Unidad II

Tema # 1

Química de proteínas
Y aminoácidos
 Funciones de las proteínas

Funcionan como catalizadores bioquímicos que se conocen como

enzimas.
Se pueden fijar a otras moléculas a fin de participar en su
almacenamiento y su transporte.
Proporcionan a las células soporte mecánico y por consiguiente
dan forma a los tejidos y a los organismos.
Ensambladas realizan trabajo mecánico.
Desempeñan algún papel en la descodificación de la información
en las células.
Son hormonas, las cuales regulan las actividades bioquímicas en
las células o tejidos, que son su blanco; otras proteínas sirven
como receptores de las hormonas.
Las inmunoglobulinas, defienden al organismo contra las
infecciones bacterianas y víricas.
Las proteínas ejecutan prácticamente todas las actividades de
la célula.
 Estructura de los aminoácidos

Les confiere dos características muy importantes para su

función:

1.- Son sustancias anfóteras.

2.- Son bifuncionales, pudiendo formar
polímeros de longitud variables

Grupo amino Grupo carboxilo

protonado disociado

A pH fisiológico (7,4 aproximadamente), se forma

el ión carboxilato.
 Propiedades de los aminoácidos

Propiedades ópticas de los aminoácidos

 Propiedades de los aminoácidos

Diastereoisomería de los aminoácidos biológicos

Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de

los isómeros ópticos. Por convenio se considera que los aminoácidos
presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L.
No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas,
antibióticos generados por bacterias) existen aminoácidos no
proteicos pertenecientes a la serie D.
De acuerdo con la naturaleza de esta cadena, los aminoácidos se suelen
dividir en cuatro grupos:
 Aminoácidos hidrófobos o de cadena apolar

Todos tienen cadenas laterales alifáticas, menos la fenilalanina,

tirosina y el triptófano que presentan anillos aromáticos en su
estructura

La hidrofobia es mas elevada cuanto más voluminosa sea la

cadena lateral.

No polarizan el medio.

Su cadena R es hidrocarbonada, con algún otro elemento que

mantiene la apolaridad (S o N) y, por tanto, su solubilidad es
menor.
La prolina se caracteriza por su estructura cíclica rígida con un
grupo amino secundario.
Aminoácidos hidrófobos o de cadena apolar
 Aminoácidos catiónicos o básicos

Contienen algún grupo

amino en la cadena R
que, debido a su
carácter básico puede
tomar H+, lo que hará
que el aminoácido tenga
carga positiva.
 Aminoácidos aniónicos o ácidos

Presentan un grupo
carboxilo en la cadena
lateral y poseen carga
eléctrica negativa, ya
que ese grupo
desprende H+.
Poseen características
ácidas: son los ácidos
aspártico y glutámico.
Aminoácidos polares con carga neutra
 Aminoácidos esenciales

Los seres humanos, son incapaces de sintetizar nueve de los

20 aa, que se utilizan en la síntesis de proteínas.

1. Histidina
2. Isoleucina Los grupos aminos de los aa ingeridos en
3. Leucina exceso con respecto a los
4. Lisina requerimientos, son extraídos por
5. Metionina TRANSAMINACION, y los esqueletos
6. Fenilalanina carbonados que quedan son
7. Treonina catabolizados a intermediarios que son
8. Triptófano posibles oxidar (glucogénicos o
9. Valina cetogénicos).
El enlace peptídico
El enlace peptídico
 Péptidos, polipéptidos y proteínas

2 aa Dipéptido
3 aa tripéptido
De 4 a 10 aa Oligopéptido
De 10 a 100 aa Polipéptido
Más de 100 aa Proteína

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un

aminoácido con el grupo amino libre.
Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro
extremo quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido,
aminoácido carboxilo terminal (-OH).
Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad
indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo:

H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
 Características del enlace peptídico

1ª) Es un enlace covalente que se establece entre un átomo de

carbono y un átomo de nitrógeno.

Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño

y estabilidad de las moléculas proteicas.
 Características del enlace peptídico

2ª) Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la

conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se
comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible,
por lo tanto, el giro libre alrededor de él.
 Características del enlace peptídico

3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno

del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos
característicos y están todos ellos en un mismo plano.
 Punto isoeléctrico

Se define como el pH en el cual el número de cargas positivas

se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos
ionizables de una molécula.

En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0).

El pI de los a-aminoácidos monoamino-monocarboxílicos, siempre

está cercano a pH = 6.

El pI de los á-aminoácidos monoamino-dicarboxílicos se

encuentra a un pH intermedio entre los valores de pKa de los
grupos carboxílicos y en el caso de los á-aminoácidos diamino-
monocarboxílicos entre los valores de pKa de los grupos
amino.
 Propiedades de los aminoácidos

Constante de disociación
pk:
pH en el cual 50 % de los grupos ionizables están protonados y
50 % están no protonados.

[R-NH2] [H+]
K2 =
[R-NH3+]

[R-COO-] [H+]
K1 =
[R-COOH]
 Propiedades de los aminoácidos
Los valores de pK (logaritmo negativo de una constante de equilibrio)
α-aminoácido pK1 α- COOH pK1 α- NH3+ pKR cadena lateral

Alanina 2,35 9,87

Arginina 1,82 8,99 12,48 (guanidino)
Asparagina 2,1 8,84
Acido aspartico 1,99 9,90 3,90 (β-COOH)
Cisteina 1,92 10,78 8,33 (sulfidrilo)
Acido glutamico 2,19 9,67 4,25 (γ-COOH)
Glutamina 2,17 9,13
Glicina 2,35 9,78
Histidina 1,80 9,33 6,04 (imidazol)
Isoleucina 2,32 9,76
Leucina 2,33 9,74
Lisina 2,16 9,18 10,79 (ε-NH3+)
Metionina 2,13 9,28
Fenilalanina 2,16 9,18
Prolina 2,95 10,65
Serina 2,19 9,21
Treonina 2,09 9,10
Triptófano 2,43 9,44
Tirosina 2,20 9,11 10,13 (fenol)
Valina 2,29 9,74
 Propiedades de los aminoácidos

Curva de titulación de los aminoácidos

 Medida del pK de los grupos ionizables: se localizan en el

punto medio de la zona tampón.

 Regiones de capacidad tampón: mesetas donde se localizan

los pKs; dichas regiones se encuentran en el intervalo pK ± 1
unidad de pH.

 pI: se localiza en el intervalo de viraje.

 Formas ionizables del aminoácido en cada rango de pH.

 Carga eléctrica del aminoácido en cada rango del pH.

 Solubilidad relativa del aminoácido en cada rango de pH.

 Comportamiento de un aminoácido en una curva de titulación

Si se sigue aumentando
el pH, llegará un
Cuando va aumentando el
momento en que se
valor del pH, la molécula
A un pH muy ácido, ambos empiecen a perder los
va perdiendo el protón
grupos funcionales se protones del grupo amino
del grupo ácido
encuentran protonados

Forma catiónica Forma de ion dipolar Forma aniónica

o zwitterión
 Curva de titulación de los aminoácidos

Punto isoeléctrico:
pH en el cual el aminoácido tiene carga eléctrica neta igual a
cero (Nº de cargas positivas = Nº de cargas negativas)

Los aminoácidos monoaminomonocarboxílicos (2 pK): ½ (pK1 + pK2)

pK1 = grupo  COO-
pK2 = grupo  NH2
Los aminoácidos monoaminodicarboxílicos (3 pK):
pK1 = grupo  COO-
pK2 = grupo  NH2
½ (pKR + pK alfa)
pKR = grupo R COO-
Los aminoácidos diaminomonocarboxílicos (3 pK):
pK1 = grupo  COO-
pK2 = grupo  NH2
pKR = grupo R NH2
 Propiedades de los aminoácidos

NH3+ NH3+ NH2

pKa pKb
CH2 CH2 CH2

COOH COO COO

Forma protonada Ión dipolar Forma desprotonada
Carga + Carga neta 0 Carga -
Propiedades de los aminoácidos
Propiedades de los aminoácidos
Propiedades de los aminoácidos
 Valoración del estado de ionización de un péptido
Asp—Lys—Gln—His—Cys—Arg—Phe

A pH fisiológico

H3+N--Asp—Lys—Gln—His—Cys—Arg—Phe—COO-

A pH ácido

H3+N--Asp—Lys—Gln—His—Cys—Arg—Phe—COOH

A pH básico

H2N--Asp—Lys—Gln—His—Cys—Arg—Phe—COO-