
• Ala, Val, Leu, Ile: favorecen las interacciones
hidrofóbicas, de modo que, intervienen en la
estabilidad de las proteínas.
• Met: su átomo de azufre permite la formación de
puentes disulfuro.
• Pro: Tiene una estructura cíclica rígida que reduce la flexibilidad de las cadenas proteicas.
Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos
hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los
aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

2. Polares, pero sin carga o neutros:

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los
aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales
polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el
agua. La cistina y la tirosina poseen las funciones más polares de esta
clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a
perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos
R de otros aminoácidos de esta clase.
• Tienen grupos hidroxilo o amida
• La fosforilación en residuos de serina o treonina tienen
grandes implicaciones en la señalización intracelular y el
metabolismo.
• La asparagina actúa como sitio de anclaje para los
carbohidratos y la conformación de las glucoproteínas.

3. Grupos R con carga positiva o básicos:

Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos
de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la
histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más
del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo
R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de
las moléculas poseen carga positiva.
• Lys: posee un grupo amino primario
• Arg: presenta un grupo protonado
• His: su grupo R es un anillo imidazólico.
• Los 3 aminoácidos favorecen las reacciones
enzimáticas, ya que actúan como donadores o
aceptores de protones.
4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH
intracelular) o ácidos:
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada
uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla
completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
Una de sus funciones importantes es la de participar en la biosíntesis de los
aminoácidos.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ENSENCIALES:
Los aminoácidos canónicos son la materia prima de las
proteínas, pero éstos pueden clasificarse de dos maneras: los
esenciales y los no esenciales. La principal diferencia entre
estos tipos de aminoácidos es que algunos de ellos los sintetiza
el cuerpo humano y los otros no, por lo que es necesario
conseguirlos a través de la dieta.

Características de los aminoácidos:

Propiedad ácido-base:
Como hemos visto, los aminoácidos presentan
en su estructura dos grupos ionizables como lo
son el grupo carboxilo y el grupo amino,
además, tienen la posibilidad de incluir en su
estructura grupos adicionales según la cadena
lateral R que les pertenezca. Estos grupos
tienen la capacidad de disociarse en
disoluciones acuosas y determinar la carga
neta de la molécula. Para el caso de los
aminoácidos, la mayoría de ellos se encuentran
en su forma zwitterion a pH neutro o
fisiológico, pero pueden comportarse tanto
como ácidos o como bases según la variación
de la concentración de hidrogeniones de la
disolución. A esta clase de compuestos (de
comportamiento ácido-base) se les llama
anfóteros o anfolitos.

El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por la proximidad del grupo NH3+, el COOH se comporta
como un ácido moderadamente fuerte. Si aplicamos la ecuación de Henderson-Hasselbalch al primer equilibrio de
disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de la forma catiónica es prácticamente despreciable. El
segundo grupo en disociarse es el NH3+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la forma aniónica es muy pequeña
en comparación con la forma zwitterión. El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil.

Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se
llama punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en
ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:
Curva de titulación
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que
negativas) se denomina punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto
isoeléctrico. La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una misma molécula de grupos
ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como
bases, y en medio básico se comportan como ácidos.

La cualidad anfolítica de los aminoácidos nos permite realizar las llamadas curvas de titulación, en ellas:

• Se realiza una adición o remoción gradual de hidrogeniones [H+ ]

• A pH ácido todos los grupos se encuentran protonados
• A pH básico todos los grupos están desprotonados
• El punto intermedio de cada estadio [anión o catión] corresponde al pKa. El diagrama de una curva de
titulación nos permite obtener los siguientes datos:
➢ Una medida cuantitativa del pKa C
➢ Calcular los rangos de buffer del aminoácido. Se obtiene la
capacidad amortiguadora máxima cuando se encuentran
concentraciones equimolares de grupos ácidos y básicos en
cada uno de los estadios tanto catiónico como aniónico]
➢ Los rangos de buffer son los puntos de corte del pKa
➢ Finalmente permite calcular el punto isoeléctrico, que se
define como el pH en el cual el aminoácido tiene carga neta
de cero. En esta gráfica observamos la curva de titulación
para la glicina. Encontramos dos valores de pKa: 2.34 y
9.60, para los estadios catiónico y aniónico
respectivamente.
El pKa 2.34 nos indica que en una solución de pH = 2.34 el
aminoácido tiene un 50% de su fracción catiónica ionizada
y el 50% restante no ionizado. De igual manera sucede con
el otro valor de pKa para la fase aniónica. Ambos valores de
pKa indican que a iguales valores de pH la glicina actúa
como un buen amortiguador.
Como podemos observar, ninguno de los pKa es cercano al
pH fisiológico, por lo que este aminoácido no sería un buen
amortiguador en las soluciones fisiológicas. Finalmente, el PI nos
dice que la glicina se encuentra en su forma zwitterion en una disolución acuosa a pH de 5.97.

PROPIEDADES
Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por
encima de los 200 ºC); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. La actividad óptica
se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es
debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta
propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
 Los aminoácidos pueden unirse entre sí formando péptidos. Los péptidos son amidas formadas por la interacción entre
los grupos aminos y carboxilo de los aminoácidos. En la reacción se produce una molécula de agua por cada dos
moléculas de aminoácidos involucrados. Un péptido formado a partir de dos aminoácidos se denomina dipéptido, si
esta formado por muchos aminoácidos se denomina polipéptido.

Los péptidos se nombran derivados de los aminoácidos C-terminal, que es el que aún posee el grupo carboxilo libre.
Se utilizan nombres de los aminoácidos componentes en la secuencia en que se encuentra la molécula, cambiando las
terminales por il, excepto en el C-terminal que es el último comenzando desde la izquierda.

En determinadas condiciones experimentales un péptido puede hidrolizarse, en esta reacción se rompen los enlaces
peptídicos en la molécula del péptido obteniéndose los aminoácidos correspondientes.

Si varía el orden de unión de los aminoácidos, varía el péptido. Por lo tanto, a partir de dos aminoácidos es posible
obtener dos dipéptidos diferentes. Con “m” αAA diferentes se pueden plantear 𝒎! “m péptidos”. Con 4 aminoácidos
se pueden formar 24 tetrapéptidos.

Enlaces peptídicos Extremo carboxiloterminal

Extremo aminoterminal

Grupo R polar
Grupo R apolar Carbono alfa

Punto isoeléctrico de un péptido

En el caso de un péptido, el número de grupos ionizables es mayor, pero el procedimiento es similar. Aunque en
realidad los pKa de los aminoácidos se modifican cuando éstos forman parte de un péptido, debido al entorno químico,
no es sencillo conocer los nuevos valores de pKa, así que para estos ejercicios seguiremos usando los pKa de los
aminoácidos individuales.

1. Debes recordar que en un péptido los grupos carboxilo y amino alfa de cada aminoácido están comprometidos
en los enlaces peptídicos, por lo que ya no son ionizables. Las excepciones son el grupo amino del primer
aminoácido y el grupo carboxilo del último.
2. En consecuencia, la lista de grupos ionizables que debemos preparar incluye el amino del primer residuo
aminoácido, el carboxilo del último y las cadenas laterales de todos (si es que dichas cadenas tienen un grupo
ionizable, lo cual no ocurre para todos los aminoácidos). Ordenaremos todos los grupos de acuerdo con su
pKa, en orden creciente.
3. Al igual que hicimos para los aminoácidos individuales, razonamos cuál es la carga de cada grupo ionizable
para los pH extremos y los intermedios.
4. Sumamos para obtener la carga neta total del aminoácido en cada condición de pH.
5. La pI será el valor medio entre los dos valores de pKa que flanqueen la carga neta cero.
Las proteínas son biopolímeros de elevada masa molecular. Son macromoléculas resultantes de la unión de largas
cadenas polipeptídicas formadas a partir de los 20 aminoácidos enlazados entre sí por medio de uniones peptídicas.
Los aminoácidos que forman a una proteína se unen de una manera única de modo a dar especificidad a ciertos tipos
de tejidos.

Las proteínas constituyen la estructura fundamental del cuerpo animal y también de algunos vegetales. Como enzimas
catalizan los numerosos procesos bioquímicos que tienen lugar en el organismo. También se encuentran como
hormonas.

Clasificación de las proteínas:

Según su función:

1. Proteínas nutrientes y de reserva:

En general, las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos
especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche
2. Proteínas estructurales:
Principal componente de los tendones y de los cartílagos.
Ejemplos: glucoproteínas de membrana plasmática, histonas, colágeno, elastina, queratina, fibroína.
3. Proteínas de transporte:
Fijan y transportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro.
Ejemplos: hemoglobina que transporta oxígeno en sangre de vertebrados, hemocianina que lo transporta en
invertebrados, mioglobina en músculos estriados, citocromos que transportan electrones en la cadena
respiratoria y en la fase lumínica de la fotosíntesis, lipoproteínas que transportan lípidos, permeasas que
regulan el paso a través de membranas.
4. Proteínas de defensa
Defienden al organismo contra la invasión de otras especies o pueden proteger en presencia de heridas.
Trombina y fibrinógeno que son responsables de la coagulación sanguínea, mucinas protectoras de mucosas
digestivas y respiratorias, inmunoglobulinas o anticuerpos que atacan a antígenos.
5. Proteínas hormonales:
Insulina que aumenta la permeabilidad de membranas celulares a la glucosa, glucagón antagónico a la insulina,
somatotropa u hormona del crecimiento, tiroxina.
6. Proteínas contráctiles o móviles:
Capacidad de contraerse.
Actina y miosina, responsables de la contracción muscular, la dineína de cilios y flagelos.
7. Proteínas homeostáticas:
Regulan el pH.
8. Proteínas catalizadoras (enzimas):
Controlan el metabolismo celular. Las enzimas presentan actividad catalítica, cada una cataliza un tipo distinto
de reacción química. Son proteínas muy variadas y altamente especializadas.

Según su comportamiento frente a la hidrólisis:

Proteínas simples: por hidrólisis dan únicamente alfa aminoácidos. Por ejemplo: queratina, el gluten del trigo.

Proteínas conjugadas o heteroproteínas: por hidrólisis producen aminoácidos y alguna parte de naturaleza no
protéica o grupo prostético. Ejemplos:

• Cromoproteínas: poseen un grupo prostético coloreado.

• Glucoporteínas: con un glúcido como grupo prostético.
• Fosfoproteínas: con PO4-3 como grupo prostético.
 • Nucleoproteínas: con un ácido nucleico como grupo prostético.
• Lipoproteínas: contiene algún lípido.

Según su comportamiento en cuanto a la solubilidad:

Fibrosas: son insolubles en agua, resistentes al ataque de ácidos o bases y no sufren alteraciones por calentamiento
moderado. Están constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo del eje, formando
fibras o láminas largas. Ejemplo: queratina, colágeno.

• Son proteínas de forma elongada cuya función es la de dar fuerza y estabilidad a las estructuras orgánicas de
las que hace parte.
• Se conforma por unidades repetitivas de la misma proteína en su conformación secundaria.
• Dado que su secuencia está formada por residuos de aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, son
insolubles en agua.
• Entre este tipo de proteínas encontramos el colágeno y la queratina. El colágeno es la proteína más abundante
en la mayoría de los organismos vertebrados y se encuentran presente en las matrices extracelulares de todos
los tejidos, por lo que, básicamente actúa como un pegamento de las células y los tejidos.

Globulares: son solubles en agua y sensibles a cambios de pH, por lo que resultan afectadas por ácidos y bases. Se
desnaturalizan a temperaturas elevadas. Están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente de
modo que adoptan formas aproximadamente esféricas. Ejemplo: hemoglobina.

• Como su nombre lo indica tienen forma globular o esférica y su función es de señalización y transporte.
• De igual manera que las proteínas fibrosas, está constituida por unidades repetitivas de la proteína en su
conformación secundaria o por una estructura única con plegamientos diversos
• Ya que son macromoléculas especializadas en el transporte y la comunicación, es necesario que sean solubles
en las soluciones fisiológicas, por lo que, las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos se encuentran
orientadas hacia el interior de la proteína.

Estructura de las proteínas

ESTRUCTRUA PRIMARIA:

Hace referencia a la secuencia lineal de los aminoácidos. La particularidad más importante de la estructura primaria
radica en el enlace peptídico:

• Es un enlace tipo amida

• Ocurre por una reacción de deshidratación. Dado que se
pierden átomos de los aminoácidos originales, dentro de
un péptido pasan a llamarse residuos de aminoácidos.
• La reacción involucra el grupo amino de un aminoácido y
el grupo carboxilo de otro aminoácido.
• El péptido se orienta de izquierda a derecha desde el
extremo carboxi – terminal al extremo amino – terminal.
• Existen 3 enlaces covalentes que separan los Cα
• Se presenta resonancia entre la carga parcial negativa del O [del grupo carboxilo] y la carga positiva del N [del
grupo amino] formándose un dipolo eléctrico transitorio.
• La existencia del dipolo favorece a que el enlace C-N actúe como doble enlace e imposibilite su libre rotación.
• Se forma un plano entre los 6 átomos que hacen parte del enlace, donde el O del grupo carbonil está en la
posición trans respecto al H del grupo amida.
• Los únicos puntos de rotación del enlace peptídico se encuentran entre Cα-C y Cα-N.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Se refiere a la disposición que adopta en el espacio la cadena polipeptídica. Se conocen tres tipos de disposiciones de
la estructura secundaria. Es importante entender que el plegamiento de la secuencia está determinado principalmente
por la formación de puentes de hidrógeno entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amida de
otro aminoácido.

1. Estructura alfa hélice

La cadena peptídica se enrolla en forma helicoidal. La más común y tal vez la
más estable se caracteriza por:
➢ Un esqueleto polipeptídico (secuencia de aminoácidos).
➢ Un eje imaginario sobre el cual gira el esqueleto.
➢ Los grupos R o cadenas laterales de los residuos se disponen hacia el
exterior de la cadena.
➢ Cada giro sobre el eje imaginario incluye 3.6 residuos de aminoácidos.
➢ Dicha unidad de repetición se extiende longitudinalmente o paralela
al eje unos 5.4 Å. S
➢ Se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el hidrógeno unido al
nitrógeno y el oxígeno del carbonilo del aminoácido.
➢ Presentan este tipo de disposición: queratina del cabello, miosina,
etc.
2. Estructura de hoja plegada
La cadena de peptídica adopta una disposición
estirada, paralela que queda estabilizada por
uniones de hidrógeno entre ellas, permite el cambio
de dirección de la cadena y por ende su
plegamiento. La mayoría de ellos se encuentra n
como elementos enlazantes entre hélices alfa y
hojas beta plegadas en la conformación de las
estructuras terciaria y cuaternaria.
Ocurre un giro de 180° el cual requiere la presencia
de 4 residuos de aminoácidos, entre los que debe
estar presente la glicina o la prolina, y donde se
forma un puente de hidrógeno entre el primer y
cuarto residuo.
➢ En este arreglo, cada grupo carbonilo en una cadena forma un enlace por puente de hidrógeno con
un hidrogeno del N-H en la cadena adyacente.
➢ Los ángulos de enlace entre las unidades de aminoácidos son tal que la hoja se pliega, con las cadenas
laterales de aminoácidos ordenados en lados alternados de la hoja.
➢ Se representan mediante una flecha
3. Estructura del colágeno
Esta importante proteína de la piel, tendones y cartílagos, presentan una estructura particular formada por
tres cadenas peptídicas retorcidas hacia la izquierda y entre sí, como un cordón.
ESTRUCTURA TERCIARIA:

Se refiere al modo como la cadena polipeptídica se

curva o pliega para formar la estructura estrechamente
plegada y compacta de las proteínas. Incluye las
interacciones entre los segmentos laterales de la
cadena polipeptídica de los aminoácidos que forman el
esqueleto completo de la proteína y que permiten un
mayor grado de plegamiento hasta adoptar la forma
tridimensional característica.

La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los

siguientes enlaces:

• Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados

entre dos grupos –SH de dos aa cisteína. Es
covalente.
• Débiles:
• Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares
• Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos y básicos)
• Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la estructura
• Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria

Este arreglo está determinado entre otras cosas por la existencia de giros [diferentes al giro beta] que incluyen
residuos de prolina, tirosina, serina y glicina y entre los cuales se forman interacciones débiles como los puentes de
hidrógeno o enlaces covalentes fuertes como los puentes disulfuro. En general encontramos 2 configuraciones de
complejidad terciaria básicas: las fibrosas y las globulares.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

Pone en manifiesto cómo se dispone en el espacio las cadenas individuales

polipeptídicas de una proteína que posee más de una cadena.

Esta conformación representa la unión de 2 o más proteínas iguales o

diferentes. En este caso, cada proteína dentro de la estructura cuaternaria
actúa como una subunidad. Cada cadena constituye una subunidad. La
agrupación de varias subunidades forma un oligómero. Los enlaces
estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en
general no covalentes.

Propiedades DE LAS PROTEÍNAS

Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales R libres y de que
estos se puedan interrelacionar con el medio.

• Solubilidad:
Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso de las
proteínas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrógeno con el agua formando
coloides. Las fibrilares son insolubles.
• Especificidad:
Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las proteínas son específicas de cada especie
e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la 6 cadena peptídica
 como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la información genética, ya que la síntesis de
proteínas está controlada por los ácidos nucleicos. Así proteínas homólogas (que desempeñan la misma
función) presentan diferencias en su secuencia de aa y serán grandes entre especies alejadas evolutivamente
y pequeñas entre especies emparentadas. Ej. Será más parecida la hemoglobina humana a la del chimpancé
que a la del perro. De ahí que la estructura primaria se utilice para estudios evolutivos. Esta propiedad es la
responsable de rechazos en trasplantes e injertos. Al introducir una nueva proteína el organismo la reconoce
como extraña y fabrica anticuerpos para su destrucción.
• Desnaturalización:
Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a cambios bruscos de PH, de
temperatura, acción de rayos ultravioletas, detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación fuerte, lo que
provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función. No
afecta a la estructura primaria. Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede
recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización. La desnaturalización provoca generalmente una
disminución de la solubilidad y la proteína precipita. Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína, que era
soluble, se desnaturaliza y precipita formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa
en ácido láctico provocando un ascenso de PH).
 Las enzimas son una clase de proteínas (proteínas globulares, algunas de ellas con estructura cuaternaria)
altamente especializadas que actúan como catalizadores biológicos específicos en las reacciones químicas.

Los enzimas tienen un gran poder catalítico, a menudo muy superior al de los catalizadores sintéticos o
inorgánicos. Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos, aceleran espectacularmente las
reacciones químicas específicas y funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy suaves de temperatura y pH.
Hay pocos catalizadores no biológicos que tengan todas estas propiedades.

Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Si un enzima se

desnaturaliza o se disocia en sus subunidades, la actividad catalítica suele desaparecer. Si se descompone un enzima
en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su actividad catalítica Así, las estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.

Algunos enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos. Otros
requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos
tales como Fe2+ , Mg2+, Mn2+ o Zn2+ o una molécula orgánica o metaloorgánica compleja denominada coenzima.
Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos Un coenzima o ión metálico
unido covalentemente o de manera muy fuerte a la proteína enzimática se denomina grupo prostético. Un enzima
completo y catalíticamente activo junto con su coenzima y/o iones metálicos se denomina holoenzima. La parte
proteica del enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Finalmente, algunos enzimas son modificados
covalentemente por fosforilación, glucosilación y otros procesos. Los enzimas se clasifican según la reacción catalizada

Muchos enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo “-asa" al nombre de su sustrato o a una palabra o frase
que describe su actividad. Se ha adoptado por acuerdo internacional un sistema de nomenclatura y clasificación de los
enzimas. Este sistema distribuye los enzimas en seis clases, cada una de ellas con diferentes subclases, según el tipo
de reacción catalizada. A cada enzima se le asigna un número clasificatorio que consta de cuatro partes y un nombre
sistemático, el cual identifica la reacción catalizada.
Funcionamiento de las enzimas
La catálisis enzimática de las reacciones es
esencial para los sistemas vivos. En condiciones
biológicas, las reacciones no catalizadas tienden a ser
lentas. Un enzima soluciona estos problemas al
proporcionar un ambiente específico dentro del cual una
reacción determinada puede transcurrir a mayor
velocidad. El rasgo distintivo de una reacción catalizada
enzimáticamente es que tiene lugar dentro de los
confines de una bolsa del enzima, denominada sitio
activo. La molécula fijada en el sitio activo y sobre la que
actúa el enzima se denomina sustrato. La superficie del
sitio activo del enzima está revestida con residuos
aminoácidos con grupos sustituyentes que se unen al sustrato y catalizan su transformación química.

La enzima cambia ligeramente cuando se une al sustrato, lo que resulta en un ajuste más estrecho y prepara
a la enzima para catalizar la conversión del sustrato en producto. Este ajuste se conoce como ajuste inducido y ocurre
gracias a las interacciones (enlaces de hidrógeno y enlaces iónicos) entre el sustrato y las cadenas laterales de los
aminoácidos del sitio activo. Una vez que libera el producto, regresa a su forma original, siendo capaz de unirse a
nuevas moléculas de sustrato y catalizar más reacciones.

Una enzima típica procesa muchas moléculas de sustrato en su vida. A la enzima pueden unirse una gran
variedad de moléculas reguladoras y cambiar su actividad:

• Inhibidores: Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta
unión puede ser reversible.
• Activadores: La función de un catalizador es aumentar la velocidad de la reacción. Los catalizadores NO
modifican los equilibrios de la reacción, no hay un cambio neto en la concentración de reactivos y productos.
• Cofactores: Son componentes químicos formados por varios iones inorgánicos, como pueden ser hierro y
magnesio, que se unen a las enzimas para que estas puedan funcionar. Por ejemplo, la enzima que construye
las moléculas de ADN, la ADN polimerasa, requiere iones de magnesio para funcionar.
• Coenzimas: Las coenzimas son moléculas orgánicas (basadas en carbono) que funcionan como cofactores. La
fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Los grupos prostéticos son grupos químicos
adicionales que se encuentran unidos de forma permanente a algunas proteínas. A diferencia de las
coenzimas, se unen de manera fuerte a la enzima y no suelen separarse a menos que se desnaturalice. Las
coenzimas se refieren específicamente a cofactores enzimáticos mientras que los grupos prostéticos pueden
ser cofactores de proteínas sin actividad enzimática.

Un equilibrio favorable no indica que la conversión

S → P sea rápida. La velocidad de una reacción depende
de un parámetro totalmente diferente. Existe una barrera
energética entre S y P que representa la energía requerida
para el alineamiento de los grupos reactivos, la formación
de cargas inestables transitorias, los reordenamientos de
enlaces y otras transformaciones que se requieren para
que la reacción tenga lugar en cualquiera de las dos
direcciones. Esto viene representado por la “colina”
energética. Para que haya reacción las moléculas han de
superar esta barrera por lo que se deben llevar a un nivel
energético superior.
 Diagrama de coordenadas de reacción

Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo las energías de activación.

Estado de transición: momento molecular fugaz en donde acontecimientos como la rotura de enlaces,
formación de enlaces y desarrollo de cargas han llegado al instante preciso en el que el colapso hacia sustrato o hacia
producto es igualmente probable. La diferencia entre la energía del estado basal y del estado de transición denomina
energía de activación. La energía de activación se relaciona estrechamente con la velocidad de una reacción. Cuanto
mayor sea la energía de activación, más lenta será la reacción química. Cuanto más alta sea la barrera, menos
moléculas tendrán la energía suficiente para superarla en cualquier momento dado.

Estos enzimas no sólo aceleran las reacciones, sino que las organizan y controlan de tal manera que gran parte
de la energía liberada en este proceso se recupera en otras formas asequibles a la célula par a que realice sus
funciones. Cualquier reacción puede consistir en varias etapas que suponen la formación y desintegración de especies
químicas transitorias denominadas intermedios de reacción. Cuando en una reacción existen varios pasos, la velocidad
global viene determinada por el paso (o pasos) cuya energía de activación es la más elevada; este paso se denomina
paso limitante de velocidad.

CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

Las velocidades de reacción y los equilibrios tienen definiciones termodinámicas precisas.

Los equilibrios de reacción están unidos inextricablemente a la variación de energía libre estándar de la reacción,
∆G 0, mientras que las velocidades de reacción están unidas a la energía de activación, ∆G ⱡ .

Cinética química:

• Reacción de orden cero: la velocidad de formación del producto es independiente de la concentración de

sustrato: v = k
• Reacción de primer orden: la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la
concentración del sustrato: v = k [S]. k= constante de proporcionalidad que refleja la probabilidad de reacción
bajo un conjunto de condiciones. Sus unidades al ser de primer orden son tiempos inversos, t-1.
• Reacción de segundo orden: la velocidad de formación del producto depende de la concentración de dos
compuestos diferentes: v = k [S1] [S2] o si reaccionan dos moléculas de este compuesto v = k [A]2.

Un equilibrio tal como S↔P viene descrito

por una constante de equilibrio, K’eq. Puede
describirse la relación entre K’eq y ∆G 0 mediante
la expresión: La velocidad de una reacción viene
determinada por la concentración de reactivo (o
reactivos) y por una constante de velocidad
generalmente representada por el símbolo k. Para
la reacción unimolecular S → P, la velocidad de la
reacción, V, que representa la cantidad de S que
ha reaccionado por unidad de tiempo, viene
expresada por una ecuación de velocidad:

¿De dónde viene la energía que proporciona un descenso espectacular de las energías de activación de reacciones
específicas? La respuesta a estas preguntas tiene dos partes distintas pero relacionadas:
 • La primera se basa en las reordenaciones de los enlaces covalentes durante una reacción catalizada por un
enzima. Entre sustratos y grupos funcionales de los enzimas (cadenas laterales específicas de aminoácidos,
iones metálicos y coenzimas) tienen lugar reacciones químicas de muchos tipos. Los grupos funcionales
catalíticos de los enzimas pueden formar enlaces covalentes transitorios con un sustrato, activándolo para la
reacción, o bien puede transferirse transitoriamente un grupo del sustrato al enzima. En muchos casos, estas
reacciones sólo tienen lugar en el sitio activo del enzima. Las interacciones covalentes entre enzimas y
sustratos hacen disminuir la energía de activación (por lo que aceleran la reacción), proporcionando un camino
de reacción alternativo y de menor energía.
• La segunda parte de la explicación se basa en las interacciones no covalentes entre el enzima y el sustrato.
Gran parte de la energía requerida para disminuir la energía de activación procede generalmente de
interacciones débiles no covalentes entre el sustrato y el enzima. El factor que diferencia realmente a los
enzimas de la mayoría de los catalizadores no enzimáticos es la formación de un complejo ES específico. La
energía procedente de la interacción enzima-sustrato se denomina energía de fijación, ∆GB. Su significado se
extiende más allá del de una simple estabilización de la interacción enzima-sustrato. La energía de fijación es
la principal fuente de energía libre utilizada por los enzimas para disminuir la energía de activación de las
reacciones.

Para que un enzima catalice una reacción ha de ser complementario al estado de transición de la reacción. Ello
significa que las interacciones óptimas entre sustrato y enzima sólo pueden tener lugar en el estado de transición.

ENERGÍA DE FIJACIÓN
La energía de fijación contribuye a la especificidad
de reacción y a la catálisis.

La misma energía de fijación que aporta energía

para la catálisis también hace que el enzima sea específico.
La especificidad se refiere a la capacidad de un enzima de
discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva.
En general la especificidad proviene de la formación de
múltiples interacciones débiles entre el enzima y su
molécula de sustrato específica. Se puede utilizar la energía
de fijación para superar las siguientes barreras:

1. la entropía de las moléculas en disolución, que

reduce la posibilidad de que reaccionen entre
ellas.
2. la capa de solvatación del agua unida por enlaces de hidrógeno que rodea y ayuda a estabilizar muchas
biomoléculas en disolución acuosa.
3. la distorsión de los sustratos que ha de tener lugar en muchas reacciones.
4. la necesidad de conseguir un alineamiento adecuado de los grupos funcionales catalíticos en el enzima.

En primer lugar, una gran restricción en los movimientos relativos de los dos sustratos que han de reaccionar,
o reducción de entropía, es uno de los obvios beneficios de su fijación al enzima. La energía de fijación mantiene los
sustratos en la orientación correcta para reaccionar, lo que es una contribución muy importante a la catálisis ya que
las colisiones productivas entre moléculas en disolución pueden ser extremadamente raras. Los sustratos se pueden
alinear sobre el enzima de forma precisa, generando un gran número de interacciones débiles entre ellos y grupos
localizados de manera estratégica en el enzima, lo que mantiene las moléculas de sustrato en las posiciones
adecuadas.

En segundo lugar, la formación de enlaces débiles entre enzima y sustrato también da lugar a la desolvatación
del sustrato. Interacciones enzima-sustrato reemplazan la mayoría de los enlaces de hidrógeno que puedan existir en
disolución entre el sustrato y el agua.
 En tercer lugar, la energía de fijación corresponde a las interacciones débiles formadas únicamente durante el
estado de transición de la reacción ayuda a compensar termodinámicamente cualquier distorsión, principalmente en
forma de redistribución electrónica, que debe experimentar el sustrato para reaccionar.

Finalmente, el propio enzima puede experimentar un cambio en la conformación cuando se fija el sustrato,
también inducido por múltiples interacciones débiles con el sustrato. Esta situación se conoce como encaje inducido.
Los movimientos pueden afectar a una pequeña zona del enzima cerca del sitio activo o implicar cambios en la posición
de dominios enteros. El encaje inducido puede servir para disponer grupos funcionales específicos del enzima en la
orientación adecuada para catalizar la reacción. Grupos catalíticos específicos contribuyen a la catálisis

Efectos del PH y temperatura

• Temperatura: todas las enzimas tienen una temperatura a la cual funcionan mejor. Aumentar o disminuir la
temperatura más allá del límite puede afectar la forma o el estado químico del sitio activo. Las temperaturas
muy altas llevan a la desnaturalización.
• PH: los aminoácidos del sitio activo suelen tener cadenas laterales ácidas o básicas que desempeñan
importantes funciones en la catálisis. Si la enzima está en un ambiente con el PH incorrecto, las cadenas
laterales pueden protonarse o desprotonarse inadecuadamente y ser incapaces de unirse al sustrato o
catalizar la reacción.

Inhibidores
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que anulan la acción de los enzimas. La inhibición
enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva,
acompetitiva y no competitiva.

• Inhibición irreversible: algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado
irreversiblemente.
• Inhibición reversible: se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los
propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo
enzima-sustrato.
➢ Inhibición competitiva: el inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con
el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo. El inhibidor forma con
el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de características cinéticas análogas a las del complejo
enzima-sustrato.
➢ Inhibición acompetitiva: el inhibidor se fija a un sitio distinto del que se fija el sustrato en el sitio activo
y que, a diferencia de un inhibidor competitivo, solo se une al complejo ES. Un inhibidor acompetitivo
reduce Vmax, pero aumenta la KM aparente.
➢ Inhibición no competitiva: con un inhibidor no competitivo, la reacción nunca puede alcanzar su
Vmax, sin importar cuánto sustrato añadamos.
➢ Inhibición mixta: se fija tanto a la E como a ES. Normalmente este inhibidor afecta tanto a la Vmax
como a la KM, reducen consistentemente Vmax, pero pueden aumentar o disminuir la KM aparente,
dependiendo de a qué forma de la enzima (libre o unida a sustrato) se unan con más fuerza.

ENZIMAS REGULADORAS
En cada ruta metabólica hay una o más enzimas que tienen un mayor efecto sobre la velocidad de la secuencia
global de reacciones. Las enzimas reguladoras muestran una actividad catalítica mayor o menor en respuesta a ciertas
señales. Los ajustes en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas reguladoras permiten que la célula se
adapte a las necesidades cambiantes de energía y biomoléculas requeridas para su crecimiento y la reparación de sus
componentes. Existen dos tipos principales de enzimas reguladores: las enzimas alostéricas y los enzimas modulados
covalentemente.

• Enzimas alostéricas: Los enzimas alostéricos son aquellos que, además del centro activo mediante el cual
interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado centro alostérico mediante el cual
interactúan de forma reversible, no covalente, con unos compuestos reguladores: los moduladores
alostéricos, que generalmente son metabolitos pequeños o cofactores. Existen enzimas alostéricos
monovalentes, que responden a un sólo
modulador, la inmensa mayoría son
enzimas polivalentes, que poseen varios
centros alostéricos mediante los cuales
interactúan con distintos moduladores.
Los moduladores alostéricos pueden ser
de dos tipos: unos estimulan la actividad
del enzima al unirse al centro alostérico,
reciben el nombre de moduladores
positivos o activadores; otros la inhiben
y se llaman moduladores negativos o
inhibidores.

Existen dos tipos de control alostérico:

➢ el control heterotrópico que se da cuando el modulador es una molécula diferente del sustrato.
➢ el control homotrópico que se da cuando el modulador es el propio sustrato. En ambos casos el
modulador puede ser positivo o negativo.

Retroinhibición: Un caso muy común de regulación del metabolismo mediante enzimas alostéricos es la
inhibición por el producto final, también llamada retroinhibición. En ella, el producto final de una ruta
metabólica inhibe alostéricamente al enzima que cataliza la primera reacción de dicha ruta,
interrumpiendo así su propia síntesis cuando ésta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy rentable
para la célula, ya que no se interrumpe solamente la síntesis del producto final sino la de todos los
intermediarios. Se trata de un control heterotrópico mediante un modulador negativo.

• Enzimas covalentes: Algunas enzimas están reguladas por modificación covalente reversible. La actividad se
modula por modificación covalente de uno o más de los residuos aminoácidos de la molécula de enzima. Tal
modificación suele consistir en la adición o eliminación de un grupo químico esencial para la catálisis
(generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato u otros). Generalmente estos grupos se unen y son
eliminados del enzima regulador por la acción de otros enzimas. La modulación covalente tiene la ventaja de
que puede utilizarse para amplificar una señal química, ya que una sola molécula del enzima modulador puede
activar o desactivar a muchas moléculas del enzima modulado, que a su vez podrán actuar o no sobre un
elevado número de moléculas de sustrato, produciéndose así lo que se conoce como efecto cascado.
La fosforilación es la modificación reguladora más importante. Para ser útil como mecanismo regulador
efectivo, la fosforilación ha de ser reversible. En general, los grupos fosforilo se añaden y eliminan mediante
enzimas diferentes y, por consiguiente, los procesos se pueden regular independientemente.
Los glúcidos, también denominados azúcares, son compuestos químicos formados por carbono (C), hidrógeno (H) y
oxígeno (O). Su fórmula empírica es parecida a CnH2nOn , es decir (CH2O)n . Por ello, se les suele llamar también hidratos
de carbono o carbohidratos. Este nombre es en realidad poco apropiado, ya que no se trata de átomos de carbono
hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino de átomos de carbono unidos a grupos alcohólicos (-OH),
llamados también hidroxilos, y a radicales hidrógenos (-H). Además, siempre hay un grupo cetónico o un grupo
aldehído.

También son llamados azúcares o sacáridos, casi todas las plantas y animales sintetizan y metabolizan carbohidratos,
usándolos para almacenar energía. Los glúcidos se definen desde el punto de vista químico como: polihidroxialdehídos
o polihidroxicentonas, o bien sustancias que por hidrólisis dan lugar a este tipo de compuestos.

• Polihidroxialdehídos: son compuestos orgánicos en los que todos los átomos de carbono están unidos a un
grupo hidroxilo excepto uno de ellos que está unido a un grupo aldheído.
• Polihidroxicetonas: son compuestos orgánicos en los que todos los átomos de carbono están unidos a un grupo
hidroxilo a excepción de uno que está unido a un grupo cetona.

CLASIFICACIÓN DE GLÚCIDOS

MONOSCÁRIDOS
Los monosacáridos son glúcidos más sencillos, imposibles de hidrolizar para dar otros mas sencillos. La estructura
básica de todos los monosacáridos es una cadena de átomos de carbono no ramificada en la que todos ellos están
unidos por enlaces simples. Uno de estos átomos de carbono está unido a uno de oxígeno por un enlace doble
formando un grupo carbonilo, todos los demás están unidos a grupos hidroxilos.

Son cristalinos, de color blanco, solubles en agua, de característico sabor dulce, y gran poder reductor.
CLASIFIACIÓN DE MONOSÁCARIDOS

Existen dos tipos de clasificación:

1. Aldosas y cetosas: Si el grupo carbonilo se encuentra en un extremo de la cadena carbonada el

monosacáridos es un aldehído y recibe el nombre de aldosa. Sin embargo, si el grupo carbonilo se
encuentra en cualquier otra posición el monosacárido es una cetona y recibe el nombre de cetosa.
2. De acuerdo con la cantidad de átomos de carbono de la cadena carbonada. Los monosacáridos naturales
tienen entre tres y ocho átomos de carbono.
Nº de carbonos Nomencaltura
3 Triosas
4 Tetrosas
5 Pentosas
6 Hexosas

ESTEROISOMERÍA

Todos los monosacáridos, con excepción de la dihidroxiacetona, son compuestos quirales, es decir, poseen uno o más
átomos de carbono asimétricos (unidos a 4 sustituyentes distintos) y por lo tanto pueden aparecer en diferentes
formas estereoisómeros ópticamente activas.

• Proyección de Fischer:
Las fórmulas con estructura en forma de cadena abierta de los monosacáridos se denominan "proyección de
Fischer", se sitúa el grupo funcional principal en la parte superior y los grupos hidroxilos a la derecha o a la
izquierda.

• Estructura cíclica:
Las aldopentosas y las hexosas en disolución no presentan estructura lineal, sino que presentan estructuras
cerradas o cíclicas llamadas “proyección de Hawort”. El enlace de ciclación se genera entre el grupo carbonilo
(=O), y el hidroxilo (-OH) del carbono asimétrico más alejado del grupo funcional, el carbono 4, en las
aldopentosas, o del carbono 5, en las hexosas. Si la reacción es entre un alcohol y un grupo aldehído el enlace
se llama hemiacetal, y si es entre un alcohol y una cetona se llama hemicetal.
 El ciclo resultante puede tener forma de hexagonal (pirano) o de pentagonal
(furano), denominándose los monosacáridos piranosas o furanosas
respectivamente. Los OH que en la fórmula lineal estaban a la derecha se
ponen por debajo del plano y los que estaban a la izquierda se ponen hacia
arriba. En las formas D el -CH2OH se pone por encima y en las L por debajo.
Cuando se produce la ciclación de la molécula aparece un nuevo átomo de
carbono asimétrico, el carbono 1 en las aldosas o el 2 en las cetosas. Este carbono recibe el nombre de carbono
anomérico.

Existen dos formas anoméricas:

• Alfa (α). El OH del carbono anomérico queda hacia abajo
• Beta (ß). El OH del carbono anomérico queda hacia arriba

MUTARROTACIÓN

La representación de la glucosa en proyecciones lineales como la de Fischer no explica todas las características
químicas de la glucosa. Se denomina mutarrotación a la propiedad de muchos compuestos ópticamente activos, cuyas
soluciones varían su poder de rotación en el tiempo hasta obtener un valor constante. Este fenómeno debe ser
consecuencia de algún cambio estructural en la molécula que puede o no involucrar un centro quiral. La glucosa es un
monosacárido que presenta
mutarrotación, esto ocurre debido a
los dos anómeros se interconvierten en
la disolución. Cuando cualquiera de los
anómeros puros se disuelve en agua,
su rotación cambia de manera gradual
a una rotación intermedia que resulta
de las concentraciones de equilibrio de
los anómeros. La glucosa presenta un
+52,6º.
DISACÁRIDOS
Los disacáridos son glúcidos que por hidrolisis
producen dos moléculas de monosacáridos. En una
molécula de un disacárido las dos unidades de
monosacáridos están unidas entre si por un enlace
O-glicosídico. Los enlaces glicosídicos se hidrolizan
con facilidad por acción de los ácidos, pero son
resistentes a la hidrólisis básica.

Son solubles en agua, dulces y cristalizables.

Pueden hidrolizarse y ser reductores cuando el
carbono anomérico de alguno de sus componentes
no está implicado en el enlace entre los dos
monosacáridos. La capacidad reductora de los glúcidos se debe a que el grupo aldehído o cetona puede oxidarse dando
un ácido.

Polisacáridos
Los polisacáridos son glúcidos formados por un número elevado de monosacáridos unidos entre sí mediante enlaces
glucosídicos. En el proceso de unión de n monosacáridos para formar un polisacárido se librean (n-1) moléculas de
agua, una por cada enlace glucosídico. Aunque el límite entre oligosacáridos y polisacáridos se suele fijar
arbitrariamente en 10 unidades monosacáridos constituyentes, lo cierto es que la gran mayoría de los polisacáridos
naturales están formados por centenares o miles de estas unidades monoméricas.

Los polisacáridos son macromoléculas de elevado peso molecular y estructura compleja, Así como otras
macromoléculas tienen tamaño y peso moleculares definidos, en los polisacáridos estos pueden variar en función del
estado metabólico de la célula.

Las propiedades físicas y químicas de los polisacáridos son en cierto modo contrarias a las que exhiben los
monosacáridos y oligosacáridos: no cristalizan, no tienen sabor dulce, crecen de poder reductor, y aunque son
sustancias hidrofílicas, son pocos solubles en agua debido a su gran peso molecular.

Desempeñan generalmente funciones de reserva o estructurales, los que realizan funciones estructurales presentan
enlaces -glucosídicos (celulosa, quitina), mientras que los que actúan como reserva energética presentan enlaces -
glucosídicos (almidón, glucógeno).
FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS
Las principales funciones que realizan los glúcidos, en las que radica su importancia biológica, son:

• Energética: Constituye el material energético de uso inmediato para los seres vivos; entre ellos, la glucosa es
el azúcar más utilizado para este fin. Su oxidación libera energía que nos permite la realización de los procesos
vitales.
• De reserva: Actúan como material de reserva energética, como ocurre con el almidón (vegetales) y el
glucógeno (animales). Cuando las células lo necesitan, movilizan estas reservas, liberando moléculas de
glucosa.
• Estructurales: Algunos azúcares forman parte esencial de las paredes celulares de los vegetales (celulosa,
pectina, hemicelulosa), de las paredes bacterianas (peptidoglicanos), del exoesqueleto de los artrópodos, de
los caparazones de los crustáceos (quitina) y de los ácidos nucleicos (ribosa y desoxirribosa).
Los lípidos son biomoléculas de estructuras muy heterogéneas que se caracterizan por ser solubles en solventes no
polares e insolubles en agua.

Los lípidos constituyen un grupo químicamente diverso de compuestos cuya características común y definitoria es su
insolubilidad en el agua. En muchos organismos las grasas y aceites son formas principales de almacenamiento
energético, mientras que los fosfolípidos y los esteroles constituyen la mitad de la masa de las membranas biológicas.
Otros lípidos, aún están presentes en cantidades relativamente pequeños juegan papeles cruciales como cofactores
enzimáticos, transportadores electrónicos, agentes emulsionantes, hormonas y mensajeros intracelulares.

Los lípidos se pueden extraer de las células y tejidos mediante solventes no polares. Estas propiedades de solubilidad
distinguen a los lípidos de otras clases de productos naturales, carbohidratos, proteínas, ácidos nucleicos, los cuales,
en general, no son solubles en disolventes orgánicos.

La solubilidad de los lípidos en solventes no polares resulta significativo componente de hidrocarburo, la parte de la
molécula que es responsable de su oleosidad.

FUNCIONES DE LOS LÍPDIOS

Dentro de la clasificación de lípidos encontramos a un grupo heterogéneo de moléculas cuya característica común es
la de ser apolares. Es por lo que los lípidos cumplen diversas funciones. Primero, las grasas se almacenan como una
fuente de reserva de energía. Las grasas y los aceites son moléculas muy reducidas que son utilizados como
combustibles por el cuerpo humano, siendo el CO2 y el agua los productos de su oxidación. Las grasas y los aceites son
también utilizados por el cuerpo en la síntesis de los tejidos constituyentes.

También tienen una función estructural: algunos lípidos como los fosfolípidos, son anfipáticos, es decir tienen una
parte polar hidrofílica y otra apolar, lo que les permite formar micelas, liposomas y bicapas en medio acuoso como lo
son las membranas biológicas. Otros lípidos tienen una función activa o reguladora, son moléculas señales, cofactores,
olores y colores, también mediadores de la inflamación como son los eicosanoides (i.e. prostaglandinas, leucotrienos
y tromboxano). Las hormonas esteroideas y algunas vitaminas (Vitamina D) son lípidos.

Por último, los lípidos cumplen una función aislante y protectora: por ejemplo, el panículo adiposo, la cera en las
plumas de las aves y la grasa en las palmas de las manos.

ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos son compuestos orgánicos
que poseen un grupo funcional carboxilo y
una cadena hidrocarbonada larga que
puede contener entre 4 y 36 átomos de
carbono. Se presenta de manera natural en
la mayor parte de las veces y contiene
números pares de átomos de carbono
porque son sintetizados del acatato,
compuesto de dos carbonos.

Los ácidos grasos pueden ser saturados

(todos los enlaces carbono-carbono son
simples) o pueden ser insaturados (tiene
enlaces doble carbono-carbono). Los ácidos grasos con más de un doble enlace se llaman ácidos grasos polisaturados.
La forma de designar ácidos grasos es de la siguiente manera:

Los ácidos grasos con 10 o más átomos de carbono son sólidos a temperatura ambiente. Los ácidos grasos insaturados
tienen puntos de fusión menores que los de los ácidos saturados correspondientes y, en la mayoría de los casos, son
líquidos a temperatura ambiente. La diferencia en los puntos de fusión de los ácidos grasos saturados y de los
insaturados se explica en términos del grado de organización de las moléculas en la red cristalina sólida. Los dobles
enlaces en las moléculas de los ácidos grasos insaturados los hacen menos
compactos que los ácidos grasos saturados. Por lo tanto, los ácidos grasos
insaturados no encajan en la red cristalina tan bien como lo hacen las
moléculas de los ácidos grasos saturados. En consecuencia, los ácidos
grasos insaturados entran más difícilmente al estado sólido.

El punto de fusión depende de la fuerza que existe entre las moléculas. Cuanto mayor es la interacción, mayor será el
punto de fusión. En el caso de los ácidos grasos, las insaturaciones generan "quiebres" en la molécula que hace que
las interacciones hidrofóbicas sean menores. Por otro lado, cuanto más corto es el ácido graso, menor también es la
interacción. Por lo tanto, cuanto más larga sea la cadena carbonada y cuanto menos dobles enlaces tenga, más alto
será el punto de fusión.

Al formarse un doble enlace entre dos átomos de carbono,

estos adoptan una estructura plana en el espacio, con lo
cual los otros átomos que continúan la cadena (de
hidrógeno o carbono), y que sustituyen a cada uno de los
carbonos que forman el doble enlace, pueden quedar hacia
un mismo lado del plano que forma el doble enlace, o en
sentido contrario. Cuando se disponen hacia un mismo lado
del plano del doble enlace, se produce una isomería
geométrica cis. Cuando se disponen a distintos lados del
plano del doble enlace, se forma una isomería geométrica
trans (que significa "atravesado").

La isomería trans determina una estructura lineal en torno

al doble enlace, a diferencia de la isomería cis, donde la localización de los átomos sustituyentes en el mismo lado de
la molécula produce estructuras de alta flexibilidad. En su forma natural, los ácidos grasos insaturados presentan
mayoritariamente isomería cis (sobre el 95%). Todas las funciones metabólicas y estructurales de los ácidos grasos se
encuentran asociadas a la isomería cis.

TRIGLICÉRIDOS
Los triglicéridos son un tipo de lípidos, formados por una molécula de glicerol, que tiene esterificados sus tres grupos
hidrofílicos por tres ácidos grasos, ya sean saturados o insaturados.

Los triglicéridos forman parte de las grasas,

sobre todo de origen animal. Los aceites son
triglicéridos en estado líquido de origen vegetal
o provienen del pescado.

Los triacilglicéridos pueden ser simples, si

contienen un sólo tipo de ácido graso saturado,
ya que al no se pliega, o mixto, si contienen
ácidos grasos insaturados cis debido a la cadena
doble. Los triacilglicéridos naturales suelen ser
mezclas complejas de triacilglicéridos simples y mixtos. Por otra parte, los triacilglicéridos ricos en ácidos grasos
saturados se encuentran en estado sólido a temperatura ambiente y se denominan sebos, mientras que los ricos en
ácidos grasos insaturados permanecen líquidos a temperatura ambiente y se denominan aceites.

La longitud de los triglicéridos oscila entre los 16 y 22 átomos de carbono. Su fusión es principalmente energética.

• REACCIÓN DE ESTERIFIACIÓN:
Es la reacción química que se produce entre un ácido orgánico y un alcohol para dar un éster más agua.

• REACCIÓN DE SAPONIFIACIÓN:
Es la reacción química que se produce entre un ácido orgánico y una base fuerte para dar una sal (jabón) y
agua.

➢ MICELAS Y BICAPA
En disoluciones acuosas las moléculas anfifílicas forman micelas en las que los grupos polares están
en la superficie y las partes apolares quedan inmersas en el interior de la micela en una disposición
que elimina los contactos desfavorables entre el agua y las zonas hidrófobas y permite la solvatación
de los grupos de las cadenas polares. En otro tipo de medios, las moléculas anfifílicas se pueden
organizar como micelas inversas.

En los lípidos anfipáticos biológicos, como glicerofosfolípidos y esfingolípidos, las dos colas hidrófobas
hacen que estas moléculas tengan una forma más o menos cilíndrica. Los
requerimientos estéricos del empaquetamiento de estas moléculas entre
sí dan estructuras similares a discos que en realidad son extensas hojas
de grosor bimolecular, bicapas. Una micela es una estructura limitada,
normalmente de diámetro menor que 20 nm, mientras que una bicapa
lipídica puede tener dimensiones macroscópicas de hasta 1 mm. Las
bicapas, con proteínas asociadas, son la base estructural de las
membranas biológicas.
BIOSÍNTESIS DE LOS TRIGLICÉRIDOS:

La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplasmático de casi

todas las células de organismo, pero es en el hígado, en particular en sus
células parenquimatosas, los hepatocitos y en el tejido adiposo (adipocitos)
donde este proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. En el
hígado, la síntesis de triglicéridos esta normalmente conectada a la secreción
de lipoproteínas de muy baja densidad y no se considera un sitio de
almacenamiento fisiológico de lípidos.

TRANSPORTE DE TRIGLICÉRIDOS:

Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado para poder formar ácidos grasos y
glicerina para atravesar la pared intestinal, aislados o en forma de jabones al
combinarse con los jugos pancreáticos e intestinales. Luego, son reconstruidos de
nuevo al otro lado de la pared intestinal: pero dado que los lípidos son insolubles
en agua, deben combinarse con otras proteínas para ser transportadas y
distribuidas a través de la sangre del organismo.

Existen tres tipos de vehículos transportadores de lípidos:

1. Lipoproteínas
2. Albúmina sérica
3. Cuerpos cetónicos

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS TRIGLICÉRIDOS:

• Constituye la principal reserva energética del organismo animal (como grasas) y en los vegetales (aceites).
• Son buenos aislantes térmicos que almacenen en los tejidos adiposos subcutáneos.
• Son productores de calor metabólico durante su degradación.
• Dan protección mecánica, como los constituyentes de los tejidos adiposos.

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS

Aunque a lo largo del presente tema se han ido analizando las funciones
características de los distintos grupos de lípidos es conveniente finalizar con una
breve recapitulación acerca de las funciones biológicas de los lípidos.

Los lípidos en los seres vivos desempeñan tres tipos de funciones: energéticas,
estructurales y dinámicas.

• Función energética: Aunque debido a su insolubilidad en agua, con la

consiguiente dificultad para ser transportados en medio acuoso, los lípidos no pueden ser utilizados como
combustible metabólico para un uso inmediato, constituyen (sobre todo los triacilglicéridos) un excelente
almacén de combustible metabólico a largo plazo.
• Funciones estructurales: Algunos tipos de lípidos (fosfoglicéridos, esfingolípidos y colesterol) son
componentes esenciales de las membranas celulares. Otros como las ceras desempeñan funciones de
protección y revestimiento de determinadas superficies, o de aislamiento térmico del organismo, como los
triacilglicéridos almacenados en el tejido adiposo.
• Funciones dinámicas: Los lípidos más abundantes desempeñan en las células papeles relativamente "pasivos"
como servir de combustible o formar parte de las membranas. Sin embargo, otros lípidos más escasos realizan
importantes funciones de control y regulación del metabolismo celular. Así, algunas vitaminas y coenzimas
son de naturaleza lipídica, como lo son también algunas hormonas, pigmentos fotosintéticos y otras
biomoléculas de especial relevancia para la vida de las células.
Todas las células contienen una membrana que separa y protege sus componentes químicos del medio extracelular.
Cabe destacar que sin membranas no existirían las células, debido a que actúa como una barrera que impide que el
contenido de la célula se escape y se mezcle con el exterior, además permite que ingresen nutrientes a la célula y se
eliminen productos de desecho que son tóxicos para ellas.

Las membranas constan de una bicapa lipídica (esencialmente una doble capa de fosfolípidos) en la cual están
inmersas diversas proteínas. Esta bicapa lipídica constituye la estructura básica de la membrana y actúa de barrera
relativamente impermeable al paso de la mayoría de las moléculas hidrosolubles. Las moléculas proteicas, que
normalmente se hallan “disueltas” en la bicapa lipídica, actúan como mediadores o facilitadores de casi todas las
funciones de la membrana, ya sea transportando moléculas específicas a través de ella o catalizando reacciones
asociadas a la membrana, como la síntesis de ATP.

Todas las membranas celulares están compuestas por lípidos y proteínas. Los lípidos están organizados en dos láminas
íntimamente adosadas que conforman una bicapa lipídica. Esta bicapa proporciona la estructura básica de la
membrana y actúa como barrera de permeabilidad (impermeable) para la mayoría de las moléculas hidrosolubles. Las
proteínas llevan a cabo la mayoría de las otras funciones de la membrana y confieren características individuales a las
distintas membranas.

Bicapa lipídica:

Los lípidos más abundantes de las

membranas celulares son los
Fosfolípidos, moléculas que se
caracterizan por tener una cabeza
hidrofílica unida al resto del lípido
mediante un grupo fosfato y dos
cadenas hidrocarbonadas largas que
actúan como colas hidrofóbicas. Los
fosfolípidos más frecuentes en las
membranas celulares son la
fosfatidilcolina, que posee una
pequeña molécula de colina unida al grupo fosfato que actúa como cabeza hidrofílica. Las moléculas que poseen
propiedades hidrofílicas e hidrofóbicas se denominan anfipáticas
Proteínas de membrana:

La mayoría de las funciones de la membrana plasmática dependen de las proteínas. En los animales las proteínas
constituyen alrededor del 50% de la masa total de la mayoría de las membranas plasmáticas, mientras que el 50%
restante está compuesto por lípidos y una cantidad relativamente pequeña de hidratos de carbono. No obstante,
como las moléculas lipídicas son mucho más pequeñas que las moléculas proteicas, en una membrana típica se
observan alrededor de 50 moléculas lipídicas por cada molécula de proteína.

Además de transportar nutrientes, metabolitos y también iones, las proteínas de membrana cumplen con otras
funciones. Algunas contribuyen al anclaje de la membrana a macromoléculas presentes en uno u otro lado de la
membrana. Otras actúan como receptores capaces de detectar señales químicas en el medio celular y transmitirlas al
interior de la célula, mientras que actúan como enzimas que catalizan reacciones específicas

A. las proteínas transmembrana pueden extenderse a través de la bicapa en la forma de una hélice alfa simple,
en la forma de múltiples hélices alfa o en la forma de una lámina beta enrollada (llamada barril beta).
B. Algunas proteínas de membrana están ancladas a la superficie citosólica por una hélice alfa anfipática.
C. Otras proteínas de membrana están adheridas a ambos lados de la bicapa solo mediante un enlace covalente
con una molécula lipìdica (líneas rojas en zigzag).
D. Por último, muchas proteínas se mantienen adheridas a la membrana sólo mediante interacciones no
covalentes, relativamente débiles, con otras proteínas de membrana.

Una cadena polipeptídica suele atravesar la bicapa lipídica adoptando la conformación de hélice alfa.

Transporte de Membrana
Las células viven y crecen mediante el intercambio de moléculas con el medio circundante y la membrana plasmática
actúa como una barrera que controla el tránsito de moléculas hacia el interior y
el exterior de la célula. Como el interior de la membrana (la bicapa lipídica) es
hidrofóbico, la membrana tiende a bloquear el pasaje de casi todas las moléculas
hidrosolubles (que se disuelven en agua).

Las bicapas lipídicas son impermeables a los solutos y a los iones: Podemos
destacar que en general cuanto menor sea el tamaño de la molécula y mayor sea
la solubilidad en aceite, es decir, cuanto más hidrófoba o no polar sea , mayor
será su velocidad de difusión a través de la membrana. Por lo tanto:

• Las moléculas no polares pequeñas como el O2 y el CO2 , se disuelven con

rapidez en la bicapa lipídica y por ende difunden con facilidad a través de ella,
esto es fundamental para llevar a cabo la respiración celular (proceso de
obtención de energía).
 • Las moléculas polares sin carga también difunden con rapidez por la membrana siempre y cuando su tamaño
sea pequeño. El agua y el etanol atraviesan la membrana con relativa facilidad, el glicerol difunde con menor
facilidad y la glucosa con mucha lentitud o no puede hacerlo (Figura 12-2). P
• Para los Iones y moléculas cargadas, las bicapas lipídicas son muy impermeables por más pequeñas que sean.

Transporte Pasivo:

Es aquel en que los solutos o sustancias que ingresan o salen de

la célula, lo realizan a favor del gradiente de concentración o
electroquímico, es decir, desde donde están más concentrados
hacia donde están menos concentrados. A continuación,
observaremos los diferentes tipos de transporte pasivo, cabe
destacar que ninguno de ellos gasta energía y busca alcanzar el
equilibrio de solutos en ambos lados de la membrana (medio
intracelular y extracelular).

Como podemos observar en la Difusión Simple, las sustancias

atraviesan la membrana por la bicapa de fosfolípidos, en cambio
en la Difusión Facilitada, las sustancias atraviesan la bicapa por
una proteína ubicada en la membrana, que puede ser una
proteína canal en el caso de los iones o una proteína
transportadora o carrier en el caso por ejemplo de la glucosa y
aminoácidos.

Transporte Activo:

es aquel en que los solutos se transportan en

contra del gradiente de concentración. En este caso es necesario que la proteína de

transporte realice un trabajo, dado que debe impulsar el flujo “cuesta arriba” recurriendo
a otros procesos que aporten energía, muchas de estas proteínas se llaman Bombas.

El transporte activo es esencial para el mantenimiento de la concentración iónica

intracelular y para importar solutos que se encuentran en una menor concentración en
el exterior que en el interior de la célula. Existen 3 mecanismos principales de transporte
activo a través de la membrana celular.

Los transportes acoplados: asocia el transporte cuesta arriba de un soluto con el

transporte cuesta abajo de otro soluto. Las bombas impulsadas por ATP, acoplan el
transporte cuesta arriba de un soluto con la hidrólisis de ATP y el tercero las bombas
impulsadas por la luz, presentes sobretodo en células bacterianas, acoplan el transporte
cuesta arriba de un soluto con un impulso energético luminoso.
PROPIEDADES DE LA MEMBRANA
La composición química de las membranas hace que posean unas propiedades esenciales para las funciones que
desempeñan en la célula. Podemos agrupar dichas propiedades en cinco: semipermeabilidad, asimetría, fluidez,
reparación y renovación.

• Semipermeabilidad
Esta propiedad es consecuencia del ambiente hidrófobo interno de la
membrana creado por las cadenas de ácidos grasos de los lípidos, difícil de
cruzar por las moléculas con carga eléctrica neta. Esto permite a las
membranas crear compartimentos intracelulares o mantener separados
el medio intracelular del extracelular y, por tanto, impedir la libre difusión
de diversos tipos de moléculas a su través. Sin embargo, la permeabilidad
es selectiva.
La permeabilidad de la membrana es menor para aquellas moléculas con
cargas pero glo balmente neutras (el número de cargas negativas iguala al
de cargas positivas) como el agua o el glicerol. Sin embargo, es altamente
impermeable a los iones y a las moléculas que también carga neta.
La permeabilidad de las membranas también dependen de la composición
de lípidos, particularmente el colesterol. Membranas más fluidas (ver más abajo) suelen ser más permeables,
y al contrario, las menos permeables son menos fluidas. El aumento de la concentración de colesterol suele
hacer que las membranas aumenten su hidrofobicidad, y por tanto se vuelven más impermeables.
• Fluidez
La fluidez es la capacidad de una molécula que forma parte de una
membrana para desplazarse por ella. Las membranas son fluidas,
prácticamente son láminas de grasa, donde las moléculas se
encuentran en un estado de líquido viscoso. Esto implica que, en
teoría, las moléculas podrían difundir y desplazarse por ella sin
restricciones.
La fluidez de la membrana puede variar con la composición
química de sus componentes. Así, generalmente, la menor longitud o
la mayor cantidad de enlaces insaturados de las cadenas de ácidos
grasos hacen que las membranas sean más fluidas. El colesterol también influye en la fluidez de la membrana,
pero su ef ecto depende de las condiciones de temperatura y composición lipídica de la membrana. El
colesterol tiene dos efectos: inhibir el paso a estado de gel sólido de la membrana, menos fluido, pero también
disminuye la flexibilidad de los ácidos grasos de cadenas insaturadas. En general se puede decir que una mayor
concentración de colesterol disminuye la fluidez de la membrana plasmática
• Asimetría
Las membranas celulares están formadas por una lámina lipídica con
dos hemicapas. En las membranas de los orgánulos y en la
plasmática existe una hemicapa orientada hacia el citosol y otra
orientada hacia el interior del orgánulo o al exterior celular,
respectivamente. La composición en lípidos, glúcidos y proteínas
periféricas es distinta en ambas hemicapas. Además, las proteínas
transmembrana tienen una orientación precisa. Esta desigual
distribución de moléculas entre ambas hemicapas se
denomina asimetría de membrana.
• Rotura y fusión de membranas
Una de las propiedades de las membranas más útiles para la célula
es la capacidad de romperse y volver a ser fusionadas. Ello permite
que los compartimentos intracelulares puedan ser tremendamente
 plásticos, es decir, crecer, dividirse, fusionarse, liberar fragmentos en forma de
vesículas membranosas en un compartimento que viajan a otro con el que se
fusionan, etcétera. ésta es la base del transporte vesicular que veremos en los
apartados siguientes. Estos procesos de rotura y de fusión de membranas están
gobernados principlamente por las proteínas.
• Reparación de membranas
Numerosos procesos naturales o la manipulación experimental de las células
provocan la rotura de las membranas celulares. La rotura de la membrana
plasmática es letal para la célula si se prolonga más de unos cuantos segundos. La
regeneración celular es además un mecanismo para recuperar la parte de la célula
que se perdido durante el daño, se manera que la célula tiene que sintetizar y
reconstruir la parte celular dañada y recuperar su situación previa.